Les inhibiteurs de protéase du VIH, une enzyme requise pour production de protéines nécessaires pour une assemblée.
Enzyme du virus de l'immunodéficience humaine qui est requis pour post-translational clivage du précurseur polyprotéique viral gag et gag-pol fonctionnelle virale dans des essais cliniques menés avec la protéase du VIH est une assemblée. Protéase Aspartic codée par les acides terminus de la pol Gene.
Un puissant inhibiteur de la protéase du VIH. Il est utilisé en association avec d'autres médicaments antiviraux dans le traitement du VIH chez les adultes et enfants.
Une antiprotéase qui agit en interférant avec le cycle de reproduction du VIH. Il inhibe également l ’ isoforme CYP3A du cytochrome P-450.
Un puissant et spécifique antiprotéase qui semble avoir bon biodisponibilité orale.
Une antiprotéase qui agit comme un analogue de la protéase du VIH un site de clivage. C'est un inhibiteur hautement spécifique protéases du VIH-1 et VIH-2 et également inhibiteur du cytochrome P-450 Cyp3A.
Une antiprotéase utilisé en association à dose fixe avec RITONAVIR. Il est également un inhibiteur du cytochrome P-450 Cyp3A.
Inclut le spectre du virus de l ’ immunodéficience humaine infections allant de séropositivité a été asymptomatique, thru complexe liée au SIDA (CRA), de Syndrome d'Immunodéficience Acquise (SIDA).
Pyrimidinones are heterocyclic organic compounds that consist of a pyrimidine ring fused with a ketone group, commonly found in various natural and synthetic bioactive molecules, including some antibiotics and antiviral agents.
Composés qui inhibent la biosynthèse ou ou antagoniser les effets de protéases (Endopeptidases).
Dérivés d ’ acide carbamic, H2NC (= O') Oh inclus sous cette rubrique sont N-substituted et O-substituted carbamic aminés. En général ester carbamate sont dénommés urethanes, et des polymères qui comprennent les unités de répéter carbamate sont dénommés polyuréthane. Cependant remarquer que la polymérisation polyuréthane proviennent de ISOCYANATES et le singulier uréthane d ’ expiration fait référence au terme de carbamic ester éthyle l'acide.
Développement d'anticorps neutralisants chez les sujets qui ont été exposés au virus de l'immunodéficience humaine (VIH / HTLV-III / char blindé).
Le type espèces de LENTIVIRUS etiologic et l'agent du sida. C'est caractérisé par son effet cytopathic et affinité au récepteur T4-lymphocyte.
Tout membre du groupe de Endopeptidases contenant sur le site sérine actif impliqué dans un résidu catalyse.
Peptide Hydrolases que spécifiquement trouvé dans les obligations et peptides PROTEINS. Exemples de sub-subclasses pour ce groupe inclure EXOPEPTIDASES et Endopeptidases.
Médicaments utilisés pour traiter le SIDA et / ou arrêter la propagation de l'infection par le VIH. Ces n'incluent pas de médicaments utilisés pour traiter les symptômes ou des infections opportunistes liées au SIDA.
Une sous-catégorie de peptide Hydrolases le clivage des internes qui catalysent les peptides ou PROTEINS.
N-acylated oligopeptides isolés de culture filtrates de Actinomycetes, qui agissent spécifiquement pour inhiber acide des protéases tels que pepsin et rénine.
Peptides composé de entre deux et douze acides aminés.
Virus d'immunodéficience humain. Un terme non-taxonomic et historiques se rapportant à l ’ un des deux espèces, en particulier le VIH-1 et / ou VIH-2. Avant 1986, ça s'appelait Human T-lymphotropic virus de type III / lymphadenopathy-associated (HTLV-III / char blindé). De 1986-1990, c'était une espèce appelée le VIH. Depuis 1991, le VIH était plus considéré comme un officiel espèces nom ; les deux espèces sont intervenus le VIH-1 et VIH-2.
Un groupe de composés contenant la structure SO2NH2.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Une sous-catégorie de peptide que les hydrolases dépendre d'un résidu cystéine pour leur activité.
Un facteur D'Atp-Dependent protéase joue un rôle dans la dégradation de ces protéines. C'est un tetramer de 87-kDa sous-unités, qui contient un site protéolytique Brc-Abl résistantes et un site.
La capacité de virus résistera ou devenir tolérante envers agents chimiothérapeutiques ou antiviraux. Cette résistance s'acquiert par mutation.
Noyau protéolytique domaines qui contiennent des protéases et ATPase-containing domaines réglementaires. Ils sont généralement composé des grandes assemblées multi-subunit. Le domaine peut survenir au cours de la chaîne peptidique ou sur des sous-unités.
Un sub-subclass de Endopeptidases qui dépendent d'un résidu AGENTS Aspartic pour leur activité.
Composés aromatiques avec un six transmis bague contenant de l'azote. PIPERIDINES version est saturé.
Une collection de conditions heterogenous résultant de troubles du métabolisme et LIPID caractérisée par une atrophie de tissu adipeux. Souvent il y a une redistribution de la masse grasse corporelle entraînant perdre gros périphériques et centrales, y compris adiposité généralisée, localisé, lipodystrophie acquise et congénitale.
Cysteine Endopeptidases qui ont une impliquées dans le processus catalytique. Ce groupe d ’ enzymes est DE LA SEROTONINE cystéine protéase tels que Cystatines et SULFHYDRYL réactifs.
La conception de la drogue à des fins spécifiques (telles que DNA-Binding, par inhibition enzymatique, efficacité anti-cancéreux, etc.) en fonction de la connaissance de propriétés moléculaires tels que l ’ activité des des groupes fonctionnels, la géométrie moléculaire et structure électronique, et aussi sur les informations répertorié sur analogue molécules. La création est généralement computer-assisted mannequin et moléculaire n'inclut pas, une analyse pharmacocinétique ou l ’ administration du traitement analyse.
Des études sur le nombre de cas où le virus de l ’ immunodéficience humaine (VIH) est présent dans une population spécifique à une heure précise. La présence à un individu est déterminée par la découverte du VIH des anticorps dans le serum (taux de séropositivité HIV).
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
Statut immunitaire constitué d ’ anticorps non-production du VIH, telles que déterminées par divers tests sérologiques.
Inhibiteurs de la transcriptase inverse (RNA-DIRECTED ADN polymérase), enzyme qui synthétise l'ADN sur l'ARN modèle.
Des inhibiteurs de la protéase qui sont extracellulaire sécrété par les fibroblastes. Ils forment un complexe covalent protéases à sérine et peux négocier leur internalisation cellulaire et humiliation.
L'action d'une drogue qui peuvent affecter le métabolisme ou l 'activité, la toxicité d ’ un autre médicament.
Composés qui inhibent ou exogènes endogène sérine Endopeptidases.
Un composé dideoxynucleoside dans lequel le groupe 3 '-hydroxylé sur le sucre a été remplacé par une fraction de l'hydrogène. Cette modification empêche la formation de liens phosphodiester qui sont nécessaires pour la réalisation de chaînes d'acides nucléiques. De la didanosine n ’ est un inhibiteur puissant de la réplication du VIH, agissant comme un chain-terminator d ’ ADN viral en se liant à la transcriptase inverse ; ddI est ensuite métabolisé à didéoxyadénosine triphosphate putatif, son métabolite actif.
DITERPENES avec trois antiparasitaires et unique groupe correspondait dans GINKGO plantes avec BILOBALIDES.
Une espèce apparentée VIH VIH-1 mais portant différents composants et antigénique avec composition d'acide nucléique. Il partage sérologique et homologie de séquence d ’ éventuelles réactions, le singe Lentivirinae simien virus de l ’ immunodéficience humaine et infecte seulement exprimant le marqueur phénotypique T4-lymphocytes CD4.
Keto-pyrans.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Les précurseurs protéiques, également connus sous le nom de proprotéines ou prohormones, sont des molécules inactives qui subissent des processus de maturation post-traductionnelle, tels que la protéolyse, pour donner naissance à des protéines actives et fonctionnelles.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Protéines était mort à l'antiviral gag Gene. Les produits sont souvent synthétisé ou polypeptides comme précurseur des protéines, qui sont ensuite clivée protéases en fonction de céder le produit final. De nombreux médicaments sont associés à la finale nucleoprotein noyau de la bâillonner les virion. d ’ antigène.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Un transporteur de cations organiques trouvé dans les reins. C'est localisée à la membrane basale latérale et est susceptible d'être impliqué dans la sécrétion rénale de cations organiques.
Un 170-kDa glycoprotéine transmembranaire cassette Brc-Abl résistantes à la superfamille des transporteurs. Il sert comme un efflux Atp-Dependent pour une variété de produits chimiques, incluant de nombreux agents antinéoplasiques. Surexpression de cette glycoprotéine est associé à de la drogue, de multiples plaies (voir 10 %).
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
La relation entre la structure chimique d'un composé biologique ou et son activité pharmacologique. Composés sont souvent considérés ensemble parce qu'ils ont en commun caractéristiques structurelles incluant forme, taille, stereochemical arrangement, et la distribution des groupes fonctionnels.
La voie du cytochrome P-450 suptype qui a spécificité pour une large variété de composés lipophile ; gros, y compris des stéroides ACIDS ; et XENOBIOTICS. Cette enzyme a signification clinique grâce à sa capacité à métaboliser diversifiée cliniquement important réseau de drogues comme la ciclosporine, vérapamil ; et de midazolam. Cette enzyme catalysent aussi la une N-déméthylation d'érythromycine.
Traitements administrés aux patients atteints par le VIH INFECTIONS, que agressivement supprimer la réplication du VIH, les traitements impliquent généralement l ’ administration de trois ou plus différents médicaments incluant un inhibiteur de protéase.
L'étude de structure en cristal utilisant RAYONS X diffraction techniques. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Un composé dideoxynucleoside dans lequel le groupe 3 '-hydroxylé fraction sur le sucre a été remplacé par un groupe azido. Cette modification empêche la formation de liens phosphodiester qui sont nécessaires pour la réalisation de chaînes d'acides nucléiques. Le composé est un inhibiteur puissant de la réplication du VIH, agissant comme un chain-terminator d ’ ADN viral pendant VIH-1 et VIH-2. Ça améliore la fonction immunitaire, partiellement les canaux HIV-induced dysfonctionnement neurologique, et améliore certains autres anomalies cliniques associées au SIDA. Son principal effet toxique est dose-dépendante la suppression de moelle osseuse, entraînant une anémie et leucopénie.
Le processus de multiplication, virale intracellulaire composée de la synthèse des PROTEINS ; ACIDS nucléique, tantôt lipides, et leur assemblage dans une nouvelle particule infectieuses.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
La relation entre la dose d'un drogue administrée et la réponse de l'organisme au produit.
Un des mécanismes par lesquels cellule mort survient (comparer avec nécrose et AUTOPHAGOCYTOSIS). Apoptose est le mécanisme physiologique responsable de la suppression de cellules et semble être intrinsèquement programmé. C'est caractérisé par des modifications morphologiques distinctif dans le noyau et cytoplasme, Chromatin décolleté à espacées régulièrement, et les sites de clivage endonucleolytic ADN génomique nous ; (ADN), au FRAGMENTATION internucleosomal sites. Ce mode de la mort l'équilibre de la mitose dans la régulation de la taille des tissus animaux et dans la médiation de processus pathologique associée à la tumeur a grossi.
Chromatographie liquide techniques lesquelles figure hautes pressions crique, une sensibilité, et grande vitesse.
Une famille de cysteine Endopeptidases intracellulaire qui jouent un rôle dans la régulation de l ’ inflammation et une apoptose. Elles m'ont spécifiquement fendre peptides à la cystéine acide aminé qui suit un Aspartic AGENTS résidu. Caspases sont activés par clivage protéolytique précurseur d'une forme de grandes et petites sous-unités qui forme l'enzyme. Depuis le site de clivage dans les précurseurs correspond à la spécificité de caspases, activation successives de précurseurs par activé caspases peuvent survenir.
Antigène associée à des protéines spécifiques du virus T adultes d ’ immunodéficience humaine (VIH), également appelés HTLV-III-associated et lymphadenopathy-associated (char blindé) antigènes.
Immunologic tests pour identification du VIH (HTLV-III / char blindé), y compris les tests VIH Séronégativité Vih taux de séropositivité et qui ont été développées pour le screening personnes portant les anticorps viraux de patients avec une symptômes du SIDA ou COMPLEXE liée au SIDA.
Un défaut de l'immunité cellulaire associée à l ’ infection par le virus de l ’ immunodéficience humaine (VIH), un taux de lymphocytes CD4-Positive compte sous 200 globules blancs / microlitre ou moins de 14 % du total des lymphocytes, et une augmentation de la sensibilité aux infections opportunistes, néoplasme malin. Les signes cliniques incluent également une émaciation (perdre) et de démence. Ces éléments refléter critères de SIDA défini par le CDC en 1993.
Un composé formé dans le foie d'ammoniaque produit par la désamination d'acides aminés. C'est le principal produit final de du catabolisme protéique et constitue environ la moitié de la solides urinaire totale.
L'emplacement des atomes, groupes ou ions relative à un autre dans une molécule, ainsi que le nombre, type et la zone de liaisons covalentes.
Cellules du corps qui magasin FATS, sous la forme de triglycérides adipocytes Blancs sont le type et trouve surtout dans la cavité abdominale et tissu sous-cutané. Brown les adipocytes sont thermogenic cellules qui est disponible chez les nouveau-nés de certaines espèces et en hibernation mammifères.
Un groupe de proteinases lysosomale ou Endopeptidases trouvé dans des extraits de diverses aqueuse des tissus animaux. Ils fonctionnent dans une façon optimale à pH acide. Les cathepsins se manifester par une variété d ’ enzyme sous-types incluant protéases sérine ; Aspartic proteinases ; et de cystéine.
Transporteurs une protéine présente dans des cellules muscle mature et les adipocytes. Ça favorise le transport du glucose dans le sang de tissus. La forme inerte de la protéine est localisé à vésicules cytoplasmique. En réponse à INSULIN, c'est à la membrane plasma translocated où elle facilite la captation du glucose.
Et exogènes composés endogène inhibant cysteine Endopeptidases.
Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.
Membres de la dipeptidylpeptidase C19 famille qui régulent en retirant la transduction UBIQUITIN de protéine spécifique appelée substrats via un processus deubiquitination ou deubiquitylation.
Un de la transcriptase inverse de Pol Gene codée par le VIH. C'est un heterodimer de 66 kDa et 51 kDa sous-unités qui proviennent de un ancêtre commun heterodimer l comprend également une activité RNAse H Ribonuclease H, l ’ immunodéficience humaine (virus) qui joue un rôle essentiel le processus de réplication virale.
Une protéase Atp-Dependent trouvé dans des procaryotes, chloroplastes, et les mitochondries. C'est un complexe multisubunit soluble joue un rôle dans la dégradation de ces protéines.
Le nombre de lymphocytes T CD4-Positive par unité de volume de sang. Détermination requiert l'utilisation d'un fluorescence-activated cytomètre.
Activités sexuels des humains.
Une famille de sérine Endopeptidases isolés de Bacillus Subtilis CE 3.4.21.-.
Identification de protéines ou peptides qui ont été electrophoretically séparés par le gel électrophorèse tache du passage de bouts de papier de nitrocellulose, suivie d ’ anticorps étiquetter sondes.
Endopeptidases qui utilisent un métal comme zinc dans le mécanisme catalytique.
Cysteine protéase hydrolyse retrouvé dans de nombreux tissus, incluant une variété de protéines endogène neuropeptides ; CYTOSKELETAL PROTEINS ; les protéines de tendre muscle ; CARDIAC muscle ; foie ; plaquettes ; et les hématies. Deux sous-classes ayant une grande sensibilité et baisse du calcium est connue. Enlève Z-discs et M-lines de myofibrils. Active phosphorylase kinase et cyclique de protéine kinase nucleotide-independent. Cette enzyme était anciennement listé comme CE 3.4.22.4.
Un sérine Endopeptidase sécrétés par le pancréas lorsque son zymogen, CHYMOTRYPSINOGEN et transportée dans le jus du pancréas au duodénum où il est activé par trypsine. Elle clive aromatique carboxyle acides aminés sur le côté.
Une cassette Brc-Abl résistantes D sequence-related transporteurs ce transport activement substrats organique, mais considérés comme des transporteurs, un sous-groupe de protéines dans cette famille ont été également démontrées pour transmettre une résistance à neutre organique de la drogue. Leurs fonctions cellulaires a peut-être signification clinique pour QUI dans ce qu'ils transportent diverses agents antinéoplasiques. Surexpression de protéines dans cette classe par tumeurs est considéré comme un mécanisme possible dans le développement de résistance multirésistance (drogue). Une résistance, de multiples plaies de 5,4 % en fonction de P-GLYCOPROTEINS, les protéines dans cette classe partagent de petites homologie de séquence d ’ à la glycoprotéine famille de protéines.
2-Deoxy-D-arabino-hexose. Antimétabolite de glucose avec l'activité antivirale.
Les lymphocytes et mature monocytes transporté par le sang du corps est espace extravasculaire. Ils sont morphologiquement distinguent des mature granulocytique par leurs grandes non-lobed leucocytes, absence de noyaux et grossier, largement tâché cytoplasmique granulés.
L'attraction sexuelle ou une relation entre les hommes.
La quantité de virus présente dans un corps mesurables liquide, modification de la charge virale, mesuré dans le plasma, est parfois utilisé comme une mère porteuse lanterne rouge dans l ’ évolution de la maladie.
Un sérine Endopeptidase c'est composé de TRYPSINOGEN dans le pancréas. Il est converti en sa forme active par ENTEROPEPTIDASE dans l ’ intestin grêle. Il y a catalyse l ’ hydrolyse du groupe de carboxyle soit arginine ou lysine. CE 3.4.21.4.
Médicaments utilisés pour traiter INFECTIONS RETROVIRIDAE.
Un moyen de résumant les informations statistiques d'une série de mesures sur un individu. C'est souvent utilisé en pharmacologie clinique où l ’ ASC de sériques peut être interprété comme la captation total de ce qui a été administré. Comme un complot de la concentration du médicament contre le temps, après une dose unique de médicament et produit une forme standard courbe, c'est un moyen de comparer la biodisponibilité de la même drogue fait par différentes compagnies. (De Winslade, Dictionary of Clinical Research, 1992)
Le noyau du virus de l'immunodéficience humaine de protéines codée par le VIH gag Gene. HIV-seropositive individus monter une importante réponse immunitaire à p24 et détection des anticorps dirigés contre p24 est une base de calcul et l ’ infection par le VIH par ELISA dosages. La protéine du western blot étant également considérée comme un potentiel glycoprotéine immunogène du VIH dans les vaccins.
Le processus de libérer un composé chimique par l'ajout d'une molécule d'eau.
Une superfamille de centaines de étroitement liées HEMEPROTEINS présents dans le spectre phylogénétique, des animaux, plantes, champignons, à des bactéries. Ils comprennent les nombreux complexe FONCTIONNEMENT Oxygénases monooxygenases (mélangé). Chez les animaux, ces enzymes P450 servir deux principales fonctions : (1) la biosynthèse de stéroïdes, des acides gras et les acides biliaires ; (2) métabolisme endogène et un grand nombre de substrats exogènes, tels que les toxines et les drogues (biotransformation). Ils sont classés selon leur similarités séquence plutôt que dans des familles de gènes CYP (> 40 %) et > homologie subfamilies homologie (59 %). Par exemple, les enzymes des CYP2 (enzymes, et familles de gènes sont responsable de la plupart du métabolisme des médicaments.
La mesure dans laquelle le principe actif d ’ un médicament devient disponible sur le site de l'action biologique ou dans un médium semble refléter accessibilité à un site d ’ action.
Entrepris une tâche impliquant un défi pour accomplissement ou un objectif désirable dans lequel il y a un manque de certitude ou peur de l'échec. Il peut aussi inclure la preuve dont les résultats de certains comportements peuvent présenter un risque pour l'individu ou à ceux associés à lui ou elle.
Extrachromosomal, généralement CIRCULAR des molécules d'ADN qui sont transférables autoréplication et d'un organisme à un autre. Ils sont présentés dans diverses Archéal bactériennes, fongiques, et des algues, espèces de plantes. Elles sont utilisées en ingénierie CLONING GENETIC comme des vecteurs.
Aucun de diverses méthodes de dosage enzymatiques catalysé modifications post-translationnelles de peptides ou PROTEINS dans la cellule d'origine. Ces modifications concernent carboxylation ; hydroxylation ; acétylation ; phosphorylation ; méthylation ; glycosylation ; Ubiquitination, oxydation ; protéolyse ; et crosslinking et entraîner des modifications de poids moléculaire et analyse électrophorétique mobilité.
La cellule phagocytaire relativement vit longtemps de tissus de mammifères qui sont dérivés du sang monocytes. Principaux types sont macrophages péritonéale ; macrophages alvéolaires ; histiocytes ; Kupffer des cellules du foie ; et les ostéoclastes. Ils peuvent opérer une distinction au sein des lésions inflammatoires chroniques de Epithelioid ou fusionnent pour former des corps DEVISES géant ou Langhans. (À partir des cellules géant le dictionnaire de Cell Biology, Jackie et Dow, 3ème ed.)
Une famille de sérine protéase est similaire chez l ’ séquence des acides aminés et des différents mécanismes d ’ inhibition, mais différentes en spécificité vers les enzymes protéolytiques. Cette famille inclut alpha 1-Antitrypsine, l ’ angiotensinogène, ovalbumine, antiplasmin, alpha 1-Antichymotrypsine, thyroxine-binding protéine, complément 1 Inactivators, l ’ antithrombine III, l ’ héparine cofacteur II, Inactivateurs Plasminogène, Gene Y protéine, inhibiteur du plasminogène placentaire, et de l'orge Z de protéines. Des membres du Serpin famille peuvent être des substrats plutôt que les inhibiteurs de sérine Endopeptidases, et certains serpins survenir dans les plantes où leur fonction n'est pas connue.
Séquence d'ARN qui servent de modèles pour la synthèse des protéines. Bactérienne sont généralement mRNAs transcriptions en primaire qu'elles ne nécessitent aucun traitement. Eucaryotes Post-Transcriptional mRNA est synthétisés dans le noyau et doit être transplantée dans le cytoplasme pour traduction. La plupart eucaryotes polyadenylic mRNAs ont une séquence de l'acide dans le 3 'fin, dénommés le Poly (A) queue. Le fonctionnement de cette queue n'est pas connu pour certains, mais cela pourrait jouer un rôle dans l'export de mature mRNA du noyau ainsi que pour aider stabiliser des mRNA molécules par retarding leur dégradation dans le cytoplasme.
Une république d'Afrique australe, la partie extrême sud de l'Afrique. Il a trois capitales : Pretoria (administratives), Le Cap (législatif et judiciaire Bloemfontein (,)). Officiellement la République d'Afrique du Sud depuis 1960, il s'appelait l'Union 1910-1960 d'Afrique du Sud.
Décolleté de protéines en petits peptides et acides aminés soit par des protéases ou non-enzymatically (par exemple, l ’ hydrolyse). Cela n'inclut pas Protein Processing, Post-Translational.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Réticulum endoplasmique fermé vésicules de fragmentée créé quand cellules du foie ou des tissus sont perturbés par homogenization. Ils peuvent être lisse ou agitée.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.
La vie intracellulaire transfert des informations (activation biologique / inhibition) par un signal à la voie de transduction des signaux dans chaque système, une activation / inhibition signal d'une molécule biologiquement active neurotransmetteur (hormone) est médiée par l'accouplement entre un récepteur / enzyme pour une seconde messager système. ou avec la transduction les canaux ioniques. Joue un rôle important dans la différenciation cellulaire, activation fonctions cellulaires, et la prolifération cellulaire. Exemples de transduction ACID-postsynaptic gamma-aminobutyrique systèmes sont les canaux ioniques receptor-calcium médiée par le système, le chemin, et l ’ activation des lymphocytes T médiée par l'activation de Phospholipases. Ces lié à la membrane de libération de calcium intracellulaire dépolarisation ou inclure les fonctions d ’ activation récepteur-dépendant dans granulocytes et les synapses une potentialisation de l'activation de protéine kinase. Un peu partie de transduction des signaux de transduction des signaux des grandes ; par exemple, activation de protéine kinase fait partie du signal d'activation plaquettaire sentier.
Protéine enveloppe externe du virus de l'immunodéficience humaine qui est codée par le VIH env gène. Il a un poids moléculaire de 120 kDa et contient de nombreux sites de glycosylation exprimant. Glycoprotéine gp120 de l ’ se lie aux cellules CD4 des antigènes, notamment T4-lymphocytes et monocytes / macrophages. Glycoprotéine gp120 de l ’ a été montré d ’ interférer avec la fonction normale de cellules CD4 et est au moins en partie responsable de l'effet cytopathic du VIH.
Le mouvement de matériaux (y compris des substances biochimiques et drogues) dans un système biologique au niveau cellulaire. Le transport peut être à travers la membrane cellulaire et gaine épithéliale. Ça peut aussi survenir dans les compartiments et intracellulaire compartiment extracellulaire.
Physiologiquement inactif substances qui peuvent être converties à enzymes actifs.
Une protéase de plein de spécificité, obtenu séché serait pancréas. Poids moléculaire est d ’ environ 25 000, et cette enzyme élimine Elastin, la protéine spécifique de les fibres élastiques, et digère autres protéines tels que la fibrine d'hémoglobine et l ’ albumine. CE 3.4.21.36.
Inhibiteurs de protéase sérine inhibant trypsine. Ils peuvent être ou exogène composés.
Un ubiquitously-expressed cystéine protéase joue un rôle dans L'INFORMATIQUE post-translational enzymatique de protéines dans les protéines sécrétrices NIMÉSULIDE GRANULÉS.
Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
Un protein-serine-threonine kinase qui est activée par phosphorylation en réponse à LA CROISSANCE FACTEURS ou INSULIN. Elle joue un rôle majeur dans le métabolisme cellulaire, la croissance et la survie comme un noyau de signal. Trois isoformes transduction ont été décrits dans les cellules de mammifères.
La souris de lignée C57BL est une souche inbred de Mus musculus, largement utilisée dans la recherche biomédicale, caractérisée par un ensemble spécifique de traits génétiques et phénotypiques.
Une variante du PCR technique où cDNA est faite de l'ARN VIH-1 et VIH-2. Via est alors amplifiée cDNA qui en utilisant un électrocardiogramme standard PCR protocoles.
Une lignée cellulaire de cellules tumorales cultivé.
Efficacité diminuée de INSULIN réduire glycémie : Nécessitant l ’ utilisation de 200 unités ou plus d'insuline par jour pour prévenir une hyperglycémie ou une cétose.
Récepteurs cellulaires qui lient le virus de l ’ immunodéficience humaine qui provoque le sida. Sont comprises les antigènes CD4 T4, trouvée sur les lymphocytes, monocytes / macrophages et, ce qui se fixent aux protéines glycoprotéine gp120 de l ’ enveloppe du VIH.
Marié ou célibataire individus qui partagent des relations sexuelles.
Abus, abus, ou détournement d'une substance par l ’ injection dans une veine.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Récepteurs à la membrane plasmatique de nonhepatic cellules qui se lie spécifiquement LDL. Les récepteurs sont localisées dans les régions spécialisé appelé fosses enrobé. Hypercholesteremia allelic est provoqué par une anomalie génétique de trois types : 1, ne lie pas aux récepteurs LDL ; 2, il y a une réduction de la liaison du LDL ; et 3, il est normal non contraignant mais internalisation des LDL. En conséquence, l'entrée du cholestérol ester dans la cellule est altérée et la vie intracellulaire réactions depuis cholestérol sur la 3-hydroxy-3 CoA réductase, est une passoire.
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
Une famille de protéases à sérine neutre activité chymotrypsine-like. Chymases sont principalement retrouvé dans la sécrétion de NIMÉSULIDE GRANULÉS mât et des mastocytes sont libérés pendant la dégranulation.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
La principale source d'énergie pour les organismes vivants. C'est arrivé naturellement et est excrétée dans les fruits et d'autres parties de plantes dans son état libre. Il est utilisé en thérapeutique dans le fluide et nutriment remplaçant.
Le nombre total de cas de maladie dans une population à une heure précise. C'est incidence différenciée des qui se rapporte au nombre de nouveaux cas dans la population à un moment donné.
Un sérine Endopeptidase isolés de Bacillus Subtilis. Ça a de grandes protéines hydrolyse peptidique spécificité pour des obligations, et une préférence pour un grand inculpé résidu dans P1. Aussi amides. (Hydrolyse peptidique de Enzyme nomenclature, 1992) CE 3.4.21.62.
Un inhibiteur de la protéase avec leurs corps trouvé dans les sécrétions ce manteau surfaces tels que des muqueuses ; plasma séminal MUCUS cervicale ; et les sécrétions bronchiques. Il joue un rôle dans des tissus épithéliaux protéger LEUKOCYTE-derived protéases à sérine tels que l ’ élastase des neutrophiles.
Un métal, qui utilisent des protéases normalement zinc, du mécanisme catalytique. Ce groupe d ’ enzymes est inactivé par le métal chélateurs.
Un acide 51-amino hormone pancréatique qui joue un rôle dans la régulation du métabolisme glucidique directement en supprimant la production de glucose endogène (glycogénolyse ; néoglycogenèse) et indirectement en supprimant la sécrétion de glucagon et de la lipolyse, natif l ’ insuline est une protéine globulaire composé d ’ une insuline zinc-coordinated hexamer. Chaque monomère contenant deux chaînes, A et B) (21 résidus résidus (30), liées par deux obligations comportant les disulfures. L'insuline est utilisé comme une drogue pour contrôler diabète insulino-dépendant (DIABETES sucré, TYPE 1).
Souches de souris dans laquelle certains gènes de leurs génomes ont été interrompus, ou "terrassé". Pour produire par K.O., en utilisant une technique d ’ ADN recombinant, le cours normal séquence d'ADN d'un gène d ’ être étudiés is altered to prévenir synthèse d'un gène normal. Cloné cellules dans lequel cet ADN altération est couronnée de succès sont ensuite injecté dans souris embryons de produire des souris chimérique chimérique. Les souris sont ensuite élevée pour déclencher une souche dans lequel toutes les cellules de la souris contiennent le gène perturbé. KO les souris sont utilisés comme expérimentale ESPÈCES CYLONS pour des maladies (maladie des modèles, LES ESPÈCES) et à clarifier les fonctions de gènes.
Un de l'enzyme protéolytique obtenu de carica papaye, c'est aussi celui utilisé pour un mélange de papain CHYMOPAPAIN purifiée et utilisé comme agent débrider enzymatique topique. CE 3.4.22.2.
Codée par un génome VIRAL protéines produites par les organismes qu'ils infectent, mais pas de sachets dans le milieu des gâteaux VIRUS. Certains de ces protéines peuvent jouer des rôles dans les cellules infectées pendant VIRUS REPLICATION ou agir de la régulation de la réplication virale ou VIRUS travaux de l'Assemblée.
L'acide ribonucléique qui fait le matériel génétique des virus.
L'arrangement de deux ou plusieurs séquences venant de base acide aminé ou un organisme ou organismes de manière à aligner zones séquences partager propriétés communes. Le degré de parenté entre les séquences ou homologie est prédite statistiquement impossible par ou sur la base de pondérations attribuées aux éléments alignés entre les séquences. Cette évolution peut constituer un indicateur potentiel de la parenté génétique entre les organismes.
Peptides et de protéines dans les fluides sécrétions et leurs corps sont protéase DE LA SEROTONINE. Ils jouent un rôle dans l ’ inflammation, les tissus et réparer votre immunité (innée IMMUNITY innées endogène) par inhibition telle que celle induite par des leucocytes et exogène des protéases tels que ceux observés en envahissant micro-organismes.

