Protéine se trouvant dans la fine filaments de fibres musculaires. Elle inhibe contraction du muscle sauf si sa position est modifié par troponine.
Un petit des composants protéinés du muscle squelettique. Sa fonction fera office de composant dans les calcium-binding troponin-tropomyosin B-actin-myosin complexe de sensibilité au calcium en chargeant les N- actine et la myosine filaments.
Protéines filamenteuse le constituant principal de la mince filaments de fibres musculaires. Les filaments (aussi connu comme filamenteuse ou F-actin) peut être dissocié dans leur globule sous-unités ; chaque sous-unité est composé d'un seul polypeptide 375 acides aminés longtemps. C'est connu comme globule ou G-actin. Conjointement avec Myosines, actine est responsable de la contraction et relâchement des muscles.
Actine consiste à une protéine qui fixe au pointed-end de ACTIN. Il fonctionne en présence de tropomyosine pour inhiber microfilament élongation.
Fibres composé de microfilament PROTEINS, qui sont essentiellement ACTIN. Ils sont le plus petit des cytoskeletal filaments.
Une grande diversité superfamille des protéines qui forment les protéines translocating. Ils partagent des caractéristiques communes d'être capable de se lier ACTINS et hydrolyser MgATP. Myosines généralement constitué de lourdes chaînes qui sont impliqués dans chaînes légères de locomotion, et qui sont impliquées dans le règlement. Dans la structure de myosine lourde chaîne sont trois domaines : La tête, le cou et la queue. Cette région de la chaîne lourde contient l'actine et domaine de liaison MgATPase domaine qui fournit l'énergie pour locomotion. Le cou est impliqué dans la région light-chains. La queue prévoit l 'ancrage point qui maintient la position de la chaîne lourde. La superfamille de Myosines structurelles est divisée en cours en fonction du type et agencement des sous-unités qu'elles contiennent.
Protéines qui attachent calmodulin. Elles sont retrouvées dans de nombreux tissus et ont de nombreuses fonctions incluant F-actin propriétés étant, l ’ inhibition de cyclique phosphodiestérase nucléotidiques et calcique et le stéarate Atpases.
Un gésier, dans un contexte médical et zoologique, est un muscle digestif spécialisé situé dans l'appareil gastro-intestinal des oiseaux et certaines reptiles, responsable de la broyage et la mastication mécanique des aliments.
Parties du myosin molécule résultant du clivage par les enzymes protéolytiques (PAPAIN ; trypsine et chymotrypsine well-localized ;) à une étude de ces régions. J'ai trouvé des fragments isolés contribue à délimiter le fonctionnel rôles de différentes parties de myosine. Deux des principaux Subfragments sont myosine S-1 et la myosine S-2. S-1 contient les têtes des lourdes chaînes plus la lumière des chaînes et S-2 contient une partie de la double-branche, alpha-helical, lourde chaîne queue (myosine piston).
L'espèce Oryctolagus cuniculus, dans la famille Leporidae, ordre LAGOMORPHA. Les lapins sont nés en Burrows, furless, et avec les yeux et oreilles fermé. En contraste avec des lièvres, les lapins ont chromosome 22 paires.
Contraction des tissus qui produit mouvement chez les animaux.
Un complexe protéique de actine et Myosines survenant dans les muscles. C'est la substance contraction de muscles.
Nom commun pour les espèces Gallus Gallus, la volaille domestique, dans la famille Phasianidae, ordre GALLIFORMES. Il descend du rouge de la volaille SUD-EST plaît.
Protéines Monomériques sous-unités de principalement globule ACTIN cytoplasmique et trouvé dans la matrice de presque toutes les cellules. Ils sont souvent associés à microtubules et peut jouer un rôle dans la médiation cytoskeletal et / ou de la prison ou la organites dans la cellule.
La longue cylindrique organites contraction composé de cellules de muscle strié ACTIN filaments ; myosine filaments ; organisé en protéines et d'autres unités appelées SARCOMERES transducteurs de répéter.
La protéine électeurs de muscles, les principaux être ACTINS et Myosines. Plus d'une douzaine d'accessoire protéines exister incluant troponine ; tropomyosine ; et DYSTROPHIN.
L'un des trois chaînes qui composent le polypeptide complexe troponine cardiac-specific. C'est une protéine qui fixe à tropomyosine. Il est libéré de défectueux ou blessé cellules du muscle cardiaque (myocytes CARDIAC). Une délétion du gène codant pour troponine T résultat dans la polypose CARDIOMYOPATHY hypertrophique.
Facteur une protéine qui régule la longueur de R-actin. C'est chimiquement similaire, mais immunochemically distinguent des actine.
Unstriped Unstriated et du muscle, une des muscles de les organes internes, les vaisseaux sanguins, follicules pileux, etc. vacuole éléments récents sont allongés, généralement spindle-shaped cellules avec situé noyaux. Lisse fibres musculaires sont unis en feuilles ou de lots par fibres réticulaires et fréquemment élastique filets sont aussi abondant. (De Stedman, 25e éditeur)
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
L'un des trois chaînes qui composent le polypeptide complexe troponine du muscle squelettique calcium-binding. C'est une protéine.
Le réseau des filaments, et communicante hypotenseurs 2 ponts qui donne forme, la structure et organisation au cytoplasme.
Un groupe d'enzymes hydrolyse catalyser la réaction d'ATP. L'hydrolyse est habituellement de pair avec une autre fonction comme transporter Ca (2 +) sur une membrane. Ces enzymes peut dépendre de Ca (2 +) Mg (2 +), les anions, H +, ou l'ADN.
L'un des trois chaînes qui composent le polypeptide complexe troponine. Elle inhibe F-actin-myosin interactions.
Deux types de muscle du corps, caractérisée par le réseau de groupes observés sous microscope. Tissus musculaires peuvent être répartis en deux sous-types : Le CARDIAC muscle et le muscle squelettique.
Une protéine produite par macrophages 90-kDa coupeuse ACTIN filaments et forment un capuchon sur le nouveau exposé filament fin. Gelsoline est activé par les ions CALCIUM et participe à l'assemblée pour son démontage de actine, accroissant la mobilité d'une des cellules.
Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.
La résistance qu'un système ou tout autre boisson gazeuse à flux quand il est soumis à tondre le stress. (De McGraw-Hill Dictionary of Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Un élément de base trouvé chez pratiquement tous les tissus organisé. C'est un membre de l'alcali terre famille de métaux avec le symbole Ca, numéro atomique 20, et poids atomique 40. C'est le minéral le plus abondant dans le corps et se mélange avec du phosphore pour former du phosphate de calcium dans les os et dents. Il est essentiel pour le fonctionnement normal de nerfs et les muscles et joue un rôle dans la coagulation sanguine (que le facteur IV) et dans de nombreux processus enzymatique.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Un sous-groupe de le muscle strié attaché par les tendons pour atteindre le squelette. Les muscles squelettiques sont innervated et leur mouvement peut être consciemment contrôlée. Ils les appelle aussi des muscles volontaires.
Différentes formes d'une protéine qui peuvent être élaborées à partir de différents gènes, ou du même par MONDIAL gène de cerf.
Microscopie en utilisant un électron poutre, au lieu de lumière, de visualiser l'échantillon, permettant ainsi plus grand grossissement. Les interactions des électrons passent avec les spécimens sont utilisés pour fournir des informations sur la fine structure de ce spécimen. Dans TRANSMISSION électron les réactions du microscope à électrons sont retransmis par le spécimen sont numérisée. Dans le microscope à électrons qu'arriver tombe à un angle sur le spécimen non-normal et l'image est extraite des indésirables survenant au-dessus de l'avion du spécimen.
Un groupe de conditions myopathiques cliniquement congénital héréditaire, caractérisée par une faiblesse, hypotonie et hypoplasie proéminent de muscles proximaux y compris le visage. Biopsie révèle un grand nombre de structures de bâtonnet sous la fibre musculaire membrane plasmatique. Ce trouble est génétiquement hétérogène et peuvent parfois présenter chez les adultes. (Adams et al., fondamentaux de la neurologie, Ed, 6ème p1453)
Très toxique polypeptide isolé principalement de Amanita phalloides (Agaricaceae) ou la table fatale ; provoque des lésions hépatiques, rénaux et du SNC dans un empoisonnement aux champignons ; utilisé dans l'étude de votre foie.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Travaille contenant des informations articles sur des sujets dans chaque domaine de connaissances, généralement dans l'ordre alphabétique, ou un travail similaire limitée à un grand champ ou sujet. (De The ALA Glossaire Bibliothèque et information de Science, 1983)
La croissance latéraux excessive dans le clou me couche. Parce que la paroi latérale de l'ongle agit comme un corps étranger, inflammation et granulation peuvent en résulter. Elle est provoquée par incorrectement essayage des chaussures et terfénadine tailler du clou.
Période de temps de 1801 par 1900 du fréquent ère.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Un spécialisée en chirurgie qui utilise médecins, chirurgiens, et méthodes physiques à traiter et déformations du correcte maladies et blessures au squelette, ses articulations, et autres structures.
Rank-order sociale établie par certains comportements.
L'étude de la structure, la croissance, activités, et les fonctions de neurones et la première fois,
Un comportement qui peut se traduire par destructeur et attaquer verbalement ou physiquement opération secrète, par les attitudes hostiles ou par obstructionism.
Tout comportement causée par un autre individu ou touchant, généralement de la même espèce.
Je suis désolé, il semble y avoir une certaine confusion dans votre question car "Singapore" est un pays et non un terme médical ou une condition médicale. Il n'y a donc pas de définition médicale pour "Singapore".
Structure sociale d'un groupe en ce qui concerne le rang social relatif au statut de la domination de ses membres. (APA, Thesaurus de Psychological Index Terms, 8e ed.)
Alcaloïdes hallucinogènes isolés de l 'épanouissement têtes (cactus hallucinogène) d) (anciennement Anhalonium Lonophora Williamsii, un Mexicain cactus utilisé dans les rites religieux indien et comme une expérience psychotomimetic. Parmi ses effets agonistes cellulaires sont actes à certains types de sérotoniques. Il n'a pas accepté vertus thérapeutiques sur bien que c'est légal pour usage religieux par les membres de l'Eglise des Nord-Amérindiens.

