Protéines qui catalysent duplex pendant le déroulement de la réplication ADN en se fixant Coopérativement à monobrin régions d'ADN ou régions de la brièveté de duplex ADN transitoires d ’ ouverture. En outre Hélicase sont l'Atpases pouvant capter l'énergie gratuite d'ATP hydrolyse de transloquer les brins d'ADN.
Une famille de structurally-related Hélicase qui jouent un rôle essentiel dans le maintien de l'intégrité du génome. Recq Helicases avaient été initialement découvert dans E coli, et sont hautement conservée dans les deux facteurs D'et organismes eucaryotes. Des mutations génétiques qui induire une perte de Recq activité helicase donne vie à des désordres qui sont associés à un cancer prédisposition et vieillissement prématuré.
Une famille de protéines qui promeuvent dénouement d'ARN pendant collant et en traduction.
Trouble caractérisé par récessif autosomique telangiectatic érythème du visage, photosensibilité, dysplasie acromicrique et autres anomalies, et une prédisposition aux développer le cancer. Le syndrome Bloom BLM encode un gène (ADN) RecQ-like helicase.
Rna Helicases une famille de protéines qui partagent le même motif avec la lettre de séquence d ’ acides aminés M-O-R-T (Asp-Glu-Ala-Asp). En plus d'activité helicase ARN, membres de la famille DEAD-box participer à d'autres aspects d'ARN du VHC et la régulation du métabolisme limité.
Récessif autosomique trouble entraînant le vieillissement précoce chez les adultes, caractérisé par sclerodermal modifications de la peau, des cataractes sous-cutané calcification, atrophie musculaire, une tendance au diabète, âgés de apparence du visage, la calvitie, et une incidence élevée de maladie néoplasiques.
Un groupe d'enzymes hydrolyse catalyser la réaction d'ATP. L'hydrolyse est habituellement de pair avec une autre fonction comme transporter Ca (2 +) sur une membrane. Ces enzymes peut dépendre de Ca (2 +) Mg (2 +), les anions, H +, ou l'ADN.
Une famille d'enzymes qui exonucleolytic enclencher le décolleté d'ADN. Il comprend les membres de la classe CE 3.1.11 qui produisent 5 '-phosphomonoesters comme décolleté produits.
Une famille de Hélicase à ADN REPLICATION. Ils assemblent dans hexameric sonne avec un canal central processively ADN et se relaxer dans les 5 à 3. Dnab Helicases sont considérés comme le principal facteur D'organismes replicative Helicases pour la plupart.
Le processus par lequel une molécule d'ADN est copié.
Une seule chaîne de désoxyribonucléotides qui survient chez certaines bactéries et virus. Normalement, ça existe comme un cercle fermé de façon covalente.
La reconstruction d'une molécule d'ADN sans discordance two-stranded continue d'une molécule qui contenait endommagé les régions. Les principaux mécanismes sont réparation excision réparation, dans lequel défectueux sont excisées régions en un seul brin et avons reproduit en utilisant les informations complémentaires dans le couplage des bases intact brin ; photoreactivation réparation, dans lequel le mortel et mutagène de la lumière ultraviolette, sont éliminés ; et post-replication, dans lequel le principal réparer les lésions ne sont pas réparés, mais les lacunes dans une fille duplex are filled in l ’ incorporation de portions des autres (intact) fille duplex. Excision la réparation et post-replication réparer sont parfois considéré comme "réparer" Dark "car elles ne nécessitent pas de lumière.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Un polymère qui est le principal désoxyribonucléotidique matériel génétique des cellules eucaryotes. Et facteur D'organismes contiennent l'ADN bicaténaire normalement dans un état, mais plusieurs grandes régions monobrin implique des procédés biologiques initialement réparti. ADN, qui consiste en un pilier polysugar-phosphate possédant des projections des purines (adénine et thymine pyrimidines (guanine) et et cytosine), formes une double hélice qui doit être maintenue par liaisons hydrogène entre ces purines et en thymine et adénine pyrimidines (guanine à cytosine).
Espèce de protéines Saccharomyces cerevisiae. La fonction de protéines spécifiques de cet organisme font l 'objet d' un intérêt scientifique et ont été utilisés pour obtenir compréhension basique du fonctionnement protéines semblables à fortes eukaryotes.
D ’ une tendance à acquérir du génome MUTATIONS quand différents processus impliqué à maintenir et se répliquent le génome est dysfonctionnel.
Production de nouvelles dispositions de l ’ ADN par différents mécanismes comme assortiment et la ségrégation, traversant fini ; GENE conversion ; GENETIC transformation ; GENETIC conjugaison ; GENETIC transduction ; ou mixte une infection virale.
Une espèce du genre Saccharomyces, famille Saccharomycetaceae, ordre Saccharomycetales, connu comme "boulanger" ou "Brewer" est la levure. La forme est utilisée comme complément alimentaire.
Protéines obtenu à partir d ’ Escherichia coli.
Des protéines qui lier à l'ADN. La famille inclut des protéines qui se lient aux deux double et monobrin ADN et comprend également des protéines fixant l ADN spécifiques dans le sérum qui peuvent être utilisés comme jalons des maladies.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Un monobrin DNA-Binding protéine présente dans des cellules eucaryotes. C'est nécessaire pour l'ADN REPLICATION ; ADN réparer ; et GENETIC recombinaison.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Blessures à l'ADN qui leur confèrent déviations de la structure intacte et c'est normal, qui peut, s'il est négligé, entraîner un MUTATION ou un morceau d'ADN REPLICATION. Ces écarts peuvent être dus à des agents chimiques ou physique et se produisent par naturels ou pas, présenté circonstances. Ils incluent l 'introduction de la réplication bases illégitime pendant ou par désamination ou autres modifications de bases ; la perte d'une base de l'ADN d'un cran abasic simple-brin de site ; ; ; et brise double brin intrastrand (antimétabolite) ou en microtubules interstrand crosslinking. Dégâts peuvent souvent être réparé (ADN réparer). Si le mal est étendue, elle peut provoquer une apoptose.
DNA Topoisomérases ATP-independent qui catalysent cassure de l'un des deux brins d'ADN, passage de l'incassable cheveu dans la pause, de la fracture ou réintégré brin. DNA Topoisomérases Type I moulent enzymes réduire le stress dans la structure d'ADN en relâchant les anneaux Superhelical tourne et noué dans l'ADN hélice.
Un adénine nucléotidiques contenant trois groupes de phosphate dans le sucre Esterified azotée. Outre son rôle crucial dans le métabolisme adénosine triphosphate est un neurotransmetteur.
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
L'onde arrangement des atomes d'un acide nucléique ou polynucleotide qui aboutit à la forme en 3 dimensions.
L'acide désoxyribonucléique qui fait le matériel génétique des chloroplastes.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
Une séquence d'acides aminés dans un polypeptide ou de nucléotides de l'ADN ou d'ARN qui est semblable parmi plusieurs espèces. Une série de séquences conservées est représenté par un CONSENSUS. Séquence d'acides AGENTS MOTIFS sont souvent composé de séquences conservées.
L'arrangement de deux ou plusieurs séquences venant de base acide aminé ou un organisme ou organismes de manière à aligner zones séquences partager propriétés communes. Le degré de parenté entre les séquences ou homologie est prédite statistiquement impossible par ou sur la base de pondérations attribuées aux éléments alignés entre les séquences. Cette évolution peut constituer un indicateur potentiel de la parenté génétique entre les organismes.
Représentations théorique qui simulent le comportement ou de l ’ activité des processus génétique ou phénomènes. Ils l'usage d'équations, ordinateurs et autres équipements électroniques.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Enzymes qui catalyser la template-directed incorporation des ribonucléotides en une chaîne d'ARN. CE 2.7.7.-.
L'acide désoxyribonucléique qui fait le matériel génétique des champignons.
Syndrome récessif autosomique survenant principalement chez les femelles, caractérisé par la présence de atrophique, présente hyperpigmented, telangiectatic plaques cutanées, souvent accompagné par le Code cataracte congénitale, selle nez, défauts osseux, troubles de la croissance des cheveux ; ongles ; et dents ; et d ’ hypogonadisme hypogonadotrophique.
Cette partie du spectre électromagnétique immédiatement inférieur au champ de fréquences radio et ça s'étend dans la plus longueurs d'onde (near-UV ou ou biotique rayons vitaux sont nécessaires pour la synthèse endogène de vitamine D et appelle aussi rayons antirachitic ; court, ondes ionisantes (far-UV ou ou abiotique extravital rayons sont viricidal, bactéricide mutagène et carcinogène, et sont utilisées comme désinfectants.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
L'acide désoxyribonucléique qui fait le matériel génétique des bactéries.
Une enzyme qui catalyse l ’ hydrolyse de les nucléosides triphosphates à des analogues nucléosidiques diphosphates. Il peut aussi catalyser l'hydrolyse des nucléotidiques triphosphates, thymine, diphosphates diphosphates FAD. Et les inhibiteurs nucléosidiques triphosphate Phosphohydrolases I et II sont sous-types de l ’ enzyme qui sont trouve surtout dans les virus.
Un polynucleotide constitué essentiellement de chaînes à répétition épine dorsale de phosphate et Ribose unités auquel Nitrogenous bases sont fixées. ARN macromolecules biologique est unique en cela qu'elle peut encoder information génétique, comme un composant structurel abondante de cellules, et possède également activité catalytique. (Rieger et al., Glossaire de Genetics : Classique et Molecular, 5ème e)
Un composant de l ’ initiation eucaryotes facteur 4F ça comme l'ARN évider l'helicase impliqué dans la structure du secondaire 5 'Untranslated région des mRNA. Le dénouement facilite la liaison de la quarantaine sous-unité ribosomale.
Changements dans l'organisme associée à sénescence, survenant à un rythme accéléré.
Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.
Une structure ADN cruciforme qui peuvent être observés sous le microscope à électrons. C'est constitué par les incomplète de brins de change entre deux double-branche d'hélices alpha ou par séquences qui répète INVERTED complémentaires replier en épingle boucles aux deux brins en face de l'autre.
Un général facteur de transcription intervenant dans la transcription et excision nucléotidiques GENETIC basale réparer. Elle consiste en 9 sous-unités incluant Atp-Dependent Hélicase ; CYCLIN H ; et D 'ÉPARGNE Xeroderma Pigmentosum des protéines.
Fréquemment observés composantes structurelles de protéines formé par simple associations des structures secondaire fréquemment observés. Un composé d 'une structure peut être conservé séquence qui peut être représenté par un CONSENSUS séquence.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
Bactériophage virulent et le type espèce du genre T7-like bactériophages, dans la famille PODOVIRIDAE... qui infecte E. coli. C'est un mélange de linéaire anti-ADN, super redondant, et non-permuted.
L'un monobrin polymérase ARN fonctions à initier, ou le Premier, la synthèse de l'ADN synthétisé oligoribonucleotide Primer. CE 2.7.7.-.
Un ADN helicase c'est un composant de transcription TFIIH facteur joue un rôle essentiel dans nucléotidiques excision réparer, et les mutations en cette protéine sont associés à Xeroderma Pigmentosum.
Le processus de libérer un composé chimique par l'ajout d'une molécule d'eau.
ARN composée de deux filaments contrairement au plus répandues monobrin double-branche d'ARN, la plupart des segments sont formés par la transcription d ’ ADN par Intramolecular base-pairing inversé séquences complémentaires séparés par un monobrin boucle. Certains segments double-branche d'ARN sont normales dans tous les organismes.
Bactériophage virulent et le type espèce du genre T4-like bactériophages, dans la famille MYOVIRIDAE. Il infecte E. coli et est le plus connu de l'T-even bactériophage. Son virion contient anti-ADN linéaire, super redondant et circularly permutés.

