Enzymes les hydrolases enclencher le ester de liens dans l'ADN. CE 3.1.-.
Sous-unité contenant un seul système enzymatique et nécessitant du magnésium pour seule activité endonucleolytic. La modification correspondante Methylases sont des enzymes séparés, les systèmes spécifiques reconnais courtes séquences d'ADN, déchirer either within ou à une courte distance précise séquence... la reconnaissance de recommander des fragments bicaténaire avec terminal 5 '-phosphates. Enzymes de différentes micro-organismes avec la même spécificité sont appelés "isoschizomers. CE 3.1.21.4.
Systèmes enzymatiques compose de deux sous-unités et nécessitant ATP et le magnésium pour endonucleolytic activité ; ils ne fonctionnent pas comme Atpases. Ils existent par la modification des complexes avec Methylases de spécificité similaires listé sous CE 2.1.1.72 ou CE 2.1.1.73. Les systèmes reconnu courtes séquences d'ADN spécifiques, déchirer un trajet court, environ 24 à 27 bases, loin de la reconnaissance de recommander des fragments bicaténaire séquence terminale avec 5 '-phosphates. Enzymes de différentes micro-organismes avec la même spécificité sont appelés "isoschizomers. CE 3.1.21.5.
Contenant trois différents systèmes enzymatiques sous-unités et nécessitant ATP, S-adenosylmethionine, et le magnésium pour activité endonucleolytic donner fragments bicaténaire aléatoire avec terminal 5 '-phosphates. Ils fonctionnent aussi l'Atpases et modification Methylases, catalyser la réaction de CE 2.1.1.72 et CE 2.1.1.73 site-specificity identiques, les systèmes spécifiques reconnais courtes séquences d'ADN au niveau des sites, déchirer la télécommande de la séquence de reconnaissance. Enzymes de différentes micro-organismes avec la même spécificité sont appelés "isoschizomers. CE 3.1.21.3.
Recombinases que insérer une ADN exogène dans l'hote génome. Par exemple protéines codée par le Pol Gene de RETROVIRIDAE et également BACTERIOPHAGES tempérée, les plus connus être bactériophage Lambda.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Une catégorie de enzymes qui interviennent dans le processus de recombinaison GENETIC.
Enzymes qui catalysent l ’ incorporation de désoxyribonucléotides en une chaîne d'ADN. CE 2.7.7.-.
Un fibrillar collagène retrouvé principalement dans le cartilage et humeur vitrée. Elle consiste en trois identiques Alpha1 II) des chaînes.

Les déoxyribonucleases (DNases) sont des enzymes qui catalysent la dégradation des acides nucléiques, plus spécifiquement l'ADN (acide désoxyribonucléique). Elles coupent les molécules d'ADN en fragments plus petits en hydrolysant les liaisons phosphodiester entre les désoxynucléotides.

Les DNases sont classées en fonction de leur mécanisme catalytique et de leur spécificité pour différentes séquences ou structures d'ADN. Par exemple, certaines DNases peuvent ne couper que l'ADN simple brin, tandis que d'autres coupent préférentiellement l'ADN double brin.

Ces enzymes jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques, tels que la réparation de l'ADN, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la régulation de la transcription génétique et la défense contre les infections virales et bactériennes.

Dans le contexte médical, certaines DNases sont utilisées comme thérapies pour traiter des maladies telles que la mucoviscidose (fibrose kystique), où l'accumulation d'ADN dans les sécrétions des voies respiratoires peut entraver la fonction pulmonaire. En dégradant l'ADN présent dans ces sécrétions, les DNases peuvent aider à fluidifier les mucosités et faciliter leur expectoration, améliorant ainsi la fonction respiratoire des patients atteints de mucoviscidose.

La « Type II Site-Specific Deoxyribonuclease » est une enzyme de restriction qui coupe l'ADN (acide désoxyribonucleique) de manière spécifique à un site particulier sur la molécule d'ADN. Cette enzyme est également appelée « endonucléase de restriction » et elle joue un rôle important dans les processus biologiques tels que la réparation de l'ADN, la recombinaison génétique et la défense contre les infections virales.

