Un acide aminé non essentiels, impliquée dans la cellule de l'équilibre métabolique functions in culot et de tissus cérébraux. C'est biosynthesized de Aspartic AGENTS et AMMONIA par asparagine synthétase. (Encyclopedia Concise biochimie et de biologie moléculaire, 3ème éditeur)
Une enzyme qui catalyse la formation de asparagine de l'ammoniaque et acide aspartique. En présence d'ATP. CE 6.3.1.1.
Une hydrolase ’ enzyme qui transforme L-asparagine et de l'eau à L-aspartate et NH3. CE 3.5.1.1.
Un des acides aminés non essentiels fréquemment se situant dans la forme L. On se retrouve chez les animaux et les plantes, en particulier chez cannes à sucre et betteraves. Il peut être un neurotransmetteur.
Un cadeau des acides aminés non essentiels abondamment à l ’ organisme et est impliqué dans de nombreux processus métaboliques. Il est synthétisé à partir de l'acide glutamique AGENTS et AMMONIA. C'est le principal porteur de nitrogène dans le corps et est une importante source d'énergie pour de nombreuses cellules.
L ’ amidohydrolase qui élimine un intact asparagine-linked oligosaccharide chaînes de glycoprotéines. La présence de plus de deux Amino-Acid les résidus dans le substrat d 'activité. Cette enzyme était précédemment énumérées comme CE 3.2.2.18.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
L ’ enzyme qui traduit l ’ acide aspartique active avec sa masse volumique. CE 6.1.1.12 transfert.
Un transfert ARN qui est spécifique aux portant sur les ribosomes asparagine aux sites en vue de la synthèse des protéines.
Composés organiques que généralement contiennent une acides (-NH2) et un groupe de carboxyle (-COOH). Vingt alpha-amino aminés se sont ses unités qui sont polymerized pour former des protéines.
Mutagenèse génétiquement modifiées dans un site spécifique la molécule d'ADN que introduit une base substitution, ou une ou l'effacement.
Le produit chimique ou biochimiques plus de glucide glycosyl groupes ou autres produits chimiques toxiques, surtout les peptides ou des protéines. Glycosyl transférases sont utilisés dans cette réaction biochimique.
La classe des enzymes qui catalyser la formation d'un lien entre deux substrat molécules, conjugué à l ’ hydrolyse d ’ un lien dans Pyrophosphate ATP ou un donneur d'énergie similaire, 28e Dorland. (Éditeur) CE 6.
Enzymes qui catalyser la fusion de glutamine-derived ammoniac et un autre molécule. La transmission est sous la forme d'un lien carbon-nitrogen. CE 6.3.5.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Un polypeptide Aspartic AGENTS résidu dans les chaînes qui est lié au lieu de beta-carboxyl à la normale, alpha-carboxyl groupe, polypeptide interne. - C'est le fruit de la décomposition spontané de l ’ acide aspartique ou asparagine résidus.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Naturelle expérimentalement ou le remplacement d ’ un ou plusieurs ACIDS AMINO dans une protéine avec une autre. Si un acide aminé fonctionnellement équivalents substitué, la protéine peut conserver une activité de type sauvage. Remplacement peut également diminuer, zoom, ou éliminer les protéines. Expérimentalement fonction substitution est souvent utilisé pour étudier l'activité des enzymes et site de fixation propriétés.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Enzymes qui catalyser le transfert de Nitrogenous, principalement des acides groupes, groupes d ’ un donneur, généralement un acide aminé, à un acceptor, généralement une 2-oxoacid. CE 2,6.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Une supplémentation en acides aminés essentiels qui est nécessaire pour la production de l ’ histamine.
La relation entre la structure chimique d'un composé biologique ou et son activité pharmacologique. Composés sont souvent considérés ensemble parce qu'ils ont en commun caractéristiques structurelles incluant forme, taille, stereochemical arrangement, et la distribution des groupes fonctionnels.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
Des glucides composée de entre deux (Diholoside) et 10 oses connectés par un alpha- ou beta-glycosidic lien. Ils sont présents dans la nature dans les deux la liberté et lié formulaire.
Protéines d ’ hydrates de carbone qui contiennent groupes attaché à la chaine polypeptidique, la section protéinique est la principale de groupe avec les glucides inventer seul un faible pourcentage de la charge totale.
La facilitation d'une réaction chimique par le matér (catalyseur) qui n'est pas consumé par la réaction.
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Un incolore phosphatases gaz se forme au corps pendant la décomposition de matériaux organiques pendant un grand nombre de réactions métaboliquement important Note que la forme d ’ ammoniaque aqueuse est considéré comme de l'hydroxyde d'ammonium.
Amidohydrolases are a class of enzymes that catalyze the hydrolysis of various amide bonds, including peptide bonds in proteins and ester bonds in nucleotides, playing crucial roles in diverse biological processes such as metabolism, detoxification, and signaling.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
La séquence de des glucides dans les polysaccharides ; glycoprotéines ; et des glucolipides.
Composés organiques contenant le -CO-NH2 radical. Amides proviennent de aminés par remplacement de l'ammoniaque -Oh -NH2 ou par le remplacement de H par un groupe acyl-glucuronide. (De Grant & Hackh est Chemical Dictionary, 5ème e)
Le retrait du groupe aminé (NH2) d ’ un composé chimique.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Un élément dont le symbole N, numéro atomique 7, et poids atomique [14.00643 ; 14.00728]. Azote existe sous forme de gaz diatomiques et invente de 78 % de l'atmosphère terrestre par volume, c'est une électrice de protéines et d'acides nucléiques et retrouvée dans toute cellule vivante.
La principale catégorie de composés organiques, y compris STARCH ; glycogène ; cellulose ; polysaccharides ; et simple oses. Des hydrates de carbone sont composés de carbone, hydrogène et oxygène dans un rapport de À (H2O) n.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Aucun de diverses méthodes de dosage enzymatiques catalysé modifications post-translationnelles de peptides ou PROTEINS dans la cellule d'origine. Ces modifications concernent carboxylation ; hydroxylation ; acétylation ; phosphorylation ; méthylation ; glycosylation ; Ubiquitination, oxydation ; protéolyse ; et crosslinking et entraîner des modifications de poids moléculaire et analyse électrophorétique mobilité.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Glutaminase est une enzyme intracellulaire qui catalyse la conversion de glutamine, un acide aminé non essentiel, en glutamate et ammoniac, jouant un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et l'homéostasie azotée.
Chromatographie liquide techniques lesquelles figure hautes pressions crique, une sensibilité, et grande vitesse.
Intermédiaires dans la biosynthèse des protéines. Les composés se forment des acides aminés, ATP et transfert ARN, une réaction causée par aminoacyl tRNA synthétase. C'est la clé génétique enceintes. Dans le procédé de traduction.
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Un acide aminé non essentiels qui apparaît dans des concentrations élevées dans son État libre dans le plasma. Il est produit de pyruvate par transamination. Elle est impliquée dans le sucre et acide IMMUNITY métabolisme, augmente, et fournit l'énergie pour le tissu musculaire, cerveau, et la CENTRALE le système nerveux.
La caractéristique en 3 dimensions forme de glucides.
Polyosides sont des polysaccharides complexes et hautement branchés, composés principalement de résidus de D-glucose, qui sont une partie importante des glycoprotéines et glycolipides dans les membranes cellulaires.
Une force d'attraction entre tense d'hydrogène et un autre élément. Il joue un rôle majeur pour déterminer les propriétés d'eau, protéines, et d'autres composés.
L'arrangement de deux ou plusieurs séquences venant de base acide aminé ou un organisme ou organismes de manière à aligner zones séquences partager propriétés communes. Le degré de parenté entre les séquences ou homologie est prédite statistiquement impossible par ou sur la base de pondérations attribuées aux éléments alignés entre les séquences. Cette évolution peut constituer un indicateur potentiel de la parenté génétique entre les organismes.
Une mutation causée par la substitution d'un nucléotide pour un autre. Il en résulte la molécule d'ADN se changer en une seule paire de base.
Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.
Nucléosidiques modifiée un qui est présent dans la première position du anticodon de tRNA-tyrosine, tRNA-histidine, tRNA-asparagine et acide tRNA-aspartic de plusieurs organismes considéré que c'est jouer un rôle dans la fonction réglementaire de tRNA. Nucléoside Q peut être à nouveau modifié pour nucléoside Q *, qui a une fraction du mannose ou galactose liée à la position 4 de ses cyclopentenediol azotée.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
L'étude de structure en cristal utilisant RAYONS X diffraction techniques. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
Un incolore, inodore, hautement soluble vinyle monomère formé de l'hydratation de acrylonitrile. C'est principalement utilisé dans la recherche des laboratoires pour Electrophoresis, chromatographie et électron microscopie et dans les égouts et le traitement des eaux usées Industries.
Un transfert ARN qui est spécifique aux portant l ’ acide aspartique en des points sur les ribosomes en préparation de la synthèse des protéines.
La région de l ’ enzyme qui interagit avec au substrat pour provoquer la réaction enzymatique.
Extrachromosomal, généralement CIRCULAR des molécules d'ADN qui sont transférables autoréplication et d'un organisme à un autre. Ils sont présentés dans diverses Archéal bactériennes, fongiques, et des algues, espèces de plantes. Elles sont utilisées en ingénierie CLONING GENETIC comme des vecteurs.
Le niveau de structure protéique au cours de laquelle contiguë hydrogen-bond interactions dans les périodes de chaine polypeptidique susciter des brins d'hélices alpha alpha, bêta (qui s'alignent pour former beta draps) ou d ’ autres types de bobines. C'est la première plier niveau de protéine une telle conformation.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Un plan pour créer des MUTATION génétique. Elle peut survenir spontanément, soit être stimulé par les mutagènes.
Enzymes qui catalyser le transfert de groupes hexose. CE 2.4.1.-.
Dérivés de l'acide glutamique AGENTS. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide et amides qui contiennent les acide 2-aminopentanedioic structure.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
Un acide aminé non essentiels survenant chez forme naturelle comme la L-isomer. Il est synthétisé à partir de la glycine ou thréonine. Elle est impliquée dans la biosynthèse du purines ; PYRIMIDINES ; et autres acides aminés.
Composés protein-carbohydrate conjugué mucoïde Mucines, y compris et amyloïde glycoprotéines.
Dérivés d ’ acide acétique avec une ou plusieurs fluorines attachée. Ils sont presque inodore, difficile à détecter chimiquement, et très stable. L'acide lui-même, ainsi que les produits financiers dérivés qui se décomposent dans l ’ organisme pour l'acide, substances sont hautement toxiques et se comporte comme convulsant empoisonne avec un retardé l'action. (De Miall est Dictionary of Chemistry, 5ème e)
Une enzyme qui catalyse le transfert de méthyle S-adenosylmethionine libérer plusieurs groupes de carboxyle méthyle formant une protéine ester. CE 2.1.1.-.
Un acide aminé non essentiels. On se retrouve principalement dans la gélatine et soie fibroin et utilisées en thérapeutique comme nutritif. C'est aussi un neurotransmetteur inhibiteur vite.