En médecine et en biologie moléculaire, une hélicase est une enzyme qui a la capacité de séparer les brins d'ADN ou d'ARN dans une double hélice, consommant de l'ATP (adénosine triphosphate) comme source d'énergie. Ce processus est crucial dans divers processus cellulaires tels que la réplication de l'ADN, la réparation de l'ADN et la transcription de l'ARN. Les hélicases sont donc essentielles à la stabilité et à la reproduction des organismes vivants. Des anomalies dans le fonctionnement des hélicases peuvent entraîner diverses affections médicales, notamment des maladies génétiques et un risque accru de cancer.

Les RECQ helicases sont des enzymes qui appartiennent à la famille des hélicases qui sont responsables de la séparation des brins d'ADN et d'ARN dans les cellules. Il existe cinq types différents de RECQ helicases chez l'homme, chacun avec des fonctions spécifiques.

Les RECQ helicases jouent un rôle crucial dans la réplication, la réparation et la recombinaison de l'ADN. Elles aident à prévenir les enchevêtrements entre les brins d'ADN pendant la réplication et à résoudre les structures complexes de l'ADN qui peuvent se former lors de la réparation des dommages à l'ADN.

Les mutations dans certains gènes RECQ peuvent entraîner des maladies génétiques graves, telles que le syndrome de Bloom, le syndrome de Werner et le syndrome de Rothmund-Thomson. Ces syndromes sont caractérisés par une prédisposition accrue au cancer, des anomalies congénitales et un vieillissement prématuré.

En résumé, les RECQ helicases sont des enzymes importantes qui aident à maintenir la stabilité du génome en séparant les brins d'ADN et en résolvant les structures complexes de l'ADN pendant la réplication, la réparation et la recombinaison. Les mutations dans certains gènes RECQ peuvent entraîner des maladies graves associées à une prédisposition accrue au cancer et à un vieillissement prématuré.

Les hélicases à ARN sont des protéines qui utilisent l'énergie de l'hydrolyse des nucléotides pour séparer les brins d'ARN double brin en ARN simple brin. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la transcription, le traitement de l'ARN, la traduction et le décay de l'ARN. Les hélicases à ARN peuvent être spécifiques à l'ARN ou actives sur les deux ARN et ADN. Elles sont également importantes pour la régulation de l'expression des gènes en participant au remodelage des complexes ribonucléoprotéiques (RNP). Les mutations dans les gènes codant pour les hélicases à ARN peuvent entraîner diverses maladies génétiques, notamment des désordres neurodégénératifs et des cancers.

Le syndrome de Bloom est une maladie génétique rare, caractérisée par un faible poids à la naissance, une petite taille, un retard de croissance, une prédisposition accrue aux infections, un risque élevé de cancer et certaines caractéristiques faciales distinctives. Il est causé par une mutation dans le gène BLM qui code pour une hélicase, une protéine qui aide à séparer les brins d'ADN lors de la réplication. Cette maladie appartient à un groupe de conditions connues sous le nom de syndromes de réparation de l'ADN. Les personnes atteintes du syndrome de Bloom ont souvent des problèmes de fertilité et un risque accru de développer certaines formes de cancer, en particulier les leucémies et les tumeurs solides. Le diagnostic est typically based on a combination of clinical features and genetic testing. There is no specific treatment for the syndrome, but various interventions can be used to manage the symptoms and complications.

Les Dead-Box RNA Helicases sont des enzymes qui utilisent l'énergie libérée par l'hydrolyse des nucléotides pour séparer les brins d'ARN ou d'ADN-ARN hybride dans une direction 5' à 3'. Elles appartiennent à la famille des hélicases DEAD-box, qui sont nommées d'après une motif de conservation spécifique dans leur séquence d'acides aminés (Asp-Glu-Ala-Asp). Ces hélicases jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires tels que la réplication, la transcription, la traduction, la réparation et le démontage des ARN. Elles sont également connues pour être impliquées dans plusieurs voies de régulation post-transcriptionnelle, y compris le découpage et l'assemblage des ribosomes, la maturation et le transport des ARN, ainsi que la dégradation des ARN non codants.

Le syndrome de Werner est une maladie génétique rare, héréditaire, qui accélère le processus de vieillissement. Il est également connu sous le nom de progeria de l'adulte ou de syndromes de progeria récessifs. Cette maladie est causée par une mutation du gène WRN situé sur le chromosome 8.

Les symptômes du syndrome de Werner commencent généralement à apparaître vers l'âge de 20 à 30 ans et peuvent inclure un vieillissement prématuré de la peau, une calvitie précoce, une perte de cheveux des sourcils et des cils, un rétrécissement de la boîte crânienne, un nez et des oreilles proéminents, une voix rauque, une perte de graisse sous-cutanée, une stérilité chez les hommes, un diabète sucré, une hypertension artérielle, un risque accru de cancer et d'ostéoporose.

Les personnes atteintes du syndrome de Werner ont généralement une espérance de vie réduite, la plupart ne vivant pas au-delà de leur cinquième ou sixième décennie. Il n'existe actuellement aucun traitement curatif pour cette maladie, bien que des recherches soient en cours pour développer des thérapies pouvant ralentir ou arrêter la progression du syndrome de Werner.

Les adénosine triphosphatases (ATPases) sont des enzymes qui catalysent la réaction qui convertit l'adénosine triphosphate (ATP) en adénosine diphosphate (ADP), libérant de l'énergie dans le processus. Cette réaction est essentielle pour de nombreux processus cellulaires, tels que la contraction musculaire, le transport actif d'ions et la synthèse des protéines.

Les ATPases sont classées en deux types principaux : les ATPases de type P (pour "phosphorylated") et les ATPases de type F (pour "F1F0-ATPase"). Les ATPases de type P sont également appelées pompes à ions, car elles utilisent l'énergie libérée par la hydrolyse de l'ATP pour transporter des ions contre leur gradient électrochimique. Les ATPases de type F, quant à elles, sont des enzymes complexes qui se trouvent dans les membranes mitochondriales et chloroplastiques, où elles jouent un rôle clé dans la génération d'ATP pendant la respiration cellulaire et la photosynthèse.