Les endonucléases de restriction de type II sont capables de reconnaître des séquences d'ADN spécifiques, généralement palindromiques (identiques à l'envers), et coupent les deux brins de la molécule d'ADN à des distances définies de cette séquence. Les endonucléases de restriction de type II sont classées en fonction de leur spécificité de reconnaissance du site, qui peut varier considérablement entre différentes enzymes.

La précision et la spécificité des endonucléases de restriction de type II les rendent utiles dans les applications de biologie moléculaire, telles que l'ingénierie génétique et l'analyse de l'ADN. Elles sont souvent utilisées pour couper l'ADN en fragments spécifiques, qui peuvent ensuite être purifiés et analysés pour étudier la structure et la fonction des gènes.

Cependant, il est important de noter que les endonucléases de restriction peuvent également présenter un risque pour la sécurité biologique, car elles peuvent être utilisées pour manipuler des agents pathogènes d'une manière qui accroît leur virulence ou leur résistance aux traitements. Par conséquent, leur utilisation est strictement réglementée dans de nombreux pays.

La « Type III Site-Specific Deoxyribonuclease » est une enzyme de restriction spécifique à un site qui coupe l'ADN double brin de manière asymétrique. Elle est également connue sous le nom de « Type III Restriction Endonuclease ». Cette enzyme est généralement trouvée dans les bactéries et elle fonctionne en conjugaison avec une méthylase modifiante de la methyl-transférase pour former un complexe d'enzymes de restriction.

Le site de reconnaissance spécifique pour la Type III Site-Specific Deoxyribonuclease est palindromique, ce qui signifie qu'il lit la même séquence de bases dans les deux directions. Cependant, contrairement à d'autres enzymes de restriction, cette enzyme ne coupe pas les brins d'ADN au milieu du site de reconnaissance. Au lieu de cela, elle coupe chaque brin à une distance définie mais différente du site de reconnaissance. Cette coupure asymétrique produit des extrémités cohésives ou à chevauchement qui peuvent se réassocier avant d'être complètement séparées.

La Type III Site-Specific Deoxyribonuclease joue un rôle important dans la défense de l'hôte contre les infections bactériophages en dégradant l'ADN étranger qui n'est pas méthylé au niveau du site de restriction. Elle participe ainsi à l'immunité de restriction, un système de défense propre aux bactéries.

La « Type I Site-Specific Deoxyribonuclease » est une enzyme de restriction spécifique à un site qui coupe l'ADN (acide désoxyribonucléique) de manière asymétrique. Elle reconnaît et clive les séquences d'ADN spécifiques, créant ainsi des extrémités cohésives ou collantes. Les enzymes de restriction de type I sont généralement trouvées dans les bactéries et sont souvent associées à des systèmes de restriction-modification qui protègent la bactérie contre l'infection par des phages (virus bactériens).

Les enzymes de restriction de type I sont complexes et se composent de plusieurs sous-unités protéiques différentes, chacune ayant une fonction spécifique. Elles nécessitent généralement l'ajout d'ATP (adénosine triphosphate) pour être actives et cliver l'ADN. Les enzymes de restriction de type I sont également capables de se déplacer le long de l'ADN après avoir initié la coupure, ce qui leur permet de rechercher d'autres sites de reconnaissance et de clivage sur le même brin d'ADN.

Les enzymes de restriction de type I sont souvent désignées par un code alphabétique qui indique leur source bactérienne et leurs propriétés spécifiques. Par exemple, l'enzyme de restriction EcoRI est une enzyme de restriction de type II qui reconnaît et clive la séquence 5'-GAATTC-3' dans l'ADN. En revanche, les enzymes de restriction de type I ne sont pas aussi largement utilisées en recherche génétique et en biotechnologie que les enzymes de restriction de type II, car elles sont plus complexes et moins bien caractérisées.

Integrases sont des enzymes qui sont produites par certains virus, y compris le VIH (virus de l'immunodéficience humaine), et jouent un rôle crucial dans l'intégration du matériel génétique viral dans l'ADN de la cellule hôte. Ces enzymes coupent les extrémités des brins d'ADN viral, puis insèrent ces extrémités dans l'ADN de la cellule hôte, permettant ainsi au matériel génétique viral de s'intégrer de manière permanente dans le génome de la cellule. Cette intégration est un événement clé dans le cycle de réplication du virus et est donc considérée comme une cible importante pour le développement de médicaments antirétroviraux. Les inhibiteurs d'integrases sont une classe de médicaments utilisés dans le traitement de l'infection par le VIH.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les recombinases sont des enzymes qui catalysent le processus de recombinaison génétique, dans lequel des segments spécifiques d'ADN ou d'ARN sont échangés entre deux molécules différentes. Ce processus est essentiel pour les mécanismes naturels de réparation et de recombinaison de l'ADN, ainsi que pour la régulation génétique et l'expression des gènes.

