Déficit En Glucose-6-Phosphate-Déshydrogénase
Glucose 6-Phosphate Isomerase
Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase
Multiple Acyl Coenzyme A Dehydrogenase Deficiency
Dihydropyrimidine Dehydrogenase Deficiency
Acyl-Coa Déhydrogénase
Erreurs Innées Du Métabolisme Lipidique
Acyl-Coa Dehydrogenase, Long-Chain
Encéphalopathies Métaboliques Congénitales
Favisme
Déficit En Complexe Pyruvate-Déshydrogénase
Succinate-Semialdehyde Dehydrogenase
Dépistage Néonatal
Long-Chain-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase
3-Hydroxyacyl-Coa Déhydrogénase
Carnitine
Aminoacidopathies Congénitales
Aminoacidopathies Congénitales
Glutaryl-Coa Dehydrogenase
Butyryl-Coa Dehydrogenase
Dihydrouracil Dehydrogenase (Nadp)
L-Lactate Dehydrogenase
Mediterranean Islands
Anémie Hémolytique
Alcohol Dehydrogenase
Flavoprotéines De Transfert D'
Erreurs Innées Du Métabolisme De La Purine Et De La Pyrimidine
Pyruvate Dehydrogenase (Lipoamide)
Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenases
Ictère Nucléaire
Phosphoglycerate Dehydrogenase
Primaquine
Aldehyde Dehydrogenase
Glutamate Dehydrogenase
Encéphalopathies Métaboliques
Dimethylglycine Dehydrogenase
Malate Dehydrogenase
Isocitrate Dehydrogenases
Syndrome De Reye
Méthosulfate Méthylphénazonium
Ictère Néonatal
Alcohol Oxidoreductases
Maladie De Gilbert
Dihydrolipoamide Dehydrogenase
Glycogénose De Type I
Succinate Dehydrogenase
Carbohydrate Déhydrogénases
L-Iditol 2-Dehydrogenase
Oxidoréductases
Hémolyse
Hirsutisme
Mitochondrial Trifunctional Protein
Oxidoreductases Acting On Ch-Ch Group Donors
Mutation
Glycerolphosphate Dehydrogenase
Hyperbilirubinémie Néonatale
Exsanguinotransfusion Sang Total
Nad
17-Alpha-Hydroxyprégnénolone
Hydroxysteroid Dehydrogenases
Hyperbilirubinémie
Glucose 1-Dehydrogenase
Oxydoréduction
Kétoglutarate Déhydrogénase Complex
Maladies Mitochondriales
Données Séquence Moléculaire
Peroxisomal Multifunctional Protein-2
Erythrocytes
Phosphogluconate Dehydrogenase
Hyperplasie Congénitale Des Surrénales
Glucose Dehydrogenases
Sugar Alcohol Dehydrogenases
Jordan
Nadh Dehydrogenase
Mort Subite Du Nourrisson
Thalassémie
Hétérozygote
Imp Dehydrogenase
Maladies Musculaires
17-Hydroxysteroid Dehydrogenases
Foie
Formate Dehydrogenases
Le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est un trouble métabolique héréditaire courant qui affecte principalement les globules rouges. Il se produit lorsqu'une personne hérite de versions anormales ou mutées du gène G6PD, ce qui entraîne une activité insuffisante de l'enzyme G6PD. Cette enzyme joue un rôle crucial dans la protection des globules rouges contre les dommages oxydatifs.
Lorsque l'activité de l'enzyme G6PD est faible, les globules rouges sont plus sensibles aux dommages causés par certains médicaments, infections et autres facteurs qui augmentent le stress oxydatif. Cela peut entraîner une hémolyse, ou une destruction prématurée des globules rouges, ce qui peut provoquer une anémie hemolytique, caractérisée par une fatigue, une pâleur, un essoufflement et une jaunisse.
Les symptômes du déficit en G6PD sont généralement déclenchés par des facteurs environnementaux et peuvent varier considérablement d'une personne à l'autre. Certaines personnes atteintes de ce déficit ne présentent aucun symptôme, tandis que d'autres peuvent avoir des épisodes récurrents d'anémie hemolytique.
Le déficit en G6PD est plus fréquent chez les hommes que chez les femmes et affecte principalement les populations d'origine africaine, méditerranéenne, asiatique et du Moyen-Orient. Il existe plus de 400 variantes différentes du gène G6PD, chacune ayant un impact différent sur l'activité de l'enzyme et la gravité des symptômes.
La glucose-6-phosphate isomérase, également connue sous le nom de phosphoglucose isomérase, est un enzyme présent dans la plupart des tissus vivants. Il catalyse la réaction qui convertit le glucose-6-phosphate en fructose-6-phosphate, qui est une étape clé dans la glycolyse, un processus métabolique important qui décompose les glucides pour produire de l'énergie. Ce processus se produit également en sens inverse pendant la gluconéogenèse, un chemin métabolique utilisé pour synthétiser du glucose à partir de précurseurs non glucidiques.
La glucose-6-phosphate isomérase joue donc un rôle crucial dans le maintien de l'homéostasie énergétique et est essentielle au métabolisme normal des glucides. Des niveaux anormaux ou une activité réduite de cette enzyme ont été associés à diverses affections médicales, telles que certains types d'anémies hémolytiques et certaines maladies neurodégénératives.
La glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est un enzyme intracellulaire présent dans la membrane des mitochondries des érythrocytes (globules rouges) et d'autres tissus. Il joue un rôle clé dans le métabolisme du glucose et participe à la voie des pentoses phosphates, qui est une voie métabolique parallèle à la glycolyse.
L'enzyme G6PD catalyse la conversion du glucose-6-phosphate en 6-phosphogluconolactone, un intermédiaire dans la production de NADPH à partir de NADP+. Le NADPH est essentiel pour maintenir l'équilibre rédox cellulaire et protéger les globules rouges contre le stress oxydatif.
Les déficiences en G6PD sont relativement courantes dans le monde entier, en particulier dans certaines populations méditerranéennes, africaines et asiatiques. Ces déficiences peuvent entraîner une vulnérabilité accrue aux dommages oxydatifs et à l'hémolyse des globules rouges, ce qui peut provoquer une anémie hémolytique aiguë en réponse à certains médicaments, infections ou autres facteurs déclenchants.
La Déficience en Multiple Acyl-CoA Déshydrogénases (DMAD) est une maladie métabolique rare héréditaire caractérisée par un dysfonctionnement de plusieurs acyl-CoA déshydrogénases, qui sont des enzymes clés dans la dégradation des acides gras et des acides aminés. Cette condition empêche le corps de produire de l'énergie normale à partir de ces molécules, entraînant une variété de symptômes graves. Les nouveau-nés atteints de DMAD peuvent présenter une faiblesse musculaire sévère, une hypotonie, des difficultés respiratoires, une acidose métabolique, une hypoglycémie et un coma. Dans les formes plus légères, les symptômes peuvent ne se manifester que plus tard dans la petite enfance ou à l'âge adulte, et peuvent inclure une faiblesse musculaire progressive, des crises, une cardiomyopathie, une rétinopathie et une neuropathie périphérique. Le diagnostic est généralement posé par analyse du plasma et des urines ainsi que par l'analyse génétique. Le traitement consiste souvent en un régime alimentaire restrictif, des suppléments nutritionnels et, dans certains cas, une greffe de foie.
La dihydropyrimidine déshydrogénase (DPD) est une enzyme essentielle dans le métabolisme des pyrimidines, qui sont des composants importants des acides nucléiques de l'ADN. Une déficience en DPD se réfère à un trouble génétique rare caractérisé par une activité enzymatique réduite ou absente de la DPD. Cette condition entraîne une accumulation toxique de produits intermédiaires du métabolisme des pyrimidines, tels que la 5-fluorouracile (5-FU) et la 5-fluoro-2'-déoxyuridine monophosphate (5-FdUMP).
L'accumulation de ces métabolites peut entraîner une toxicité sévère, en particulier lors de l'administration de médicaments contenant de la 5-FU, qui est un médicament couramment utilisé dans le traitement du cancer colorectal et d'autres types de cancers. Les symptômes de la déficience en DPD peuvent inclure des nausées, des vomissements, une diarrhée sévère, une neutropénie, une thrombocytopénie, une mucosite, une neurotoxicité et, dans les cas graves, un décès.
La déficience en DPD est héréditaire et peut être classée en deux types : le type complet, qui se caractérise par une activité enzymatique résiduelle très faible ou nulle, et le type partiel, qui se caractérise par une activité enzymatique réduite. Le diagnostic de la déficience en DPD peut être établi par des tests génétiques ou en mesurant l'activité de la DPD dans les érythrocytes ou les fibroblastes cutanés.
Le traitement de la déficience en DPD consiste généralement à éviter les médicaments qui sont métabolisés par la DPD, tels que la 5-FU, et à surveiller étroitement les patients atteints de cette maladie lorsqu'ils reçoivent un traitement anticancéreux. Des mesures telles que la réduction de la dose ou l'utilisation d'agents chimioprotecteurs peuvent être nécessaires pour minimiser les effets secondaires toxiques des médicaments.
L'acyl-CoA déshydrogénase est un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras. Ces enzymes sont responsables de la oxydation des acides gras à chaîne moyenne et longue dans les mitochondries des cellules.
Le processus commence lorsque les acides gras sont décomposés en molécules plus petites, appelées acyl-CoA, dans le cytoplasme de la cellule. Ces molécules sont ensuite transportées dans la matrice mitochondriale, où elles subissent une série d'oxydations pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.
L'acyl-CoA déshydrogénase intervient dans la première étape de ce processus, qui est la déshydrogénation de l'acyle-CoA en un double lien. Cette réaction libère de l'énergie sous forme d'un électron qui est transféré à une flavoprotéine, produisant ainsi du FADH2. Le FADH2 peut ensuite être utilisé pour générer de l'ATP dans la chaîne respiratoire mitochondriale.
Il existe plusieurs types d'acyl-CoA déshydrogénases, chacune étant spécifique à un certain type d'acyle-CoA en fonction de la longueur de sa chaîne carbonée. Les défauts dans les gènes qui codent pour ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires graves, telles que l'acidurie glutarique de type I et la déficience en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne.
Les acyl-CoA déshydrogénases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras à chaîne moyenne et longue. Elles catalysent la première étape de la β-oxydation des acides gras, une voie métabolique qui permet la dégradation des acides gras en unités d'acétyl-CoA, qui peuvent ensuite être oxydées dans le cycle de l'acide citrique pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.
Les acyl-CoA déshydrogénases agissent spécifiquement sur les acides gras activés sous forme d'acyl-CoA en les désaturant, c'est-à-dire en introduisant une double liaison carbone-carbone entre les atomes de carbone 2 et 3 de la chaîne acyle. Cette réaction produit également du FADH2, qui peut être utilisé pour régénérer le NAD+ nécessaire à d'autres étapes du métabolisme.
Il existe plusieurs types d'acyl-CoA déshydrogénases, chacune avec une spécificité pour des chaînes acyles de différentes longueurs. Par exemple, l'acétate déshydrogénase agit sur les acides gras à deux carbones, la butyryl-CoA déshydrogénase sur les acides gras à quatre carbones, et ainsi de suite.
Les mutations dans les gènes codant pour ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires telles que l'acidurie glutarique de type I ou la déficience en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne, qui se manifestent par une accumulation d'acides gras non oxydés dans les tissus et des symptômes tels que vomissements, hypoglycémie, acidose métabolique et encéphalopathie.
Les erreurs innées du métabolisme lipidique sont un groupe de troubles génétiques qui affectent la capacité du corps à traiter et à décomposer les graisses correctement. Ces maladies sont causées par des mutations dans les gènes qui codent pour les enzymes ou les protéines nécessaires au métabolisme des lipides.
Les lipides, également appelés graisses, sont des molécules importantes qui fournissent de l'énergie, construisent les membranes cellulaires et participent à la signalisation cellulaire. Dans les erreurs innées du métabolisme lipidique, le processus de décomposition et d'utilisation des graisses est altéré, entraînant une accumulation toxique de graisses ou de leurs produits intermédiaires dans divers tissus corporels.
Les symptômes et la gravité de ces maladies varient considérablement en fonction du type d'erreur innée du métabolisme lipidique et de l'ampleur de l'activité résiduelle de l'enzyme affectée. Les symptômes courants peuvent inclure une faiblesse musculaire, des crises, des problèmes neurologiques, une croissance ralentie, une hépatomégalie (augmentation du volume du foie), une splénomégalie (augmentation du volume de la rate) et une déficience intellectuelle.
Les exemples courants d'erreurs innées du métabolisme lipidique comprennent les acides gras à chaîne très longue (AGVL) bêta-oxydation, les maladies périoxysomales, la maladie de Gaucher, la maladie de Niemann-Pick et la maladie de Fabry. Le diagnostic de ces maladies est généralement établi par des tests génétiques et des analyses d'activité enzymatique spécifiques.
Le traitement des erreurs innées du métabolisme lipidique peut inclure un régime alimentaire spécial, une supplémentation en nutriments, des médicaments pour contrôler les symptômes et, dans certains cas, des thérapies enzymatiques substitutives. La prise en charge précoce et agressive de ces maladies peut aider à améliorer les résultats et la qualité de vie des patients.
L'acyl-CoA déshydrogénase à longue chaîne (ACADL) est une enzyme importante du métabolisme des acides gras à longue chaîne. Elle joue un rôle clé dans la beta-oxydation des acides gras, un processus qui se produit dans les mitochondries des cellules et qui permet de décomposer les acides gras en molécules plus petites pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.
L'ACADL est spécifiquement responsable de la catalyse de la première étape de l'oxydation des acides gras à longue chaîne, qui consiste en la déshydrogénation de l'acide gras lié à la coenzyme A pour former une double liaison trans. Cette réaction est essentielle pour permettre la suite du processus d'oxydation des acides gras et produire de l'énergie pour la cellule.
Les mutations dans le gène qui code pour l'ACADL peuvent entraîner une maladie génétique appelée déficit en acyl-CoA déshydrogénase à longue chaîne, qui se caractérise par une accumulation d'acides gras à longue chaîne dans les tissus et peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, une hypoglycémie, une acidose métabolique, une faiblesse musculaire, une hypertrophie cardiaque et des convulsions. Cette maladie est généralement diagnostiquée pendant l'enfance et peut être traitée par un régime alimentaire spécial et des suppléments de carnitine.
