Dérivés du dimethylisoalloxazine (7,8-dimethylbenzo [g] pteridine-2,4 (15h, 10H) -dione) squelette. La flavine dérivés servir un électron transfert fonctionnelles enzyme co- facteurs dans Flavoprotéines.
Un coenzyme depuis un certain nombre d ’ oxydation incluant Nadh alcool-déshydrogénase. C'est la principale forme sous laquelle riboflavine sont retrouvés dans les cellules et tissus.
Une condensation produit de riboflavine et l'adénosine diphosphate. La coenzyme de divers aerobique Dehydrogenases, par exemple, acide D-amino oxydase et L-amino acide oxydase, Lehninger. (Principes de biochimie, 1982, p972)
L ’ enzyme qui Nadh, Nadph utilise pour réduire FLAVINS. Il est impliqué dans des processus biologiques qui nécessitent une réduction flavine pour leurs fonctions telles que la bioluminescence bactérienne, anciennement listé comme CE 1.6.8.1 et CE 1.5.1.29.
Flavoprotéines sont des protéines qui contiennent un groupe prosthétique flavine, jouant un rôle crucial dans les réactions d'oxydo-réduction dans les processus métaboliques.
Facteur nutritionnel trouvé dans le lait, œufs, malté orge, foie, rein, coeur, et de légumes verts. Le plus riche source naturelle est la levure. Ca se produit au programme libre que dans la rétine des yeux, dans du sérum, et dans les urines ; de son principal formes dans les tissus et cellules sont aussi flavine Mononucléotide et FLAVIN-ADENINE dinucléotide.
Une réaction chimique dans lequel une électron est transféré d'une molécule à l'autre. La molécule est le electron-donating réduisant agent ou electron-accepting reductant ; la molécule est l'agent oxydant ou oxydant. La réduction et le fonctionnement des agents oxydant reductant-oxidant conjugué paires ou redox paires (Lehninger, Principes de biochimie, 1982, p471).
L'art ou le processus de comparaison photometrically intensités relative de la lumière dans différentes parties du spectre.
Un poids moléculaire (16000) iron-free flavoprotein contenant une molécule de flavine Mononucléotide (FMN) et isolées chez des bactéries grandi sur une des carences en fer médium. Il peut remplacer Ferredoxin dans toutes les fonctions electron-transfer dans ce dernier est connue pour servir dans les cellules bactériennes.
Un groupe de Oxidoreductases qui agissent sur Nadh, Nadph. En général, enzymes utilisant Nadh ou Nadph pour réduire un substrat sont classés selon leur réaction, dans lequel NAD + ou NADP +, est officiellement considérée comme un acceptor. Cette sous-catégorie inclut que les enzymes dans lequel un autre redox porte-avions est le acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, p100) CE 1,6.
Un flavoprotein qui catalyse la synthèse des protocatechuic acide de E216 en présence de la molécule d ’ oxygène. CE 1.14.13.2.
La classe des enzymes réactions catalysant oxidoreduction. Le substrat c'est de l'oxyde est considérée comme une donneuse d'hydrogène systématique. Le nom est basée sur le donneur : Acceptor oxidoreductase recommandée nom sera déshydrogénase, où que cela soit possible ; comme alternative, réductase peut être utilisée. Oxydase est uniquement utilisé dans les cas où l'oxygène est la acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, pistolet)
Nicotinamide adénine dinucléotide disodique. Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-Phosphate (NMN) secondés par Pyrophosphate lien au 5' -Phosphate adénosine 2 ', 5' -bisphosphate. Il sert comme un électron porte-avions dans un certain nombre de réactions, être alternativement (NADP +) oxydée et réduite (Nadph). (Dorland, 27 e)
Le dinitrocresol est un composé organique synthétique, utilisé historiquement comme pesticide et dans la fabrication de certains explosifs, qui est actuellement considéré comme toxique et cancérigène, capable d'induire des dommages hépatiques, rénaux et neurologiques.
Le processus par lequel sont transportés électrons passent d'un substrat réduite à la molécule d ’ oxygène. (De Bennington, Saunders Dictionary et Encyclopédie de médecine de laboratoire et de la Technologie, 1984, p270)
Dithionite dithionous. L'acide et les sels de ioniques.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Largement distribuée enzymes qui remplissent oxidation-reduction indésirables dans lequel un atome de l'oxygène molécule organique est incorporée dans le substrat ; les atome d'oxygène est réduit, combinée à ions d'hydrogène pour former de l'eau. Ils sont aussi connus comme monooxygenases ou hydroxylases. Ces réactions nécessitent deux substrats comme reductants pour chacun des deux atomes d'oxygène. Il y a différentes catégories de monooxygenases selon le type de hydrogen-providing cosubstrate (coenzymes) nécessaire chez les mixed-function oxydation.
Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-diphosphate lié à l'adénosine 5' -Phosphate par Pyrophosphate interne. On se retrouve largement dans la nature, et impliquée dans de nombreuses réactions enzymatiques dans lequel il sert comme un électron porte-avions en étant alternativement (NAD +) oxydée et réduite (Nadh). (Dorland, 27 e)
La voie du cytochrome forme de lactate déshydrogénase trouvé dans les mitochondries. Il y a catalyse l ’ oxydation du L-lactate à pyruvate avec transfert d'électrons de l'enzyme du cytochrome C et PROTOHEME IX FMN utilise comme co- facteurs.
De petites molécules qui sont requis pour le catalyseur de la fonction des enzymes. Plusieurs VITAMINS sont des coenzymes.
Enzymes qui réduisent nitro groupes (Nitrogenous NITRO composés) et autres composés.
Solution titration dans lequel le destination soit lu du electrode-potential les variations avec les ions déterminer les concentrations de potentiel de McGraw-Hill. (Dictionnaire de termes scientifique et technique, 4e éditeur)
Qui présente Oxidases DIOXYGEN-derived atomes d'oxygène en une variété de molécules organiques.
Flavoprotéines cette fonction comme rythme circadien des protéines dans les animaux et comme blue-light photorécepteurs dans des plantes. Ils sont à l'ADN structurally-related PHOTOLYASES il paratî que les deux classes de protéines venait peut-être d'une autre protéine qui a joué un rôle dans les organismes primitifs protéger de l 'exposition aux UV lumière.
La protéine composantes de les complexes d'enzymes (HOLOENZYMES). Un apoenzyme est le moins des co- facteurs holoenzyme co- facteurs) (enzyme requise pour les groupes ou prothèse fonction enzymatique.
La facilitation d'une réaction chimique par le matér (catalyseur) qui n'est pas consumé par la réaction.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Une enzyme qui catalyse le oxydation et réduction des ADRENODOXIN Ferredoxin ou en présence de NADP. CE 1.18.1.2 était anciennement listé comme CE 1.6.7.1 et CE 1.6.99.4.
De façon réversible catalyser l'oxydation d'un groupe hydroxyle de glucides pour former un sucre, pour l'aldéhyde ou lactone. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1. ; CE 1.1.2. ; et 1.1.99.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Une enzyme qui catalyse the reactivation UV-irradiated par la lumière de l'ADN. Ça me brise deux carbon-carbon bonds in pyrimidine en microtubules en ADN.
Une famille de gram-négatives, dans la phylum FIRMICUTES.
Un FLAVOPROTEIN, cette enzyme catalyse l ’ oxydation du SARCOSINE de glycine ; et ensuite l'eau oxygénée ; et (H2O2).
Détermination du spectre d'ultraviolets absorption par des molécules spécifiques ou les liquides en gaz, par exemple la CL2 persistait, SO2, NO2, CS2, l'ozone, mercure vapeur, et divers insaturés exclus. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation de la xanthine en présence de NAD + pour former l'acide urique et Nadh. Il agit aussi sur diverses autres purines et aldéhydes.
Nitroparaffines are a class of organic compounds consisting of aliphatic hydrocarbons with one or more nitro groups (-NO2) attached to the carbon chain, which have potential use as explosives, propellants, and vasodilators in medical treatments.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
Stable particules élémentaires avoir connu la plus petite charge négative, présent dans tous les éléments ; aussi appelé negatrons. Chargé positivement électrons sont appelés "positrons. Les chiffres, énergies and arrangement d'électrons autour de noyaux atomiques déterminer l'identité des éléments chimiques. Faisceaux d'électrons sont appelés" cathode RAYS.
L'pyruvate oxydase est une enzyme clé du métabolisme énergétique qui facilite l'oxydation du pyruvate en acétyl-CoA, un processus essentiel dans la production d'ATP via le cycle de Krebs et la phosphorylation oxydative dans les mitochondries.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Une technique applicable à la grande variété de substances lesquelles présentent paramagnetism magnétique à cause des moments d'électrons qui ne sont pas en couple. Le spectre sont utiles pour la détection et identification, pour déterminer la électron structure, de l'étude d'interactions entre les molécules, et pour le dosage de nucléaire tourne et quelques instants de McGraw-Hill. (Encyclopedia de Science et Technologie, 7 e édition) Electron double résonance nucléaire (ENDOR) la spectroscopie est une variante de la technique qui peut offrir une résolution. Analyse par résonance spin de l'électron peut être utiliser in vivo, y compris des applications imagerie tels que MAGNETIC RESONANCE IMAGING.
L'étude de structure en cristal utilisant RAYONS X diffraction techniques. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
NAD (P) H : Acceptor (Quinone) Oxidoreductases. Une famille qui inclut trois enzymes sont distingués par leur sensibilité à diverses. CE 1.6.99.2 (Nad (P) H déshydrogénase (Quinone) ;) est un flavoprotein qui diminue diverses Quinones en présence de Nadh, Nadph et est inhibé par dicoumarol. CE 1.6.99.5 (Nadh déshydrogénase (Quinone)) fait obligation Nadh, est inhibé par AMP et 2,4-dinitrophenol mais pas par dicoumarol ou en acide folique dérivés. CE 1.6.99.6 (Nadph déshydrogénase (Quinone)) et nécessite Nadph est inhibé par les dérivés de l ’ acide folique et dicoumarol mais pas par 2,4-dinitrophenol.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les obligations carbon-carbon. Cette enzyme groupe inclut toutes les enzymes qui leur confèrent double obligations dans substrats du direct de la déhydrogénation carbon-carbon obligations unique.
Enzymes qui catalyser la première étape du beta-oxidation ACIDS de gros.
La photochimie est l'étude des réactions chimiques initiées ou causées par la lumière, impliquant l'absorption de photons pour provoquer des transitions électroniques dans les molécules, conduisant à la formation de produits différents.
Un flavoprotein ça de façon réversible à NADP Nadph oxyder et une diminution de acceptor. CE 1.6.99.1.
Le dosage de l'intensité et la qualité de la fluorescence.
Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse la réduction de Lipoamide par Nadh céder dihydrolipoamide et NAD +, et cette enzyme est un composant de plusieurs complexes Multienzyme.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
Un flavoprotein qui catalyse la réduction de heme-thiolate-dependent monooxygenases et fait partie du système hydroxylating microsomales. CE 1.6.2.4.
Catalyse l ’ oxydation du glutathion de glutathion disulfures en présence de NADP +. Déficit en enzyme est associée à une anémie hémolytique, anciennement listé comme CE 1.6.4.2.
La mesure de l'amplitude des composants d'une ondulation pendant toute la gamme de fréquence de l'onde Dictionnaire de McGraw-Hill. (Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les alcools primaire et secondaire ainsi que hemiacetals. Ils sont ultérieurement classés selon le acceptor qui peut être NAD + ou NADP +), (sous-classe 1.1.1 cytochrome (1.1.2), l ’ oxygène (1.1.3), (Quinone 1.1.5), ou un autre acceptor (1.1.99).
De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la conversion du beta-D-glucose et en oxygène et peroxyde D-glucono-1,5-lactone. C'est un flavoprotein bien précises pour beta-D-glucose. L ’ enzyme est produite par Penicillium notatum et autres champignons et a ’ activité antibactérienne en présence de glucose et d'oxygène. C'est utilisé pour estimer la concentration de glucose dans le sang ou des analyses d'urine par la formation de teint coloré par le peroxyde d'hydrogène produit dans la réaction de Enzyme nomenclature. (1992) CE 1.1.3.4.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Un genre de spectre, Facultatively tiges anaérobie. C'est un organisme qui est, marine saprophytiques qui ont souvent isolé de poisson.
Un genre de VIBRIONACEAE, pris de court, légèrement incurvé, mobile, tiges bêta-lactamases plusieurs espèces produisent le choléra et autres désordres gastro-intestinaux avortement ainsi que chez les ovins et bovins.
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Des sels inorganiques de l'acide hypothétique, H3Fe (NC) 6.
Représentations théorique qui simulent le comportement ou l'activité de procédé chimique ou phénomènes ; incluant l ’ utilisation d'équations, ordinateurs et autres équipements électroniques.
Un FLAVOPROTEIN enzyme qui catalyse la déméthylation oxydatif de dimethylglycine à SARCOSINE et et ensuite.
Carence alimentaire de riboflavine causant un syndrome surtout marquée par chéilite, stomatite, glossite angulaire associé à une langue qui sont rouges ou violacées magenta-colored peuvent montrer de fissures, vascularization cornéenne, dyssebacia et anémie Dorland, 27. (Éditeur)
La première enzyme de la voie proline degradative. Il y a catalyse l ’ oxydation du 5-O pour pyrroline-5-carboxylic acide en présence d'oxygène et de l'eau. L'action n'est pas réversible. L'activité spécifique de proline oxydase augmente avec l'âge. CE 1.5.3.-.
Un élément dont symbole O, numéro atomique 8 et poids atomique [15.99903 ; 15.99977]. C'est l'élément le plus abondant sur Terre et essentiel pour la respiration.
Un genre de spectre, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles sont répandus dans l'environnement marin, et sur les surfaces et dans l ’ intestin d'animaux marins. Certaines espèces sont bioluminescentes et avons trouvé, à en symbiose dans un centre spécialisé des organes lumineux de poissons.
Cytochrome réductases sont des enzymes intrinsèques aux membranes mitochondriales qui jouent un rôle crucial dans la chaîne respiratoire, facilitant le transfert d'électrons depuis des donneurs réduits spécifiques vers l'oxygène moléculaire, ce processus étant essentiel à la production d'énergie sous forme d'ATP dans les cellules.
Un organisme a trouvé dans les produits laitiers, frais et de l'eau salée, organismes marins, des matières organiques en décomposition.
Enzymes qui catalyser le décolleté d'un lien phosphorus-oxygen autrement que par hydrolyse ou oxydation. CE 4.6.
Un genre de type levure rouge mitosporic fongique généralement considérés comme étant nonpathogenic. Il est cultivé de nombreuses sources chez les patients.
Un foie flavoenzyme matrice mitochondriale qui catalyse l ’ oxydation du SARCOSINE glycine et de mutation. Et ensuite dans l ’ enzyme causes sarcosinemia autosomale ! Un rare trouble métabolique caractérisé par des taux élevés de SARCOSINE dans le sang et urine.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse le déshydrogénation de disodium à disoproxil. Dans la plupart des organismes eucaryotes cette enzyme est un composant de transport d'électrons des mitochondries complexe II.
L'absence totale ou (librement), de gaz ou le manque d'oxygène dissous élémentaire à un endroit ou d'environnement. (De Singleton & Sainsbury, Dictionary of microbiologie et biologie moléculaire, 2d éditeur)
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Un colorant utilisé comme un réactif dans la détermination de la vitamine C.
Un FLAVOPROTEIN oxidoreductase qui apparaît comme un enzyme solubles et membranaires Epissage MONDIAL enzyme résultant d'un seul mRNA. La forme soluble sont excrétés principalement dans les érythrocytes et est impliquée dans la réduction de méthémoglobine. La forme membranaires de l ’ enzyme est retrouvé principalement dans la membrane mitochondriale Endoplasmic Reticulum et extérieur, où il participe aux désaturation ACIDS ; CHOLESTEROL gros de la biosynthèse et du métabolisme des médicaments. Un déficit en enzyme peut résulter en la méthémoglobinémie.