Les ATPases sont des protéines transmembranaires qui traversent la membrane cellulaire et présentent une tête globulaire située du côté cytoplasmique de la membrane, où se produit la catalyse de l'hydrolyse de l'ATP. La queue de ces protéines est ancrée dans la membrane et contient des segments hydrophobes qui s'insèrent dans la bicouche lipidique.

Les ATPases sont régulées par divers mécanismes, tels que la liaison de ligands, les modifications post-traductionnelles et les interactions avec d'autres protéines. Des mutations dans les gènes qui codent pour les ATPases peuvent entraîner des maladies humaines graves, telles que des cardiomyopathies, des myopathies et des neuropathies.

Les exodeoxyribonucleases sont des enzymes qui catalysent la coupure exonucléolytique des liaisons phosphodiester dans les acides désoxyribonucléiques (ADN), entraînant la libération de nucléotides monophosphates à partir d'une extrémité de la chaîne d'acide nucléique. Elles agissent en éliminant séquentiellement des nucléotides, un par un, à partir d'une extrémité spécifique de la molécule d'ADN, soit l'extrémité 3' (exodeoxyribonucléase III) ou l'extrémité 5' (exodeoxyribonucléase I). Ces enzymes jouent un rôle crucial dans les processus de réparation et de recombinaison de l'ADN, ainsi que dans la régulation de la taille des extrémités des molécules d'ADN.

Les hélicases DNA (ADN) sont des enzymes qui utilisent l'énergie libérée par l'hydrolyse des nucléotides triphosphates (généralement ATP) pour séparer les brins d'une molécule d'ADN double brin en deux brins simples. Ce processus est crucial dans de nombreuses voies cellulaires, telles que la réplication, la réparation et la recombinaison de l'ADN. Les hélicases DNA peuvent également être impliquées dans le remodelage des chromatines et la transcription.

Les hélicases DNA sont composées d'un domaine catalytique qui se lie à l'ATP et à l'ADN, ainsi que de domaines régulateurs supplémentaires qui déterminent la spécificité de la protéine pour différents types d'ADN et de partenaires protéiques. Les hélicases DNA peuvent se déplacer le long des brins d'ADN dans les deux sens, en fonction du type de protéine et de la voie cellulaire dans laquelle elles sont impliquées.

Les hélicases DNA sont essentielles à la survie des organismes vivants et des dysfonctionnements dans leur activité peuvent entraîner une variété de maladies, y compris des cancers et des troubles neurodégénératifs.

La réplication de l'ADN est un processus biologique essentiel à la vie qui consiste à dupliquer ou à copier l'information génétique contenue dans l'acide désoxyribonucléique (ADN) avant que la cellule ne se divise. Ce processus permet de transmettre fidèlement les informations génétiques des parents aux nouvelles cellules filles lors de la division cellulaire.

La réplication de l'ADN est initiée au niveau d'une région spécifique de l'ADN appelée origine de réplication, où une enzyme clé, l'hélicase, se lie et commence à dérouler la double hélice d'ADN pour exposer les brins complémentaires. Une autre enzyme, la primase, synthétise ensuite des courtes séquences de ARN messager (ARNm) qui servent de point de départ à l'élongation de nouveaux brins d'ADN.

Deux autres enzymes, les polymerases, se lient alors aux brins d'ADN exposés et commencent à synthétiser des copies complémentaires en utilisant les bases nucléiques libres correspondantes (A avec T, C avec G) pour former de nouvelles liaisons hydrogène. Ce processus se poursuit jusqu'à ce que les deux nouveaux brins d'ADN soient complètement synthétisés et que la fourche de réplication se referme.

La réplication de l'ADN est un processus très précis qui permet de minimiser les erreurs de copie grâce à des mécanismes de correction d'erreur intégrés. Cependant, certaines mutations peuvent quand même survenir et être transmises aux générations suivantes, ce qui peut entraîner des variations dans les caractéristiques héréditaires.

L'ADN monocaténaire est une forme d'acide désoxyribonucléique qui ne contient qu'une seule chaîne ou brin de nucléotides. Dans la plupart des cellules, l'ADN existe sous forme de double hélice, composée de deux brins complémentaires qui s'enroulent ensemble. Cependant, dans certaines circonstances, comme lors du processus de réplication ou de réparation de l'ADN, il peut être temporairement présenté sous forme monocaténaire.

L'ADN monocaténaire est également observé dans certains virus à ADN, tels que les parvovirus, qui ont un génome d'ADN simple brin. Dans ces virus, l'ADN monocaténaire est la forme infectieuse et doit être converti en double brin pour permettre la réplication et la transcription de son génome.

Il convient de noter que l'ADN monocaténaire est plus fragile et sujet à la dégradation par les nucléases, qui sont des enzymes qui coupent l'ADN, que l'ADN double brin. Par conséquent, il doit être stabilisé et protégé pour maintenir son intégrité structurelle et fonctionnelle.

La réparation de l'ADN est le processus biologique par lequel les cellules identifient et corrigent les dommages à l'acide désoxyribonucléique (ADN), qui est le matériel génétique présent dans les chromosomes des cellules. L'ADN peut être endommagé par divers facteurs, y compris les radiations, les produits chimiques et les erreurs de réplication qui se produisent lorsque l'ADN est copié avant que la cellule ne se divise.

Il existe plusieurs mécanismes de réparation de l'ADN, chacun étant spécialisé dans la correction de certains types de dommages à l'ADN. Les principaux types de réparation de l'ADN comprennent :

1. Réparation par excision de nucléotides (NER) : Ce processus répare les dommages causés aux segments individuels de la chaîne d'ADN en coupant et en éliminant les nucléotides endommagés, puis en remplaçant les nucléotides manquants par des nucléotides non endommagés.

2. Réparation de jonction d'extrémités ouverte (NHEJ) : Ce processus répare les dommages aux extrémités des brins d'ADN en joignant simplement les extrémités ensemble, souvent avec une petite perte de matériel génétique.

3. Réparation par excision de base (BER) : Ce processus répare les dommages causés à un seul nucléotide en coupant et en éliminant le nucléotide endommagé, puis en remplaçant le nucléotide manquant.

4. Réparation de recombinaison homologue (HRR) : Ce processus répare les dommages plus graves à l'ADN en utilisant une molécule d'ADN non endommagée comme modèle pour remplacer le matériel génétique manquant ou endommagé.

Les défauts dans ces systèmes de réparation peuvent entraîner des mutations et des maladies, telles que les cancers. Les chercheurs étudient actuellement comment améliorer ces systèmes de réparation pour prévenir ou traiter les maladies.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

L'ADN (acide désoxyribonucléique) est une molécule complexe qui contient les instructions génétiques utilisées dans le développement et la fonction de tous les organismes vivants connus et certains virus. L'ADN est un long polymère d'unités simples appelées nucléotides, avec des séquences de ces nucléotides qui forment des gènes. Ces gènes sont responsables de la synthèse des protéines et de la régulation des processus cellulaires.

L'ADN est organisé en une double hélice, où deux chaînes polynucléotidiques s'enroulent autour d'un axe commun. Les chaînes sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène entre les bases complémentaires : adénine (A) avec thymine (T), et guanine (G) avec cytosine (C).

L'ADN est présent dans le noyau de la cellule, ainsi que dans certaines mitochondries et chloroplastes. Il joue un rôle crucial dans l'hérédité, la variation génétique et l'évolution des espèces. Les mutations de l'ADN peuvent entraîner des changements dans les gènes qui peuvent avoir des conséquences sur le fonctionnement normal de la cellule et être associées à des maladies génétiques ou cancéreuses.

Les protéines Saccharomyces cerevisiae, également connues sous le nom de protéines de levure, se réfèrent à des protéines spécifiques qui sont originaires de la souche de levure Saccharomyces cerevisiae. Cette levure est souvent utilisée dans l'industrie alimentaire et est également un organisme modèle important en biologie moléculaire et cellulaire.

Les protéines de levure ont été largement étudiées et sont bien comprises en raison de la facilité relative de cultiver et de manipuler la levure. Elles jouent un rôle crucial dans une variété de processus cellulaires, tels que la régulation du métabolisme, la réparation de l'ADN, la division cellulaire et la réponse au stress environnemental.

Les protéines de levure sont souvent utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier les fonctions des protéines humaines, car elles partagent souvent des structures et des fonctions similaires avec leurs homologues humains. En outre, les protéines de levure peuvent être utilisées dans l'industrie alimentaire et pharmaceutique pour diverses applications, telles que la fermentation, la production d'enzymes et la formulation de médicaments.

L'instabilité génomique est un terme utilisé en génétique et en oncologie pour décrire une condition dans laquelle il y a une augmentation anormale du taux de mutations dans l'ADN d'une cellule ou d'un organisme. Cela peut entraîner des changements dans la structure, la fonction et le nombre de gènes, ce qui peut conduire au développement de maladies, en particulier les cancers.