La tropomyosine est une protéine fibreuse qui se trouve dans les muscles striés, y compris les muscles squelettiques et le muscle cardiaque. Elle joue un rôle crucial dans la régulation de la contraction musculaire en se liant à l'actine, l'une des protéines principales du sarcomère, la structure contractile du muscle.

Dans un muscle au repos, la tropomyosine recouvre les sites de liaison de la tête de myosine avec l'actine, empêchant ainsi la liaison et l'interaction entre ces deux protéines. Lorsque le calcium est libéré dans le cytoplasme du sarcomère en réponse à un signal nerveux, il se lie à la troponine, une autre protéine associée à la tropomyosine. Ce complexe de calcium-troponine entraîne un déplacement de la tropomyosine, exposant ainsi les sites de liaison de la tête de myosine sur l'actine et permettant la contraction musculaire.

La tropomyosine est donc un régulateur clé de la contraction musculaire et des défauts dans sa structure ou sa fonction peuvent entraîner diverses affections musculaires, y compris des maladies neuromusculaires héréditaires.

La troponine est un complexe de protéines trouvé dans les muscles striés, y compris le muscle cardiaque. Il joue un rôle crucial dans la régulation de la contraction musculaire. Dans le contexte médical, les taux de troponines sont fréquemment mesurés comme marqueurs pour évaluer les dommages au muscle cardiaque.

Il existe trois types de troponines: troponine T, troponine I et troponine C. Les troponines T et I sont spécifiques au muscle cardiaque (c'est-à-dire myocarde), tandis que la troponine C est présente dans tous les types de muscles striés. Lorsqu'il y a une nécrose (mort) des cellules musculaires cardiaques, comme c'est le cas dans une crise cardiaque (infarctus du myocarde), ces protéines sont libérées dans la circulation sanguine.

Des niveaux élevés de troponines T ou I dans le sang indiquent donc généralement des dommages au muscle cardiaque. Ces marqueurs sont très sensibles et spécifiques, ce qui signifie qu'ils peuvent détecter même de petites quantités de lésions myocardiques et aider à distinguer les dommages cardiaques des dommages à d'autres types de muscles.

En résumé, la troponine est une protéine musculaire cardiaque utilisée comme marqueur pour diagnostiquer et évaluer l'étendue des lésions myocardiques dans diverses conditions telles que les crises cardiaques.

Dans le contexte de la biologie cellulaire, les actines sont des protéines contractiles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la forme et de la motilité des cellules. Elles sont un élément clé du cytosquelette, la structure interne qui soutient et maintient la forme de la cellule.

Les actines peuvent se lier à d'autres protéines pour former des filaments d'actine, qui sont des structures flexibles et dynamiques qui peuvent changer de forme et se réorganiser rapidement en réponse aux signaux internes ou externes de la cellule. Ces filaments d'actine sont impliqués dans une variété de processus cellulaires, y compris le maintien de la forme cellulaire, la division cellulaire, la motilité cellulaire et l'endocytose.

Il existe plusieurs types différents d'actines, chacune ayant des propriétés uniques et des rôles spécifiques dans la cellule. Par exemple, l'actine alpha est une forme courante qui est abondante dans les muscles squelettiques et cardiaques, où elle aide à générer la force nécessaire pour contracter le muscle. L'actine bêta et gamma, en revanche, sont plus souvent trouvées dans les cellules non musculaires et sont importantes pour la motilité cellulaire et l'organisation du cytosquelette.

Dans l'ensemble, les actines sont des protéines essentielles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de nombreux processus cellulaires importants.

La tropomoduline est une protéine qui se lie à la partie fine des filaments d'actine dans les muscles et joue un rôle important dans le contrôle de la longueur et de la structure des filaments. Elle est particulièrement concentrée aux extrémités des filaments, où elle régule l'assemblage et la désassemblage des sous-unités d'actine. La tropomoduline est également présente dans les cellules non musculaires, où elle participe à la régulation de la dynamique des filaments d'actine. Des mutations dans le gène de la tropomoduline ont été associées à certaines maladies neuromusculaires héréditaires.