Les encéphalopathies métaboliques congénitales (EMC) représentent un groupe hétérogène de maladies neurologiques d'origine génétique, caractérisées par des anomalies métaboliques qui affectent le fonctionnement du cerveau. Ces affections sont présentes dès la naissance ou apparaissent dans les premiers mois de vie. Les EMC peuvent être causées par des défauts enzymatiques, des transporteurs ou des récepteurs, entraînant l'accumulation de substrats toxiques ou des carences en produits métaboliques essentiels dans le cerveau.
Les symptômes courants des EMC incluent :
1. Développement neurologique anormal ou retardé
2. Crises épileptiques
3. Hypotonie (faiblesse musculaire) ou hypertonie (raideur musculaire)
4. Troubles du mouvement et de la coordination
5. Microcéphalie (taille réduite du cerveau) ou macrocéphalie (taille augmentée du cerveau)
6. Crises oculo-moteurs (anomalies des mouvements oculaires)
7. Troubles de l'audition et de la vision
8. Difficultés d'alimentation et de déglutition
9. Comportement anormal, y compris somnolence excessive ou irritabilité
10. Retard de croissance et nanisme
Les diagnostics des EMC reposent sur l'analyse des antécédents médicaux, un examen clinique détaillé, des tests de laboratoire (y compris des analyses biochimiques et génétiques) et des techniques d'imagerie cérébrale telles que l'IRM. Le traitement des EMC est généralement symptomatique et vise à prévenir les complications et à améliorer la qualité de vie des patients. Les options thérapeutiques peuvent inclure des modifications du régime alimentaire, une supplémentation en nutriments spécifiques, des médicaments pour contrôler les crises et d'autres symptômes, ainsi qu'une prise en charge multidisciplinaire impliquant des spécialistes de la neurologie, de la pédiatrie, de la génétique, de l'ophtalmologie, de l'otorhinolaryngologie et d'autres domaines médicaux.
Le favisme est une condition génétique rare, liée au chromosome X, caractérisée par une sensibilité accrue à la fève (ou fava), ainsi qu'à d'autres légumineuses du genre Vicia. Cette réaction anormale est due à une déficience en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD), une enzyme importante qui protège les globules rouges contre les dommages oxydatifs.
Lorsqu'un individu atteint de favisme consomme des fèves ou d'autres déclencheurs, il peut développer des symptômes tels qu'une anémie hémolytique aiguë (destruction rapide des globules rouges), une fatigue intense, des urines foncées, des douleurs abdominales, des nausées et des vomissements. Dans les cas graves, le favisme peut entraîner des complications telles que l'insuffisance rénale aiguë ou le choc.
Le traitement du favisme implique généralement une prise en charge symptomatique de l'anémie hémolytique et la prévention de futures crises en évitant les déclencheurs alimentaires et médicamenteux connus. Les personnes atteintes de favisme doivent également être informées des risques associés à la transfusion sanguine, car certains types de sang peuvent provoquer une réaction hémolytique chez ces individus.
Il est important de noter que le favisme est plus fréquent dans les populations méditerranéennes, africaines et asiatiques, en particulier parmi ceux d'origine grecque, italienne, sicilienne, séfarade et arabe. Les hommes sont plus susceptibles d'être touchés que les femmes, car le gène responsable est lié au chromosome X.
Le déficit en complexe pyruvate-déshydrogénase (E1) est une maladie métabolique héréditaire rare causée par un dysfonctionnement du complexe pyruvate-déshydrogénase, une enzyme clé dans la conversion du pyruvate en acétyl-CoA. Cette enzyme joue un rôle crucial dans le métabolisme des glucides et des lipides, reliant les voies glycolytique et du cycle de Krebs.
Le complexe pyruvate-déshydrogénase est composé de plusieurs sous-unités protéiques, dont la sous-unité E1 (la pyruvate déshydrogénase proprement dite) est la plus souvent affectée dans cette maladie. Les mutations dans les gènes codant pour les différentes sous-unités du complexe peuvent entraîner une activité enzymatique réduite, provoquant ainsi l'accumulation de pyruvate et un déficit en acétyl-CoA.
Les symptômes du déficit en complexe pyruvate-déshydrogénase peuvent varier considérablement en fonction de la sévérité de l'atteinte enzymatique. Les formes les plus graves se manifestent dès la petite enfance par des crises récurrentes d'acidose métabolique, un retard de développement, une hypotonie, des convulsions, une encéphalopathie et, dans certains cas, une détérioration neurologique progressive. Les formes plus légères peuvent se présenter à l'âge adulte avec des symptômes moins sévères tels qu'une neuropathie périphérique ou une ataxie.
Le diagnostic de cette maladie repose sur la détermination de l'activité du complexe pyruvate-déshydrogénase dans les biopsies musculaires ou sur l'identification des mutations génétiques responsables. Le traitement consiste en un régime alimentaire pauvre en glucides et riche en lipides, associé à des suppléments de thiamine (vitamine B1), qui peut améliorer l'activité de l'enzyme. Dans les cas sévères, une greffe de foie ou de cellules souches hématopoïétiques peut être envisagée pour remplacer les cellules défectueuses et rétablir une activité enzymatique normale.
La succinate-semialdéhyde déshydrogénase (SSDH) est un enzyme impliqué dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, il s'agit d'une enzyme qui catalyse la conversion du succinate semi-alcoolde en succinate dans le cycle de l'acide gamma-aminobutyrique (GABA). Le succinate est ensuite métabolisé dans la chaîne respiratoire pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.
La SSDH existe sous deux formes, une forme mitochondriale et une forme cytosolique. La forme mitochondriale est également connue sous le nom de succinate-semialdéhyde déshydrogénase alpha-aminoadipique (SSADH) car elle peut également catalyser la conversion de l'alpha-aminoadipate en acide glutarique. Les mutations dans le gène SSADH peuvent entraîner une maladie rare appelée syndrome de déficit en succinate-semialdéhyde déshydrogénase alpha-aminoadipique, qui se caractérise par des convulsions, des retards de développement et des mouvements anormaux.
La forme cytosolique de la SSDH est également appelée aldéhyde déshydrogénase 5 (ALDH5A1) et est importante pour le métabolisme du neurotransmetteur gamma-aminobutyrique (GABA). Les mutations dans le gène ALDH5A1 peuvent entraîner une maladie appelée déficit en succinate-semialdéhyde déshydrogénase, qui se caractérise par des crises d'épilepsie, des retards de développement et des mouvements anormaux.
Le dépistage néonatal est un processus systématique de détection précoce, à grande échelle et généralisée, de certaines conditions médicales congénitales ou acquises à la naissance chez les nouveau-nés. Il est réalisé en prenant des échantillons de sang, d'urine ou d'autres tissus peu après la naissance, puis en analysant ces échantillons à l'aide de divers tests de laboratoire.
Le dépistage néonatal vise à identifier rapidement les nouveau-nés qui présentent un risque accru de développer des problèmes de santé graves et potentiellement évitables, tels que les troubles métaboliques héréditaires, les maladies du sang, les déficits hormonaux et d'autres affections congénitales. Une détection précoce permet une intervention thérapeutique rapide, ce qui peut améliorer considérablement les résultats pour la santé des nourrissons concernés, réduire la morbidité et la mortalité, et améliorer leur qualité de vie globale.
Les programmes de dépistage néonatal sont généralement mis en œuvre par les autorités sanitaires publiques ou les établissements de santé, et ils sont recommandés dans de nombreux pays développés pour tous les nouveau-nés à moins que des contre-indications médicales ne soient présentes. Les conditions ciblées par le dépistage néonatal peuvent varier selon les pays et les régions en fonction des ressources disponibles, des priorités de santé publique et des prévalences locales des différentes affections.
La Long-Chain-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase (LCHAD) est une enzyme mitochondriale clé qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras à longue chaîne. Elle est responsable de la dernière étape de la β-oxydation des acides gras, un processus par lequel les molécules d'acides gras sont décomposées pour produire de l'énergie sous forme d'ATP dans la matrice mitochondriale.
Plus spécifiquement, LCHAD catalyse la déshydrogénation de l'acide 3-hydroxyacyl-CoA à longue chaîne en acide 3-oxoacyl-CoA, un intermédiaire important dans le cycle de la β-oxydation. Cette réaction est essentielle pour permettre la libération d'un groupe acétyle qui sera ensuite converti en Acétyl-CoA et entrera dans le cycle de Krebs pour produire de l'ATP, du NADH et du FADH2.
Les mutations dans le gène HADHA, qui code la sous-unité α de la LCHAD, peuvent entraîner un déficit en LCHAD. Ce trouble métabolique héréditaire est souvent associé à une acidose métabolique, une hypoglycémie, une hyperammoniémie et une accumulation d'acides gras à longue chaîne dans les tissus corporels, ce qui peut provoquer des lésions organiques sévères, en particulier au niveau du foie, des muscles squelettiques et du système nerveux central. Les symptômes peuvent inclure une faiblesse musculaire, des vomissements, une encéphalopathie, une cardiomyopathie hypertrophique et une insuffisance hépatique aiguë. Le déficit en LCHAD est généralement traité par un régime alimentaire strict, une supplémentation en carnitine et des acides gras à chaîne moyenne, ainsi qu'une prise en charge médicale rapide et agressive des épisodes d'acidose métabolique.
La 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase est une enzyme importante du métabolisme des acides gras à chaîne longue. Elle joue un rôle clé dans le processus de beta-oxydation, qui se produit dans les mitochondries des cellules et permet la dégradation des acides gras pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.
Plus précisément, cette enzyme intervient dans la troisième étape de la beta-oxydation, où elle catalyse la réaction d'oxydation d'un 3-hydroxyacyl-CoA en un 3-ketoacyl-CoA. Cette réaction libère également un NADH, qui peut être utilisé dans le cycle de l'acide tricarboxylique pour produire encore plus d'ATP.
Des défauts dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires graves, telles que la déficience en 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase de type à longue chaîne (LCHAD) et la déficience en 2-enoyl-CoA hydratase/3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase bifonctionnelle (MTP), qui peuvent se manifester par des symptômes tels que des crises cardiaques, une insuffisance hépatique, une rétinopathie et une neuropathie.
La carnitine est une substance naturellement présente dans l'organisme et qui joue un rôle important dans le métabolisme des acides gras à longue chaîne. Elle permet de transporter ces molécules jusqu'aux mitochondries, où elles peuvent être brûlées pour produire de l'énergie.
La carnitine se trouve principalement dans les aliments d'origine animale, tels que la viande rouge et les produits laitiers. Elle peut également être synthétisée par l'organisme à partir des acides aminés lysine et méthionine, sous réserve de la présence de certaines vitamines et oligo-éléments (notamment le fer, le vitamine C et les vitamines B).
Dans certains cas, une supplémentation en carnitine peut être recommandée, par exemple en cas de déficit en carnitine primaire ou secondaire à une maladie métabolique. Elle est également utilisée dans le traitement de certaines affections cardiovasculaires et neurologiques.
Les effets indésirables de la supplémentation en carnitine sont généralement rares et peu sévères, mais ils peuvent inclure des nausées, des vomissements, des diarrhées, des maux de tête et une odeur corporelle désagréable. Dans de très rares cas, une supplémentation excessive en carnitine peut entraîner des troubles du rythme cardiaque.
Les aminoacidopathies congénitales sont un groupe d'affections héréditaires rares caractérisées par une accumulation toxique de certaines acides aminés dans le corps en raison d'un déficit enzymatique. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines et sont normalement métabolisés dans le foie. Cependant, lorsqu'une personne hérite d'une copie altérée de l'un des gènes responsables du métabolisme des acides aminés, cela peut entraîner une accumulation toxique de ces composés dans le corps.
Les symptômes et la gravité de ces affections varient considérablement en fonction du type d'aminoacidopathie congénitale et de l'importance du déficit enzymatique. Les symptômes peuvent apparaître à tout moment de la vie, bien que dans de nombreux cas, ils soient présents dès la naissance ou se développent au cours des premiers mois de vie.
Les exemples courants d'aminoacidopathies congénitales comprennent :
1. Phénylcétonurie (PKU) - déficit en phénylalanine hydroxylase, entraînant une accumulation de phénylalanine dans le sang et le cerveau. Les symptômes peuvent inclure des retards de développement, des convulsions, une microcéphalie, des problèmes de peau et de cheveux, ainsi que des troubles comportementaux et mentaux.
2. Tyrosinémie de type I - déficit en fumarylacétoacétase, entraînant une accumulation de tyrosine et de ses métabolites toxiques dans le foie, les reins et d'autres organes. Les symptômes peuvent inclure des vomissements, une jaunisse, une odeur d'urine anormale, une hypertension portale, une insuffisance hépatique et rénale, ainsi qu'une augmentation du risque de cancer du foie.
3. Homocystinurie - déficit en cystathionine bêta-synthase, entraînant une accumulation d'homocystéine dans le sang et les tissus. Les symptômes peuvent inclure des malformations vasculaires, des troubles de la vision, des problèmes osseux, des retards de développement et des convulsions.
4. Acidurie isovalérique - déficit en acide isovalérique déshydrogénase, entraînant une accumulation d'acide isovalérique dans le sang et l'urine. Les symptômes peuvent inclure des vomissements, une acidose métabolique, une odeur de sueur et d'urine anormale, ainsi que des problèmes neurologiques tels que des convulsions et des retards de développement.
Le traitement des aminoacidopathies congénitales implique généralement un régime alimentaire restrictif et/ou un apport supplémentaire de nutriments spécifiques, ainsi qu'une surveillance médicale étroite pour prévenir les complications. Dans certains cas, une greffe de foie peut être recommandée pour traiter l'insuffisance hépatique associée à certaines formes d'aminoacidopathies congénitales.
Les aminoacidopathies congénitales sont un groupe d'affections héréditaires rares caractérisées par une accumulation toxique de certaines acides aminés dans le corps en raison d'un déficit enzymatique. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines et sont normalement métabolisés dans le foie. Cependant, lorsqu'une personne hérite d'une copie altérée de l'un des gènes responsables du métabolisme des acides aminés, cela peut entraîner une accumulation toxique de ces composés dans le corps.