L'asparagine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il est nécessaire à l'organisme mais ne peut pas être synthétisé par celui-ci et doit donc être obtenu à partir de sources externes. Il s'agit d'un acide aminé non polaire, dérivé de l'acide aspartique, qui joue un rôle important dans le métabolisme des protéines et est également utilisé comme source d'énergie par certaines cellules du corps.

L'asparagine peut être trouvé dans une variété d'aliments riches en protéines, tels que les viandes, les produits laitiers, les œufs et certains légumes, comme les asperges et les avocats. Il est également disponible sous forme de supplément nutritionnel pour ceux qui peuvent avoir besoin d'un apport supplémentaire en acides aminés essentiels.

Dans le contexte médical, l'asparagine peut être utilisé comme marqueur dans certains tests de diagnostic, tels que les tests de dépistage du cancer. Des niveaux élevés d'asparagine peuvent être associés à une croissance accrue des cellules cancéreuses et peuvent indiquer la présence d'une tumeur maligne. Cependant, des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre pleinement le rôle de l'asparagine dans le développement du cancer et son potentiel en tant que cible thérapeutique.

L'aspartate-ammonia ligase, également connu sous le nom d'aspartate transcarbamylase, est une enzyme importante dans le processus de biosynthèse des acides aminés. Plus précisément, il s'agit de la première enzyme réversible du cycle de l'acide urique, qui joue un rôle clé dans la biosynthèse des pyrimidines, une classe importante d'acides nucléiques.

L'aspartate-ammonia ligase catalyse la réaction suivante :

L-aspartate + ATP + NH3 → L-aspartyl-β-phosphate + AMP + PPi

Dans cette réaction, l'aspartate réagit avec l'ammoniac et l'ATP pour former de l'aspartyl-β-phosphate, de l'AMP et du pyrophosphate inorganique (PPi). Cette réaction est essentielle pour la formation de carbamoyl-aspartate, qui est un précurseur important dans la biosynthèse des pyrimidines.

L'aspartate-ammonia ligase est une enzyme régulée de manière complexe et joue un rôle important dans le contrôle de la biosynthèse des pyrimidines. Des mutations dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques graves, telles que l'acide urique élevé et la déficience en carbamoyl-phosphate synthétase I.

L'asparaginase est une enzyme qui décompose l'acide aminé asparagine en acide aspartique et ammoniac. Elle est utilisée dans le traitement de certaines formes de leucémie et de lymphome car les cellules cancéreuses ont souvent besoin d'asparagine pour survivre et se multiplier, tandis que les cellules saines peuvent produire leur propre asparagine. En abaissant les niveaux d'asparagine dans le sang, l'asparaginase peut aider à ralentir ou arrêter la croissance des cellules cancéreuses.

L'asparaginase est généralement administrée par injection dans un muscle ou dans une veine. Les effets secondaires courants de ce médicament peuvent inclure des nausées, des vomissements, de la fatigue, des réactions au site d'injection et une augmentation des taux sanguins d'acide urique, ce qui peut entraîner une crise de goutte. L'asparaginase peut également affaiblir le système immunitaire, ce qui vous rend plus susceptible aux infections.

Il est important de suivre attentivement les instructions de votre médecin lorsque vous prenez de l'asparaginase et de signaler rapidement tout effet secondaire inhabituel ou grave. Votre médecin peut modifier votre posologie ou vous prescrire des médicaments pour aider à gérer les effets secondaires.

L'acide aspartique est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être produit par le corps et ne doit pas nécessairement être obtenu à partir des aliments. Il joue un rôle important dans la production d'énergie et de neurotransmetteurs dans le cerveau.

L'acide aspartique est également un ingrédient courant dans les édulcorants artificiels, tels que l'aspartame, qui sont souvent utilisés dans les boissons gazeuses sans sucre et d'autres aliments et boissons à faible teneur en calories. Cependant, il convient de noter que certaines études ont suggéré que la consommation excessive d'aspartame pourrait être liée à des problèmes de santé tels que les maux de tête, l'anxiété et la dépression, bien que ces résultats soient encore controversés et nécessitent des recherches supplémentaires.

En termes de valeur nutritionnelle, l'acide aspartique est présent dans une variété d'aliments riches en protéines, tels que la viande, le poisson, les produits laitiers, les œufs et les noix. Il peut également être trouvé dans certains fruits et légumes, comme les avocats, les tomates et les haricots verts.

En résumé, l'acide aspartique est un acide aminé non essentiel important pour la production d'énergie et de neurotransmetteurs dans le cerveau. Il peut être trouvé dans une variété d'aliments riches en protéines et est également utilisé comme ingrédient dans certains édulcorants artificiels. Cependant, des recherches supplémentaires sont nécessaires pour déterminer les effets à long terme de la consommation excessive d'aspartame sur la santé.

La glutamine est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être produit par l'organisme lui-même. C'est en fait le plus abondant des acides aminés dans le sang et dans les muscles squelettiques. La glutamine joue un rôle crucial dans de nombreuses fonctions corporelles, notamment le maintien de l'intégrité du système digestif, la synthèse des protéines, la régulation du pH sanguin et le métabolisme énergétique.

Dans les situations où l'organisme est soumis à un stress important, comme pendant une maladie grave, une blessure ou un entraînement physique intense, les besoins en glutamine peuvent dépasser la capacité de production de l'organisme. Dans ces cas, un apport supplémentaire de glutamine peut être bénéfique pour soutenir la fonction immunitaire, accélérer la récupération et favoriser la croissance musculaire.

La glutamine est également importante pour la santé du système digestif car elle fournit une source d'énergie aux cellules du tractus gastro-intestinal et aide à maintenir l'intégrité de la barrière intestinale, ce qui peut prévenir les fuites intestinales et réduire l'inflammation.

En résumé, la glutamine est un acide aminé essentiel pour le maintien de la santé et de la fonction optimale du corps, en particulier pendant les périodes de stress physique ou mental accru.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

L'aspartate-TRNA ligase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le processus de traduction des ARNm en protéines. Plus précisément, cette enzyme est responsable de la liaison de l'acide aminé aspartate à son transfer RNA (tRNA) correspondant.

Le tRNA est une petite molécule d'ARN qui transporte des acides aminés vers les ribosomes, où ils sont utilisés pour synthétiser des protéines. Chaque tRNA a un anticodon spécifique qui s'apparie à un codon particulier sur l'ARNm. Lorsque le ribosome lit le codon sur l'ARNm, la correspondance appropriée entre le codon et l'anticodon du tRNA permet de charger l'acide aminé correspondant sur le tRNA.

L'aspartate-TRNA ligase catalyse la réaction qui lie l'aspartate à son tRNA spécifique, créant ainsi un complexe aspartate-tRNA prêt à être utilisé dans le processus de traduction. Cette enzyme est donc essentielle pour garantir que les acides aminés sont correctement incorporés dans les protéines pendant la traduction.

Des mutations ou des dysfonctionnements de l'aspartate-TRNA ligase peuvent entraîner des maladies génétiques graves, telles que la leucodystrophie métachromatique et la neuropathie optique héréditaire de Leber. Par conséquent, une compréhension approfondie de cette enzyme et de son rôle dans le processus de traduction est importante pour la recherche médicale et la médecine translationnelle.

L'ARN de transfert d'asparagine (tRNA-Asn) est un type spécifique d'acide ribonucléique qui joue un rôle crucial dans la traduction du code génétique et la synthèse des protéines. Plus précisément, il s'agit d'un ARN de transfert qui transporte l'acide aminé asparagine (Asn) depuis le cytoplasme vers le ribosome, où se déroule la biosynthèse des protéines.

Lors de la traduction du code génétique, les ARN messagers (ARNm) portent l'information génétique contenue dans l'ADN jusqu'au ribosome. Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques qui assurent la synthèse des protéines en fonction des instructions fournies par les ARNm.

Les ARN de transfert, comme l'ARN de transfert d'asparagine, reconnaissent et s'apparient aux codons spécifiques sur l'ARNm via une extrémité anticodon de l'ARNt. L'anticodon est une séquence de trois nucléotides complémentaires au codon de l'ARNm, ce qui permet la reconnaissance et l'appariement spécifiques entre les ARNt et les ARNm.

Une fois que l'ARNt s'est correctement lié à l'ARNm via l'anticodon-codon correspondance, une enzyme appelée aminoacyl-tRNA synthétase charge l'acide aminé approprié sur la partie opposée de l'ARNt. Dans le cas de l'ARN de transfert d'asparagine, l'aminoacyl-tRNA synthétase responsable est l'aspartyl-tRNA synthétase.

Par conséquent, l'ARN de transfert d'asparagine joue un rôle essentiel dans la traduction du code génétique et la biosynthèse des protéines en facilitant le transport et l'incorporation corrects de l'acide aminé asparagine dans les chaînes polypeptidiques en croissance.

Les acides aminés sont des molécules organiques qui jouent un rôle crucial dans la biologie. Ils sont les éléments constitutifs des protéines et des peptides, ce qui signifie qu'ils se combinent pour former des chaînes de polymères qui forment ces macromolécules importantes.

Il existe 20 acides aminés standard qui sont encodés dans le code génétique et sont donc considérés comme des «acides aminés protéinogéniques». Parmi ceux-ci, 9 sont dits «essentiels» pour les humains, ce qui signifie qu'ils doivent être obtenus par l'alimentation car notre corps ne peut pas les synthétiser.

Chaque acide aminé a une structure commune composée d'un groupe amino (-NH2) et d'un groupe carboxyle (-COOH), ainsi que d'une chaîne latérale unique qui détermine ses propriétés chimiques et biologiques. Les acides aminés peuvent se lier entre eux par des liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques, aboutissant finalement à la formation de protéines complexes avec une grande variété de fonctions dans le corps humain.

Les acides aminés sont également importants en tant que précurseurs de divers métabolites et messagers chimiques dans l'organisme, tels que les neurotransmetteurs et les hormones. Ils jouent donc un rôle essentiel dans la régulation des processus physiologiques et des fonctions corporelles.

La mutagénèse ponctuelle dirigée est une technique de génie génétique qui consiste à introduire des modifications spécifiques et ciblées dans l'ADN d'un organisme en utilisant des méthodes chimiques ou enzymatiques. Cette technique permet aux chercheurs de créer des mutations ponctuelles, c'est-à-dire des changements dans une seule base nucléotidique spécifique de l'ADN, ce qui peut entraîner des modifications dans la séquence d'acides aminés d'une protéine et, par conséquent, modifier sa fonction.

La mutagénèse ponctuelle dirigée est souvent utilisée pour étudier les fonctions des gènes et des protéines, ainsi que pour créer des modèles animaux de maladies humaines. Cette technique implique généralement la création d'un oligonucléotide, qui est un court brin d'ADN synthétisé en laboratoire, contenant la mutation souhaitée. Cet oligonucléotide est ensuite utilisé pour remplacer la séquence d'ADN correspondante dans le génome de l'organisme cible.