Les inhibiteurs de protéase du VIH sont une classe de médicaments antirétroviraux utilisés dans le traitement de l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH), qui cause le syndrome de l'immunodéficience acquise (SIDA).

Le VIH est un rétrovirus qui se réplique en infectant les cellules du système immunitaire et en utilisant leurs enzymes pour produire des copies de lui-même. La protéase du VIH est une enzyme essentielle à cette réplication, car elle clive les longues chaînes de polypeptides viraux en petites protéines fonctionnelles qui forment la structure du virus mature.

Les inhibiteurs de protéase du VIH sont des médicaments synthétiques qui se lient spécifiquement à la protéase du VIH et empêchent sa fonction, entraînant ainsi l'accumulation de polypeptides non fonctionnels et l'empêchant de produire des virus matures infectieux.

En inhibant la réplication du VIH, ces médicaments peuvent aider à ralentir la progression de la maladie, à améliorer la fonction immunitaire et à prévenir les complications liées au SIDA. Les inhibiteurs de protéase du VIH sont souvent utilisés en combinaison avec d'autres médicaments antirétroviraux dans un régime thérapeutique appelé thérapie antirétrovirale hautement active (HAART).

L'enzyme HIV Protease est une protéase virale essentielle à la réplication du virus de l'immunodéficience humaine (VIH), qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA). Cette enzyme joue un rôle crucial dans la maturation et la libération des nouveaux virions du VIH à partir des cellules infectées.

Le VIH utilise l'ARN comme matériel génétique, qui doit être converti en ADN par une enzyme appelée reverse transcriptase avant d'être intégré dans le génome de la cellule hôte. Une fois que l'intégration a eu lieu, les gènes viraux sont transcrits et traduits pour produire des polyprotéines non fonctionnelles. HIV Protease est responsable de cliver ces polyprotéines en fragments plus petits et fonctionnels qui peuvent s'assembler pour former de nouveaux virions matures.

En raison de son rôle essentiel dans le cycle de réplication du VIH, HIV Protease est considérée comme une cible importante pour le développement d'inhibiteurs de protéases, qui sont largement utilisés dans le traitement de l'infection par le VIH. Ces médicaments se lient spécifiquement à l'enzyme et empêchent sa fonction, entraînant la production de virions immatures et non infectieux.

Nelfinavir est un médicament antirétroviral utilisé dans le traitement du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il appartient à la classe des inhibiteurs de protéase, qui sont des médicaments conçus pour inhiber la protéase, une enzyme essentielle à la réplication du VIH.

En empêchant la protéase de fonctionner correctement, Nelfinavir empêche le virus de se multiplier dans les cellules du corps, ralentissant ainsi la progression de la maladie et améliorant l'issue clinique des patients infectés par le VIH.

Nelfinavir est souvent utilisé en combinaison avec d'autres médicaments antirétroviraux dans le cadre d'une thérapie hautement active contre le VIH (HAART). Il est disponible sous forme de comprimés et doit être pris par voie orale, généralement deux à trois fois par jour.

Comme tous les médicaments antirétroviraux, Nelfinavir peut entraîner des effets secondaires, notamment des nausées, des diarrhées, des maux de tête et des éruptions cutanées. Dans de rares cas, il peut également provoquer des réactions allergiques graves ou affecter la fonction hépatique. Il est important que les patients soient étroitement surveillés pour détecter tout effet indésirable pendant le traitement par Nelfinavir.

Le Ritonavir est un médicament antirétroviral utilisé dans le traitement du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il appartient à la classe des inhibiteurs de protéase, qui fonctionnent en bloquant une enzyme appelée protéase dont le VIH a besoin pour se répliquer. En empêchant la protéase de fonctionner, Ritonavir ralentit la multiplication du VIH dans le corps.

Cependant, il est important de noter que Ritonavir n'est pas utilisé seul dans le traitement du VIH, mais plutôt en combinaison avec d'autres médicaments antirétroviraux. Cela s'appelle une thérapie antirétrovirale hautement active (TARHA).

Ritonavir est également souvent utilisé à faibles doses comme un "boosteur" pour d'autres inhibiteurs de protéase, ce qui signifie qu'il est utilisé pour augmenter les niveaux sanguins et l'efficacité de ces médicaments.

Les effets secondaires courants du Ritonavir comprennent des nausées, des vomissements, de la diarrhée, des changements dans le goût (dysgueusie), des maux de tête et des éruptions cutanées. Certains patients peuvent également développer des problèmes hépatiques ou pancréatiques graves. Comme avec tous les médicaments, il doit être utilisé sous la direction d'un médecin qualifié qui surveillera attentivement les effets du médicament sur le patient.

Indinavir est un médicament antiviral utilisé pour traiter l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il appartient à une classe de médicaments appelés inhibiteurs de protéase. Indinavir fonctionne en bloquant l'action d'une protéine nécessaire à la réplication du VIH, ce qui empêche le virus de se multiplier dans le corps.

Indinavir est souvent utilisé en combinaison avec d'autres médicaments antirétroviraux pour traiter le VIH. Il est disponible sous forme de comprimés et doit être pris plusieurs fois par jour, généralement une heure avant ou deux heures après les repas.

Les effets secondaires courants d'Indinavir peuvent inclure des nausées, des maux de tête, des éruptions cutanées, des changements dans la perception gustative et des douleurs abdominales. Des effets secondaires plus graves peuvent inclure une augmentation du risque de calculs rénaux, des problèmes hépatiques et une diminution du nombre de cellules sanguines.

Il est important que les patients prennent Indinavir exactement comme prescrit par leur médecin et qu'ils informent leur médecin de tous les autres médicaments qu'ils prennent, car Indinavir peut interagir avec d'autres médicaments et entraîner des effets secondaires graves. Les patients doivent également subir des analyses sanguines régulières pour surveiller leur fonction hépatique et rénale pendant le traitement par Indinavir.

Le Saquinavir est un médicament antirétroviral utilisé dans le traitement du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il s'agit d'un inhibiteur de protéase, ce qui signifie qu'il bloque une enzyme dont le VIH a besoin pour se répliquer. En empêchant la protéase de fonctionner correctement, le saquinavir ralentit la multiplication du virus dans le corps.

Ce médicament est souvent utilisé en combinaison avec d'autres antirétroviraux dans une thérapie appelée thérapie antirétrovirale hautement active (HAART). La HAART vise à réduire la quantité de VIH dans le corps à des niveaux si bas qu'ils ne peuvent pas être détectés par les tests sanguins. Cela permet d'améliorer l'état du système immunitaire et de réduire le risque de complications liées au sida.

Le saquinavir est disponible sous forme de comprimés et doit être pris conformément aux instructions de votre médecin, généralement deux à trois fois par jour. Les effets secondaires courants du médicament peuvent inclure des maux d'estomac, des nausées, des vomissements, des diarrhées, des éruptions cutanées et des changements dans la forme et la couleur de la graisse corporelle.

Comme tous les médicaments antirétroviraux, le saquinavir ne guérit pas l'infection par le VIH, mais il peut aider à contrôler la maladie et à améliorer la qualité de vie des personnes vivant avec le virus.

Le lopinavir est un inhibiteur de protéase utilisé dans le traitement des infections au virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il fonctionne en empêchant la production de nouvelles particules virales, ce qui peut aider à ralentir la progression du VIH et à améliorer la réponse immunitaire de l'organisme. Le lopinavir est souvent combiné avec d'autres médicaments antirétroviraux pour former un régime thérapeutique complet. Il est disponible sous forme de capsule ou de solution orale et doit être pris en association avec une faible dose de ritonavir, qui sert à augmenter la concentration plasmatique du lopinavir. Les effets secondaires courants comprennent des nausées, des diarrhées, des maux de tête et des éruptions cutanées.

Les pyrimidinones sont un type de composé hétérocyclique qui contient un cycle à six membres avec deux atomes d'azote et deux doubles liaisons. Dans les pyrimidinones, un groupe carbonyle (=O) est également attaché à l'un des atomes de carbone du cycle. Les pyrimidinones sont structurellement apparentées aux pyrimidines, qui sont un type important de bases nucléiques dans l'ADN et l'ARN.

En médecine, les pyrimidinones peuvent être utilisées comme composants de médicaments ou d'agents thérapeutiques. Par exemple, certaines pyrimidinones ont montré une activité antivirale contre le virus de l'herpès simplex et d'autres virus à ADN. D'autres pyrimidinones peuvent avoir des propriétés anti-inflammatoires ou anticancéreuses. Cependant, il convient de noter que la plupart des recherches sur les pyrimidinones sont encore à un stade précoce et qu'aucun médicament basé sur ces composés n'a été approuvé pour une utilisation clinique générale.

Les inhibiteurs de la protéase sont un type de médicament utilisé dans le traitement du VIH (virus de l'immunodéficience humaine) et du VHC (virus de l'hépatite C). Ils fonctionnent en bloquant une enzyme appelée protéase, qui est nécessaire à la réplication des virus. En inhibant cette enzyme, les inhibiteurs de la protéase empêchent le virus de se multiplier dans le corps, ralentissant ainsi la progression de la maladie.

Les inhibiteurs de la protéase du VIH sont souvent utilisés en combinaison avec d'autres médicaments antirétroviraux dans un régime thérapeutique appelé thérapie antirétrovirale hautement active (HAART). Cette approche a été très efficace pour réduire la charge virale et améliorer la santé et la qualité de vie des personnes vivant avec le VIH.

Les inhibiteurs de la protéase du VHC sont également utilisés en combinaison avec d'autres médicaments antiviraux pour traiter l'hépatite C. Ils ont démontré une grande efficacité dans l'éradication du virus et l'amélioration de la fonction hépatique chez de nombreux patients atteints d'hépatite C.

Cependant, il est important de noter que les inhibiteurs de la protéase peuvent avoir des effets secondaires importants et doivent être prescrits et surveillés par un médecin expérimenté dans le traitement des infections virales.

Les carbamates sont un groupe de composés organiques qui contiennent un groupe fonctionnel carbamate, constitué d'un groupe carbonyle (-C=O) lié à un groupe amine (-NH-). Dans le contexte médical, les carbamates font souvent référence à une classe d'agents chimiques utilisés dans la fabrication de médicaments et de pesticides.

En médecine, certains carbamates sont utilisés comme médicaments, tels que le néostigmine et la pyridostigmine, qui sont des inhibiteurs de la cholinestérase utilisés pour traiter la myasthénie grave et d'autres conditions neuromusculaires. Ils fonctionnent en inversant l'action de l'acétylcholine esterase, une enzyme qui dégrade l'acétylcholine, un neurotransmetteur important pour la transmission des impulsions nerveuses aux muscles.

D'autres carbamates sont utilisés comme pesticides, tels que le carbaryle et le methomyl, qui agissent en inhibant l'acétylcholinestérase dans les insectes, entraînant une accumulation d'acétylcholine et finalement la mort de l'insecte. Cependant, ces pesticides peuvent également avoir des effets toxiques sur les mammifères, y compris les humains, s'ils sont exposés à des niveaux élevés.

En résumé, les carbamates sont une classe de composés organiques qui ont diverses utilisations médicales et industrielles. Dans le contexte médical, ils sont souvent utilisés comme médicaments pour traiter certaines conditions neuromusculaires, tandis que dans l'industrie, ils sont largement utilisés comme pesticides.

La séropositivité au VIH est un terme médical qui décrit une personne dont le sang contient des anticorps contre le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Cela signifie qu'une personne a été infectée par le VIH à un moment donné. Il est important de noter que la séropositivité au VIH n'est pas la même chose qu'être atteint du syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA). Le SIDA est une maladie avancée qui peut se développer chez les personnes vivant avec le VIH qui ne reçoivent pas de traitement. Cependant, avec un traitement antirétroviral approprié et un suivi médical régulier, les personnes séropositives au VIH peuvent vivre longtemps et en bonne santé sans développer le SIDA.

Le VIH-1 (virus de l'immunodéficience humaine de type 1) est un rétrovirus qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA) en infectant et en détruisant les cellules du système immunitaire, en particulier les lymphocytes T CD4+. Il se transmet principalement par contact avec des fluides corporels infectés, tels que le sang, le sperme, les sécrétions vaginales et le lait maternel.

Le VIH-1 est un virus enveloppé à ARN simple brin qui se réplique en utilisant une enzyme appelée transcriptase inverse pour convertir son génome d'ARN en ADN, qui peut ensuite s'intégrer dans l'ADN de la cellule hôte. Cela permet au virus de se répliquer avec la cellule hôte et de produire de nouveaux virions infectieux.

Le VIH-1 est classé en plusieurs groupes et sous-types, qui diffèrent par leur distribution géographique et leurs propriétés immunologiques. Le groupe M est le plus répandu et comprend la majorité des souches circulant dans le monde. Les sous-types du groupe M comprennent B, A, C, D, CRF01_AE, CRF02_AG et d'autres.

Le diagnostic du VIH-1 est généralement posé par détection d'anticorps contre le virus dans le sang ou par détection directe de l'ARN viral ou de l'ADN proviral dans les échantillons cliniques. Il n'existe actuellement aucun vaccin préventif contre le VIH-1, mais des médicaments antirétroviraux (ARV) peuvent être utilisés pour traiter et contrôler l'infection.

Les sérine endopeptidases sont un type spécifique d'enzymes hydrolases qui catalysent la coupure des liaisons peptidiques dans les protéines. Le terme «sérine» fait référence au résidu de sérine hautement réactif dans le site actif de ces enzymes, qui joue un rôle central dans le processus de catalyse.

Ces enzymes sont également appelées sérine protéases ou simplement protéases, et elles sont largement distribuées dans les organismes vivants, où elles participent à une variété de processus biologiques tels que la digestion des aliments, la coagulation du sang, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la signalisation cellulaire et la régulation immunitaire.

Les sérine endopeptidases sont classées en plusieurs familles en fonction de leur séquence d'acides aminés et de leur structure tridimensionnelle, notamment les trypsines, les chymotrypsines, les elastases, les thrombines et les subtilisines. Chaque famille a des spécificités de substrat différentes, ce qui signifie qu'elles coupent les protéines préférentiellement en des endroits spécifiques le long de la chaîne polypeptidique.

Les sérine endopeptidases sont importantes dans la recherche médicale et biologique, car elles sont souvent utilisées comme outils pour étudier la structure et la fonction des protéines. De plus, certaines maladies humaines sont causées par des mutations ou des dysfonctionnements de ces enzymes, telles que l'emphysème, la fibrose kystique, l'athérosclérose et certains troubles de coagulation sanguine.

Les peptidases hydrolyses, également connues sous le nom de peptides hydrolases ou enzymes protéolytiques, sont un groupe d'enzymes qui catalysent la hydrolyse des liaisons peptidiques dans les peptides et les protéines. Elles jouent un rôle crucial dans la dégradation et le métabolisme des protéines dans l'organisme. Les peptidases hydrolases peuvent être classées en fonction de leur site spécifique d'action sur la chaîne polypeptidique, comme les endopeptidases, qui coupent à l'intérieur de la chaîne, et les exopeptidases, qui coupent aux extrémités de la chaîne. Ces enzymes sont importantes dans une variété de processus physiologiques, tels que la digestion des aliments, la signalisation cellulaire, et la régulation de la réponse immunitaire.

Les agents antirétroviraux (ARV) sont une classe de médicaments utilisés pour traiter les infections à rétrovirus, y compris le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Le VIH est le virus qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA). Les agents antirétroviraux fonctionnent en interférant avec les différentes étapes du cycle de réplication du VIH, ce qui empêche le virus de se multiplier dans le corps.

Les agents antirétroviraux sont souvent combinés en thérapie antirétrovirale (TAR) pour maximiser leur efficacité et minimiser la résistance du virus aux médicaments. La TAR est généralement composée de trois ou quatre ARV différents, appartenant à au moins deux classes différentes d'agents antirétroviraux. Les classes courantes d'agents antirétroviraux comprennent les inhibiteurs non nucléosidiques de la transcriptase inverse (INNTI), les inhibiteurs nucléosidiques de la transcriptase inverse (INTI), les inhibiteurs de protéase (IP), les inhibiteurs d'intégrase (INI) et les inhibiteurs d'entrée.

L'utilisation d'une TAR peut considérablement réduire la charge virale du VIH dans le sang, ralentir la progression de la maladie et améliorer la fonction immunitaire. Cependant, les agents antirétroviraux ne peuvent pas éliminer complètement le virus du corps et doivent être pris en continu pour maintenir leur efficacité. Les personnes vivant avec le VIH qui suivent une TAR doivent également prendre des précautions pour prévenir la transmission du virus à d'autres personnes.

Les endopeptidases sont des enzymes qui coupent les protéines ou les peptides en fragments plus petits en clivant les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne polypeptidique, contrairement aux exopeptidases qui coupent les acides aminés terminaux. Elles jouent un rôle crucial dans la digestion des protéines alimentaires, la signalisation cellulaire, la régulation hormonale et la neurotransmission, entre autres processus biologiques importants. Les endopeptidases peuvent être classées en fonction de leur site spécifique de clivage ou de leur structure tridimensionnelle. Des exemples bien connus d'endopeptidases comprennent la trypsine, la chymotrypsine et l'élastase, qui sont des enzymes digestives produites par le pancréas.

La pepsinostatine est un inhibiteur de protéase, plus spécifiquement, un inhibiteur de la pepsine. Il s'agit d'un peptide cyclique isolé à l'origine dans les actinomycètes, des bactéries gram-positives. La pepsinostatine est souvent utilisée dans la recherche biomédicale pour étudier les systèmes enzymatiques et peut avoir des applications thérapeutiques dans le traitement de diverses affections où l'inhibition de la pepsine est bénéfique, telles que les maladies gastro-intestinales. Cependant, il n'existe actuellement aucun médicament à base de pepsinostatine approuvé pour une utilisation clinique chez l'homme.

Les oligopeptides sont des chaînes courtes d'acides aminés, qui contiennent généralement entre deux et dix unités d'acides aminés. Ils sont plus courts que les polypeptides, qui en contiennent plus de dix. Les oligopeptides peuvent se former lorsque des peptides plus longs sont dégradés ou clivés par des enzymes spécifiques appelées peptidases.

Ils jouent un rôle important dans divers processus biologiques, tels que la signalisation cellulaire et la régulation de certaines fonctions corporelles. Certains oligopeptides ont également des propriétés bioactives et peuvent agir comme antimicrobiens, immunomodulateurs ou neurotransmetteurs.

En médecine, les oligopeptides sont parfois utilisés dans le traitement de diverses affections, telles que l'hypertension artérielle, la douleur et l'inflammation. Cependant, leur utilisation en thérapeutique est encore relativement limitée, car ils peuvent être rapidement dégradés par les peptidases dans le corps et avoir une durée d'action courte.

Le VIH (virus de l'immunodéficience humaine) est un rétrovirus qui affaiblit le système immunitaire en infectant et en détruisant un type spécifique de globules blancs appelés lymphocytes T CD4+ ou cellules T helper. Le virus s'attache à ces cellules et insère son matériel génétique dans celui de la cellule hôte. Une fois que le virus a infecté une cellule, il peut produire des copies de lui-même qui peuvent infecter d'autres cellules CD4+.

L'infection par le VIH se produit lorsque les fluides corporels d'une personne séropositive (sang, sperme, sécrétions vaginales, lait maternel) pénètrent dans l'organisme d'une autre personne. Cela peut se produire par le biais de relations sexuelles non protégées, de l'utilisation de drogues injectables contaminées ou du partage d'aiguilles, ainsi que des transfusions sanguines et des accouchements ou allaitements chez les mères infectées.