La flavine est un terme qui se réfère généralement à un groupe de composés organiques appelés flavocoenzymes ou flavoprotéines, qui jouent un rôle crucial dans les processus biochimiques, tels que la respiration cellulaire et le métabolisme des acides aminés, des lipides et des glucides. Les deux flavines les plus courantes sont la flavine adénine dinucléotide (FAD) et la flavine mononucléotide (FMN). Ces cofacteurs sont essentiels à l'activité de nombreuses enzymes, appelées flavoenzymes, qui catalysent des réactions d'oxydoréduction. La FAD et la FMN contiennent un noyau isoalloxazine, qui est capable d'accepter et de céder des électrons (fonctionnant comme un agent réducteur ou oxydant) pendant le processus catalytique. Les flavines sont largement distribuées dans la nature et jouent un rôle essentiel dans diverses voies métaboliques chez les humains, les animaux, les plantes et les micro-organismes.

Le Flavine Mononucléotide (FMN) est un cofacteur essentiel dans de nombreuses réactions enzymatiques, particulièrement dans le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines. Il s'agit d'une molécule organique composée d'une flavine (un dérivé de la riboflavine, ou vitamine B2) liée à un nucléotide, l'acide ribonucléique (RNA).

Le FMN joue le rôle de transporteur d'électrons et de protons dans les réactions redox, ce qui signifie qu'il peut accepter ou donner des électrons et des protons (des ions hydrogène) pendant ces processus. Cette propriété est cruciale pour la production d'énergie dans les cellules, notamment via la chaîne respiratoire mitochondriale.

Le FMN est également un composant clé de certaines enzymes flavoprotéiques, telles que la NADH déshydrogénase et la xanthine oxydase, qui sont impliquées dans la production d'ATP (adénosine triphosphate), la molécule énergétique principale des cellules.

En résumé, le Flavine Mononucléotide est un cofacteur essentiel dans de nombreuses réactions enzymatiques, jouant un rôle crucial dans le métabolisme et la production d'énergie au sein des cellules.

La Flavine Adénine Dinucléotide (FAD) est une coenzyme hydrosoluble qui joue un rôle crucial dans plusieurs réactions d'oxydoréduction dans le corps humain. Elle est composée de deux groupes moléculaires, la flavine et l'adénine, tous deux dérivés de nucléotides.

La FAD agit comme un accepteur d'électrons et de protons (un oxydant), acceptant deux électrons et un proton pour être réduite en FADH2. Ce processus est souvent lié à la production d'énergie dans les mitochondries, où elle participe à la chaîne respiratoire pendant la phosphorylation oxydative. La FAD est également importante dans la biosynthèse de certaines molécules telles que les acides aminés, les nucléotides et les lipides.

Des carences en FAD peuvent entraîner des problèmes de santé, bien qu'elles soient rares car cette coenzyme est largement répandue dans l'alimentation, notamment dans les produits laitiers, les œufs, le poisson, la viande et les céréales.

FMN réductase, également connu sous le nom de flavine mononucléotide réductase, est une enzyme qui catalyse la réaction de réduction du FMN (flavine mononucléotide) en FMNH2 (dihydroflavine mononucléotide). Cette réaction joue un rôle crucial dans le métabolisme des flavocoenzymes et est essentielle pour maintenir l'homéostasie redox dans les cellules. La FMN réductase est exprimée dans divers tissus, y compris le foie, les reins, le cerveau et les muscles squelettiques. Des mutations dans le gène de la FMN réductase peuvent entraîner des maladies métaboliques telles que la neuropathie optique héréditaire de Leber (LHON).

Les flavoprotéines sont des protéines qui contiennent un ou plusieurs groupements prosthétiques de flavine, tels que la flavin mononucléotide (FMN) ou les flavocoenzymes FAD (flavine adénine dinucléotide). Ces flavocoenzymes jouent un rôle crucial en tant qu'accepteurs d'électrons dans les réactions d'oxydo-réduction, participant ainsi à divers processus métaboliques, notamment la chaîne respiratoire et le métabolisme des acides aminés et des lipides. Les flavoprotéines peuvent exister sous forme oxydée ou réduite et subir des modifications conformationnelles lors du transfert d'électrons, ce qui entraîne des changements dans leur activité enzymatique.

La riboflavine, également connue sous le nom de vitamine B2, est une vitamine hydrosoluble essentielle pour le métabolisme énergétique, la croissance et la fonction normale des yeux, de la peau, des muqueuses et du système nerveux. Elle joue un rôle crucial dans la production d'énergie à partir des glucides, des lipides et des protéines, ainsi que dans la protection des cellules contre les dommages oxydatifs. La riboflavine est également nécessaire à la croissance et à la réparation des tissus, au maintien de la vision saine et au fonctionnement normal du système nerveux. Elle se trouve dans une variété d'aliments, y compris le lait, les œufs, les viandes, les légumes verts feuillus, les fruits et les noix. Les carences en riboflavine sont rares mais peuvent entraîner des symptômes tels que fatigue, lésions cutanées, inflammation des muqueuses, anémie et problèmes de vision.

L'oxydoréduction, également connue sous le nom de réaction redox, est un processus chimique important dans la biologie et la médecine. Il s'agit d'une réaction au cours de laquelle il y a un transfert d'électrons entre deux molécules ou ions, ce qui entraîne un changement dans leur état d'oxydation.

Dans une réaction redox, il y a toujours simultanément une oxydation (perte d'électrons) et une réduction (gain d'électrons). L'espèce qui perd des électrons est appelée l'agent oxydant, tandis que celle qui gagne des électrons est appelée l'agent réducteur.

Ce processus est fondamental dans de nombreux domaines de la médecine et de la biologie, tels que la respiration cellulaire, le métabolisme énergétique, l'immunité, la signalisation cellulaire, et bien d'autres. Les déséquilibres redox peuvent également contribuer au développement de diverses maladies, telles que les maladies cardiovasculaires, le diabète, le cancer, et les troubles neurodégénératifs.

La spectrophotométrie est une méthode analytique utilisée en médecine et en biologie pour mesurer la quantité de substance présente dans un échantillon en mesurant l'intensité de la lumière qu'il absorbe à différentes longueurs d'onde. Cette technique repose sur le principe selon lequel chaque composé chimique absorbe, transmet et réfléchit la lumière d'une manière caractéristique, ce qui permet de l'identifier et de quantifier sa concentration dans un échantillon donné.

Dans la pratique médicale, la spectrophotométrie est souvent utilisée pour mesurer la concentration de divers composés dans le sang ou d'autres fluides corporels, tels que les protéines, les glucides, les lipides et les pigments. Elle peut également être utilisée pour évaluer l'activité des enzymes et des autres protéines biologiques, ce qui permet de diagnostiquer certaines maladies ou de surveiller l'efficacité d'un traitement thérapeutique.

