Une plante Genus de la famille des Fabacées Papilionaceae (parfois classés en tant que membres contiennent Lectins.).
Protéine ou glycoprotéine substance d ’ origine végétale qui lient au sucre oligosaccharide dans la paroi des cellules ou des muqueuses. Carbohydrate-metabolizing (protéines d'enzymes... plantes aussi) de se lier à des hydrates de carbone, cependant ils sont pas considérées comme lectine. Beaucoup de plante lectine changer la physiologie de la membrane des cellules de sang à cause d'agglutination, mitose... ou d'autres des modifications biochimiques. Ils peuvent jouer un rôle dans la plante des mécanismes de défense.
Protéines qui partagent la caractéristique commune de la liaison de glucides. Des anticorps (protéines carbohydrate-metabolizing d'enzymes... et se lient à d ’ hydrates de carbone), cependant ils sont pas considérées comme lectine. Lectines Végétales sont carbohydrate-binding des protéines qui ont été principalement identifié par leur activité hemagglutinating (HEMAGGLUTININS). Toutefois, une variété de lectine survenir chez animal où ils servent à diverses fonctions hydrate gamme de reconnaissance.
Des glucides liée à une fraction nonsugar (lipides ou de protéines). Le major glycoconjugates sont des glycoprotéines, glycopeptides, peptidoglycans, Glycolipides et lipopolysaccharides. (De nomenclature biochimique et Avis de la Documents, 2d Ed ; depuis Principes de biochimie, 2d éditeur)
Fucose est un désoxyhexose rare, souvent trouvé comme résidu terminal dans les oligosaccharides des glycoprotéines et glycolipides, jouant un rôle crucial dans divers processus biologiques tels que la reconnaissance cellulaire, l'inflammation et le développement embryonnaire.
Lectines purifiée à partir de la graine de germes de blé triticum vulgare (fréquent) ; ces se lier à certains oligosaccharide sur hydrate glycoprotéines de surface et est utilisé pour identifier certaines populations cellulaires et inhiber ou promouvoir des activités physiologique ou immunologique. Il y a au moins deux isoformes de cette une lectine.
Le principal système sanguin humain qui dépendent de la présence ou absence de deux antigènes A et B. Type O'survient quand les deux A et B sont présents et AB lorsque les deux sont présents. A et B sont des facteurs génétiques qui déterminent la présence de certaines enzymes pour la synthèse de glycoprotéines principalement dans le rouge membrane cellulaire.
Lectin purifié de cacahuètes (ARACHIS Hypogaea). Il se lie aux cellules peu différenciées et très différentes des cellules et est utilisé dans la cellule séparation techniques.
Néoplasme caractérisé par une rare malignes prolifèrent rapidement, largement infiltrer, cellules mutées provenant de vaisseaux sanguins et remplissant blood-filled irrégulier ou un œdème espaces. (Stedman, 25e éditeur)
Glycoprotéine molécules à la surface des lymphocytes B et T activés, qui réagissent avec des molécules de antilymphocytaires Sera lectine, et les autres médicaments qui induisent une transformation blastique de lymphocytes.
Étude de distribution de produits chimiques, intracellulaire réaction sites, enzymes, etc., au moyen de les tacher indésirables, isotope radioactif captage sélectif électron distribution dans l ’ examen microscopique de métal, ou d ’ autres méthodes.
Enzymes catalysant le transfert de Fucose par un nucléoside diphosphate Fucose à une molécule acceptor souvent un autre glucides, une glycoprotéine, ou une molécule glycolipid. La forte sécrétion de certains fucosyltransferases dans le sérum humain peut être aussi un indicateur de tumeur maligne. La classe comprend CE 2.4.1.65 ; CE 2.4.1.68 ; CE 2.4.1.69 ; CE 2.4.1.89.
Un Haut Poids Moléculaire protéines plasmatiques, fabriquée par les cellules endothéliales et mégacaryocytes, ça fait partie du facteur VIII / facteur von Willebrand complexe. Le facteur Von Willebrand a récepteurs pour collagène, plaquettes, activité ristocetin ainsi que les déterminants antigénique immunologiquement distincte. Il fonctionne en adhésion collagène et de plaquettes pour brancher hémostatique formation, les temps de saignement prolongé en traitement de maladies VON est due à un déficit en ce facteur.
Une liaison mannose / DU GLUCOSE une lectine isolé du Jack Bean (Canavalia ensiformis). C'est un puissant ont utilisé pour stimuler la prolifération cellulaire dans les lymphocytes, principalement, des cultures de lymphocytes.

