Une classe de morphologiquement cytoplasmique hétérogène des particules dans les tissus d'origine animale et végétale, caractérisée par leur contenu hydrolytique enzymes et les structure-linked latence de ces enzymes, les fonctions de lysosomes intracellulaires lytic dépendre de leur potentiel. L'unité membrane lysosome comme une barrière entre les enzymes enférmé dans la lysosome et du substrat. L'activité des enzymes contenue dans les lysosomes est limitée ou néant à moins que les vésicules dans lequel elles sont ci-jointes est rompue. Une telle brèche est censé être sous contrôle métabolique (hormonaux). (De Rieger et al., Glossaire de Genetics : Classique et Molecular, 5ème e)
Ubiquitously exprimés intégral dans la membrane des glycoprotéines lysosome.
Vésicules cytoplasmique formé quand COMPRIMES vésicules Clathrine verser son manteau. Endosomes intérioriser macromolecules lié par récepteurs à la surface cellulaire.
Une enzyme qui catalyse la conversion d'un orthophosphoric monoester et de l'eau en un dérivé alcool et Orthophosphate. CE 3.1.3.2.
Transport des matériaux extracellulaire cellulaire dans membrane-limited vacuoles ou microvesicles. ENDOSOMES jouer un rôle central dans endocytose.
Vésicules cytoplasmique membranaires formé par invagination de matériel phagocytized. Ils fusionnent avec les lysosomes pour former phagolysosomes dans laquelle les enzymes du hydrolytique lysosome phagocytized digérer le matériel.
Une protéase intracellulaire trouvé dans une variété de tissu a spécificité similaire à mais plus étroites que ça de pepsin A. Le enzyme intervient dans catabolisme du cartilage et des tissus conjonctifs. CE 3.4.23.5. (Anciennement CE 3.4.4.23).
La ségrégation et dégradation de endommagé les électeurs par leurs cytoplasmique autophagic vacuoles (cytolysosomes) composé d ’ lysosomes contenant les composantes cellulaires dans le processus de digestion ; il joue un rôle important en métamorphose biologique de amphibiens, dans la suppression des os par les ostéoclastes, et dans la dégradation de cellule normale composants dans une carence nutritionnelle états.
Membrane d'abondantes lysosomal-associated protéine qui a été trouvé à la navette entre les lysosomes ; ENDOSOMES ; et le plasma Membrane. Perte d'expression de lysosomal-associated protéique de membrane 2 est associé à glycogène PARTICULIÈRES maladie TYPE IIB.
Microscopie en utilisant un électron poutre, au lieu de lumière, de visualiser l'échantillon, permettant ainsi plus grand grossissement. Les interactions des électrons passent avec les spécimens sont utilisés pour fournir des informations sur la fine structure de ce spécimen. Dans TRANSMISSION électron les réactions du microscope à électrons sont retransmis par le spécimen sont numérisée. Dans le microscope à électrons qu'arriver tombe à un angle sur le spécimen non-normal et l'image est extraite des indésirables survenant au-dessus de l'avion du spécimen.
Un groupe de proteinases lysosomale ou Endopeptidases trouvé dans des extraits de diverses aqueuse des tissus animaux. Ils fonctionnent dans une façon optimale à pH acide. Les cathepsins se manifester par une variété d ’ enzyme sous-types incluant protéases sérine ; Aspartic proteinases ; et de cystéine.
Le train de déménager d'un cellulaire protéines compartiment extracellulaire (y compris) à une autre par différents mécanismes de tri et transport tels que des clôtures, des protéines de transport et vésiculaire translocation, transport.
Des espaces ou cavités dans une cellule. Ils fonctionnent à la digestion, le stockage, sécrétion, ou son excrétion.
Une forme de dysfonctionnement bactéricide phagocyte caractérisée par inhabituel Albinism, Oculocutaneous incidence élevée de tumeurs lymphoréticulaire infections récurrentes pyogène. Dans de nombreux types cellulaires sont présents les lysosomes anormal, conduisant à défectueux pigment distribution et perturbation des fonctions des neutrophiles. Le mal est transmis par héritage récessif autosomiques trouble et un autre se produit chez la souris, le beige Aléoutiennes vison et Hereford albinos.
Un hexosaminidase spécifique de non-reducing N-acetyl-D-hexosamine les résidus dans N-acetyl-beta-D-hexosaminides. Il agit sur glucosides ; GALACTOSIDES ; et plusieurs oligosaccharides. Deux spécifique de beta-N-acetylhexoaminidase isoenzymes de mammifères, sont dénommés HEXOSAMINIDASE A et B. HEXOSAMINIDASE Déficience de la maladie de Tay-Sachs type A isoenzyme provoque des déficits, tandis que les deux A et B isoenzymes causes à la maladie, l ’ enzyme a également été utilisé comme une tumeur marqueur de distinguer maladie malignes ou bénignes.
Un récepteur spécifique pour IGF-II et mannose-6-phosphate. Le récepteur est une seule chaîne polypeptidique 250-kDa qui n'est pas imputable à la structure au récepteur Igf De type 1 (récepteur Igf De TYPE 1) et n ’ a pas la tyrosine kinase domaine.
Techniques de cloisonner différentes composantes de la cellule dans subcellular fractions.
Une pile de aplati vésicules qui fonctionne dans posttranslational processing et le tri de protéines, les recevoir à la figue Endoplasmic Reticulum et sécrétoires contre les lysosomes, vésicule, ou la cellule membrane. Le mouvement de protéines transfert a lieu par le pied de la vésicule que Bud endoplasmique souple ou Golgi appareils et fusionner avec l'Golgi, lysosomes ou membrane cellulaire. (De Glick, Glossaire de biochimie et biologie moléculaire, 1990)