L'instabilité génomique peut être classée en deux types principaux : l'instabilité génomique par microsatellites (IGM) et l'instabilité chromosomique. L'IGM est caractérisée par des modifications dans la répétition de séquences nucléotidiques courtes dans l'ADN, tandis que l'instabilité chromosomique se réfère à des anomalies structurelles et numériques des chromosomes.

L'instabilité génomique peut être causée par une variété de facteurs, y compris les défauts dans les mécanismes de réparation de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations et les produits chimiques, et certaines maladies héréditaires. Les personnes atteintes d'instabilité génomique peuvent présenter un risque accru de développer certains types de cancer, en particulier ceux qui se développent dans le côlon, l'endomètre, l'estomac et les ovaires.

Le diagnostic et le traitement de l'instabilité génomique peuvent être complexes et nécessitent souvent une évaluation multidisciplinaire par des spécialistes en oncologie, en génétique et en médecine de laboratoire. Les options de traitement peuvent inclure la chirurgie, la radiothérapie, la chimiothérapie et les thérapies ciblées qui visent à réparer ou à prévenir les dommages à l'ADN.

La recombinaison génétique est un processus biologique qui se produit pendant la méiose, une forme spécialisée de division cellulaire qui conduit à la production de cellules sexuelles (gamètes) dans les organismes supérieurs. Ce processus implique l'échange réciproque de segments d'ADN entre deux molécules d'ADN homologues, résultant en des combinaisons uniques et nouvelles de gènes sur chaque molécule.

La recombinaison génétique est importante pour la diversité génétique au sein d'une population, car elle permet la création de nouveaux arrangements de gènes sur les chromosomes. Ces nouveaux arrangements peuvent conférer des avantages évolutifs aux organismes qui les portent, tels qu'une meilleure adaptation à l'environnement ou une résistance accrue aux maladies.

Le processus de recombinaison génétique implique plusieurs étapes, y compris la synapse des chromosomes homologues, la formation de chiasmas (points où les chromosomes s'entrecroisent), l'échange de segments d'ADN entre les molécules d'ADN homologues et la séparation finale des chromosomes homologues. Ce processus est médié par une série de protéines spécialisées qui reconnaissent et lient les séquences d'ADN homologues, catalysant ainsi l'échange de segments d'ADN entre elles.

La recombinaison génétique peut également se produire dans des cellules somatiques (cellules non sexuelles) en réponse à des dommages à l'ADN ou lors de processus tels que la réparation de brèches dans l'ADN. Ce type de recombinaison génétique est appelé recombinaison homologue et peut contribuer à la stabilité du génome en réparant les dommages à l'ADN.

Cependant, une recombinaison génétique excessive ou incorrecte peut entraîner des mutations et des instabilités chromosomiques, ce qui peut conduire au développement de maladies telles que le cancer. Par conséquent, la régulation de la recombinaison génétique est essentielle pour maintenir l'intégrité du génome et prévenir les maladies associées à des mutations et des instabilités chromosomiques.

'Saccharomyces cerevisiae' est une espèce de levure unicellulaire communément trouvée dans l'environnement et utilisée dans la fabrication de produits alimentaires et boissons depuis des siècles. Elle appartient au royaume Fungi, phylum Ascomycota, classe Saccharomycetes, ordre Saccharomycetales et famille Saccharomycetaceae.

Cette levure est également connue sous le nom de «levure de bière» ou «levure de boulangerie». Elle est souvent utilisée dans la production de pain, de bière, de vin et d'autres aliments fermentés en raison de sa capacité à fermenter les sucres en dioxyde de carbone et en alcool.

Dans un contexte médical, 'Saccharomyces cerevisiae' est parfois utilisé comme probiotique pour aider à rétablir l'équilibre de la flore intestinale et améliorer la digestion. Cependant, il peut également causer des infections fongiques chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli.

En outre, 'Saccharomyces cerevisiae' est largement utilisé dans la recherche biomédicale comme organisme modèle en raison de sa facilité de culture, de son génome entièrement séquencé et de ses caractéristiques génétiques bien étudiées. Il est souvent utilisé pour étudier des processus cellulaires fondamentaux tels que la réplication de l'ADN, la transcription, la traduction, le métabolisme énergétique et le vieillissement cellulaire.

Les protéines E. coli se réfèrent aux différentes protéines produites par la bactérie Escherichia coli (E. coli). Ces protéines sont codées par les gènes du chromosome bactérien et peuvent avoir diverses fonctions dans le métabolisme, la régulation, la structure et la pathogénicité de la bactérie.

Escherichia coli est une bactérie intestinale commune chez l'homme et les animaux à sang chaud. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives, mais certaines souches peuvent causer des maladies allant de gastro-entérites légères à des infections graves telles que la pneumonie, la méningite et les infections urinaires. Les protéines E. coli jouent un rôle crucial dans la virulence de ces souches pathogènes.

Par exemple, certaines protéines E. coli peuvent aider la bactérie à adhérer aux parois des cellules humaines, ce qui permet à l'infection de se propager. D'autres protéines peuvent aider la bactérie à échapper au système immunitaire de l'hôte ou à produire des toxines qui endommagent les tissus de l'hôte.

Les protéines E. coli sont largement étudiées en raison de leur importance dans la compréhension de la physiologie et de la pathogenèse d'E. coli, ainsi que pour leur potentiel en tant que cibles thérapeutiques ou vaccinales.

Les protéines fixant l'ADN, également connues sous le nom de protéines liant l'ADN ou protéines nucléaires, sont des protéines qui se lient spécifiquement à l'acide désoxyribonucléique (ADN). Elles jouent un rôle crucial dans la régulation de la transcription et de la réplication de l'ADN, ainsi que dans la maintenance de l'intégrité du génome.

Les protéines fixant l'ADN se lient à des séquences d'ADN spécifiques grâce à des domaines de liaison à l'ADN qui reconnaissent et se lient à des motifs particuliers dans la structure de l'ADN. Ces protéines peuvent agir comme facteurs de transcription, aidant à activer ou à réprimer la transcription des gènes en régulant l'accès des polymérases à l'ADN. Elles peuvent également jouer un rôle dans la réparation de l'ADN, en facilitant la reconnaissance et la réparation des dommages à l'ADN.

Les protéines fixant l'ADN sont souvent régulées elles-mêmes par des mécanismes post-traductionnels tels que la phosphorylation, la méthylation ou l'acétylation, ce qui permet de moduler leur activité en fonction des besoins cellulaires. Des anomalies dans les protéines fixant l'ADN peuvent entraîner diverses maladies génétiques et sont souvent associées au cancer.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

La protéine A de réplication, également connue sous le nom de protéine A du virus de l'herpès simplex, est une protéine essentielle à la réplication du virus de l'herpès simplex (HSV). Elle joue un rôle crucial dans la régulation de la réplication virale et dans l'assemblage des nouveaux virions.

La protéine A de réplication est codée par le gène UL28 du génome du HSV et se lie à la protéine UL30, également appelée hélicase-primase, pour former un complexe qui initie la réplication de l'ADN viral. Ce complexe se fixe à l'origine de la réplication de l'ADN viral et recrute d'autres protéines nécessaires à la réplication, telles que les protéines de l'ADN polymérase et de l'ADN ligase.

La protéine A de réplication est également importante pour l'assemblage des nouveaux virions, car elle interagit avec d'autres protéines structurales du virus pour faciliter l'encapsidation de l'ADN viral dans les capsides virales.

Dans la recherche médicale, la protéine A de réplication est souvent étudiée comme une cible possible pour le développement de nouveaux antiviraux contre les infections à HSV.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

Les lésions de l'ADN se réfèrent à toute modification ou dommage dans la structure de l'acide désoxyribonucléique (ADN), qui est le matériel génétique présent dans les cellules. Ces lésions peuvent être causées par divers facteurs, tels que les radiations ionisantes, les produits chimiques toxiques, les erreurs de réplication de l'ADN, certains médicaments et agents infectieux, ainsi que les processus naturels du vieillissement.

Les lésions de l'ADN peuvent entraîner des mutations génétiques, qui peuvent altérer la fonction des gènes et contribuer au développement de maladies telles que le cancer. Les dommages à l'ADN peuvent également déclencher des mécanismes de réparation de l'ADN, qui sont essentiels pour maintenir l'intégrité du génome. Cependant, si les lésions sont trop graves ou ne sont pas correctement réparées, elles peuvent entraîner une mort cellulaire programmée (apoptose) ou la transformation maligne des cellules.

Les types courants de lésions de l'ADN comprennent les cassures simples et doubles brins, les dimères de thymine, les oxydations de bases, les modifications chimiques des bases, les adduits de base et les cross-links entre les deux brins d'ADN. Des tests spécifiques peuvent être utilisés pour détecter et évaluer ces lésions dans le cadre du diagnostic et du traitement de diverses maladies.