Le VIH se propage rapidement dans le corps après l'infection initiale et commence à détruire les cellules CD4+. Cela entraîne une diminution du nombre de ces cellules, ce qui affaiblit le système immunitaire et rend la personne plus vulnérable aux infections opportunistes et au cancer.

Il n'existe actuellement aucun remède contre le VIH, mais des médicaments antirétroviraux (ARV) peuvent être utilisés pour contrôler la réplication du virus et ralentir la progression de la maladie. Avec un traitement précoce et continu, les personnes vivant avec le VIH peuvent maintenir des niveaux de santé proches de ceux des personnes non infectées et ont une espérance de vie normale.

Les sulfonamides sont une classe d'antibiotiques synthétiques qui ont une structure similaire aux colorants azoïques et qui inhibent la croissance des bactéries en interférant avec leur métabolisme du folate. Ils fonctionnent en empêchant la bacterie de synthétiser un acide aminé essentiel, l'acide para-aminobenzoïque (PABA). Les sulfonamides sont largement utilisés pour traiter une variété d'infections bactériennes telles que les infections des voies urinaires, des voies respiratoires et de la peau. Cependant, comme beaucoup de bactéries ont développé une résistance aux sulfonamides, ils sont moins souvent prescrits qu'auparavant. Les effets secondaires courants des sulfonamides comprennent des éruptions cutanées, des nausées et des maux de tête.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les cystéine protéases sont un type spécifique d'enzymes qui catalysent la dégradation des protéines en clivant les liaisons peptidiques. Elles sont appelées ainsi car elles utilisent une résidu de cystéine dans leur site actif pour accomplir cette tâche. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans divers processus physiologiques, tels que la digestion, la signalisation cellulaire, et la régulation du système immunitaire. Cependant, certaines cystéine protéases peuvent également être associées à des maladies, y compris les infections virales et parasitaires, ainsi que certaines affections inflammatoires et néoplasiques.

La protease La est une protéase virale qui est exprimée par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH) pendant son cycle de réplication. Elle joue un rôle crucial dans la maturation du virus en clivant certaines de ses protéines structurelles et régulatrices, ce qui permet au virus d'assembler correctement sa capside et d'infecter de nouvelles cellules hôtes.

La protease La est une enzyme assez petite, composée de deux sous-unités identiques qui forment un dimère. Elle reconnaît des séquences spécifiques de résidus d'acides aminés dans les protéines virales et clive ces séquences pour produire des peptides plus petits. Ce processus est essentiel pour la production de particules virales infectieuses matures.

En raison de son rôle important dans le cycle de réplication du VIH, la protease La est considérée comme une cible importante pour le développement de médicaments antirétroviraux (ARV). Les inhibiteurs de la protéase, qui sont des molécules conçues pour se lier spécifiquement à la protease La et empêcher sa fonction, sont largement utilisés dans le traitement de l'infection par le VIH. Ces médicaments peuvent réduire considérablement la charge virale et améliorer la santé des personnes vivant avec le VIH.

La multi-résistance virale aux médicaments (MRM) fait référence à la capacité d'un virus à résister à plusieurs médicaments antiviraux différents. Cela se produit lorsque le virus mutate et développe des mécanismes pour échapper à l'action des médicaments, ce qui rend les traitements actuels inefficaces.

Les virus peuvent devenir résistants aux médicaments en raison d'une utilisation ou d'une prescription incorrecte de médicaments antiviraux, d'une mauvaise observance des schémas posologiques recommandés, d'une exposition insuffisante au médicament pour tuer le virus ou d'une transmission de souches résistantes entre les hôtes.

La MRM est un sujet de préoccupation croissante dans le domaine de la médecine, en particulier dans le contexte des infections virales chroniques telles que le VIH, l'hépatite B et C. La propagation de souches virales résistantes peut entraver les efforts de contrôle et d'éradication des maladies infectieuses et rendre le traitement plus difficile et coûteux.

Pour lutter contre la MRM, il est important de mettre en œuvre des stratégies de prévention telles que la vaccination, l'utilisation appropriée des antiviraux, la détection et le suivi des souches résistantes, et la recherche de nouveaux médicaments et thérapies pour traiter les infections virales.

ATP-dependent proteases sont des enzymes qui dégradent les protéines en utilisant l'énergie libérée par l'hydrolyse de l'ATP (adénosine triphosphate). Ces enzymes jouent un rôle crucial dans la régulation de la concentration et de la composition des protéines intracellulaires, ainsi que dans la dégradation des protéines endommagées ou mal repliées.

Les ATP-dependent proteases sont composées de deux sous-unités principales: une sous-unité catalytique qui clive les liaisons peptidiques et une sous-unité régulatrice qui fournit l'énergie nécessaire à la dégradation des protéines. Ces enzymes reconnaissent spécifiquement les protéines marquées par des séquences amyloïdes ou des ubiquitines, ce qui permet de cibler les protéines pour la dégradation.

Les ATP-dependent proteases sont essentielles au maintien de l'homéostasie cellulaire et sont impliquées dans divers processus physiologiques tels que la régulation du cycle cellulaire, la réponse au stress, la différenciation cellulaire et l'apoptose. Des dysfonctionnements dans ces enzymes peuvent entraîner des maladies neurodégénératives telles que la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer.

Les aspartic acid endopeptidases, également connues sous le nom d'aspartyl peptidases ou de peptidases à acide aspartique, sont des enzymes qui coupent les protéines (peptides) au milieu d'une chaîne polypeptidique. Elles font partie de la famille des hydrolases et plus spécifiquement des peptidases, qui catalysent l'hydrolyse des liaisons peptidiques.

Ces enzymes sont appelées aspartic acid endopeptidases car elles ont deux résidus d'acide aspartique dans leur site actif, qui est le centre de la réaction catalytique où les substrats se lient et sont clivés. Ces acides aspartiques sont essentiels pour l'activité enzymatique, ils agissent ensemble pour abaisser le pH dans le site actif et stabiliser l'état de transition pendant la réaction de clivage des peptides.

Les aspartic acid endopeptidases jouent un rôle important dans divers processus physiologiques, tels que la digestion, la maturation des prohormones et la différenciation cellulaire. Cependant, elles sont également associées à certaines maladies, telles que le VIH, où l'une de ces enzymes, la protéase du VIH, est une cible thérapeutique importante pour le traitement de l'infection par le VIH.

Les aspartic acid endopeptidases sont largement distribuées dans les tissus animaux et végétaux, ainsi que dans certains micro-organismes. Elles peuvent être classées en plusieurs familles en fonction de leur séquence d'acides aminés et de leur structure tridimensionnelle. Certaines des familles les plus connues comprennent la famille des peptidases à acide aspartique A1, qui comprend l'enzyme pepsine, et la famille des peptidases à acide aspartique A2, qui comprend l'enzyme cathepsine D.

Les pyridines sont un type de composé hétérocyclique qui contient un ou plusieurs cycles aromatiques à six membres avec cinq atomes de carbone et un atome d'azote. La formule chimique générale d'une pyridine est C5H5N. Les pyridines sont structurellement apparentées aux benzènes, mais avec un atome d'azote remplaçant l'un des atomes de carbone dans le cycle aromatique.

Les pyridines se trouvent naturellement dans certains aliments et boissons, tels que le poisson, les noix, le café et la bière. Elles sont également produites industriellement et utilisées dans une variété d'applications, y compris comme intermédiaires chimiques pour la synthèse de médicaments, de pesticides et de colorants.

Dans un contexte médical, les pyridines peuvent être utilisées comme médicaments ou agents thérapeutiques. Par exemple, la pyridine-3-carboxamide, également connue sous le nom d'acide nicotinique, est un forme de vitamine B3 qui est utilisée pour traiter les carences en niacine et abaisser le taux de cholestérol sanguin. D'autres médicaments contenant des pyridines comprennent la piroxicam, un anti-inflammatoire non stéroïdien (AINS) utilisé pour traiter la douleur et l'inflammation, et la hydroxyzine, un antihistaminique utilisé pour traiter les allergies et l'anxiété.

Cependant, il est important de noter que certaines pyridines peuvent également être toxiques ou cancérigènes à des niveaux élevés d'exposition. Par exemple, la beta-picoline, un dérivé de la pyridine couramment utilisé dans l'industrie chimique, a été classée comme probablement cancérogène pour l'homme par l'Environmental Protection Agency (EPA) des États-Unis. Par conséquent, il est important de manipuler et d'utiliser les pyridines avec précaution et conformément aux directives de sécurité appropriées.

La lipodystrophie est un terme utilisé en médecine pour décrire un groupe de conditions caractérisées par la perte anormale ou l'accumulation anormale de graisse dans certaines parties du corps. Cette affection peut affecter à la fois l'apparence physique et le fonctionnement métabolique d'une personne.

Dans la lipodystrophie, il peut y avoir une perte de graisse sous-cutanée dans des zones telles que le visage, les bras, les jambes et le tronc, ce qui donne au patient un aspect maigre et vieilli prématurément. D'un autre côté, certaines formes de lipodystrophie peuvent entraîner une accumulation excessive de graisse dans d'autres parties du corps, telles que l'abdomen, le cou et la région autour des organes internes.

La lipodystrophie peut également être associée à des troubles métaboliques tels que l'insulino-résistance, le diabète sucré, les anomalies lipidiques et une augmentation du risque de maladies cardiovasculaires. Les causes de la lipodystrophie peuvent être congénitales ou acquises, telles que l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH), l'utilisation de certains médicaments ou une maladie auto-immune.

Le traitement de la lipodystrophie dépend de sa cause sous-jacente et peut inclure des changements de mode de vie, tels qu'une alimentation saine et une activité physique régulière, ainsi que des médicaments pour gérer les troubles métaboliques associés. Dans certains cas, la chirurgie esthétique peut également être envisagée pour traiter les changements d'apparence liés à la lipodystrophie.

Les cystéine endopeptidases sont un type spécifique d'enzymes qui coupent les protéines en libérant l'acide aminé cystéine lors de la réaction catalytique. Elles sont également connues sous le nom de cystéine proteases ou cysteine peptidases. Ces enzymes ont un résidu de cystéine dans leur site actif qui est essentiel à leur fonctionnement.

Elles jouent un rôle crucial dans divers processus physiologiques, tels que la digestion des protéines dans l'estomac et l'intestin grêle, la régulation de la réponse immunitaire, la signalisation cellulaire, la croissance et la différenciation cellulaires. Cependant, certaines cystéine endopeptidases peuvent également être associées à des maladies, telles que les infections virales, l'arthrite rhumatoïde, le cancer et les maladies neurodégénératives.

Les inhibiteurs de cystéine endopeptidases sont souvent utilisés dans le traitement de ces maladies pour contrôler leur activité anormale. Les exemples bien connus de cystéine endopeptidases comprennent la papaïne, la bromélaïne, la trypsine et la chymotrypsine.

La conception d'un médicament, également appelée découverte et développement de médicaments, est un processus systématique qui consiste à découvrir, à développer et à tester de nouvelles molécules chimiques ou biologiques pour qu'elles deviennent des médicaments approuvés par les autorités réglementaires et disponibles pour une utilisation clinique dans la prévention, le diagnostic ou le traitement de maladies.

Ce processus comprend plusieurs étapes :

1. Découverte de cible : Il s'agit d'identifier des molécules ou des protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans l'apparition, la progression ou le maintien d'une maladie particulière.

2. Identification de "leads" : Les scientifiques recherchent ensuite des composés chimiques ou biologiques qui peuvent interagir avec ces cibles et modifier leur activité, ce que l'on appelle des "leads".

3. Optimisation des leads : Les chercheurs affinent alors ces composés pour améliorer leurs propriétés pharmacocinétiques (comme la biodisponibilité, la demi-vie et la toxicité) et pharmacodynamiques (comme l'efficacité et la sélectivité).

4. Développement préclinique : Des études in vitro et in vivo sont menées pour évaluer l'innocuité, l'efficacité et le mécanisme d'action du candidat médicament.

5. Essais cliniques : Les essais cliniques sont divisés en plusieurs phases (Phase I, II et III) pour tester l'innocuité, la biodisponibilité, l'efficacité et les effets indésirables du médicament chez des volontaires humains en bonne santé et des patients atteints de la maladie cible.

6. Soumission réglementaire : Si les résultats des essais cliniques sont positifs, le fabricant soumet une demande d'autorisation de mise sur le marché (AMM) aux autorités réglementaires compétentes.

7. Commercialisation et surveillance post-commercialisation : Une fois approuvé, le médicament est commercialisé et surveillé pour détecter tout effet indésirable rare ou retardé qui n'a pas été observé pendant les essais cliniques.

La séroprévalence du VIH est le pourcentage ou la proportion d'une population donnée qui a des anticorps contre le virus de l'immunodéficience humaine (VIH) dans leur sang. Cela signifie qu'ils ont été infectés par le virus à un moment quelconque dans le passé. La séroprévalence est généralement mesurée en prélevant des échantillons de sang sur une population représentative et en testant ces échantillons pour la présence d'anticorps contre le VIH.

Il est important de noter que la séroprévalence du VIH ne reflète pas nécessairement le nombre actuel de personnes vivant avec le virus dans une population, car certaines personnes peuvent avoir été infectées et sont ensuite décédées, tandis que d'autres ont pu être traitées avec succès et n'ont plus de charge virale détectable. Néanmoins, la séroprévalence du VIH reste un indicateur important pour surveiller l'étendue de l'épidémie de VIH dans une population donnée et pour évaluer l'efficacité des efforts de prévention et de contrôle.

La « Spécificité selon le substrat » est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la capacité d'un médicament ou d'une substance toxique à agir spécifiquement sur une cible moléculaire particulière dans un tissu ou une cellule donnée. Cette spécificité est déterminée par les propriétés chimiques et structurelles de la molécule, qui lui permettent de se lier sélectivement à sa cible, telles qu'un récepteur, un canal ionique ou une enzyme, sans affecter d'autres composants cellulaires.

La spécificité selon le substrat est importante pour minimiser les effets secondaires indésirables des médicaments et des toxines, car elle permet de cibler l'action thérapeutique ou toxique sur la zone affectée sans altérer les fonctions normales des tissus environnants. Cependant, il est important de noter que même les molécules les plus spécifiques peuvent avoir des effets hors cible à des concentrations élevées ou en présence de certaines conditions physiologiques ou pathologiques.

Par exemple, un médicament conçu pour se lier spécifiquement à un récepteur dans le cerveau peut également affecter d'autres récepteurs similaires dans d'autres organes à des doses plus élevées, entraînant ainsi des effets secondaires indésirables. Par conséquent, la spécificité selon le substrat est un facteur important à prendre en compte lors du développement et de l'utilisation de médicaments et de substances toxiques.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

La séronégativité du VIH est un terme utilisé pour décrire le statut sérologique d'une personne qui n'a pas d'anticorps détectables contre le virus de l'immunodéficience humaine (VIH) dans son sang. Cela signifie que si une personne a été testée pour le VIH et que le résultat est séronégatif, elle n'a pas été infectée par le virus à ce moment-là.

Il est important de noter que la séronégativité du VIH ne garantit pas une protection contre l'infection future. Il peut y avoir une période de fenêtre pendant laquelle une personrencement récente du VIH peut ne pas encore avoir développé des anticorps détectables, ce qui peut donner un résultat faussement négatif à un test de dépistage du VIH.

Par conséquent, il est recommandé que les personnes ayant des comportements à risque élevé de contracter le VIH se fassent tester régulièrement pour le virus, même si elles ont précédemment obtenu un résultat séronégatif.

Les inhibiteurs de la transcriptase inverse (ITI) sont une classe d'antirétroviraux utilisés dans le traitement des infections au virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Le VIH est un rétrovirus qui se caractérise par la présence d'une enzyme unique, la transcriptase inverse, capable de convertir l'ARN viral en ADN. Cette capacité permet au virus d'intégrer son matériel génétique dans celui de la cellule hôte et de perturber ainsi le fonctionnement normal de celle-ci.

Les ITI agissent en inhibant spécifiquement l'activité de la transcriptase inverse, empêchant ainsi la réplication du virus. Ils peuvent être classés en deux catégories : les inhibiteurs nucléosidiques de la transcriptase inverse (INTI) et les inhibiteurs non nucléosidiques de la transcriptase inverse (INNTI). Les INTI sont des analogues nucléosidiques qui, une fois incorporés dans l'ADN viral en croissance, provoquent la terminaison prématurée de l'ADN synthétisé. Les INNTI se lient directement et de manière irréversible à la transcriptase inverse, ce qui entraîne une distorsion de sa structure et donc son inactivation.

L'utilisation des ITI dans le cadre d'une thérapie antirétrovirale hautement active (TARHA) a permis d'améliorer considérablement la qualité de vie et l'espérance de vie des personnes vivant avec le VIH. Cependant, il est important de noter que les ITI ne représentent qu'une partie du traitement et doivent être associés à d'autres classes d'antirétroviraux pour assurer une suppression optimale de la réplication virale et minimiser le risque de développement de résistances.

Les protéases sont des enzymes qui catalysent la réaction d'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les protéines, ce qui entraîne leur clivage en chaînes polypeptidiques plus courtes. Les nexines de protéases sont une famille de protéines régulatrices qui inhibent spécifiquement certaines protéases. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que l'apoptose, la signalisation cellulaire et la réponse immunitaire. Les nexines de protéases peuvent se lier directement aux protéases pour inhiber leur activité ou agir en modifiant leur localisation intracellulaire.

Les nexines de protéases sont souvent associées à des maladies telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires et les troubles neurologiques. Par exemple, une diminution de l'activité de certaines nexines de protéases peut entraîner une augmentation de l'activité de protéases spécifiques, ce qui peut conduire à la dégradation excessive des protéines et à la mort cellulaire. D'autre part, une augmentation de l'activité de certaines nexines de protéases peut entraver l'activité de protéases importantes pour la régulation normale des processus cellulaires, ce qui peut également conduire à des maladies.

En résumé, les nexines de protéases sont des protéines régulatrices importantes qui inhibent spécifiquement certaines protéases et jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires. Leur dysfonctionnement est associé à diverses maladies, ce qui en fait une cible importante pour le développement de thérapies.

Les interactions médicamenteuses se réfèrent à la façon dont deux ou plusieurs médicaments, ou un médicament et une substance alimentaire, peuvent interagir entre eux en modifiant l'absorption, le métabolisme, la distribution ou l'excrétion d'un des composants. Cela peut entraîner des effets thérapeutiques accrus ou réduits, ou provoquer des effets indésirables imprévus.

Les interactions médicamenteuses peuvent être pharmacodynamiques, ce qui signifie que la réponse de l'organisme à un médicament est modifiée par la présence d'un autre médicament ; ou pharmacocinétiques, ce qui signifie que la façon dont le corps traite un médicament est affectée par l'interaction.

Ces interactions peuvent se produire lorsqu'un patient prend simultanément plusieurs médicaments prescrits par différents médecins, combine des médicaments sur ordonnance avec des suppléments en vente libre ou des aliments, ou utilise des médicaments de manière incorrecte. Il est donc crucial pour les professionnels de la santé d'être conscients et de surveiller activement ces interactions potentielles pour garantir la sécurité et l'efficacité du traitement.

Les inhibiteurs de la sérine protéinase sont un groupe de molécules qui régulent les protéases à sérine, des enzymes qui coupent d'autres protéines dans le corps. Ces inhibiteurs se lient spécifiquement aux protéases à sérine et empêchent ces enzymes de fonctionner correctement. Ils jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus physiologiques, tels que la coagulation sanguine, l'inflammation et la réponse immunitaire. Les déséquilibres dans les niveaux d'inhibiteurs de la sérine protéinase peuvent contribuer à un certain nombre de conditions médicales, telles que les maladies cardiovasculaires, l'emphysème et certains troubles inflammatoires.

La didéoxyinosine (ddI) est un médicament antirétroviral utilisé dans le traitement de l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il s'agit d'un inhibiteur nucléosidique de la transcriptase inverse reverse-transcriptase inhibitor (NRTI). La didéoxyinosine est un analogue synthétique de l'inosine, qui est incorporé dans l'ADN en croissance lorsque la reverse transcriptase convertit l'ARN viral en ADN. Cela entraîne des arrêts prématurés de la chaîne d'ADN et empêche ainsi la réplication du virus.

Dans le corps, la didéoxyinosine est rapidement phosphorylée en sa forme active, le didéoxyinosine triphosphate (ddITP). Le ddITP est ensuite incorporé dans l'ADN viral par la reverse transcriptase, entraînant des mutations et une incapacité à se répliquer correctement.

Les effets secondaires courants de la didéoxyinosine comprennent des nausées, des vomissements, des diarrhées, des maux de tête, des éruptions cutanées et une perte de poids. Des effets secondaires plus graves peuvent inclure une neuropathie périphérique, une pancréatite, une anémie et une suppression du système immunitaire. La didéoxyinosine est généralement administrée en association avec d'autres médicaments antirétroviraux dans le cadre d'une thérapie antirétrovirale combinée (TAR).

Les ginkgolides sont un type de composé organique appelés terpénoïdes, qui sont extraits des feuilles de l'arbre Ginkgo biloba. Il existe six ginkgolides différents (A, B, C, J, M et K), mais le ginkgolide B est le plus étudié et le plus abondant dans la plante.

Les ginkgolides sont connus pour leurs propriétés pharmacologiques, en particulier leur capacité à agir comme antagonistes des récepteurs de l'acide gras libérant factor (AGLF), qui est un médiateur chimique impliqué dans les processus inflammatoires et allergiques. En bloquant ces récepteurs, les ginkgolides peuvent aider à réduire l'inflammation et à prévenir l'activation des plaquettes sanguines, ce qui peut être bénéfique dans le traitement de certaines maladies cardiovasculaires et neurologiques.

Les extraits de Ginkgo biloba standardisés, qui contiennent des quantités normalisées de ginkgolides et d'autres composés actifs tels que les flavonoïdes, sont souvent utilisés en médecine complémentaire pour traiter une variété de conditions, y compris la démence, l'anxiété, la dépression, les acouphènes et les troubles cognitifs associés au vieillissement. Cependant, il est important de noter que les preuves de leur efficacité sont mitigées et que des essais cliniques supplémentaires sont nécessaires pour établir leur rôle dans le traitement de ces conditions.

Je suis désolé, mais il n'y a pas de définition médicale pour "Vih-2" car cela n'existe pas dans la littérature ou la terminologie médicale. Il est possible que vous cherchiez des informations sur le VIH-1, qui est le virus responsable du syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA) chez les humains. Le VIH-2 est une autre souche de ce virus, mais il est beaucoup moins courant et provoque généralement une maladie moins grave que le VIH-1. Si vous cherchez des informations sur le VIH-2, je peux vous fournir une définition médicale à ce sujet.

Le virus de l'immunodéficience humaine de type 2 (VIH-2) est un rétrovirus qui infecte les cellules du système immunitaire, en particulier les lymphocytes T CD4+, entraînant une diminution progressive de leur nombre et une altération de leur fonction. Le VIH-2 est moins transmissible que le VIH-1 et la progression vers le sida est généralement plus lente chez les personnes infectées par ce virus. Cependant, il n'existe actuellement aucun vaccin ou traitement curatif contre le VIH-2.

Je suis désolé, mais la requête que vous avez formulée est incorrecte ou incomplète. Le terme "pyrones" ne fait pas référence à un concept ou à une condition médicale spécifique. Il s'agit plutôt d'une classe de composés organiques qui contiennent un groupe fonctionnel cyclique à six membres, appelé pyrone.

Cependant, dans certains contextes médicaux, les pyrones peuvent être mentionnés en relation avec certaines maladies de la peau ou des infections fongiques, car certains métabolites produits par ces organismes peuvent contenir des pyrones. Par exemple, les pyrones sont présents dans certaines mycotoxines produites par des champignons qui peuvent causer des maladies chez l'homme et les animaux.

Si vous cherchiez une définition médicale pour un terme différent ou plus spécifique, veuillez me fournir plus d'informations afin que je puisse vous aider au mieux.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

Les précurseurs de protéines, également connus sous le nom de protéines précurseures ou prégéniques, se réfèrent à des molécules protéiques qui sont synthétisées dans le réticulum endoplasmique (RE) et sont ultérieurement traitées par modification post-traductionnelle pour produire une protéine mature fonctionnellement active. Ces précurseurs de protéines peuvent contenir des séquences signalétiques, telles que les séquences signales N-terminales qui dirigent la protéine vers le RE, et d'autres domaines qui sont clivés ou modifiés pendant le traitement post-traductionnel.

Un exemple bien connu de précurseur de protéine est la proinsuline, qui est une molécule précurseur de l'hormone insuline. La proinsuline est une chaîne polypeptidique unique qui contient les séquences d'acides aminés de l'insuline et du peptide C connectées par des segments de liaison. Après la synthèse de la proinsuline dans le RE, elle subit des modifications post-traductionnelles, y compris la glycosylation et la formation disulfure, avant d'être clivée en insuline et peptide C par une enzyme appelée prohormone convertase.

Dans l'ensemble, les précurseurs de protéines sont des molécules importantes dans la biosynthèse des protéines et jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires et physiologiques.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

Les produits gène gag sont des protéines régulatrices virales codées par le gène gag dans les rétrovirus, y compris le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Le gène gag code pour une polyprotéine qui est clivée en plusieurs protéines structurelles majeures du virion. Ces protéines comprennent la matrice (MA), le capside (CA) et la nucléocapside (NC).

La protéine de matrice forme une couche interne qui recouvre l'enveloppe virale et interagit avec les lipides membranaires. La protéine de capside est la principale composante du noyau viral et joue un rôle crucial dans l'assemblage et la libération du virus. Enfin, la nucléocapside se lie à l'ARN génomique viral et protège contre les enzymes nucléases qui dégradent l'ARN.