Le mouvement de matériaux (y compris des substances biochimiques et drogues) dans un système biologique au niveau cellulaire. Le transport peut être à travers la membrane cellulaire et gaine épithéliale. Ça peut aussi survenir dans les compartiments et intracellulaire compartiment extracellulaire.
Le prototype de l'agent antipaludiques avec un mécanisme qui n'est pas bien compris. Il a également été utilisé pour traiter la polyarthrite rhumatoïde, lupus érythémateux disséminé, et dans le traitement systémique de amebic abcès du foie.
Une grande famille de protéines Monomériques Liant Gtp PROTEINS qui jouent un rôle clé dans sécrétion cellulaires et endocytic. CE 3.6.1.-.
Composants d'une cellule produit par divers séparation techniques, cependant ils perturbent l'anatomie d'une cellule délicate, préserver la structure et la physiologie de son fonctionnement électeurs pour biochimiques et analyse ultrastructurale. (De Alberts et al., biologie moléculaire du 2d Cell, Ed, p163)
Acide phosphorique ester de mannose.
Particules spécifique membranaires vivre organisé de substances dans les cellules eucaryotes, tels les mitochondries ; la résolution du problème, Skunk Niko ; Endoplasmic Reticulum ; lysosomes ; PLASTIDS ; et vacuoles.
Glucuronidase est une enzyme hydrolase qui catalyse la dégradation des glucuronides, jouant un rôle important dans le métabolisme des médicaments et la détoxification de divers composés endogènes et exogènes dans l'organisme.
Un groupe de maladies métaboliques héréditaires caractérisé par l'accumulation d'acide excessive mucopolysaccharides, sphingolipids, et / ou dans des glucolipides viscérale et les cellules mésenchymateuses. Une quantité anormale d'sphingolipids ou Glycolipides sont présents dans tissus neuronaux. Pension intellectuelle et des modifications squelettiques, notamment Mandibulofaciale multiplexe surviennent fréquemment. (De Joynt Clinique neurologie, 1992, Ch56, pp36-7)
Une organisation de cellules dans une structure proche de l'orgue. Organoïdes peuvent être générés en culture. Ils sont également retrouvés dans des néoplasmes.
- Erreurs innées du métabolisme des anomalies de caractérisé par les hydrolases lysosomales spécifiques, et entraînant une accumulation intracellulaire de substrats non métabolisée.
Un résidu cystéine lysosomale avec une spécificité de la protéase est similaire à celle du PAPAIN. L'enzyme est présente dans de nombreux tissus est importante à maints et physiologiques et processus pathologiques. En pathologie, cathepsine B a été retrouvé d'être impliqué dans démyélinisation ; emphysème ; RHEUMATOID RHUMATOIDE et Néoplasme dureté.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Une partition dans les cellules en raison de la membrane perméable sélectivement qui joins chacun des éléments distincts, par exemple les mitochondries, les lysosomes, etc.
Mince structures qui encapsuler subcellular organites bâtiments ou dans des cellules eucaryotes. Ils incluent une variété de muqueuses associée à la cellule noyau ; les mitochondries, Skunk Niko ; la résolution du problème ; le réticulum Endoplasmique ; lysosomes ; PLASTIDS ; et vacuoles.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.
Dérivés de ces stéroïdes insaturés androstane contenant au moins une double liaison à n'importe quel endroit dans aucun des anneaux.
La quantité et hypolipidémiant, sélectivement perméable membrane qui entoure le cytoplasme en facteur D'et les cellules eucaryotes.
Un membre de la classe des enzymes qui catalyser le clivage du substrat et l'addition d ’ eau pour les molécules, par exemple, des estérases, glycosidases Glycosidases), (lipases NUCLEOTIDASES, les peptidases (,), peptide Hydrolases et alcalines (Phosphoric Monoester Hydrolases). CE 3.
Enzymes qui catalysent l ’ hydrolyse de phénol sulfate me rapporter un phénol et de sulfate. Arylsulfatase A, B et C ont été séparés. La déficience de arylsulfatases est une des causes de de Krabbe (leucodystrophie de Krabbe, leucodystrophie métachromatique. CE 3.1.6.1).
Étude de distribution de produits chimiques, intracellulaire réaction sites, enzymes, etc., au moyen de les tacher indésirables, isotope radioactif captage sélectif électron distribution dans l ’ examen microscopique de métal, ou d ’ autres méthodes.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Un beta-N-Acetylhexosaminidase qui catalyse l ’ hydrolyse de terminal, non-reducing 2-acetamido-2-deoxy-beta-glucose les résidus dans chitobiose et plus analogues ainsi que dans des glycoprotéines. A été largement utilisé dans les études sur paroi cellulaire et dans le bureau de maladies telles que MUCOLIPIDOSIS et divers troubles inflammatoires des muscles et du tissu conjonctif.
Endosomes contenant vésicules intraluminal qui sont formés par la force intérieure de la membrane en herbe endosome. Multivesicular bodies (MVBs) peuvent fusionner avec d'autres organites tels que les lysosomes ou consolidées avec la membrane plasma libérant leurs contenus par exocytose. Les vésicules intraluminal MVB libérés dans l'environnement sont EXOSOMES extracellulaire.
Un agent qui a acidifying effets diurétique et expectorant. Aussi utilisé dans l'eau-forte et piles et en tant que flux dans la galvanisation.
Microscopie de spécimens tachée de la teinture (habituellement fluorescéine isothiocyanate) ou de matériaux naturellement fluorescent, qui émettent de la lumière en cas d ’ exposition au rayonnement ultraviolet ou lumière bleue. Immunofluorescence microscopie utilise des anticorps sont marquées avec de la teinture.