La spectrophotométrie est une méthode non destructive, ce qui signifie qu'elle ne détruit pas l'échantillon pendant le processus de mesure. Elle est également très sensible et précise, ce qui en fait un outil essentiel pour la recherche médicale et la pratique clinique.

La flavodoxine est une petite protéine qui contient un cofacteur flavin (FMN) et fonctionne comme un transporteur d'électrons dans divers processus biochimiques. Elle est souvent trouvée dans les bactéries et les algues photosynthétiques, où elle joue un rôle important dans la chaîne de transport d'électrons de la photosynthèse. Dans certaines conditions environnementales stressantes, comme l'exposition à des niveaux élevés de lumière ou de métaux lourds toxiques, les bactéries peuvent augmenter la production de flavodoxine pour aider à protéger la cellule contre les dommages oxydatifs. La flavodoxine est également étudiée dans le contexte de la biotechnologie et de la médecine en raison de ses propriétés antioxydantes et de sa capacité à se lier à des métaux lourds toxiques.

La NADH-NADPH oxydoréductase est une enzyme qui catalyse l'oxydation du NADH (nicotinamide adénine dinucléotide réduit) et du NADPH (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit) en NAD+ et NADP+ respectivement, tout en réduisant simultanément une molécule d'acceptateur d'électrons. Cette réaction est essentielle dans le métabolisme cellulaire, car elle permet de régénérer les coenzymes NAD+ et NADP+ qui sont nécessaires à d'autres réactions redox.

L'une des NADH-NADPH oxydoréductases les plus connues est la complexe I (NADH déshydrogénase) de la chaîne respiratoire mitochondriale, qui joue un rôle clé dans la production d'ATP. Cette enzyme est composée de plusieurs sous-unités protéiques et contient des centres fer-soufre qui facilitent le transfert d'électrons du NADH vers la coenzyme Q, une molécule liposoluble située dans la membrane mitochondriale interne.

Dans l'ensemble, les NADH-NADPH oxydoréductases sont des enzymes importantes qui participent à de nombreux processus biochimiques, notamment le métabolisme énergétique, la biosynthèse et la détoxification cellulaire.

Le 4-hydroxybenzoate 3-monooxygenase est une enzyme appartenant à la classe des oxydoréductases qui catalyse spécifiquement l'oxydation d'un substrat aromatique, le 4-hydroxybenzoate, en utilisant le NADPH et l'O2 comme cofacteurs. Ce processus aboutit à la formation de 3,4-dihydroxybenzoate et de peroxyde d'hydrogène comme produits finaux. Cette enzyme joue un rôle important dans la dégradation des catéchols et des acides aromatiques dans l'environnement et est également présente chez certaines bactéries pour faciliter leur propre métabolisme.

La nomenclature systématique de cette enzyme est EC 1.14.13.2, ce qui indique qu'il s'agit d'une oxydoréductase à activer les donneurs d'un seul électron avec l'oxygène comme accepteur, utilisant NADH ou NADPH comme réducteur et incorporant ou réduisant une molécule d'oxygène.

Le 4-hydroxybenzoate 3-monooxygenase est composé de deux sous-unités protéiques différentes, chacune ayant une fonction spécifique dans le processus catalytique. La première sous-unité, appelée hydroxylase, est responsable de l'activation de l'oxygène moléculaire et du transfert d'un atome d'oxygène vers le substrat aromatique. La deuxième sous-unité, appelée réductase, est responsable de la régénération du cofacteur NADPH en utilisant le NADP+ comme accepteur d'électrons.

Cette enzyme est importante dans les processus biologiques et environnementaux car elle permet de dégrader les composés aromatiques, qui sont souvent persistants et difficiles à éliminer. En outre, le 4-hydroxybenzoate 3-monooxygenase peut également être utilisé dans des applications industrielles pour la production de produits chimiques spécialisés et la biodégradation des polluants organiques.

Les oxydoréductases sont des enzymes qui catalysent les réactions d'oxydoréduction, dans lesquelles un composé est oxydé (perte d'électrons) et un autre est reduit (gain d'électrons). Ces enzymes jouent un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la respiration cellulaire, la photosynthèse, et le métabolisme des lipides, des glucides et des protéines.

Elles sont classées dans la classe EC 1 du système de classification des enzymes. Les oxydoréductases peuvent être subdivisées en plusieurs catégories en fonction du type de groupement chimique qui est oxydé ou réduit, comme les oxydations/réductions de groupements hydroxyles, de groupements amine, de groupements sulfhydryle, etc.

Les oxydoréductases contiennent souvent des cofacteurs, tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide), qui sont eux-mêmes oxydés ou réduits au cours de la réaction enzymatique. Ces cofacteurs jouent un rôle important dans le transfert des électrons entre les substrats et l'enzyme.

Les exemples d'oxydoréductases comprennent la déshydrogénase pyruvique, qui oxyde le pyruvate en acétyl-CoA, et la catalase, qui réduit le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une erreur de frappe dans votre question. Il n'y a pas de terme médical connu sous le nom de "Nadp". Cependant, il est possible que vous fassiez référence à l'un des termes suivants :

1. NADP (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate) : Il s'agit d'une coenzyme importante dans les cellules vivantes qui joue un rôle crucial dans de nombreuses réactions métaboliques, y compris la biosynthèse des acides gras et le métabolisme du glucose.

2. NADPH (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit) : Il s'agit d'une forme réduite de NADP qui est un donneur d'électrons important dans les réactions biochimiques, telles que la biosynthèse des lipides et la régénération du glutathion.

Si vous cherchiez une définition pour l'un de ces termes ou un terme différent, pouvez-vous s'il vous plaît préciser votre question? Je suis heureux de vous aider.

Le dinitrocresol est un composé chimique qui a été utilisé dans le passé comme un médicament pour traiter l'obésité. Il s'agit d'un dérivé du crésol, qui est un phénol naturellement présent dans certaines huiles essentielles. Le dinitrocresol est composé de deux groupes nitro (-NO2) attachés à la molécule de crésol.

Cependant, l'utilisation du dinitrocresol comme médicament a été interrompue en raison de ses effets secondaires graves et potentiellement mortels. Il peut causer des dommages au foie, aux reins et au système nerveux central. De plus, il peut provoquer une méthémoglobinémie, une condition dans laquelle l'hémoglobine ne peut pas transporter l'oxygène de manière adéquate dans le sang. Par conséquent, il n'est plus considéré comme un traitement sûr ou efficace pour la perte de poids ou toute autre condition médicale.

Le dithionite est un composé chimique qui est souvent utilisé dans les contextes médicaux et de laboratoire. Sa forme la plus courante est le dithionite de sodium, également connu sous le nom de sel de sodium de l'acide hydrogéno-dithionique. Il est souvent utilisé comme réducteur, ce qui signifie qu'il peut faciliter certaines réactions chimiques en éliminant les atomes d'oxygène des autres composés.

Dans un contexte médical, le dithionite de sodium peut être utilisé pour traiter certaines conditions telles que la méthémoglobinémie, une affection dans laquelle l'hémoglobine dans les globules rouges est oxydée et ne peut plus transporter efficacement l'oxygène dans le corps. Le dithionite de sodium fonctionne en réduisant l'hémoglobine méthémoglobinique, la restaurant à sa forme fonctionnelle normale.

Cependant, il est important de noter que le dithionite de sodium peut être toxique à des concentrations élevées et doit donc être utilisé avec prudence et sous surveillance médicale appropriée.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Les mixed function oxygenases sont un type d'enzymes hépatiques qui catalysent des réactions d'oxydation dans le foie. Elles jouent un rôle crucial dans l'élimination des médicaments et des toxines de l'organisme en les transformant en métabolites plus solubles dans l'eau, ce qui facilite leur excrétion par les reins.

Ces enzymes sont appelées "mixed function" car elles peuvent catalyser des réactions d'oxydation utilisant deux substrats différents simultanément : une molécule de dioxygène et une molécule de NADPH (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit).

Les mixed function oxygenases sont souvent impliquées dans des réactions d'oxydation qui produisent des époxydes, des dérivés réactifs de l'oxygène et d'autres métabolites toxiques. Par conséquent, une activation excessive ou une inhibition insuffisante de ces enzymes peut entraîner des effets indésirables sur la santé, tels que des dommages hépatiques ou une augmentation du risque de cancer.

Les mixed function oxygenases sont un sujet d'intérêt important dans le domaine de la pharmacologie et de la toxicologie, car elles peuvent affecter l'efficacité et la sécurité des médicaments. Les chercheurs étudient donc les mécanismes moléculaires qui régulent ces enzymes pour développer des stratégies visant à améliorer l'utilisation des médicaments et à réduire les risques de toxicité.

Je suis désolé, "NAD" est une abréviation qui peut avoir plusieurs significations dans le domaine médical. Voici quelques-unes des définitions possibles :

1. Nicotinamide Adenine Dinucleotide : Il s'agit d'une coenzyme importante qui joue un rôle crucial dans de nombreuses réactions métaboliques dans notre corps, telles que la production d'énergie et la réparation de l'ADN.
2. Neurologist Assessment of Disability : Il s'agit d'une échelle utilisée pour évaluer le niveau de handicap chez les personnes atteintes de maladies neurologiques.
3. Not Applicable Data : Cela signifie que les données ne sont pas applicables ou pertinentes dans un certain contexte médical.
4. No Abnormalities Detected : Cela signifie qu'aucune anomalie n'a été détectée lors d'un examen médical ou d'un test de diagnostic.

Pour fournir une définition plus précise, je devrais avoir plus de contexte sur la façon dont l'abréviation "NAD" est utilisée dans un contexte médical spécifique.

Les coenzymes sont des molécules organiques, souvent des vitamines ou leurs dérivés, qui interviennent dans les réactions chimiques catalysées par les enzymes. Elles jouent un rôle crucial dans le transfert de groupements fonctionnels entre les substrats au cours d'une réaction enzymatique. Souvent, les coenzymes se lient temporairement à l'enzyme pour former un complexe enzyme-coenzyme, qui peut ensuite interagir avec le substrat. Après la réaction, la coenzyme est souvent régénérée et peut donc participer à d'autres cycles catalytiques. Les coenzymes sont donc des composants essentiels du fonctionnement des enzymes et par conséquent, du métabolisme cellulaire dans son ensemble.

Les nitroréductases sont des enzymes qui catalysent la réduction des nitroaromatiques, tels que les nitrates et les nitrites, en produits moins oxydés. Ces enzymes jouent un rôle important dans le métabolisme de ces composés chez certaines bactéries et sont également étudiées pour leur potentiel dans la décontamination environnementale et la bioremédiation des polluants nitrés. Les nitroréductases peuvent être classées en fonction du type de nitrocomposé qu'elles réduisent, comme les nitrate réductases, les nitrite réductases et les nitroaromatique réductases. Ces enzymes sont également étudiées pour leur potentiel dans le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques, telles que la réduction des effets toxiques des médicaments contenant des nitrogroupes.

La potentiométrie est une méthode de mesure électrique utilisée en physiologie et en biochimie pour mesurer la différence de potentiel électrique entre deux points d'un système. Elle est fréquemment utilisée dans le domaine médical pour mesurer le potentiel électrique à travers une membrane biologique, comme celle d'une cellule nerveuse ou musculaire.

Dans la pratique médicale, la potentiométrie est souvent utilisée dans les enregistrements électrophysiologiques pour mesurer l'activité électrique du cœur (électrocardiogramme - ECG), du cerveau (électroencéphalogramme - EEG) ou des muscles (électromyogramme - EMG).