Les symptômes et la gravité de ces affections varient considérablement en fonction du type d'aminoacidopathie congénitale et de l'importance du déficit enzymatique. Les symptômes peuvent apparaître à tout moment de la vie, bien que dans de nombreux cas, ils soient présents dès la naissance ou se développent au cours des premiers mois de vie.
Les exemples courants d'aminoacidopathies congénitales comprennent :
1. Phénylcétonurie (PKU) - déficit en phénylalanine hydroxylase, entraînant une accumulation de phénylalanine dans le sang et le cerveau. Les symptômes peuvent inclure des retards de développement, des convulsions, une microcéphalie, des problèmes de peau et de cheveux, ainsi que des troubles comportementaux et mentaux.
2. Tyrosinémie de type I - déficit en fumarylacétoacétase, entraînant une accumulation de tyrosine et de ses métabolites toxiques dans le foie, les reins et d'autres organes. Les symptômes peuvent inclure des vomissements, une jaunisse, une odeur d'urine anormale, une hypertension portale, une insuffisance hépatique et rénale, ainsi qu'une augmentation du risque de cancer du foie.
3. Homocystinurie - déficit en cystathionine bêta-synthase, entraînant une accumulation d'homocystéine dans le sang et les tissus. Les symptômes peuvent inclure des malformations vasculaires, des troubles de la vision, des problèmes osseux, des retards de développement et des convulsions.
4. Acidurie isovalérique - déficit en acide isovalérique déshydrogénase, entraînant une accumulation d'acide isovalérique dans le sang et l'urine. Les symptômes peuvent inclure des vomissements, une acidose métabolique, une odeur de sueur et d'urine anormale, ainsi que des problèmes neurologiques tels que des convulsions et des retards de développement.
Le traitement des aminoacidopathies congénitales implique généralement un régime alimentaire restrictif et/ou un apport supplémentaire de nutriments spécifiques, ainsi qu'une surveillance médicale étroite pour prévenir les complications. Dans certains cas, une greffe de foie peut être recommandée pour traiter l'insuffisance hépatique associée à certaines formes d'aminoacidopathies congénitales.
La glutaryl-CoA déshydrogénase est une enzyme mitochondriale importante qui joue un rôle clé dans le métabolisme des acides aminés aromatiques, tels que la lysine, la thréonine et l'hydroxylysine. Elle est localisée dans la matrice mitochondriale et est responsable de la catalyse de la réaction d'oxydation décarboxylante de l'acide glutarique CoA en crotonyl-CoA, un intermédiaire clé du cycle de Krebs.
Cette enzyme fonctionne comme une partie du complexe multienzymatique de la glutaryl-CoA déshydrogénase, qui comprend trois sous-unités protéiques différentes: la sous-unité GLUD1, la sous-unité GLUD2 et la sous-unité FMN. La sous-unité GLUD1 contient le site actif de l'enzyme et est codée par le gène GLUD1 situé sur le chromosome 6.
Les mutations dans le gène GLUD1 peuvent entraîner une maladie héréditaire rare appelée acidurie glutarique de type I, qui se caractérise par une accumulation anormale d'acide glutarique et d'autres acides organiques dans le sang et l'urine. Cette condition peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, des convulsions, des retards de développement et même la mort si elle n'est pas traitée correctement.
En résumé, la glutaryl-CoA déshydrogénase est une enzyme mitochondriale essentielle qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés aromatiques et dont les mutations peuvent entraîner une maladie héréditaire rare appelée acidurie glutarique de type I.
La butyryl-CoA déshydrogénase est une enzyme importante du métabolisme qui joue un rôle clé dans le processus de beta-oxidation des acides gras à chaîne courte. Elle est responsable de la catalyse de la déshydrogénation du butyryl-CoA en crotonyl-CoA, qui est ensuite converti en acétyl-CoA, une molécule essentielle dans le cycle de l'acide citrique.
Cette enzyme se trouve dans la matrice mitochondriale et fonctionne en association avec d'autres protéines pour former un complexe multi-enzymatique appelé le complexe de la butyryl-CoA déshydrogénase. Ce complexe est essentiel au métabolisme des acides gras, qui fournissent de l'énergie à l'organisme en brisant les molécules d'acides gras en petites unités et en oxydant ces unités dans la mitochondrie.
Les défauts héréditaires du gène codant pour cette enzyme peuvent entraîner une maladie métabolique appelée acidurie butyrylglycinurique, qui se caractérise par une accumulation de butyryl-CoA et d'autres acides gras à chaîne courte dans le sang et les tissus. Cette condition peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, une hypotonie musculaire, une encéphalopathie, une acidose métabolique et un retard de développement.
La L-lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme présente dans presque tous les tissus du corps humain, mais elle est particulièrement concentrée dans les globules rouges, le foie, les muscles, le cœur, les reins, les poumons et le pancréas. Elle joue un rôle crucial dans la production d'énergie au niveau cellulaire en catalysant la conversion du lactate en pyruvate, un processus connu sous le nom de L-lactate déshydrogénation.
Cette enzyme existe sous plusieurs formes isoenzymatiques (LDH-1 à LDH-5), chacune avec des distributions tissulaires spécifiques. Par exemple, LDH-1 est principalement trouvée dans le cœur, tandis que LDH-5 est plus abondante dans les poumons et les muscles squelettiques.
Des niveaux élevés de LDH dans le sang peuvent indiquer une variété de conditions médicales, y compris des dommages aux tissus dus à une maladie ou une blessure, telles qu'une crise cardiaque, un accident vasculaire cérébral, une infection grave, une inflammation, des cancers et certaines maladies musculaires.
Des tests sanguins peuvent être utilisés pour mesurer les niveaux de LDH comme aide au diagnostic et au suivi du traitement de ces conditions. Cependant, il est important de noter que l'élévation des taux de LDH seule ne diagnostique pas une maladie spécifique et doit être interprétée en conjonction avec d'autres résultats de laboratoire et cliniques.
Je suis désolé, "Mediterranean Islands" est un terme géographique qui se réfère aux îles situées dans la mer Méditerranée. Il n'y a pas de définition médicale directe pour ce terme. Cependant, il est important de noter que certaines de ces îles peuvent avoir des caractéristiques ou des problèmes de santé uniques en raison de leur géographie, de leur climat et de leur isolement relatif. Par conséquent, la santé publique, les soins de santé et les maladies dans ces îles peuvent être d'intérêt pour la recherche médicale et la santé mondiale.
L'anémie hémolytique est un type d'anémie dans lequel les globules rouges sont détruits prématurément, entraînant une baisse du nombre de ces cellules sanguines essentielles qui transportent l'oxygène vers les différentes parties du corps.
Cette destruction précoce des globules rouges peut être causée par divers facteurs, notamment des maladies héréditaires (anémie hémolytique congénitale), des infections, certains médicaments, des toxines ou des troubles auto-immuns dans lesquels le système immunitaire du corps attaque et détruit ses propres globules rouges.
Les symptômes de l'anémie hémolytique peuvent inclure la fatigue, la faiblesse, la pâleur, des essoufflements, un rythme cardiaque rapide, des maux de tête, des étourdissements et une jaunisse (jaunissement de la peau et du blanc des yeux) en raison de l'accumulation de bilirubine, un sous-produit de la dégradation des globules rouges.
Le traitement de l'anémie hémolytique dépend de sa cause sous-jacente. Il peut inclure des médicaments pour traiter les infections ou supprimer le système immunitaire, des transfusions sanguines pour augmenter le nombre de globules rouges, des échanges de sang pour enlever les globules rouges endommagés et des traitements pour gérer les complications telles que la thrombose. Dans certains cas, une intervention chirurgicale peut être nécessaire pour retirer la rate, qui est l'organe où de nombreux globules rouges sont détruits.
Alcohol dehydrogenase (ADH) est une enzyme qui joue un rôle clé dans le métabolisme de l'alcool éthylique dans l'organisme. Elle est responsable de la catalyse de la réaction chimique qui oxydise l'alcool éthylique en acétaldéhyde, qui est ensuite traité par une autre enzyme, l'acétaldéhyde déshydrogénase, pour être converti en acétate.
L'alcool déshydrogénase se trouve principalement dans le foie, mais on la trouve également dans d'autres tissus corporels, tels que l'estomac et les reins. Il existe plusieurs types différents d'alcool déshydrogénase dans le corps humain, chacun avec des propriétés enzymatiques et des préférences de substrats légèrement différentes.
L'activité de l'alcool déshydrogénase est importante pour détoxifier l'organisme de l'alcool éthylique et aider à prévenir l'accumulation d'acétaldéhyde, qui peut être toxique et nocif pour les cellules du corps. Des variations dans la fonction et l'activité de l'alcool déshydrogénase peuvent contribuer aux différences interindividuelles dans la sensibilité à l'alcool et au risque de développer une dépendance à l'alcool.
Les flavoprotéines de transfert d'électrons sont des protéines qui contiennent un cofacteur flavine, tel que la FAD (flavine adénine dinucléotide) ou le FMN (flavine mononucléotide), et jouent un rôle crucial dans les réactions de transfert d'électrons dans la cellule. Elles sont souvent associées à des enzymes qui catalysent des oxydoréductions, où elles agissent comme intermédiaires pour transférer des électrons entre le substrat et l'accepteur final d'électrons, généralement une molécule d'oxygène.
Les flavoprotéines de transfert d'électrons sont impliquées dans divers processus métaboliques, tels que la respiration cellulaire, la photosynthèse et le métabolisme des acides aminés et des lipides. Elles peuvent exister sous forme de monomères ou de complexes multiprotéiques et présentent une grande diversité structurale et fonctionnelle.
Les flavoprotéines sont souvent classées en deux catégories : les flavodoxines, qui contiennent un seul groupe flavine lié à la protéine, et les flavoprotéines liant la FAD, qui contiennent une molécule de FAD liée à la protéine. Les flavoprotéines peuvent également être classées en fonction de leur mécanisme réactionnel, telles que les réductases, les oxydases et les déshydrogénases.
Les erreurs innées du métabolisme des purines et de la pyrimidine sont un groupe de troubles métaboliques héréditaires causés par des mutations dans les gènes responsables de la dégradation et de l'élimination appropriées des purines et des pyrimidines. Les purines et les pyrimidines sont des bases nucléiques qui forment l'ADN et l'ARN, ainsi que d'autres molécules importantes dans le corps humain.
Dans ces troubles, les enzymes impliquées dans la dégradation des purines et des pyrimidines sont soit absentes, soit présentes à des niveaux réduits, ce qui entraîne une accumulation de ces composés ou de leurs métabolites toxiques dans l'organisme. Cela peut causer une variété de symptômes, tels que des crises, des problèmes neurologiques, des anomalies congénitales, une insuffisance rénale, une hépatomégalie (augmentation du volume du foie) et une splénomégalie (augmentation du volume de la rate).
Les exemples courants d'erreurs innées du métabolisme des purines et de la pyrimidine comprennent le syndrome de Lesch-Nyhan, l'adénine phosphoribosyltransférase (APRT) déficit, le déficit en hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransférase (HGPRT), la cytosinurie et la xanthinurie. Le traitement de ces troubles peut inclure des régimes restrictifs, des suppléments nutritionnels, des médicaments pour éliminer les métabolites toxiques et, dans certains cas, une greffe de moelle osseuse.
Les 3-Hydroxysteroid Dehydrogenases (3-HSD) sont un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des stéroïdes dans le corps humain. Ils participent à la conversion des hormones stéroïdiennes en d'autres formes actives ou inactives.
Plus spécifiquement, les 3-HSD catalysent la réaction d'oxydation de la fonction alcool (ou groupe hydroxyle) en position 3 d'un certain nombre de stéroïdes, y compris les androgènes, les estrogènes et les glucocorticoïdes. Cette réaction est essentielle pour réguler l'activité biologique des hormones stéroïdiennes.
Il existe plusieurs isoformes de 3-HSD, chacune étant exprimée dans différents tissus et ayant des activités spécifiques. Par exemple, l'isoforme 3-HSD type I est principalement exprimée dans les gonades et le placenta, où elle participe à la biosynthèse des androgènes et des estrogènes. L'isoforme 3-HSD type II, en revanche, est exprimée dans les glandes surrénales et les tissus périphériques, où elle joue un rôle clé dans la biosynthèse des corticostéroïdes.
Les mutations ou les variations dans l'activité des 3-HSD peuvent entraîner des troubles endocriniens, tels que les désordres de la différenciation sexuelle, le syndrome adrénogénital et l'insuffisance surrénalienne congénitale.
La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est un enzyme crucial dans le métabolisme du glucose, plus spécifiquement dans la glycolyse et la gluconéogenèse. Il catalyse la conversion irréversible du glycéraldéhyde-3-phosphate (un sucre à trois carbones) en D-glycéro-1,3-bisphosphoglycérate (un sucre à trois carbones avec deux groupes phosphates), tout en oxydant le glycéraldéhyde-3-phosphate et en réduisant le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) en NADH. Ce processus est essentiel pour la production d'énergie dans la cellule, car il permet de régénérer le NAD+ nécessaire à d'autres étapes de la glycolyse et produit un composé qui sera ultimement converti en ATP, la molécule énergétique principale des cellules.
La GAPDH est une protéine hautement conservée au cours de l'évolution, ce qui signifie qu'elle est similaire chez différentes espèces, depuis les bactéries jusqu'aux humains. Elle joue également d'autres rôles dans la cellule, tels que la régulation de l'apoptose (mort cellulaire programmée), la réparation de l'ADN et le trafic des membranes intracellulaires. Du fait de son importance et de sa présence ubiquitaire dans les cellules, la GAPDH est souvent utilisée comme une protéine de charge dans les expériences biochimiques et moléculaires pour normaliser l'expression ou l'activité d'autres protéines.
Je suis désolé, mais la terminologie «ictère nucléaire» ne semble pas être reconnue dans la littérature médicale standard. Il est possible que vous ayez mal interprété ou mal entendu le terme. L'ictère, également connu sous le nom de jaunisse, se réfère à une coloration jaune des yeux et de la peau due à un taux élevé de bilirubine dans le sang. Cependant, il n'y a pas de sous-type spécifique appelé «ictère nucléaire». Il est important de vérifier la source d'information ou de consulter un professionnel de la santé pour obtenir des éclaircissements sur le terme médical que vous avez rencontré.