Une enzyme isolés de raifort capable d'agir comme un antigène. C'est souvent utilisé comme un traceur pour la lumière et histochemical. Son microscope à électrons antigénicité a autorisé son utilisation comme antigène combinée et repère au cours des études chez l ’ immunologie.
L'adhésion et fusion des membranes cellulaires, les membranes intracellulaires, ou artificielle muqueuses à l'autre ou à des virus, des parasites ou des particules interstitielle traversé une multitude de processus chimique et physique.
La cellule phagocytaire relativement vit longtemps de tissus de mammifères qui sont dérivés du sang monocytes. Principaux types sont macrophages péritonéale ; macrophages alvéolaires ; histiocytes ; Kupffer des cellules du foie ; et les ostéoclastes. Ils peuvent opérer une distinction au sein des lésions inflammatoires chroniques de Epithelioid ou fusionnent pour former des corps DEVISES géant ou Langhans. (À partir des cellules géant le dictionnaire de Cell Biology, Jackie et Dow, 3ème ed.)
Enzymes qui catalysent les résidus dans l ’ hydrolyse de N-acylhexosamine N-acylhexosamides. Hexosaminidases agissent également sur des glycosides ; GALACTOSIDES ; et plusieurs oligosaccharides.
Une catégorie de protéines impliqués dans la formation, transport et la dissolution de TRANSPORTER vésicules. Ils jouent un rôle dans la vie intracellulaire contenues dans le transport de molécules membranaires vésicules. Vésiculaire sont distingués des protéines de transport membrane TRANSPORTER PROTEINS, qui bougent molécules au travers des membranes, par la mode dans lequel les molécules sont transportés.
Microscopie dans lequel les échantillons sont premier taché immunocytochemically et a examiné en utilisant un microscope électronique. Immunoelectron au microscope est largement utilisé dans le diagnostic dans le cadre de la virologie HPV très sensible.
Un ubiquitously-expressed cystéine protéase joue un rôle dans L'INFORMATIQUE post-translational enzymatique de protéines dans les protéines sécrétrices NIMÉSULIDE GRANULÉS.
Glycoprotéines endogènes dont Sialic AGENTS a été retiré par l'action de sialidases. Ils se lient solidement aux récepteurs asialoglycoprotein, situé à membranes hépatocytaire. Après ils endocytose adsorptive son internalisation dans les lysosomes sont délivrées. Par conséquent à la dégradation de la clairance sous la médiation asialoglycoproteins constitue un aspect important de plasma du renouvellement des glycoprotéines. Ils sont élevés dans le sérum des patients avec LA TOXICITE une cirrhose ou une hépatite.
Zones condensé de matière cellulaire pouvant être délimitée par une membrane.
Du tissu conjonctif cellules qui sécrètent une matrice extracellulaire riche en collagène et autres macromolecules.
Ubiquitously-expressed tetraspanin protéines tard ENDOSOMES et sont retrouvés dans les lysosomes intracellulaires et sont impliquées dans le transport de protéines.
Un groupe de acylated oligopeptides produite par Actinomycetes cette fonction comme les inhibiteurs de protéase. Ils sont connus pour inhiber trypsine à des degrés divers, plasmine, Kallicréines, papain et le cathepsins.
Une maladie métabolique caractérisée par le transport de cystine défectueux à travers la membrane lysosomale due à une protéine membranaire de la mutation de cystinosin. Il en résulte une accumulation de cystine et cristallisation dans les cellules causant des lésions tissulaires étendues. Dans le rein de cystinose néphropathique, est une cause fréquente de syndrome du Fanconi reins.
L'absorber et dégradation de micro-organismes ; autres cellules qui sont morts ou mourants ou pathogène ; et des particules étrangères par les phagocytes (phagocytes).
Une lumière technique microscopiques dans laquelle seul un petit coin est illuminé et observé à la fois. Une image est construit par point par point balayage du terrain de cette manière. Sources lumineuses peut-être conventionnel ou laser, et la fluorescence ou transmise observations sont possibles.
Un groupe de souvent macrocycliques glycosylée composés formé par chaîne extension de multiples cyclized PROPIONATES dans une grosse (habituellement 12, 14, 16) -membered lactone. Macrolides appartiennent au POLYKETIDES classe de produits naturels, et beaucoup de membres exposition propriétés antibiotiques.
'Sulfuric ester hydrolases' are a group of enzymes that catalyze the hydrolysis of sulfuric acid esters, resulting in the cleavage of the C-O-S bond and the formation of alcohols and sulfates.
N-acylated oligopeptides isolés de culture filtrates de Actinomycetes, qui agissent spécifiquement pour inhiber acide des protéases tels que pepsin et rénine.
Dans les documents divulgués cellulaire membrane-limited vésicules par fusion des vésicules avec la cellule membrane.
Protéines présentes dans les membranes cellulaires incluant les membranes intracellulaires et ils sont composés de deux types, périphérique et protéines intégrale. Ils comprennent plus Membrane-Associated enzymes, antigénique protéines, des protéines de transport, et une hormone, de drogue et les récepteurs une lectine.
Une famille de calcium-binding alpha-globulins qui sont synthétisés dans le foie et jouent un rôle essentiel dans le maintien de la solubilité du CALCIUM dans le sang. En outre, le fetuins contiennent aminoterminal Cystatin domaines et sont classées comme Cystatines type 3.