Je suis désolé, mais le terme "Ulex" ne fait pas référence à un concept ou à une condition médicale spécifique. Il s'agit plutôt d'un genre de plantes appartenant à la famille des Fabacées (légumineuses), également connues sous le nom de genêt à balais ou ajoncs espagnols. Ces plantes sont originaires d'Europe et d'Afrique du Nord, et certaines espèces peuvent contenir des substances toxiques qui peuvent être nocives pour les humains et les animaux s'ils sont ingérés en grande quantité. Cependant, il ne s'agit pas d'un terme médical couramment utilisé.

Les lectines végétales sont des protéines présentes dans les parois cellulaires des plantes, y compris dans une grande variété de fruits, légumes, céréales et légumineuses. Elles se lient spécifiquement et avec une forte affinité à certains sucres ou chaînes de sucres (oligosaccharides), qui sont également présents à la surface des cellules animales.

Cette liaison peut entraîner une agglutination des cellules et une modification de leur perméabilité, ce qui peut provoquer divers effets biologiques, tels que des réactions immunitaires ou des dommages aux membranes cellulaires. Certaines lectines végétales sont connues pour être toxiques et peuvent causer des symptômes gastro-intestinaux désagréables lors de la consommation de certaines plantes crues ou mal cuites, comme dans le cas des haricots rouges crus.

Cependant, il convient de noter que les lectines végétales peuvent également avoir des effets bénéfiques sur la santé, notamment en ce qui concerne leur potentiel à interagir avec les systèmes immunitaire et digestif, ainsi qu'avec certains processus métaboliques. Des recherches sont actuellement en cours pour évaluer leurs propriétés thérapeutiques potentielles dans le traitement de diverses affections, telles que le cancer, les maladies inflammatoires et les infections virales.

Les lectines sont des protéines végétales qui se lient spécifiquement et avec une forte affinité à des glucides ou des oligosaccharides. On les trouve dans une grande variété de plantes, y compris les légumineuses, les céréales, les fruits et les légumes. Les lectines peuvent avoir divers effets biologiques sur les animaux qui les consomment, notamment en ce qui concerne la digestion et l'absorption des nutriments. Certaines lectines sont connues pour être toxiques ou indigestes pour l'homme à des niveaux élevés de consommation, bien que de nombreuses lectines soient inactivées par la cuisson. Les lectines ont également été étudiées pour leurs propriétés immunologiques et leur potentiel dans le traitement du cancer.

Les glycoconjugués sont des molécules complexes formées par la liaison covalente d'un ou plusieurs sucres (oligosaccharides) à une protéine ou un lipide. Ce processus de liaison est appelé glycosylation et peut se produire dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi pendant la biosynthèse des protéines.

Les glycoconjugués jouent un rôle crucial dans divers processus biologiques, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et la défense immunitaire. Ils comprennent des sous-classes telles que les glycoprotéines, les protéoglycanes, les glycolipides et les peptidoglycanes.

Les anomalies dans la structure ou la composition des glycoconjugués ont été associées à plusieurs maladies congénitales, y compris certaines formes de mucopolysaccharidoses, dysplasies squelettiques et déficits immunitaires combinés sévères. De plus, les modifications des glycoconjugués sont souvent observées dans le développement de maladies telles que le cancer et les maladies inflammatoires.

La fucose est un dérivé de la galactose, qui est un sucre simple (monosaccharide) que l'on trouve dans les glycoprotéines et les glycolipides. Elle est souvent liée aux protéines et aux lipides à la surface des cellules. La fucose joue un rôle important dans divers processus biologiques, tels que l'inflammation, l'immunité et le développement embryonnaire. Les déséquilibres dans les niveaux de fucose peuvent être associés à certaines maladies, telles que les maladies inflammatoires de l'intestin et le cancer.

En médecine et en biologie, la fucose est souvent utilisée dans des études de recherche pour comprendre les interactions entre les cellules et les molécules. Elle peut également être utilisée dans le traitement de certaines maladies, telles que l'utilisation de médicaments contenant de la fucose pour réduire l'inflammation et améliorer la fonction immunitaire.

Il est important de noter que cette définition est fournie à titre informatif seulement et ne doit pas être utilisée comme un substitut aux conseils ou au traitement médical professionnel.

Je suis désolé, mais la combinaison de termes "Agglutinines Germe Blé" ne correspond à aucun terme médical reconnu. Il se peut que vous ayez mal orthographié ou mal combiné des termes médicaux spécifiques.

Les agglutinines sont des anticorps qui peuvent provoquer l'agglutination, c'est-à-dire l'agglomération de particules étrangères telles que des bactéries ou des cellules sanguines. Ce phénomène est utilisé en médecine pour diagnostiquer certaines maladies et infections.