La potentiométrie est également utilisée dans les tests de diagnostic, tels que la mesure de la conductivité électrique des tissus pour détecter des lésions ou des maladies. Par exemple, dans la tomographie de résistivité électrique (ERT), une méthode d'imagerie médicale non invasive qui utilise la potentiométrie pour mesurer la conductivité électrique des tissus corporels, ce qui peut aider à détecter des anomalies telles que des tumeurs ou des inflammations.

Les oxygénases sont des enzymes qui catalysent l'ajout d'un ou plusieurs atomes d'oxygène à leur substrat à partir de molécules d'oxygène (O2). Ce processus est souvent lié à la production de dérivés réactifs de l'oxygène, qui peuvent être impliqués dans des voies de signalisation cellulaire ou, dans certains cas, contribuer au stress oxydatif et aux dommages cellulaires.

Les oxygénases sont généralement classées en fonction du nombre d'atomes d'oxygène qu'elles transfèrent à leur substrat. Ainsi, on distingue les mono-oxygénases, qui ne transfert qu'un seul atome d'oxygène, et les dioxygénases, qui en transfert deux.

Ces enzymes jouent un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la biosynthèse des acides aminés, des lipides, des stéroïdes et d'autres molécules biologiquement actives. Elles sont également impliquées dans la détoxification de certaines substances étrangères à l'organisme, comme les médicaments et les polluants.

Les cryptochromes sont des protéines flavoprotéiques qui fonctionnent comme photorécepteurs dans les organismes vivants, y compris les humains. Ils jouent un rôle crucial dans la régulation des rythmes circadiens (les cycles veille-sommeil d'environ 24 heures) en détectant la lumière ambiante, en particulier la lumière bleue.

Dans le contexte médical, les cryptochromes sont souvent mentionnés dans le cadre de recherches sur les troubles du sommeil et les rythmes circadiens. Par exemple, une exposition excessive à la lumière bleue, telle que celle émise par les écrans d'ordinateur et de smartphone, peut perturber l'activité des cryptochromes et désynchroniser les rythmes circadiens, ce qui peut entraîner des troubles du sommeil.

Les cryptochromes sont également étudiés dans le cadre de la recherche sur la dégénérescence maculaire liée à l'âge (DMLA), une maladie oculaire dégénérative qui peut entraîner une perte de vision. Certaines études ont suggéré que les cryptochromes pourraient jouer un rôle dans la protection des yeux contre les dommages causés par la lumière bleue, ce qui en fait une cible potentielle pour le développement de nouveaux traitements contre la DMLA.

Il est important de noter que la recherche sur les cryptochromes et leurs fonctions dans l'organisme humain est encore en cours, et de nombreux aspects de leur rôle dans la physiologie humaine restent à élucider.

Un apoenzyme est la partie protéique d'une enzyme qui est responsable de sa structure et de sa fonction spécifiques. Avant que l'apoenzyme ne puisse fonctionner comme une enzyme, il doit se combiner avec une cofacteur, qui est généralement un ion métallique ou une petite molécule organique appelée coenzyme. Cette combinaison forme l'holoenzyme, qui est la forme active de l'enzyme et capable de catalyser des réactions chimiques dans le corps.

Les apoenzymes sont synthétisés dans le réticulum endoplasmique rugueux des cellules et sont ensuite transportés vers leur emplacement final dans le cytoplasme, les mitochondries, les lysosomes ou d'autres organites cellulaires. Les mutations génétiques qui affectent la structure de l'apoenzyme peuvent entraîner une diminution ou une perte totale de l'activité enzymatique, ce qui peut conduire à des maladies métaboliques héréditaires telles que la phénylcétonurie et la goutte.

En termes médicaux, la catalyse fait référence à l'accélération d'une réaction chimique spécifique dans un milieu biologique, grâce à la présence d'une substance appelée catalyseur. Dans le contexte du métabolisme cellulaire, ces catalyseurs sont généralement des enzymes protéiques qui abaissent l'énergie d'activation nécessaire pour initier et maintenir ces réactions chimiques vitales à une vitesse appropriée.

Les catalyseurs fonctionnent en augmentant la vitesse à laquelle les molécules réactives entrent en contact les unes avec les autres, ce qui facilite la formation de liaisons chimiques et la décomposition des composés. Il est important de noter que les catalyseurs ne sont pas eux-mêmes consommés dans le processus; ils peuvent être réutilisés pour accélérer plusieurs cycles de réactions identiques.

Dans certains cas, des molécules non protéiques peuvent également servir de catalyseurs dans les systèmes biologiques, comme les ions métalliques ou les cofacteurs organiques qui aident certaines enzymes à fonctionner efficacement. Ces cofacteurs sont souvent essentiels pour maintenir la structure tridimensionnelle des protéines et faciliter l'orientation correcte des substrats pour une réaction catalytique optimale.

En résumé, la catalyse est un processus crucial dans le métabolisme cellulaire, permettant aux organismes vivants de réguler et d'accélérer diverses réactions chimiques indispensables à leur survie et à leur fonctionnement normal.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

La ferredoxine-NADP réductase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans la photosynthèse et le métabolisme des nitrogènes. Elle catalyse la réaction de reduction du NADP+ en NADPH en utilisant l'énergie fournie par la ferredoxine reduite. Cette reaction est essentielle pour la production d'ATP et de NADPH dans le stroma des thylakoïdes, qui sont ensuite utilisés pour la fixation du carbone dans le cycle de Calvin. La ferredoxine-NADP réductase est également importante dans le métabolisme des nitrogènes, où elle fournit le NADPH nécessaire à la reduction des nitrates en ammonium. Cette enzyme est donc essentielle pour la croissance et le développement des plantes et d'autres organismes photosynthétiques.

Les carbohydrate déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des groupements alcool (-OH) des glucides (sucres) en groupements aldéhyde ou cétone, accompagnée de la réduction d'un cofacteur comme le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide). Ce processus est une étape clé dans la dégradation des glucides pour produire de l'énergie dans les cellules.

Il existe plusieurs types de carbohydrate déshydrogénases, chacune spécialisée dans l'oxydation d'un type spécifique de glucide. Par exemple, la glucose déshydrogénase oxyde le glucose en gluconolactone, tandis que la L-galactose déshydrogénase oxyde le galactose en galactonolactone.

Les carbohydrate déshydrogénases jouent un rôle important dans divers processus métaboliques, tels que la glycolyse, la pentose phosphate pathway et la voie des acides tricarboxyliques (TCA). Les mutations de ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

La déoxyribodipyrimidine photo-lyase, également connue sous le nom de dinucleotide pyrimidique photolyase, est un type d'enzyme qui répare les dommages causés à l'ADN par la lumière ultraviolette (UV). Plus spécifiquement, cette enzyme répare des lésions de l'ADN appelées dimères de pyrimidine, qui se forment lorsque deux pyrimidines adjacentes sur une même chaîne d'ADN sont liées par un lien covalent.

Les dimères de pyrimidine peuvent entraver la réplication et la transcription de l'ADN, ce qui peut conduire à des mutations et à des dommages cellulaires. La déoxyribodipyrimidine photo-lyase utilise l'énergie de la lumière pour catalyser la réaction chimique qui rompt le lien covalent entre les deux pyrimidines, permettant ainsi à l'ADN de retrouver sa structure normale.

Cette enzyme est donc essentielle pour prévenir les dommages causés par l'exposition aux rayons UV et pour maintenir l'intégrité de l'ADN. Elle est largement distribuée dans le règne vivant, des bactéries aux plantes en passant par les animaux, y compris les humains. Cependant, chez l'homme, son activité est limitée à certains tissus et elle ne semble pas jouer un rôle majeur dans la réparation de l'ADN.

Selon l'autorité taxonomique en microbiologie, LPSN (List of Prokaryotic names with Standing in Nomenclature), Veillonellaceae est une famille de bactéries Gram-négatives anaérobies strictes. Les membres de cette famille sont généralement décrits comme des cocci ou des bâtonnets en chaînes et se trouvent souvent dans la flore microbienne humaine normale, en particulier dans la bouche, le tractus gastro-intestinal et les voies respiratoires. Ils sont également associés à diverses infections opportunistes chez l'homme, telles que l'abcès cérébral, l'endocardite infectieuse, l'ostéomyélite, la méningite, la pneumonie et l'infection des plaies. Les Veillonellaceae sont capables de dégrader les acides aminés et peuvent produire de l'acétate, du formiate, du propionate et du CO2 comme métabolites finaux.

La sarcosine oxydase est une enzyme qui joue un rôle important dans le métabolisme des acides aminés. Plus spécifiquement, elle catalyse l'oxydation de la sarcosine (un dérivé de la glycine) en glycine, produisant du formaldéhyde et de l'hydrogen peroxide comme sous-produits. Cette réaction se produit en deux étapes : dans un premier temps, la sarcosine est convertie en glycine avec la production de formaldéhyde ; dans un second temps, le formaldéhyde est oxydé en formate, et l'hydrogen peroxide est réduit en eau.

La sarcosine oxydase est principalement trouvée dans les bactéries et certains types de levures, où elle aide à la dégradation des acides aminés et à la production d'énergie. Elle peut également être utilisée comme marqueur biochimique pour certaines bactéries, car sa présence ou son activité peut indiquer la présence de ces organismes dans un échantillon donné.

Il est important de noter que l'hydrogen peroxide produit par cette réaction doit être décomposé en eau et oxygène par une autre enzyme, la catalase, pour éviter qu'il ne s'accumule et n'endommage les cellules. Une carence en catalase peut entraîner une accumulation d'hydrogen peroxide et des dommages oxydatifs aux cellules.

La spectrophotométrie ultraviolette est une méthode de mesure de la quantité de lumière absorbée par des échantillons dans la région du spectre électromagnétique de l'ultraviolet (UV), qui se situe entre 100 et 400 nanomètres (nm). Cette technique est largement utilisée en chimie analytique, en biologie et en médecine pour identifier, quantifier et caractériser divers composés chimiques et matériaux.

Dans la spectrophotométrie UV, un monochromateur est utilisé pour sélectionner une longueur d'onde spécifique de la lumière ultraviolette, qui est ensuite dirigée vers l'échantillon. L'échantillon absorbe alors une certaine quantité de cette lumière, en fonction de sa composition chimique et de sa structure moléculaire. La lumière restante est détectée et mesurée par un détecteur, tel qu'un photodiode ou un photomultiplicateur.

La quantité de lumière absorbée est ensuite calculée en utilisant la loi de Beer-Lambert, qui établit une relation directe entre l'absorbance de l'échantillon, sa concentration et la longueur du trajet optique de la lumière à travers l'échantillon. Cette information peut être utilisée pour déterminer la concentration d'un composé spécifique dans un échantillon ou pour étudier les propriétés optiques des matériaux.

En médecine, la spectrophotométrie UV est souvent utilisée en biochimie clinique pour mesurer la concentration de diverses protéines et métabolites dans le sang et d'autres fluides corporels. Par exemple, elle peut être utilisée pour déterminer les niveaux de bilirubine dans le sérum sanguin, ce qui est important pour le diagnostic et le suivi de la jaunisse néonatale et des troubles hépatiques.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

La xanthine déshydrogénase (XDH) est un enzyme présent dans les peroxysomes et mitochondries des cellules, qui joue un rôle crucial dans la oxydation des purines. Il catalyse la conversion de xanthine en urate, qui est le produit final de la dégradation des acides nucléiques dans l'organisme humain.