Un lien génétique RAB sous-unités D PROTEINS impliqué dans le transport depuis la membrane cellulaire à tôt endosomes. Cette enzyme était anciennement listé comme CE 3.6.1.47.
Un adaptateur complexe protéique retrouve essentiellement sur perinuclear compartiments.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
La première cellule maligne continuellement cultivé humaine dérivée de la ligne, carcinome cervical d'Henrietta Lacks. Ces cellules sont utilisées pour la culture et Antitumor VIRUS contrôle anti-drogue dosages.
Séparation de particules selon un gradient de densité en recourant à diverses densités. Équilibre chaque particule s'installe dans la pente à un point égale à sa densité. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
La partie d'une cellule qui contient le cytoplasme et petits éléments circulant à l 'exclusion de la cellule noyau ; mitochondries ; et grand vacuoles. (Glick, Glossaire de biochimie et biologie moléculaire, 1990)
Ou la membrane des glycoprotéines de surface des cellules.
Un groupe de quatre homologue activateur sphingolipid protéines qui sont formés à partir d'un quelconque clivage protéolytique précurseur molécule appelée protéine prosaposin.
Un système de cisternae dans le cytoplasme des cellules. Le réticulum endoplasmique est continue avec la membrane plasmatique membrane) ou de membrane externe de l ’ enveloppe nucléaire. Si l'emballage surfaces du réticulum endoplasmique muqueuses sont recouverts par les ribosomes, le réticulum endoplasmique serait rough-surfaced (Reticulum Endoplasmique brutalement) ; sinon est réputé smooth-surfaced (Reticulum Endoplasmique doux). (King & Stansfield, Un Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
Un groupe de troubles autosomale récessif dans lequel nocive quantités de lipides s ’ accumuler dans les viscères et le système nerveux central. Elles peuvent être dues à une carence de l ’ activité de la phosphodiestérase (SPHINGOMYELIN) ou anomalies au niveau de transport intracellulaire, résultant de l 'accumulation de SPHINGOMYELINS et CHOLESTEROL. Il existe différents sous-types cliniques et en se basant sur leurs différences génétiques.
Un ensemble de protéine subcomplexes impliqué dans des protéines SORTING de Ubiquitinated PROTEINS dans intraluminal MULTIVESICULAR vésicules de corps et dans des membranes noyau benzisoxazole pendant la formation de vésicules intraluminal, pendant l'étape finale de CYTOKINESIS, et pendant les bourgeons des virus enveloppés ESCRT. Les machines se compose de la protéine produits de classe E protéine vacuolar tri gènes.
Polypeptides linéaire qui se produisent par synthèse sur ribosomes et peuvent également être modifié, crosslinked, fendu ou assemblées de protéines complexe avec plusieurs sous-unités. La certaine séquence d'AMINO ACIDS détermine la forme prendra ce polypeptide, COMME pendant des protéines, et la fonction de la protéine.
Dans la famille MURIDAE une sous-famille, comprenant les hamsters. Quatre types les plus communes sont cricetus, CRICETULUS ; MESOCRICETUS ; et PHODOPUS.
Proton-Translocating Atpases intervenant dans acidification de diverses compartiments intracellulaire.
Un groupe de glucose polymères faites par certaines bactéries. Dextrane sont utilisées en thérapeutique comme les produits d'expansion du volume plasmatique et les anticoagulants. Ils sont aussi utilisés par expérimentation et biologique dans l'industrie pour une large variété de buts.
Décolleté de protéines en petits peptides et acides aminés soit par des protéases ou non-enzymatically (par exemple, l ’ hydrolyse). Cela n'inclut pas Protein Processing, Post-Translational.
Un papain-like cystéine protéase a spécificité pour acides terminal dipeptides. L ’ enzyme joue un rôle dans l'activation de plusieurs des protéases à sérine pro-inflammatoires retrait de leur aminoterminal dipeptides inhibitrice. Des mutations génétiques qui entraîner une perte de Cathepsin C activité dans les humains sont associés à PAPILLON-LEFEVRE maladie.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Melanin-containing organites trouvé dans les mélanocytes et melanophores.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Vésicules intervenant dans les navettes marchandises de l'intérieur de la cellule à la surface cellulaire, de la surface cellulaire à l'intérieur, dans la cellule ou autour de la cellule à divers endroits.
Un antiprotozoaire produite par Streptomyces cinnamonensis. Il exerce son effet pendant le développement de première génération dans "Génération trophozoites schizonts dans les cellules de l ’ épithélium intestinal. Il n ’ interfère pas avec le développement d ’ immunité acquise hôtes à la majorité des espèces. Coccidial monensin est un proton sélectif intoxication et de sodium et est largement utilisé comme telles dans les études biochimique.
Structures Membrane-limited dérivés de la membrane plasmatique membranes intracellulaires ou à différents qui fonctionner dans le stockage, transport ou le métabolisme.
La principale protéine de manteau structurelles COMPRIMES vésicules qui jouent un rôle important dans le voyage entre intracellulaire organites membraneux. Chaque molécule de Clathrine est constitué de trois chaînes, serrurerie Clathrine lumière (lumière) et trois chaînes lourdes Clathrine lourde chaîne) (qui forment une structure appelée un triskelion. Clathrine également interagit avec cytoskeletal protéines.