"Blé germe" ne semble pas non plus être un terme médical reconnu. Il peut faire référence au germe de blé, qui est la partie embryonnaire du grain de blé et qui est souvent utilisée en alimentation pour ses propriétés nutritives.

Si vous cherchiez des informations sur les agglutinines ou le germe de blé dans un contexte médical, je suis à votre disposition pour affiner votre recherche et vous fournir des informations plus précises.

Le système ABO des groupes sanguins est un système de classification des groupes sanguins basé sur la présence ou l'absence de certaines molécules appelées antigènes A et B à la surface des globules rouges. Ces antigènes sont des glucides complexes qui sont liés aux protéines et lipides des membranes des globules rouges.

Les personnes peuvent être classées dans l'un des quatre groupes sanguins ABO suivants :

* Groupe sanguin de type A : Les individus ont des antigènes A à la surface de leurs globules rouges et des anticorps anti-B dans leur plasma sanguin.
* Groupe sanguin de type B : Les individus ont des antigènes B à la surface de leurs globules rouges et des anticorps anti-A dans leur plasma sanguin.
* Groupe sanguin de type AB : Les individus ont les deux types d'antigènes A et B à la surface de leurs globules rouges, mais aucun anticorps anti-A ou anti-B dans leur plasma sanguin.
* Groupe sanguin de type O : Les individus n'ont pas d'antigènes A ou B à la surface de leurs globules rouges, mais ont des anticorps anti-A et anti-B dans leur plasma sanguin.

Ce système de classification est important en médecine, en particulier pour les transfusions sanguines et les greffes d'organes, car une incompatibilité entre les antigènes et les anticorps peut entraîner une réaction immunitaire grave, telle qu'une hémolyse aiguë. Par conséquent, il est essentiel de déterminer le groupe sanguin d'un patient avant de procéder à une transfusion ou à une greffe.

Je suis désolé, mais la définition d'« agglutinine cacahuète » ne semble pas être une terminologie médicalement reconnue ou établie. Le terme « agglutination » est utilisé en médecine pour décrire l'agglomération de particules, de cellules ou de molécules telles que les globules rouges en présence d'un anticorps spécifique. Cependant, l'ajout du terme « cacahuète » ne semble pas apporter de sens médical supplémentaire.

Si vous cherchez des informations sur une réaction allergique à la cacahuète ou un autre sujet médical, veuillez me fournir plus de détails et je serai heureux de vous aider avec des informations plus précises.

L'hémangiosarcome est un type rare et agressif de cancer qui se développe à partir des cellules endothéliales, qui tapissent les parois des vaisseaux sanguins. Ce cancer peut survenir dans divers organes du corps, tels que le foie, la rate, le cœur, les poumons, les reins et la peau.

Les hémangiosarcomes se développent généralement sans symptômes précoces et peuvent atteindre une taille considérable avant d'être détectés. Les signes et symptômes de cette maladie dépendent de l'emplacement et de la taille de la tumeur, mais ils peuvent inclure :

* Une masse ou gonflement dans l'abdomen ou la poitrine
* Douleurs abdominales ou thoraciques
* Faiblesse, fatigue, essoufflement et pâleur due à une anémie (liée à des saignements internes)
* Perte d'appétit et perte de poids
* Vomissements et diarrhée

Le diagnostic de l'hémangiosarcome repose sur des examens d'imagerie tels que la tomodensitométrie (TDM), l'imagerie par résonance magnétique (IRM) ou l'échographie, ainsi que sur une biopsie de la tumeur pour analyse histopathologique.

Le traitement de cette maladie dépend du stade et de l'emplacement de la tumeur. Les options thérapeutiques peuvent inclure la chirurgie, la radiothérapie et/ou la chimiothérapie. Malheureusement, le pronostic pour les patients atteints d'hémangiosarcome est généralement mauvais, en raison de sa nature agressive et de sa tendance à se propager rapidement dans tout l'organisme.

Un récepteur mitogène est un type de récepteur cellulaire qui se lie spécifiquement à des facteurs de croissance et à d'autres molécules de signalisation extracellulaires pour déclencher une cascade de réactions intracellulaires conduisant à la prolifération cellulaire, à la différenciation ou à la survie cellulaire. Les récepteurs mitogènes sont souvent des récepteurs transmembranaires qui possèdent une région extracellulaire pour la liaison du ligand et une région intracellulaire pour la transmission du signal.

Les récepteurs de facteur de croissance, les récepteurs de cytokines et les récepteurs hormonaux peuvent tous fonctionner comme des récepteurs mitogènes dans certaines circonstances. Lorsqu'un ligand se lie à un récepteur mitogène, il active une tyrosine kinase intrinsèque ou recrute une tyrosine kinase pour phosphoryler des protéines cibles spécifiques, ce qui déclenche une cascade de signalisation impliquant des voies telles que la voie MAPK/ERK, la voie PI3K/AKT et la voie JAK/STAT.