XDH existe sous deux formes isoenzymatiques: la forme NAD+-dépendante (XDH) et la forme NADP+-dépendante (XO). La forme XDH est principalement active dans les tissus qui métabolisent les purines à un rythme élevé, comme le foie, les reins et l'intestin. En revanche, la forme XO est présente en plus grande quantité dans les parois vasculaires et peut participer à la production de radicaux libres, ce qui peut contribuer au développement de maladies cardiovasculaires.

Une activité accrue de l'enzyme XDH/XO a été observée dans diverses conditions pathologiques, telles que les maladies inflammatoires, le cancer et les maladies neurodégénératives. Par conséquent, l'inhibition de cette enzyme est considérée comme une stratégie thérapeutique potentielle pour traiter ces affections.

Je suis désolé, mais le terme "nitroparaffines" ne fait pas référence à un concept ou une condition médicale spécifique. Il s'agit plutôt d'un terme chimique qui décrit une classe de composés organiques contenant du nitro (NO2) et des chaînes carbonées saturées, c'est-à-dire des alcanes. Les nitroparaffines sont principalement utilisées dans l'industrie comme intermédiaires pour la synthèse d'autres composés chimiques. Par conséquent, il n'y a pas de définition médicale associée à ce terme.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

La « Spécificité selon le substrat » est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la capacité d'un médicament ou d'une substance toxique à agir spécifiquement sur une cible moléculaire particulière dans un tissu ou une cellule donnée. Cette spécificité est déterminée par les propriétés chimiques et structurelles de la molécule, qui lui permettent de se lier sélectivement à sa cible, telles qu'un récepteur, un canal ionique ou une enzyme, sans affecter d'autres composants cellulaires.

La spécificité selon le substrat est importante pour minimiser les effets secondaires indésirables des médicaments et des toxines, car elle permet de cibler l'action thérapeutique ou toxique sur la zone affectée sans altérer les fonctions normales des tissus environnants. Cependant, il est important de noter que même les molécules les plus spécifiques peuvent avoir des effets hors cible à des concentrations élevées ou en présence de certaines conditions physiologiques ou pathologiques.

Par exemple, un médicament conçu pour se lier spécifiquement à un récepteur dans le cerveau peut également affecter d'autres récepteurs similaires dans d'autres organes à des doses plus élevées, entraînant ainsi des effets secondaires indésirables. Par conséquent, la spécificité selon le substrat est un facteur important à prendre en compte lors du développement et de l'utilisation de médicaments et de substances toxiques.

Dans le contexte de la physique et de la chimie, un électron est une particule subatomique élémentaire qui porte une charge électrique négative et qui est associée à tout atome. Les électrons sont situés dans des couches ou des niveaux d'énergie spécifiques autour du noyau atomique, qui est composé de protons et de neutrons.

En médecine, la compréhension des électrons et de leur comportement est importante en imagerie médicale, telle que la tomodensitométrie (TDM) et la radiothérapie. Dans ces applications, les électrons interagissent avec les rayons X ou d'autres formes de radiation, ce qui permet de produire des images détaillées du corps humain ou de cibler et de détruire les cellules cancéreuses.

Cependant, il est important de noter que la définition fondamentale des électrons ne relève pas directement de la médecine, mais plutôt de la physique et de la chimie.

La pyruvate oxydase est une enzyme localisée dans la matrice mitochondriale qui joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique. Elle catalyse l'oxydation du pyruvate, le produit final de la glycolyse, en acétyl-coenzyme A (acétyl-CoA). Ce processus est essentiel pour que le pyruvate puisse être entièrement oxydé dans le cycle de Krebs, permettant ainsi la production d'énergie supplémentaire sous forme d'ATP.

L'équation chimique de cette réaction est la suivante :

Pyruvate + CoA + H2O + O2 -> Acétyl-CoA + CO2 + H2O2

La pyruvate oxydase utilise le dioxygène comme accepteur d'électrons final, produisant du peroxyde d'hydrogène (H2O2) dans le processus. Il est important de noter que cette enzyme contient un groupe hème et un cofacteur flavinique (FAD), qui sont essentiels à son activité catalytique.

Dans l'organisme humain, la pyruvate oxydase est principalement exprimée dans le cerveau, où elle participe au métabolisme énergétique du tissu nerveux. Des défauts ou des mutations dans le gène de la pyruvate oxydase peuvent entraîner un déficit en pyruvate oxydase, une maladie rare caractérisée par une neuropathie sensorimotrice et une encéphalopathie.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

La cristallographie aux rayons X est une technique d'analyse utilisée en physique, en chimie et en biologie pour étudier la structure tridimensionnelle des matériaux cristallins à l'échelle atomique. Cette méthode consiste à exposer un échantillon de cristal à un faisceau de rayons X, qui est ensuite diffracté par les atomes du cristal selon un motif caractéristique de la structure interne du matériau.

Lorsque les rayons X frappent les atomes du cristal, ils sont déviés et diffusés dans toutes les directions. Cependant, certains angles de diffusion sont privilégiés, ce qui entraîne des interférences constructives entre les ondes diffusées, donnant lieu à des pics d'intensité lumineuse mesurables sur un détecteur. L'analyse de ces pics d'intensité permet de remonter à la disposition spatiale des atomes dans le cristal grâce à des méthodes mathématiques telles que la transformation de Fourier.

La cristallographie aux rayons X est une technique essentielle en sciences des matériaux, car elle fournit des informations détaillées sur la structure et l'organisation atomique des cristaux. Elle est largement utilisée dans divers domaines, tels que la découverte de nouveaux médicaments, la conception de matériaux avancés, la compréhension des propriétés physiques et chimiques des matériaux, ainsi que l'étude de processus biologiques à l'échelle moléculaire.

La quinone réductase est un type d'enzyme qui catalyse la réaction de réduction des quinones en hydroquinones. Ce processus implique le transfert d'un ou deux électrons et d'un proton, ce qui peut entraîner la génération de radicaux libres. Dans le contexte médical, les quinone réductases sont souvent mentionnées dans le cadre de la discussion sur la détoxification des xénobiotiques (substances étrangères à l'organisme) et la protection contre le stress oxydatif.

Il existe deux types principaux de quinone réductases chez les mammifères : la NQO1 (quinone réductase 1) et la NQO2 (quinone réductase 2). La NQO1 est largement distribuée dans le corps, en particulier dans le foie, les poumons et les reins. Elle joue un rôle important dans la détoxification des xénobiotiques et la protection contre le stress oxydatif. La NQO2, quant à elle, est principalement exprimée dans le cerveau et le système nerveux périphérique.

Les quinone réductases peuvent également jouer un rôle dans la chimiorésistance des tumeurs, car elles peuvent contribuer à la réduction de certains agents anticancéreux en formes qui sont moins toxiques pour les cellules cancéreuses. Cependant, cette propriété peut être exploitée pour développer des stratégies thérapeutiques visant à inhiber l'activité des quinone réductases et potentialiser ainsi l'efficacité des traitements anticancéreux.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

Selon la classification EC (Enzyme Commission) des enzymes, les « Oxidoreductases acting on CH-CH group donors » représentent une classe d'enzymes qui catalysent l'oxydoréduction de groupements carbonyle ou similarés, y compris les alcools, aldéhydes, cétones et acides carboxyliques. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des lipides, des glucides et des aminoacides, ainsi que dans la biosynthèse de divers composés organiques.

Plus spécifiquement, cette classe d'enzymes est définie par le transfert d'un ou plusieurs électrons et/ou d'un proton (H+) d'un substrat donneur à un accepteur d'électrons, généralement accompagné de l'oxydation du donneur et de la réduction de l'accepteur. Les enzymes de cette classe possèdent des cofacteurs tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide), qui facilitent le transfert d'électrons.

Exemples d'enzymes appartenant à cette classe comprennent l'alcool déshydrogénase, l'aldéhyde déshydrogénase et la lactate déshydrogénase.

Les acyl-CoA déshydrogénases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras à chaîne moyenne et longue. Elles catalysent la première étape de la β-oxydation des acides gras, une voie métabolique qui permet la dégradation des acides gras en unités d'acétyl-CoA, qui peuvent ensuite être oxydées dans le cycle de l'acide citrique pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

Les acyl-CoA déshydrogénases agissent spécifiquement sur les acides gras activés sous forme d'acyl-CoA en les désaturant, c'est-à-dire en introduisant une double liaison carbone-carbone entre les atomes de carbone 2 et 3 de la chaîne acyle. Cette réaction produit également du FADH2, qui peut être utilisé pour régénérer le NAD+ nécessaire à d'autres étapes du métabolisme.

Il existe plusieurs types d'acyl-CoA déshydrogénases, chacune avec une spécificité pour des chaînes acyles de différentes longueurs. Par exemple, l'acétate déshydrogénase agit sur les acides gras à deux carbones, la butyryl-CoA déshydrogénase sur les acides gras à quatre carbones, et ainsi de suite.

Les mutations dans les gènes codant pour ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires telles que l'acidurie glutarique de type I ou la déficience en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne, qui se manifestent par une accumulation d'acides gras non oxydés dans les tissus et des symptômes tels que vomissements, hypoglycémie, acidose métabolique et encéphalopathie.

La photochimie est une branche de la chimie qui traite des réactions chimiques induites par la lumière. Dans un contexte médical, la photochimie peut se référer à l'étude des changements biochimiques dans les tissus vivants qui sont provoqués par l'exposition à la lumière. Cela peut inclure l'utilisation de la lumière pour déclencher des réactions chimiques dans le corps, telles que la photothérapie utilisée pour traiter certaines conditions cutanées ou certains types de cancer. Dans ces applications médicales, différentes longueurs d'onde de la lumière sont utilisées pour cibler et activer des molécules spécifiques, ce qui entraîne une variété d'effets thérapeutiques.

La NADPH-déhydrogenase est une enzyme oxydoreductase qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des cellules. Elle catalyse la réaction d'oxydation du NADPH (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit) en NADP+ (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate oxydé), tout en réduisant simultanément un substrat acceptateur d'électrons. Ce processus est essentiel dans la biosynthèse de divers composés cellulaires, tels que les acides gras, le cholestérol et certaines hormones stéroïdes. Il s'agit également d'une étape clé dans la neutralisation des espèces réactives de l'oxygène (ROS), protégeant ainsi la cellule contre le stress oxydatif et ses conséquences néfastes. Des anomalies dans le fonctionnement de cette enzyme ont été associées à diverses pathologies, y compris des troubles neurodégénératifs et certains cancers.

La spectrométrie de masse est une méthode analytique utilisée pour l'identification, la caractérisation et la quantification d'ions chimiques en fonction de leur rapport masse-charge. Cette technique consiste à ioniser des molécules, à les séparer selon leurs rapports masse-charge et à les détecter.

Le processus commence par l'ionisation des molécules, qui peut être réalisée par diverses méthodes telles que l'ionisation électrospray (ESI), la désorption/ionisation laser assistée par matrice (MALDI) ou l'ionisation chimique à pression atmosphérique (APCI). Les ions créés sont ensuite accélérés et traversent un champ électromagnétique, ce qui entraîne une déviation de leur trajectoire proportionnelle à leur rapport masse-charge.

Les ions sont finalement collectés et détectés par un détecteur de particules chargées, tel qu'un multiplicateur d'électrons ou un compteur de courant. Les données obtenues sont représentées sous forme d'un spectre de masse, qui affiche l'abondance relative des ions en fonction de leur rapport masse-charge.