Les lysosomes sont des organites membranaires trouvés dans la plupart des cellules eucaryotes. Ils jouent un rôle crucial dans le processus de dégradation et d'élimination des matières et des déchets cellulaires. Les lysosomes contiennent une variété d'enzymes hydrolytiques qui peuvent décomposer divers biomolécules telles que les lipides, les protéines, les glucides et les acides nucléiques en leurs composants constitutifs.

Les lysosomes sont souvent appelés «l'usine à ordures» de la cellule car ils aident à maintenir un environnement interne propre et sain en éliminant les déchets et les matières endommagées ou inutiles. Ils sont également impliqués dans le processus d'autophagie, dans lequel les composants cellulaires endommagés ou vieillissants sont encapsulés dans des membranes, formant une structure appelée autophagosome, qui fusionne ensuite avec un lysosome pour décomposer son contenu en nutriments réutilisables.

Les défauts de fonctionnement des lysosomes ont été associés à diverses maladies génétiques, telles que les maladies lysosomales, qui sont causées par des mutations dans les gènes codant pour les enzymes lysosomales ou d'autres protéines impliquées dans le fonctionnement des lysosomes. Ces maladies peuvent entraîner une accumulation de matériaux non dégradés dans la cellule, ce qui peut endommager les tissus et provoquer une variété de symptômes cliniques.