L'actine cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de filaments d'actine protéiques qui sont présents dans les cellules vivantes. Ce réseau joue un rôle crucial dans la détermination de la forme et de la stabilité des cellules, ainsi que dans la régulation de leur mouvement et de leurs processus intracellulaires tels que le transport de vésicules et la division cellulaire.

Les filaments d'actine sont constitués de molécules d'actine globulaire (G-actine) qui peuvent s'assembler pour former des filaments polymériques (F-actine). Ces filaments peuvent être organisés en différentes structures tridimensionnelles, telles que les réseaux, les faisceaux et les anneaux, qui sont régulées par un ensemble de protéines associées à l'actine.

Le cytosquelette d'actine est impliqué dans une variété de fonctions cellulaires importantes, notamment la motilité cellulaire, la phagocytose, le transport vésiculaire, la signalisation cellulaire et la division cellulaire. Les perturbations du cytosquelette d'actine peuvent entraîner des maladies graves telles que les troubles neurodégénératifs, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

En bref, l'actine cytosquelette est un réseau complexe de filaments d'actine qui jouent un rôle crucial dans la régulation de nombreux processus cellulaires importants et dont les perturbations peuvent entraîner des maladies graves.

Les myosines sont une famille de protéines motrices qui jouent un rôle crucial dans le mouvement et la contraction des muscles squelettiques, lisses et cardiaques. Elles sont également impliquées dans d'autres processus cellulaires tels que la division cellulaire, le transport vésiculaire et la morphogenèse des organites intracellulaires.

Les myosines se composent d'une tête globulaire qui se lie à l'actine, une protéine filamenteuse, et d'une queue allongée qui se lie aux autres structures cellulaires. La tête contient une région catalytique qui hydrolyse l'ATP pour produire de l'énergie, ce qui permet à la myosine de se déplacer le long des filaments d'actine.

Il existe plusieurs types de myosines, chacune ayant des fonctions et des structures spécifiques. Par exemple, la myosine II est responsable de la contraction musculaire, tandis que la myosine V est impliquée dans le transport vésiculaire. Les mutations dans les gènes codant pour les myosines peuvent entraîner des maladies génétiques telles que la cardiomyopathie hypertrophique et la dystrophie musculaire congénitale.

Le gésier est un organe musculaire situé dans l'appareil digestif des oiseaux, ainsi que de certains reptiles et tortues. Il joue un rôle crucial dans la digestion mécanique et chimique des aliments. Après ingestion, les aliments sont envoyés vers le gésier où ils sont décomposés mécaniquement par les contractions musculaires de l'organe.

Le gésier contient également des pierres dures appelées gastrolithes, qui aident à broyer et à moudre les aliments, surtout si ceux-ci sont difficiles à digérer comme les graines ou les coquilles d'insectes. De plus, le gésier sécrète des enzymes et de l'acide gastrique pour faciliter la décomposition chimique des aliments.

Parfois, chez l'homme, on peut trouver un corps étranger dans l'estomac qui ne peut pas être digéré ni évacué, comme par exemple un objet pointu ou métallique. Dans ces cas rares, le gésier humain peut développer une réaction similaire à celle des oiseaux en essayant de broyer et d'expulser l'objet, ce qui peut entraîner des douleurs abdominales, des nausées ou des vomissements.

Les sous-framents myosine, également connus sous le nom de têtes myosine ou heads myosin, sont des parties structurelles et fonctionnelles importantes des molécules de myosine. La myosine est une protéine motrice qui joue un rôle crucial dans la contraction musculaire en interagissant avec l'actine pour produire la force nécessaire aux mouvements corporels.

Les sous-framents myosine sont des structures globulaires situées à l'extrémité de la queue de la molécule de myosine. Ils contiennent des sites actifs où se lie l'ATP (adénosine triphosphate), une source d'énergie cellulaire, et un site de liaison pour l'actine. Lorsque l'ATP se lie au sous-fragment myosine, il subit un changement conformationnel qui permet la liaison avec l'actine et la formation d'un complexe actine-myosine.

Cette interaction entre l'actine et la myosine entraîne la formation de crochets ou de ponts transitoires, ce qui entraîne le déplacement relatif des filaments d'actine par rapport à la myosine, produisant ainsi la contraction musculaire. Les sous-framents myosine sont donc essentiels au processus de contraction musculaire et sont étudiés en profondeur dans le domaine de la médecine et de la biologie cellulaire pour comprendre les mécanismes sous-jacents des maladies musculaires et des troubles du mouvement.

'Oryctolagus Cuniculus' est la dénomination latine et scientifique utilisée pour désigner le lièvre domestique ou lapin européen. Il s'agit d'une espèce de mammifère lagomorphe de taille moyenne, originaire principalement du sud-ouest de l'Europe et du nord-ouest de l'Afrique. Les lapins sont souvent élevés en tant qu'animaux de compagnie, mais aussi pour leur viande, leur fourrure et leur peau. Leur corps est caractérisé par des pattes postérieures longues et puissantes, des oreilles droites et allongées, et une fourrure dense et courte. Les lapins sont herbivores, se nourrissant principalement d'herbe, de foin et de légumes. Ils sont également connus pour leur reproduction rapide, ce qui en fait un sujet d'étude important dans les domaines de la génétique et de la biologie de la reproduction.

Les muscles sont des organes contractiles qui forment une grande partie du tissu corporel. Ils sont responsables de la mobilité volontaire et involontaire dans le corps humain. Les muscles se contractent pour permettre le mouvement des os, aider à maintenir la posture et contribuer à diverses fonctions corporelles telles que la respiration, la digestion et la circulation sanguine.

Il existe trois types principaux de muscles dans le corps humain :

1. Les muscles squelettiques ou striés : Ils sont attachés aux os par des tendons et leur contraction permet les mouvements volontaires du corps. Ces muscles ont une apparence striée sous un microscope, d'où leur nom.

2. Les muscles lisses : Ce sont des muscles trouvés dans les parois des vaisseaux sanguins, des bronches, de l'utérus et du tube digestif. Ils fonctionnent involontairement, contrôlés par le système nerveux autonome, et participent à des fonctions telles que la circulation, la respiration et la digestion.

3. Le muscle cardiaque : C'est un type spécial de muscle strié qui forme la majeure partie du cœur. Il fonctionne automatiquement sans aucun contrôle volontaire, pompant le sang dans tout le corps.

La capacité des muscles à se contracter et à se détendre provient de leurs propriétés physiques uniques et de la présence de protéines spécialisées telles que l'actine et la myosine, qui glissent les unes contre les autres lorsque le muscle se contracte.

L'actomyosine est un complexe protéique qui joue un rôle crucial dans le mouvement et la contraction des cellules. Il est formé par l'interaction entre deux types de protéines : l'actine, une protéine filamenteuse, et la myosine, une protéine moteur.