La mutagénèse ponctuelle dirigée peut être effectuée en utilisant une variété de méthodes, y compris la recombinaison homologue, la transfection de plasmides ou la modification de l'ADN par des enzymes de restriction. Ces méthodes permettent aux chercheurs de cibler spécifiquement les gènes et les régions d'ADN qu'ils souhaitent modifier, ce qui rend cette technique très précise et efficace pour étudier les fonctions des gènes et des protéines.

La glycosylation est un processus post-traductionnel dans lequel des glucides, ou des sucres, sont attachés aux protéines ou lipides pour former des glycoprotéines ou des glycolipides. Ce processus joue un rôle crucial dans une variété de fonctions cellulaires, y compris la reconnaissance cellulaire, la signalisation cellulaire, et le contrôle de la réponse immunitaire. Les erreurs dans ce processus peuvent conduire à des maladies telles que les maladies lysosomales, le diabète, et certaines formes de cancer. Il existe deux types principaux de glycosylation : N-liée et O-liée. La glycosylation N-liée se produit lorsqu'un résidu d'asparagine dans une protéine est lié à un oligosaccharide via un groupe fonctionnel nitrogène. D'autre part, la glycosylation O-liée se produit lorsqu'un résidu de sérine ou de thréonine dans une protéine est lié à un oligosaccharide via un groupe fonctionnel oxygène.

En médecine et biologie moléculaire, une ligase est un type d'enzyme qui catalyse la jonction ou l'assemblage de deux molécules d'ADN ou d'ARN en formant une liaison covalente phosphodiester entre elles. Ce processus est essentiel dans divers processus biologiques, tels que la réparation de l'ADN, la recombinaison génétique et la biosynthèse des acides nucléiques. Les ligases utilisent ATP ou d'autres nucléotides triphosphates comme source d'énergie pour conduire cette réaction d'assemblage. Il existe plusieurs types de ligases, chacune ayant une spécificité et des propriétés catalytiques uniques. Par exemple, la ligase I est principalement impliquée dans la réparation de l'ADN, tandis que la ligase IV joue un rôle crucial dans le processus de recombinaison V(D)J au cours du développement des lymphocytes B et T.

Les "Carbon-Nitrogen Ligases with Glutamine as Amide-N-Donor" sont des enzymes qui catalysent la liaison covalente d'un atome de carbone et d'un atome d'azote, en utilisant la glutamine comme donneur d'amidure (un groupe fonctionnel composé d'un atome d'azote lié à un atome de carbone par une liaison covalente simple). Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et d'autres molécules biologiques, telles que les peptides et les protéines.

Les ligases sont des enzymes qui catalysent la formation de liaisons covalentes entre deux molécules différentes, souvent avec l'hydrolyse simultanée d'une molécule de triphosphate d'adénosine (ATP) pour fournir de l'énergie à la réaction. Dans le cas des "Carbon-Nitrogen Ligases with Glutamine as Amide-N-Donor", la glutamine sert de source d'azote pour la formation de la nouvelle liaison covalente, en transférant son groupe amide à une autre molécule.

Ces enzymes sont importantes dans divers processus métaboliques, tels que la biosynthèse des acides nucléiques, des acides gras et d'autres molécules biologiquement actives. Elles peuvent également être impliquées dans la détoxification de certains composés toxiques en les conjuguant à des groupes aminés pour faciliter leur élimination de l'organisme.

Les "Carbon-Nitrogen Ligases with Glutamine as Amide-N-Donor" sont donc des enzymes clés dans le métabolisme et la régulation des processus cellulaires, avec un large éventail d'applications potentielles dans les domaines de la médecine et de la biotechnologie.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

L'acide isoaspartique est un type d'acide aminé qui se forme spontanément dans certaines protéines en raison de la dégradation ou de l'altération chimique au fil du temps. Il s'agit d'un processus normal qui peut survenir avec l'âge et qui est connu sous le nom de «racemisation des acides aminés».

Dans les protéines, les acides aminés sont liés en chaînes par des liaisons peptidiques pour former de longues structures tridimensionnelles. Normalement, les acides aminés sont dans une configuration spécifique appelée L-stéréoisomère. Cependant, à la suite d'un processus chimique connu sous le nom d'isoaspartation, certains acides aminés peuvent se transformer en D-stéréoisomères et former de l'acide isoaspartique.

La formation d'acide isoaspartique peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines, ce qui peut avoir des conséquences néfastes sur la santé. Par exemple, il a été démontré que l'accumulation d'acide isoaspartique dans les protéines du cerveau est associée à des maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson.

Il est important de noter qu'il s'agit d'un processus normal qui se produit avec le temps, mais certains facteurs peuvent accélérer sa formation, tels que l'exposition à des températures élevées, une exposition excessive au soleil et des niveaux élevés de stress oxydatif. Des recherches sont en cours pour comprendre comment ralentir ou prévenir la formation d'acide isoaspartique dans les protéines et ses effets néfastes sur la santé.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

La «substitution d'un acide aminé» est un terme utilisé en biologie moléculaire et en médecine pour décrire le processus de remplacement d'un acide aminé spécifique dans une protéine ou dans une chaîne polypeptidique par un autre acide aminé. Cette substitution peut être due à des mutations génétiques, des modifications post-traductionnelles ou à des processus pathologiques tels que les maladies neurodégénératives et les cancers.

Les substitutions d'acides aminés peuvent entraîner des changements dans la structure et la fonction de la protéine, ce qui peut avoir des conséquences importantes sur la santé humaine. Par exemple, certaines substitutions d'acides aminés peuvent entraîner une perte de fonction de la protéine, tandis que d'autres peuvent conduire à une activation ou une inhibition anormale de la protéine.

Les substitutions d'acides aminés sont souvent classées en fonction de leur impact sur la fonction de la protéine. Les substitutions conservatives sont celles où l'acide aminé substitué a des propriétés chimiques et physiques similaires à l'acide aminé d'origine, ce qui entraîne généralement une faible impact sur la fonction de la protéine. En revanche, les substitutions non conservatives sont celles où l'acide aminé substitué a des propriétés chimiques et physiques différentes, ce qui peut entraîner un impact plus important sur la fonction de la protéine.

Dans certains cas, les substitutions d'acides aminés peuvent être bénéfiques, comme dans le cadre de thérapies de remplacement des enzymes pour traiter certaines maladies héréditaires rares. Dans ces situations, une protéine fonctionnelle est produite en laboratoire et administrée au patient pour remplacer la protéine défectueuse ou absente.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

Les nitrogénous groupes transférases sont un type spécifique d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et d'autres composés azotés dans l'organisme. Ces enzymes facilitent le transfert de groupements fonctionnels contenant de l'azote, tels que les groupes amino (-NH2) ou les groupes cyanure (-CN), d'une molécule donatrice vers une molécule acceptrice spécifique.

Ce processus est essentiel pour la biosynthèse de divers composés organiques, tels que les acides nucléiques, les neurotransmetteurs, les nucléotides et d'autres molécules azotées importantes dans l'organisme. Les nitrogénous groupes transférases peuvent être classées en fonction du type de groupement azoté qu'elles transfèrent, comme les transférases d'amines, de cétones azotées et d'autres encore.

Les exemples de nitrogénous groupes transférases comprennent la glutamine synthétase, qui catalyse la formation de glutamine à partir de glutamate et d'ammoniac, et l'ornithine transcarbamylase, qui joue un rôle clé dans le cycle de l'urée en transférant un groupe carbamoyle (-CO-NH2) de la carbamoyl phosphate vers l'ornithine pour former la citrulline.

En général, ces enzymes sont hautement régulées et leur activité est étroitement contrôlée pour maintenir l'homéostasie azotée dans l'organisme et prévenir l'accumulation de composés azotés toxiques.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

L'histidine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il est indispensable à l'organisme mais ne peut être synthétisé par celui-ci et doit donc être apporté par l'alimentation. Sa formule chimique est C6H9N3O2.

L'histidine joue un rôle important dans plusieurs processus physiologiques, notamment la régulation du pH cellulaire grâce à sa capacité à capter ou libérer des ions hydrogène (protons) en fonction de l'environnement. Elle intervient également dans la synthèse de certaines molécules telles que l'hémoglobine, les hormones et les neurotransmetteurs.

Un apport adéquat en histidine est crucial pour le développement et la croissance normaux, en particulier chez les nourrissons et les enfants. Des carences en histidine peuvent entraîner une diminution de l'appétit, des retards de croissance, des troubles neurologiques et immunitaires.

Les sources alimentaires d'histidine comprennent la viande rouge, la volaille, le poisson, les œufs, les produits laitiers, les légumineuses, les noix et certaines céréales complètes.

La relation structure-activité (SAR, Structure-Activity Relationship) est un principe fondamental en pharmacologie et toxicologie qui décrit la relation entre les caractéristiques structurales d'une molécule donnée (généralement un médicament ou une substance chimique) et ses effets biologiques spécifiques. En d'autres termes, il s'agit de l'étude des relations entre la structure chimique d'une molécule et son activité biologique, y compris son affinité pour des cibles spécifiques (telles que les récepteurs ou enzymes) et sa toxicité.

L'analyse de la relation structure-activité permet aux scientifiques d'identifier et de prédire les propriétés pharmacologiques et toxicologiques d'une molécule, ce qui facilite le processus de conception et de développement de médicaments. En modifiant la structure chimique d'une molécule, il est possible d'optimiser ses effets thérapeutiques tout en minimisant ses effets indésirables ou sa toxicité.

La relation structure-activité peut être représentée sous forme de graphiques, de tableaux ou de modèles mathématiques qui montrent comment différentes modifications structurales affectent l'activité biologique d'une molécule. Ces informations peuvent ensuite être utilisées pour guider la conception rationnelle de nouveaux composés chimiques ayant des propriétés pharmacologiques et toxicologiques optimisées.

Il est important de noter que la relation structure-activité n'est pas toujours linéaire ou prévisible, car d'autres facteurs tels que la biodisponibilité, la distribution, le métabolisme et l'excrétion peuvent également influencer les effets biologiques d'une molécule. Par conséquent, une compréhension approfondie de ces facteurs est essentielle pour développer des médicaments sûrs et efficaces.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

La « Spécificité selon le substrat » est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la capacité d'un médicament ou d'une substance toxique à agir spécifiquement sur une cible moléculaire particulière dans un tissu ou une cellule donnée. Cette spécificité est déterminée par les propriétés chimiques et structurelles de la molécule, qui lui permettent de se lier sélectivement à sa cible, telles qu'un récepteur, un canal ionique ou une enzyme, sans affecter d'autres composants cellulaires.

La spécificité selon le substrat est importante pour minimiser les effets secondaires indésirables des médicaments et des toxines, car elle permet de cibler l'action thérapeutique ou toxique sur la zone affectée sans altérer les fonctions normales des tissus environnants. Cependant, il est important de noter que même les molécules les plus spécifiques peuvent avoir des effets hors cible à des concentrations élevées ou en présence de certaines conditions physiologiques ou pathologiques.