Les récepteurs mitogènes jouent un rôle crucial dans le développement, la croissance et la réparation tissulaire normaux, mais une activation anormale ou excessive de ces récepteurs peut contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

L'histochimie est une branche de la histologie et de la chimie qui étudie la distribution et la composition chimique des tissus et cellules biologiques. Elle consiste en l'utilisation de techniques chimiques pour identifier et localiser les composés chimiques spécifiques dans les tissus, telles que les protéines, les lipides, les glucides et les pigments. Ces techniques peuvent inclure des colorations histochimiques, qui utilisent des réactifs chimiques pour marquer sélectivement certains composés dans les tissues, ainsi que l'immunohistochimie, qui utilise des anticorps pour détecter et localiser des protéines spécifiques. Les résultats de ces techniques peuvent aider au diagnostic et à la compréhension des maladies, ainsi qu'à la recherche biomédicale.

Les fucosyltransférases sont des enzymes (classées sous le code EC 2.4.1.69) qui jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des glycoprotéines et des glycolipides en transférant une molécule de fucose à partir d'un donneur, généralement le diphosphate de guanosine de fucose (GDP-fucose), vers un accepteur spécifique, qui est souvent une chaîne de sucre terminale sur ces macromolécules.

Ces enzymes participent à la modification des structures glycaniques et sont donc associées à divers processus biologiques, y compris l'inflammation, le développement embryonnaire, l'oncogenèse et les interactions entre cellules et pathogènes. Des variations dans l'activité de ces enzymes ont été observées dans certaines conditions pathologiques, telles que les maladies inflammatoires, les cancers et les troubles du développement neurologique.

Il existe plusieurs types de fucosyltransférases identifiées jusqu'à présent (FUT1 à FUT11), chacune avec des spécificités différentes en termes d'accepteurs et de localisation cellulaire, ce qui permet une diversité fonctionnelle et structurelle importante pour ces enzymes.

Le facteur Willebrand (vWF) est une protéine multimérique complexe impliquée dans l'hémostase, le processus qui permet la cicatrisation des plaies et l'arrêt du saignement. Il joue un rôle crucial dans l'adhésion et l'agrégation des plaquettes sur le site de la blessure, favorisant ainsi la formation d'un caillot sanguin.

Le vWF est synthétisé principalement par les cellules endothéliales (cellules qui tapissent l'intérieur des vaisseaux sanguins) et les mégacaryocytes (cellules souches des plaquettes sanguines). Dans le sang, il circule sous forme de multimères de différentes tailles, allant de petites structures aux très grandes chaînes polymériques. Ces différentes formes confèrent au vWF une grande variété de fonctions et d'interactions avec d'autres composants du système hémostatique.

Le facteur Willebrand interagit étroitement avec la glycoprotéine Ib (GpIb) présente à la surface des plaquettes sanguines, facilitant leur adhésion aux parois endommagées des vaisseaux sanguins. Il se lie également au facteur VIII, une protéine essentielle à la coagulation sanguine, offrant ainsi une protection contre sa dégradation prématurée et favorisant son activation.

Des anomalies quantitatives ou qualitatives du vWF peuvent entraîner des troubles hémostatiques, tels que l'hémorragie ou la thrombose. La maladie de Willebrand, une affection héréditaire caractérisée par des saignements anormaux, est due à des mutations dans le gène du vWF ou à des anticorps dirigés contre cette protéine.

La concanavaline A est une lectine (un type de protéine) que l'on trouve dans les haricots de Concanavalia ensiformis, également connus sous le nom de jack beans. C'est une lectine très étudiée qui a des propriétés hémagglutinantes, ce qui signifie qu'elle peut agglutiner les globules rouges.

Dans un contexte médical ou biochimique, la concanavaline A est souvent utilisée comme outil de recherche. Elle peut se lier spécifiquement aux résidus de sucre sur les glycoprotéines et les glycolipides, ce qui en fait un marqueur utile pour étudier ces molécules. Par exemple, elle est souvent utilisée dans la cytométrie en flux pour identifier certains types de cellules ou pour étudier la expression des glycoprotéines sur la surface des cellules.

Cependant, il convient de noter que la concanavaline A peut également activer le système immunitaire et provoquer une réponse inflammatoire, elle est donc souvent utilisée comme agent stimulant dans les tests de lymphocytes T. Comme avec tout outil de recherche, il est important de l'utiliser avec précaution et de comprendre ses propriétés et ses effets potentiels.

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