Les DNA Topoisomérases de type I sont des enzymes qui coupent une seule brin d'ADN, le traversent et le reconnectent. Ce processus permet de résoudre les problèmes de supertourellage (overwinding) ou d'enroulement négatif de l'ADN, ce qui peut entraver la réplication, la transcription et d'autres processus impliquant l'interaction avec l'ADN.

Il existe deux sous-types de topoisomérases de type I : les topoisomérases I alpha et les topoisomérases I beta. Les topoisomérases I alpha sont également connues sous le nom de topoisomérases relaxantes, car elles détendent l'ADN en introduisant des coupures dans un seul brin pour permettre à la molécule d'ADN de se détendre et de se relâcher. Les topoisomérases I beta, quant à elles, sont également appelées topoisomérases inverseuses car elles peuvent inverser l'orientation des extrémités coupées du brin d'ADN après le passage d'une autre molécule d'ADN ou d'une protéine à travers la coupure.

Les topoisomérases de type I sont importantes pour maintenir l'intégrité de l'ADN et sont donc des cibles importantes pour les médicaments anticancéreux. Certains inhibiteurs de topoisomérase de type I, tels que la camptothécine et ses dérivés, sont utilisés dans le traitement du cancer en interférant avec la capacité de l'enzyme à réparer les dommages à l'ADN.

L'adénosine triphosphate (ATP) est une molécule organique qui est essentielle à la production d'énergie dans les cellules. Elle est composée d'une base azotée appelée adénine, du sucre ribose et de trois groupes phosphate.

Dans le processus de respiration cellulaire, l'ATP est produite lorsque des électrons sont transportés le long d'une chaîne de transporteurs dans la membrane mitochondriale interne, entraînant la synthèse d'ATP à partir d'ADP et de phosphate inorganique. Cette réaction est catalysée par l'enzyme ATP synthase.

L'ATP stocke l'énergie chimique dans les liaisons hautement énergétiques entre ses groupes phosphate. Lorsque ces liaisons sont rompues, de l'énergie est libérée et peut être utilisée pour alimenter d'autres réactions chimiques dans la cellule.

L'ATP est rapidement hydrolisée en ADP et phosphate inorganique pour fournir de l'énergie aux processus cellulaires tels que la contraction musculaire, le transport actif de molécules à travers les membranes cellulaires et la biosynthèse de macromolécules.

L'ATP est donc considérée comme la "monnaie énergétique" des cellules, car elle est utilisée pour transférer et stocker l'énergie nécessaire aux processus cellulaires vitaux.

La « Spécificité selon le substrat » est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la capacité d'un médicament ou d'une substance toxique à agir spécifiquement sur une cible moléculaire particulière dans un tissu ou une cellule donnée. Cette spécificité est déterminée par les propriétés chimiques et structurelles de la molécule, qui lui permettent de se lier sélectivement à sa cible, telles qu'un récepteur, un canal ionique ou une enzyme, sans affecter d'autres composants cellulaires.

La spécificité selon le substrat est importante pour minimiser les effets secondaires indésirables des médicaments et des toxines, car elle permet de cibler l'action thérapeutique ou toxique sur la zone affectée sans altérer les fonctions normales des tissus environnants. Cependant, il est important de noter que même les molécules les plus spécifiques peuvent avoir des effets hors cible à des concentrations élevées ou en présence de certaines conditions physiologiques ou pathologiques.

Par exemple, un médicament conçu pour se lier spécifiquement à un récepteur dans le cerveau peut également affecter d'autres récepteurs similaires dans d'autres organes à des doses plus élevées, entraînant ainsi des effets secondaires indésirables. Par conséquent, la spécificité selon le substrat est un facteur important à prendre en compte lors du développement et de l'utilisation de médicaments et de substances toxiques.

La conformation d'acide nucléique fait référence à la structure tridimensionnelle que prend une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN, en fonction de la manière dont ses sucres et ses bases sont liés les uns aux autres. La conformation la plus courante de l'ADN est la double hélice de B-DNA, dans laquelle deux brins antiparallèles d'acide nucléique s'enroulent l'un autour de l'autre en formant des paires de bases complémentaires. Cependant, l'ADN et l'ARN peuvent adopter une variété de conformations différentes, y compris l'A-DNA, le Z-DNA, l'ADN triplex et les structures d'ARN à boucle en puits. Ces différentes conformations peuvent influencer la fonction des acides nucléiques dans des processus tels que la réplication, la transcription et la traduction de l'ADN.

L'ADN chloroplastique, également connu sous le nom de ADN cp ou plastome, est une forme d'ADN présent dans les chloroplastes des cellules végétales et certaines algues. Les chloroplastes sont des organites qui contiennent la chlorophylle et sont responsables de la photosynthèse, un processus par lequel les plantes convertissent l'énergie lumineuse en énergie chimique pour leur croissance et leur développement.

L'ADN chloroplastique est généralement un cercle double brin d'environ 120 à 160 kilobases de long, ce qui représente une petite fraction du génome total d'une cellule végétale. Il code pour environ 100 à 200 protéines, ainsi que pour des ARN ribosomiques et des ARN de transfert nécessaires à la synthèse des protéines dans les chloroplastes.

L'ADN chloroplastique est hérité de manière matrilinéaire, ce qui signifie qu'il est transmis de la mère aux enfants par l'ovule. Cela contraste avec l'ADN nucléaire, qui est mélangé à chaque génération lorsque les gènes des deux parents s'associent pour former le génome de l'enfant.

L'étude de l'ADN chloroplastique peut fournir des informations importantes sur l'évolution et la phylogénie des plantes, car il évolue à un rythme relativement constant et peut être utilisé pour reconstruire les relations évolutives entre différentes espèces. Il peut également être utilisé dans l'identification et l'authentification de plantes, ainsi que dans la recherche sur les maladies des plantes et le développement de cultures résistantes aux maladies.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

Une séquence conservée, dans le contexte de la biologie moléculaire et de la génétique, se réfère à une section spécifique d'une séquence d'ADN ou d'ARN qui reste essentiellement inchangée au fil de l'évolution chez différentes espèces. Ces séquences sont souvent impliquées dans des fonctions biologiques cruciales, telles que la régulation de l'expression des gènes ou la structure des protéines. Parce qu'elles jouent un rôle important dans la fonction cellulaire, les mutations dans ces régions sont généralement désavantageuses et donc sélectionnées contre au cours de l'évolution.

La conservation des séquences peut être utilisée pour identifier des gènes ou des fonctions similaires entre différentes espèces, ce qui est utile dans les études comparatives et évolutives. Plus une séquence est conservée à travers divers organismes, plus il est probable qu'elle ait une fonction importante et similaire chez ces organismes.

L'alignement des séquences en génétique et en bioinformatique est un processus permettant d'identifier et d'afficher les similitudes entre deux ou plusieurs séquences biologiques, telles que l'ADN, l'ARN ou les protéines. Cette méthode consiste à aligner les séquences de nucléotides ou d'acides aminés de manière à mettre en évidence les régions similaires et les correspondances entre elles.

L'alignement des séquences peut être utilisé pour diverses applications, telles que l'identification des gènes et des fonctions protéiques, la détection de mutations et de variations génétiques, la phylogénie moléculaire et l'analyse évolutive.

Il existe deux types d'alignement de séquences : l'alignement global et l'alignement local. L'alignement global compare l'intégralité des séquences et est utilisé pour aligner des séquences complètes, tandis que l'alignement local ne compare qu'une partie des séquences et est utilisé pour identifier les régions similaires entre des séquences partiellement homologues.

Les algorithmes d'alignement de séquences utilisent des matrices de score pour évaluer la similarité entre les nucléotides ou les acides aminés correspondants, en attribuant des scores plus élevés aux paires de résidus similaires et des scores plus faibles ou négatifs aux paires dissemblables. Les algorithmes peuvent également inclure des pénalités pour les écarts entre les séquences, tels que les insertions et les délétions.

Les méthodes d'alignement de séquences comprennent la méthode de Needleman-Wunsch pour l'alignement global et la méthode de Smith-Waterman pour l'alignement local, ainsi que des algorithmes plus rapides tels que BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) et FASTA.

Un modèle génétique est une représentation théorique ou mathématique d'un trait, d'une maladie ou d'une caractéristique héréditaire donnée, qui tente de décrire et d'expliquer la manière dont les gènes et l'environnement interagissent pour influencer ce trait. Il s'appuie sur des études épidémiologiques, statistiques et moléculaires pour comprendre la transmission héréditaire d'un trait particulier au sein d'une population. Les modèles génétiques peuvent aider à prédire le risque de développer une maladie, à identifier les gènes associés à un trait et à élucider les mécanismes sous-jacents des maladies complexes.

Les modèles génétiques peuvent être simples ou complexes, selon la nature du trait étudié. Dans le cas d'un trait monogénique, où une seule mutation dans un gène spécifique est suffisante pour provoquer la maladie, le modèle peut être relativement simple et basé sur les lois de Mendel. Cependant, pour les traits complexes ou quantitatifs, qui sont influencés par plusieurs gènes et l'environnement, les modèles génétiques peuvent être plus sophistiqués et prendre en compte des facteurs tels que la pénétrance incomplète, l'effet de dosage, l'épistasie et l'interaction entre gènes et environnement.