La spectrométrie de masse est largement utilisée dans divers domaines de la recherche et de la médecine, tels que la biologie, la chimie, la pharmacologie, la toxicologie et la médecine légale. Elle permet d'identifier et de quantifier des molécules complexes, telles que les protéines, les peptides, les lipides, les métabolites et les médicaments, ce qui en fait un outil précieux pour l'analyse structurelle, la découverte de biomarqueurs et le développement de thérapies ciblées.

La dihydrolipoamide déshydrogénase est un important enzyme présent dans le corps humain, qui joue un rôle crucial dans plusieurs processus métaboliques. Il s'agit d'une flavoprotéine qui se trouve dans la matrice mitochondriale et fait partie du complexe multienzymatique de la pyruvate déshydrogénase et de l'α-cétoglutarate déshydrogénase.

Ces deux voies métaboliques sont essentielles pour le catabolisme des acides aminés et des glucides, produisant du NADH et du FADH2, qui sont ensuite utilisés dans la chaîne respiratoire pour générer de l'ATP.

La dihydrolipoamide déshydrogénase catalyse la réaction d'oxydation du dihydrolipoamide en lipoamide, un processus qui est couplé à la réduction du FAD en FADH2. Le lipoamide peut ensuite être réoxydé par le même enzyme, régénérant ainsi le dihydrolipoamide et oxydant le FADH2 en FAD.

La déficience en dihydrolipoamide déshydrogénase est associée à plusieurs troubles métaboliques graves, tels que l'acidose lactique, la neuropathie périphérique et la cardiomyopathie. Ces affections peuvent entraîner des symptômes sévères, notamment une faiblesse musculaire, une intolérance à l'exercice, des vomissements, une confusion mentale et, dans les cas graves, un coma ou même un décès.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

La NADPH-ferrihémoprotéine réductase, également connue sous le nom de diaphorase II ou NO synthase réductase, est une enzyme qui joue un rôle crucial dans la biosynthèse de certaines molécules importantes pour l'organisme. Elle catalyse la réaction de réduction du ferrihème (une forme oxydée d'hémoprotéine) en ferrohème (la forme réduite), en utilisant le NADPH comme donneur d'électrons.

Cette enzyme est essentielle pour l'activité de certaines autres enzymes, telles que la nitrogénase et la NO synthase, qui dépendent de la forme réduite de l'hémoprotéine pour fonctionner correctement. La NADPH-ferrihémoprotéine réductase est donc importante pour des processus tels que la fixation de l'azote dans les plantes et la production d'oxyde nitrique dans les animaux.

Des anomalies dans le fonctionnement de cette enzyme peuvent être associées à diverses pathologies, telles que des troubles neurodégénératifs et des maladies cardiovasculaires.

La glutathion réductase est une enzyme antioxydante clé dans les cellules vivantes. Elle catalyse la reduction du glutathion oxidized (GSSG) en glutathion reduced (GSH), qui est une importante defense contre le stress oxidatif. La réaction est NADPH-dépendante, ce qui signifie que l'enzyme utilise le NADPH comme donneur d'electrons pour réduire le GSSG.

La glutathion réductase joue un rôle crucial dans la protection des cellules contre les dommages oxydatifs causés par les radicaux libres et d'autres espèces réactives de l'oxygène (ROS). Elle aide également à maintenir l'équilibre redox intracellulaire et est essentielle au métabolisme et à la détoxification des xénobiotiques.

Des deficits en glutathion réductase ont été associés à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives, les maladies cardiovasculaires et le cancer. Par conséquent, la glutathion réductase est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces conditions.

L'analyse spectrale est une méthode utilisée en physiologie et en pharmacologie pour déterminer les caractéristiques d'un signal ou d'un phénomène périodique, comme un électrocardiogramme (ECG) ou un électroencéphalogramme (EEG). Cette méthode consiste à décomposer le signal en différentes fréquences qui le composent, ce qui permet d'identifier les différents composants du signal et de comprendre leur contribution relative au phénomène étudié.

Dans le contexte médical, l'analyse spectrale est souvent utilisée pour analyser les signaux cardiaques et cérébraux. Par exemple, dans l'analyse d'un ECG, l'analyse spectrale peut être utilisée pour identifier les différentes fréquences des ondes QRS et T, ce qui permet de détecter des anomalies telles que des arythmies cardiaques ou des blocs auriculo-ventriculaires. Dans l'analyse d'un EEG, l'analyse spectrale peut être utilisée pour identifier les différentes fréquences des ondes cérébrales, ce qui permet de détecter des anomalies telles que des convulsions ou des comas.

L'analyse spectrale est également utilisée en pharmacologie pour étudier l'effet de médicaments sur les systèmes cardiovasculaire et nerveux central. En mesurant la réponse du système à différentes fréquences, il est possible d'identifier les effets spécifiques des médicaments sur les différents composants du signal.

En résumé, l'analyse spectrale est une méthode d'analyse utilisée en médecine et en pharmacologie pour décomposer un signal en différentes fréquences, ce qui permet d'identifier les différents composants du signal et de comprendre leur contribution relative au phénomène étudié.

Les alcohol oxidoreductases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des alcools en aldéhydes ou cétones, avec réduction concomitante du NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) en NADH. Ce processus est crucial dans le métabolisme de nombreux composés organiques et joue un rôle important dans l'élimination de l'alcool éthylique dans l'organisme.

L'alcool déshydrogénase (ADH) est l'exemple le plus connu d'alcohol oxidoreductases. Il s'agit d'une enzyme qui oxyde l'éthanol en acétaldéhyde, un métabolite de l'alcool éthylique qui est ensuite converti en acide acétique par une autre enzyme, l'acétaldéhyde déshydrogénase.

Les alcohol oxidoreductases sont largement distribuées dans la nature et sont présentes chez les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elles jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques, tels que la fermentation alcoolique, le métabolisme des médicaments et des xénobiotiques, et la biosynthèse de divers composés organiques.

La glucose oxydase est une enzyme présente dans certaines espèces de champignons et de bactéries. Elle catalyse l'oxydation du D-glucose en D-glucono-δ-lactone, produisant également du peroxyde d'hydrogène (H2O2) et de l'ion hydroxyde (OH-) dans le processus. Cette réaction est importante dans la biologie cellulaire car elle aide à réguler les niveaux de glucose et à protéger contre les dommages causés par les radicaux libres grâce à la production de peroxyde d'hydrogène, qui joue un rôle crucial dans les mécanismes de défense antimicrobienne.

Dans un contexte médical et clinique, la glucose oxydase est souvent utilisée dans les dispositifs de mesure de la glycémie, tels que les lecteurs de glycémie portables et les bandelettes réactives pour le contrôle du diabète. Lorsqu'il est combiné avec un chromogène ou un fluorophore, le peroxyde d'hydrogène produit par la glucose oxydase peut être détecté et quantifié, ce qui permet de mesurer indirectement la concentration de glucose dans un échantillon de sang ou d'autres fluides corporels.

Il est important de noter que l'utilisation de la glucose oxydase dans les dispositifs de mesure de la glycémie nécessite des conditions strictement contrôlées, telles que la température, le pH et la concentration d'oxygène, pour assurer une précision et une fiabilité optimales.

Shewanella est un genre de bactéries gram-négatives, anaérobies facultatives et oxydases positives qui sont largement distribuées dans l'environnement. Elles sont souvent trouvées dans les eaux douces, salées et marines, ainsi que dans le sol. Certaines espèces de Shewanella peuvent causer des infections chez l'homme, en particulier chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli. Les infections courantes comprennent la pneumonie, l'infection du sang et l'infection des plaies. Le traitement standard de ces infections comprend généralement l'utilisation d'antibiotiques à large spectre ou spécifiques à Shewanella, tels que les fluoroquinolones et les céphalosporines. Il est important de noter qu'il y a une augmentation de la résistance aux antibiotiques chez certaines souches de Shewanella, ce qui peut compliquer le traitement des infections.

« Vibrio » est un genre de bactéries gram-négatives en forme de bâtonnet, courbées ou droites, qui sont souvent trouvées dans des environnements aquatiques tels que l'eau salée et saumâtre. Ces bactéries sont mobiles grâce à des flagelles polaires et peuvent être facultativement anaérobies ou anaérobies stricts.

Plusieurs espèces de Vibrio sont connues pour être pathogènes pour les humains, notamment Vibrio cholerae, qui est responsable du choléra, une maladie diarrhéique aiguë potentiellement mortelle. D'autres espèces courantes comprennent Vibrio vulnificus et Vibrio parahaemolyticus, qui peuvent causer des infections gastro-intestinales, des septicémies et d'autres complications graves, en particulier chez les personnes présentant des facteurs de risque sous-jacents tels que des maladies hépatiques ou une immunodéficience.

Les infections à Vibrio sont généralement acquises par la consommation d'aliments contaminés, en particulier les fruits de mer crus ou insuffisamment cuits, ou par contact avec des eaux contaminées. Les mesures préventives comprennent une bonne hygiène alimentaire, l'évitement de la consommation de fruits de mer crus ou insuffisamment cuits et le respect des précautions lors de la manipulation d'aliments et d'eaux contaminés.

La conformation protéique fait référence à la forme tridimensionnelle spécifique qu'une protéine adopte en raison de l'arrangement spatial particulier de ses chaînes d'acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est déterminée par la séquence de acides aminés dans la protéine, ainsi que par des interactions entre ces acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure.

La conformation protéique est cruciale pour la fonction d'une protéine, car elle détermine la manière dont la protéine interagit avec d'autres molécules dans la cellule. Les changements dans la conformation protéique peuvent entraîner des maladies, telles que les maladies neurodégénératives et les maladies cardiovasculaires. La conformation protéique peut être étudiée à l'aide de diverses techniques expérimentales, y compris la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la microscopie électronique cryogénique.

Le ferrocyanure de potassium, également connu sous le nom d'hexacyanoferrate(III) de potassium, est un composé chimique avec la formule K3[Fe(CN)6]. Il s'agit d'un sel de fer (III) et de l'acide cyanhydrique. Ce composé se présente sous la forme d'une poudre cristalline soluble dans l'eau, qui est généralement de couleur jaune pâle à vert pâle.

Dans le domaine médical, les hexacyanoferrates(III) ne sont pas couramment utilisés comme médicaments ou agents thérapeutiques. Cependant, ils peuvent être utilisés dans des applications de diagnostic en laboratoire. Par exemple, une solution de ferrocyanure de potassium peut être utilisée pour tester la présence de fer dans le sang, car elle réagit avec les ions fer (II) pour former un complexe bleu-noir qui peut être détecté visuellement ou spectrophotométriquement.

Il est important de noter que les composés contenant du cyanure peuvent être toxiques s'ils sont ingérés, inhalés ou absorbés par la peau en grande quantité. Par conséquent, ils doivent être manipulés avec soin et stockés dans des conditions appropriées pour éviter tout risque d'exposition accidentelle.

Un modèle chimique est une représentation visuelle ou conceptuelle d'une molécule ou d'un composé chimique, qui montre comment ses atomes sont liés et distribués dans l'espace. Les modèles chimiques peuvent être dessinés à la main, créés numériquement ou construits physiquement à l'aide de boules et de bâtons ou d'autres outils de modélisation.