La phosphoglycérate déshydrogénase (PGDH) est un enzyme clé dans le métabolisme du glucose, situé dans la matrice mitochondriale. Il catalyse la réaction d'oxydation irréversible de la 3-phosphoglycérate en 2-phospho-D-glycérate et de NAD+ en NADH + H+, produisant également du 1,3-biphosphoglycérate. Ce processus est la première étape dans la voie de dégradation du glycolyse intermédiaire vers la biosynthèse des acides aminés sérines et cystéines, ainsi que d'autres métabolites importants tels que les purines et l'hème. Des défauts dans le gène de la PGDH ont été associés à certaines maladies neurodégénératives et cancéreuses.
La primaquine est un médicament antipaludéen utilisé pour le traitement et la prévention de certains types de paludisme. Il est particulièrement efficace contre le paludisme causé par Plasmodium vivax, qui peut provoquer des rechutes même après un traitement initial réussi. La primaquine tue les formes dormantes du parasite dans le foie, empêchant ainsi ces rechutes.
Cependant, il est important de noter que la primaquine peut provoquer des effets indésirables graves chez certaines personnes, en particulier celles qui ont une déficience en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD), une enzyme importante dans le métabolisme du sang. Ces réactions peuvent inclure l'anémie hémolytique, qui peut être grave ou même mortelle. Par conséquent, un test de dépistage de la G6PD est généralement recommandé avant de commencer un traitement par primaquine.
La primaquine est généralement administrée sous forme de comprimés et le dosage dépend de plusieurs facteurs, tels que l'âge, le poids et la gravité de l'infection. Il doit être pris conformément aux instructions d'un professionnel de la santé et ne doit pas être interrompu sans consulter un médecin, car cela pourrait entraîner une réapparition du paludisme.
Aldehyde Dehydrogenase (ALDH) est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des aldéhydes, qui sont des composés organiques avec un groupe aldéhyde (-CHO). Cette enzyme est responsable de l'oxydation des aldéhydes en acides carboxyliques, ce qui aide à éliminer ces composés de l'organisme.
Il existe plusieurs isoformes d'ALDH dans le corps humain, chacune ayant une spécificité pour certains substrats et des distributions tissulaires différentes. Par exemple, ALDH2 est principalement exprimée dans le foie et est responsable du métabolisme de l'alcool déshydrogénase (ADH) produit lors de la consommation d'alcool.
Les défauts génétiques ou l'inhibition de cette enzyme peuvent entraîner une accumulation d'aldéhydes toxiques dans le corps, ce qui peut causer des dommages cellulaires et être associé à diverses maladies, telles que la toxicité alcoolique, les lésions hépatiques, les maladies neurodégénératives et certains types de cancer.
La glutamate déshydrogénase (GDH) est un important enzyme présent dans le corps humain, principalement dans les mitochondries des cellules du foie, du cerveau, des reins et des muscles. Il joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et est essentiel pour la production d'énergie à partir de ces composés.
La GDH catalyse la réaction d'oxydation du glutamate, un acide aminé, en α-cétoglutarate, qui est un intermédiaire dans le cycle de Krebs et peut être utilisé pour produire de l'ATP, une molécule énergie. L'hydrogène libéré pendant ce processus est transféré au NAD+, un cofacteur, ce qui entraîne la formation de NADH, qui peut également être utilisé pour produire de l'énergie.
La GDH est régulée par plusieurs facteurs, dont le plus important est l'adénosine monophosphate cyclique (AMPc), un messager intracellulaire qui active l'enzyme en présence de faibles niveaux d'énergie cellulaire. D'autres molécules telles que le GTP et le leucine peuvent également réguler l'activité de la GDH.
Des taux élevés de GDH dans le sang peuvent être un indicateur de dommages aux cellules du foie ou des reins, car ces organes contiennent des niveaux élevés d'enzymes et peuvent libérer de grandes quantités de GDH en réponse à une lésion tissulaire. Par conséquent, les tests de la GDH sérique sont souvent utilisés comme marqueurs de dommages hépatiques et rénaux.
Les encéphalopathies métaboliques sont un groupe de troubles neurologiques causés par des déséquilibres métaboliques dans le cerveau. Ces déséquilibres peuvent être dus à un large éventail de causes, y compris des problèmes hépatiques, rénaux, ou endocriniens, une carence en vitamines, une intoxication ou une exposition à certaines toxines, ou encore des troubles génétiques.
Les symptômes des encéphalopathies métaboliques peuvent varier considérablement, allant de légers à sévères, et peuvent inclure la confusion, l'agitation, les hallucinations, la somnolence, les convulsions, le coma, ou même le décès dans les cas graves. Le traitement dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des changements alimentaires, une dialyse, une transplantation d'organe, des médicaments pour contrôler les symptômes, ou une combinaison de ces approches.
Il est important de noter que les encéphalopathies métaboliques sont différentes des encéphalopathies infectieuses, qui sont causées par des infections telles que la méningite ou l'encéphalite.
Je suis désolé, mais la requête est un peu complexe. Je vais essayer de la simplifier pour vous fournir une réponse utile.
Selon vos termes, vous semblez demander une définition médicale de "dimethylglycine dehydrogenase". Cependant, "dimethylglycine dehydrogenase" est en réalité un terme biochimique plutôt que médical. Il décrit une enzyme spécifique qui joue un rôle dans le métabolisme.
Voici donc une définition biochimique :
La diméthylglycine déshydrogénase est une enzyme qui catalyse la réaction chimique permettant de convertir la diméthylglycine (une amine triméthylique) en sarcosine (un acide aminé), tout en oxydant le cofacteur NADPH en NADP+. Ce processus est une étape dans le cycle de méthanogenèse, un chemin métabolique important chez certaines bactéries méthanogènes.
La malate déshydrogénase (MDH) est un enzyme important qui catalyse la réaction d'oxydation du malate en oxaloacétate dans le cycle de Krebs, également connu sous le nom de cycle de l'acide citrique. Cette réaction joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique des cellules, permettant la production d'énergie via la formation d'ATP (adénosine triphosphate).
L'équation chimique de cette réaction est la suivante :
Malate + NAD+ ↔ Oxaloacétate + NADH + H+
La MDH existe sous deux formes isoenzymatiques dans le corps humain : une forme mitochondriale (mMDH) et une forme cytoplasmique (cMDH). La mMDH est principalement localisée dans la matrice mitochondriale, où elle participe au cycle de Krebs. En revanche, la cMDH est présente dans le cytoplasme et intervient dans la régénération du NADPH, nécessaire à la biosynthèse des lipides et des stéroïdes, ainsi qu'à la défense antioxydante de la cellule.
Des taux élevés de MDH peuvent être observés dans le sang en réponse à une lésion tissulaire, ce qui en fait un marqueur couramment utilisé pour diagnostiquer et surveiller les dommages aux organes, tels que ceux causés par une insuffisance hépatique ou rénale.
Les isocitrate déshydrogénases (IDH) sont un groupe d'enzymes qui catalysent la réaction chimique de l'isocitrate en α-cétoglutarate dans le cycle de Krebs, un processus métabolique essentiel au métabolisme des glucides, des lipides et des protéines. Il existe trois isoformes d'IDH chez les mammifères : IDH1, localisée dans le cytoplasme, IDH2 et IDH3, toutes deux situées dans la matrice mitochondriale. Les isoformes IDH1 et IDH2 utilisent comme cofacteur le NADP+, tandis que l'isoforme IDH3 utilise le NAD+. Une mutation de ces enzymes peut entraîner des maladies telles que les gliomes malins du cerveau et d'autres cancers solides. Les mutations dans IDH1 ou IDH2 conduisent à la production d'un métabolite anormal, le 2-hydroxyglutarate, qui perturbe le métabolisme cellulaire et favorise la tumorigenèse.
Le syndrome de Reye est une maladie rare mais grave, principalement affectant les enfants et les adolescents. Il se caractérise par une enflure (œdème) et des lésions (nécrose) dans le foie et souvent aussi dans le cerveau.
La cause exacte du syndrome de Reye est inconnue, mais il semble y avoir un lien entre cette maladie et l'utilisation d'aspirine ou d'autres salicylates (médicaments contenant de l'acide acétylsalicylique) pour traiter des symptômes viraux tels que ceux de la grippe ou d'un rhume.
Les symptômes du syndrome de Reye comprennent des vomissements persistants, une somnolence extrême, un comportement anormal, une confusion, une faiblesse, une perte d'audition temporaire, une vision double et dans les cas graves, une convulsion et le coma.
Le diagnostic du syndrome de Reye est généralement posé sur la base des antécédents médicaux du patient, d'un examen physique et de résultats anormaux à des tests sanguins spécifiques. Il n'existe aucun traitement spécifique pour le syndrome de Reye. Le traitement consiste généralement à soutenir les fonctions vitales du patient, telles que la respiration et la circulation sanguine, jusqu'à ce que la maladie disparaisse d'elle-même.
La prévention du syndrome de Reye implique l'évitement de l'utilisation d'aspirine et d'autres salicylates chez les enfants atteints de maladies virales telles que la grippe ou un rhume.
Le dépistage néonatal est un processus systématique de détection précoce, à grande échelle et généralisée, de certaines conditions médicales congénitales ou acquises à la naissance chez les nouveau-nés. Il est réalisé en prenant des échantillons de sang, d'urine ou d'autres tissus peu après la naissance, puis en analysant ces échantillons à l'aide de divers tests de laboratoire.
Le dépistage néonatal vise à identifier rapidement les nouveau-nés qui présentent un risque accru de développer des problèmes de santé graves et potentiellement évitables, tels que les troubles métaboliques héréditaires, les maladies du sang, les déficits hormonaux et d'autres affections congénitales. Une détection précoce permet une intervention thérapeutique rapide, ce qui peut améliorer considérablement les résultats pour la santé des nourrissons concernés, réduire la morbidité et la mortalité, et améliorer leur qualité de vie globale.
Les programmes de dépistage néonatal sont généralement mis en œuvre par les autorités sanitaires publiques ou les établissements de santé, et ils sont recommandés dans de nombreux pays développés pour tous les nouveau-nés à moins que des contre-indications médicales ne soient présentes. Les conditions ciblées par le dépistage néonatal peuvent varier selon les pays et les régions en fonction des ressources disponibles, des priorités de santé publique et des prévalences locales des différentes affections.
Le méthosulfate de méthylphénazonium est un composé chimique qui est utilisé comme un médicament vasodilatateur et diurétique. Il fonctionne en relaxant les muscles lisses dans les vaisseaux sanguins, ce qui entraîne une dilatation des vaisseaux et une augmentation du flux sanguin. Il est également connu pour augmenter la production d'urine en agissant sur le système rénal.
Ce médicament est souvent utilisé dans le traitement de l'insuffisance cardiaque congestive, ainsi que dans certaines conditions où une augmentation du débit sanguin et une diurèse sont souhaitables. Il est important de noter que le méthosulfate de méthylphénazonium peut interagir avec d'autres médicaments et peut avoir des effets secondaires, il doit donc être utilisé sous la supervision d'un professionnel de la santé.
L'ictère néonatal est une condition médicale courante chez les nouveau-nés où la peau et le blanc des yeux (sclérotique) prennent une teinte jaunâtre due à une accumulation de bilirubine, un pigment produit lors du processus de dégradation de l'hémoglobine.
La bilirubine est normalement traitée par le foie et éliminée du corps via la bile. Cependant, chez les nouveau-nés, en particulier ceux prématurés, le foie peut être immature et incapable de traiter efficacement la bilirubine, entraînant son accumulation dans le sang et la peau.
L'ictère néonatal se développe généralement dans les 2 à 4 jours suivant la naissance et disparaît généralement sans traitement en une à deux semaines. Cependant, dans certains cas graves, un taux élevé de bilirubine peut entraîner des lésions cérébrales et d'autres complications, nécessitant un traitement rapide.
Les facteurs de risque de l'ictère néonatal comprennent la prématurité, les antécédents familiaux d'ictère grave chez le nouveau-né, certaines infections et certains troubles sanguins. Les symptômes peuvent inclure une jaunisse visible, une somnolence excessive, des difficultés à se nourrir et des mouvements corporels anormaux.
Le diagnostic de l'ictère néonatal est généralement posé en mesurant le taux de bilirubine dans le sang du bébé. Selon les résultats, un traitement peut inclure une photothérapie, qui utilise la lumière pour aider à décomposer la bilirubine, ou une échange transfusion sanguine dans les cas graves.
Les alcohol oxidoreductases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des alcools en aldéhydes ou cétones, avec réduction concomitante du NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) en NADH. Ce processus est crucial dans le métabolisme de nombreux composés organiques et joue un rôle important dans l'élimination de l'alcool éthylique dans l'organisme.
L'alcool déshydrogénase (ADH) est l'exemple le plus connu d'alcohol oxidoreductases. Il s'agit d'une enzyme qui oxyde l'éthanol en acétaldéhyde, un métabolite de l'alcool éthylique qui est ensuite converti en acide acétique par une autre enzyme, l'acétaldéhyde déshydrogénase.
Les alcohol oxidoreductases sont largement distribuées dans la nature et sont présentes chez les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elles jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques, tels que la fermentation alcoolique, le métabolisme des médicaments et des xénobiotiques, et la biosynthèse de divers composés organiques.
La maladie de Gilbert, également connue sous le nom de syndrome de Dubin-Johnson et d'hyperbilirubinémie constitutionnelle non conjuguée bénigne, est une affection héréditaire bénigne et courante caractérisée par une accumulation excessive de bilirubine non conjuguée dans le sang. La bilirubine est un produit de dégradation de l'hémoglobine, qui est normalement éliminée du corps via la bile après avoir été transformée en bilirubine conjuguée par une enzyme hépatique appelée uridine diphosphate glucuronyltransférase (UDPGT).
Cependant, dans la maladie de Gilbert, il y a un déficit partiel en UDPGT, ce qui entraîne une augmentation de la bilirubine non conjuguée dans le sang. Cette affection est généralement héritée de manière autosomique récessive, ce qui signifie que les deux copies du gène doivent être altérées pour que la maladie se manifeste.
Les symptômes de la maladie de Gilbert sont généralement légers et peuvent inclure une coloration jaune de la peau et des yeux (ictère), qui peut être déclenchée par des facteurs tels que le jeûne, l'infection, le stress ou l'exercice intense. Cependant, ces symptômes sont souvent intermittents et disparaissent généralement sans traitement spécifique.