Les protéines gag sont essentielles pour le cycle de réplication du rétrovirus et constituent donc des cibles importantes pour le développement de médicaments antirétroviraux.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

Le transporteur 1 des cations organiques (OCT1, organic cation transporter 1) est une protéine qui se trouve dans les membranes cellulaires et qui est responsable du transport actif de certains cations organiques à travers la membrane. Il s'agit d'un membre de la famille des transporteurs de cations organiques (OCT), qui sont des transporteurs membranaires présents dans divers tissus, dont le foie, les reins, le cerveau et le cœur.

OCT1 est principalement exprimé dans le foie et joue un rôle important dans l'élimination des médicaments et des toxines du corps. Il transporte une variété de cations organiques, tels que la choline, les dérivés de la choline, les médicaments (tels que la morphine, la codéine, la méthadone, et certains antidépresseurs tricycliques) et d'autres composés.

Les variantes génétiques d'OCT1 peuvent affecter la fonction du transporteur et entraîner une variabilité individuelle dans la réponse aux médicaments. Des études ont montré que certaines variations génétiques d'OCT1 peuvent être associées à une sensibilité accrue ou diminuée à certains médicaments, ce qui peut avoir des implications importantes pour la médecine personnalisée et la pharmacogénomique.

La glycoprotéine P, également connue sous le nom de P-glycoprotéine ou PGY1, est une protéine transmembranaire qui agit comme un effluxeur de diverses substances, y compris des médicaments, hors des cellules. Elle est exprimée dans divers tissus corporels, en particulier dans les parois intestinales, le foie, les reins et le cerveau.

La glycoprotéine P joue un rôle important dans la protection de l'organisme contre les xénobiotiques, qui sont des substances étrangères à l'organisme. Elle agit en pompant ces substances hors des cellules pour empêcher leur accumulation et potentialiser leur excrétion par l'organisme.

Cependant, cette fonction peut également entraîner une résistance aux médicaments, car elle peut expulser certains médicaments avant qu'ils n'aient eu le temps d'exercer leurs effets thérapeutiques. Par conséquent, la glycoprotéine P est un facteur important à prendre en compte dans la pharmacocinétique des médicaments et dans l'optimisation de leur posologie.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

La relation structure-activité (SAR, Structure-Activity Relationship) est un principe fondamental en pharmacologie et toxicologie qui décrit la relation entre les caractéristiques structurales d'une molécule donnée (généralement un médicament ou une substance chimique) et ses effets biologiques spécifiques. En d'autres termes, il s'agit de l'étude des relations entre la structure chimique d'une molécule et son activité biologique, y compris son affinité pour des cibles spécifiques (telles que les récepteurs ou enzymes) et sa toxicité.

L'analyse de la relation structure-activité permet aux scientifiques d'identifier et de prédire les propriétés pharmacologiques et toxicologiques d'une molécule, ce qui facilite le processus de conception et de développement de médicaments. En modifiant la structure chimique d'une molécule, il est possible d'optimiser ses effets thérapeutiques tout en minimisant ses effets indésirables ou sa toxicité.

La relation structure-activité peut être représentée sous forme de graphiques, de tableaux ou de modèles mathématiques qui montrent comment différentes modifications structurales affectent l'activité biologique d'une molécule. Ces informations peuvent ensuite être utilisées pour guider la conception rationnelle de nouveaux composés chimiques ayant des propriétés pharmacologiques et toxicologiques optimisées.

Il est important de noter que la relation structure-activité n'est pas toujours linéaire ou prévisible, car d'autres facteurs tels que la biodisponibilité, la distribution, le métabolisme et l'excrétion peuvent également influencer les effets biologiques d'une molécule. Par conséquent, une compréhension approfondie de ces facteurs est essentielle pour développer des médicaments sûrs et efficaces.

Le cytochrome P-450 CYP3A est un sous-type d'enzymes du cytochrome P-450 qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des médicaments et des xénobiotiques dans le foie et d'autres tissus. Le CYP3A est responsable de la biotransformation d'environ 50% des médicaments sur le marché, ce qui en fait l'enzyme hépatique la plus importante pour la détoxification des xénobiotiques et la clairance des médicaments.

Le CYP3A se trouve principalement dans le foie et l'intestin grêle, mais il est également présent dans d'autres tissus, tels que les reins, le cerveau et la peau. Il existe plusieurs isoformes du CYP3A, dont les plus courantes sont CYP3A4, CYP3A5 et CYP3A7.

Le CYP3A est capable de catalyser une large gamme de réactions oxydatives, y compris l'oxydation aromatique, l'hydroxylation alicyclique, la N-déalkylation, la S-oxyde et la déshydroxylation. Ces réactions peuvent entraîner l'activation ou la désactivation des médicaments, ainsi que la formation de métabolites actifs ou toxiques.

La régulation de l'expression du CYP3A est complexe et peut être influencée par de nombreux facteurs, tels que les facteurs génétiques, les maladies hépatiques, l'âge, le sexe, l'alimentation et la prise concomitante de médicaments. Les variations individuelles dans l'activité du CYP3A peuvent entraîner des différences importantes dans la réponse aux médicaments et le risque d'effets indésirables, ce qui souligne l'importance de prendre en compte ces facteurs lors de la prescription et de l'administration de médicaments.

La thérapie antirétrovirale hautement active (HAART) est un régime de traitement pour le virus de l'immunodéficience humaine (VIH) qui utilise une combinaison de médicaments antirétroviraux appartenant à au moins deux classes différentes. Le but de ce traitement est d'inhiber efficacement la réplication du VIH, en abaissant la charge virale à des niveaux indétectables et en ralentissant la progression de la maladie vers le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA).

Le terme "hautement active" fait référence à l'utilisation simultanée de plusieurs médicaments antirétroviraux qui agissent à différentes étapes du cycle de réplication virale, ce qui rend plus difficile pour le virus de développer une résistance aux médicaments. Les classes de médicaments couramment utilisées dans les schémas HAART comprennent les inhibiteurs nucléos(t)idiques reverse transcriptase (NRTI), les inhibiteurs non nucléos(t)idiques reverse transcriptase (NNRTI), les inhibiteurs de protéase (PI) et, plus récemment, les inhibiteurs d'intégrase (INI).

L'initiation précoce du traitement HAART est recommandée pour améliorer les résultats cliniques et virologiques, ainsi que pour réduire le risque de transmission du VIH. Cependant, il est important de noter que la thérapie HAART nécessite une observance stricte et à long terme, car l'interruption ou la mauvaise observance du traitement peut entraîner une résurgence de la réplication virale et une progression de la maladie. En outre, les effets secondaires potentiels des médicaments doivent être pris en compte lors de la prescription d'un schéma HAART, et un suivi régulier est nécessaire pour surveiller l'efficacité du traitement et gérer les complications éventuelles.

La cristallographie aux rayons X est une technique d'analyse utilisée en physique, en chimie et en biologie pour étudier la structure tridimensionnelle des matériaux cristallins à l'échelle atomique. Cette méthode consiste à exposer un échantillon de cristal à un faisceau de rayons X, qui est ensuite diffracté par les atomes du cristal selon un motif caractéristique de la structure interne du matériau.

Lorsque les rayons X frappent les atomes du cristal, ils sont déviés et diffusés dans toutes les directions. Cependant, certains angles de diffusion sont privilégiés, ce qui entraîne des interférences constructives entre les ondes diffusées, donnant lieu à des pics d'intensité lumineuse mesurables sur un détecteur. L'analyse de ces pics d'intensité permet de remonter à la disposition spatiale des atomes dans le cristal grâce à des méthodes mathématiques telles que la transformation de Fourier.

La cristallographie aux rayons X est une technique essentielle en sciences des matériaux, car elle fournit des informations détaillées sur la structure et l'organisation atomique des cristaux. Elle est largement utilisée dans divers domaines, tels que la découverte de nouveaux médicaments, la conception de matériaux avancés, la compréhension des propriétés physiques et chimiques des matériaux, ainsi que l'étude de processus biologiques à l'échelle moléculaire.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La zidovudine, également connue sous le nom de AZT ou azidothymidine, est un médicament antirétroviral utilisé dans le traitement du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Il appartient à une classe de médicaments appelés inhibiteurs nucléosidiques de la transcriptase inverse (INTI).

La zidovudine fonctionne en interférant avec la capacité du VIH à se répliquer dans les cellules infectées. Il est converti en sa forme active après avoir été absorbé par la cellule, où il inhibe l'enzyme transcriptase inverse du VIH, empêchant ainsi le virus de copier son matériel génétique et de se multiplier.

Bien que la zidovudine ne puisse pas éradiquer complètement le VIH d'un individu, elle peut aider à ralentir la progression du virus vers le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA) et à améliorer la qualité de vie des personnes infectées par le VIH.

Ce médicament est souvent utilisé en combinaison avec d'autres antirétroviraux dans un régime thérapeutique appelé thérapie antirétrovirale hautement active (TARHA). Les effets secondaires courants de la zidovudine comprennent des maux de tête, des nausées, des vomissements, des douleurs abdominales et une fatigue accrue.

Il est important de noter que l'utilisation à long terme de la zidovudine peut entraîner des effets indésirables graves tels qu'une anémie et une suppression de la moelle osseuse, ce qui nécessite une surveillance étroite du patient.

La réplication virale est le processus par lequel un virus produit plusieurs copies de lui-même dans une cellule hôte. Cela se produit lorsqu'un virus infecte une cellule et utilise les mécanismes cellulaires pour créer de nouvelles particules virales, qui peuvent ensuite infecter d'autres cellules et continuer le cycle de réplication.

Le processus de réplication virale peut être divisé en plusieurs étapes :

1. Attachement et pénétration : Le virus s'attache à la surface de la cellule hôte et insère son matériel génétique dans la cellule.
2. Décapsidation : Le matériel génétique du virus est libéré dans le cytoplasme de la cellule hôte.
3. Réplication du génome viral : Selon le type de virus, son génome sera soit transcrit en ARNm, soit répliqué directement.
4. Traduction : Les ARNm produits sont traduits en protéines virales par les ribosomes de la cellule hôte.
5. Assemblage et libération : Les nouveaux génomes viraux et les protéines virales s'assemblent pour former de nouvelles particules virales, qui sont ensuite libérées de la cellule hôte pour infecter d'autres cellules.

La réplication virale est un processus complexe qui dépend fortement des mécanismes cellulaires de l'hôte. Les virus ont évolué pour exploiter ces mécanismes à leur avantage, ce qui rend difficile le développement de traitements efficaces contre les infections virales.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

La relation dose-effet des médicaments est un principe fondamental en pharmacologie qui décrit la corrélation entre la dose d'un médicament donnée et l'intensité de sa réponse biologique ou clinique. Cette relation peut être monotone, croissante ou décroissante, selon que l'effet du médicament s'accroît, se maintient ou diminue avec l'augmentation de la dose.

Dans une relation dose-effet typique, l'ampleur de l'effet du médicament s'accroît à mesure que la dose administrée s'élève, jusqu'à atteindre un plateau où des augmentations supplémentaires de la dose ne produisent plus d'augmentation de l'effet. Cependant, dans certains cas, une augmentation de la dose peut entraîner une diminution de l'efficacité du médicament, ce qui est connu sous le nom d'effet de biphasique ou en forme de U inversé.

La relation dose-effet est un concept crucial pour déterminer la posologie optimale des médicaments, c'est-à-dire la dose minimale efficace qui produit l'effet thérapeutique souhaité avec un risque d'effets indésirables minimal. Une compréhension approfondie de cette relation permet aux professionnels de la santé de personnaliser les traitements médicamenteux en fonction des caractéristiques individuelles des patients, telles que leur poids corporel, leur âge, leurs comorbidités et leur fonction hépatique ou rénale.

Il est important de noter que la relation dose-effet peut varier considérablement d'un médicament à l'autre et même entre les individus pour un même médicament. Par conséquent, il est essentiel de tenir compte des facteurs susceptibles d'influencer cette relation lors de la prescription et de l'administration des médicaments.

L'apoptose est un processus physiologique normal de mort cellulaire programmée qui se produit de manière contrôlée et ordonnée dans les cellules multicellulaires. Il s'agit d'un mécanisme important pour l'élimination des cellules endommagées, vieilles ou anormales, ainsi que pour la régulation du développement et de la croissance des tissus.

Lors de l'apoptose, la cellule subit une série de changements morphologiques caractéristiques, tels qu'une condensation et une fragmentation de son noyau, une fragmentation de son cytoplasme en petites vésicules membranaires appelées apoptosomes, et une phagocytose rapide par les cellules immunitaires voisines sans déclencher d'inflammation.

L'apoptose est régulée par un équilibre délicat de facteurs pro-apoptotiques et anti-apoptotiques qui agissent sur des voies de signalisation intracellulaires complexes. Un déséquilibre dans ces voies peut entraîner une activation excessive ou insuffisante de l'apoptose, ce qui peut contribuer au développement de diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, les troubles auto-immuns, les infections virales et les cancers.

La chromatographie liquide à haute performance (HPLC, High-Performance Liquid Chromatography) est une technique analytique utilisée en médecine et dans d'autres domaines scientifiques pour séparer, identifier et déterminer la concentration de différents composés chimiques dans un mélange.

Dans cette méthode, le mélange à analyser est pompé à travers une colonne remplie d'un matériau de phase stationnaire sous haute pression (jusqu'à plusieurs centaines d'atmosphères). Un liquide de phase mobile est également utilisé pour transporter les composés à travers la colonne. Les différents composants du mélange interagissent avec le matériau de phase stationnaire et sont donc séparés en fonction de leurs propriétés chimiques spécifiques, telles que leur taille, leur forme et leur charge.

Les composants séparés peuvent ensuite être détectés et identifiés à l'aide d'un détecteur approprié, tel qu'un détecteur UV-Vis ou un détecteur de fluorescence. La concentration des composants peut également être mesurée en comparant la réponse du détecteur à celle d'un étalon connu.

La HPLC est largement utilisée dans les domaines de l'analyse pharmaceutique, toxicologique et environnementale, ainsi que dans le contrôle qualité des produits alimentaires et chimiques. Elle permet une séparation rapide et précise des composés, même à des concentrations très faibles, ce qui en fait un outil analytique essentiel pour de nombreuses applications médicales et scientifiques.

Les caspases sont des enzymes de la famille des protéases qui jouent un rôle crucial dans l'apoptose, ou mort cellulaire programmée. Elles sont synthétisées sous forme d'une proenzyme inactive et sont activées par clivage protéolytique lorsqu'elles sont stimulées par des signaux apoptotiques intrinsèques ou extrinsèques.

Les caspases peuvent être classées en deux groupes : les initiatrices (ou upstream) et les exécutrices (ou downstream). Les caspases initiatrices, telles que la caspase-8 et la caspase-9, sont activées en réponse à des stimuli apoptotiques spécifiques et déclenchent l'activation d'autres caspases exécutrices. Les caspases exécutrices, comme la caspase-3, la caspase-6 et la caspase-7, sont responsables de la dégradation des protéines cellulaires et de l'ADN, entraînant ainsi la mort cellulaire.

L'activation des caspases est un processus régulé de manière rigoureuse, et leur dysfonctionnement a été associé à diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, l'ischémie-reperfusion et le cancer.

Un antigène VIH est une substance présente à la surface du virus de l'immunodéficience humaine (VIH) qui peut déclencher une réponse immunitaire dans l'organisme infecté. Les antigènes sont des molécules reconnues par le système immunitaire comme étant étrangères à l'organisme, ce qui entraîne la production de cellules et de protéines spécifiques pour les combattre.

Dans le cas du VIH, les antigènes les plus couramment utilisés pour le diagnostic sont les protéines p24 et gp120/gp160, qui se trouvent sur la surface du virus et dans sa capside. Les tests de dépistage du VIH recherchent des anticorps produits par l'organisme en réponse à ces antigènes, ce qui permet de détecter une infection précoce avant que les niveaux d'anticorps ne soient suffisamment élevés pour être détectés par des tests conventionnels.

Les tests de dépistage du VIH peuvent également rechercher directement la présence du virus dans le sang en utilisant des techniques de biologie moléculaire telles que la réaction en chaîne par polymérase (PCR) ou l'amplification isotherme médiée par la transcription (TAMA). Ces tests sont plus sensibles et spécifiques que les tests basés sur les anticorps, mais ils sont également plus coûteux et complexes à mettre en œuvre.

La sérologie VIH est un examen sanguin qui détecte la présence d'anticorps spécifiques produits par le système immunitaire en réponse à une infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Ce test permet de diagnostiquer une infection au VIH et est généralement effectué en prélevant un échantillon de sang, qui est ensuite analysé en laboratoire.

Il existe plusieurs types de tests sérologiques pour le VIH, mais ils fonctionnent tous en détectant la présence d'anticorps contre le virus dans le sang. Les tests peuvent être classés en deux catégories principales : les tests de dépistage rapide et les tests d'analyse de laboratoire.

Les tests de dépistage rapide sont des tests qui donnent un résultat en quelques minutes seulement, directement sur place où le test est effectué. Ils peuvent être utilisés dans des contextes cliniques ou communautaires pour détecter une infection au VIH chez les personnes exposées au virus.

Les tests d'analyse de laboratoire sont plus sensibles et spécifiques que les tests de dépistage rapide, mais ils prennent plus de temps pour donner un résultat. Ils peuvent être utilisés pour confirmer un résultat positif obtenu avec un test de dépistage rapide ou pour surveiller la charge virale et l'évolution de la maladie chez les personnes infectées par le VIH.

Il est important de noter que les tests sérologiques ne peuvent pas détecter une infection au VIH immédiatement après l'exposition au virus. En effet, il faut généralement plusieurs semaines à plusieurs mois pour que le système immunitaire produise suffisamment d'anticorps contre le virus pour être détectés par les tests sérologiques. Cette période entre l'exposition au virus et la détection des anticorps est appelée fenêtre sérologique.

Le Syndrome d'Immunodéficience Acquise (SIDA) est une maladie causée par le Virus de l'Immunodéficience Humaine (VIH). Il s'agit d'un trouble progressif qui affaiblit le système immunitaire, rendant la personne infectée vulnérable à diverses infections et cancers.

Le VIH se transmet principalement par contact avec du sang contaminé, des relations sexuelles non protégées avec une personne infectée ou de la mère à l'enfant pendant la grossesse, l'accouchement ou l'allaitement.

Dans les stades avancés de l'infection par le VIH, le corps ne peut plus combattre les infections et les maladies, ce qui entraîne le SIDA. Les symptômes du SIDA peuvent inclure une fièvre persistante, des sueurs nocturnes, une fatigue extrême, des ganglions lymphatiques enflés, des diarrhées sévères, des éruptions cutanées, une pneumonie, des infections opportunistes et certains types de cancer.

Il n'existe actuellement aucun remède contre le SIDA, mais les traitements antirétroviraux peuvent aider à contrôler l'infection par le VIH, à ralentir la progression du SIDA et à améliorer la qualité de vie des personnes infectées.

L'urée est une substance chimique produite dans le foie lors du processus de dégradation des protéines. Elle est excrétée dans l'urine par les reins. L'urée est essentiellement composée de carbamide, un composé organique contenant du carbone, de l'azote, de l'hydrogène et de l'oxygène.

Dans le contexte médical, le taux d'urée dans le sang (appelé urémie) est souvent utilisé comme indicateur de la fonction rénale. Une augmentation des niveaux d'urée peut indiquer une insuffisance rénale, car les reins ne sont pas capables d'excréter l'urée aussi efficacement qu'ils le devraient. Cependant, il est important de noter que l'urémie peut également être affectée par d'autres facteurs, tels qu'un régime riche en protéines ou une déshydratation sévère.

En termes médicaux, la structure moléculaire fait référence à l'arrangement spécifique et organisé des atomes au sein d'une molécule. Cette structure est déterminée par les types de atomes présents, le nombre d'atomes de chaque type, et les liaisons chimiques qui maintiennent ces atomes ensemble. La structure moléculaire joue un rôle crucial dans la compréhension des propriétés chimiques et physiques d'une molécule, y compris sa réactivité, sa forme et sa fonction dans le contexte biologique. Des techniques telles que la spectroscopie, la diffraction des rayons X et la modélisation informatique sont souvent utilisées pour déterminer et visualiser la structure moléculaire.

Les adipocytes, également connus sous le nom de cellules graisseuses, sont des cellules spécialisées qui stockent l'énergie sous forme de lipides. Ils constituent la principale composante du tissu adipeux, qui est réparti dans tout le corps mais se trouve principalement sous la peau et autour des organes internes.

Les adipocytes jouent un rôle important dans l'organisme en régulant l'énergie, en produisant des hormones et en fournissant une protection mécanique aux organes internes. Ils peuvent exister sous deux formes différentes : les adipocytes blancs et bruns.

Les adipocytes blancs sont les plus courants et sont responsables du stockage de l'énergie sous forme de graisse neutre. Lorsque le corps a besoin d'énergie, ces cellules peuvent libérer des acides gras dans la circulation sanguine pour être utilisés comme carburant par les autres cellules de l'organisme.

Les adipocytes bruns, en revanche, sont moins courants et sont responsables de la production de chaleur corporelle grâce à un processus appelé thermogenèse. Ils contiennent une grande quantité de mitochondries, qui sont des organites cellulaires responsables de la production d'énergie.

Les adipocytes peuvent être affectés par divers facteurs tels que l'alimentation, l'exercice physique, le stress et les hormones. Un déséquilibre dans ces facteurs peut entraîner une accumulation excessive de graisse dans les adipocytes, ce qui peut conduire à l'obésité et à d'autres problèmes de santé.

Les cathepsines sont des enzymes appartenant à la famille des protéases, qui sont capables de dégrader les protéines. Plus précisément, les cathepsines sont des protéases à cystéine qui jouent un rôle important dans la digestion et le recyclage des protéines dans les lysosomes, des organites cellulaires responsables de la dégradation des matériaux internes et externes de la cellule.

Il existe plusieurs types de cathepsines, dont les plus courantes sont la cathepsine B, C, D, F, H, K, L et S. Chacune d'entre elles a une fonction spécifique dans la cellule et peut être régulée différemment. Par exemple, certaines cathepsines sont impliquées dans la digestion des protéines intracellulaires endommagées ou inutilisées, tandis que d'autres sont responsables de la dégradation des protéines extracellulaires après leur internalisation par la cellule.

Les cathepsines peuvent également être impliquées dans divers processus pathologiques tels que l'inflammation, l'infection, le cancer et les maladies neurodégénératives. Des niveaux anormalement élevés de certaines cathepsines ont été associés à des maladies telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson, l'arthrite rhumatoïde et certains types de cancer.

En résumé, les cathepsines sont des enzymes importantes pour la digestion et le recyclage des protéines dans la cellule. Elles peuvent également être associées à divers processus pathologiques et maladies.

Le transporteur de glucose GLUT-4 est un type de protéine qui agit comme une pompe pour le glucose, permettant à cette molécule d'être transportée à travers la membrane cellulaire. Il joue un rôle crucial dans le métabolisme du glucose et est principalement exprimé dans les muscles squelettiques, le tissu adipeux et le myocarde.

Lorsque le taux de glucose sanguin est élevé, l'insuline est sécrétée par le pancréas pour favoriser la captation du glucose dans les cellules. L'insuline se lie alors à des récepteurs spécifiques sur la membrane plasmique des cellules cibles, déclenchant une cascade de signalisation intracellulaire qui aboutit au transloçage des transporteurs GLUT-4 vers la membrane cellulaire. Cela permet au glucose d'entrer dans les cellules et d'être utilisé comme source d'énergie ou stocké sous forme de glycogène.

Des anomalies dans le fonctionnement du transporteur GLUT-4 ont été associées à des pathologies telles que le diabète de type 2, où une résistance à l'insuline entraîne une diminution de la capacité des cellules à capter efficacement le glucose sanguin. Cela peut conduire à un déséquilibre métabolique et à une hyperglycémie chronique, avec les complications associées telles que des lésions nerveuses, rénales et vasculaires.

Les inhibiteurs de cystéine protéinase sont une classe de médicaments qui inhibent l'activité des enzymes de la cystéine protéinase. Ces enzymes jouent un rôle important dans la dégradation des protéines et sont souvent surexprimées dans certaines maladies, telles que le cancer et les maladies inflammatoires.

Les inhibiteurs de cystéine protéinase sont utilisés dans le traitement de diverses affections médicales. Par exemple, ils peuvent être utilisés pour traiter l'arthrite rhumatoïde, la polyarthrite psoriasique et d'autres maladies inflammatoires en raison de leur capacité à inhiber les enzymes de cystéine protéinase qui contribuent à l'inflammation.

Certaines études ont également suggéré que les inhibiteurs de cystéine protéinase peuvent être utiles dans le traitement du cancer, car ils peuvent inhiber les enzymes de cystéine protéinase qui sont souvent surexprimées dans les cellules cancéreuses et contribuent à la croissance tumorale.

Cependant, il convient de noter que l'utilisation des inhibiteurs de cystéine protéinase est associée à certains risques et effets secondaires, tels que des troubles gastro-intestinaux, des réactions allergiques et une augmentation du risque d'infections. Par conséquent, ils doivent être utilisés sous la surveillance étroite d'un médecin.

L'activation enzymatique est un processus biochimique dans lequel une certaine substance, appelée substrat, est convertie en une autre forme ou produit par l'action d'une enzyme. Les enzymes sont des protéines qui accélèrent et facilitent les réactions chimiques dans le corps.

Dans ce processus, la première forme du substrat se lie à l'enzyme active au niveau du site actif spécifique de l'enzyme. Ensuite, sous l'influence de l'énergie fournie par la liaison, des changements structurels se produisent dans le substrat, ce qui entraîne sa conversion en un nouveau produit. Après cela, le produit est libéré du site actif et l'enzyme redevient disponible pour catalyser d'autres réactions.