Les glycoprotéines de membrane associées au lysosome (LAMP) sont des protéines transmembranaires qui se trouvent principalement sur la membrane des lysosomes, mais peuvent également être présentes dans d'autres compartiments intracellulaires tels que les endosomes tardifs et le réticulum endoplasmique. Les LAMP sont fortement glycosylées et contiennent plusieurs domaines hautement conservés de séquences amino-acidiques, y compris une grande région luminal riche en cystéine et un domaine cytoplasmique court.

Les LAMP jouent un rôle important dans la stabilité et l'intégrité structurelle des membranes lysosomales, ainsi que dans la protection de ces membranes contre la dégradation par les hydrolases acides présentes à l'intérieur des lysosomes. En outre, certaines LAMP sont également impliquées dans la régulation du trafic intracellulaire et de la fusion membranaire, ainsi que dans la présentation d'antigènes aux cellules immunitaires.

Les deux membres les plus étudiés de cette famille de protéines sont LAMP-1 et LAMP-2, qui sont exprimées à des niveaux élevés dans de nombreux types de cellules et sont souvent utilisées comme marqueurs spécifiques des lysosomes. Les mutations dans les gènes codant pour ces protéines ont été associées à certaines maladies héréditaires, telles que la maladie de Danon et la forme précoce de la maladie de Neuronal Ceroid Lipofuscinosis (NCL).

Les endosomes sont des compartiments membranaires présents dans les cellules eucaryotes qui jouent un rôle central dans le système de transport intracellulaire et le tri du cargo. Ils sont formés à partir des vésicules issues de la membrane plasmique après l'endocytose, un processus par lequel les cellules absorbent des molécules en formant une invagination de leur membrane plasmique qui se détache ensuite pour former une vésicule.

Les endosomes sont classiquement divisés en trois types : précoces, tardifs et de recyclage. Les endosomes précoces sont les premiers à apparaître après l'endocytose et ont un pH légèrement acide. Ils sont le site où les molécules internalisées sont triées pour être soit dirigées vers les lysosomes pour être dégradées, soit recyclées vers la membrane plasmique ou d'autres compartiments cellulaires.