La maladie de Gilbert est généralement diagnostiquée à l'âge adulte après avoir exclu d'autres causes plus graves d'augmentation de la bilirubine, telles que les maladies hépatiques ou les troubles sanguins. Le diagnostic peut être confirmé par des tests sanguins spécifiques qui mesurent la quantité de bilirubine conjuguée et non conjuguée dans le sang.
Bien qu'il n'existe pas de traitement spécifique pour la maladie de Gilbert, les personnes atteintes peuvent bénéficier d'une alimentation équilibrée et d'un mode de vie sain pour prévenir les symptômes. Dans certains cas, des médicaments peuvent être prescrits pour traiter les symptômes spécifiques, tels que la douleur ou l'inconfort abdominal.
La dihydrolipoamide déshydrogénase est un important enzyme présent dans le corps humain, qui joue un rôle crucial dans plusieurs processus métaboliques. Il s'agit d'une flavoprotéine qui se trouve dans la matrice mitochondriale et fait partie du complexe multienzymatique de la pyruvate déshydrogénase et de l'α-cétoglutarate déshydrogénase.
Ces deux voies métaboliques sont essentielles pour le catabolisme des acides aminés et des glucides, produisant du NADH et du FADH2, qui sont ensuite utilisés dans la chaîne respiratoire pour générer de l'ATP.
La dihydrolipoamide déshydrogénase catalyse la réaction d'oxydation du dihydrolipoamide en lipoamide, un processus qui est couplé à la réduction du FAD en FADH2. Le lipoamide peut ensuite être réoxydé par le même enzyme, régénérant ainsi le dihydrolipoamide et oxydant le FADH2 en FAD.
La déficience en dihydrolipoamide déshydrogénase est associée à plusieurs troubles métaboliques graves, tels que l'acidose lactique, la neuropathie périphérique et la cardiomyopathie. Ces affections peuvent entraîner des symptômes sévères, notamment une faiblesse musculaire, une intolérance à l'exercice, des vomissements, une confusion mentale et, dans les cas graves, un coma ou même un décès.
La glycogénose de type I, également connue sous le nom de maladie de von Gierke, est une maladie métabolique héréditaire rare causée par un déficit en glucose-6-phosphatase, une enzyme essentielle dans le processus de régulation de la glycémie. Cette enzyme joue un rôle clé dans la conversion du glycogène en glucose dans le foie et les reins.
En l'absence de cette enzyme, le glucose-6-phosphate s'accumule dans les cellules du foie et des reins, empêchant ainsi la libération de glucose dans la circulation sanguine. Cela entraîne une hypoglycémie à jeun sévère, une hyperlipidémie (taux élevés de graisses dans le sang), une augmentation du glycogène hépatique et une acidose métabolique due à l'accumulation d'acides organiques.
Les symptômes courants de la glycogénose de type I comprennent une croissance et un développement ralentis, une hypoglycémie, une hépatomégalie (augmentation du volume du foie), une acidose métabolique, une hyperlipidémie, une augmentation du taux d'acide urique dans le sang et une tendance aux infections.
Le diagnostic de la glycogénose de type I est généralement posé par des tests sanguins qui révèlent des niveaux anormaux de glucose, de lipides et d'acide urique. Le diagnostic définitif repose sur la confirmation de l'activité enzymatique réduite ou absente dans les échantillons de tissus hépatiques ou rénaux.
Le traitement de la glycogénose de type I implique une alimentation rigoureuse et fréquente, riche en glucides pour prévenir l'hypoglycémie, ainsi qu'un régime pauvre en graisses et en protéines pour contrôler l'hyperlipidémie et l'acidose métabolique. Des suppléments de vitamines et de minéraux peuvent également être nécessaires pour prévenir les carences nutritionnelles. Dans certains cas, des médicaments peuvent être prescrits pour traiter l'acidose métabolique et d'autres complications associées à la maladie.
La succinate déshydrogénase (SDH) est une enzyme localisée dans la membrane interne des mitochondries, qui joue un rôle crucial dans le processus d'oxydation des acides gras et du sucre pour produire de l'énergie sous forme d'ATP dans les cellules. Elle fait partie du complexe II de la chaîne respiratoire et est responsable de la conversion du succinate en fumarate pendant le cycle de Krebs, un processus métabolique central.
La SDH est composée de quatre sous-unités protéiques différentes (SDHA, SDHB, SDHC et SDHD) et contient trois groupes prosthétiques: un flavine adénine dinucléotide (FAD), trois centres fer-soufre [2Fe-2S] et [4Fe-4S], et un cofacteur hème b. Ce dernier n'est pas directement impliqué dans l'activité catalytique mais contribue à la stabilité de la structure de l'enzyme.
Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités de la SDH ou pour des protéines associées peuvent entraîner une instabilité de l'enzyme et un dysfonctionnement, ce qui peut prédisposer à diverses maladies, telles que certains cancers et certaines maladies neurodégénératives héréditaires. Par exemple, des mutations dans le gène SDHB sont associées à un risque accru de développer un phéochromocytome ou un paragangliome, deux tumeurs rares des glandes surrénales ou des ganglions sympathiques.
Les carbohydrate déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des groupements alcool (-OH) des glucides (sucres) en groupements aldéhyde ou cétone, accompagnée de la réduction d'un cofacteur comme le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide). Ce processus est une étape clé dans la dégradation des glucides pour produire de l'énergie dans les cellules.
Il existe plusieurs types de carbohydrate déshydrogénases, chacune spécialisée dans l'oxydation d'un type spécifique de glucide. Par exemple, la glucose déshydrogénase oxyde le glucose en gluconolactone, tandis que la L-galactose déshydrogénase oxyde le galactose en galactonolactone.
Les carbohydrate déshydrogénases jouent un rôle important dans divers processus métaboliques, tels que la glycolyse, la pentose phosphate pathway et la voie des acides tricarboxyliques (TCA). Les mutations de ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires.
L-iditol 2-dehydrogenase est un enzyme qui catalyse la réaction d'oxydation du L-iditol en L-sorbose avec la réduction simultanée de NAD(P)+ en NAD(P)H. Cette enzyme joue un rôle important dans le métabolisme des polyalcools et des sucres aldoses dans les organismes vivants. Elle est largement distribuée dans la nature et a été trouvée chez une variété d'organismes, y compris les bactéries, les levures et les plantes. L-iditol 2-dehydrogenase est souvent utilisé dans l'industrie biotechnologique pour la production de L-sorbose, qui est un intermédiaire important dans la synthèse de divers produits chimiques utiles.
Les oxydoréductases sont des enzymes qui catalysent les réactions d'oxydoréduction, dans lesquelles un composé est oxydé (perte d'électrons) et un autre est reduit (gain d'électrons). Ces enzymes jouent un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la respiration cellulaire, la photosynthèse, et le métabolisme des lipides, des glucides et des protéines.
Elles sont classées dans la classe EC 1 du système de classification des enzymes. Les oxydoréductases peuvent être subdivisées en plusieurs catégories en fonction du type de groupement chimique qui est oxydé ou réduit, comme les oxydations/réductions de groupements hydroxyles, de groupements amine, de groupements sulfhydryle, etc.
Les oxydoréductases contiennent souvent des cofacteurs, tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide), qui sont eux-mêmes oxydés ou réduits au cours de la réaction enzymatique. Ces cofacteurs jouent un rôle important dans le transfert des électrons entre les substrats et l'enzyme.
Les exemples d'oxydoréductases comprennent la déshydrogénase pyruvique, qui oxyde le pyruvate en acétyl-CoA, et la catalase, qui réduit le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
L'hémolyse est un terme médical qui décrit la destruction des globules rouges et la libération de leur contenu dans le plasma sanguin. Les globules rouges sont des cellules sanguines responsables du transport de l'oxygène vers les tissus corporels. Chaque globule rouge contient une protéine appelée hémoglobine, qui est responsable du transport de l'oxygène.
Lorsque les globules rouges sont endommagés ou détruits, l'hémoglobine est libérée dans le plasma sanguin. Cette libération d'hémoglobine peut entraîner une coloration jaune de la peau et des yeux (jaunisse) en raison de l'accumulation de bilirubine, un produit de dégradation de l'hémoglobine.
L'hémolyse peut être causée par divers facteurs, tels que des maladies auto-immunes, des infections, des traumatismes, des médicaments toxiques pour les globules rouges, des troubles héréditaires du métabolisme des globules rouges ou des transfusions sanguines incompatibles.
Les conséquences de l'hémolyse dépendent de son intensité et de sa durée. Une hémolyse légère et temporaire peut ne pas entraîner de symptômes graves, tandis qu'une hémolyse sévère et prolongée peut entraîner une anémie, une insuffisance rénale aiguë, des caillots sanguins ou même un décès.
L'hirsutisme est un terme médical désignant une croissance excessive des poils terminaux (grossiers et pigmentés) dans les zones où la pilosité est généralement mince ou absente chez les femmes, suivant un modèle androgénique. Cela peut inclure le visage, le cou, la poitrine, le dos, les abdomen et les cuisses. L'hirsutisme est souvent dû à une augmentation des niveaux d'androgènes, les hormones sexuelles mâles, bien qu'il puisse également être un effet secondaire de certains médicaments ou lié à certaines affections médicales. Dans certains cas, cependant, aucune cause sous-jacente ne peut être identifiée et il est alors qualifié d '«idiopathique». L'hirsutisme peut causer un stress émotionnel important et affecter la qualité de vie des personnes touchées. Il est diagnostiqué et traité par un médecin, souvent en collaboration avec un dermatologue ou un endocrinologue.
La protéine trifonctionnelle mitochondriale (MTFP) est une enzyme complexe située dans la membrane mitochondriale interne. Elle joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras à longue chaîne en catalysant trois réactions séquentielles impliquées dans la β-oxydation des acides gras. Ces réactions comprennent l'activité de l'hydratase, de la déshydratase et de l'hydroxylase. La MTFP est composée de quatre sous-unités alpha et quatre sous-unités bêta, qui sont codées par des gènes nucléaires distincts. Les défauts dans les gènes codant pour cette protéine peuvent entraîner une maladie mitochondriale rare appelée acide gras à longue chaîne β-oxydation multiple déficitaire de type 2 (LCHAD), qui se manifeste par une variété de symptômes, notamment des lésions musculaires, une insuffisance cardiaque, une neuropathie périphérique et une rétinopathie.
Selon la classification EC (Enzyme Commission) des enzymes, les « Oxidoreductases acting on CH-CH group donors » représentent une classe d'enzymes qui catalysent l'oxydoréduction de groupements carbonyle ou similarés, y compris les alcools, aldéhydes, cétones et acides carboxyliques. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des lipides, des glucides et des aminoacides, ainsi que dans la biosynthèse de divers composés organiques.
Plus spécifiquement, cette classe d'enzymes est définie par le transfert d'un ou plusieurs électrons et/ou d'un proton (H+) d'un substrat donneur à un accepteur d'électrons, généralement accompagné de l'oxydation du donneur et de la réduction de l'accepteur. Les enzymes de cette classe possèdent des cofacteurs tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide), qui facilitent le transfert d'électrons.
Exemples d'enzymes appartenant à cette classe comprennent l'alcool déshydrogénase, l'aldéhyde déshydrogénase et la lactate déshydrogénase.
En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.
Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.
La glycérophosphate déshydrogénase (GPD) est un ensemble d'enzymes qui catalysent la réaction d'oxydation du glycérophosphate en dihydroxyacétone phosphate, un intermédiaire clé dans le métabolisme du glucose. Cette réaction joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique et de la biosynthèse des lipides dans les cellules.
Il existe plusieurs isoformes de GPD, localisées dans différents compartiments cellulaires, y compris la glycérophosphate déshydrogénase mitochondriale (mGPD) et la glycérophosphate déshydrogénase cytosolique (cGPD). La mGPD est située dans la membrane mitochondriale interne et participe au cycle de l'acide citrique, tandis que la cGPD est présente dans le cytoplasme et joue un rôle important dans la biosynthèse des triacylglycérides et des phospholipides.
Les déficits en activité de GPD peuvent entraîner diverses maladies métaboliques, telles que la glycogénose de type IX, une forme rare de trouble du stockage du glycogène, et certaines neuropathies périphériques. Des anomalies de l'activité de GPD ont également été associées à des maladies cardiovasculaires, au diabète et à d'autres affections métaboliques.
L'hyperbilirubinémie néonatale est une condition médicale courante chez les nouveau-nés où il y a un taux élevé de bilirubine dans le sang. La bilirubine est un produit de dégradation de l'hème, un composant de l'hémoglobine, qui se forme lorsque les globules rouges se décomposent. Normalement, la bilirubine est transformée en une forme soluble dans l'eau par le foie et éliminée du corps via la bile.
Cependant, chez les nouveau-nés, le foie peut être immature et ne pas être capable de traiter rapidement la bilirubine, ce qui entraîne une accumulation de bilirubine dans le sang. Cela peut conduire à une coloration jaune de la peau et des yeux, appelée jaunisse.
Dans les cas graves d'hyperbilirubinémie néonatale, une affection appelée kernicterus peut se développer, ce qui peut entraîner des lésions cérébrales permanentes et même la mort. Par conséquent, il est important de surveiller les niveaux de bilirubine chez les nouveau-nés et de prendre des mesures pour réduire les niveaux élevés si nécessaire.
Exsanguinotransfusion de sang total est un processus rapide d'échange complet du sang d'un patient, dans lequel tout le sang du patient est progressivement remplacé par du sang provenant d'un donneur. Cette procédure est généralement effectuée en situation d'urgence, lorsqu'un patient subit une perte massive de sang et que la réanimation standard avec des liquides intraveineux ne suffit pas pour maintenir la vie.
L'exsanguinotransfusion peut être indiquée dans certaines situations cliniques critiques, telles qu'un saignement massif dû à une hémorragie intra-abdominale ou intrathoracique, une coagulation intravasculaire disséminée (CIVD) sévère, une intoxication au monoxyde de carbone avec encéphalopathie et acidose métabolique, ou d'autres états toxiques aigus.