L'activation enzymatique joue un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la digestion des aliments, la synthèse des protéines, la régulation hormonale et le maintien de l'homéostasie cellulaire. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner diverses maladies et affections, telles que les troubles métaboliques, les maladies génétiques et le cancer.

Les ubiquitine-specific proteases (USPs) sont une famille de déubiquitinases qui jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires en contrant l'activité des ligases ubiquitines. Les USPs catalysent la réaction inverse de la conjugaison d'ubiquitine, c'est-à-dire qu'elles clivent les chaînes d'ubiquitine ou déubiquitinisent les protéines, ce qui entraîne la désactivation des voies de signalisation ubiquitine-dépendantes.

Les USPs sont des enzymes à cystéine possédant un domaine catalytique conservé caractérisé par une triade catalytique histidine-cystéine-aspartate. Ces protéases spécifiques de l'ubiquitine peuvent être subdivisées en plusieurs sous-familles sur la base de leur structure et de leurs domaines fonctionnels supplémentaires.

Les fonctions biologiques des USPs sont vastes et comprennent la régulation de la réponse au stress cellulaire, du cycle cellulaire, de l'apoptose, de la transcription, de la réparation de l'ADN et de la signalisation inflammatoire. Des dysfonctionnements dans l'activité des USPs ont été associés à diverses affections pathologiques, telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et l'inflammation chronique. Par conséquent, les USPs sont considérées comme des cibles thérapeutiques potentielles pour le développement de stratégies de traitement de ces maladies.

L'ARN-transcriptase inverse (ARN-RT) du VIH est une enzyme essentielle au cycle de réplication du virus de l'immunodéficience humaine (VIH), qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA). Cette enzyme permet au matériel génétique du VIH, qui est un ARN, de se transformer en ADN, ce qui lui permet de s'intégrer dans l'ADN de la cellule hôte et de produire de nouvelles particules virales.

L'ARN-RT du VIH est une cible privilégiée pour les médicaments antirétroviraux, qui sont utilisés pour traiter le SIDA. Ces médicaments inhibent l'activité de l'ARN-RT et empêchent ainsi la réplication du virus.

Il existe deux types d'inhibiteurs de transcriptase inverse (ITI) : les ITI nucléosidiques (NRTI) et les ITI non nucléosidiques (NNRTI). Les NRTI sont analogues nucléosidiques qui imitent les nucléotides naturels et se lient à l'ARN-RT, provoquant des mutations dans la chaîne d'ADN naissante. Cela empêche la poursuite de la synthèse d'ADN et donc la réplication du virus. Les NNRTI se lient directement au site actif de l'ARN-RT, ce qui inhibe son activité enzymatique et empêche également la réplication du virus.

En résumé, l'ARN-transcriptase inverse (ARN-RT) du VIH est une enzyme essentielle au cycle de réplication du virus de l'immunodéficience humaine (VIH), qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA). Les inhibiteurs de transcriptase inverse (ITI) sont des médicaments antirétroviraux qui ciblent cette enzyme et empêchent la réplication du virus.

L'endopeptidase Clp, également connue sous le nom de protéase Clp ou complexe ATP-dépendant de la famille des protéases Clp, est une enzyme qui joue un rôle crucial dans la dégradation et le recyclage des protéines endommagées ou mal repliées dans les cellules. Elle est impliquée dans divers processus cellulaires tels que la régulation de la concentration des protéines, l'élimination des protéines toxiques et la réparation du stress lié à la protéine.

L'endopeptidase Clp se compose de plusieurs sous-unités protéiques qui forment un complexe multiprotéique. Elle est nommée d'après le gène clpP, qui code pour l'une des principales sous-unités protéiques de cette enzyme.

Le mécanisme d'action de l'endopeptidase Clp implique l'utilisation d'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP pour cliver les liaisons peptidiques des protéines substrats, ce qui entraîne leur dégradation en petits peptides et en acides aminés. Ce processus permet à la cellule de réutiliser les acides aminés pour synthétiser de nouvelles protéines ou d'autres composés biologiques essentiels.

Dans certains cas, l'endopeptidase Clp peut également jouer un rôle dans la régulation de la transcription et de la traduction des gènes en clivant certaines protéines régulatrices. Des mutations ou des dysfonctionnements de cette enzyme peuvent entraîner divers troubles cellulaires, tels que l'accumulation de protéines toxiques et le stress lié à la protéine, ce qui peut conduire au développement de maladies neurodégénératives ou d'autres affections.

Le taux de lymphocytes CD4, également connu sous le nom de compte de cellules T auxiliaires ou compte de cellules T helper, est un indicateur important de la fonction du système immunitaire, en particulier dans le contexte du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Les lymphocytes CD4 sont un type de globule blanc qui joue un rôle crucial dans la réponse immunitaire adaptative.

Le taux de lymphocytes CD4 est mesuré en comptant le nombre de ces cellules dans un échantillon de sang. Les résultats sont généralement exprimés en cellules par microlitre (cellules/μL) ou en pourcentage des lymphocytes totaux. Un taux normal de lymphocytes CD4 se situe généralement entre 500 et 1,200 cellules/μL chez les adultes en bonne santé.

Dans le contexte du VIH, le virus infecte et détruit progressivement les lymphocytes CD4, entraînant une diminution de leur nombre dans le sang. Par conséquent, le taux de lymphocytes CD4 est un marqueur important pour suivre la progression de la maladie et l'efficacité du traitement antirétroviral. Un taux de lymphocytes CD4 inférieur à 200 cellules/μL est considéré comme un indicateur de sida, la forme avancée de l'infection par le VIH.

En résumé, le taux de lymphocytes CD4 est une mesure du nombre de ces cellules importantes dans le sang, qui jouent un rôle crucial dans la réponse immunitaire adaptative et sont souvent ciblées par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH), entraînant une diminution de leur nombre.

Le comportement sexuel animal se réfère à une gamme de comportements et d'activités liés à la reproduction que les animaux, y compris les humains, affichent. Il s'agit d'un domaine important de l'étude du comportement animal et est étudié dans le contexte de l'écologie, de l'évolution, de la physiologie et de la psychologie.

Le comportement sexuel animal peut inclure des activités telles que la cour, la parade nuptiale, le choix des partenaires, l'accouplement et les soins aux jeunes. Ces comportements sont influencés par une variété de facteurs, y compris les hormones, l'expérience, l'apprentissage et les facteurs environnementaux.

Les animaux peuvent avoir des stratégies de reproduction différentes, comme la monogamie, la polygynie ou la polyandrie, en fonction de leur espèce et de leurs conditions de vie. Certains animaux ont également des comportements homosexuels ou bisexuels.

L'étude du comportement sexuel animal peut fournir des informations sur l'évolution des systèmes reproducteurs, la sélection sexuelle, les stratégies de reproduction et le rôle des hormones dans le contrôle du comportement. Cependant, il est important de noter que les humains ne sont pas simplement des animaux et que notre comportement sexuel est également influencé par des facteurs sociaux, culturels et psychologiques complexes.

Les subtilisines sont des enzymes protéolytiques (protéases) qui coupent spécifiquement les liaisons peptidiques, libérant des acides aminés individuels. Elles sont produites par certaines bactéries, y compris le genre Bacillus, et plus particulièrement Bacillus subtilis. Les subtilisines ont une large spécificité de substrat et peuvent dégrader un large éventail de protéines. Elles sont largement utilisées dans l'industrie alimentaire, des détergents et pharmaceutique en raison de leur activité proteolytique puissante. Dans le contexte médical, elles peuvent être utilisées pour diverses applications thérapeutiques, telles que la fibrinolyse et l'amélioration de l'absorption des médicaments.

Le Far-Western blotting est une méthode de laboratoire utilisée dans la recherche biomédicale pour détecter et identifier des protéines spécifiques dans un échantillon. Cette technique est une variation du Western blot traditionnel, qui implique le transfert d'échantillons de protéines sur une membrane, suivi de l'incubation avec des anticorps marqués pour détecter les protéines d'intérêt.

Dans le Far-Western blotting, la membrane contenant les protéines est incubée avec une source de protéine marquée ou étiquetée, telle qu'une enzyme ou une biomolécule fluorescente, qui se lie spécifiquement à la protéine d'intérêt. Cette méthode permet non seulement de détecter la présence de la protéine, mais aussi de caractériser ses interactions avec d'autres protéines ou molécules.

Le Far-Western blotting est particulièrement utile pour l'étude des interactions protéine-protéine et des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que la phosphorylation ou la glycosylation. Cependant, il nécessite une optimisation soigneuse des conditions expérimentales pour assurer la spécificité et la sensibilité de la détection.

Les métalloendopeptidases sont un groupe d'enzymes hydrolases qui coupent les liaisons peptidiques dans des protéines en utilisant un ion métallique comme cofacteur. Ces enzymes possèdent des sites actifs qui contiennent un ou plusieurs ions métalliques, tels que le zinc, le cobalt ou le nickel, qui sont essentiels pour leur activité catalytique.

Les métalloendopeptidases peuvent être trouvées dans divers organismes et tissus et jouent un rôle important dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Elles sont par exemple responsables de la dégradation des protéines dans les processus de digestion, de la régulation de la signalisation cellulaire en clivant des peptides hormonaux ou neurotransmetteurs, ainsi que de la défense immunitaire en participant à la dégradation des protéines bactériennes.

Cependant, certaines métalloendopeptidases peuvent également être associées à des maladies telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et l'inflammation. Par conséquent, ces enzymes sont souvent étudiées comme cibles thérapeutiques potentielles pour le développement de médicaments.

La calpaïne est une famille d'enzymes de la classe des protéases à cystéine qui sont largement distribuées dans les tissus animaux. Elles sont également connues sous le nom de proteases à cystéine clastiques ou CPP (calcium-dépendantes à cystéine protéases). Les calpaïnes sont capables de dégrader divers types de protéines en réponse à une augmentation des niveaux de calcium intracellulaire.

Il existe au moins 15 isoformes différentes de calpaïnes, qui sont classées en deux groupes principaux: les calpaïnes μ (micromolaires) et les calpaïnes m (millimolaires), selon leur sensibilité relative à la concentration de calcium nécessaire pour leur activation. Les calpaïnes μ sont activées par des concentrations micromolaires de calcium, tandis que les calpaïnes m nécessitent des concentrations millimolaires de calcium pour être actives.

Les calpaïnes jouent un rôle important dans divers processus cellulaires tels que la signalisation cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la différenciation cellulaire et la motilité cellulaire. Cependant, une activation excessive ou inappropriée des calpaïnes peut entraîner une dégradation excessive des protéines et contribuer à diverses maladies, notamment les maladies neurodégénératives, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

En médecine, l'inhibition de l'activité des calpaïnes est étudiée comme une stratégie thérapeutique potentielle pour traiter certaines maladies associées à une activation excessive ou inappropriée de ces enzymes.

La chymotrypsine est une enzyme digestive importante, considérée comme une protéase, qui est sécrétée par le pancréas dans l'intestin grêle. Elle aide à décomposer les protéines en acides aminés plus petits et plus simples pendant le processus de digestion. Spécifiquement, la chymotrypsine clive les liaisons peptidiques après les résidus aromatiques (tryptophane, tyrosine et phénylalanine) des protéines, ce qui facilite leur absorption dans la circulation sanguine.

Dans un contexte médical, une activité chymotrypsinogène ou chymotrypsine sérique anormale peut indiquer une maladie du pancréas, comme la pancréatite aiguë ou chronique. Des taux élevés de chymotrypsine dans le sang peuvent être un indicateur sensible d'une inflammation pancréatique, tandis que des taux bas peuvent indiquer une insuffisance pancréatique exocrine.

Le désoxyglucose est un analogue du glucose qui est largement utilisé dans la recherche biologique comme inhibiteur de diverses enzymes glycolytiques, y compris la hexokinase. Il diffère du glucose par l'absence d'un groupe hydroxyle (-OH) sur le deuxième carbone (C2), ce qui rend cette molécule moins réactive à l'action des enzymes et donc incapable d'être métabolisée normalement dans la cellule.

Dans un contexte médical, il peut être utilisé comme marqueur pour étudier les processus de transport du glucose et de phosphorylation dans les cellules. Cependant, il n'a pas d'utilisation clinique directe en tant que médicament ou thérapie.

Les agranulocytes sont un type de globules blancs, ou leucocytes, qui ne contiennent pas de granules dans leur cytoplasme lorsqu'ils sont observés au microscope. Il existe deux principaux types d'agranulocytes : les lymphocytes et les monocytes.

Les lymphocytes jouent un rôle crucial dans la réponse immunitaire de l'organisme en produisant des anticorps et en détruisant les cellules infectées ou cancéreuses. Ils peuvent être encore divisés en deux sous-catégories : les lymphocytes B, qui produisent des anticorps, et les lymphocytes T, qui aident à réguler la réponse immunitaire et détruisent directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Les monocytes, quant à eux, sont les plus grands leucocytes et peuvent se différencier en macrophages ou en cellules dendritiques, qui sont responsables de la phagocytose, c'est-à-dire de l'ingestion et de la digestion des agents pathogènes et des débris cellulaires.

Un faible nombre d'agranulocytes, en particulier de neutrophiles (un type de granulocyte), peut rendre une personne plus susceptible aux infections, car ces cellules sont essentielles pour combattre les bactéries et les champignons. Cependant, un nombre réduit d'agranulocytes spécifiquement (lymphocytes ou monocytes) peut également indiquer des problèmes de santé sous-jacents, tels que des infections virales, des maladies auto-immunes ou des troubles du système immunitaire.

L'homosexualité féminine, également connue sous le nom de lesbianisme, est un terme utilisé dans le domaine médical pour décrire l'attirance romantique, émotionnelle et sexuelle exclusive ou prédominante envers les personnes du même sexe, spécifiquement chez les femmes. Les individus qui s'identifient comme homosexuelles féminines peuvent participer à des relations intimes et affectives avec d'autres femmes.

Il est important de noter que l'homosexualité féminine n'est pas considérée comme une maladie mentale ou un trouble psychologique par les principales organisations médicales et psychiatriques internationales, telles que l'Organisation mondiale de la santé (OMS) et l'Association américaine de psychiatrie (AAP). Les orientations sexuelles, y compris l'homosexualité féminine, sont considérées comme des variations normales de la sexualité humaine.

Les causes de l'homosexualité féminine ne sont pas entièrement comprises et font probablement intervenir une combinaison de facteurs biologiques, psychologiques et environnementaux. Les recherches actuelles se poursuivent pour mieux comprendre les origines et la nature de l'homosexualité féminine, ainsi que d'autres orientations sexuelles.

La charge virale est un terme utilisé en virologie et en médecine pour décrire la quantité d'ARN ou d'ADN viral présente dans un échantillon biologique, généralement dans le sang ou les tissus. Elle est mesurée en copies par millilitre (cp/ml) ou par mL.

Dans le contexte des infections virales, la charge virale peut être utilisée pour surveiller l'activité de réplication du virus et la réponse au traitement. Par exemple, dans le cas de l'infection au VIH (virus de l'immunodéficience humaine), une charge virale indétectable (moins de 50 cp/ml) est considérée comme un marqueur important d'une suppression efficace de la réplication virale et d'une diminution du risque de transmission.

Cependant, il est important de noter que la charge virale ne reflète pas nécessairement l'étendue des dommages tissulaires ou la gravité de la maladie. D'autres facteurs, tels que la réponse immunitaire de l'hôte et les comorbidités sous-jacentes, peuvent également jouer un rôle important dans la progression de la maladie.

La trypsine est une enzyme digestive importante, sécrétée par le pancréas sous sa forme inactive, la trypsinogène. Elle est activée dans l'intestin grêle où elle aide à décomposer les protéines en peptides plus petits et en acides aminés individuels. La trypsine fonctionne en clivant spécifiquement les liaisons peptidiques après les résidus d'acides aminés basiques, tels que la lysine et l'arginine. Ce processus est crucial pour la digestion et l'absorption adéquates des protéines dans le corps humain. Toute anomalie ou dysfonctionnement de la trypsine peut entraîner des maladies telles que la fibrose kystique, où il y a une production insuffisante de cette enzyme, entraînant une mauvaise digestion et absorption des nutriments.

Les antirétroviraux (ARV) sont une classe de médicaments utilisés pour traiter les infections à rétrovirus, y compris le virus de l'immunodéficience humaine (VIH), qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA). Les ARV fonctionnent en interférant avec la capacité du virus à se répliquer dans les cellules hôtes.

Il existe plusieurs classes différentes d'ARV, chacune ciblant une étape spécifique du cycle de réplication virale. Les principales classes d'ARV comprennent :

1. Inhibiteurs non nucléosidiques de la transcriptase inverse (INNTI) : Ces médicaments se lient à la reverse transcriptase, une enzyme du VIH, et empêchent le virus de convertir son matériel génétique en ADN, ce qui l'empêche de s'intégrer dans l'ADN de la cellule hôte.
2. Inhibiteurs nucléosidiques de la transcriptase inverse (INTI) : Ces médicaments ressemblent à des nucléosides, qui sont les blocs de construction de l'ADN et de l'ARN. Lorsque le VIH utilise ces faux nucléosides pour synthétiser son ADN, il ne peut pas terminer le processus, empêchant ainsi la réplication virale.
3. Inhibiteurs de protéase (IP) : Ces médicaments inhibent une enzyme appelée protéase, qui est nécessaire à la production de nouvelles particules virales matures et infectieuses. En bloquant cette enzyme, les IP empêchent le virus de se propager davantage.
4. Inhibiteurs d'intégrase (INI) : Ces médicaments inhibent l'enzyme intégrase du VIH, qui est responsable de l'intégration de l'ADN viral dans l'ADN de la cellule hôte. En empêchant cette étape, les INI empêchent le virus de se répliquer et d'infecter d'autres cellules.
5. Inhibiteurs d'entrée : Ces médicaments empêchent le VIH d'entrer dans les cellules hôtes en ciblant différentes étapes du processus d'entrée, telles que l'interaction entre la glycoprotéine virale et les récepteurs de la cellule hôte.
6. Inhibiteurs de fusion : Ces médicaments empêchent le VIH de se fondre avec la membrane cellulaire en ciblant la glycoprotéine virale qui facilite cette étape du processus d'infection.

L'utilisation combinée de plusieurs de ces médicaments, appelée thérapie antirétrovirale hautement active (TARHA), permet de réduire considérablement la charge virale et d'améliorer la santé des personnes vivant avec le VIH. Cependant, il est important de noter que ces médicaments ne guérissent pas l'infection par le VIH et doivent être pris régulièrement pour maintenir leur efficacité.

La « Surface Sous la Courbe » (SSC) est un terme utilisé en pharmacocinétique et en physiologie pour décrire l'intégrale du produit de la concentration plasmatique d'une substance (médicament, hormone, etc.) en fonction du temps après son administration. Elle est représentée graphiquement par la surface délimitée sous la courbe formée par la concentration plasmatique en fonction du temps.

La SSC est un indicateur important de l'exposition systémique d'un organisme à une substance donnée et peut être utilisée pour évaluer la biodisponibilité, la cinétique d'absorption, de distribution et d'élimination de cette substance. Elle est souvent exprimée en unités de concentration-temps par unité de temps (par exemple, mg/L x heure) ou en unités de concentration par unité de surface corporelle par unité de temps (par exemple, mg/kg x heure/m²).

La SSC est généralement calculée à l'aide d'un logiciel spécialisé ou d'une méthode numérique, telle que la méthode des trapèzes ou la méthode de Simpson, qui consistent à approximer la surface sous la courbe par une somme de trapèzes ou de paraboles.

La protéine P24 du nucléoïde du VIH, également connue sous le nom de protéine capsidique, est une protéine structurelle cruciale du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Elle joue un rôle essentiel dans la réplication et l'infectiosité du virus.

Le nucléoïde du VIH est une structure complexe qui contient l'ARN génomique viral ainsi que les enzymes nécessaires à la réplication du virus. La protéine P24 est l'une des principales protéines constituantes de la capside, la coque protectrice qui entoure le nucléoïde.

La protéine P24 est produite à partir d'un précurseur plus grand, la protéine p55, qui est clivée en plusieurs fragments par une protéase virale. La protéine P24 se compose de 240 acides aminés et s'assemble pour former des hexamères et des dodécamères, qui forment ensuite la capside du virus.

La détection de la protéine P24 dans le sang est souvent utilisée comme marqueur de l'infection par le VIH, car elle peut être détectée à des stades précoces de l'infection et avant que les anticorps ne soient produits en réponse à l'infection. Cependant, la sensibilité de ce test a été largement remplacée par des tests d'amplification des acides nucléiques (TAN) plus sensibles qui détectent directement l'ARN viral dans le sang.

L'hydrolyse est un processus chimique important qui se produit dans le corps et dans les réactions biochimiques. Dans un contexte médical ou biochimique, l'hydrolyse décrit la décomposition d'une molécule en deux parties par l'ajout d'une molécule d'eau. Ce processus se produit lorsqu'une liaison covalente entre deux atomes est rompue par la réaction avec une molécule d'eau, qui agit comme un nucléophile.

Dans cette réaction, le groupe hydroxyle (-OH) de la molécule d'eau se lie à un atome de la liaison covalente originale, et le groupe partant (le groupe qui était lié à l'autre atome de la liaison covalente) est libéré. Ce processus conduit à la formation de deux nouvelles molécules, chacune contenant un fragment de la molécule d'origine.

L'hydrolyse est essentielle dans diverses fonctions corporelles, telles que la digestion des glucides, des protéines et des lipides. Par exemple, les liaisons entre les sucres dans les molécules de polysaccharides (comme l'amidon et le glycogène) sont clivées par l'hydrolyse pour produire des monosaccharides simples et digestibles. De même, les protéines sont décomposées en acides aminés par l'hydrolyse, et les lipides sont scindés en glycérol et acides gras.

L'hydrolyse est également utilisée dans le traitement de diverses affections médicales, telles que la dialyse rénale, où l'hémoglobine et d'autres protéines sont décomposées par hydrolyse pour faciliter leur élimination par les reins. En outre, certains compléments alimentaires et suppléments nutritionnels contiennent des peptides et des acides aminés issus de l'hydrolyse de protéines pour une meilleure absorption et digestion.

Le système d'enzymes Cytochrome P-450 est un groupe complexe et diversifié d'enzymes hépatiques et extra-hépatiques qui jouent un rôle crucial dans la détoxification et l'élimination des médicaments, des toxines environnementales et d'autres substances étrangères à notre organisme. Ces enzymes sont capables de catalyser une large gamme de réactions oxydatives, y compris les processus d'hydroxylation, de déshydrogenation, de déalkylation et de désulfuration.

Le cytochrome P-450 tire son nom de sa caractéristique distinctive d'absorber la lumière à une longueur d'onde de 450 nanomètres lorsqu'il est combiné avec du monoxyde de carbone, ce qui lui donne une couleur brun-rougeâtre. Il s'agit d'une protéine membranaire intégrée dans le réticulum endoplasmique et liée à la chaîne respiratoire mitochondriale.

Le système enzymatique Cytochrome P-450 est inductible, ce qui signifie que son activité peut être augmentée par l'exposition à certains substrats ou médicaments. Cette propriété rend le système extrêmement important dans la pharmacocinétique des médicaments, car elle peut affecter leur métabolisme, leur biodisponibilité et leur efficacité thérapeutique.

En outre, les variations individuelles dans l'activité du cytochrome P-450 peuvent entraîner des différences importantes dans la réponse aux médicaments entre les personnes, ce qui peut conduire à des effets indésirables ou à une toxicité accrue chez certains individus. Par conséquent, une meilleure compréhension du fonctionnement et de la régulation du système enzymatique Cytochrome P-450 est essentielle pour optimiser l'utilisation des médicaments et minimiser les risques associés à leur utilisation.

La biodisponibilité est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la vitesse et l'étendue auxquelles une substance, telle qu'un médicament, devient disponible dans le site d'action ou dans la circulation systémique après avoir été administrée par une certaine voie.

Plus précisément, la biodisponibilité est définie comme la fraction ou le pourcentage de la dose administrée qui atteint la circulation systémique sous forme inchangée et active. Elle est généralement exprimée en termes de l'aire sous la courbe (ASC) des concentrations plasmatiques du médicament en fonction du temps, après administration d'une dose unique ou répétée.

La biodisponibilité peut être influencée par plusieurs facteurs, tels que la voie d'administration, la formulation du médicament, les caractéristiques pharmacocinétiques du médicament (telles que l'absorption, la distribution, le métabolisme et l'excrétion), les propriétés physico-chimiques du médicament, ainsi que les facteurs liés au patient tels que l'âge, le sexe, la maladie sous-jacente et l'utilisation concomitante de médicaments.

La biodisponibilité est un concept important dans la pharmacothérapie, car elle peut affecter l'efficacité et la sécurité des médicaments. Par exemple, une faible biodisponibilité peut entraîner une réponse thérapeutique insuffisante, tandis qu'une biodisponibilité élevée peut augmenter le risque d'effets indésirables ou de toxicité.

Par conséquent, il est important de comprendre la biodisponibilité des médicaments pour optimiser leur utilisation et minimiser les risques associés à leur administration.

En médecine, la «prise de risque» fait référence à l'acte d'exposer un patient ou un individu à un danger potentiellement évitable, soit par négligence, manque de connaissances, imprudence ou parfois délibérément, dans le but de traiter, diagnostiquer ou tenter une intervention thérapeutique. La prise de risque peut également inclure l'exposition d'un patient à des expérimentations cliniques ou à des essais thérapeutiques présentant un certain niveau de risque, mais offrant potentiellement des avantages pour la santé et le traitement.