Dans les cellules musculaires squelettiques, par exemple, lorsque vous contractez un muscle, les têtes de myosine se lient aux filaments d'actine et glissent le long d'eux en consommant de l'énergie (de l'ATP), ce qui entraîne la contraction du muscle. Ce processus est similaire dans d'autres types de cellules, où il peut contribuer à des mouvements cellulaires tels que la migration cellulaire et la division cellulaire.

L'actomyosine est donc un élément clé de la mécanobiologie, l'étude de la façon dont les forces mécaniques influencent la forme, la fonction et le comportement des cellules. Des anomalies dans la régulation de l'actomyosine peuvent contribuer à diverses affections médicales, telles que les maladies musculaires, les maladies cardiovasculaires et certains types de cancer.

Je suis désolé, mais "poulets" n'est pas un terme médical. Il peut faire référence à l'animal domestique couramment élevé pour ses œufs et sa viande, ou dans un contexte informel, il peut être utilisé pour décrire des policiers ou des agents de la force publique. Si vous cherchez une information médicale, pouvez-vous, s'il vous plaît, me fournir un terme médical approprié?

Les protéines microfilaments, également connues sous le nom de filaments d'actine, sont des structures fibreuses intracellulaires qui forment un réseau dynamique dans les cellules. Elles sont principalement composées de la protéine actine globulaire (G-actine) qui polymérise pour former des filaments rigides et flexibles (F-actine). Les microfilaments jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la déformation cellulaire, le transport intracellulaire, la division cellulaire, la migration cellulaire et l'adhésion cellulaire. Ils interagissent avec d'autres protéines pour former des complexes protéiques qui régulent leur assemblage, leur désassemblage et leur organisation spatiale. Les médicaments qui ciblent les microfilaments peuvent affecter ces processus cellulaires et sont donc étudiés dans le cadre de diverses applications thérapeutiques.

Les myofibrilles sont des structures contractiles dans les cellules musculaires squelettiques et cardiaques, responsables de la contraction et de la relaxation du muscle. Elles forment des faisceaux longitudinaux qui s'étendent dans la longueur de la cellule musculaire et constituent environ 75% du volume de la cellule.

Les myofibrilles sont composées de répétitions de deux types de filaments protéiques : les filaments épais, composés principalement de myosine, et les filaments minces, composés principalement d'actine. Les filaments s'organisent en unités fonctionnelles appelées sarcomères, qui sont délimitées par des structures spécialisées appelées disques Z.

Lorsque le muscle se contracte, les têtes de myosine sur les filaments épais se lient aux sites d'ancrage sur les filaments minces et se déplacent le long d'eux, entraînant ainsi la courte des filaments minces et la contraction du sarcomère. Cette interaction entre les filaments épais et minces est régulée par des protéines telles que la troponine et la tropomyosine, qui modulent l'accès des têtes de myosine aux sites d'ancrage sur les filaments minces.

Les myofibrilles sont donc essentielles au fonctionnement normal du muscle squelettique et cardiaque, et leur dysfonctionnement peut entraîner une variété de maladies musculaires, y compris des myopathies et des cardiomyopathies.

Les protéines musculaires sont des molécules complexes composées d'acides aminés qui jouent un rôle crucial dans la structure, la fonction et le métabolisme des muscles squelettiques. Elles sont essentielles à la croissance, à la réparation et à l'entretien des tissus musculaires. Les protéines musculaires peuvent être classées en deux catégories principales : les protéines contractiles et les protéines structurales.

Les protéines contractiles, telles que l'actine et la myosine, sont responsables de la contraction musculaire. Elles forment des filaments qui glissent les uns sur les autres pour raccourcir le muscle et produire un mouvement. Les protéines structurales, comme les titines et les nébulines, fournissent une structure et une stabilité au muscle squelettique.

Les protéines musculaires sont constamment dégradées et synthétisées dans un processus appelé homéostasie protéique. Un déséquilibre entre la dégradation et la synthèse des protéines musculaires peut entraîner une perte de masse musculaire, comme c'est le cas dans certaines maladies neuromusculaires et pendant le vieillissement.

Une alimentation adéquate en protéines et un exercice régulier peuvent aider à maintenir la masse musculaire et la fonction chez les personnes en bonne santé, ainsi que chez celles atteintes de certaines maladies.

La troponine T est une protéine régulatrice de la contraction musculaire trouvée dans les cardiomyocytes, ou cellules musculaires cardiaques. Elle fait partie du complexe troponine, avec la troponine I et la troponine C. Lorsque le muscle cardiaque est endommagé, comme dans une crise cardiaque (infarctus du myocarde), les troponines T, I et C sont libérées dans le sang.

En particulier, la troponine T est considérée comme un marqueur très sensible et spécifique des dommages au muscle cardiaque. Les niveaux de troponine T dans le sang peuvent être mesurés pour diagnostiquer et évaluer l'étendue des dommages causés par une crise cardiaque. Des niveaux élevés de troponine T sont également associés à d'autres affections cardiovasculaires, telles que l'insuffisance cardiaque congestive et les arythmies cardiaques.

Il est important de noter que des niveaux élevés de troponine T ne signifient pas nécessairement qu'une personne a eu une crise cardiaque, mais plutôt qu'il y a eu un dommage au muscle cardiaque. D'autres facteurs, tels que l'exercice intense ou les maladies musculaires squelettiques, peuvent également entraîner une augmentation des niveaux de troponine T dans le sang.

L'actinine est une protéine qui se lie à l'actine, une autre protéine importante dans la structure du cytosquelette des cellules. Elle joue un rôle crucial dans la régulation de la contraction musculaire et de la mobilité cellulaire. Il existe plusieurs types d'actinines, chacune ayant des fonctions spécifiques dans l'organisme. Les désordres associés à l'actinine peuvent inclure des maladies musculaires congénitales et des troubles de la cicatrisation des plaies. Cependant, il est important de noter que les affections médicales directement liées à l'actinine sont rares.

Les muscles lisses sont un type de muscle involontaire, ce qui signifie qu'ils fonctionnent automatiquement sans contrôle volontaire conscient. Ils forment la majorité des parois des organes creux tels que les vaisseaux sanguins, le tube digestif (y compris l'estomac et les intestins), la vessie et l'utérus. Les muscles lisses sont également trouvés dans les structures comme les bronches, les conduits de la glande salivaire et les organes reproducteurs.

Contrairement aux muscles squelettiques, qui ont des bandes transversales distinctives appelées stries, les muscles lisses n'ont pas ces caractéristiques. Ils sont composés de cellules allongées avec un seul noyau central, et leur contraction est régulée par le système nerveux autonome. Les mouvements qu'ils produisent sont rythmiques et involontaires, contribuant à des fonctions corporelles importantes telles que la circulation sanguine, la digestion, la miction et la défécation.