Par exemple, un médicament conçu pour se lier spécifiquement à un récepteur dans le cerveau peut également affecter d'autres récepteurs similaires dans d'autres organes à des doses plus élevées, entraînant ainsi des effets secondaires indésirables. Par conséquent, la spécificité selon le substrat est un facteur important à prendre en compte lors du développement et de l'utilisation de médicaments et de substances toxiques.

Les oligosaccharides sont des glucides complexes composés d'un petit nombre de molécules de sucres simples, généralement entre trois et dix. Ils sont souvent trouvés liés aux protéines et aux lipides à la surface des cellules, où ils jouent un rôle crucial dans divers processus biologiques, tels que la reconnaissance cellulaire et l'adhésion. Les oligosaccharides peuvent également être trouvés dans certains aliments, tels que les légumineuses, les céréales et les produits laitiers, où ils peuvent contribuer à des avantages pour la santé, tels qu'une meilleure absorption des nutriments et un soutien du système immunitaire.

Les oligosaccharides sont souvent classés en fonction du type de liaisons chimiques qui les lient ensemble. Les trois principaux types d'oligosaccharides sont les alpha-oligosaccharides, les beta-oligosaccharides et les oligosaccharides non réducteurs. Chaque type a des propriétés uniques et des applications spécifiques dans la biologie et l'industrie.

Dans le contexte médical, les oligosaccharides peuvent être utiles pour diagnostiquer et traiter certaines conditions. Par exemple, des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour détecter des anomalies dans la structure ou la composition des oligosaccharides liés aux protéines, ce qui peut indiquer la présence d'une maladie génétique rare telle que la maladie de Gaucher ou la maladie de Pompe. De plus, certains types d'oligosaccharides ont été étudiés pour leurs propriétés thérapeutiques potentielles dans le traitement de diverses affections, telles que l'inflammation, l'infection et le cancer.

Cependant, il est important de noter que la recherche sur les oligosaccharides est encore en cours et que davantage d'études sont nécessaires pour comprendre pleinement leurs rôles dans la santé et la maladie.

Les glycopeptides sont un type d'antibiotiques qui sont actifs contre une large gamme de bactéries gram-positives, y compris des souches résistantes aux autres types d'antibiotiques. Ils travaillent en inhibant la synthèse de la paroi cellulaire bactérienne. Les glycopeptides se lient à l'extrémité D-alanyl-D-alanine des peptidoglycanes, empêchant ainsi les enzymes bactériennes de construire une paroi cellulaire fonctionnelle.

Les représentants les plus couramment utilisés de cette classe d'antibiotiques sont la vancomycine et la teicoplanine. La vancomycine est souvent réservée au traitement des infections graves causées par des bactéries résistantes à la méthicilline (SARM), tandis que la teicoplanine est plus largement utilisée en Europe qu'aux États-Unis.

Cependant, l'utilisation de glycopeptides doit être surveillée en raison du risque croissant de résistance bactérienne à ces médicaments. De plus, les glycopeptides peuvent avoir des effets secondaires tels que des réactions allergiques, des lésions rénales et nerveuses, et une augmentation du risque d'infections fongiques.

En termes médicaux, la catalyse fait référence à l'accélération d'une réaction chimique spécifique dans un milieu biologique, grâce à la présence d'une substance appelée catalyseur. Dans le contexte du métabolisme cellulaire, ces catalyseurs sont généralement des enzymes protéiques qui abaissent l'énergie d'activation nécessaire pour initier et maintenir ces réactions chimiques vitales à une vitesse appropriée.

Les catalyseurs fonctionnent en augmentant la vitesse à laquelle les molécules réactives entrent en contact les unes avec les autres, ce qui facilite la formation de liaisons chimiques et la décomposition des composés. Il est important de noter que les catalyseurs ne sont pas eux-mêmes consommés dans le processus; ils peuvent être réutilisés pour accélérer plusieurs cycles de réactions identiques.

Dans certains cas, des molécules non protéiques peuvent également servir de catalyseurs dans les systèmes biologiques, comme les ions métalliques ou les cofacteurs organiques qui aident certaines enzymes à fonctionner efficacement. Ces cofacteurs sont souvent essentiels pour maintenir la structure tridimensionnelle des protéines et faciliter l'orientation correcte des substrats pour une réaction catalytique optimale.

En résumé, la catalyse est un processus crucial dans le métabolisme cellulaire, permettant aux organismes vivants de réguler et d'accélérer diverses réactions chimiques indispensables à leur survie et à leur fonctionnement normal.

La conformation protéique fait référence à la forme tridimensionnelle spécifique qu'une protéine adopte en raison de l'arrangement spatial particulier de ses chaînes d'acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est déterminée par la séquence de acides aminés dans la protéine, ainsi que par des interactions entre ces acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure.

La conformation protéique est cruciale pour la fonction d'une protéine, car elle détermine la manière dont la protéine interagit avec d'autres molécules dans la cellule. Les changements dans la conformation protéique peuvent entraîner des maladies, telles que les maladies neurodégénératives et les maladies cardiovasculaires. La conformation protéique peut être étudiée à l'aide de diverses techniques expérimentales, y compris la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la microscopie électronique cryogénique.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

L'ammoniac est un composé chimique avec la formule NH3. Il se présente sous la forme d'un gaz à température et pression ambiantes, qui a une odeur piquante caractéristique et est très irritant pour les yeux, le nez, la gorge et les poumons. L'ammoniac est produit par la décomposition de matières organiques et est naturellement présent dans l'environnement en petites quantités.

Dans le contexte médical, l'ammoniac est peut-être mieux connu pour son rôle dans le métabolisme des protéines. Lorsque les protéines sont décomposées dans le corps, l'un des sous-produits est l'ammoniac. En général, l'ammoniac est rapidement converti en une forme moins toxique appelée urée, qui peut être éliminée du corps par les reins.

Cependant, certaines affections peuvent entraîner une accumulation d'ammoniac dans le sang, ce qui peut provoquer des symptômes graves tels qu'une confusion mentale, des convulsions et même un coma. Ces conditions comprennent les troubles hépatiques, qui peuvent empêcher le foie de convertir l'ammoniac en urée, ainsi que certaines maladies génétiques qui affectent le métabolisme de l'ammoniac.

Le traitement d'une accumulation d'ammoniac dans le sang peut inclure des changements alimentaires pour réduire la production d'ammoniac, des médicaments pour aider à éliminer l'ammoniac du corps et une dialyse pour éliminer l'excès d'ammoniac du sang.

Amidohydrolases sont un groupe d'enzymes qui catalysent la hydrolyse des liaisons amides, ce qui entraîne la décomposition des composés amides en acides carboxyliques et les amines correspondantes. Ces enzymes jouent un rôle important dans le métabolisme des protéines, des peptides, des acides nucléiques et d'autres composés biologiques qui contiennent des liaisons amides.

Les amidohydrolases comprennent plusieurs sous-classes, y compris les peptidases, qui décomposent les protéines et les peptides en acides aminés, et les nucleases, qui coupent les acides nucléiques en nucléotides. D'autres exemples d'amidohydrolases comprennent les déaminases, qui enlèvent des groupes amino des composés organiques, et les amidases, qui décomposent les amides organiques en acides carboxyliques et l'ammoniac.

Les amidohydrolases sont largement distribuées dans la nature et sont trouvées dans tous les domaines de la vie, y compris les bactéries, les archées, les protistes, les plantes et les animaux. Ces enzymes sont importantes pour une variété de processus biologiques, y compris la digestion, le catabolisme des acides aminés, la détoxification, la signalisation cellulaire et la biosynthèse des antibiotiques.

Les amidohydrolases sont également utilisées dans l'industrie pour une variété d'applications, y compris le traitement des eaux usées, la production de médicaments, la fabrication de détergents et la production alimentaire. Ces enzymes ont été largement étudiées en raison de leur importance biologique et industrielle, et il existe un intérêt croissant pour le développement de nouvelles amidohydrolases avec des activités catalytiques améliorées pour une utilisation dans des applications spécifiques.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

Une séquence glucide, dans le contexte de la biochimie et de la médecine moléculaire, se réfère à l'ordre spécifique d'unités monosaccharides (glucides simples) qui composent un oligosaccharide ou un polysaccharide. Les monosaccharides sont liés entre eux par des liaisons glycosidiques pour former ces molécules de glucides complexes. La séquence spécifique de ces unités monosaccharides et les types de liaisons glycosidiques qui les relient peuvent influencer la fonction et la structure de la molécule de glucide, jouant ainsi un rôle crucial dans divers processus biologiques, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion et la signalisation.

Les amides sont une classe de composés organiques qui contiennent un groupe fonctionnel formé d'un atome d'azote lié à un groupe carbonyle. Dans le contexte de la médecine et de la pharmacologie, les amides peuvent faire référence aux dérivés d'acides carboxyliques qui sont souvent utilisés comme médicaments, tels que les anti-inflammatoires non stéroïdiens (AINS) et les analgésiques. Les amides peuvent également être trouvés dans la structure de certaines protéines et peptides, où ils forment des liaisons peptidiques entre les acides aminés.

Les amides médicamenteux sont généralement bien absorbés après administration orale, ont une longue durée d'action et sont souvent utilisés pour traiter des conditions telles que la douleur, l'inflammation et les infections. Cependant, certains amides peuvent avoir des effets secondaires indésirables, tels que des troubles gastro-intestinaux, des réactions allergiques et des dommages hépatiques. Par conséquent, il est important de suivre les instructions posologiques appropriées lors de l'utilisation de médicaments contenant des amides.

La déamination est un processus chimique qui se produit dans le corps humain et dans d'autres organismes vivants. Dans un contexte médical, la déamination fait référence spécifiquement à l'enlèvement d'un groupe amine (-NH2) d'une molécule, souvent d'un acide aminé ou d'une base nucléique.

Ce processus est important dans le métabolisme des acides aminés, car il permet de transformer les acides aminés excédentaires ou inutiles en substances qui peuvent être éliminées du corps. La déamination des bases nucléiques est également un mécanisme important pour réparer les dommages à l'ADN et prévenir les mutations.

Le processus de déamination peut être catalysé par une variété d'enzymes, telles que la déaminase. Dans certains cas, des erreurs dans le processus de déamination peuvent entraîner des mutations génétiques et des maladies. Par exemple, certaines mutations dans les gènes qui codent pour les enzymes de déamination ont été associées à des troubles neurodégénératifs tels que la sclérose latérale amyotrophique (SLA) et la maladie de Parkinson.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

L'azote est un élément chimique qui a le symbole N et le numéro atomique 7. Il se trouve dans tous les organismes vivants, constituant environ 78% de l'atmosphère terrestre et est un composant important des protéines et des acides nucléiques dans les organismes vivants.

L'azote est essentiel à la croissance et au développement des plantes, car il est un élément constitutif des acides aminés et des acides nucléiques. Les plantes obtiennent de l'azote du sol grâce aux processus d'azotation et de fixation de l'azote, qui sont facilités par les bactéries présentes dans le sol.