Il est important de noter que les professionnels de la santé doivent évaluer soigneusement les bénéfices potentiels par rapport aux risques encourus dans chaque situation, en tenant compte des antécédents médicaux du patient, de sa condition actuelle et de ses préférences personnelles. Une communication ouverte et honnête entre le prestataire de soins de santé et le patient est cruciale pour prendre une décision éclairée concernant la prise de risque.

Les plasmides sont des molécules d'ADN extrachromosomiques double brin, circulaires et autonomes qui se répliquent indépendamment du chromosome dans les bactéries. Ils peuvent également être trouvés dans certains archées et organismes eucaryotes. Les plasmides sont souvent associés à des fonctions particulières telles que la résistance aux antibiotiques, la dégradation des molécules organiques ou la production de toxines. Ils peuvent être transférés entre bactéries par conjugaison, transformation ou transduction, ce qui en fait des vecteurs importants pour l'échange de gènes et la propagation de caractères phénotypiques dans les populations bactériennes. Les plasmides ont une grande importance en biotechnologie et en génie génétique en raison de leur utilité en tant que vecteurs clonage et d'expression des gènes.

La modification post-traductionnelle des protéines est un processus qui se produit après la synthèse d'une protéine à partir d'un ARN messager. Ce processus implique l'ajout de divers groupes chimiques ou molécules à la chaîne polypeptidique, ce qui peut modifier les propriétés de la protéine et influencer sa fonction, sa localisation, sa stabilité et son interaction avec d'autres molécules.

Les modifications post-traductionnelles peuvent inclure l'ajout de groupes phosphate (phosphorylation), de sucre (glycosylation), d'acides gras (palmitoylation), de lipides (lipidation), d'ubiquitine (ubiquitination) ou de méthylation, entre autres. Ces modifications peuvent être réversibles ou irréversibles et sont souvent régulées par des enzymes spécifiques qui reconnaissent des séquences particulières dans la protéine cible.

Les modifications post-traductionnelles jouent un rôle crucial dans de nombreux processus cellulaires, tels que la signalisation cellulaire, le trafic intracellulaire, la dégradation des protéines et la régulation de l'activité enzymatique. Des anomalies dans ces processus peuvent entraîner diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, le cancer et les maladies inflammatoires.

Les macrophages sont des cellules du système immunitaire qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes et dans la régulation des processus inflammatoires et de réparation tissulaire. Ils dérivent de monocytes sanguins matures ou de précurseurs monocytaires résidents dans les tissus.

Les macrophages sont capables de phagocytose, c'est-à-dire qu'ils peuvent ingérer et détruire des particules étrangères telles que des bactéries, des virus et des cellules tumorales. Ils possèdent également des récepteurs de reconnaissance de motifs (PRR) qui leur permettent de détecter et de répondre aux signaux moléculaires associés aux agents pathogènes ou aux dommages tissulaires.

En plus de leurs fonctions phagocytaires, les macrophages sécrètent une variété de médiateurs pro-inflammatoires et anti-inflammatoires, y compris des cytokines, des chimiokines, des facteurs de croissance et des enzymes. Ces molécules régulent la réponse immunitaire et contribuent à la coordination des processus inflammatoires et de réparation tissulaire.

Les macrophages peuvent être trouvés dans presque tous les tissus du corps, où ils remplissent des fonctions spécifiques en fonction du microenvironnement tissulaire. Par exemple, les macrophages alvéolaires dans les poumons aident à éliminer les particules inhalées et les agents pathogènes, tandis que les macrophages hépatiques dans le foie participent à la dégradation des hormones et des médiateurs de l'inflammation.

Dans l'ensemble, les macrophages sont des cellules immunitaires essentielles qui contribuent à la défense contre les infections, à la régulation de l'inflammation et à la réparation tissulaire.

Je suis désolé, "Serpine" n'est pas un terme médical généralement accepté. Cependant, il existe une protéine connue sous le nom de Neuroserpin qui appartient à la superfamille des serpines (SERine Protease INHibitors). La neuroserpin est une protéase à sérine qui joue un rôle important dans la régulation du système nerveux central, en particulier dans la prévention de la dégénérescence neuronale.

Les serpines sont des inhibiteurs de protéases à sérine qui ont une structure caractéristique en forme de boucle et partagent un mécanisme commun d'inhibition de la protéase. Outre la neuroserpin, il existe d'autres membres de cette superfamille, tels que l'α1-antitrypsine, l'α1-antichymotrypsine et l'antithrombine III, qui sont importants pour réguler divers processus physiologiques et pathologiques.

Si vous cherchiez une définition médicale spécifique à "Serpine", veuillez vérifier si vous vouliez peut-être dire "serpin" ou "neuroserpin". Sinon, n'hésitez pas à me fournir plus d'informations pour affiner ma réponse.

ARN messager (ARNm) est une molécule d'acide ribonucléique simple brin qui transporte l'information génétique codée dans l'ADN vers les ribosomes, où elle dirige la synthèse des protéines. Après la transcription de l'ADN en ARNm dans le noyau cellulaire, ce dernier est transloqué dans le cytoplasme et fixé aux ribosomes. Les codons (séquences de trois nucléotides) de l'ARNm sont alors traduits en acides aminés spécifiques qui forment des chaînes polypeptidiques, qui à leur tour se replient pour former des protéines fonctionnelles. Les ARNm peuvent être régulés au niveau de la transcription, du traitement post-transcriptionnel et de la dégradation, ce qui permet une régulation fine de l'expression génique.

Dans le contexte actuel, les vaccins à ARNm contre la COVID-19 ont été développés en utilisant des morceaux d'ARNm synthétiques qui codent pour une protéine spécifique du virus SARS-CoV-2. Lorsque ces vaccins sont administrés, les cellules humaines produisent cette protéine virale étrangère, ce qui déclenche une réponse immunitaire protectrice contre l'infection par le vrai virus.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une certaine confusion dans votre demande. "South Africa" fait référence à un pays situé en Afrique australe et non à un terme médical. Si vous cherchez des informations sur une maladie, une condition de santé ou un sujet lié à la médecine qui est spécifique à l'Afrique du Sud, veuillez me fournir plus de détails pour que je puisse vous aider au mieux.

La protéolyse est le processus biologique par lequel des protéines sont décomposées en petits peptides ou en acides aminés individuels grâce à l'action d'enzymes appelées protéases. Ce processus est crucial pour de nombreuses fonctions cellulaires, telles que la régulation de la signalisation cellulaire, la réponse immunitaire et le recyclage des protéines endommagées ou inutilisées. Cependant, un déséquilibre dans la protéolyse peut également contribuer à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives et le cancer.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

Les microsomes du foie sont des fragments membranaires présents dans les cellules hépatiques (hépatocytes) qui sont produits lors de la fractionation subcellulaire. Ils sont principalement dérivés du réticulum endoplasmique rugueux et contiennent une grande concentration d'enzymes microsomales, y compris les cytochromes P450, qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des médicaments et des toxines. Ces enzymes sont capables de catalyser des réactions d'oxydation, de réduction et de hydrolyse, permettant au foie de détoxifier divers composés avant qu'ils ne soient éliminés de l'organisme. En outre, les microsomes hépatiques sont souvent utilisés dans la recherche biomédicale pour étudier le métabolisme des médicaments et d'autres processus biochimiques.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

La masse moléculaire est un concept utilisé en chimie et en biochimie qui représente la masse d'une molécule. Elle est généralement exprimée en unités de masse atomique unifiée (u), également appelées dalton (Da).

La masse moléculaire d'une molécule est déterminée en additionnant les masses molaires des atomes qui la composent. La masse molaire d'un atome est elle-même définie comme la masse d'un atome en grammes divisée par sa quantité de substance, exprimée en moles.

Par exemple, l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et un atome d'oxygène. La masse molaire de l'hydrogène est d'environ 1 u et celle de l'oxygène est d'environ 16 u. Ainsi, la masse moléculaire de l'eau est d'environ 18 u (2 x 1 u pour l'hydrogène + 16 u pour l'oxygène).

La détermination de la masse moléculaire est importante en médecine et en biochimie, par exemple dans l'identification et la caractérisation des protéines et des autres biomolécules.

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.

Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.

La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.

Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.

La transduction du signal est un processus crucial dans la communication cellulaire où les cellules convertissent un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire spécifique. Il s'agit d'une série d'étapes qui commencent par la reconnaissance et la liaison du ligand (une molécule signal) à un récepteur spécifique situé sur la membrane cellulaire. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui amplifient le signal, finalement aboutissant à une réponse cellulaire adaptative telle que la modification de l'expression des gènes, la mobilisation du calcium ou la activation des voies de signalisation intracellulaires.

La transduction de signaux peut être déclenchée par divers stimuli, y compris les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les molécules d'adhésion cellulaire. Ce processus permet aux cellules de percevoir et de répondre à leur environnement changeant, en coordonnant des fonctions complexes allant du développement et de la différenciation cellulaires au contrôle de l'homéostasie et de la réparation des tissus.

Des anomalies dans la transduction des signaux peuvent entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et les troubles neurologiques. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

La protéine d'enveloppe gp120 du VIH est une protéine cruciale située à la surface du virus de l'immunodéficience humaine (VIH), qui est responsable de l'infection du virus aux cellules hôtes, en particulier les cellules T CD4+. Cette protéine se lie spécifiquement au récepteur CD4 et à des co-récepteurs chimiotactiques dépendants des GPCR (récepteurs couplés aux protéines G) tels que CXCR4 ou CCR5, situés sur la membrane plasmique de la cellule hôte.

La gp120 est une glycoprotéine complexe qui subit des modifications post-traductionnelles importantes, y compris la glycosylation, ce qui lui permet d'échapper à la reconnaissance et à la neutralisation par le système immunitaire de l'hôte. La structure de la protéine gp120 est composée de cinq domaines : les domaines variables 1-3 (V1-V3) et les domaines constants 1-2 (C1-C2). Les régions V1-V3 sont hautement variables et contribuent à la diversité antigénique du virus, tandis que les régions C1-C2 sont plus conservées.

La liaison de gp120 au récepteur CD4 induit des changements conformationnels dans la protéine, exposant le site de liaison aux co-récepteurs et permettant ainsi la fusion entre les membranes virales et cellulaires. Ce processus est essentiel pour l'entrée du virus dans la cellule hôte et constitue une cible importante pour le développement d'agents antirétroviraux tels que les inhibiteurs de l'entrée.

En résumé, la protéine d'enveloppe gp120 du VIH est un composant essentiel de l'enveloppe virale qui joue un rôle crucial dans le processus d'infection cellulaire et constitue une cible importante pour le développement de thérapies antirétrovirales.

Le transport biologique, également connu sous le nom de transport cellulaire ou transport à travers la membrane, fait référence aux mécanismes par lesquels des molécules et des ions spécifiques sont transportés à travers les membranes cellulaires. Il existe deux types de transport biologique : passif et actif.

Le transport passif se produit lorsque des molécules se déplacent le long d'un gradient de concentration, sans aucune consommation d'énergie. Ce processus peut se faire par diffusion simple ou par diffusion facilitée. Dans la diffusion simple, les molécules se déplacent librement de régions de haute concentration vers des régions de basse concentration jusqu'à ce qu'un équilibre soit atteint. Dans la diffusion facilitée, les molécules traversent la membrane avec l'aide de protéines de transport, appelées transporteurs ou perméases, qui accélèrent le processus sans aucune dépense d'énergie.

Le transport actif, en revanche, nécessite une dépense d'énergie pour fonctionner, généralement sous forme d'ATP (adénosine triphosphate). Ce type de transport se produit contre un gradient de concentration, permettant aux molécules de se déplacer de régions de basse concentration vers des régions de haute concentration. Le transport actif peut être primaire, lorsque l'ATP est directement utilisé pour transporter les molécules, ou secondaire, lorsqu'un gradient électrochimique généré par un transporteur primaire est utilisé pour entraîner le mouvement des molécules.

Le transport biologique est crucial pour de nombreuses fonctions cellulaires, telles que la régulation de l'homéostasie ionique, la communication cellulaire, la signalisation et le métabolisme.

Les proenzymes, également appelées zymogènes, sont des précurseurs inactifs d'enzymes. Ils doivent être activés par une modification structurale spécifique pour exercer leur fonction enzymatique. Cette activation peut se produire par différents mécanismes, tels que la coupure protéolytique, l'exposition de sites actifs ou des changements conformationnels. Les proenzymes sont importantes dans le contrôle de réactions biochimiques qui doivent être strictement régulées, comme la coagulation sanguine et la digestion.

La pancréatic elastase est une protéase, ou enzyme qui décompose les protéines, produite par le pancréas. Elle joue un rôle spécifique dans la digestion des protéines contenues dans les aliments en décomposant l'élastine, une protéine fibreuse présente dans certains tissus conjonctifs.

Dans un contexte clinique, la mesure de la concentration de pancréatic elastase dans les selles est souvent utilisée comme un test non invasif pour évaluer la fonction exocrine du pancréas. Une activité réduite de cette enzyme dans les selles peut indiquer une maladie du pancréas, telle que la pancréatite chronique ou la fibrose kystique.

Les inhibiteurs trypsiques sont des molécules qui se lient spécifiquement et réversiblement aux enzymes protéolytiques, telles que la trypsine, empêchant ainsi ces enzymes de dégrader d'autres protéines. Les inhibiteurs trypsiques peuvent être trouvés dans diverses sources naturelles, y compris les graines de soja et d'autres légumineuses. Ils sont également utilisés dans la recherche médicale et biologique pour étudier les processus enzymatiques et comme médicaments thérapeutiques pour traiter certaines affections médicales.

Dans le contexte médical, les inhibiteurs trypsiques peuvent être utilisés pour réduire l'activité de la trypsine dans certaines conditions pathologiques, telles que la fibrose kystique et la pancréatite aiguë. Ils peuvent également être utilisés pour prévenir le rejet des greffes d'organes en inhibant l'action des protéases qui dégradent les tissus conjonctifs.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation de ces inhibiteurs doit être soigneusement régulée et surveillée, car une inhibition excessive de l'activité enzymatique peut entraîner des effets indésirables tels que des troubles digestifs et une mauvaise absorption des nutriments.

La cathepsine L est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'il s'agit d'une enzyme qui dégrade les protéines et contient un résidu de cystéine dans son site actif. Elle est produite principalement par les cellules du système immunitaire telles que les macrophages et les lymphocytes, mais on la trouve également dans d'autres types de cellules.

La cathepsine L joue un rôle important dans la dégradation des protéines intracellulaires endommagées ou inutiles, ainsi que dans la présentation de petits fragments de protéines aux cellules du système immunitaire pour qu'elles puissent reconnaître et répondre aux agents pathogènes. Elle est également capable de dégrader les composants de la matrice extracellulaire, ce qui peut contribuer à des processus tels que la migration cellulaire et la croissance tumorale.

Dans certaines maladies, telles que la polyarthrite rhumatoïde et la sclérose en plaques, on a observé une augmentation de l'activité de la cathepsine L, ce qui peut contribuer à la destruction des tissus et à l'inflammation. Par conséquent, les inhibiteurs de la cathepsine L sont à l'étude comme traitement potentiel pour ces maladies.

Le foie est un organe interne vital situé dans la cavité abdominale, plus précisément dans le quadrant supérieur droit de l'abdomen, juste sous le diaphragme. Il joue un rôle essentiel dans plusieurs fonctions physiologiques cruciales pour le maintien de la vie et de la santé.

Dans une définition médicale complète, le foie est décrit comme étant le plus grand organe interne du corps humain, pesant environ 1,5 kilogramme chez l'adulte moyen. Il a une forme et une taille approximativement triangulaires, avec cinq faces (diaphragmatique, viscérale, sternale, costale et inférieure) et deux bords (droits et gauches).

Le foie est responsable de la détoxification du sang en éliminant les substances nocives, des médicaments et des toxines. Il participe également au métabolisme des protéines, des glucides et des lipides, en régulant le taux de sucre dans le sang et en synthétisant des protéines essentielles telles que l'albumine sérique et les facteurs de coagulation sanguine.

De plus, le foie stocke les nutriments et les vitamines (comme la vitamine A, D, E et K) et régule leur distribution dans l'organisme en fonction des besoins. Il joue également un rôle important dans la digestion en produisant la bile, une substance fluide verte qui aide à décomposer les graisses alimentaires dans l'intestin grêle.

Le foie est doté d'une capacité remarquable de régénération et peut reconstituer jusqu'à 75 % de son poids initial en seulement quelques semaines, même après une résection chirurgicale importante ou une lésion hépatique. Cependant, certaines maladies du foie peuvent entraîner des dommages irréversibles et compromettre sa fonctionnalité, ce qui peut mettre en danger la vie de la personne atteinte.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

Les protéines du proto-oncogène c-Akt, également connues sous le nom de protéines kinases Akt, sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires tels que la croissance cellulaire, la prolifération, la survie et la métabolisme énergétique. Ces protéines sont activées par des voies de signalisation intracellulaires qui impliquent des facteurs de croissance et d'autres molécules de signalisation extracellulaires.

Le gène proto-oncogène c-Akt code pour la protéine Akt, qui existe sous trois isoformes différentes (Akt1, Akt2 et Akt3) ayant des fonctions similaires mais avec des distributions tissulaires et des rôles spécifiques. L'activation de la protéine Akt implique sa phosphorylation par d'autres kinases, telles que PDK1 et mTORC2, ce qui entraîne son activation et sa localisation dans le cytoplasme ou le noyau cellulaire pour réguler divers processus cellulaires.

Dans les cellules cancéreuses, des mutations ou des altérations de l'expression du gène c-Akt peuvent entraîner une activation excessive et persistante de la protéine Akt, ce qui peut contribuer à la transformation maligne des cellules et à la progression du cancer. Par conséquent, les inhibiteurs de la kinase Akt sont actuellement étudiés comme thérapies potentielles pour le traitement de divers types de cancer.

En résumé, les protéines du proto-oncogène c-Akt sont des enzymes clés qui régulent divers processus cellulaires et peuvent contribuer au développement du cancer lorsqu'elles sont activées de manière excessive ou persistante.

La souche de souris C57BL (C57 Black 6) est une souche inbred de souris labo commune dans la recherche biomédicale. Elle est largement utilisée en raison de sa résistance à certaines maladies infectieuses et de sa réactivité prévisible aux agents chimiques et environnementaux. De plus, des mutants génétiques spécifiques ont été développés sur cette souche, ce qui la rend utile pour l'étude de divers processus physiologiques et pathologiques. Les souris C57BL sont également connues pour leur comportement et leurs caractéristiques sensorielles distinctives, telles qu'une préférence pour les aliments sucrés et une réponse accrue à la cocaïne.

La réaction de polymérisation en chaîne par transcriptase inverse (RT-PCR en anglais) est une méthode de laboratoire utilisée pour amplifier des fragments d'ARN spécifiques. Cette technique combine deux processus distincts : la transcription inverse, qui convertit l'ARN en ADN complémentaire (ADNc), et la polymérisation en chaîne, qui permet de copier rapidement et de manière exponentielle des millions de copies d'un fragment d'ADN spécifique.

La réaction commence par la transcription inverse, où une enzyme appelée transcriptase inverse utilise un brin d'ARN comme matrice pour synthétiser un brin complémentaire d'ADNc. Ce processus est suivi de la polymérisation en chaîne, où une autre enzyme, la Taq polymérase, copie le brin d'ADNc pour produire des millions de copies du fragment d'ADN souhaité.

La RT-PCR est largement utilisée dans la recherche médicale et clinique pour détecter et quantifier l'expression génétique, diagnostiquer les maladies infectieuses, détecter les mutations génétiques et effectuer des analyses de génome. Elle est également utilisée dans les tests de diagnostic COVID-19 pour détecter le virus SARS-CoV-2.

Une lignée cellulaire tumorale, dans le contexte de la recherche en cancérologie, fait référence à une population homogène de cellules cancéreuses qui peuvent être cultivées et se diviser en laboratoire. Ces lignées cellulaires sont généralement dérivées de biopsies ou d'autres échantillons tumoraux prélevés sur des patients, et elles sont capables de se multiplier indéfiniment en culture.

Les lignées cellulaires tumorales sont souvent utilisées dans la recherche pour étudier les propriétés biologiques des cellules cancéreuses, tester l'efficacité des traitements anticancéreux et comprendre les mécanismes de progression du cancer. Cependant, il est important de noter que ces lignées cellulaires peuvent ne pas toujours se comporter ou réagir aux traitements de la même manière que les tumeurs d'origine dans le corps humain, ce qui peut limiter leur utilité en tant que modèles pour la recherche translationnelle.

L'insulinorésistance est un état physiopathologique dans lequel les cellules du corps deviennent moins sensibles ou résistantes à l'insuline, une hormone produite par le pancréas. Normalement, l'insuline se lie aux récepteurs des cellules pour permettre l'entrée du glucose sanguin dans ces cellules. Cela aide à réguler les niveaux de sucre dans le sang et fournit de l'énergie aux cellules.

Cependant, en cas d'insulinorésistance, même si les niveaux d'insuline sont normaux ou élevés, les cellules ne répondent pas adéquatement à son signal. Par conséquent, le pancréas doit produire davantage d'insuline pour maintenir des niveaux de glycémie normaux.

L'insulinorésistance est un facteur de risque majeur pour le développement du syndrome métabolique, du prédiabète et du diabète de type 2. Elle peut également être associée à d'autres affections telles que l'obésité, l'hypertension artérielle, les troubles lipidiques et les maladies cardiovasculaires.

Un récepteur VIH (virus de l'immunodéficience humaine) se réfère à des protéines spécifiques sur la membrane cellulaire des cellules hôtes, principalement les cellules T CD4+, qui permettent au virus de pénétrer dans la cellule et d'établir une infection. Le récepteur le plus couramment utilisé par le VIH est connu sous le nom de CD4 (ou récepteur du complexe majeur d'histocompatibilité de classe II), qui se lie à l'enveloppe glycoprotéique du virus, la gp120. Cette interaction initie une cascade de processus qui aboutit à la fusion de la membrane virale avec la membrane cellulaire et à l'entrée du matériel génétique viral dans la cellule hôte.

Il existe également des corécepteurs, tels que les molécules CXCR4 et CCR5, qui jouent un rôle crucial dans le processus d'infection du VIH. Selon le type de corécepteur utilisé, on distingue deux souches principales du virus : le virus T-tropic (ou VIH-1) qui préfère se lier au corécepteur CXCR4 et infecte principalement les cellules T CD4+, et le virus M-tropic (ou VIH-1) qui utilise plutôt le corécepteur CCR5 et cible principalement les macrophages.

Il est important de noter que la compréhension des récepteurs et des corécepteurs du VIH a été essentielle pour le développement de thérapies antirétrovirales efficaces, telles que les inhibiteurs d'entrée et les inhibiteurs de fusion, qui ciblent spécifiquement ces protéines et empêchent ainsi l'infection des cellules hôtes.

En termes médicaux, le terme "sexuellement active" fait référence aux personnes qui participent à des activités sexuelles avec un ou plusieurs partenaires. Il est important de noter que dans ce contexte, le terme «partenaire sexuel» se réfère généralement à une personne avec laquelle une autre personne a eu des relations sexuelles, plutôt qu'à un partenaire romantique ou émotionnel.

Le nombre de partenaires sexuels d'une personne peut varier considérablement et est influencé par une variété de facteurs, y compris les préférences personnelles, l'orientation sexuelle, la situation relationnelle actuelle et le comportement sexuel. Il est important de noter que le nombre de partenaires sexuels d'une personne n'est pas nécessairement un indicateur de son caractère ou de sa moralité, et qu'il est essentiel de traiter chaque personne avec respect et dignité, indépendamment de ses antécédents sexuels.

Il est également important de noter que le fait d'avoir des partenaires sexuels multiples peut augmenter le risque d'infections sexuellement transmissibles (IST), il est donc essentiel de prendre des précautions pour se protéger et protéger ses partenaires. Cela comprend l'utilisation régulière de préservatifs, la communication ouverte et honnête avec vos partenaires au sujet de votre statut sexuel et le dépistage régulier des IST.

La toxicomanie intraveineuse est une forme grave de dépendance à une substance qui implique l'injection de drogues directement dans la veine. Cela peut être réalisé en dissolvant la drogue en poudre dans de l'eau et en utilisant une seringue pour injecter le mélange dans le système circulatoire.

Cette méthode d'administration accélère considérablement l'absorption de la drogue dans le corps, entraînant des effets plus intenses mais aussi plus dangereux. L'utilisation répétée de drogues par voie intraveineuse peut conduire à une dépendance physique et psychologique sévère.

Les risques associés à la toxicomanie intraveineuse sont élevés et comprennent des infections graves telles que l'endocardite (inflammation du revêtement interne du cœur), l'abcès cutané, la thrombose veineuse profonde, ainsi que le risque de transmission de maladies infectieuses comme le VIH et l'hépatite C via des aiguilles partagées.

Il est important de noter que la toxicomanie est considérée comme une maladie chronique du cerveau, caractérisée par des changements dans les structures et fonctions cérébrales qui persistent même après le sevrage de la substance. Le traitement de cette condition nécessite donc souvent une approche multidisciplinaire comprenant des médicaments, une thérapie comportementale et des soins sociaux.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

Les récepteurs des lipoprotéines de basse densité (LDL) sont des protéines membranaires exprimées à la surface des cellules, en particulier dans le foie. Ils jouent un rôle crucial dans le métabolisme des lipoprotéines et du cholestérol dans l'organisme.