La troponine C est un composant des complexes de protéines régulatrices de la contraction musculaire trouvés dans les muscles squelettiques et cardiaques. Elle joue un rôle crucial dans la régulation calcium-dépendante de la contraction et relaxation musculaires. Dans le diagnostic médical, les niveaux de troponine C dans le sang peuvent être mesurés pour évaluer les dommages myocardiques, en particulier dans le contexte d'un infarctus du myocarde (crise cardiaque). Les tests de troponine sont souvent utilisés en combinaison avec d'autres examens pour déterminer l'étendue des dommages au muscle cardiaque et guider la prise en charge thérapeutique. Cependant, il est important de noter que la troponine C n'est pas spécifique aux dommages myocardiques, car elle peut également être libérée dans le sang en cas de lésions musculaires squelettiques sévères.

Le cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de filaments protéiques à l'intérieur d'une cellule eucaryote, qui joue un rôle crucial dans la détermination et le maintien de sa forme, ainsi que dans des processus cellulaires essentiels tels que la division cellulaire, le transport intracellulaire, le mouvement cellulaire et l'adhésion cellulaire. Il se compose principalement de trois types de filaments protéiques : les microtubules, les filaments d'actine et les filaments intermédiaires. Ces filaments forment un réseau tridimensionnel qui s'étend de la membrane cellulaire jusqu'au noyau, fournissant une infrastructure rigide mais flexible pour soutenir et organiser les diverses structures et processus cellulaires. Le cytosquelette est également dynamique, capable de se réorganiser rapidement en réponse à des signaux internes ou externes, ce qui permet aux cellules de s'adapter à leur environnement et de remplir leurs fonctions spécifiques.

Les adénosine triphosphatases (ATPases) sont des enzymes qui catalysent la réaction qui convertit l'adénosine triphosphate (ATP) en adénosine diphosphate (ADP), libérant de l'énergie dans le processus. Cette réaction est essentielle pour de nombreux processus cellulaires, tels que la contraction musculaire, le transport actif d'ions et la synthèse des protéines.

Les ATPases sont classées en deux types principaux : les ATPases de type P (pour "phosphorylated") et les ATPases de type F (pour "F1F0-ATPase"). Les ATPases de type P sont également appelées pompes à ions, car elles utilisent l'énergie libérée par la hydrolyse de l'ATP pour transporter des ions contre leur gradient électrochimique. Les ATPases de type F, quant à elles, sont des enzymes complexes qui se trouvent dans les membranes mitochondriales et chloroplastiques, où elles jouent un rôle clé dans la génération d'ATP pendant la respiration cellulaire et la photosynthèse.

Les ATPases sont des protéines transmembranaires qui traversent la membrane cellulaire et présentent une tête globulaire située du côté cytoplasmique de la membrane, où se produit la catalyse de l'hydrolyse de l'ATP. La queue de ces protéines est ancrée dans la membrane et contient des segments hydrophobes qui s'insèrent dans la bicouche lipidique.

Les ATPases sont régulées par divers mécanismes, tels que la liaison de ligands, les modifications post-traductionnelles et les interactions avec d'autres protéines. Des mutations dans les gènes qui codent pour les ATPases peuvent entraîner des maladies humaines graves, telles que des cardiomyopathies, des myopathies et des neuropathies.

La troponine I est une protéine cardiaque présente dans le muscle cardiaque strié. Elle est libérée dans le sang lorsqu'il y a une nécrose (mort) des cellules musculaires cardiaques, comme c'est le cas lors d'un infarctus du myocarde (crise cardiaque). Les taux sériques de troponine I commencent à augmenter dans les 3 à 6 heures suivant l'infarctus, atteignent un pic après environ 12 à 24 heures et peuvent rester élevés jusqu'à une semaine.

La mesure des taux de troponine I est utilisée en clinique pour diagnostiquer et suivre les lésions myocardiques aiguës. Une élévation des niveaux de troponine I au-dessus des valeurs normales est considérée comme un marqueur sensible et spécifique d'une lésion myocardique aiguë, quelle que soit son étiologie (cause). Cela inclut non seulement les infarctus du myocarde, mais aussi d'autres conditions telles que la myocardite, l'embolie pulmonaire massive et l'insuffisance cardiaque congestive décompensée.

Il est important de noter que des facteurs tels que l'exercice physique intense, les troubles du rythme cardiaque ou la chirurgie cardiaque peuvent également entraîner une augmentation temporaire des taux de troponine I sans qu'il y ait de dommages permanents au muscle cardiaque. Par conséquent, l'interprétation des résultats doit toujours être effectuée en tenant compte du contexte clinique et d'autres tests diagnostiques.

Un muscle strié, également connu sous le nom de muscle squelettique, est un type de tissu musculaire volontaire attaché aux os par des tendons. Il est appelé "strié" en raison de la présence de bandes alternées claires et sombres visibles lorsqu'il est examiné au microscope. Ces bandes, appelées stries, sont dues à l'organisation ordonnée des myofibrilles, qui sont des structures composées de protéines contractiles telles que l'actine et la myosine. Les muscles striés sont responsables de la plupart des mouvements volontaires du corps humain, tels que la marche, la course, la natation, etc. Ils fonctionnent en se contractant et en se relâchant pour produire un mouvement ou une force.

La gelsoline est une protéine actine-liant qui joue un rôle crucial dans la restructuration des filaments d'actine, ce qui en fait un élément essentiel du maintien de la structure cellulaire et de la mobilité cellulaire. Elle a la capacité de séparer les filaments d'actine en courts fragments, un processus connu sous le nom de coupage, et peut également favoriser l'assemblage de nouveaux filaments. La gelsoline est également capable de se lier à des membranes riches en phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), ce qui permet une localisation et une activation spécifiques au site dans la cellule. Des déséquilibres ou des mutations dans l'expression de la gelsoline ont été associés à un certain nombre de conditions pathologiques, telles que les maladies neurodégénératives, les maladies cardiovasculaires et certains types de cancer.

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.

Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.

La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.

Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.

En médecine, la viscosité se réfère à la résistance relative d'un fluide à l'écoulement ou au mouvement. Elle est déterminée par la densité et la fluidité du liquide. Plus la viscosité est élevée, plus il est difficile pour le liquide de s'écouler ou de couler. Dans un contexte clinique, on peut mesurer la viscosité de divers fluides corporels tels que le sang, la salive ou le mucus pour diagnostiquer certaines conditions médicales. Par exemple, une augmentation anormale de la viscosité du sang peut indiquer un risque accru de caillots sanguins.

Le calcium est un minéral essentiel pour le corps humain, en particulier pour la santé des os et des dents. Il joue également un rôle important dans la contraction musculaire, la transmission des signaux nerveux et la coagulation sanguine. Le calcium est le minéral le plus abondant dans le corps humain, avec environ 99% du calcium total présent dans les os et les dents.

Le calcium alimentaire est absorbé dans l'intestin grêle avec l'aide de la vitamine D. L'équilibre entre l'absorption et l'excrétion du calcium est régulé par plusieurs hormones, dont la parathormone (PTH) et le calcitonine.

Un apport adéquat en calcium est important pour prévenir l'ostéoporose, une maladie caractérisée par une fragilité osseuse accrue et un risque accru de fractures. Les sources alimentaires riches en calcium comprennent les produits laitiers, les légumes à feuilles vertes, les poissons gras (comme le saumon et le thon en conserve avec des arêtes), les noix et les graines.