Le processus implique généralement l'utilisation de deux poches de sang total du donneur, qui sont transfusées simultanément dans les veines du patient par des cathéters à grande veine centrale. Pendant ce temps, le sang du patient est progressivement retiré par une autre ligne veineuse ou artérielle pour maintenir un volume sanguin total constant et éviter une surcharge volumique.
Bien que l'exsanguinotransfusion de sang total soit une procédure extrême et hautement invasive, elle peut être vitale dans certaines situations où la perte de sang est si importante qu'elle ne peut pas être compensée par des liquides intraveineux seuls. Cependant, cette procédure comporte également des risques importants, tels que l'incompatibilité sanguine, l'infection nosocomiale et les complications liées à la transfusion sanguine, telles que le syndrome de détresse respiratoire aiguë (SDRA) et l'insuffisance rénale aiguë. Par conséquent, elle doit être réservée aux cas les plus graves et ne doit être effectuée que dans des centres médicaux spécialisés dotés d'une équipe expérimentée et hautement qualifiée.
Je suis désolé, "NAD" est une abréviation qui peut avoir plusieurs significations dans le domaine médical. Voici quelques-unes des définitions possibles :
1. Nicotinamide Adenine Dinucleotide : Il s'agit d'une coenzyme importante qui joue un rôle crucial dans de nombreuses réactions métaboliques dans notre corps, telles que la production d'énergie et la réparation de l'ADN.
2. Neurologist Assessment of Disability : Il s'agit d'une échelle utilisée pour évaluer le niveau de handicap chez les personnes atteintes de maladies neurologiques.
3. Not Applicable Data : Cela signifie que les données ne sont pas applicables ou pertinentes dans un certain contexte médical.
4. No Abnormalities Detected : Cela signifie qu'aucune anomalie n'a été détectée lors d'un examen médical ou d'un test de diagnostic.
Pour fournir une définition plus précise, je devrais avoir plus de contexte sur la façon dont l'abréviation "NAD" est utilisée dans un contexte médical spécifique.
La 17-alpha-hydroxypregnenolone est une hormone stéroïde produite dans le corps humain. C'est un intermédiaire dans la biosynthèse des stéroïdes, qui est converti en 17-α-hydroxyprogestérone par l'action de l'enzyme 17,20-lyase. Cette hormone est produite principalement dans les glandes surrénales et joue un rôle important dans la régulation du métabolisme et de la réponse au stress.
Dans le contexte médical, des taux anormaux de 17-alpha-hydroxypregnenolone peuvent indiquer une variété de conditions endocriniennes, notamment des troubles de la fonction surrénalienne et certaines formes de cancer. Des tests sanguins peuvent être utilisés pour mesurer les niveaux de cette hormone dans le corps et aider à diagnostiquer ces conditions.
Il est important de noter que la 17-alpha-hydroxypregnenolone n'est pas une hormone couramment testée ou utilisée dans la pratique clinique, sauf dans des cas spécifiques où il existe un soupçon de trouble de la fonction surrénalienne.
Les hydroxystéroïdes déshydrogénases (HSD) sont un groupe d'enzymes qui catalysent les réactions d'oxydoréduction des hormones stéroïdiennes et des stéroïdes dans le corps. Elles jouent un rôle crucial dans la biosynthèse, la conversion et l'inactivation de ces molécules importantes.
Les HSD peuvent être classées en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :
1. Les HSD qui oxydent les groupes hydroxyles (-OH) en groupes kétone (-CO) sont appelés déshydrogénases.
2. Celles qui réduisent les groupes kétone en groupes hydroxyles sont appelées réductases.
Ces enzymes sont largement distribuées dans divers tissus, notamment le foie, les glandes surrénales, les ovaires et les testicules. Elles participent à la régulation fine de la production et de l'action des stéroïdes, tels que les androgènes, les œstrogènes, les progestérones et les corticostéroïdes.
Les HSD sont également ciblées dans le traitement de certaines affections hormonales et métaboliques, comme l'excès d'androgènes ou la carence en cortisol. Les inhibiteurs des HSD peuvent être utilisés pour moduler l'activité de ces enzymes et ainsi influencer les niveaux d'hormones stéroïdiennes dans le corps.
L'hyperbilirubinémie est un terme médical qui décrit une concentration élevée de bilirubine dans le sang. La bilirubine est un produit de dégradation de l'hème, une partie de l'hémoglobine qui se trouve dans les globules rouges. Lorsque les globules rouges sont cassés down (un processus appelé hémolyse), ou lorsque le foie ne peut pas éliminer la bilirubine assez rapidement, les niveaux de bilirubine dans le sang peuvent augmenter, entraînant une hyperbilirubinémie.
Il existe deux types d'hyperbilirubinémie : l'hyperbilirubinémie conjuguée et l'hyperbilirubinémie non conjuguée. L'hyperbilirubinémie conjuguée se produit lorsque la bilirubine dans le sang est liée à de l'acide glucuronique dans le foie, ce qui permet à la bilirubine d'être éliminée du corps dans les urines. L'hyperbilirubinémie non conjuguée se produit lorsque la bilirubine dans le sang n'est pas liée à de l'acide glucuronique et ne peut donc pas être éliminée du corps aussi facilement.
Les symptômes de l'hyperbilirubinémie peuvent inclure une coloration jaune de la peau, des yeux et des muqueuses (jaunisse), une urine foncée et des selles décolorées. L'hyperbilirubinémie peut être causée par un certain nombre de facteurs sous-jacents, notamment des maladies hépatiques, des troubles de la vésicule biliaire, des infections du sang et certains médicaments. Le traitement de l'hyperbilirubinémie dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des changements de mode de vie, des médicaments ou une intervention chirurgicale.
La glucose 1-déshydrogénase est une enzyme impliquée dans le métabolisme du glucose. Plus précisément, il s'agit d'une oxydoréductase qui catalyse la réaction d'oxydation du glucose en glucono-δ-lactone avec la NADP+ comme accepteur d'électrons. Cette réaction produit également du NADPH comme produit de réaction.
La glucose 1-déshydrogénase est une enzyme clé dans le métabolisme du glucose, car elle permet de réguler la concentration de glucose dans les cellules en le convertissant en une forme oxydée qui peut être facilement éliminée. Cette enzyme est également importante dans la production d'énergie à partir du glucose, car la réaction qu'elle catalyse produit du NADPH, un cofacteur essentiel dans la biosynthèse des molécules cellulaires telles que les acides gras et le cholestérol.
La glucose 1-déshydrogénase est présente dans de nombreux tissus et organismes, y compris les humains. Elle est souvent utilisée comme biomarqueur pour détecter la présence de certaines maladies, telles que le diabète et l'insuffisance hépatique. Des mutations dans le gène codant pour cette enzyme peuvent entraîner des troubles métaboliques graves, tels que la carence en glucose 1-déshydrogénase.
L'oxydoréduction, également connue sous le nom de réaction redox, est un processus chimique important dans la biologie et la médecine. Il s'agit d'une réaction au cours de laquelle il y a un transfert d'électrons entre deux molécules ou ions, ce qui entraîne un changement dans leur état d'oxydation.
Dans une réaction redox, il y a toujours simultanément une oxydation (perte d'électrons) et une réduction (gain d'électrons). L'espèce qui perd des électrons est appelée l'agent oxydant, tandis que celle qui gagne des électrons est appelée l'agent réducteur.
Ce processus est fondamental dans de nombreux domaines de la médecine et de la biologie, tels que la respiration cellulaire, le métabolisme énergétique, l'immunité, la signalisation cellulaire, et bien d'autres. Les déséquilibres redox peuvent également contribuer au développement de diverses maladies, telles que les maladies cardiovasculaires, le diabète, le cancer, et les troubles neurodégénératifs.
Le complexe de la déshydrogénase du 2-oxoglutarate (KGDHC, aussi connu sous le nom de complexe du lyase du 2-oxoglutarate) est un complexe enzymatique multimérique qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et du glucose. Il intervient dans le processus d'oxyde réduction, où il catalyse la conversion du 2-oxoglutarate en succinyl-CoA, une forme active de l'acide succinique dans le cycle de Krebs (également connu sous le nom de cycle de l'acide citrique).
Le complexe KGDHC est composé de plusieurs sous-unités protéiques, notamment l'E1 (2-oxoglutarate déshydrogénase), l'E2 (dihydrolipoyl succinyltransférase) et l'E3 (dihydrolipoyl déshydrogénase). Ces sous-unités travaillent ensemble pour faciliter la réaction d'oxydation du 2-oxoglutarate en utilisant la coenzyme flavine adénine dinucléotide (FAD) et la coenzyme nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) comme accepteurs d'électrons.
Le complexe KGDHC est présent dans la matrice mitochondriale des cellules eucaryotes et joue un rôle important dans la production d'énergie sous forme d'ATP, ainsi que dans la régulation de la signalisation cellulaire et du métabolisme. Des anomalies dans le fonctionnement du complexe KGDHC ont été associées à diverses maladies, notamment des troubles neurodégénératifs et des maladies mitochondriales.
Les aldéhyde oxidoréductases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des aldéhydes en acides carboxyliques en utilisant NAD+ ou FAD comme cofacteurs. Ces enzymes jouent un rôle important dans la détoxification de divers composés toxiques, tels que les aldéhydes produits lors du métabolisme de l'alcool et des médicaments. Elles sont également impliquées dans le métabolisme normal des lipides et des acides aminés. Les aldéhyde oxidoréductases peuvent être trouvées dans divers tissus, y compris le foie, les poumons et le cerveau. Des anomalies dans ces enzymes ont été associées à certaines maladies, telles que la neuropathie alcoolique et la maladie de Parkinson.
Les maladies mitochondriales sont un groupe de troubles métaboliques rares causés par des mutations dans l'ADN mitochondrial ou nucléaire. Les mitochondries sont des organites présents dans les cellules qui jouent un rôle crucial dans la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) grâce au processus de respiration cellulaire.
Ces maladies peuvent affecter plusieurs organes et systèmes corporels, en fonction de la gravité de la dysfonction mitochondriale. Les symptômes communs incluent la fatigue, les faiblesses musculaires, des problèmes neurologiques (comme des troubles cognitifs, des crises d'épilepsie, des maux de tête), des problèmes cardiovasculaires, des problèmes gastro-intestinaux, la rétinite pigmentaire et l'insuffisance respiratoire.
Les maladies mitochondriales peuvent se manifester à tout âge et leur gravité varie considérablement d'une personne à l'autre. Certaines personnes peuvent présenter des symptômes légers, tandis que d'autres peuvent être gravement handicapées ou même en danger de mort. Actuellement, il n'existe aucun remède pour les maladies mitochondriales, mais certains traitements peuvent aider à gérer les symptômes et à améliorer la qualité de vie des patients.
Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.
Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.
Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.
Le trait drépanocytaire est une condition héréditaire dans laquelle un individu hérite d'un gène muté de l'hémoglobine de chaque parent, mais il ne développe pas les symptômes complets de la drépanocytose. Cette personne est appelée un porteur sain de la maladie. Les globules rouges des personnes atteintes du trait drépanocytaire sont normaux en forme et en fonction la plupart du temps. Cependant, sous certaines conditions telles que le stress, l'hypoxie ou les infections, ces globules rouges peuvent devenir en forme de faucille, tout comme ceux des personnes atteintes de drépanocytose. Les porteurs sains du trait drépanocytaire sont généralement en bonne santé, mais ils peuvent présenter certains symptômes légers et ont un risque accru de certaines complications médicales. De plus, les personnes atteintes du trait drépanocytaire qui ont des enfants avec d'autres porteurs sains ou des personnes atteintes de drépanocytose ont un risque élevé de avoir des enfants atteints de drépanocytose.
La protéine multifonctionnelle peroxisomale 2 (PMP2) est une protéine codée par le gène PXMP2 chez l'homme. Elle joue un rôle crucial dans la structure et la fonction des peroxysomes, qui sont de petits organites présents dans les cellules eucaryotes. Les peroxysomes sont impliqués dans divers processus métaboliques tels que la bêta-oxydation des acides gras à longue chaîne, le catabolisme des purines et la synthèse du plasmalogène.
La protéine PMP2 est localisée sur la membrane des peroxysomes et possède plusieurs domaines fonctionnels qui lui permettent d'interagir avec d'autres protéines et de faciliter le transport des métabolites à travers la membrane peroxysomale. Elle agit comme une protéine de canal ou un porine, formant un pore dans la membrane peroxysomale qui permet la diffusion passive de molécules hydrophiles telles que les ions et les petites molécules polaires.
La déficience en PMP2 a été associée à plusieurs maladies humaines, notamment le syndrome de Zellweger, une maladie héréditaire rare caractérisée par une accumulation de lipides dans divers tissus corporels et des anomalies neurologiques graves. Des mutations dans le gène PXMP2 peuvent entraîner une altération de la structure et de la fonction des peroxysomes, ce qui peut perturber les processus métaboliques importants et entraîner des maladies.
En résumé, la protéine multifonctionnelle peroxisomale 2 est une protéine membranaire essentielle aux fonctions normales des peroxysomes, qui sont des organites impliqués dans divers processus métaboliques. Les défauts de cette protéine peuvent entraîner des maladies graves affectant le système nerveux et d'autres tissus corporels.
Les érythrocytes, également connus sous le nom de globules rouges, sont des cellules sanguines qui jouent un rôle crucial dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le corps. Ils sont produits dans la moelle osseuse rouge et ont une durée de vie d'environ 120 jours.
Les érythrocytes sont morphologiquement différents des autres cellules du corps en ce qu'ils n'ont pas de noyau ni d'autres organites cellulaires. Cette structure simplifiée leur permet de contenir une grande quantité d'hémoglobine, une protéine qui lie l'oxygène et le dioxyde de carbone. L'hémoglobine donne aux érythrocytes leur couleur caractéristique rouge.
Les érythrocytes circulent dans les vaisseaux sanguins et libèrent de l'oxygène dans les tissus du corps lorsqu'ils passent à travers les capillaires sanguins. Dans les tissus où l'activité métabolique est élevée, comme les muscles pendant l'exercice, les érythrocytes prennent en charge le dioxyde de carbone produit par les cellules et le transportent vers les poumons, où il est expiré.
Des niveaux anormaux d'érythrocytes peuvent indiquer des conditions médicales sous-jacentes telles que l'anémie (faible nombre d'érythrocytes) ou la polycythémie (nombre élevé d'érythrocytes). Ces conditions peuvent être le résultat de divers facteurs, notamment une mauvaise nutrition, des maladies chroniques, des troubles héréditaires ou l'exposition à des altitudes élevées.