Les récepteurs LDL se lient spécifiquement aux particules de LDL (communément appelées "mauvais cholestérol") qui circulent dans le sang. Après la liaison, les complexes récepteteur-LDL sont internalisés par endocytose, ce qui permet au LDL d'être transporté à l'intérieur de la cellule. Une fois à l'intérieur, le LDL est décomposé dans des endosomes et le cholestérol libre résultant est utilisé par la cellule pour divers processus métaboliques ou stocké sous forme d'esters de cholestérol.

L'activité des récepteurs LDL est régulée par plusieurs mécanismes, notamment la régulation transcriptionnelle et la régulation post-transcriptionnelle. Les mutations dans les gènes codant pour ces récepteurs peuvent entraîner une maladie génétique appelée hypercholestérolémie familiale, qui se caractérise par des taux élevés de cholestérol LDL et un risque accru de maladies cardiovasculaires.

En résumé, les récepteurs LDL sont des protéines membranaires qui jouent un rôle clé dans la régulation du métabolisme du cholestérol en facilitant l'internalisation et le transport des particules de LDL à l'intérieur des cellules.

Les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés plus courtes que les peptides ou les protéines entières. Ils peuvent résulter de la dégradation naturelle des protéines en acides aminés individuels ou en petits morceaux, ou être produits artificiellement dans un laboratoire pour une utilisation en recherche biomédicale.

Les fragments peptidiques sont souvent utilisés comme outils de recherche pour étudier la structure et la fonction des protéines. En particulier, ils peuvent aider à identifier les domaines actifs d'une protéine, qui sont responsables de son activité biologique spécifique. Les fragments peptidiques peuvent également être utilisés pour développer des vaccins et des médicaments thérapeutiques.

Dans le contexte clinique, la détection de certains fragments peptidiques dans le sang ou les urines peut servir de marqueurs diagnostiques pour des maladies particulières. Par exemple, des fragments spécifiques de protéines musculaires peuvent être trouvés dans le sang en cas de lésion musculaire aiguë.

En résumé, les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés courtes qui peuvent fournir des informations importantes sur la structure et la fonction des protéines, et qui ont des applications potentielles dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

La chymase est une enzyme qui est sécrétée par les mast cells (cellules mastiques) et appartient à la famille des protéases à sérine. Elle joue un rôle important dans l'inflammation et la réponse immunitaire, ainsi que dans certaines maladies cardiovasculaires et rénales. La chymase est capable de dégrader une variété de substrats, y compris les protéines extracellulaires et les peptides hormonaux, ce qui peut entraîner des modifications structurelles et fonctionnelles des tissus.

Dans le corps humain, la chymase est stockée dans les granules des mast cells et est libérée en réponse à des stimuli tels que l'activation immunitaire ou les dommages tissulaires. Une fois activée, la chymase peut cliver l'angiotensine I en angiotensine II, un puissant vasoconstricteur qui joue un rôle important dans la régulation de la pression artérielle et de la fonction rénale.

Des niveaux élevés de chymase ont été associés à des maladies telles que l'hypertension artérielle, l'insuffisance cardiaque, la néphropathie diabétique et les maladies pulmonaires obstructives chroniques. Par conséquent, la chymase est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces conditions.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

Le glucose est un monosaccharide simple, ou sucre simple, qui est la forme la plus fondamentale de sucre dans le métabolisme des glucides. Il s'agit d'un type d'aldohexose, ce qui signifie qu'il contient six atomes de carbone, un groupe aldéhyde et un groupe hydroxyle sur chaque atome de carbone à l'exception du premier et du dernier.

Le glucose est la principale source d'énergie pour les cellules vivantes, y compris les cellules humaines. Il est absorbé dans le sang après la digestion des glucides complexes ou des sucres simples contenus dans les aliments et fournit de l'énergie aux muscles et au cerveau.

Le taux de glucose sanguin (glycémie) est étroitement régulé par plusieurs hormones, dont l'insuline et le glucagon, pour maintenir un équilibre énergétique optimal dans le corps. Des niveaux anormalement élevés ou faibles de glucose peuvent indiquer divers troubles métaboliques, tels que le diabète sucré ou l'hypoglycémie.

En termes médicaux, la prévalence fait référence au nombre total de cas d'une maladie ou d'un état de santé particulier dans une population donnée à un moment précis ou pendant une période déterminée. Il s'agit essentiellement du pourcentage de personnes dans cette population qui sont atteintes de la maladie ou de l'état de santé concerné.

La prévalence peut être mesurée soit sur une base de point (prévalence ponctuelle), qui représente le nombre de cas existants à un moment précis, soit sur une base période (prévalence période), qui représente le nombre moyen de cas existants pendant une certaine période.

Par exemple, si l'on étudie la prévalence du diabète dans une ville particulière, on peut déterminer le nombre total de personnes atteintes de diabète vivant dans cette ville à un moment donné ou enregistrer le nombre de nouveaux cas diagnostiqués au cours d'une certaine période, comme une année.

Il est important de noter que la prévalence ne doit pas être confondue avec l'incidence, qui se réfère plutôt au risque ou à la probabilité de développer une nouvelle maladie au cours d'une certaine période. Alors que la prévalence mesure simplement la présence d'une maladie dans une population donnée, l'incidence tente de capturer le taux de développement de nouveaux cas au fil du temps.

La subtilisine est une enzyme protéolytique qui est produite par certaines bactéries et champignons. Elle appartient à la famille des endopeptidases, ce qui signifie qu'elle clive les liaisons peptidiques à l'intérieur d'une chaîne polypeptidique. La subtilisine est capable de dégrader une large gamme de substrats protéiques en raison de sa spécificité large pour les résidus d'acides aminés dans la région de clivage.

Dans un contexte médical, la subtilisine peut être utilisée dans des applications thérapeutiques telles que la digestion enzymatique de protéines étrangères ou indésirables dans le corps. Par exemple, elle a été étudiée comme une option potentielle pour le traitement de l'intoxication alimentaire et des maladies inflammatoires de l'intestin.

Cependant, il est important de noter que la subtilisine peut également dégrader certaines protéines thérapeutiques, telles que les anticorps monoclonaux, ce qui limite son utilisation dans certains contextes médicaux.

Les inhibiteurs sécrétoires de la protéase leucocytaire (LSPIs) sont des médicaments utilisés dans le traitement de certaines maladies, telles que le VIH / sida. Ils fonctionnent en bloquant l'action de la protéase, une enzyme essentielle à la réplication du virus du VIH. Les LSPIs se lient spécifiquement à la forme sécrétée de cette enzyme, qui est produite par les leucocytes (un type de globule blanc) infectés par le VIH. En inhibant l'action de la protéase, ces médicaments empêchent la formation de nouveaux virions et ralentissent ainsi la progression de la maladie. Les LSPIs sont souvent utilisés en combinaison avec d'autres antirétroviraux dans le cadre d'une thérapie antirétrovirale hautement active (HAART).

Les métalloprotéases sont des enzymes qui catalysent la dégradation des protéines en clivant les liaisons peptidiques. Elles nécessitent un ion métallique pour leur activité, le plus souvent du zinc ou du calcium. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans de nombreux processus physiologiques tels que la réponse immunitaire, la cicatrisation des plaies, la morphogenèse et l'apoptose.

Cependant, certaines métalloprotéases peuvent également être associées à des maladies lorsqu'elles sont surexprimées ou activées de manière inappropriée. C'est le cas dans plusieurs pathologies comme les maladies cardiovasculaires, l'arthrite, le cancer, la démence et les troubles neurodégénératifs. Elles peuvent contribuer à la progression de ces maladies en dégradant la matrice extracellulaire, en activant des facteurs de croissance ou en régulant négativement certaines voies de signalisation cellulaire.

L'insuline est une hormone essentielle produite par les cellules bêta du pancréas. Elle joue un rôle crucial dans le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines en régulant le taux de sucre dans le sang (glucose sanguin). Après avoir mangé, lorsque la glycémie augmente, l'insuline est libérée pour permettre aux cellules du corps d'absorber le glucose et l'utiliser comme source d'énergie ou de le stocker sous forme de glycogène dans le foie et les muscles. L'insuline favorise également la synthèse des protéines et des lipides à partir du glucose.

Dans certaines conditions, telles que le diabète sucré, la production ou l'action de l'insuline peut être altérée, entraînant une hyperglycémie (taux élevé de sucre dans le sang). Les personnes atteintes de diabète de type 1 doivent recevoir des injections d'insuline pour remplacer l'hormone manquante, tandis que les personnes atteintes de diabète de type 2 peuvent être traitées par des modifications du mode de vie, des médicaments oraux ou une insulinothérapie dans certains cas.

Une souris knockout, également connue sous le nom de souris génétiquement modifiée à knockout, est un type de souris de laboratoire qui a eu un ou plusieurs gènes spécifiques désactivés ou "knockout". Cela est accompli en utilisant des techniques d'ingénierie génétique pour insérer une mutation dans le gène cible, ce qui entraîne l'interruption de sa fonction.

Les souris knockout sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier les fonctions des gènes et leur rôle dans les processus physiologiques et pathologiques. En éliminant ou en désactivant un gène spécifique, les chercheurs peuvent observer les effets de cette perte sur le phénotype de la souris, ce qui peut fournir des informations précieuses sur la fonction du gène et ses interactions avec d'autres gènes et processus cellulaires.

Les souris knockout sont souvent utilisées dans l'étude des maladies humaines, car les souris partagent une grande similitude génétique avec les humains. En créant des souris knockout pour des gènes associés à certaines maladies humaines, les chercheurs peuvent étudier le rôle de ces gènes dans la maladie et tester de nouvelles thérapies potentielles.

Cependant, il est important de noter que les souris knockout ne sont pas simplement des modèles parfaits de maladies humaines, car elles peuvent présenter des différences dans la fonction et l'expression des gènes ainsi que dans les réponses aux traitements. Par conséquent, les résultats obtenus à partir des souris knockout doivent être interprétés avec prudence et validés dans d'autres systèmes de modèle ou dans des études cliniques humaines avant d'être appliqués à la pratique médicale.

La papaïne est une enzyme protéolytique (qui décompose les protéines) extraite de la tige et du latex de la papaye (Carica papaya). Elle fonctionne comme une protéase, ce qui signifie qu'elle catalyse le clivage des liaisons peptidiques dans les protéines en libérant des acides aminés.

Dans un contexte médical ou biomédical, la papaïne est souvent utilisée comme agent de digestion des protéines dans les applications thérapeutiques et diagnostiques. Par exemple, elle peut être utilisée pour traiter les plaies difficiles à cicatriser, car elle décompose les tissus nécrotiques et favorise la croissance de nouveaux tissus. De plus, en combinaison avec des colorants, la papaïne est parfois utilisée dans des tests de laboratoire pour localiser et identifier certaines protéines spécifiques.

Il est important de noter que l'utilisation de la papaïne doit être contrôlée et surveillée, car une utilisation excessive ou inappropriée peut entraîner des effets indésirables, tels que des irritations cutanées, des réactions allergiques ou des dommages aux tissus sains.

Les protéines virales non structurelles (NS, pour Non-Structural Proteins) sont des protéines codées par le génome d'un virus qui ne font pas partie de la structure mature du virion. Contrairement aux protéines structurales, qui forment la capside et l'enveloppe du virus et sont souvent utilisées pour classifier les virus, les protéines NS n'ont pas de fonctions structurelles directes. Elles jouent plutôt des rôles clés dans le cycle de réplication virale, notamment en participant à la transcription, la traduction, la réplication et l'assemblage du génome viral.

Les protéines NS peuvent agir comme enzymes ou facteurs d'assemblage, ou encore participer à la régulation de l'expression des gènes du virus. Elles sont souvent ciblées par les défenses immunitaires de l'hôte et constituent donc des candidats intéressants pour le développement de vaccins et d'antiviraux. Cependant, leur rôle dans le cycle viral peut également être détourné par certains virus pour favoriser leur réplication et échapper à la réponse immunitaire de l'hôte.

L'ARN viral (acide ribonucléique viral) est le matériel génétique présent dans les virus qui utilisent l'ARN comme matériel génétique, à la place de l'ADN. L'ARN viral peut être de simple brin ou double brin et peut avoir différentes structures en fonction du type de virus.

Les virus à ARN peuvent être classés en plusieurs groupes en fonction de leur structure et de leur cycle de réplication, notamment:

1. Les virus à ARN monocaténaire (ARNmc) positif : l'ARN viral peut servir directement de matrice pour la synthèse des protéines après avoir été traduit en acides aminés par les ribosomes de la cellule hôte.
2. Les virus à ARN monocaténaire (ARNmc) négatif : l'ARN viral ne peut pas être directement utilisé pour la synthèse des protéines et doit d'abord être transcrit en ARNmc positif par une ARN polymérase spécifique du virus.
3. Les virus à ARN bicaténaire (ARNbc) : ils possèdent deux brins complémentaires d'ARN qui peuvent être soit segmentés (comme dans le cas de la grippe) ou non segmentés.

Les virus à ARN sont responsables de nombreuses maladies humaines, animales et végétales importantes sur le plan épidémiologique et socio-économique, telles que la grippe, le rhume, l'hépatite C, la poliomyélite, la rougeole, la rubéole, la sida, etc.

L'alignement des séquences en génétique et en bioinformatique est un processus permettant d'identifier et d'afficher les similitudes entre deux ou plusieurs séquences biologiques, telles que l'ADN, l'ARN ou les protéines. Cette méthode consiste à aligner les séquences de nucléotides ou d'acides aminés de manière à mettre en évidence les régions similaires et les correspondances entre elles.

L'alignement des séquences peut être utilisé pour diverses applications, telles que l'identification des gènes et des fonctions protéiques, la détection de mutations et de variations génétiques, la phylogénie moléculaire et l'analyse évolutive.

Il existe deux types d'alignement de séquences : l'alignement global et l'alignement local. L'alignement global compare l'intégralité des séquences et est utilisé pour aligner des séquences complètes, tandis que l'alignement local ne compare qu'une partie des séquences et est utilisé pour identifier les régions similaires entre des séquences partiellement homologues.

Les algorithmes d'alignement de séquences utilisent des matrices de score pour évaluer la similarité entre les nucléotides ou les acides aminés correspondants, en attribuant des scores plus élevés aux paires de résidus similaires et des scores plus faibles ou négatifs aux paires dissemblables. Les algorithmes peuvent également inclure des pénalités pour les écarts entre les séquences, tels que les insertions et les délétions.

Les méthodes d'alignement de séquences comprennent la méthode de Needleman-Wunsch pour l'alignement global et la méthode de Smith-Waterman pour l'alignement local, ainsi que des algorithmes plus rapides tels que BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) et FASTA.

Les protéines sécrétoires inhibitrices de protéinases (PSIP) sont des molécules protéiques qui sont sécrétées par certaines cellules et qui ont la capacité d'inhiber l'activité des protéinases. Les protéinases sont des enzymes qui dégradent les protéines en coupant les chaînes polypeptidiques en acides aminés plus petits.

Les PSIP jouent un rôle important dans la régulation de l'activité des protéinases et aident à maintenir l'équilibre entre la synthèse et la dégradation des protéines dans l'organisme. Elles peuvent également protéger les tissus contre les dommages causés par une activité excessive de protéinases, qui peut se produire en réponse à des processus inflammatoires ou à d'autres perturbations de l'homéostasie cellulaire.

Les PSIP sont classées en fonction du type de protéinase qu'elles inhibent. Par exemple, les inhibiteurs de la trypsine inhibent l'activité de la trypsine, une enzyme qui dégrade les protéines dans le tractus gastro-intestinal. Les PSIP peuvent également être classées en fonction de leur structure et de leur mécanisme d'action. Certaines PSIP se lient de manière irréversible à la protéinase, ce qui empêche l'enzyme de fonctionner, tandis que d'autres se lient de manière réversible et peuvent être déplacées par des concentrations plus élevées de substrat.

Les PSIP sont importantes dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques, y compris la coagulation sanguine, l'inflammation, la réponse immunitaire, la croissance tumorale et la progression des maladies cardiovasculaires. Des anomalies dans l'expression ou l'activité des PSIP ont été associées à un certain nombre de maladies humaines, y compris le cancer, les maladies inflammatoires et les troubles de la coagulation sanguine.