Dans le corps humain, l'azote est un composant important des protéines et des acides nucléiques, ainsi que d'autres molécules organiques telles que les vitamines et les hormones. L'azote est également présent dans l'air que nous respirons et est excrété par les poumons sous forme de gaz azoté.

En médecine, l'azote peut être utilisé à des fins thérapeutiques, telles que la réduction de la pression intracrânienne chez les patients atteints de traumatismes crâniens ou de tumeurs cérébrales. L'azote liquide est également utilisé dans le traitement de certaines affections cutanées et pour la conservation des échantillons biologiques.

Les glucides, également connus sous le nom de saccharides, sont un type important de macromolécules organiques que l'on trouve dans les aliments. Ils constituent la principale source d'énergie pour le corps humain. Les glucides se composent de molécules de carbone, d'hydrogène et d'oxygène et peuvent être simples ou complexes.

Les glucides simples comprennent les monosaccharides (comme le glucose, le fructose et le galactose) et les disaccharides (comme le saccharose, le lactose et le maltose). Les monosaccharides sont des molécules de sucre simples qui ne peuvent pas être décomposées en molécules plus petites. Les disaccharides sont des molécules de sucre composées de deux monosaccharides liés ensemble.

Les glucides complexes, également appelés polysaccharides, sont des chaînes de molécules de sucre plus longues et plus complexes. Ils comprennent l'amidon (qui est présent dans les céréales, les légumineuses et les pommes de terre), le glycogène (qui est stocké dans le foie et les muscles) et la cellulose (qui est la principale composante des parois cellulaires des plantes).

Lorsque nous mangeons des aliments riches en glucides, notre corps décompose ces molécules en glucose, qui peut ensuite être utilisé comme source d'énergie pour les cellules de notre corps. Le glucose est transporté dans le sang vers les cellules qui en ont besoin, où il est converti en énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).

En résumé, les glucides sont des macromolécules organiques composées de carbone, d'hydrogène et d'oxygène qui fournissent une source d'énergie importante pour le corps humain. Ils peuvent être simples ou complexes et sont décomposés en glucose avant d'être utilisés comme source d'énergie.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

La modification post-traductionnelle des protéines est un processus qui se produit après la synthèse d'une protéine à partir d'un ARN messager. Ce processus implique l'ajout de divers groupes chimiques ou molécules à la chaîne polypeptidique, ce qui peut modifier les propriétés de la protéine et influencer sa fonction, sa localisation, sa stabilité et son interaction avec d'autres molécules.

Les modifications post-traductionnelles peuvent inclure l'ajout de groupes phosphate (phosphorylation), de sucre (glycosylation), d'acides gras (palmitoylation), de lipides (lipidation), d'ubiquitine (ubiquitination) ou de méthylation, entre autres. Ces modifications peuvent être réversibles ou irréversibles et sont souvent régulées par des enzymes spécifiques qui reconnaissent des séquences particulières dans la protéine cible.

Les modifications post-traductionnelles jouent un rôle crucial dans de nombreux processus cellulaires, tels que la signalisation cellulaire, le trafic intracellulaire, la dégradation des protéines et la régulation de l'activité enzymatique. Des anomalies dans ces processus peuvent entraîner diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, le cancer et les maladies inflammatoires.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

La glutaminase est un type d'enzyme qui catalyse la réaction chimique qui convertit la glutamine, un acide aminé, en glutamate et ammoniac. Cette enzyme joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et est particulièrement importante dans les reins, où elle aide à réguler l'équilibre acidobasique de l'organisme en éliminant l'excès d'ammoniac.

Il existe deux types principaux de glutaminase : la glutaminase cytosolique et la glutaminase mitochondriale. La glutaminase cytosolique est exprimée dans de nombreux tissus, tandis que la glutaminase mitochondriale est principalement exprimée dans les reins et le cerveau.

Dans le contexte médical, une activité anormale de la glutaminase peut être associée à certaines maladies, telles que des troubles rénaux ou neurologiques. Par exemple, une activité accrue de la glutaminase a été observée dans certains types de tumeurs cérébrales, ce qui peut contribuer à un environnement acide dans les cellules cancéreuses et favoriser leur croissance.

La chromatographie liquide à haute performance (HPLC, High-Performance Liquid Chromatography) est une technique analytique utilisée en médecine et dans d'autres domaines scientifiques pour séparer, identifier et déterminer la concentration de différents composés chimiques dans un mélange.

Dans cette méthode, le mélange à analyser est pompé à travers une colonne remplie d'un matériau de phase stationnaire sous haute pression (jusqu'à plusieurs centaines d'atmosphères). Un liquide de phase mobile est également utilisé pour transporter les composés à travers la colonne. Les différents composants du mélange interagissent avec le matériau de phase stationnaire et sont donc séparés en fonction de leurs propriétés chimiques spécifiques, telles que leur taille, leur forme et leur charge.

Les composants séparés peuvent ensuite être détectés et identifiés à l'aide d'un détecteur approprié, tel qu'un détecteur UV-Vis ou un détecteur de fluorescence. La concentration des composants peut également être mesurée en comparant la réponse du détecteur à celle d'un étalon connu.

La HPLC est largement utilisée dans les domaines de l'analyse pharmaceutique, toxicologique et environnementale, ainsi que dans le contrôle qualité des produits alimentaires et chimiques. Elle permet une séparation rapide et précise des composés, même à des concentrations très faibles, ce qui en fait un outil analytique essentiel pour de nombreuses applications médicales et scientifiques.

Je suis désolé, mais en tant que modèle de langage formé jusqu'en 2021, je n'ai pas été mis à jour avec les dernières connaissances médicales ou scientifiques. La terme 'Arnt Aminoacyl' ne fait pas partie des définitions médicales standard que je connais. ARNT (Aryl hydrocarbon Receptor Nuclear Translocator) est une protéine qui joue un rôle dans la réponse cellulaire à l'exposition à certaines substances toxiques, mais je n'ai pas d'information spécifique sur une association avec 'aminoacyl'. Il est possible que ce terme soit lié à une recherche ou une découverte plus récente. Je vous recommande de consulter des sources médicales ou scientifiques actuelles et fiables pour obtenir des informations précises et à jour.

Les peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques. Ils peuvent contenir jusqu'à environ 50 acides aminés. Les peptides sont produits naturellement dans le corps humain et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques, y compris la signalisation cellulaire et la régulation hormonale. Ils peuvent également être synthétisés en laboratoire pour une utilisation dans la recherche médicale et pharmaceutique. Les peptides sont souvent utilisés comme médicaments car ils peuvent se lier sélectivement à des récepteurs spécifiques et moduler leur activité, ce qui peut entraîner une variété d'effets thérapeutiques.

Il existe de nombreux types différents de peptides, chacun ayant des propriétés et des fonctions uniques. Certains peptides sont des hormones, comme l'insuline et l'hormone de croissance, tandis que d'autres ont des effets anti-inflammatoires ou antimicrobiens. Les peptides peuvent également être utilisés pour traiter une variété de conditions médicales, telles que la douleur, l'arthrite, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Dans l'ensemble, les peptides sont des molécules importantes qui jouent un rôle clé dans de nombreux processus biologiques et ont des applications prometteuses dans le domaine médical et pharmaceutique.

L'alanine est un acide alpha-aminé qui est impliqué dans le métabolisme des protéines et du glucose dans le corps humain. C'est l'un des 20 acides aminés les plus courants que l'on trouve dans les protéines. L'alanine est également un neurotransmetteur inhibiteur dans le cerveau.

L'alanine transaminase (ALT) et l'aspartate transaminase (AST) sont deux enzymes qui contiennent de l'alanine et sont souvent utilisées comme marqueurs de dommages aux cellules hépatiques dans les tests sanguins. Des taux élevés d'ALT et d'AST peuvent indiquer une maladie du foie, telle qu'une hépatite ou une cirrhose.

En général, l'alanine est considérée comme un acide aminé non essentiel, ce qui signifie que le corps peut le produire à partir d'autres sources. Cependant, dans certaines conditions, telles que la croissance rapide ou une maladie grave, l'apport en alanine peut devenir important pour maintenir un métabolisme normal.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une petite erreur dans votre question. "Conformation Glucide" ne semble pas être un terme médical correct. Cependant, je peux vous fournir des informations sur les glucides et leur conformation.

Les glucides, également appelés sucres, sont un type de macronutriment essentiel dans l'alimentation humaine. Ils sont classés en fonction de leur structure chimique et sont divisés en trois catégories principales : les monosaccharides, les disaccharides et les polysaccharides.

La conformation d'un glucide fait référence à la façon dont ses atomes sont disposés dans l'espace. Les glucides peuvent adopter différentes conformations en fonction de leur forme chimique et de leurs liaisons. Par exemple, les monosaccharides peuvent exister sous forme de chaînes linéaires ou de cycles fermés, appelés hémiacétals ou hémikétals, selon la présence d'un groupement aldéhyde ou cétone dans leur structure.

Les conformations des glucides peuvent influencer leurs propriétés physiques et chimiques, telles que leur solubilité, leur stabilité et leur réactivité. Comprendre la conformation des glucides est important pour comprendre leur rôle dans les processus biologiques, tels que la reconnaissance moléculaire, l'absorption intestinale et le métabolisme énergétique.

Je suis désolé, "polyosides" n'est pas un terme médical généralement accepté ou largement utilisé dans la littérature médicale. Il semble que vous vous référiez peut-être aux "polysaccharides", qui sont des chaînes de sucres simples, ou monosaccharides, liés entre eux par des liaisons glycosidiques. Les polysaccharides sont un constituant important de nombreuses biomolécules et structures cellulaires, y compris les membranes cellulaires, les glycoprotéines et les protéoglycanes.

Si "polyosides" est utilisé dans un contexte spécifique ou restreint dans certaines publications ou domaines de recherche, je vous encourage à chercher une définition plus précise dans ces sources spécifiques.

En termes simples, une liaison hydrogène est un type particulier de interaction intermoléculaire qui se produit lorsqu'un atome d'hydrogène, lié à un atomede forte électronégativité (généralement l'oxygène, l'azote ou le fluor), interagit avec un autre atome d'électronégativité proche. Cette interaction est plus forte qu'une force de van der Waals typique mais plus faible qu'une liaison covalente réelle.

Dans un contexte médical et biochimique, les liaisons hydrogène jouent un rôle crucial dans la stabilisation des structures tridimensionnelles des macromolécules biologiques telles que les protéines et l'ADN. Elles contribuent à maintenir la structure spatiale des molécules en créant des ponts entre différentes parties de ces dernières, ce qui permet leur reconnaissance et leur interaction spécifique avec d'autres molécules dans le cadre des processus cellulaires.

Par exemple, dans l'ADN, les liaisons hydrogène maintiennent ensemble les deux brins complémentaires de la double hélice grâce à des paires de bases spécifiques (A-T et G-C) maintenues par ces interactions. De même, dans les protéines, elles aident à stabiliser la structure secondaire (par exemple, les feuillets β plissés et les hélices α) et tertiaire en créant des réseaux complexes d'interactions entre différents résidus d'acides aminés.