Les modèles génétiques sont largement utilisés dans la recherche médicale et la médecine prédictive pour comprendre les causes sous-jacentes des maladies et améliorer le diagnostic, le pronostic et le traitement des patients.

Les ARN nucleotidyltransferases sont un type d'enzymes qui catalysent l'ajout de nucléotides à l'extrémité d'un ARN, dans une réaction de transfert de nucléotides. Ces enzymes jouent un rôle important dans la biogenèse des telomères, la régulation de l'expression génétique et la défense contre les agents infectieux.

Il existe plusieurs types d'ARN nucleotidyltransferases, chacune avec une fonction spécifique. Par exemple, les ARN polymérases ajoutent des nucléotides à une chaîne naissante d'ARN pendant la transcription, tandis que les terminalnes transferases ajoutent des nucléotides à l'extrémité 3' des ARN.

Les ARN nucleotidyltransferases utilisent généralement un ARN ou un ADN comme matrice pour guider l'addition de nucléotides, et nécessitent de l'ATP ou d'autres triphosphates nucléosidiques comme donneurs de nucléotides. Ces enzymes sont importantes pour la stabilité des ARN, la traduction des ARN messagers en protéines, et la réponse immunitaire contre les virus et autres agents infectieux.

Des anomalies dans l'activité des ARN nucleotidyltransferases peuvent être associées à des maladies telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et les infections virales.

L'ADN fongique se réfère à l'acide désoxyribonucléique présent dans les champignons. L'ADN est le matériel génétique qui contient les instructions pour le développement, la fonction et la reproduction des organismes vivants. Les fongiques, ou champignons, comprennent une grande diversité d'organismes tels que les levures, les moisissures et les champignons filamenteux. L'étude de l'ADN fongique peut fournir des informations importantes sur la classification, l'évolution, la pathogénicité et la réponse aux traitements des champignons.

Les techniques d'analyse de l'ADN fongique comprennent la PCR (polymerase chain reaction), la séquençage de l'ADN et l'hybridation de l'ADN, qui peuvent être utilisées pour identifier les espèces fongiques, détecter les gènes responsables de la pathogénicité et étudier la résistance aux médicaments. Ces informations peuvent être utiles dans divers domaines, tels que la médecine, l'agriculture et l'industrie alimentaire, pour contrôler et prévenir les maladies fongiques et améliorer les processus de fermentation.

Le syndrome de Rothmund-Thomson est une maladie génétique rare caractérisée par des anomalies cutanées, des problèmes de développement osseux et un risque accru de cancer. Les symptômes cutanés comprennent l'apparition précoce d'une éruption cutanée ressemblant à une brûlure du soleil (poïkilodermie) sur le visage, les bras et les jambes, qui peut s'étendre à d'autres parties du corps. Les cheveux et les dents peuvent également être affectés.

Les anomalies osseuses comprennent des retards de croissance, une petite taille, des déformations osseuses et une ostéoporose précoce. Les femmes atteintes du syndrome de Rothmund-Thomson peuvent également avoir des problèmes de développement des seins et des menstruations.

Les personnes atteintes de cette maladie ont un risque accru de développer certains types de cancer, en particulier le cancer de la peau et les sarcomes osseux. Le syndrome de Rothmund-Thomson est héréditaire et est causé par des mutations dans le gène RECQL4. Il n'existe actuellement aucun traitement spécifique pour cette maladie, mais la prise en charge peut inclure une surveillance régulière pour détecter tout signe de cancer, ainsi que des soins de soutien pour les symptômes cutanés et osseux.

Le rayonnement ultraviolet (UV) est une forme de radiation électromagnétique avec des longueurs d'onde plus courtes que la lumière visible, ce qui signifie qu'il a une énergie plus élevée. Il se situe dans le spectre électromagnétique entre les rayons X et la lumière visible.

Les rayons UV sont classiquement divisés en trois catégories: UVA, UVB et UVC. Les UVA ont les longueurs d'onde les plus longues (320-400 nm), suivis des UVB (280-320 nm) et des UVC (100-280 nm).

L'exposition aux rayons UV peut avoir des effets à la fois bénéfiques et nocifs sur la santé. D'une part, une certaine exposition au soleil est nécessaire à la synthèse de la vitamine D dans la peau. D'autre part, une exposition excessive aux UV, en particulier aux UVB, peut endommager l'ADN des cellules cutanées, entraînant un bronzage, des coups de soleil, un vieillissement prématuré de la peau et, dans les cas graves, un risque accru de cancer de la peau.

Les UVC sont complètement filtrés par la couche d'ozone de l'atmosphère et ne représentent donc pas de risque pour la santé humaine. En revanche, les UVA et les UVB peuvent pénétrer dans l'atmosphère et atteindre la surface de la Terre, où ils peuvent avoir des effets néfastes sur la santé humaine et environnementale.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

L'ADN bactérien fait référence à l'acide désoxyribonucléique présent dans les bactéries. Il s'agit du matériel génétique héréditaire des bactéries, qui contient toutes les informations nécessaires à leur croissance, leur développement et leur fonctionnement.

Contrairement à l'ADN des cellules humaines, qui est organisé en chromosomes situés dans le noyau de la cellule, l'ADN bactérien se présente sous forme d'une unique molécule circulaire située dans le cytoplasme de la cellule. Cette molécule d'ADN bactérien est également appelée chromosome bactérien.

L'ADN bactérien peut contenir des gènes codant pour des protéines, des ARN non codants et des éléments régulateurs qui contrôlent l'expression des gènes. Les bactéries peuvent également posséder de l'ADN extrachromosomique sous forme de plasmides, qui sont des petites molécules d'ADN circulaires contenant un ou plusieurs gènes.

L'étude de l'ADN bactérien est importante pour comprendre la physiologie et le métabolisme des bactéries, ainsi que pour développer des stratégies de lutte contre les infections bactériennes. Elle permet également d'identifier des marqueurs spécifiques qui peuvent être utilisés pour caractériser et classer différentes espèces bactériennes.

La nucleoside-triphosphatase (NTPase) est une enzyme qui catalyse la réaction qui permet de convertir un nucléoside triphosphate (NTP) en nucléoside diphosphate (NDP) et inorganique pyrophosphate (PPi). Cette réaction est essentielle pour les processus métaboliques tels que la biosynthèse de l'ARN et de l'ADN, ainsi que pour d'autres processus énergétiques dans la cellule. Les NTPases peuvent également jouer un rôle important dans le maintien de l'homéostasie des ions et la régulation du trafic intracellulaire. Il existe plusieurs types de NTPases, chacune avec une fonction spécifique et une structure protéique distincte.

ARN (acide ribonucléique) est une molécule présente dans toutes les cellules vivantes et certains virus. Il s'agit d'un acide nucléique, tout comme l'ADN, mais il a une structure et une composition chimique différentes.

L'ARN se compose de chaînes de nucléotides qui contiennent un sucre pentose appelé ribose, ainsi que des bases azotées : adénine (A), uracile (U), cytosine (C) et guanine (G).

Il existe plusieurs types d'ARN, chacun ayant une fonction spécifique dans la cellule. Les principaux types sont :

* ARN messager (ARNm) : il s'agit d'une copie de l'ADN qui sort du noyau et se rend vers les ribosomes pour servir de matrice à la synthèse des protéines.
* ARN de transfert (ARNt) : ce sont de petites molécules qui transportent les acides aminés jusqu'aux ribosomes pendant la synthèse des protéines.
* ARN ribosomique (ARNr) : il s'agit d'une composante structurelle des ribosomes, où se déroule la synthèse des protéines.
* ARN interférent (ARNi) : ce sont de petites molécules qui régulent l'expression des gènes en inhibant la traduction de l'ARNm en protéines.

L'ARN joue un rôle crucial dans la transmission de l'information génétique et dans la régulation de l'expression des gènes, ce qui en fait une cible importante pour le développement de thérapies et de médicaments.

Le facteur d'initiation eucaryote 4A (eIF4A) est une protéine impliquée dans la traduction des ARN messagers (ARNm) en protéines dans les cellules eucaryotes. Il s'agit d'une hélice ATP-dépendante qui joue un rôle clé dans le processus d'initiation de la traduction.

Plus précisément, eIF4A est une sous-unité du facteur d'initiation de la traduction eIF4F, qui se compose également d'eIF4E et d'eIF4G. Ensemble, ces protéines forment un complexe qui se lie à la queue 5' cap structure (m7GpppN) de l'ARNm et aide à recruter le ribosome pour initier la traduction.

eIF4A est responsable du déroulement des structures secondaires de l'ARNm, telles que les régions riches en paires de bases qui peuvent empêcher le ribosome de se lier et d'initier la traduction. Pour ce faire, eIF4A utilise l'énergie libérée par l'hydrolyse de l'ATP pour déplacer les hélices de l'ARNm et exposer les sites de liaison du ribosome.

eIF4A est également régulé par des protéines inhibitrices, telles que eIF4E-désbinding protein (4E-BP), qui peuvent se lier à eIF4E et empêcher la formation du complexe eIF4F. Cette régulation est importante pour le contrôle de la traduction et la régulation de l'expression des gènes dans les cellules eucaryotes.