Anti-HIV-1 and anti-HIV-1-protease substances from Ganoderma lucidum. Phytochemistry 49(6):1651-1657. (en) Poh Guat Cheng, Teow ... Triterpenes from the spores of Ganoderma lucidum and their inhibitory activity against HIV-1 protease. Chemical & ... Chemical Compounds and Computational Prediction of Their Inhibitory Effects on the HIV-1 gp120 Receptor by Lingzhi or Reishi ...
L'inhibition sur l'activité de la protéase HIV-1 a aussi été étudiée. En phytothérapie, Rhodiola rosea se trouve en gélules ... Screening of Korean plants against human immunodeficiency virus type 1 protease Min B.S., Bae K.H., Kim Y.H., Miyashiro H., ...
The drug transporter P-glycoprotein limits oral absorption and brain entry of HIV-1 protease inhibitors. », J Clin Investig, ... En comparaison avec la souris de type sauvage, le rapport des concentrations cerveau/sang pour les inhibiteurs de protéases du ... dérivée d'un facteur de transcription de l'homéodomaine Antennapedia de la drosophile.Un autre vecteur peptidique est HIV-TAT ( ...
Puis, dans les années 1990, il s'est consacré à l'étude de la protéase du virus du SIDA (HIV). À partir de 2004, il a travaillé ...
On peut citer comme exemple la protéase de HIV-1, les racémases, les lactamases β, les métalloprotéinases, ou encore les ...
Structural implications of drug-resistant mutants of HIV-1 protease: High-resolution crystal structures of the mutant protease/ ...
... , également appelée Stanford HIV RT and Protease Sequence Database est ... en) New Stanford list of HIV mutations vital to tracking AIDS epidemic Site officiel Portail des bases de données Portail de la ...
Identification and Characterization of HIV protease inhibitors », sur rue2011.com (consulté le 1er mai 2023). Site officiel ...
INHIBITORS OF HIV-1 PROTEASE: A Major Success of Structure-Assisted Drug Design1 », Annual Review of Biophysics and ... La première lettre de la classification correspond au type de peptidase : A pour les protéases aspartiques, S pour les ... Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases « attendrissent » les ... 35, no 5,‎ septembre 1995, p. 373-403 (PMID 8573280, DOI 10.1080/10408399509527706) (en) « Protease - GMO Database », GMO ...
Ritonavir-boosted protease inhibitors in HIV therapy », Annals of Medicine, vol. 43, no 5,‎ août 2011, p. 375-388 (PMID ... Biochemical and biophysical characterization of the main protease, 3-chymotrypsin-like protease (3CLpro) from the novel ... Dans les études cliniques, le nirmatrelvir a été administré avec une faible dose de ritonavir, inhibiteur de protéase du VIH, ... La protéase 3C-like, souvent notée 3CLpro, intervient notamment dans les modifications post-traductionnelles d'une polyprotéine ...
Protease inhibitors: resistance, resistance, resistance., 1997. [3],NYU MEDICAL CENTER, HIV treatments options, 2009. [4], ... Gag Mutations Strongly Contribute to HIV-1 Resistance to Protease Inhibitors in Highly Drug-Experienced Patients besides ... Une mutation dans le site actif de la protéase permet de contourner l'action des inhibiteurs de la protéase, mais réduit ... Les inhibiteurs de la protéase reconnaissent une séquence peptidique particulière située sur le site actif de la protéase. Les ...
Effect of protease inhibitors on the metabolic syndrome of patients with HIV infection », National and Kapodistrian University ...
Protease inhibitors effectively block cell-to-cell spread of HIV-1 between T cells », Retrovirology. 2013; 10: 161. Publié en ... UCL Jolly Lab Members » « The Ethical Riddles In HIV Research », Ted Talks « Scholar gives TED talk of the day », Commonwealth ...
Deux inhibiteurs des protéases du virus de l'hépatite C sont en cours d'études, le télaprévir et le bocéprévir. Les IP anti HIV ... Les inhibiteurs de protéases (IP) inhibent une ou généralement plusieurs protéases voisines - il en existe une grande variété ... Les IP antirétroviraux agissent en inhibant l'action d'une protéase virale (concernant le VIH mais également le virus de ... protéase de la coagulation. Elle a été utilisée largement en clinique comme anticoagulant (inclus dans les tubes de prélèvement ...
en) « ISOLATED FACTS ABOUT HIV - A REPLY », point 3. (en) « HIV; REALITY OR ARTEFACT? ». "HIV, AIDS, and the distortion of ... On trouve encore d'autres chercheurs comme David Rasnick (qui possède des brevets sur les inhibiteurs de protéase utilisés dans ... Fact Sheets on HIV/AIDS, from the Centers for Disease Control. World Health Organization HIV and AIDS Programme, from the World ... Isolated facts about HIV - A response to claims by AIDS dissidents that HIV doesn't exist, by Edward King. Presidential aids ...
Plasma levels of soluble CD14 independently predict mortality in HIV infection. J Infect Dis 2011; 203:780-90; PMID 21252259; ... a serine protease homolog. Proc Natl Acad Sci U S A 1980; 77:3388-92; PMID 6997877; https://dx.doi.org/10.1073/pnas.77.6.3388 [ ... Gut epithelial barrier dysfunction and innate immune activation predict mortality in treated HIV infection. J Infect Dis 2014; ... Effects of Combined CCR5/Integrase Inhibitors-Based Regimen on Mucosal Immunity in HIV-Infected Patients Naive to ...
... papers on HIV/AIDS research and organizations » (consulté le 17 novembre 2021) Susie Ling, « The Kuromiyas of ... à travers le pays 1996 Assis sur un panel de la FDA qui a recommandé l'approbation des premiers inhibiteurs de protéase ...
... La caspase 1, ou ICE (pour Interleukin-1 Converting Enzyme en anglais), est une protéase à cystéine de la famille des ... IFI16 DNA Sensor Is Required for Death of Lymphoid CD4 T Cells Abortively Infected with HIV », Science, vol. 343, no 6169,‎ 24 ... Cell death by pyroptosis drives CD4 T-cell depletion in HIV-1 infection », Nature, vol. 505, no 7484,‎ 23 janvier 2014, p. 509- ... A novel heterodimeric cysteine protease is required for interleukin-1β processing in monocytes », Nature, vol. 356, no 6372,‎ ...
... à l'activation de protéases à cystéine (caspases) dites effectrices. Celles-ci sont responsables du clivage de plusieurs ... Functional studies of an HIV-1 encoded glutathione… », Biofactors, 2006 - PubMed result. A. Athanasiou, P.A. Smith, S. ... Cytochrome c and dATP-dependent formation of Apaf-1/caspase-9 complex initiates an apoptotic protease cascade », Cell., vol. 91 ... HtrA2 promotes cell death through its serine protease activity and its ability to antagonize inhibitor of apoptosis proteins ...
Les inhibiteurs de protéase du VIH étant éliminés par le foie, de nombreuses interactions avec d'autres médicaments sont ... Indinavir impairs endothelial function in healthy HIV-negative men », American Heart Journal, vol. 150, no 5,‎ novembre 2005, p ... Cet antiviral est environ dix fois plus sélectif pour la protéase du VIH-1 que pour celle du VIH-2. Dans environ 6 %, le ... L'indinavir (IDV) est une pipérazine utilisée comme inhibiteur de protéase contre le VIH en association avec d'autres ...
Le lopinavir est un inhibiteur de protéase utilisé comme antiviral contre le VIH. Il est commercialisé en association fixe avec ... inhibitory concentration for HIV », AIDS, vol. 19, no 9,‎ 10 juin 2005, p. 949-952 (PMID 15905676, DOI 10.1097/01.aids. ... Ce second médicament, qui est également un inhibiteur de protéase, a pour fonction d'inhiber les monooxygénases du cytochrome ... L'inhibition du cytochrome P450 conduit à accroître la concentration dans l'organisme en inhibiteurs de protéases et, par ...
The packaging and maturation of the HIV-1 Pol proteins », Current HIV research, vol. 3, no 1,‎ 2005, p. 73-85 (ISSN 1570-162X, ... Le gène Pol code les enzymes virales essentielles à la réplication virale : la protéase P10, qui clive le précurseur des ...
en) Gilead's goal is to develop and bring to market a pharmacokinetic enhancer that does not have HIV activity, can be dosed ... avec une trithérapie comprenant de l'elvitégravir est plus rapide qu'avec une trithérapie contenant un inhibiteur de protéase ...
Par contre, ce phénomène peut être renversé en administrant une grande dose d'inhibiteur de protéase ou d'inhibiteur ... Mechanism of inhibition of HIV-1 reverse transcriptase by nonnucleoside inhibitors » Science 1995;267(5200): 988-993. « ...
HIV) mais contiennent de l'ADN. Le CaMV appartient au groupe VII (pararétrovirus à ADN double brin) de la classification ... Elle est ensuite clivée par la partie protéase de la transcriptase inverse virale (P5) pour donner des protéines de 42, 39 et ... La P5 est une protéine présentant une forte similarité à la RT de virus animaux tels que l'hépatite B ou le HIV, sur laquelle ...
HIV Clinical Management Vol. 3. Medscape Inc, 1998 HIV Insite Antiretroviral Drug Database; UC Regents, 1999 Compendium suisse ... ou des inhibiteurs de protéases (IP) (amprénavir), n'a pas eu d'effet antagoniste sur l'activité antivirale de l'abacavir. Dans ... Use of nucleoside reverse transcriptase inhibitors and risk of myocardial infarction in HIV-infected patients enrolled in the D ...
On y a notamment trouvé l'hirustasine, des antistasines et d'autres inhibiteurs de protéases,. Tuszinsky et al. en 1987 ont ... étude de sangsues provenant du Cameroun a montré une trace sérologique de contact passé avec les virus HIV et de l'hépatite B. ... an antistasin-type protease inhibitor from the blood sucking leech Hirudo nipponia. Eur. J. Biochem. 254, 692-697. doi:10.1046/ ... a serine protease inhibitor of the antistasin family from the medical leech Hirudo medicinalis-primary structure, expression in ...
Ainsi, à l'instar du virus de la grippe, la protéine S du SARS-CoV-2 peut être clivée à l'aide d'une protéase qui se trouve en ... D'autres virus ont aussi cette faculté : la grippe A, le HIV, ebola, cytomegalovirus, l'hépatite C, la dengue, la rougeole, le ... En revanche d'après le virologue du CNRS Étienne Decroly, la protéase TMPRSS2 connue pour être capable de cliver la protéine S ... des protéases lui permettant de cliver sa protéine S et d'activer ainsi la fusion avec la cellule. Deux cofacteurs sont ...
... except HIV/AIDS),‎ 25 février 2020 (DOI 10.1101/2020.02.22.20026500, lire en ligne, consulté le 18 avril 2020) (en) François ... étude montre que la protéase Mpro du SARS-CoV-2 induit un phénomène de « nécroptose des cellules endothéliales » de ... The SARS-CoV-2 main protease Mpro causes microvascular brain pathology by cleaving NEMO in brain endothelial cells », Nature ...
HIV expression levels in vivo : a surrogate marker for clinical endpoints in the evaluation of AIDS treatments ?, 1989, ... les anti-protéases. Auparavant et depuis juillet 1984, ayant apprécié in vitro l'effet spectaculaire de trois analogues de ... en) « Reductions in viral load and increases in T lymphocyte numbers in treatment-naive patients with advanced HIV-1 infection ... en) Dybul et al., « Short-cycle structured intermittent treatment of chronic HIV infection with highly active antiretroviral ...
High hepatitis C virus viral load in HIV/hepatitis C virus-co-infected patients: a different influence of protease inhibitor ... and anti-HIV therapy in 379 HIV/HCV-co-infected patients. Multiple linear regression analysis identified two independent ... factors associated with higher HCV viral load, HCV genotype 1 or 4 infection and protease inhibitor-based antiretroviral ...
Anti-HIV-1 and anti-HIV-1-protease substances from Ganoderma lucidum. Phytochemistry 49(6):1651-1657. (en) Poh Guat Cheng, Teow ... Triterpenes from the spores of Ganoderma lucidum and their inhibitory activity against HIV-1 protease. Chemical & ... Chemical Compounds and Computational Prediction of Their Inhibitory Effects on the HIV-1 gp120 Receptor by Lingzhi or Reishi ...
Three-year follow-up of protease inhibitor-based regimen simplification in HIV-infected patients. AIDS 2007;21(3):367-369. ... Risk of severe hepatotoxicty associated with antiretroviral therapy in the HIV-NAT cohort, Thailand, 1996-2001. AIDS 2003;17(15 ... Severe hepatotoxicity associated with nevirapine use in HIV-infected subjects. Journal of Infectious Diseases 2005;191:825-829. ... Risk factors and occurrence of rash in HIV-positive patients not receiving nonnucleoside reverse transcriptase inhibitor: data ...
Increased risk of myocardial infarction with duration of protease inhibitor therapy in HIV-infected men. AIDS 2003, 17, 2479-86 ... The HIV protease inhibitor indinavir impairs sterol regulatory element-binding protein-1 intranuclear localization, inhibits ... CD4+ T cell count in HIV-seropositive individuals with undetectable plasma HIV RNA levels in the absence of therapy. J. Infect ... SIDA en Aquitaine (GECSA). Role of uncontrolled HIV RNA level and immunodeficiency in the occurrence of malignancy in HIV- ...
Antirétroviral, inhibiteur de la protéase du HIV. Indications. *Infection par le HIV, en association avec le ritonavir (booster ...
Inhibitors of HIV-1 Protease through In Situ Click Chemistry. Angewandte Chemie , 2005.. Graphique montrant lénergie prévue ... Structural Insights into the Mechanisms of Drug Resistance in HIV-1 Protease NL4-. * 3. J Mol Biol , 2005. 3. Whiting et al. ... 1,2,3-triazole as a peptide surrogate in the rapid synthesis of HIV-1 protease inhibitors. Chembiochem , 2005. 6(7): p. 1167-9. ... Pour cela, nous comparons la bibliothèque du NCI aux protéases monomèrique du VIH. La protéase du VIH ne peut fonctionner que ...
Extensive polymorphisms observed in HIV-1 clade B protease gene using high-density oligonucleotide arrays. Nat. Med. 1996;2:753 ... HIV ») dans laquelle Montagnier, Barre-Sinoussi, Chermann et leurs collègues ont « caractérisé » la RT du « HIV ». Ils y ont ... Changes in plasma HIV-1 RNA and CD4+ lymphocyte counts and the risk of progression to AIDS. Veterans Affairs Cooperative Study ... Oxidative Stress, HIV and AIDS. Res. Immunol. 1992;143:145-148.. 7. Papadopulos-Eleopulos E, Turner VF, Papdimitriou JM. Is a ...
Virtual screening for HIV protease inhibitors : a comparison of AutoDock 4 and Vina / M W CHANG ; C AYENI ; S BREUER ; B E ...
Inhaled corticosteroid use in HIV-positive individuals taking protease inhibitors : a review of pharmacokinetics, case reports ... Co-administration of Orally Inhaled Beclomethasone Dipropionate and HIV Protease Inhibitor Does Not Significantly Alter Adrenal ... Spruyt S, Vlieghe E, Bomans P, Moerman F, Colebunders R, Van den Ende J. Inhaled corticosteroids in persons with HIV infection ... Prescribing intranasal steroids in HIV-positive patients: systematic review of the literature. J Laryngol Otol . 2021 Sep; 135( ...
A potent and specific HIV protease inhibitor that appears to have good oral bioavailability.. ...
Acheter des stéroïdes anabolisants en ligne Zones prise de stéroïdes Inhibitors of HIV-1 protease may affect steroid hormone ...
The HIV protease inhibitor nelfinavir in combination with bortezomib and dexamethasone (NVd) has excellent activity in patients ... Le nelfinavir, un inhibiteur de protéase utilisé dans le traitement du HIV, sest révélé actif pour resensibiliser les cellules ... Les données précliniques suggèrent aussi que les inhibiteurs de protéase puissent être dutilité dans la prise en charge du MM ...
... la cible est la protéase du HIV > test sur dautres protéases (enzyme de conversion de langiotensine) Notes et exercices du ...
O uso de darunavir vem demonstrando que o medicamento dispõe de alta afinidade pela HIV-1 protease, alta eficácia e alta ... Humanos , Antirretrovirais/uso terapêutico , Darunavir/uso terapêutico , Infecções por HIV , Integrase de HIV/uso terapêutico ... Ampliação de uso do exame para tipificação do alelo HLA-B, para pessoas vivendo com HIV/Aids (PVHA) com indicação de uso do ... Contexto: A infecção pelo HIV atualmente é considerada uma doença de caráter crônico. Quando diagnosticada e tratada ...
Effect of simplification from protease inhibitors to boosted atazanavir-based regimens in real-life conditions. HIV Med. 2010 ... Comparison of two serological tests for the identification of recent HIV infection: Vironostika HIV-1 Microelisa and BED ... Identification of recent HIV-1. infection among newly diagnosed cases in Catalonia, Spain (2006-08). Eur J Public Health. 2012 ... Prevalence of transmitted antiretroviral resistance and distribution of HIV-1 subtypes among patients with recent infection in ...
... is an ongoing multi-centre research project dealing with HIV infected adults aged 16years or older. ... Lancet HIV Les premiers inhibiteurs de protéases VIH ont été mis sur le marché au milieu des années nonante. En les combinant ... HIV Medicine Les hommes qui ont des rapports sexuels avec des hommes (HSH) représentent en Suisse le principal groupe à risque ... HIV Medicine La plupart des séropositifs prennent leur médicaments anti-VIH très consciencieusement et ont une bonne observance ...
... and a positive result in HIV-antibody test, and were reduced in their doses after 1996 when they were attached by protease ... administration every day new HIV-positives and AIDS patients were created thus releasing an epidemic of the so-called HIV ... As HIV to this day has not been proven as a retrovirus using the criteria defined by Luc Montagnier et al. it has to be seen as ... Supporters of the HIV/AIDS model admit now that by means of ART the extent to which the number of Th17 cells and other T cells ...
... ainsi que les inhibiteurs de protéase utilisés dans le traitement des infections par HIV (ritonavir, indinavir, atazanavir, ... syndrome and secondary adrenal insufficiency after a single intra-articular administration of triamcinolone acetonide in HIV- ...
Comparison of liver toxicity in HIV/HCV coinfected and HIV monoinfected patients during 72 weeks ART including darunavir/ ... Il a mentionné sans les nommer les deux inhibiteurs de protéase du VHC, boceprevir et telaprevir, qui, en combinaison avec le ... Une analyse de la littérature par des réseaux canadiens13Price C et al., «Women with HIV/HCV co-infection in Canada : a review ... Au sein de létude Hepavih ANRS-CO1314Salmon D et al., «Patient and physician barriers to HCV treatment in HIV-HCV coinfected ...
After a timorous start, our embrace of inhibitors of HIV-1 integrase has flowered into what promises to be a long-term love ... the boosted protease inhibitor regimens are excellent at suppressing viremia and are virtually bulletproof against drug ... an understandable deal-breaker for many people living with HIV who want to take as few pills as infrequently as possible over ... patients preparing to start HIV therapy have still had to choose from a constricted list of imperfect options. Essentially, the ...
Lattaque sur la protéase est elle aussi non moins cruciale, puisque, à chaque fois quon a utilisé comme antiviral une anti- ... 12th Int Symposium HIV & Emerging Infectious Diseases. (ISHEID) Toulon June 13-15, 2002. P.P.B.8. www.positifs.org/ ... Javed H, Meeran MFN, Jha NK and Ojha S. Carvacrol, a Plant Metabolite Targeting Viral Protease (M pro) and ACE2 in Host Cells ... Le Docking moléculaire a été crucial dans la découverte des anti- protéases anti-VIH-1. Dans le Covid-19,on rappellera que la ...
Spaulding A, Rutherford GW, Siegfried N. Stavudine or zidovudine in three-drug combination therapy for initial treatment of HIV ... ou un INTI et un inhibiteur de protéase (IP) dans le TAR de première intention chez les patients infectés par le VIH dans des ...
HIV Med. Nonoccupational HIV post-exposure prophylaxis: a 10-year retrospective analysis. 2010 Oct 1;11(9):584-92. publiée en ... et un inhibiteur de protéase (nelfinavir/Viread® et Lopinavir/Kaletra® depuis 2007). La prophylaxie était arrêtée à 28 jours et ... Spare non-occupational HIV post-exposure testing by active contacting and testing of the source person. AIDS 2002; 16: 1171- ... En anglais : HIV (Human Immunodeficiency Virus). Isolé en 1983 à linstitut pasteur de paris; découverte récemment (2008) ...
... étude américaine menée sur base de la cohorte Womens Interagency HIV Study (WIHS). ... à un inhibiteur de protéase ou de lintégrase boosté par le cobicistat, sont plus susceptibles de présenter des symptômes ... Les femmes séropositives, traitées par combinaisons dantirétroviraux associant TAF à un inhibiteur de protéase ou de ... les investigateurs se sont tournés vers la Womens Interagency HIV Study (WIHS) qui suit des femmes vivant avec le VIH aux ...
Les inhibiteurs de protéases inhibent la protéase virale qui est essentielle à la maturation des virions immatures du VIH après ... Primary Care Guidelines for the Management of Persons Infected with Human Immunodeficiency Virus: 2020 Update by the HIV ... Le risque deffets métaboliques (le plus élevé avec les inhibiteurs des protéases) et la toxicité mitochondriale (qui est le ... Métabolisme hépatique des inhibiteurs des protéases par le cytochrome P-450: il en résulte une diminution du métabolisme (et ...
de Kanter, C, Keuter, M. van der Lee M.J., Koopmans, P.P. and Burger D.M. Rhabdomyolysis in an HIV-infected patient with ... Drug-Drug Interactions between HMG-coA reductase inhibitors (Statins) and Antiretroviral Protease Inhibitors. Clin ... 13th International Workshop on Clinical Pharmacology of HIV Therapy, April 16-18, 2012, Barcelona, Spain. Abstract O_03. ... Disponible : https://clinicalinfo.hiv.gov/en/guidelines/adult-and-adolescent-arv/whats-new-guidelines. Publié le 16 août 2021. ...
Parmi les antirétroviraux, les inhibiteurs de protéases et la molécule tenofovir sont plus particulièrement connus pour cela. ... Des interactions doivent être recherchées à partir du site https://www.hiv-druginteractions.org/ ... être proposée aux patients traités par tenofovir et/ou inhibiteur de protéases. ... Les intéractions peuvent être recherchées à partir du site https://www.hiv-druginteractions.org/ ...
A tri-national (Canada, UK, USA) randomized, controlled trial to determine the optimal management of patients with HIV ... CTN 161 : Essai SPRINT (Simplified Protease Inhibitor Trial). Étude multicentrique randomisée ouverte, internationale, visant à ...
Antiviraux pour le traitement des infections HIV (Virus de lImmunodéficience Humaine). Inhibiteurs de protéase ...
  • Les premiers inhibiteurs de protéases VIH ont été mis sur le marché au milieu des années nonante. (shcs.ch)
  • Il n'était pas claire si ce risque était aussi plus élevé pour les plus nouveaux inhibiteurs de protéases. (shcs.ch)
  • Vous pourrez lire ci-dessous si ce risque existe aussi pour d'autres inhibiteurs de protéases. (shcs.ch)
  • La recherche couvre la période de la mise sur le marché des inhibiteurs de protéases jusqu'à mi-août 2016. (shcs.ch)
  • Il a mentionné sans les nommer les deux inhibiteurs de protéase du VHC, boceprevir et telaprevir, qui, en combinaison avec le traitement standard interféron pégylé (IFN-PEG) + ribavirine (RBV), ont montré des résultats positifs dans des essais cliniques chez des personnes monoinfectées au VHC. (vih.org)
  • La PEP consistait en la mise en route d'une trithérapie ARV au mieux dans les 4 heures suivant l'exposition et au plus tard dans les 72 heures, par 2 inhibiteurs nucléosidiques de la transcriptase inverse (zidovudine et lamivudine : Combivir®) et un inhibiteur de protéase (nelfinavir/Viread® et Lopinavir/Kaletra® depuis 2007). (vih.org)
  • Les inhibiteurs de protéases inhibent la protéase virale qui est essentielle à la maturation des virions immatures du VIH après leur bourgeonnement hors des cellules hôtes. (msdmanuals.com)
  • Dans les études ayant associé l'emtricitabine et des inhibiteurs de protéase, des inhibiteurs nucléosidiques, nucléotidiques et non nucléosidiques de la transcriptase inverse du VIH, des effets additifs à synergiques ont été observés. (medzai.net)
  • Le CYP2E1 peut être induit ou inhibé dans certaines situations (obésité, jeûne, diabète) et par des médicaments (antituberculeux, inhibiteurs de protéases). (arcat-sante.org)
  • Exemple : la cohorte APROCO de l' ANRS qui regroupe plus de 1 000 personnes depuis 1996, moment de l'introduction des inhibiteurs de la protéase dans le traitement contre le VIH . (reactup.fr)
  • Chez les patients prenant des inhibiteurs de protéase certains (comme pour le traitement du VIH), il est recommandé de ne pas dépasser la dose maximale unique de 25 mg de Viagra gelée dans un délai de 48 heures. (pharmaciecanadienne.com)
  • En résumé, cette étude montre que la prise simultanée du dernier inhibiteur de protéases Darunavir renforcé par Ritonavir est liée à un plus grand risque de maladies cardiovasculaires. (shcs.ch)
  • Évaluer l'efficacité de la d4T par rapport à l'AZT, combinées à un INTI et à un inhibiteur non nucléosidique de la transcriptase inverse (INNTI), deux INNTI, ou un INTI et un inhibiteur de protéase (IP) dans le TAR de première intention chez les patients infectés par le VIH dans des environnements aux ressources limitées. (cochrane.org)
  • Les femmes séropositives, traitées par combinaisons d'antirétroviraux associant TAF à un inhibiteur de protéase ou de l'intégrase boosté par le cobicistat, sont plus susceptibles de présenter des symptômes physiques de dépression que les femmes prenant d'autres combinaisons d'antirétroviraux selon les résultats d'une étude américaine menée sur base de la cohorte Women's Interagency HIV Study (WIHS). (lejournaldumedecin.com)
  • Sans entrer dans le détail des résultats intéressants mais fort complexes de cette vaste étude, nous nous contenterons ici d'appeler à la barre les principaux accusés, à savoir: TAF associé, soit à un inhibiteur de protease (darunavir) boosté par cobicistat, soit associé à un inhibiteur de l'intégrase (elvitégravir) boosté par cobicistat. (lejournaldumedecin.com)
  • Multiple linear regression analysis identified two independent factors associated with higher HCV viral load, HCV genotype 1 or 4 infection and protease inhibitor-based antiretroviral therapy. (pasteur.fr)
  • Although antiretroviral therapy for HIV infection prevents AIDS-related complications and prolongs life, it does not fully restore health. (academie-medecine.fr)
  • Identification of recent HIV-1 infection among newly diagnosed cases in Catalonia, Spain (2006-08). (euses.cat)
  • Prevalence of transmitted antiretroviral resistance and distribution of HIV-1 subtypes among patients with recent infection in Catalonia (Spain) between 2003 and 2005. (euses.cat)
  • Comparison of two serological tests for the identification of recent HIV infection: Vironostika HIV-1 Microelisa and BED capture enzyme immunoassay. (euses.cat)
  • The latent HIV-1 reservoirs established early during infection present a major obstacle for virus eradication. (medecinesciences.org)
  • Since the development of a HIV- 1 vaccine is not achieved, and therefore remains a major challenge for the immunologists, future direction towards an effective curative therapy for HIV-1 infection will rely on the development of original therapeutic strategies which take into account latency, chronic replication and accessibility to tissue-sanctuary. (medecinesciences.org)
  • Clinical outcomes post transition to adult services in young adults with perinatally acquired HIV infection: mortality, retention in care and viral suppression. (info-vih.com)
  • O Abacavir (ABC) é um antirretroviral da classe dos inibidores da transcriptase reversa análogo de nucleosídeo e faz parte das opções de tratamento de primeira linha em Pessoas vivendo com HIV/Aids (PVHA). (bvsalud.org)
  • Os membros da CONITEC presentes, em sua 50ª reunião ordinária, realizada nos dias 30 de novembro e 01 de dezembro de 2016, deliberaram por unanimidade recomendar a aprovação da ampliação de uso do exame para tipificação do alelo HLA-B, para pessoas vivendo HIV/Aids (PVHA) com indicação de uso do antirretroviral Abacavir (ABC). (bvsalud.org)
  • A Portaria Nº 48, de 22 de dezembor de 2016 - Torna pública a decisão de ampliar o uso do exame para tipificação do alelo HLA-B, para pessoas vivendo com HIV/Aids (PVHA) com indicação de uso do antirretroviral abacavir (ABC), no âmbito do Sistema Único de Saúde - SUS. (bvsalud.org)
  • Estudo elaborado em 2015 para a Organização Mundial de Saúde (OMS) comparou a efetividade de esquemas antirretrovirais mais modernos com os tradicionalmente usados por pessoas vivendo com HIV e AIDS virgens de tratamento. (bvsalud.org)
  • Face à l'explosion de l'usage de méthamphétamines aux États-Unis, un article de Grant N. Colfax publié par Medscape (Medscape HIV/AIDS, Oct 2005) souligne la nécessité d'étudier son impact sur la prise de risques sexuels, la progression de l'infection à VIH et l'adhésion aux traitements antirétroviraux. (rvh-synergie.org)
  • Chauvin B, Drouot S, Barrail-Tran A and Taburet AM. Drug-Drug Interactions between HMG-coA reductase inhibitors (Statins) and Antiretroviral Protease Inhibitors. (guidetherapeutiquevih.com)
  • La prise simultanée de l'inhibiteur de protéase Darunavir renforcé par Ritonavir augmentait le risque d'une maladie cardiovasculaire de 59 pourcent par période de traitement de cinq ans. (shcs.ch)
  • Du fait de l'apparition de nouveaux médicaments anti-VIH co-formulés, de nombreux patients pourraient bénéficier de la simplification de leur traitement antirétroviral guidé par le HIV DNA archive genotype testing (Archive GenoSure). (msdmanuals.com)
  • High hepatitis C virus viral load in HIV/hepatitis C virus-co-infected patients: a different influence of protease inhibitor and non-protease inhibitor-based HAART? (pasteur.fr)
  • A potent and specific HIV protease inhibitor that appears to have good oral bioavailability. (bvsalud.org)
  • The potential effect of HIV on health is perhaps most clearly demonstrated by the immune activation and inflammation that persist despite effective suppression of HIV replication. (academie-medecine.fr)
  • Effect of simplification from protease inhibitors to boosted atazanavir-based regimens in real-life conditions. (euses.cat)
  • L'étude actuelle a montré que l'utilisation cumulative de l'inhibiteur de protéase Darunavir (Prezista ® ) était liée à un risque de maladies cardiovasculaires plus élevé. (shcs.ch)
  • Eliminating postnatal HIV transmission in high incidence areas: need for complementary biomedical interventions. (info-vih.com)
  • Weekly 17 alpha- hydroxyl progesterone caproate to prevent preterm birth among women living with HIV: a randomised, double-blind, placebo-controlled trial. (info-vih.com)
  • Growth in HIV-1-exposed but uninfected infants treated with lopinavir-ritonavir versus lamivudine: a secondary analysis of the ANRS 12174 trial. (info-vih.com)
  • Des études précédentes ont montré que la première génération d'inhibiteurs de protéases renforcés par Ritonavir était liée à un risque de maladies cardiovasculaires plus élevé. (shcs.ch)
  • Cette nouvelle génération d'inhibiteurs de protéases renforcés par Ritonavir a été fréquemment utilisée pendant ces 10 dernières années. (shcs.ch)
  • We examined the possible relationships between hepatitis C virus (HCV) viral load and host factors, viral factors, and anti-HIV therapy in 379 HIV/HCV-co-infected patients. (pasteur.fr)
  • Nonoccupational HIV post-exposure prophylaxis: a 10-year retrospective analysis. (vih.org)
  • SUSTIVA n'a pas été suffisamment étudié chez les patients à un stade avancé de la maladie VIH, notamment chez les patients dont les taux de CD4 sont 3 ou dont les traitements antérieurs à base d'inhibiteurs de protéases (IP) ont échoué. (santemagazine.fr)
  • Vous employez des médecines de prescription appelées les inhibiteurs de protéase qui sont employés pour le traitement d''HIV ou de l''hépatite C. (europeangeneric.com)
  • On a observé dans des études de cohorte ou des rapports de cas une augmentation de l'intervalle PR ou QTc à l'ECG, des blocs auriculo-ventriculaires ou des blocs de branche et de rares cas de torsades de pointes avec les inhibiteurs de la protéase virale. (guidetherapeutiquevih.com)
  • Cependant, les bénéfices de l'utilisation des inhibiteurs de la protéase surpassent le risque associé à cet effet. (guidetherapeutiquevih.com)
  • Tous les participants étaient placés sous traitement ART suppresseur, ils recevaient 12% d'inhibiteurs de protéases ainsi que d'autres inhibiteurs de la transcriptase inverse nucléosidique. (actuscimed.com)
  • Chez les patients prenant des inhibiteurs de protéase certains (comme pour le traitement du VIH), il est recommandé de ne pas dépasser la dose maximale unique de 25 mg de Viagra gelée dans un délai de 48 heures. (meds-eu.com)
  • Les niveaux de sang de Motilium sont augmentés par les agents antifongiques azole, macrolide les antibiotiques, VIH protease les inhibiteurs, nefazodone (l'antidépresseur). (pharmacieenlignebelgique.com)
  • Inhibitors of HIV PROTEASE, an enzyme required for production of proteins needed for viral assembly. (bvsalud.org)
  • Inhaled corticosteroid use in HIV-positive individuals taking protease inhibitors : a review of pharmacokinetics, case reports and clinical management. (guidetherapeutiquevih.com)
  • The fact that HIV replicates within the male genital organs raises several questions: Is one or several of the male genital tract organs responsible for the persistence of HIV in semen despite efficient antiviral therapies? (medecinesciences.org)
  • Dans la plupart des rétrovirus, dont le VIH-1, l'assemblage du coeur se fait de façon concomitante au bourgeonnement viral et à la maturation protéolytique de Gag et Gag-Pol par la protéase virale, pour donner un virion enveloppé contenant les protéines matures (Figure 1) . (inserm.fr)
  • Au cours du bourgeonnement, les précurseurs polyprotéiques Gag et Gag-Pol sont clivés par la protéase virale pour donner les protéines virales matures : matrice (MA), capside (CA), nucléocapside (NC), protéase (PR), transcriptase inverse (RT), intégrase (IN), et trois peptides : p6, SP1 et SP2 (voir en B). MA reste associée à la face interne de l'enveloppe. (inserm.fr)
  • Of particular significance is the persistence of virus release in the semen of a subset of HIV-infected men under antiretroviral therapy, who otherwise show an undetectable blood viral load. (medecinesciences.org)
  • What is the nature of HIV interactions with spermatozoa and testicular germ cells? (medecinesciences.org)
  • Despite semen being the main vector of human immunodeficiency virus (HIV) dissemination worldwide, the origin of the virus in this bodily fluid remains unknown. (medecinesciences.org)
  • It is therefore considered critical to identify the sources of virus shedding in semen for the more efficient control of HIV transmission. (medecinesciences.org)