La phosphogluconate déshydrogénase est un enzyme impliqué dans le métabolisme du glucose, plus spécifiquement dans la voie des pentoses phosphates. Cette enzyme catalyse la réaction d'oxydation du 6-phosphogluconate en ribulose-5-phosphate, avec la production de CO2 et de NADPH. Le NADPH produit dans cette réaction est utilisé dans d'autres processus cellulaires tels que la biosynthèse des lipides et la défense contre le stress oxydatif. La phosphogluconate déshydrogénase est donc une enzyme clé dans le métabolisme énergétique et les voies anaboliques de la cellule.
L'hyperplasie congénitale des surrénales (HCS) est un terme général utilisé pour décrire un groupe de troubles caractérisés par une production excessive d'hormones surrénaliennes due à une augmentation du nombre de cellules dans les glandes surrénales. Cette condition est présente à la naissance (congénitale) et peut être causée par des mutations génétiques qui affectent le développement et la fonction des glandes surrénales.
Les deux types les plus courants d'HCS sont le déficit en 21-hydroxylase et le déficit en 11β-hydroxylase. Le déficit en 21-hydroxylase est la forme la plus fréquente de HCS, représentant environ 90 à 95% des cas. Cette forme entraîne une production excessive d'androgènes, ce qui peut provoquer une virilisation prématurée chez les femmes et affecter le développement sexuel et la croissance chez les hommes et les femmes.
Le déficit en 11β-hydroxylase est plus rare et représente environ 5 à 8% des cas d'HCS. Cette forme entraîne une production excessive de déshydroépiandrostérone (DHEA) et de sa sulfate, ainsi que d'androgènes, ce qui peut également provoquer une virilisation prématurée chez les femmes.
Les symptômes de l'HCS peuvent varier en fonction du type et de la gravité de la maladie. Les nouveau-nés atteints d'une forme sévère de HCS peuvent présenter des signes de virilisation, tels qu'un élargissement du clitoris chez les filles ou une ambiguïté génitale chez les garçons et les filles. Les enfants plus âgés et les adultes peuvent présenter des symptômes tels que l'acné, la croissance excessive des cheveux sur le visage et le corps, des menstruations irrégulières ou absentes, une diminution de la libido et une infertilité.
Le diagnostic de l'HCS repose généralement sur des tests sanguins pour mesurer les niveaux d'hormones et d'autres substances dans le sang. Le traitement dépend du type et de la gravité de la maladie, mais peut inclure des médicaments pour réguler les niveaux d'hormones et des interventions chirurgicales pour corriger les anomalies génitales.
Les glucose déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation du glucose en glucono-δ-lactone, avec la réduction d'un cofacteur comme le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) ou le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP). Ce processus joue un rôle crucial dans le métabolisme du glucose et la production d'énergie dans les organismes vivants. Il existe plusieurs types de glucose déshydrogénases, chacun ayant des propriétés spécifiques en termes de cofacteurs, de localisation cellulaire et de régulation.
L'une des glucose déshydrogénases les plus courantes est la glucose déshydrogénase à NAD dépendante (GDH-NAD), qui utilise le NAD comme cofacteur. Cette enzyme se trouve principalement dans le foie et participe au métabolisme du glucose en régulant la glycémie.
Une autre forme importante est la glucose déshydrogénase à NADP dépendante (GDH-NADP), qui utilise le NADP comme cofacteur. Cette enzyme est principalement localisée dans les reins, le cerveau et les muscles squelettiques, où elle contribue au métabolisme du glucose et à la production d'énergie.
Les glucose déshydrogénases sont également utilisées dans des applications industrielles et diagnostiques, telles que la détection de la glycémie et la production de biocarburants.
Les sugar alcohol dehydrogenases (SADH) sont un type d'enzymes qui catalysent la réaction d'oxydoréduction entre un alcool polyol (également connu sous le nom de sucre alcool) et un cétone ou aldéhyde correspondant. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des sugar alcohols chez les organismes vivants, y compris les bactéries, les levures et les plantes.
Les sugar alcohols sont des molécules organiques qui contiennent plusieurs groupes hydroxyles (-OH) et un groupe carbonyle (=O), ce qui leur confère une grande polarité et solubilité dans l'eau. Les sugar alcohols peuvent être produits par réduction du groupe carbonyle d'un sucre, ce qui entraîne la formation d'un alcool primaire ou secondaire.
Les SADH sont responsables de l'oxydation des sugar alcohols en cétones ou aldéhydes correspondants, avec la réduction concomitante du NAD(P)+ en NAD(P)H. Cette réaction est importante pour le métabolisme énergétique des organismes vivants, car elle permet de régénérer les cofacteurs nécessaires à d'autres réactions redox importantes.
Les SADH sont également impliquées dans la biosynthèse de certains composés naturels, tels que les antibiotiques et les vitamines. Par exemple, la SADH est responsable de la conversion du sugar alcohol sorbitol en sorbose, un précurseur important de la vitamine C dans certaines plantes.
En médecine, les SADH peuvent être utilisées comme biomarqueurs pour détecter des maladies spécifiques ou pour évaluer l'activité de certains médicaments. Par exemple, une activité réduite de la SADH a été associée à des maladies telles que le diabète et la neuropathie périphérique. De plus, certaines études ont montré que les inhibiteurs de la SADH peuvent potentialiser l'activité de certains antibiotiques, ce qui pourrait être utile dans le traitement des infections résistantes aux antibiotiques.
Je suis désolé, mais 'Jordan' ne semble pas être un terme médical reconnu. Il peut s'agir d'un nom propre, comme le Royaume hachémite de Jordanie, ou d'une référence à Michael Jordan, une célèbre star du basketball. Si vous cherchez des informations sur une condition médicale spécifique ou un terme médical, je suis heureux de vous aider. Veuillez me fournir plus de détails.
La NADH déshydrogénase, également connue sous le nom de complexe I, est une enzyme essentielle du processus de respiration cellulaire dans les mitochondries des cellules eucaryotes. Elle joue un rôle clé dans la chaîne de transport d'électrons et contribue à la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).
La NADH déshydrogénase catalyse l'oxydation du NADH en NAD+, un cofacteur important dans les réactions redox, et transfère les électrons résultants au coenzyme Q10 (CoQ), réduisant ce dernier en ubiquinol. Ce transfert d'électrons est associé à la pompe de protons, qui transporte des protons à travers la membrane mitochondriale interne, créant un gradient de protons et un potentiel électrochimique. Ultérieurement, ce gradient est utilisé par l'ATP synthase pour produire de l'ATP dans le processus d'phosphorylation oxydative.
La NADH déshydrogénase est une grande protéine composée de plusieurs sous-unités et cofacteurs, dont les flavines et les centres fer-soufre. Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités de cette enzyme peuvent entraîner des maladies mitochondriales graves, telles que la neuropathie optique progressive, le syndrome de Leigh et d'autres désordres neurologiques.
La Mort Subite du Nourrisson (MSN), également connue sous le nom de mort inattendue du nourrisson, est définie comme le décès soudain et inattendu d'un bébé en bonne santé apparente, âgé de moins d'un an, qui ne présente aucune explication après une enquête approfondie, y compris une autopsie complète, une examination néonatale et une étude des antécédents médicaux et sociaux. La MSN se produit généralement pendant le sommeil. Bien que la cause exacte soit inconnue, certains facteurs de risque ont été identifiés, tels qu'un couchage partagé avec un adulte ou un enfant plus âgé, une literie molle, l'exposition à la fumée du tabac et le fait de dormir sur le ventre. Des efforts de prévention sont axés sur la réduction de ces facteurs de risque.
La thalassémie est un trouble sanguin héréditaire qui affecte la production d'hémoglobine. L'hémoglobine est une protéine riche en fer dans les globules rouges qui est responsable du transport de l'oxygène dans le corps. Les thalassémies sont causées par des mutations ou des délétions dans les gènes qui régulent la production des chaînes d'hémoglobine alpha et bêta.
Il existe deux principaux types de thalassémie : la thalassémie alpha et la thalassémie bêta. La thalassémie alpha se produit lorsque les gènes de la chaîne d'hémoglobine alpha sont affectés, entraînant une production insuffisante ou absente de ces chaînes. Cela peut provoquer une anémie sévère à la naissance ou dans l'enfance. La thalassémie bêta se produit lorsque les gènes de la chaîne d'hémoglobine bêta sont affectés, entraînant une production insuffisante ou absente de ces chaînes. Cela peut provoquer une anémie légère à modérée qui peut ne pas se manifester avant l'âge scolaire ou même plus tard dans la vie.
Les symptômes de la thalassémie peuvent varier considérablement en fonction du type et de la gravité de la maladie. Ils peuvent inclure une anémie sévère, qui peut entraîner une fatigue extrême, un essoufflement, une pâleur de la peau, un retard de croissance et un développement insuffisant des os. Dans les cas graves, la thalassémie peut également provoquer une hypertrophie de la rate (splénomégalie), une hypertrophie de la mâchoire inférieure (prognathisme) et un retard mental.
Le traitement de la thalassémie dépend du type et de la gravité de la maladie. Les options de traitement peuvent inclure des transfusions sanguines régulières, une supplémentation en fer, des médicaments pour stimuler la production de globules rouges et, dans certains cas, une greffe de moelle osseuse. Dans les cas graves, le traitement peut également inclure une thérapie génique expérimentale qui vise à remplacer les gènes défectueux par des gènes sains.
En génétique, un hétérozygote est un individu qui possède deux allèles différents d'un même gène sur les deux chromosomes homologues. Cela signifie que l'individu a hérité d'un allèle particulier du gène en question de chacun de ses parents, et ces deux allèles peuvent être différents l'un de l'autre.
Dans le contexte de la génétique mendélienne classique, un hétérozygote est représenté par une notation avec une lettre majuscule suivie d'un signe plus (+) pour indiquer que cet individu est hétérozygote pour ce gène spécifique. Par exemple, dans le cas d'un gène avec deux allèles A et a, un hétérozygote serait noté Aa.
La présence d'hétérozygotie peut entraîner des phénotypes variés, en fonction du type de gène concerné et de la nature des allèles en présence. Dans certains cas, l'allèle dominant (généralement représenté par une lettre majuscule) détermine le phénotype, tandis que dans d'autres cas, les deux allèles peuvent contribuer au phénotype de manière égale ou interactive.
Il est important de noter qu'être hétérozygote pour certains gènes peut conférer des avantages ou des inconvénients en termes de santé, de résistance aux maladies et d'autres caractéristiques. Par exemple, l'hétérozygotie pour certaines mutations associées à la mucoviscidose (fibrose kystique) peut offrir une protection contre certaines bactéries nocives de l'appareil respiratoire.
La «IMP Déshydrogénase» (EC 1.6.4.3) est un nom donné à une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique des cellules vivantes, plus précisément dans la dégradation des nucléotides puriques. Cette enzyme catalyse l'oxydation du nucléoside monophosphate d'inosine (IMP) en inosine-5'-diphosphate (IDP), qui est ensuite converti en inosine-5'-triphosphate (ITP). Ce processus libère des électrons qui sont transférés à la coenzyme NAD+, formant NADH.
L'IMP Déshydrogénase est une enzyme complexe composée de plusieurs sous-unités et cofacteurs, dont le flavine adénine dinucléotide (FAD) et le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+). Elle se trouve principalement dans la matrice mitochondriale des cellules eucaryotes, où elle participe à la production d'énergie sous forme d'ATP via la chaîne respiratoire.
Des anomalies ou des mutations dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques graves, telles que la neuropathie optique héréditaire de Leber (LHON) et d'autres troubles neurologiques.
Les maladies musculaires, également connues sous le nom de maladies neuromusculaires, se réfèrent à un groupe divers de conditions qui affectent la fonction des muscles ou les nerfs qui contrôlent les muscles. Ces maladies peuvent être héréditaires ou acquises. Elles peuvent entraîner une faiblesse musculaire, une fatigue, une crampes, des spasmes, une rigidité, une douleur, une atrophie musculaire et des difficultés de mouvement.
Les exemples courants de maladies musculaires comprennent la dystrophie musculaire, la myopathie, la neuropathie, la sclérose latérale amyotrophique (SLA), la poliomyélite et la myasthénie grave. Le traitement dépend du type de maladie musculaire et peut inclure des médicaments, une thérapie physique, une intervention chirurgicale ou un traitement de support. Dans certains cas, il n'existe pas de traitement curatif et le traitement vise à soulager les symptômes et à améliorer la qualité de vie du patient.
Les lactates déshydrogénases (LDH) sont un type d'enzymes présentes dans presque toutes les cellules de l'organisme, mais en particulier dans les globules rouges, le foie, les muscles, le cœur, les reins, les poumons et le cerveau. Il existe cinq isoformes différentes de cette enzyme (LDH-1 à LDH-5) qui sont distribuées différemment dans les tissus. Les niveaux d'activité de ces isoenzymes peuvent aider à identifier la localisation d'une lésion tissulaire ou d'un dommage.
LDH est responsable de la conversion du pyruvate en lactate lorsque les cellules manquent d'oxygène (anoxie) ou ont un apport réduit en oxygène (hypoxie). Cette réaction fait partie du processus métabolique connu sous le nom de glycolyse, qui produit de l'énergie pour la cellule. Lorsque les niveaux d'oxygène sont normaux, le pyruvate est plutôt converti en acétyl-CoA et entre dans le cycle de Krebs pour une production d'énergie supplémentaire.
Des taux élevés de LDH dans le sang peuvent indiquer une maladie ou un dommage tissulaire, car les cellules endommagées libèrent cette enzyme dans la circulation sanguine. Des niveaux accrus de LDH sont observés dans diverses conditions telles que l'infarctus du myocarde, l'insuffisance hépatique, la leucémie, l'anémie hémolytique, les infections graves, la pancréatite aiguë, la dermatomyosite et certains cancers. Par conséquent, les tests sanguins LDH sont souvent utilisés comme marqueurs non spécifiques de dommages aux tissus dans le diagnostic et le suivi des maladies.