Le vieillissement précoce, également connu sous le nom de «syndrome de vieillissement prématuré» ou «hastening», est un terme utilisé pour décrire les changements physiques et fonctionnels qui se produisent avant l'âge normal et qui sont similaires à ceux observés pendant le processus de vieillissement normal. Cependant, ces changements surviennent plus tôt et peuvent être plus sévères que ceux attendus pour un âge donné.

Ces signes de vieillissement précoce peuvent affecter divers systèmes du corps, y compris la peau, les cheveux, les os, les articulations, les yeux, le cœur et d'autres organes internes. Les exemples incluent une perte de cheveux prématurée, des rides profondes, une peau sèche et fragile, une mauvaise vision, une perte auditive, une diminution de la force musculaire et de l'endurance, une réduction de la densité osseuse, une augmentation du risque de maladies cardiovasculaires et une diminution de la fonction cognitive.

Le vieillissement précoce peut être causé par des facteurs génétiques, environnementaux ou liés au mode de vie. Par exemple, certaines conditions médicales telles que le syndrome de Down, le syndrome de Werner et le syndrome de Hutchinson-Gilford peuvent accélérer le processus de vieillissement. De plus, des facteurs tels que le tabagisme, la consommation excessive d'alcool, une mauvaise alimentation, l'obésité, le stress et l'exposition à des toxines peuvent également contribuer au vieillissement précoce.

Il est important de noter que le vieillissement précoce ne doit pas être confondu avec le vieillissement accéléré, qui est un terme utilisé pour décrire une affection médicale rare dans laquelle les changements liés au vieillissement se produisent à un rythme beaucoup plus rapide que d'habitude.

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.

Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.

La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.

Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.

Le terme "ADN cruciforme" ne fait pas référence à une définition médicale spécifique. Il s'agit plutôt d'une structure secondaire de l'acide désoxyribonucléique (ADN) qui peut se former lorsque certaines séquences particulières de la molécule d'ADN forment des boucles qui se croisent, créant ainsi une forme en croix.

Cette structure peut se former spontanément lorsque l'ADN subit une distorsion ou une torsion, ce qui peut être causé par des facteurs internes ou externes. Les structures cruciformes peuvent jouer un rôle dans la régulation de l'expression génétique et peuvent également être impliquées dans les processus de réparation de l'ADN.

Cependant, il est important de noter que les structures cruciformes sont généralement transitoires et peu stables, ce qui signifie qu'elles ne persistent pas longtemps dans la cellule. En outre, des mécanismes de réparation de l'ADN peuvent être déclenchés pour éliminer les structures cruciformes anormales ou endommagées.

Dans certains cas, cependant, des structures cruciformes stables et persistantes peuvent se former dans l'ADN, ce qui peut entraîner des mutations génétiques et des maladies. Par exemple, certaines études ont suggéré que les structures cruciformes pourraient être associées à des maladies neurodégénératives telles que la maladie de Huntington et la sclérose latérale amyotrophique (SLA).

Dans l'ensemble, bien que les structures cruciformes ne soient pas spécifiquement liées à une définition médicale, elles peuvent jouer un rôle important dans la compréhension des processus moléculaires et cellulaires qui sous-tendent de nombreuses maladies.

TFIIH (Transcription Factor II Human) est un complexe multiprotéique qui joue un rôle crucial dans l'initiation de la transcription des gènes à l'aide de l'ARN polymérase II dans les eucaryotes. Il est également impliqué dans la réparation de l'ADN par excision de nucléotides (NER).

Le complexe TFIIH se compose de 10 sous-unités protéiques, dont deux sont des hélicases, XPB et XPD. Ces hélicases sont responsables de la mobilisation de l'ADN lors de l'initiation de la transcription et de la réparation de l'ADN.

Dans le processus de transcription, TFIIH est recruté par le facteur de transcription général III (GTF3) après que le promoteur ait été reconnu par les GTFs. TFIIH facilite ensuite l'ouverture locale de la double hélice d'ADN au niveau du site d'initiation, permettant à l'ARN polymérase II de synthétiser l'ARN messager.

Dans le processus de réparation de l'ADN par excision de nucléotides, TFIIH est recruté après la reconnaissance de la lésion de l'ADN. XPB et XPD sont alors responsables de la création d'une bulle dans l'ADN autour de la lésion, permettant aux autres protéines NER de retirer la section endommagée de l'ADN et de synthétiser une nouvelle section pour la remplacer.

Des mutations dans les gènes codant pour certaines sous-unités de TFIIH peuvent entraîner des maladies génétiques, telles que le syndrome de Cockayne, la trichothiodystrophie et l'xeroderma pigmentosum.

Les acides aminés sont les unités structurales et fonctionnelles fondamentales des protéines. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (composé de l'atome d'azote et des atomes d'hydrogène) et d'un groupe carboxyle (composé d'atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène), reliés par un atome de carbone central appelé le carbone alpha. Un side-chain, qui est unique pour chaque acide aminé, se projette à partir du carbone alpha.

Les motifs des acides aminés sont des arrangements spécifiques et répétitifs de ces acides aminés dans une protéine. Ces modèles peuvent être déterminés par la séquence d'acides aminés ou par la structure tridimensionnelle de la protéine. Les motifs des acides aminés jouent un rôle important dans la fonction et la structure des protéines, y compris l'activation enzymatique, la reconnaissance moléculaire, la localisation subcellulaire et la stabilité structurelle.

Par exemple, certains motifs d'acides aminés peuvent former des structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont importantes pour la stabilité de la protéine. D'autres motifs peuvent faciliter l'interaction entre les protéines ou entre les protéines et d'autres molécules, telles que les ligands ou les substrats.

Les motifs des acides aminés sont souvent conservés dans les familles de protéines apparentées, ce qui permet de prédire la fonction des protéines inconnues et de comprendre l'évolution moléculaire. Des anomalies dans les motifs d'acides aminés peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

Un bactériophage T7 est un type spécifique de virus qui infecte exclusivement certaines souches de la bactérie Escherichia coli (E. coli). Il s'attache et se lie aux récepteurs sur la surface de la bactérie, puis insère son matériel génétique dans le génome bactérien. Après la réplication, les nouveaux virus se forment et finissent par éclater hors de la cellule hôte, entraînant souvent sa mort.

Le bactériophage T7 est largement étudié en virologie et en biologie moléculaire en raison de sa petite taille, de son cycle de vie court et de son génome simple composé d'ADN à double brin. Il a été utilisé comme modèle pour comprendre les mécanismes fondamentaux de la réplication virale, de la transcription et de l'assemblage.

Le bactériophage T7 est également étudié dans le contexte de la thérapie phagique, une stratégie visant à utiliser des virus pour traiter les infections bactériennes. Cette approche pourrait offrir une alternative ou un complément aux antibiotiques traditionnels, en particulier face à l'augmentation de la résistance antimicrobienne.

La DNA primase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans la réplication de l'ADN. Elle est responsable de la synthèse d'un court segment d'ARN, appelé "grappe d'ARN", qui sert de point de départ (ou de primer) pour la synthèse ultérieure de la chaîne d'ADN par l'ADN polymérase.

La DNA primase est généralement composée de deux sous-unités protéiques distinctes, qui travaillent ensemble pour accomplir cette tâche. La première sous-unité, appelée petit sous-unité, reconnaît et se lie à l'ADN simple brin au niveau du site d'initiation de la réplication. La deuxième sous-unité, appelée grande sous-unité, possède une activité polymérase ARN qui permet la synthèse de la grappe d'ARN.

La DNA primase est essentielle à la réplication de l'ADN car elle permet à l'ADN polymérase de commencer la synthèse de la nouvelle chaîne d'ADN en utilisant la grappe d'ARN comme point de départ. Après la synthèse initiale de quelques nucléotides, l'ADN polymérase remplace l'ARN par de l'ADN, étendant ainsi la nouvelle chaîne.

La DNA primase est donc une enzyme clé dans le processus de réplication de l'ADN et est présente chez tous les organismes vivants. Des mutations ou des défauts dans la fonction de la DNA primase peuvent entraîner des maladies génétiques graves, telles que des troubles du développement et des cancers.

ERCC2 (Excision Repair Cross-Complementation Group 2) est une protéine qui joue un rôle crucial dans la réparation des dommages à l'ADN, plus spécifiquement dans le processus de réparation par excision de nucléotides (NER). Cette protéine est codée par le gène ERCC2 situé sur le chromosome 19 humain.