En médecine, le taux de calcium dans le sang est souvent mesuré pour détecter d'éventuels déséquilibres calciques. Des niveaux anormalement élevés de calcium sanguin peuvent indiquer une hyperparathyroïdie, une maladie des glandes parathyroïdes qui sécrètent trop d'hormone parathyroïdienne. Des niveaux anormalement bas de calcium sanguin peuvent être causés par une carence en vitamine D, une insuffisance rénale ou une faible teneur en calcium dans l'alimentation.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les muscles squelettiques, également connus sous le nom de muscles striés squelettiques, sont des types spécifiques de tissus musculaires qui se connectent aux os et à d'autres structures via des tendons. Ils sont responsables de la production de force et de mouvements volontaires du corps. Les muscles squelettiques sont constitués de nombreuses fibres musculaires individuelles, organisées en faisceaux et recouvertes d'une membrane protectrice appelée épimysium. Chaque fibre musculaire est elle-même composée de plusieurs myofibrilles, qui contiennent des protéines contractiles telles que l'actine et la myosine. Ces protéines glissent les unes sur les autres lorsque le muscle se contracte, entraînant ainsi le mouvement des os auxquels elles sont attachées. Les muscles squelettiques peuvent également jouer un rôle dans la stabilisation articulaire, la posture et la thermorégulation du corps.

Les isoformes protéiques sont des variantes d'une protéine qui résultent de différences dans la séquence d'acides aminés due à l'expression alternative des gènes ou à des modifications post-traductionnelles. Elles peuvent avoir des fonctions, des activités, des localisations cellulaires ou des interactions moléculaires différentes. Les isoformes protéiques peuvent être produites par plusieurs mécanismes, tels que l'utilisation de différents promoteurs, l'épissage alternatif des ARNm ou des modifications chimiques après la traduction. Elles jouent un rôle important dans la régulation des processus cellulaires et sont souvent associées à des maladies, y compris les maladies neurodégénératives, le cancer et les maladies cardiovasculaires.

Les myopathies némalines sont un groupe de maladies musculaires héréditaires caractérisées par la présence de corps nématodes (inclusions protéiques anormales en forme de filaments) dans les fibres musculaires. Ces inclusions sont composées principalement d'une protéine appelée alpha-actinine. Les myopathies némalines peuvent affecter à la fois les muscles squelettiques et cardiaques, entraînant une faiblesse musculaire progressive et des anomalies cardiaques dans certains cas.

Les symptômes de cette maladie varient considérablement d'une personne à l'autre, allant d'une forme légère avec un début tardif à une forme sévère avec un début précoce. Les formes les plus graves peuvent être apparentes à la naissance ou se développer pendant la petite enfance, entraînant une faiblesse musculaire généralisée, des difficultés à avaler et à respirer, ainsi qu'une mauvaise croissance. Les formes plus légères peuvent ne provoquer que des symptômes mineurs tels qu'une démarche anormale ou une faiblesse musculaire légère.

Les myopathies némalines sont héréditaires et peuvent être causées par des mutations dans plusieurs gènes différents. Le diagnostic repose généralement sur l'examen clinique, les antécédents familiaux, les tests de laboratoire et la biopsie musculaire pour confirmer la présence de corps nématodes. Malheureusement, il n'existe actuellement aucun traitement curatif pour cette maladie, mais des thérapies de support peuvent être proposées pour aider à gérer les symptômes et améliorer la qualité de vie des patients.

La phalloïdine est un type de toxine présent dans certains champignons vénéneux du genre Amanita, tels que l'Amanita phalloides (also known as "death cap"). Cette toxine agit comme un inhibiteur de la protéine phosphatase 1 et 2A, ce qui entraîne une dérégulation des processus cellulaires et peut provoquer une grave intoxication connue sous le nom de "syndrome phalloïdien". Les symptômes comprennent des douleurs abdominales, des vomissements, de la diarrhée, une déshydratation sévère, et dans les cas graves, une insuffisance hépatique et rénale pouvant entraîner la mort. Il n'existe actuellement aucun antidote spécifique contre la phalloïdine, et le traitement consiste principalement en un soutien médical intensif pour maintenir les fonctions vitales du patient.

La masse moléculaire est un concept utilisé en chimie et en biochimie qui représente la masse d'une molécule. Elle est généralement exprimée en unités de masse atomique unifiée (u), également appelées dalton (Da).

La masse moléculaire d'une molécule est déterminée en additionnant les masses molaires des atomes qui la composent. La masse molaire d'un atome est elle-même définie comme la masse d'un atome en grammes divisée par sa quantité de substance, exprimée en moles.

Par exemple, l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et un atome d'oxygène. La masse molaire de l'hydrogène est d'environ 1 u et celle de l'oxygène est d'environ 16 u. Ainsi, la masse moléculaire de l'eau est d'environ 18 u (2 x 1 u pour l'hydrogène + 16 u pour l'oxygène).

La détermination de la masse moléculaire est importante en médecine et en biochimie, par exemple dans l'identification et la caractérisation des protéines et des autres biomolécules.

Je suis désolé, "Encyclopedias as Topic" n'est pas une définition médicale. Il s'agit plutôt d'une catégorie de sujets dans la classification MeSH (Medical Subject Headings) utilisée pour indexer les articles de bibliographie en médecine et en sciences de la santé. Cette catégorie comprend des encyclopédies médicales générales ou spécialisées, des dictionnaires médicaux, des manuels médicaux et d'autres ressources similaires. Cependant, il ne s'agit pas d'une définition médicale à proprement parler.

Un ongle incarné, également connu sous le nom d'unguis incarnatus, est une condition dans laquelle une partie du coin ou du bord de l'ongle de votre orteil pousse dans la chair qui l'entoure. Cela peut se produire sur n'importe quel orteil, mais c'est le plus souvent sur le gros orteil. Les symptômes peuvent inclure une douleur et une sensibilité accrues, un gonflement, une rougeur et un écoulement de liquide ou de pus si l'ongle incarné est infecté.

Les causes courantes d'un ongle incarné comprennent des chaussures mal ajustées qui exercent une pression sur l'orteil, se couper les ongles trop courts ou dans les coins, se blesser l'ongle ou l'orteil, avoir des orteils en marteau ou d'autres déformations de pieds. Les personnes atteintes de certaines conditions médicales telles que le diabète ou une mauvaise circulation sanguine peuvent également être plus à risque de développer un ongle incarné.

Le traitement peut inclure des soins à domicile tels que le trempage de l'orteil dans de l'eau salée, l'élévation de l'orteil pour réduire le gonflement et l'utilisation d'un tampon ou d'une attelle pour protéger la zone. Dans les cas graves ou infectés, des antibiotiques peuvent être prescrits ou une intervention chirurgicale peut être nécessaire pour enlever une partie de l'ongle ou du lit de l'ongle. Il est important de consulter un médecin si vous pensez avoir un ongle incarné, surtout si vous avez des symptômes d'infection tels que la fièvre, le rougissement et l'enflure généralisée ou un écoulement de pus.