L'alignement des séquences en génétique et en bioinformatique est un processus permettant d'identifier et d'afficher les similitudes entre deux ou plusieurs séquences biologiques, telles que l'ADN, l'ARN ou les protéines. Cette méthode consiste à aligner les séquences de nucléotides ou d'acides aminés de manière à mettre en évidence les régions similaires et les correspondances entre elles.

L'alignement des séquences peut être utilisé pour diverses applications, telles que l'identification des gènes et des fonctions protéiques, la détection de mutations et de variations génétiques, la phylogénie moléculaire et l'analyse évolutive.

Il existe deux types d'alignement de séquences : l'alignement global et l'alignement local. L'alignement global compare l'intégralité des séquences et est utilisé pour aligner des séquences complètes, tandis que l'alignement local ne compare qu'une partie des séquences et est utilisé pour identifier les régions similaires entre des séquences partiellement homologues.

Les algorithmes d'alignement de séquences utilisent des matrices de score pour évaluer la similarité entre les nucléotides ou les acides aminés correspondants, en attribuant des scores plus élevés aux paires de résidus similaires et des scores plus faibles ou négatifs aux paires dissemblables. Les algorithmes peuvent également inclure des pénalités pour les écarts entre les séquences, tels que les insertions et les délétions.

Les méthodes d'alignement de séquences comprennent la méthode de Needleman-Wunsch pour l'alignement global et la méthode de Smith-Waterman pour l'alignement local, ainsi que des algorithmes plus rapides tels que BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) et FASTA.

Une mutation ponctuelle est un type spécifique de mutation génétique qui implique l'alteration d'une seule paire de bases dans une séquence d'ADN. Cela peut entraîner la substitution, l'insertion ou la délétion d'un nucléotide, ce qui peut à son tour modifier l'acide aminé codé par cette région particulière de l'ADN. Si cette modification se produit dans une région codante d'un gène (exon), cela peut entraîner la production d'une protéine anormale ou non fonctionnelle. Les mutations ponctuelles peuvent être héréditaires, transmises de parents à enfants, ou spontanées, survenant de novo dans un individu. Elles sont souvent associées à des maladies génétiques, certaines formes de cancer et au vieillissement.

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.

Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.

La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.

Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.

Je suis désolé, mais il n'y a pas de "Nucléoside Q" dans la terminologie ou la nomenclature médicale standard. Les nucléosides sont des molécules organiques constituées d'une base nucléique liée à un pentose (un sucre à cinq atomes de carbone). Il existe plusieurs types de nucléosides, chacun avec une base nucléique spécifique, comme l'adénosine, la guanosine, la cytidine, l'uridine et la thymidine. Si vous avez peut-être fait une erreur dans l'orthographe ou si "Q" fait référence à quelque chose de différent dans ce contexte, veuillez me fournir plus d'informations afin que je puisse vous fournir une réponse plus précise.

La cristallographie aux rayons X est une technique d'analyse utilisée en physique, en chimie et en biologie pour étudier la structure tridimensionnelle des matériaux cristallins à l'échelle atomique. Cette méthode consiste à exposer un échantillon de cristal à un faisceau de rayons X, qui est ensuite diffracté par les atomes du cristal selon un motif caractéristique de la structure interne du matériau.

Lorsque les rayons X frappent les atomes du cristal, ils sont déviés et diffusés dans toutes les directions. Cependant, certains angles de diffusion sont privilégiés, ce qui entraîne des interférences constructives entre les ondes diffusées, donnant lieu à des pics d'intensité lumineuse mesurables sur un détecteur. L'analyse de ces pics d'intensité permet de remonter à la disposition spatiale des atomes dans le cristal grâce à des méthodes mathématiques telles que la transformation de Fourier.

La cristallographie aux rayons X est une technique essentielle en sciences des matériaux, car elle fournit des informations détaillées sur la structure et l'organisation atomique des cristaux. Elle est largement utilisée dans divers domaines, tels que la découverte de nouveaux médicaments, la conception de matériaux avancés, la compréhension des propriétés physiques et chimiques des matériaux, ainsi que l'étude de processus biologiques à l'échelle moléculaire.

Les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés plus courtes que les peptides ou les protéines entières. Ils peuvent résulter de la dégradation naturelle des protéines en acides aminés individuels ou en petits morceaux, ou être produits artificiellement dans un laboratoire pour une utilisation en recherche biomédicale.

Les fragments peptidiques sont souvent utilisés comme outils de recherche pour étudier la structure et la fonction des protéines. En particulier, ils peuvent aider à identifier les domaines actifs d'une protéine, qui sont responsables de son activité biologique spécifique. Les fragments peptidiques peuvent également être utilisés pour développer des vaccins et des médicaments thérapeutiques.

Dans le contexte clinique, la détection de certains fragments peptidiques dans le sang ou les urines peut servir de marqueurs diagnostiques pour des maladies particulières. Par exemple, des fragments spécifiques de protéines musculaires peuvent être trouvés dans le sang en cas de lésion musculaire aiguë.

En résumé, les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés courtes qui peuvent fournir des informations importantes sur la structure et la fonction des protéines, et qui ont des applications potentielles dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

L'acrylamide est une substance chimique qui se forme généralement lorsque des aliments riches en glucides sont cuits ou cuits à haute température, tels que la friture, le rôtissage ou la torréfaction. Il s'agit d'un sous-produit de la réaction entre les acides aminés et les sucres dans certains aliments.

L'acrylamide est classée comme probablement cancérogène pour l'homme (groupe 2A) par le Centre international de recherche sur le cancer (CIRC). Des études sur des animaux ont montré que l'exposition à l'acrylamide peut entraîner une variété d'effets néfastes, notamment des dommages au système nerveux et une augmentation du risque de certains types de cancer.

Cependant, les preuves chez l'homme sont moins claires et plus équivoques. Des études épidémiologiques ont produit des résultats mitigés, certaines suggérant un lien entre la consommation d'aliments contenant de l'acrylamide et un risque accru de cancer, tandis que d'autres n'ont trouvé aucune association.

En raison de ces préoccupations en matière de santé publique, les organismes de réglementation ont mis en place des directives pour réduire la formation d'acrylamide dans les aliments. Ces mesures comprennent l'utilisation de méthodes de cuisson et de traitement qui minimisent la formation d'acrylamide, ainsi que des efforts pour développer des variétés d'aliments qui en contiennent moins.

Il est important de noter qu'il existe de nombreux facteurs de risque de cancer et que l'exposition à l'acrylamide ne doit pas être considérée isolément. Une alimentation équilibrée, riche en fruits, légumes, grains entiers et protéines maigres, ainsi qu'un mode de vie sain, peuvent contribuer à réduire le risque global de cancer.

L'ARN de transfert d'acide aspartique (tRNA^Asp) est un type spécifique d'ARN de transfert présent dans les cellules vivantes. Les ARN de transfert sont des molécules d'ARN non codantes qui jouent un rôle crucial dans la traduction de l'ARN messager (mARN) en protéines.

Chaque type d'ARN de transfert reconnaît et transporte un acide aminé spécifique vers le ribosome, où il est incorporé dans une chaîne polypeptidique en croissance pendant la synthèse des protéines. Dans le cas de l'ARN de transfert d'acide aspartique (tRNA^Asp), il s'agit spécifiquement de l'acide aminé aspartate.

Le tRNA^Asp se lie à l'extrémité 3' de son anticodon, qui est une séquence de trois nucléotides complémentaire au codon spécifique de l'ARN messager pour l'aspartate. Lorsque le ribosome lit le mARN et atteint un codon pour l'aspartate, le tRNA^Asp se lie à ce codon et fournit l'acide aminé nécessaire à la synthèse des protéines.

Il est important de noter que les mutations ou les modifications anormales du tRNA^Asp peuvent entraîner des maladies génétiques telles que la neuropathie optique héréditaire de Leber et certaines formes d'encéphalopathie.

En biochimie et en médecine, le domaine catalytique est la région spécifique d'une enzyme ou d'une protéine qui contient les résidus d'acides aminés essentiels nécessaires pour faciliter et accélérer une réaction chimique particulière. Il s'agit essentiellement de la zone active où se produisent les interactions entre le substrat (la molécule sur laquelle l'enzyme agit) et l'enzyme, entraînant la modification de la structure tridimensionnelle du substrat et par conséquent son activation, sa désactivation ou la transformation d'un produit.

Le domaine catalytique est généralement constitué d'une série de résidus d'acides aminés qui présentent une complémentarité spatiale avec le substrat, ce qui permet à l'enzyme de le reconnaître spécifiquement et de s'y lier. Ces résidus forment des liaisons chimiques temporaires avec le substrat, telles que des liaisons hydrogène, ioniques ou covalentes, ce qui entraîne une déformation de la molécule du substrat et abaisse l'énergie d'activation nécessaire pour que la réaction ait lieu. Une fois la réaction terminée, le produit résultant est libéré du domaine catalytique, permettant ainsi à l'enzyme de catalyser d'autres réactions.

Il est important de noter que les domaines catalytiques peuvent également être présents dans d'autres types de protéines fonctionnelles, telles que les récepteurs et les transporteurs membranaires, où ils jouent un rôle crucial dans la reconnaissance, l'activation ou la translocation des ligands spécifiques.

Les plasmides sont des molécules d'ADN extrachromosomiques double brin, circulaires et autonomes qui se répliquent indépendamment du chromosome dans les bactéries. Ils peuvent également être trouvés dans certains archées et organismes eucaryotes. Les plasmides sont souvent associés à des fonctions particulières telles que la résistance aux antibiotiques, la dégradation des molécules organiques ou la production de toxines. Ils peuvent être transférés entre bactéries par conjugaison, transformation ou transduction, ce qui en fait des vecteurs importants pour l'échange de gènes et la propagation de caractères phénotypiques dans les populations bactériennes. Les plasmides ont une grande importance en biotechnologie et en génie génétique en raison de leur utilité en tant que vecteurs clonage et d'expression des gènes.

Les acides aminés sont les unités structurales et fonctionnelles fondamentales des protéines. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (composé de l'atome d'azote et des atomes d'hydrogène) et d'un groupe carboxyle (composé d'atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène), reliés par un atome de carbone central appelé le carbone alpha. Un side-chain, qui est unique pour chaque acide aminé, se projette à partir du carbone alpha.

Les motifs des acides aminés sont des arrangements spécifiques et répétitifs de ces acides aminés dans une protéine. Ces modèles peuvent être déterminés par la séquence d'acides aminés ou par la structure tridimensionnelle de la protéine. Les motifs des acides aminés jouent un rôle important dans la fonction et la structure des protéines, y compris l'activation enzymatique, la reconnaissance moléculaire, la localisation subcellulaire et la stabilité structurelle.

Par exemple, certains motifs d'acides aminés peuvent former des structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont importantes pour la stabilité de la protéine. D'autres motifs peuvent faciliter l'interaction entre les protéines ou entre les protéines et d'autres molécules, telles que les ligands ou les substrats.