ERCC2 forme une partie du complexe hétérotrimérique qui participe à l'identification et à la résection des dommages causés aux brins d'ADN. Elle joue un rôle essentiel dans la reconnaissance des lésions de l'ADN, en particulier celles induites par les UV, et dans le démarrage du processus de réparation. Les mutations dans le gène ERCC2 peuvent entraîner une sensibilité accrue aux dommages à l'ADN et sont associées à des maladies génétiques telles que le syndrome de Cockayne, la xeroderma pigmentosum et les progéries prématurées.

En résumé, ERCC2 est une protéine importante dans la réparation de l'ADN, ce qui en fait un élément clé pour maintenir la stabilité du génome et prévenir l'apparition de mutations délétères.

L'hydrolyse est un processus chimique important qui se produit dans le corps et dans les réactions biochimiques. Dans un contexte médical ou biochimique, l'hydrolyse décrit la décomposition d'une molécule en deux parties par l'ajout d'une molécule d'eau. Ce processus se produit lorsqu'une liaison covalente entre deux atomes est rompue par la réaction avec une molécule d'eau, qui agit comme un nucléophile.

Dans cette réaction, le groupe hydroxyle (-OH) de la molécule d'eau se lie à un atome de la liaison covalente originale, et le groupe partant (le groupe qui était lié à l'autre atome de la liaison covalente) est libéré. Ce processus conduit à la formation de deux nouvelles molécules, chacune contenant un fragment de la molécule d'origine.

L'hydrolyse est essentielle dans diverses fonctions corporelles, telles que la digestion des glucides, des protéines et des lipides. Par exemple, les liaisons entre les sucres dans les molécules de polysaccharides (comme l'amidon et le glycogène) sont clivées par l'hydrolyse pour produire des monosaccharides simples et digestibles. De même, les protéines sont décomposées en acides aminés par l'hydrolyse, et les lipides sont scindés en glycérol et acides gras.

L'hydrolyse est également utilisée dans le traitement de diverses affections médicales, telles que la dialyse rénale, où l'hémoglobine et d'autres protéines sont décomposées par hydrolyse pour faciliter leur élimination par les reins. En outre, certains compléments alimentaires et suppléments nutritionnels contiennent des peptides et des acides aminés issus de l'hydrolyse de protéines pour une meilleure absorption et digestion.

ARN bicaténaire, ou ARN double brin, est un type d'acide ribonucléique qui a une structure secondaire avec deux brins complémentaires s'appariant l'un à l'autre, créant ainsi une configuration en forme de double hélice similaire à celle de l'ADN. Cependant, contrairement à l'ADN, les deux brins d'ARN bicaténaire sont constitués d'unités ribonucléotidiques, qui contiennent du ribose au lieu de déoxyribose et peuvent contenir des bases modifiées.

Les ARN bicaténaires jouent un rôle important dans divers processus cellulaires, notamment la régulation génétique et l'interférence ARN. Ils sont également associés à certaines maladies humaines, telles que les infections virales et certains troubles neurologiques.

Les ARN bicaténaires peuvent être produits de manière endogène par la cellule elle-même ou peuvent provenir d'agents infectieux tels que des virus. Les ARN bicaténaires viraux sont souvent une cible pour les défenses immunitaires de l'hôte, car ils peuvent être reconnus et dégradés par des enzymes telles que la DICER, qui est responsable de la production de petits ARN interférents (siARN) à partir d'ARN bicaténaires.

En résumé, l'ARN bicaténaire est un type important d'acide ribonucléique qui joue un rôle clé dans la régulation génétique et la défense contre les agents infectieux. Sa structure en double brin le distingue de l'ARN monocaténaire plus courant, qui ne contient qu'un seul brin d'acide nucléique.

Un bactériophage T4, également connu sous le nom de phage T4, est un type spécifique de virus qui infecte exclusivement certaines souches de la bactérie Escherichia coli (E. coli). Il s'agit d'un grand virus avec une structure complexe constituée d'une capside icosaédrique et d'une queue longue et contractile.

Le bactériophage T4 se lie à des récepteurs spécifiques situés sur la surface de la bactérie hôte, ce qui permet au virus d'injecter son matériel génétique dans la cellule bactérienne. Une fois à l'intérieur de la bactérie, le matériel génétique du phage T4 prend le contrôle du métabolisme de la cellule hôte et force la bactérie à produire de nouvelles particules virales.

Au cours de ce processus, le phage T4 modifie également la paroi cellulaire de l'hôte pour faciliter la libération des nouveaux virus formés. En fin de compte, cela entraîne la lyse (rupture) de la bactérie hôte et la libération de centaines de nouvelles particules virales dans l'environnement, où elles peuvent infecter d'autres cellules bactériennes sensibles.

Le bactériophage T4 est largement étudié en raison de sa structure complexe et de son cycle de vie bien compris. Il sert de modèle pour l'étude des interactions entre les virus et leurs hôtes, ainsi que pour la compréhension des mécanismes moléculaires impliqués dans la réplication virale et l'assemblage des particules virales.

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A Burkholderia pseudomallei toxin inhibits helicase activity of translation factor eIF4A - 31 mai 2012 ...
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... hélicase - rémois - couleurs-lumières - andhra - ândhra - pyrophosphorylase - cous-de-pied - incarnation - précéder - ...
... ... Kahn, A, Une carence en ADN hélicase serait responsable de certaines formes de Xeroderma pigmentosum et du syndrome de Cockayne ...
Martina Valentini (CMU) : Regulation of Pseudomonas aeruginosa antibiotic susceptibility by the HrpA RNA helicase ...
DciA interplay reveals insights into the primary mode of loading of the bacterial replicative helicase. Nucleic Acids Research ...
ADN hélicase : enzyme qui catalyse le déroulement des brins complémentaires dune double hélice dADN. ... de bases sont tout dabord désappariées par la rupture des liaisons hydrogènes de lADN par une enzyme appelée ADN hélicase. ...
La participation de nos chercheurs et laboratoires dans des groupes de recherche internationaux, lorganisation de colloques scientifiques reconnus et les nombreuses coopérations européennes et internationales témoignent de louverture de lécole et de son dynamisme.
Mais, comment savoir où envoyer Hélicase ? Dautres protéines, les facteurs dinitiation, se chargent dindiquer le lieu : ...
"Solid-state NMR sequential assignments of the N-terminal domain of HpDnaB helicase," Biomol NMR Assign, pp. 1-11, 2015.. 4. S. ...
Hélicase IFIH1 inductrice de linterféron - Concept préféré Concept UI. M000617674. Terme préféré. Hélicase IFIH1 inductrice de ... Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1 Interferon-induced helicase IFIH1 Protéine IFIH1 Protéine-5 associée ... Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1. Interferon-induced helicase IFIH1. Protéine IFIH1. Protéine-5 ... Helicase IFIH1 Induzida por Interferon Synonymes:. Auto-antigène CADM-140. Autoantigène CADM-140. Helicard. ...
Helicase-primase inhibitor pritelivir for HSV-2 infection. N Engl J Med 370 ; 3 : 201-10. DOI : 10.1056/NEJMoa131150. ... Seattle, Etats-Unis - Le pritélivir - premier représentant de la famille des inhibiteurs du complexe viral hélicase-primase - ... Cest pour ces raisons qua été développée la famille des inhibiteurs du complexe enzymatique viral hélicase-primase dont le ...
... dabord lenzyme hélicase ouvrira la double chaîne dADN. En outre, lenzyme ADN polymérase catalysera lallongement de la ...
... or by a nascent RNA-dependent helicase, Rho. ROCK1 is a protein serine/threonine kinase also known as rho-associated, coiled- ... or by a nascent RNA-dependent helicase, Rho. La terminaison rho-dépendante est contrôlée par la protéine rho, qui se déplace ...
hélicase - intramercurielle - dichroscope - intranslatif - germano-hondurienne - batak - kératinisé - plouzanéen - israélo- ...
El Mortaji L, Aubert S, Galtier E, Schmitt C, Anger K, Redko Y, Quentin Y, De Reuse H, The Sole DEAD-Box RNA Helicase of the ...
  • La structure tridimensionnelle constituée de 141 acides aminés terminaux de l'ADN B Hélicase a été déterminée par la résonance magnétique nucléaire en solution à haute résolution et par les Rayons X en cristallographie. (wikipedia.org)
  • Ensuite, l'enzyme ADN hélicase, se lie à elleet continue à dérouler l'ADN en cassantles liaisons hydrogène entre les brins complémentaires. (jove.com)
  • Molecular cloning and characterization of a putative nuclear DEAD box RNA helicase in the spruce budworm, Choristoneura fumiferana . (gc.ca)
  • Helicase-like transcription factor expression is associated with a poor prognosis in Non-Small-Cell Lung Cancer (NSCLC). (crcm-marseille.fr)
  • The Helicase-like Transcription Factor (HLTF) is a tumor suppressor, altered in cancer either by gene hypermethylation or mRNA alternative splicing. (crcm-marseille.fr)