Je suis désolé, "Histoire du 19" ne semble pas être une terminologie médicale établie. Le terme "histoire" dans un contexte médical se réfère généralement à l'histoire de la santé d'un patient, y compris ses antécédents médicaux, ses symptômes actuels, ses allergies et son mode de vie. Le chiffre "19" pourrait faire référence à une certaine procédure, diagnostic ou événement médical spécifique lié à l'année 2019. Cependant, sans plus de contexte, il est difficile de fournir une définition médicale précise pour "Histoire du 19". Il serait préférable d'obtenir des éclaircissements sur ce terme à partir de la source qui l'a utilisé.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

L'orthopédie est une spécialité médico-chirurgicale qui s'occupe du traitement des affections de l'appareil locomoteur, c'est-à-dire les os, les articulations, les muscles, les tendons et les ligaments. Elle vise à corriger ou à prévenir les déformations, à assurer la fonction optimale des membres et à soulager la douleur. Les orthopédistes utilisent une variété de traitements, y compris des médicaments, de la physiothérapie, des appareils orthopédiques et de la chirurgie pour atteindre ces objectifs. Les affections courantes traitées par les orthopédistes comprennent l'arthrose, les fractures, les entorses, les luxations, la scoliose, le pied plat, l'hallux valgus et les ruptures des tendons.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une certaine confusion dans votre demande. La hiérarchie sociale n'est pas un terme médical spécifique. Cependant, c'est un concept sociologique qui décrit la structure des relations sociales basées sur des facteurs tels que le pouvoir, le statut et l'influence.

La hiérarchie sociale peut influencer les conditions de santé et les résultats médicaux, car ceux qui se trouvent dans les niveaux inférieurs de la hiérarchie peuvent avoir un accès limité aux ressources et aux opportunités qui favorisent une bonne santé. Cela peut inclure des facteurs tels que l'éducation, le revenu, le logement et l'accès aux soins de santé. Par conséquent, les professionnels de la santé peuvent prendre en compte la hiérarchie sociale dans leur évaluation de la santé et des besoins de leurs patients.

La neurobiologie est une discipline scientifique interdisciplinaire qui étudie les structures, les processus et les mécanismes fonctionnels des systèmes nerveux et cérébraux. Elle combine des approches de la biologie moléculaire, de la biochimie, de la physiologie, de l'anatomie et de la psychologie pour comprendre comment le cerveau et le système nerveux fonctionnent au niveau cellulaire, moléculaire et systémique.

Les neurobiologistes étudient une variété de processus, y compris la façon dont les neurones communiquent entre eux, comment les réseaux neuronaux sont organisés et fonctionnent, et comment les facteurs génétiques et environnementaux influencent le développement, la plasticité et le fonctionnement du cerveau.

La neurobiologie a des applications dans de nombreux domaines, notamment la médecine, la psychologie, la pharmacologie, l'ingénierie et l'informatique, et elle est essentielle pour comprendre les bases biologiques des processus cognitifs, émotionnels et comportementaux, ainsi que des maladies neurologiques et psychiatriques.

L'agressivité est un terme utilisé dans le domaine médical et psychologique pour décrire un comportement ou une attitude qui implique l'expression d'hostilité, d'animosité ou d'un fort désir de nuire ou de dominer. Ce comportement peut être verbal ou physique et peut être dirigé contre des personnes, des animaux ou des objets.

L'agressivité peut être classée en deux types : l'agression instrumentale et l'agression hostile. L'agression instrumentale est une forme d'agression qui est utilisée pour atteindre un objectif spécifique, tandis que l'agression hostile est une réaction émotionnelle à une menace perçue ou à une frustration.

Dans certains cas, l'agressivité peut être un symptôme d'un trouble mental sous-jacent, tel qu'un trouble de la personnalité antisociale, un trouble bipolaire ou une démence. Dans ces situations, le traitement du trouble sous-jacent peut aider à réduire les comportements agressifs.

Il est important de noter que l'agressivité n'est pas toujours nuisible ou dangereuse. Par exemple, l'assertivité, qui est la capacité de défendre ses propres droits et besoins de manière appropriée, peut être considérée comme une forme positive d'agressivité. Cependant, lorsque l'agressivité devient incontrôlable ou dangereuse, il est important de chercher une aide professionnelle pour gérer ce comportement.

Le comportement social, dans un contexte médical et particulièrement en psychiatrie et psychologie, se réfère à la manière dont un individu interagit et communique avec les autres, répondant aux normes et attentes d'une société ou d'un groupe donné. Ce comportement est influencé par des facteurs tels que les compétences sociales, l'humeur, la personnalité, les expériences de vie et les conditions médicales ou psychiatriques sous-jacentes. Des anomalies dans le comportement social peuvent être un indicateur de divers problèmes de santé mentale, tels que les troubles du spectre autistique, la schizophrénie, le trouble déficitaire de l'attention avec hyperactivité (TDAH) et la dépression.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une certaine confusion dans votre demande. "Singapore" est en réalité un pays d'Asie du Sud-Est et non une condition ou un terme médical. Une définition médicale ne peut donc s'appliquer à "Singapore". Si vous aviez l'intention de rechercher un autre terme, n'hésitez pas à me fournir plus d'informations pour que je puisse vous aider.

Je suis désolé, mais la «domination sociale» ne fait pas référence à un terme médical spécifique. Cependant, dans un contexte sociologique, la domination sociale se réfère au pouvoir ou au contrôle qu'un individu, un groupe ou une institution exerce sur d'autres dans les relations sociales et les structures sociales. Ce concept est souvent étudié dans les domaines de la sociologie, des sciences politiques et des relations sociales. Si vous cherchez une définition médicale, pouvez-vous svp préciser votre demande?

La mescaline est un hallucinogène puissant qui se trouve naturellement dans certains cactus, y compris le peyote et le San Pedro. Elle peut également être produite synthétiquement en laboratoire. La mescaline agit en modifiant la chimie du cerveau et affecte spécifiquement les neurotransmetteurs sérotoninergiques.

Lorsqu'elle est consommée, la mescaline peut provoquer des changements dans la perception, la pensée, l'humeur et le comportement. Les utilisateurs peuvent éprouver des hallucinations visuelles, auditives ou tactiles, une distorsion du temps et de l'espace, ainsi qu'une augmentation de la conscience sensorielle. Les effets de la mescaline durent généralement entre 10 et 12 heures.

L'utilisation de la mescaline peut entraîner des effets secondaires physiques tels que nausées, vomissements, augmentation du rythme cardiaque, augmentation de la température corporelle, dilatation des pupilles et augmentation de la pression artérielle. Des effets psychologiques à long terme peuvent également survenir, tels que des flashbacks, une anxiété accrue, une dépression et une psychose.

L'utilisation de la mescaline est illégale aux États-Unis en vertu de la loi fédérale et dans de nombreux autres pays. Elle est classée comme substance contrôlée de l'annexe I, ce qui signifie qu'elle a un haut potentiel d'abus et aucun usage médical accepté.