Les motifs des acides aminés sont souvent conservés dans les familles de protéines apparentées, ce qui permet de prédire la fonction des protéines inconnues et de comprendre l'évolution moléculaire. Des anomalies dans les motifs d'acides aminés peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

La masse moléculaire est un concept utilisé en chimie et en biochimie qui représente la masse d'une molécule. Elle est généralement exprimée en unités de masse atomique unifiée (u), également appelées dalton (Da).

La masse moléculaire d'une molécule est déterminée en additionnant les masses molaires des atomes qui la composent. La masse molaire d'un atome est elle-même définie comme la masse d'un atome en grammes divisée par sa quantité de substance, exprimée en moles.

Par exemple, l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et un atome d'oxygène. La masse molaire de l'hydrogène est d'environ 1 u et celle de l'oxygène est d'environ 16 u. Ainsi, la masse moléculaire de l'eau est d'environ 18 u (2 x 1 u pour l'hydrogène + 16 u pour l'oxygène).

La détermination de la masse moléculaire est importante en médecine et en biochimie, par exemple dans l'identification et la caractérisation des protéines et des autres biomolécules.

La mutagénèse est un processus par lequel l'ADN (acide désoxyribonucléique) d'un organisme est modifié, entraînant des modifications génétiques héréditaires. Ces modifications peuvent être causées par des agents physiques ou chimiques appelés mutagènes. Les mutations peuvent entraîner une variété d'effets, allant de neutre à nocif pour l'organisme. Elles jouent un rôle important dans l'évolution et la diversité génétique, mais elles peuvent également contribuer au développement de maladies, en particulier le cancer.

Il existe différents types de mutations, y compris les point mutations (qui affectent une seule base nucléotidique), les délétions (perte d'une partie de la séquence d'ADN) et les insertions (ajout d'une partie de la séquence d'ADN). La mutagénèse est un domaine important de l'étude de la génétique et de la biologie moléculaire, car elle peut nous aider à comprendre comment fonctionnent les gènes et comment ils peuvent être affectés par des facteurs environnementaux.

Les hexosyltransférases sont un type d'enzymes (plus précisément, des glycosyltransférases) qui transfèrent un groupe hexosyle (un sucre simple composé de six atomes de carbone, comme le glucose ou le galactose) d'un donneur de sucre à un accepteur spécifique pendant le processus de glycosylation. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des glycoprotéines et des glycolipides, qui sont importants pour divers processus cellulaires, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire. Les hexosyltransférases peuvent être classées en fonction du type de sucre qu'elles transfèrent (par exemple, les glucosyltransférases pour le glucose) et du type d'accepteur auquel elles se lient (protéines, lipides ou autres sucres).

Les glutamates sont des composés chimiques qui jouent le rôle de neurotransmetteurs excitateurs dans le cerveau. Le glutamate est en fait l'acide aminé non essentiel glutamine, qui peut être converti en glutamate et servir de source d'énergie pour les cellules du cerveau.

Le glutamate est le neurotransmetteur excitateur le plus courant dans le cerveau et il joue un rôle crucial dans des processus tels que l'apprentissage, la mémoire et la perception sensorielle. Cependant, une concentration excessive de glutamate peut être toxique pour les neurones et a été associée à diverses conditions neurologiques telles que les lésions cérébrales traumatiques, les accidents vasculaires cérébraux, l'épilepsie et certaines formes de démence.

Il est important de noter que le glutamate présent dans l'alimentation ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique et n'affecte donc pas directement les niveaux de glutamate dans le cerveau. Cependant, une consommation excessive d'aliments riches en glutamate peut entraîner une activation accrue des récepteurs du glutamate dans l'intestin, ce qui peut avoir des effets indirects sur le cerveau via le système nerveux entérique.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

La sérine est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être synthétisé par l'organisme à partir d'autres molécules. Il joue un rôle crucial dans la biosynthèse des protéines et des lipides, ainsi que dans le métabolisme de certains neuromédiateurs. La sérine est également un précurseur de plusieurs autres acides aminés, y compris la glycine et la cystéine. Dans l'organisme, elle est principalement produite à partir du glucose et du 3-phosphoglycérate, un intermédiaire du métabolisme du glucose. Les aliments d'origine animale et végétale contiennent des quantités variables de sérine.

Les glycoprotéines sont des molécules complexes qui combinent des protéines avec des oligosaccharides, c'est-à-dire des chaînes de sucres simples. Ces molécules sont largement répandues dans la nature et jouent un rôle crucial dans de nombreux processus biologiques.

Dans le corps humain, les glycoprotéines sont présentes à la surface de la membrane cellulaire où elles participent à la reconnaissance et à l'interaction entre les cellules. Elles peuvent aussi être sécrétées dans le sang et d'autres fluides corporels, où elles servent de transporteurs pour des hormones, des enzymes et d'autres molécules bioactives.

Les glycoprotéines sont également importantes dans le système immunitaire, où elles aident à identifier les agents pathogènes étrangers et à déclencher une réponse immune. De plus, certaines glycoprotéines sont des marqueurs de maladies spécifiques et peuvent être utilisées dans le diagnostic et le suivi des affections médicales.

La structure des glycoprotéines est hautement variable et dépend de la séquence d'acides aminés de la protéine sous-jacente ainsi que de la composition et de l'arrangement des sucres qui y sont attachés. Cette variabilité permet aux glycoprotéines de remplir une grande diversité de fonctions dans l'organisme.

Les fluoroacétates sont un groupe de composés organiques qui contiennent un groupe fonctionnel fluoracétate, où le fluor est lié à un atome de carbone voisin d'un groupement acétate. Le composé le plus connu et le plus toxique de ce groupe est le fluoroacétate de sodium (compound Na(+)CH3CO2F−), également connu sous le nom de 1080 ou compound 1080, qui est un rodenticide très puissant.

La toxicité des fluoroacétates est due à leur capacité à inhiber l'enzyme citrate synthase, une enzyme clé du cycle de Krebs (cycle de l'acide citrique) dans la production d'énergie cellulaire. Cela entraîne une accumulation de citrate et d'autres métabolites dans les mitochondries, ce qui perturbe gravement le métabolisme énergétique des cellules et peut entraîner une défaillance multiorganique et la mort.

Les fluoroacétates sont rapidement absorbés après l'ingestion ou l'inhalation et peuvent être fatals en quelques heures à quelques jours, selon la dose et la sensibilité de l'individu exposé. Les symptômes d'une exposition aiguë aux fluoroacétates comprennent des nausées, des vomissements, des douleurs abdominales, une faiblesse musculaire, des convulsions, une arythmie cardiaque et une insuffisance respiratoire. Il n'existe actuellement aucun antidote spécifique pour les fluoroacétates, et le traitement consiste principalement en un soutien de la fonction respiratoire et cardiovasculaire jusqu'à ce que les métabolites toxiques soient éliminés de l'organisme.

Une protéine O-méthyltransférase est un type d'enzyme qui transfère un groupe méthyle (-CH3) à un résidu d'acide aminé spécifique sur une protéine, ce qui entraîne la méthylation post-traductionnelle de cette protéine. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la régulation épigénétique, la biosynthèse des métabolites secondaires et la détoxification.

Les protéines O-méthyltransférases peuvent cibler différents résidus d'acides aminés sur les protéines, y compris la sérine (Ser), la thréonine (Thr) et le tyrosine (Tyr). Ces enzymes utilisent le S-adénosylméthionine (SAM) comme donneur de méthyle, qui est converti en S-adénosylhomocystéine (SAH) après le transfert du groupe méthyle.

Des exemples bien connus de protéines O-méthyltransférases comprennent les histones méthyltransférases, qui méthylent les résidus d'histones et jouent un rôle important dans la régulation de l'expression des gènes. Les déséquilibres ou les mutations dans les protéines O-méthyltransférases ont été associés à diverses maladies, y compris certains cancers et troubles neurologiques.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une certaine confusion dans votre question. Le terme "Glycocolle" ne fait pas partie de la terminologie médicale standard. Il est possible que vous ayez fait une erreur ou que vous vous référiez à un terme similaire qui n'est pas largement utilisé en médecine.

Cependant, dans le contexte chimique, "glycocolle" peut se référer à un type de solution aqueuse contenant du glycol et du collagène, utilisée dans certaines applications cosmétiques ou dermatologiques pour ses propriétés hydratantes et adoucissantes. Mais encore une fois, ce n'est pas un terme médical standard.

Si vous cherchiez des informations sur un terme médical spécifique et que vous l'avez mal orthographié ou mal rappelé, veuillez me fournir plus de détails et je ferai de mon mieux pour vous fournir une réponse précise.

