Acyl-Carrier Protein S-Malonyltransferase
Acyl-Carrier Protein S-Acetyltransferase
Enoyl-(Acyl-Carrier Protein) Reductase (Nadph, B-Specific)
Protéine Acp
Enoyl-(Acyl-Carrier Protein) Reductase (Nadh)
Acyl-Carrier Protein S-Malonyltransferase est une enzyme qui joue un rôle clé dans le processus de biosynthèse des acides gras. Elle est également connue sous le nom d'EC 2.3.1.39.
Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante : malonyl-CoA + acyl-carrier protein (ACP) → CoA + malonyl-ACP.
Dans cette réaction, l'enzyme transfère un groupe malonyl à partir d'un donneur de malonyl, le malonyl-CoA, vers un accepteur de malonyl, l'acyl-carrier protein (ACP). Le produit de cette réaction est le malonyl-ACP, qui sert ensuite de substrat pour la synthèse d'acides gras à longue chaîne.
L'Acyl-Carrier Protein S-Malonyltransferase est une enzyme essentielle au métabolisme des lipides et joue un rôle important dans la régulation de la biosynthèse des acides gras. Des anomalies dans le fonctionnement de cette enzyme peuvent entraîner des troubles du métabolisme des lipides et être associées à des maladies telles que l'obésité, le diabète et les maladies cardiovasculaires.
Acyl-Carrier Protein S-Acetyltransferase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le processus de biosynthèse des acides gras. Cette enzyme catalyse la réaction d'activation et de transfert du groupe acétyle à l'acide gras naissant, qui se lie à l'apoprotéine de l'acyl carrier protein (ACP).
L'enzyme Acyl-Carrier Protein S-Acetyltransferase est composée de deux sous-unités, appelées α et β. La sous-unité α contient le site actif de la réaction enzymatique, tandis que la sous-unité β est responsable de la liaison et du transfert de l'ACP.
Le processus catalytique commence par l'activation du groupe acétyle à partir d'acétyl-coenzyme A (acétyl-CoA) grâce à l'utilisation de l'énergie libérée par la décomposition de l'ATP en AMP et pyrophosphate. Ensuite, le groupe acétyle est transféré sur l'hydroxyle de la sérine résidu située dans le site actif de la sous-unité α de l'enzyme.
Finalement, le groupe acétyle est transféré à l'extrémité sulfhydryle (-SH) de l'ACP, ce qui permet d'initier la biosynthèse des acides gras. Cette enzyme joue donc un rôle clé dans la régulation du métabolisme des lipides et est essentielle pour la croissance et le développement des organismes vivants.
La protéine ACP, ou protéine d'activateur de la cyclase adénylate, est une petite protéine qui se lie et active l'adénylate cyclase, une enzyme importante dans la transduction des signaux cellulaires. L'adénylate cyclase catalyse la conversion de l'ATP en AMPc, un second messager qui régule divers processus cellulaires tels que la métabolisme, l'excitabilité et la croissance cellulaire. La protéine ACP est souvent associée aux récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) dans la membrane plasmique et joue un rôle crucial dans la transduction des signaux de ces récepteurs vers l'intérieur de la cellule. La protéine ACP est également connue sous le nom de stimulateur de l'adénylate cyclase (Gas) ou de régulateur de G-protéine (Gpr).