... où l'on observe aucune inhibition du site de liaison par la tropomyosine. Dans les filaments, il y a un dimère de tropomyosine ... La tropomyosine est également une protéine de régulation qui masque les sites de liaison actifs entre la tête de la myosine et ... La tropomyosine est une protéine fibreuse dimérique (composée d'une sous-unité alpha et d'une sous-unité bêta) logée dans la ... Le complexe troponine-Ca2+ va se déplacer en entraînant avec elle la tropomyosine, la retirant ainsi du site de liaison de ...
... sous-unité responsable de la liaison avec la tropomyosine ; elle existe sous 5 à 12 isoformes squelettiques (TnTs) et 4 ...
Le TPM4 est l'un des quatre gènes assurant la synthèse de la tropomyosine. Il est situé sur le chromosome 19 humain. Il est ...
Elle a une faible activité agoniste des récepteurs kinase B de la tropomyosine (en) (TrkB). La diosmétine possède un hétéroside ...
Néanmoins, le grillon contient de la tropomyosine, une protéine allergène, présente aussi dans les crustacés. Cette dernière a ...
La Tropomyosine (une protéine commune, et présente dans la chair de l'ascaris et de l'anisakis) a été soupçonnée puis disculpée ...
Les oncoprotéines c-Fos et c-Jun (en), de même que la tropomyosine, sont des exemples notables de telles protéines. Les ...
... de troponine et de tropomyosine). En coupe longitudinale, les myofibrilles présentent une striation transversale due à la ...
De plus, elles comportent une proportion importante de protéines de structure telles que l'actine, la tropomyosine, la myosine ...
Parmi les différents allergènes des acariens, on retrouve l'un d'eux, la protéine tropomyosine, dans certains aliments, comme ...
Spectrine : permet l'accrochage du microfilament d'actine à la membrane plasmique Complexe Tropomyosine Ensemble de protéines ...
... protéine régulatrice de la tropomyosine, et le récepteur de type Toll possèdent également ce motif structurel. Le récepteur de ...
... l'alpha-tropomyosine, la troponine I cardiaque. Chez les sujets n'ayant pas d'histoire familiale de cardiomyopathie ...
... à la troponine et par le démasquage des sites de liaison couverts par le complexe troponine-tropomyosine sur le myofilament ...
... plus de libération du Ca2+ vers le complexe biprotéiné troponine-tropomyosine. Le réticulum sarcoplasmique reintègre les Ca2+ ...
... le domaine d'interaction avec l'actine de la myosine est recouvert par la tropomyosine. La myosine est sous une forme redressée ...
... l'une des isoformes de l'actine alpha Troponine Tropomyosine Complexe Arp2/3 Portail de la biochimie (Article contenant un ...
... où lon observe aucune inhibition du site de liaison par la tropomyosine. Dans les filaments, il y a un dimère de tropomyosine ... La tropomyosine est également une protéine de régulation qui masque les sites de liaison actifs entre la tête de la myosine et ... La tropomyosine est une protéine fibreuse dimérique (composée dune sous-unité alpha et dune sous-unité bêta) logée dans la ... Le complexe troponine-Ca2+ va se déplacer en entraînant avec elle la tropomyosine, la retirant ainsi du site de liaison de ...
Allergie à la tropomyosine Page :236. A. Attia, A. Benyounes, H. Khelfi ...
... le récepteur de tropomyosine kinase B (le tropomyosin receptor kinase B ou TrkB) influent sur la domination sociale, ici chez ...
NTRK = récepteur tyrosine-kinase de la neurotrophine; TRK = récepteur de la tropomyosine kinase; NGS = séquençage de nouvelle ...
Chez les insectes de stockage, les allergènes sont des protéines de liaison aux acides gras, homologues de la tropomyosine et ... Der p10 est la cause dallergies alimentaires croisées à la tropomyosine chez les crustacés, les mollusques, les insectes ou ... Certaines allergies sont dues à des allergies alimentaires, à la tropomyosine des crustacés, des mollusques, des insectes, ou ...
... le tropomyosine. Lors de lhydrolyse, la chitine libère les unités de glucosamine. ...
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Actine-tropomyosine-troponinepar Daniel Walsh et Alan Sved,CC PAR 4.0via Wikimédia Commons ... le complexe de troponine et de tropomyosine, les forçant à sécarter afin que les sites de liaison à lactine soient ...
Schéma actine, myosine, troponine, tropomyosine. *Lors de linteraction myosine-actine, la molécule dADP fixée sur la tête de ... À létat inactif, le domaine dinteraction avec lactine de la myosine est recouvert par la tropomyosine. La myosine est sous ...
Tropomyosine : acariens et crevettes. - Profilines : pollens de bouleaux, de graminées, latex ou arachide… ...
Chaque myofilament dactine est composé de deux filaments dactine enroulés lun autour de lautre (la tropomyosine sert à ... troponine et tropomyosine) et des filaments plus épais de myosine.. Un myofilament de myosine contient environ 200 molécules de ...
... éléments panallergènes comme la tropomyosine. La tropomyosine est responsable des allergies aux acariens, aux cafards, aux ... Le chitosan végétal, issu des champignons, est, lui, dénué de risque de contamination par tropomyosine. ...
Par exemple, elle ne contient pas de tropomyosine à laquelle beaucoup de personnes sont allergiques et qui se retrouve en ...
Quel événement fait en sorte que la tropomyosine nest plus liée au site actif de lactine. ...
Tropomyosine MeSH Troponine T MeSH Identifiant DeCS:. 36019 ID du Descripteur:. D024741 ...
Une protéine connue sous le nom de tropomyosine est la cause de la réaction et la crevette est le crustacé le plus impliqué ...
La question de savoir si les patients HDM+AR sont bénéfiques pour lAIT de larmoise en raison de la présence de tropomyosine, ...
... à la tropomyosine (une protéine que lon retrouve dans les crevettes, le crabe, le homard…) ...
Celles-ci sont bien caractérisées et impliquent notamment la présence dIgE spécifiques dirigées contre la tropomyosine ...
russo-québécois - tropomyosine - Loto national - bégu - geôlière - filandière - odorative - sabotier - urticale - bousingo - ...
  • Les chercheurs de Singapour ont découvert qu'une protéine de facteur de croissance, appelée facteur neurotrophique dérivé du cerveau (BDNF), et son récepteur, le récepteur de tropomyosine kinase B (le tropomyosin receptor kinase B ou TrkB) influent sur la domination sociale, ici chez la souris. (santelog.com)
  • La tropomyosine est également une protéine de régulation qui masque les sites de liaison actifs entre la tête de la myosine et l'actine. (wikipedia.org)
  • Le complexe troponine-Ca2+ va se déplacer en entraînant avec elle la tropomyosine, la retirant ainsi du site de liaison de l'actine G (actine globulaire). (wikipedia.org)
  • À l'état inactif, le domaine d'interaction avec l'actine de la myosine est recouvert par la tropomyosine . (wikipedia.org)