Les 17-hydroxysteroid déshydrogénases (17-HSD) sont un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des stéroïdes sexuels et corticosurrénaliens. Ces enzymes catalysent l'interconversion des 17-hydroxysteroids en leurs dérivés respectifs, soit sous forme de 17-kétostéroïdes ou de 17-hydroxylesteroïdes.
Il existe plusieurs isoformes de 17-HSD, chacune ayant une spécificité pour un substrat stéroïdien particulier et une localisation tissulaire distincte. Par exemple, certaines isoformes sont exprimées dans les gonades (ovaires et testicules), d'autres dans la corticosurrénale, et d'autres encore dans divers tissus périphériques.
Les 17-HSD jouent un rôle clé dans la régulation de la production des stéroïdes sexuels androgènes et œstrogènes. Ainsi, les déficits ou les excès d'activité de ces enzymes peuvent entraîner des troubles du développement sexuel et de la fonction reproductive.
Les 17-HSD sont également impliquées dans la biosynthèse des corticostéroïdes, tels que le cortisol et l'aldostérone, qui régulent divers processus physiologiques tels que le métabolisme, l'inflammation et la réponse au stress.
En résumé, les 17-hydroxysteroid déshydrogénases sont un groupe d'enzymes importantes qui participent à la biosynthèse des stéroïdes sexuels et corticosurrénaliens en catalysant l'interconversion de divers substrats stéroïdiens. Leur activité régule la production de ces hormones et joue un rôle crucial dans le développement sexuel, la fonction reproductive et d'autres processus physiologiques importants.
Le foie est un organe interne vital situé dans la cavité abdominale, plus précisément dans le quadrant supérieur droit de l'abdomen, juste sous le diaphragme. Il joue un rôle essentiel dans plusieurs fonctions physiologiques cruciales pour le maintien de la vie et de la santé.
Dans une définition médicale complète, le foie est décrit comme étant le plus grand organe interne du corps humain, pesant environ 1,5 kilogramme chez l'adulte moyen. Il a une forme et une taille approximativement triangulaires, avec cinq faces (diaphragmatique, viscérale, sternale, costale et inférieure) et deux bords (droits et gauches).
Le foie est responsable de la détoxification du sang en éliminant les substances nocives, des médicaments et des toxines. Il participe également au métabolisme des protéines, des glucides et des lipides, en régulant le taux de sucre dans le sang et en synthétisant des protéines essentielles telles que l'albumine sérique et les facteurs de coagulation sanguine.
De plus, le foie stocke les nutriments et les vitamines (comme la vitamine A, D, E et K) et régule leur distribution dans l'organisme en fonction des besoins. Il joue également un rôle important dans la digestion en produisant la bile, une substance fluide verte qui aide à décomposer les graisses alimentaires dans l'intestin grêle.
Le foie est doté d'une capacité remarquable de régénération et peut reconstituer jusqu'à 75 % de son poids initial en seulement quelques semaines, même après une résection chirurgicale importante ou une lésion hépatique. Cependant, certaines maladies du foie peuvent entraîner des dommages irréversibles et compromettre sa fonctionnalité, ce qui peut mettre en danger la vie de la personne atteinte.
Les formiate déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent la réaction d'oxydation du formiate (formate) en dioxyde de carbone et un proton avec la simultanée réduction d'un cofacteur, tel que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide). Ce processus joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique et la biosynthèse des composés organiques.
Dans le cytoplasme des cellules, la forme NAD-dépendante de cette enzyme, appelée formiate déshydrogénase 1 (FDH1), participe à la régulation du pH et au métabolisme du one-carbon. Pendant ce temps, dans les mitochondries, la forme FAD-dépendante, appelée formiate déshydrogénase 2 (FDH2), est importante pour le cycle de Krebs et la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).
Des variations dans l'activité ou l'expression des formiate déshydrogénases ont été associées à diverses affections médicales, y compris les maladies neurodégénératives et certains cancers. Par conséquent, une meilleure compréhension de ces enzymes pourrait conduire au développement de nouvelles stratégies thérapeutiques pour traiter ces conditions.
La xanthine déshydrogénase (XDH) est un enzyme présent dans les peroxysomes et mitochondries des cellules, qui joue un rôle crucial dans la oxydation des purines. Il catalyse la conversion de xanthine en urate, qui est le produit final de la dégradation des acides nucléiques dans l'organisme humain.
XDH existe sous deux formes isoenzymatiques: la forme NAD+-dépendante (XDH) et la forme NADP+-dépendante (XO). La forme XDH est principalement active dans les tissus qui métabolisent les purines à un rythme élevé, comme le foie, les reins et l'intestin. En revanche, la forme XO est présente en plus grande quantité dans les parois vasculaires et peut participer à la production de radicaux libres, ce qui peut contribuer au développement de maladies cardiovasculaires.
Une activité accrue de l'enzyme XDH/XO a été observée dans diverses conditions pathologiques, telles que les maladies inflammatoires, le cancer et les maladies neurodégénératives. Par conséquent, l'inhibition de cette enzyme est considérée comme une stratégie thérapeutique potentielle pour traiter ces affections.
Déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase
Glucose-6-phosphate déshydrogénase
Hémolyse
Fève
Enzymopathie
Vicia villosa
Quinolone
Rickettsia
Vicia faba
Glibenclamide
Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
Déficit
Acide nalidixique
Barton Childs
Primaquine
Ozonothérapie
Glucose-6-phosphate
Axel Kahn
Fièvre pourprée des montagnes Rocheuses
Hémopathie
Thiamphénicol
Paludisme
Controverse autour des traitements à l'hydroxychloroquine ou à l'ivermectine contre la Covid-19
Gliclazide
Voie des pentoses phosphates
Méthémoglobinémie
Liste de maladies rares
CIM-10 Chapitre 03 : Maladies du sang et des organes hématopoïétiques et certains troubles du système immunitaire
Cycle de Krebs
Photosynthèse
Déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase - Wikipedia
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EDUCI .::. Edition Universiaires de Côte d'Ivoire
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G6PD11
- Déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase Mise en garde médicale modifier - modifier le code - voir Wikidata (aide) Le favisme ou déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase, ou déficit en G6PD, est le déficit enzymatique le plus répandu dans le monde. (wikipedia.org)
- En 1956, dans le laboratoire de cette prison, Paul E. Carson démontre que le déficit en G6PD est responsable des anémies aiguës survenant chez les patients sensibles à la primaquine. (wikipedia.org)
- Le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est un déficit enzymatique lié à l'X, fréquent chez les sujets d'ascendance africaine et qui peut favoriser une hémolyse en cas de maladies aiguës ou après absorption de médicaments oxydants (dont les salicylates et les sulfamides). (msdmanuals.com)
- Le déficit en G6PD, un défaut de la voie de dérivation de l'hexose monophosphate, est le trouble le plus commun du métabolisme des globules rouges. (msdmanuals.com)
- Le déficit en G6PD rend le globules rouges sensible au stress oxydatif, ce qui raccourcit la durée de vie des globules rouges. (msdmanuals.com)
- L'importance de l'hémolyse dépend de l'importance du déficit en G6PD et du pouvoir oxydant du produit. (msdmanuals.com)
- À ce jour, ce médicament n'est pourtant pas utilisé, car il est contre-indiqué en cas de déficit en l'enzyme glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD). (ird.fr)
- Si vous ou un membre de votre famille êtes atteinte d'un déficit en glucose 6 phosphate déshydrogénase G6PD, car vous pourriez alors risquer de présenter une anémie avec la ciprofloxacine. (skylabs.com.co)
- De nombreuses personnes atteintes d'un déficit en G6PD ou d'une anémie du haricot mènent une vie sans symptôme. (planetefemmes.com)
- Manger n'importe quelle partie de la plante de haricot peut provoquer une anémie hémolytique ou une anémie du haricot chez les personnes présentant un déficit en G6PD, y compris l'inhalation de pollen de plante. (planetefemmes.com)
- Par ailleurs, avant de commencer un traitement par primaquine, il faut toujours vérifier l'absence de déficit en G6PD (glucose-6-phosphate déshydrogénase) en raison d'un risque d'hémolyse. (medscape.com)
D'un4
- Dans les essais cliniques avec traitement séquentiel, la majorité des patients ont bénéficié d'un relais oral dans les 4 jours (pneumonies communautaires) ou les 6 jours (infections compliquées de la peau et des tissus mous) qui ont suivi le début du traitement par voie intraveineuse. (santemagazine.fr)
- Avant toute utilisation, vous devez consulter votre médecin si vous souffrez d'une affection rénale ou hépatique, ou d'un «déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase» (maladie héréditaire rare des globules rouges). (creapharma.ch)
- En cas d'asthme, d'urticaire, de polypes du nez, de rhume des foins ou autres allergies, dans une maladie héréditaire rare des globules rouges du sang, le «déficit en glucose-6-phosphate-déshydrogénase», de même que lors d'un traitement par des médicaments anticoagulants («fluidifiants sanguins») ou des antihypertenseurs (médicaments pour abaisser la tension artérielle), vous ne devez prendre Aspirine S que sur prescription expresse de votre médecin. (creapharma.ch)
- On l'utilise lorsque l'observation d'un régime alimentaire, l'exercice et une réduction du poids n'ont pu suffisamment maîtriser le taux de glucose sanguin sans prise de médicament. (salutbonjour.ca)
Maladie2
- Une petite étude portant sur 11 personnes atteintes de la maladie de Parkinson a révélé que le fait de manger 1,5 tasse (250 grammes) de fèves après 12 heures sans traitement avait un effet positif comparable sur les niveaux sanguins de dopamine et la motricité, -dopa médicaments (6). (guiderecettes.com)
- Une autre étude portant sur 6 adultes atteints de la maladie de Parkinson a montré que la consommation de 100-200 grammes - environ 1-1,75 tasse - de fèves avec la carbidopa, un médicament anti-parkinsonien, améliorait les symptômes ainsi que les médicaments traditionnels. (guiderecettes.com)
D'une2
- L'accident vasculaire cérébral ischémique est un déficit neurologique soudain qui résulte d'une ischémie cérébrale focale associée à un infarctus cérébral définitif (p. ex. (merckmanuals.com)
- Nous verrons dans ce dossier les différentes fonctions du zinc , pourquoi utiliser des formes spéciales de zinc comme ZMA et zinc chélaté en musculation et comment un déficit en zinc peut être la cause d'une baisse de performances chez le sportif. (nutrition-outlet.org)
Taux1
- Une restriction calorique sévère à moins de 1 500 à 1 800 calories par jour améliore considérablement la sensibilité à l'insuline, comme cela a été documenté par une baisse spectaculaire des taux sanguins de glucose et d'insuline à jeun. (lifeextensioneurope.fr)
Lipides1
- Les quantités de substrat administrées sont alors de 6,8 g d'acides aminés par heure, 17,1 g de glucose par heure et 4,8 g de lipides par heure. (doctissimo.fr)
Risque1
- Les enfants de moins de 6 ans ne doivent pas recevoir de chloroquine en raison du risque de surdosage et aigu toxicité. (doctorhoogstra.com)
Personnes1
- Il s'utilise pour équilibrer le glucose sanguin des personnes atteintes du diabète de type 2. (salutbonjour.ca)
Adultes1
- Adultes et enfants de plus de 15 ans: 6 comprimés par jour à 2 heures d'intervalle. (torremedicairapuato.com)
Heures1
- Cependant, à défaut chez l'adulte, une double dose initiale (de charge) de 1 g (= 600 mg base), ou chez l'enfant 10 mg base/kg peut être fractionnée en deux prises, à 6 heures d'intervalle. (medicaments-france.com)
Chloroquine3
- ARALEN, phosphate de chloroquine, USP, est un composé de 4-aminoquinoline pour administration orale. (medicaments-france.com)
- Chaque comprimé contient 500 mg de phosphate de chloroquine USP, équivalent à 300 mg de chloroquine base. (medicaments-france.com)
- Le dosage du phosphate de chloroquine est souvent exprimé en équivalent chloroquine base. (medicaments-france.com)
Alors1
- Pourquoi essayer de réparer alors qu'on peut prévenir les déficits d'apports. (nutrition-outlet.org)
Grossesse1
- La primaquine ne doit pas être utilisée chez les nourrissons de moins de 6 mois, ni en cas de grossesse ou d'allaitement. (medscape.com)
Troubles2
- CIM-10 des anomalies congénitales, représentent 6 % de l'ensemble des troubles congénitaux. (who.int)
- et des troubles génétiques, tels que la drépanocytose, le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase et la thalassémie. (soignercontre.club)
Chez les patients1
- De très rares cas d'anémie hémolytique ayant été rapportés chez les patients ayant un déficit en glucose-6-phosphate-déshydrogénase, l'utilisation de la spiramycine dans cette population de patients n'est pas recommandée. (tenthuoc.vn)
Mois2
- EfferalganMed 80 mg est indiqué dans le traitement symptomatique des douleurs d'intensité légère à modérée et/ou des états fébriles chez les nourrissons de 4 à 6 kg (environ 1 à 4 mois). (lasante.net)
- Cette présentation est RÉSERVÉE ÀU NOURRISSON pesant de 4 à 6 kg (environ 1 à 4 mois). (lasante.net)
Jour1
- Maximum 6 comprimés par jour. (maiia.com)
Besoin au bout de 6 heures2
- La posologie usuelle est d' un demi à 1 comprimé à 1 g par prise, à renouveler en cas de besoin au bout de 6 heures minimum. (santemagazine.fr)
- Pour les enfants ayant un poids de 27 à 40 kg (environ 8 à 13 ans), la posologie est de 1 sachet à 500 mg par prise, à renouveler si besoin au bout de 6 heures, sans dépasser 4 sachets par jour. (medicament.net)
Toutes les 6 heures1
- La dose quotidienne de paracétamol recommandée est d'environ 60 mg/kg/jour, à répartir en 4 ou 6 prises, soit environ 15 mg/kg toutes les 6 heures ou 10 mg/kg toutes les 4 heures. (medicament.net)
Bout1
- Le traitement sera réévalué au bout de 6 mois par votre médecin. (da-young.com.tw)
Prise1
- L'hypouricémie est liée à une baisse de la production d'acide urique, par exemple dans la xanthinurie héréditaire, le déficit héréditaire en purine nucléoside phosphorylase et la prise d'allopurinol à des fins thérapeutiques. (unitslab.com)