L'enzyme asparagine synthétase produit de l'asparagine, de l'AMP, du glutamate et du pyrophosphate à partir d'aspartate, de ... Asparagine (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la ...
... asparagine, lysine ; Constituants non polaires : -n-tétradécane, n-pentadécane, n-hexadécane, n-heptadécane, 2,6- ...
Les glycoprotéines Produits d'une N-glycosylation sur une asparagine. Le sucre terminal est nécessairement un acide sialique, ...
La L-asparagine est un acide aminé source d'azote. Le glycérol complète ces apports sauf pour certaines Mycobactéries ( ... 30 g L-asparagine : 3,6 g dihydrogénophosphate de potassium (anhydre) : 2,4 g citrate de sodium (ou de magnésium) : 600 mg vert ...
... est une abréviation pouvant signifier : asparagine, un acide-aminé. ASN est également un code pouvant signifier : Talladega ...
... est un codon, qui signifie : asparagine, selon le code génétique. AAU est un sigle, qui peut désigner : Anglo-American ...
L'hydroxylamine, en revanche, peut cliver sélectivement la liaison asparagine-glycine au sein des protéines. Ce composé se fixe ...
La D-asparagine est dans le cerveau un précurseur protéique de l'acide N-méthyl-D-aspartique (NMDA), et influe sur la sécrétion ... La L-asparagine appartient par contre, avec la L-glutamine aux acides aminés stimulants. Le transporteur d'efflux ASCT2 ( ... La D-asparagine, nécessaire pour la production de NMDA, n'est pas transportée par l'ASCT2. Les transporteurs EAAT (excitatory ... transporteur d'alanine, sérine et cystéine) de la barrière hémato-encéphalique ne transporte que la L-asparagine, dont ...
Par contre, la L-asparagine est un acide aminé stimulant dont l'accumulation dans le cerveau serait délétère. Elle est donc ... Par exemple, la D-asparagine est un ingrédient nécessaire pour la formation de certaines hormones. Elle bénéficie donc d'un ...
Elle se compose majoritairement de D-glucose et de L-asparagine, un acide aminé source d'azote. Présente en plus petite ... 5 g L-asparagine : 2 g dihydrogénophosphate de potassium : 1 g peptone trypsique de caséine (tryptone) : 500 mg polysorbate 80 ...
En 1806, en étudiant des asperges, il isole l'acide aminé asparagine, le premier à être découvert. Il découvre également la ...
Les autres positions sont généralement occupées par des acides aminés polaires : asparagine, acide glutamique, thréonine et ...
... asparagine et sucres réducteurs libres) de l'acrylamide. Concernant l'acrylamide trouvé dans les légumes, on a montré en ...
Le milieu comporte deux acides aminés, la L-asparagine et l'acide glutamique (sous forme de glutamate de sodium). L'acide ... L-asparagine : 3,6 g dihydrogénophosphate de potassium (anhydre) : 2,4 g pyruvate de sodium : 1,6 g glutamate de sodium : 1,6 g ... L-asparagine, dihydrogénophosphate de potassium, pyruvate de sodium, glutamate de sodium, citrate de magnésium, sulfate de ...
... une thréonine est changée en asparagine, et en position 325, une asparagine est changée en sérine. Les changements probables ...
la glycosylation, soit l'addition d'un groupe glycosyl sur un résidu asparagine, hydroxylysine, sérine, ou thréonine, ...
Why Asparagine Needs Carbohydrates To Generate Acrylamide », J. Agric. Food Chem., Department of Food Science and Agricultural ...
coli (PDB 3ECA) L'asparaginase est une hydrolase qui catalyse la réaction : L-asparagine + H2O ⇌ {\displaystyle \ ... étant incapables de produire leur propre asparagine, contrairement aux lymphocytes sains, l'induction d'asparaginase les rend ...
Saponine Bétaïne Asparagine Raphanol un glycuramide des oxalates (susceptibles de provoquer des calculs urinaires). Cette sous- ...
Asparagine-ARNt ligase L'asparaginyl-ARNt synthétase est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + L-asparagine + ARNtAsn ...
L'aspartate peut ensuite être converti en asparagine, méthionine, lysine et thréonine, ce qui le rend indispensable pour la ...
... asparagine ». Robiquet est reçu pharmacien le 15 juin 1808, se marie avec une cousine germaine, Laurence Robiquet (1788-1866), ...
Le carboxyle peut former des amides avec les amines : Ra-COOH + RbNH2 → Ra-CO-NHRb + H2O Asparagine et glutamine sont deux ...
... associés découvrirent que la protéine CPEB présentait une structure primaire enrichie en acides aminés glutamine et asparagine ...
... ou une asparagine lors d'une N-glycosylation. Un mannose activé peut être transféré sur un tryptophane pour former un C-manosyl ...
... normal ou asparagine N+ / n+ : nausée Na : natrémie NAC : Acétylcystéine NACO : nouveaux anticoagulants oraux NAD : nombre ...
La plus fréquente, au-delà de 90 %, est le changement d'une tyrosine en asparagine en position 103.Durant cette étude, ...
... leucine et asparagine dans la gousse verte de grosse fève : Cause du noircissement de cette gousse à la maturité, 1898 Sur la ...
... richesse en asparagine) et de leur ADN mitochondrial, et leur âge a été estimé autour de 42 000 ans AP. Pour la Roche à Pierrot ...
... et la diminution de la teneur en asparagine (facteur de formation d'acrylamide à la friture). Une autre méthode applicable pour ...
Lenzyme asparagine synthétase produit de lasparagine, de lAMP, du glutamate et du pyrophosphate à partir daspartate, de ... Asparagine (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la ...
OstroVit L-ornithine L-asparagine 200 g est un complément alimentaire idéal non seulement pour les sportifs et personnes ... L-asparagine L-ornithine est un sel qui est une combinaison dacides aminés dornithine et dacide L-aspartique. La substance a ...
Asparagine : Asn. *Sérine : Ser. Le rôle des acides aminés. Outre le cas échéant leur participation au renouvellement des ...
... riche en asparagine. Lacrylamide est une molécule cancérigène et neurotoxique. ...
ASPARAGINE, CYANOCOBALAMIN, THREONINE, INOSITOL, ADENINE, ALANINE, ASPARTIC ACID, GLYCINE, METHIONINE, TYROSINE, PHENYLALANINE ...
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lasparagine. Une étude menée avec groupes témoins suggère un lien plausible entre la diminution des taux sériques dasparagine ...
Asparagine : Renforce le système immunitaire,. amélioration du fonctionnement cérébral.. Acide aspartique : Renforce le système ...
DL-Asparagine. SANG/POINT DE SANG. -. 0%. -. 0%. Dihydrogénophosphate de 2-aminoéthyle. SANG/POINT DE SANG. -. 0%. -. 0%. ...
Lun des premiers producteurs (forme liquide : Methionine Hydroxy Analog qui peut agir sur la lactation, et forme poudre) est Adisseo, dont lhistoire commence à Commentry (en France) en 1939 avec une société « Alimentation Équilibrée », productrice dadditifs pour lalimentation du bétail, créée par un polytechnicien (Marcel Lingot), dont méthionine et vitamine A. Lentreprise a été rachetée en 1971 par Rhône-Poulenc (devenant la « Division Animale » du groupe, qui ajoute à ses 3 usines européennes, dans les années 1980, une usine aux États-Unis. Adisseo devient autonome en 2002, avec un pôle recherche à Commentry (Centre dExpertise et de Recherche en Nutrition). En 2006, le groupe chinois BlueStar (Chimie) achète Adisseo et crée CINAbio (centre de R&D en biotechnologies) à Toulouse. Une nouvelle usine est prévue en Chine. En 2011, Adisseo/BlueStar dispose denviron 1200 employés dans le monde[12]. ...
La racine de Réglisse possède de nombreux bienfaits. Anti-ulcéreuse, elle semploie contre les ulcères gastriques et duodénaux. Expectorante, anti-infectieuse, anti-inflammatoire et antispasmodique, elle est particulièrement intéressante contre les toux, bronchite, rhumes, mais aussi contre les gastrites. Nom latin : Glycyrrhiza glabra L. Partie de la plante : racines.
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L- Asparagine. Demande dinformations. L- Aspartic Acid. Demande dinformations. L- Carnitine. Demande dinformations. ...
0327Translation.jpg par OpenStax via Wikimédia Commons, CC-BY-4.0, https://commons.wikimedia.org/wiki/File:0327_Translation.jpg. Le phénotype sexprime à trois grandes échelles : de lorganisme (macroscopique), cellulaire (microscopique) et moléculaire.. Dans lexemple de la drépanocytose, une mutation, substitution du 20ème nucléotide de la chaîne béta de lhémoglobine (A est remplacé par T) entraîne la présence dune valine comportant un radical hydrophobe dans la chaîne béta de lHémoglobine S (hémoglobine drépanocytaire). Cela entraîne la polymérisation des molécules dHbS qui forment alors des fibres insolubles. Ainsi la modification de la séquence en acides aminés a modifié la structure de la protéine. La modification du génotype a ainsi entraîné une modification du phénotype moléculaire. De plus les fibres rendent les hématies indéformables et fragiles : le phénotype moléculaire a modifié le phénotype cellulaire. Les hématies en forme de faucille vont ...
Acide L-Asparagine. 80,00 mg. 6.700,00 mg. L-Cysteine. 21,00 mg. 1.770,00 mg. ...
AGRONOMIE AIBT Acrylamide sucres r ducteurs asparagine pommes de terre. Index. d cimale : TFE AIBT TFE Agro-industries et ... AGRONOMIE AIBT Acrylamide sucres r ducteurs asparagine pommes de terre. Index. d cimale : TFE AIBT TFE Agro-industries et ... Dans notre tude, nous analysons des vari t s clones de pommes de terre par rapport la quantit de glucose et d asparagine qu ... Dans notre tude, nous analysons des vari t s clones de pommes de terre par rapport la quantit de glucose et d asparagine qu ...
Asparagine N Asn AAU, AAC. Acide aspartique D Asp GAU, GAC. Cystéine C Cys UGU, UGC. Glutamine Q Gln CAA, CAG. Acide glutamique ...
Asparagine-acide aspartique : 418.48 mg. Valine : 307.66 mg. Lysine : 303.40 mg. Alanine : 292.45 mg. Glutamine-acide ... L-CARNITINE TARTRATE, LEUCINE, ASPARAGINE, ACIDE ASPARTIQUE, VALINE, LYSINE, ALANINE, GLUTAMINE, ACIDE GLUTAMIQUE, HISTIDINE, ...
6-3-9 Milieu asparagine - glucose. 6-4- Milieux électifs. 6-4-1- Milieux de croissance. 6-4-1-1 Milieu dextrose-tryptose-agar. ...
Acides aminés (lysine, tyrosine, glutamine, asparagine,thréonine, phénylalanine). *Acides gras oméga 3 ...
... le rapport potassiumazote et asparagine en fait dexcellents charognards capables de nettoyer à la fois lintestin, le foie, ...
Naturamin WSP contient 17 acides aminés, qui sont, en plus des acides ci-dessus: asparagine, glycine et leucine, chacun à ...
... asparagine et lysine; TNK étant les initiales internationales de ces 3 acides aminés) par rapport au t-PA endogène, sans aucune ...
... asparagine et glutamine ->donneurs dNH3 dans les réactions de transamination Azote amoniacal (urée) -> 1 kg durée correspond ...
Asparagine, Glutamine, Glycine. ...
... asparagine, aspartic acid, ornithine, glutamic acid, nicotinamide adenine dinucleotide, proline, aminobutyric acid, methionine ...
  • L'enzyme asparagine synthétase produit de l'asparagine, de l'AMP, du glutamate et du pyrophosphate à partir d'aspartate, de glutamine et d'ATP. (wikipedia.org)
  • Ce travail établit le rôle essentiel de la protéine GCN2 dans le maintien de l'homéostasie et la protection contre l'inflammation pulmonaire lors d'une carence en glutamine et asparagine chez le rat. (recherche-cardiovasculaire-metabolique.fr)
  • Télécharger Acides aminés à chaînes amides ' (Ar, Fr). (takween.com)
  • L-asparagine L-ornithine est un sel qui est une combinaison d'acides aminés d'ornithine et d'acide L-aspartique. (ostrovit.fr)
  • Cette nouvelle souche du virus possède 17 mutations, dont la plus importante est située en position 501 dans la protéine Spike (N501Y, où l'acide aminé asparagine est remplacé par un acide aminé tyrosine). (news-covid-19.info)
  • En présence de sucres réducteurs libres et à températures élevées, l'asparagine donne naissance à l'acrylamide (réaction de Maillard) lors de la cuisson de certains aliments comme la pomme de terre, riche en asparagine. (takween.com)
  • En 2015, Santé Canada a reçu une demande de préavis de vente d'une variété de pommes de terre génétiquement modifiées (GM) désignée par les symboles Gen1-V11 à commercialiser sous la marque Simplot Innate MD . La teneur en acide aminé (asparagine) et en sucres (glucose et fructose) de cette variété de pommes de terre GM est plus faible que celle des pommes de terre traditionnelles. (canada.ca)
  • Lorsque les féculents sont chauffés, une réaction de Maillard s'effectue entre l'acide aminé asparagine et les sucres tels que le glucose ou le fructose. (buschvacuum.com)
  • La consoude est également riche en mucus et tanins précieux et efficaces en médecine, en flavonoïdes, en acide silicique, en acide rosmarinique, en asparagine, en vitamine B12, en choline, en stérols et en tripertènes. (healthandmedicineinfo.com)