Les recombinases peuvent être classées en deux catégories principales : les recombinases site-spécifiques et les recombinases à large spectre. Les recombinases site-spécifiques reconnaissent et se lient à des séquences d'ADN spécifiques, appelées sites de liaison, avant de catalyser la recombinaison entre ces sites. Les exemples bien connus de recombinases site-spécifiques comprennent Cre, Flp et λ Int.

Les recombinases à large spectre, en revanche, ne sont pas limitées par des séquences d'ADN spécifiques et peuvent catalyser la recombinaison entre des segments d'ADN non apparentés. Les exemples de recombinases à large spectre comprennent les rad51, rad54 et recA.

Les recombinases sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour l'ingénierie génétique et la manipulation de l'ADN, y compris la création de modèles animaux de maladies humaines, l'analyse fonctionnelle des gènes et la thérapie génique. Cependant, il est important de noter que les recombinases peuvent également induire des effets indésirables, tels que des réarrangements chromosomiques et des mutations, ce qui peut entraîner des conséquences négatives pour la santé. Par conséquent, il est essentiel de comprendre les mécanismes d'action des recombinases et de développer des stratégies pour minimiser les risques associés à leur utilisation.

Les DNA nucleotidyltransferases sont un groupe d'enzymes qui catalysent l'ajout de nucléotides à l'extrémité d'une chaîne d'ADN. Elles jouent un rôle crucial dans les processus biologiques tels que la réparation de l'ADN, la recombinaison de l'ADN et la biosynthèse de l'ADN.

Les DNA nucleotidyltransferases peuvent être divisées en plusieurs sous-familles en fonction de leur activité spécifique. Les plus courantes sont les terminales déoxynucleotidyltransferases (TdT), les polynucleotide kinases (PNK) et les poly(ADP-ribose)polymérases (PARP).

Les TdT, par exemple, ajoutent des nucléotides aléatoirement à l'extrémité 3' d'une chaîne d'ADN, ce qui est important pour la diversification de la jonction V(D)J dans les lymphocytes B et T.

Les PNK, quant à elles, ajoutent un groupe phosphate à l'extrémité 5' d'une chaîne d'ADN et enlèvent le groupe pyrophosphate de l'extrémité 3', ce qui est important pour la réparation des cassures de l'ADN.

Les PARP, enfin, ajoutent des groupes poly(ADP-ribose) aux protéines impliquées dans la réparation de l'ADN et d'autres processus cellulaires, ce qui est important pour la régulation de ces processus.

Des mutations ou des dysfonctionnements de ces enzymes peuvent entraîner des maladies génétiques graves telles que les cancers et les troubles neurologiques.

Le collagène de type II est un type spécifique de protéine fibreuse qui est le principal composant structurel du cartilage hyalin, qui est le type de cartilage présent dans les articulations. Il est produit par les chondrocytes, qui sont des cellules présentes dans le cartilage. Le collagène de type II donne au cartilage sa résistance et sa flexibilité, ce qui permet aux articulations de se plier et de bouger sans se briser. Des anomalies dans la production ou la structure du collagène de type II peuvent entraîner des maladies articulaires telles que l'arthrose.

Non TraduitesChromatineAdn Des AlguesArn Non TraduitFacteurs De TranscriptionType Ii Site-Specific DeoxyribonucleaseArn ... Classe II (ou ADN Transposable JURIDIQUES - tels que les transposons dic éléments, linsertion séquence éléments et mobile Gene ... Cette séquence contient le site de liaison et autres transcription et traduction réguler séquences.Séquences Alu: La séquence ... MutagénèseStructure Tertiaire ProtéineSéquence Riche En AtOrigine RéplicationSites Reconnaissance Sur Séquence AdnGènes Du Type ...

Pas de FAQ disponibles qui correspondent au "type ii site specific deoxyribonuclease"