Les modèles chimiques sont utilisés pour aider à comprendre et à prédire les propriétés chimiques et physiques des molécules, y compris leur forme, leur taille, leur réactivité et leurs interactions avec d'autres molécules. Les différents types de modèles chimiques comprennent :

1. Formule moléculaire : une représentation abrégée qui montre les symboles chimiques des atomes et le nombre de chaque atome dans la molécule, séparés par des liaisons simples (traits courts) ou multiples (lignes doubles ou triples).
2. Diagramme de Lewis : une représentation graphique qui montre les paires d'électrons partagées et non partagées dans une molécule, avec des points pour les électrons non liés et des lignes pour les liaisons chimiques.
3. Modèle spatial : une représentation tridimensionnelle qui montre la forme réelle de la molécule, en tenant compte de la taille et de la forme des atomes ainsi que des angles de liaison entre eux.
4. Modèle quantique : une représentation théorique basée sur les principes de la mécanique quantique, qui décrit la distribution spatiale des électrons dans une molécule en termes de fonctions d'onde et de probabilités.

Les modèles chimiques sont des outils essentiels pour l'étude et la compréhension de la structure et de la fonction des molécules, ainsi que pour la conception et le développement de nouveaux matériaux et médicaments.

Je suis désolé, mais la requête est un peu complexe. Je vais essayer de la simplifier pour vous fournir une réponse utile.

Selon vos termes, vous semblez demander une définition médicale de "dimethylglycine dehydrogenase". Cependant, "dimethylglycine dehydrogenase" est en réalité un terme biochimique plutôt que médical. Il décrit une enzyme spécifique qui joue un rôle dans le métabolisme.

Voici donc une définition biochimique :

La diméthylglycine déshydrogénase est une enzyme qui catalyse la réaction chimique permettant de convertir la diméthylglycine (une amine triméthylique) en sarcosine (un acide aminé), tout en oxydant le cofacteur NADPH en NADP+. Ce processus est une étape dans le cycle de méthanogenèse, un chemin métabolique important chez certaines bactéries méthanogènes.

La carence en riboflavine, également connue sous le nom de ariboflavinose, est un type de déficience nutritionnelle qui survient lorsqu'une personne ne consomme pas suffisamment de riboflavine (également appelée vitamine B2). La riboflavine est une vitamine hydrosoluble essentielle qui joue un rôle important dans la production d'énergie, la croissance et la réparation des tissus, ainsi que dans le maintien de la santé de la peau et des muqueuses.

Les symptômes de carence en riboflavine peuvent inclure :

* Fatigue
* Irritabilité
* Douleurs et engourdissements dans les membres
* Fissures aux coins de la bouche
* Langue rouge et enflée
* Anémie
* Peau squameuse et sèche
* Vision altérée

La carence en riboflavine est relativement rare dans les pays développés, car la vitamine est largement disponible dans une variété d'aliments, y compris le lait, les œufs, les viandes, les légumes verts feuillus, les fruits et les noix. Cependant, certaines personnes peuvent être plus à risque de carence en riboflavine, telles que les personnes âgées, les alcooliques, les végétaliens et les végétariens stricts, ainsi que les personnes atteintes de certaines conditions médicales qui affectent l'absorption des nutriments.

Le traitement d'une carence en riboflavine implique généralement de modifier l'alimentation pour inclure davantage de sources de riboflavine ou de prendre des suppléments de vitamine B2. Dans les cas graves, une intervention médicale peut être nécessaire pour corriger la carence et prévenir les complications potentielles.

La proline déshydrogénase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, elle catalyse l'oxydation de la proline en glutamate. Ce processus se produit dans les mitochondries des cellules et contribue à la production d'énergie sous forme d'ATP.

L'équation chimique de cette réaction est la suivante :

Proline + H2O + FAD → Glutamate + H+ + FADH2

Ici, le FAD (flavine adénine dinucléotide) sert de cofacteur et est réduit en FADH2 pendant le processus. La proline déshydrogénase est une enzyme complexe composée de plusieurs sous-unités, chacune ayant une fonction spécifique dans le processus d'oxydation de la proline.

Des déficiences ou des mutations dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques telles que l'hyperprolinémie, qui se caractérise par une accumulation anormale de proline dans le sang et d'autres tissus corporels.

L'oxygène est un gaz inodore, incolore et insipide qui constitue environ 21% des molécules dans l'atmosphère terrestre. Médicalement parlant, l'oxygène est un élément essentiel pour la vie car il joue un rôle crucial dans le processus de respiration.

Les globules rouges du sang absorbent l'oxygène dans les poumons et le transportent vers les cellules de tous les tissus corporels. Dans ces cellules, l'oxygène est utilisé dans la production d'énergie par un processus appelé la respiration cellulaire. Cette énergie est nécessaire au maintien des fonctions vitales du corps telles que la circulation sanguine, la digestion et le fonctionnement du cerveau.

Lorsque le niveau d'oxygène dans le sang est insuffisant, par exemple en cas de maladies pulmonaires ou cardiaques, d'anémie sévère ou à haute altitude, une supplémentation en oxygène peut être nécessaire pour prévenir les lésions tissulaires et assurer le bon fonctionnement des organes.

Je suis désolé, « Photobacterium » est en fait le nom d'un genre de bactéries, plutôt qu'une condition ou un terme médical. Les bactéries du genre Photobacterium sont généralement trouvées dans les environnements marins et sont bioluminescentes, ce qui signifie qu'elles peuvent produire de la lumière grâce à des réactions chimiques. Certaines espèces de Photobacterium peuvent causer des maladies chez les poissons et les crustacés, mais elles ne sont généralement pas considérées comme pathogènes pour les humains.

Les cytochromes réductases sont un groupe d'enzymes qui participent au processus d'oxydoréduction dans les cellules. Plus précisément, ils sont responsables du transfert d'électrons depuis des donneurs d'électrons à des accepteurs d'électrons, tels que l'oxygène moléculaire (O2).

Dans le contexte de la chaîne respiratoire mitochondriale, les cytochromes réductases sont des complexes protéiques qui contiennent des hèmes et des flavines comme groupements prosthétiques. Ils sont situés dans la membrane interne mitochondriale et jouent un rôle clé dans la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) grâce au processus de phosphorylation oxydative.

Les cytochromes réductases comprennent plusieurs complexes enzymatiques, tels que le complexe I (NADH déshydrogénase), le complexe III (cytochrome bc1 complexe) et le complexe IV (cytochrome c oxydase). Chacun de ces complexes est responsable d'étapes spécifiques du transfert d'électrons dans la chaîne respiratoire.

Le complexe I accepte les électrons du NADH et les transfère au coenzyme Q (CoQ), tandis que le complexe III transfère les électrons de CoQ au cytochrome c. Enfin, le complexe IV transfère les électrons du cytochrome c à l'oxygène moléculaire, ce qui entraîne la formation d'eau.

Les cytochromes réductases sont donc des enzymes essentielles au métabolisme cellulaire et à la production d'énergie dans les cellules vivantes.

Brevibacterium est un genre de bactéries gram-positives, appartenant à la famille des Actinomycetaceae. Ces bactéries sont généralement trouvées dans l'environnement, en particulier sur la peau humaine et animale, où elles contribuent à la décomposition de la matière organique.

Certaines espèces de Brevibacterium sont connues pour être impliquées dans des infections opportunistes chez l'homme, en particulier chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli. Les infections courantes comprennent la pneumonie, l'ostéomyélite et les infections cutanées.

Les bactéries Brevibacterium sont également importantes dans l'industrie alimentaire, où elles sont utilisées dans la production de fromages à pâte molle et affinés, tels que le Limbourg belge et le Munster français. Ces bactéries contribuent au développement de la croûte et du goût caractéristiques de ces fromages.

Enfin, certaines espèces de Brevibacterium sont capables de produire des enzymes qui peuvent être utilisées dans les processus industriels, tels que la dégradation des hydrocarbures et la production de biocarburants.

Les phosphore-oxygène lyases sont un type d'enzymes qui catalysent la rupture des liaisons entre un atome de phosphore et un ou plusieurs atomes d'oxygène, entraînant la libération de produits de décomposition et souvent la formation d'une nouvelle liaison chimique. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, tels que la biosynthèse des acides nucléiques et l'hydrolyse des composés phosphorylés.

Un exemple bien connu de phosphore-oxygène lyase est l'enzyme qui catalyse la réaction d'élimination de l'acide pyruvique pour former l'acétyl-CoA, un métabolite clé dans le cycle de Krebs. Cette enzyme, appelée pyruvate déshydrogénase, utilise plusieurs cofacteurs et sous-unités protéiques pour faciliter la réaction d'oxydo-réduction et la lyse subséquente du groupe phosphate de l'acide pyruvique.

Il est important de noter que les phosphore-oxygène lyases peuvent également participer à des processus pathologiques, tels que le stress oxydatif et la dégénérescence cellulaire. Par conséquent, une meilleure compréhension de ces enzymes et de leur fonctionnement pourrait conduire au développement de nouveaux traitements thérapeutiques pour un large éventail de maladies.

Je suis désolé, je ne peux pas générer de nouvelles requêtes à l'heure actuelle. Permettez-moi de vous fournir la réponse que j'avais préparée précédemment :

Rhodotorula est un genre de levures appartenant à la famille des Sporobolomycetaceae. Ces organismes sont généralement présents dans l'environnement, notamment sur les plantes, dans le sol et dans l'eau douce. Ils peuvent également être trouvés sur la peau et les muqueuses humaines, sans nécessairement causer de maladies. Cependant, dans certaines circonstances, comme chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli, Rhodotorula peut provoquer des infections fongiques opportunistes, principalement affectant la peau et les muqueuses. Les symptômes dépendent de la localisation de l'infection et peuvent inclure des rougeurs, des démangeaisons, des douleurs et des écoulements. Le diagnostic d'une infection à Rhodotorula repose généralement sur des cultures de laboratoire et un traitement approprié peut inclure des médicaments antifongiques spécifiques.

La sarcosine déshydrogénase est un type d'enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, elle est responsable du processus de dégradation de la sarcosine, un dérivé de l'acide aminé glycine. Cette enzyme intervient dans la réaction d'oxydation de la sarcosine en glycine, produisant du méthylène-THF (tétrahydrofolate) et du NADH (nicotinamide adénine dinucléotide hydrogéné) comme sous-produits.

La sarcosine déshydrogénase est une enzyme mitochondriale qui se trouve principalement dans le foie, les reins et le cerveau. Les défauts congénitaux de cette enzyme peuvent entraîner des troubles métaboliques rares, tels que la sarcosinémie, une maladie caractérisée par l'accumulation de sarcosine dans le sang et l'urine.

Il est important de noter qu'il existe deux types d'enzymes sarcosine déshydrogénase : l'une qui utilise la flavine adénine dinucléotide (FAD) comme cofacteur, appelée sarcosine déshydrogénase FAD-dépendante, et l'autre qui utilise le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP+) comme cofacteur, appelée sarcosine déshydrogénase NADP+-dépendante. Ces deux types d'enzymes ont des rôles différents dans le métabolisme et peuvent être affectés de manière indépendante par des mutations génétiques ou des maladies.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

La succinate déshydrogénase (SDH) est une enzyme localisée dans la membrane interne des mitochondries, qui joue un rôle crucial dans le processus d'oxydation des acides gras et du sucre pour produire de l'énergie sous forme d'ATP dans les cellules. Elle fait partie du complexe II de la chaîne respiratoire et est responsable de la conversion du succinate en fumarate pendant le cycle de Krebs, un processus métabolique central.

La SDH est composée de quatre sous-unités protéiques différentes (SDHA, SDHB, SDHC et SDHD) et contient trois groupes prosthétiques: un flavine adénine dinucléotide (FAD), trois centres fer-soufre [2Fe-2S] et [4Fe-4S], et un cofacteur hème b. Ce dernier n'est pas directement impliqué dans l'activité catalytique mais contribue à la stabilité de la structure de l'enzyme.

Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités de la SDH ou pour des protéines associées peuvent entraîner une instabilité de l'enzyme et un dysfonctionnement, ce qui peut prédisposer à diverses maladies, telles que certains cancers et certaines maladies neurodégénératives héréditaires. Par exemple, des mutations dans le gène SDHB sont associées à un risque accru de développer un phéochromocytome ou un paragangliome, deux tumeurs rares des glandes surrénales ou des ganglions sympathiques.

L'ananaérobiose est un état ou un processus biologique dans lequel les organismes, appelés anaérobies, peuvent vivre et se développer en l'absence d'oxygène. Ces organismes obtiennent de l'énergie en décomposant des composés organiques grâce à un processus de fermentation qui ne nécessite pas d'oxygène.

Il existe deux types d'organismes anaérobies : les obligatoires et les facultatifs. Les organismes anaérobies obligatoires ne peuvent survivre en présence d'oxygène, tandis que les organismes anaérobies facultatifs peuvent tolérer ou même préférer des environnements sans oxygène, mais peuvent également survivre en présence d'oxygène.

Dans le contexte médical, l'anaérobiose est importante car certains organismes anaérobies peuvent causer des infections graves et difficiles à traiter. Ces infections peuvent survenir lorsque les tissus corporels sont privés d'oxygène, par exemple en raison d'une mauvaise circulation sanguine ou d'une infection. Les antibiotiques sont souvent utilisés pour traiter ces infections, mais il est important de choisir des antibiotiques qui sont actifs contre les organismes anaérobies spécifiques impliqués dans l'infection.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

Le dichloro-2,6 indophénol est un composé chimique qui est parfois utilisé en médecine et en biologie. Sa formule chimique est C8H4Cl2O2. Il est souvent utilisé comme un indicateur de pH, car il change de couleur en fonction de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Dans des conditions acides, il prend une teinte rougeâtre, tandis que dans des conditions basiques, il devient jaune.

Cependant, il est important de noter que le dichloro-2,6 indophénol n'a pas d'utilisation courante en médecine clinique et son utilisation est principalement limitée aux laboratoires de recherche et d'enseignement. Il peut être toxique s'il est ingéré ou inhalé, et il doit donc être manipulé avec soin.

Sur les autres projets Wikimedia : flavine, sur le Wiktionnaire Le mot flavine peut renvoyer à : flavine, un groupe de ... colorants naturels jaunes ; la flavine mononucléotide, une biomolécule ; la flavine adénine dinucléotide, une coenzyme. La ...
Pour les articles homonymes, voir Flavine et FMN. La flavine mononucléotide (FMN), ou riboflavine-5′-phosphate, est une ... En effet, sous l'effet de la lumière bleue, la flavine peut se lier de manière covalente à la phototropine, une protéine ... 225, 1978 PMID (en) « Flavine mononucléotide », sur ChemIDplus, consulté le 20 juin 2010 (en) Cet article est partiellement ou ... La flavine mononucléotide est la forme principale sous laquelle on trouve la riboflavine dans les cellules et les tissus. Elle ...
Article détaillé : Flavine adénine dinucléotide. La flavine adénine dinucléotide (FAD) est un groupement prosthétique de ... Article détaillé : Flavine mononucléotide. La flavine mononucléotide (FMN) est un groupement prosthétique qu'on trouve, entre ... principalement la flavine mononucléotide (FMN), riboflavine phosphorylatée, et la flavine adénine dinucléotide, riboflavine ... Les flavines (du latin flavus, « jaune ») est le nom commun d'un groupe de colorants naturels jaunes, dont la structure est ...
Flavine - Ribitol - Phosphate - Phosphate - Ribose - Adénine NB : Noyau Flavine (dérive de l'isoalloxazine) Ribitol (ose ... Pour les articles homonymes, voir FAD (homonymie). La flavine adénine dinucléotide (FAD) est une coenzyme d'oxydo-réduction ...
... flavine mononucléotide (FMN/FMNH2) ; flavine adénine dinucléotide (FAD/FADH2) ; coenzyme Q (CoQ/CoQH2) ; cytochromes (Cyt[Fe3+ ...
Flavine adénine dinucléotide). La plupart des informations de cette section sont extraites de trois ouvrages cités dans la ...
... 2 : précurseur du FAD+ flavine adénine dinucléotide ; catabolisme des acides gras. vitamine B3 : précurseur du NAD+ ...
C'est le cas également du flavine adénine dinucléotide ou FAD. Ces molécules sont réduites sous les formes respectives de NADH ...
1991) ont déclaré que la substance fluorescente « pouvait être similaire à la flavine ». Les œufs de cette espèce brillent, ...
La flavine monooxygénase EthA, qui aboutit au même résultat, mais par un processus différent. C'est en 2000 que DeBarber et al ...
À l'époque du département français de Sambre-et-Meuse, on la trouve sous le nom de Flavines. Le 2 bataillon de commandos, qui ... Et des formes plus francisées comme Flavines, Flavynes ou encore Flawinnes. Selon Octave Petitjean, l'étymologie du nom de ...
Il entre également dans la structure de la riboflavine et de la flavine mononucléotide (FMN). Masse molaire calculée d'après « ...
FAD peut désigner : flavine adénine dinucléotide, un cofacteur d'oxydo-réduction dérivant de la riboflavine (vitamine B2) ; ...
Les molécules d'autofluorescence les plus couramment observées sont le NADPH et les flavines ; la matrice extracellulaire (ECM ...
... , sigle composé des trois lettres F, M et N, peut faire référence à : flavine mononucléotide, un coenzyme ; firme ...
Une flavoprotéine est une protéine qui contient toujours une flavine, flavine dérivée de la riboflavine (ou vitamine B2). Il ... et une flavine (FAD ou flavine adénine dinucléotide). Au cours de l'évolution, les photolyases auraient été des ancêtres des ... s'agit donc d'une déshydrogénase fonctionnant avec une coenzyme : le FAD (flavine adénine dinucléotide) ou le FMN (flavine ...
La protéine agit sous l'action d'une lumière bleue ou UV proche, qui excite un cofacteur : la flavine réduite. Celle-ci peut ...
Par ailleurs, le sperme contient de la flavine, de la vitamine C et B12 ainsi que du fructose. Ce qui correspondrait à un ...
L'iodotyrosine désiodase emploie un cofacteur mononucléotidique de la flavine et appartient à la superfamille des NADH oxydase ... flavine réductase. (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l'article de Wikipédia en anglais intitulé « ...
Cette enzyme contient une flavine et un cluster [4Fe-4S] mais, contrairement aux autres complexes respiratoires, elle est liée ... Au niveau des protéines, les électrons circulent à travers une série de cofacteurs : flavine, protéines fer-soufre et ...
Elle est causée par un défaut dans la production ou l'activité d'une enzyme, la mono-oxygénase à flavine 3 (FMO3). Quand la ...
Km = 33-110 mM; 25 °C; pH 5.6) La catalyse requiert un cofacteur, la Flavine Adénine Dinucléotide (FAD, un composant majeur ...
Ces deux domaines sont connectés par le domaine de la flavine, qui permet le transfert des électrons du NADPH au fer de l'hème ... Le domaine réductase possède un site de liaison pour les flavines (FAD, FMN) et pour le NADPH. ...
Le FAD (flavine adénine dinucléotide), le pyrophosphate de thiamine et la lipoamide sont tous des groupes prosthétiques actifs ...
638-643 ; « The physiological and antiseptic action of flavine (with observations on the testing of antiseptics) »,Lancet, vol ...
... et le flavine adénine dinucléotide (FAD). Article détaillé : Radical SAM. Cette section est vide, insuffisamment détaillée ou ...
Elle est constituée d'une flavine mononucléotide réduite (FMNH2) et d'un aldéhyde aliphatique de 8 à 14 atomes de carbone qui ... Au cours de la réaction catalysée par une luciférase, FMNH2 est oxydé en flavine mononucléotide (FMN) et l'aldéhyde aliphatique ...
La tricine est photo-oxydées par les flavines, et donc réduit l'activité des enzymes flavones à la lumière du jour. Les acides ...
Le cofacteur FAD (Flavine Adénine Dinucléotide), qui est initialement sous la forme oxydée, passe à l'état excité après ... à une flavine, et absorbant la lumière bleue. Dans les années 1960, on a d'abord identifié les phytochromes (protéines ... qu'ils captent par l'intermédiaire de leur cofacteur flavine adénine dinucléotide (FAD). En plus des cryptochromes, cette ...
... de Flavines et de Layens. En 1711, le maréchal de Villars campe, avec son armée, sur le territoire. Un violent orage anéantit ...
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Retrouvez la définition de flavine-adénine-dinucléotide, F.A.D.... - synonymes, homonymes, difficultés, citations. ... flavine-adénine-dinucléotide, F.A.D. - Définitions Français : ... flavine-adénine-dinucléotide n.f. Coenzyme de déshydrogénases (surtout de déshydrogénases mitochondriales), qui dérive de la ...
Prénom : Flavine, Age : 18 ans, Ville : Saint-Père-en-Retz (44) Nous sommes un jeune couple et mon nom est Flavine. Nous aimons ...
Prénom : Flavine, Age : 18 ans, Ville : Montgiscard (31) Nous sommes un jeune couple et mon nom est Flavine. Nous aimons aller ...
Avec deux électrons datomes dhydrogène transformésen FAD, le flavine adénine dinucléotide porteur délectrons,pour produire ...
1- Cette enzyme dépend étroitement de la Flavine adénine dinucléotide (FAD) et du NADH : ...
Flavine, 20 ans Escort dans la Loire-Atlantique Mei-line, 34 ans Escort Loire-Atlantique, 44 ...
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De plus, nous avons montré une suractivation de la voie de biosynthèse des cofacteurs de type flavines et des flavoprotéines en ... Les corrélations de propriétés spectrales nous ont permis de suspecter les molécules de flavines comme étant responsables du ... De plus, nous avons montré une suractivation de la voie de biosynthèse des cofacteurs de type flavines et des flavoprotéines en ... Les corrélations de propriétés spectrales nous ont permis de suspecter les molécules de flavines comme étant responsables du ...
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La première, plus connue et répandue, est liée à des mutations du gène de la monooxygénase-3 contenant de la flavine. Dans la ...
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... à la synthèse de la flavine adénine dinucléotide (FAD) et de la flavine mononucléotide (FMN), deux cofacteurs essentiels aux ...
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  • Ils se sont concentrés sur une enzyme hôte appelée monooxygénase 3 contenant la flavine (FMO3), qui convertit le TMAO en sa forme active. (santelog.com)
  • Les généticiens ont identifié 2 gènes responsables : FMO3 et FMO4 (F pour flavine, M pour mono et O pour oxygénase) situés aux loci 23 et 24 du bras long du chromosome 1. (dictionnaire-medical.net)
  • La vitamine B2, correspondant à la riboflavine, ou lactoflavine, est une vitamine hydrosoluble nécessaire à la synthèse de la flavine adénine dinucléotide -FAD- et de la flavine mononucléotide -FMN-, deux cofacteurs essentiels aux flavoprotéines. (openfoodfacts.org)
  • Enfin, les bandelettes réactives Contour plus contient l'enzyme fad-gdh (Flavine adénine dinucléotide glucose déshydrogénase ). (dispoma.com)