Les endosomes tardifs ont un pH plus acide et sont le site où les molécules destinées à la dégradation sont concentrées dans des vésicules plus petites appelées lysosomes. Les endosomes de recyclage sont des compartiments intermédiaires où les molécules sont triées avant d'être renvoyées vers la membrane plasmique.

Les endosomes sont également importants pour la signalisation cellulaire, car ils peuvent servir de plateforme pour l'activation ou l'inactivation de certaines protéines impliquées dans des voies de signalisation intracellulaires.

Acid Phosphatase est une enzyme qui se trouve dans les membranes des cellules et est capable de décomposer des molécules de phosphate d'acide. Il existe plusieurs types d'acide phosphatase, mais le type le plus étudié est probablement l'acide phosphatase prostatique, qui est un marqueur tumoral utilisé dans le diagnostic et la surveillance du cancer de la prostate.

Les niveaux d'acide phosphatase peuvent être mesurés dans le sang ou d'autres fluides corporels pour aider au diagnostic et à la surveillance des maladies. Des niveaux élevés d'acide phosphatase peuvent indiquer une maladie osseuse, telle que l'arthrite, la métastase osseuse ou une fracture osseuse, ainsi qu'un cancer de la prostate avancé ou récidivant.

Cependant, il est important de noter que des niveaux élevés d'acide phosphatase ne sont pas spécifiques au cancer de la prostate et peuvent être causés par d'autres conditions médicales. Par conséquent, les résultats des tests doivent être interprétés en conjonction avec d'autres informations cliniques pour poser un diagnostic précis.

L'endocytose est un processus cellulaire dans lequel des molécules ou des particules s'englobent dans la membrane plasmique, ce qui entraîne la formation d'une vésicule à l'intérieur de la cellule. Ce mécanisme permet aux cellules d'absorber des substances présentes dans leur environnement immédiat, telles que les nutriments, les liquides extracellulaires et divers matériaux.

Il existe plusieurs types d'endocytose, notamment :

1. La phagocytose : Un type spécifique d'endocytose où de grandes particules (généralement plus grosses que 0,5 µm) sont internalisées par la cellule. Ce processus est principalement observé dans les globules blancs (leucocytes), qui utilisent ce mécanisme pour éliminer les agents pathogènes et les débris cellulaires.

2. La pinocytose : Un type d'endocytose par lequel de petites gouttelettes de liquide extracellulaire sont internalisées dans la cellule. Ce processus permet aux cellules d'absorber des nutriments dissous et d'autres molécules présentes dans leur environnement.

3. La récepteur-médiée par endocytose (RME) : Un type d'endocytose qui implique l'interaction entre les récepteurs membranaires spécifiques et leurs ligands correspondants, entraînant l'internalisation des complexes récepteur-ligand. Ce processus permet aux cellules de réguler la concentration intracellulaire de divers composés et de participer à des voies de signalisation cellulaire importantes.

Dans tous les cas, après l'internalisation, la vésicule formée par endocytose fusionne avec un compartiment intracellulaire (comme un endosome) où le pH est abaissé et/ou des enzymes sont présentes pour permettre le traitement ou le tri ultérieur du contenu de la vésicule.

Un phagosome est une vésicule membranaire formée dans une cellule après que la matière extracellulaire, telle qu'un agent pathogène ou un débris cellulaire, ait été internalisée par un processus connu sous le nom d'endocytose. Ce processus est médié par des protéines spécifiques et implique l'invagination de la membrane plasmique pour englober la substance étrangère.

Une fois formé, le phagosome fusionne avec une autre vésicule, appelée lysosome, qui contient des enzymes digestives. Cette fusion forme ce que l'on appelle un phagolysosome, où la substance ingérée est décomposée en molécules plus petites et éliminée par la cellule. Ce processus est particulièrement important dans les globules blancs, ou les leucocytes, où il joue un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les infections.

La cathepsine D est une protéase lysosomiale, qui est une enzyme qui dégrade les protéines dans les lysosomes. Il s'agit d'une protéase à sérine endopeptidase qui est capable de dégrader un large éventail de substrats protéiques. La cathepsine D est synthétisée sous forme d'une proenzyme inactive, qui est ensuite traitée et activée dans les lysosomes.

La cathepsine D joue un rôle important dans la digestion des protéines intracellulaires endocytées ou dégradées par autophagie. Elle est également capable de traverser la membrane lysosomiale et d'atteindre le cytosol, où elle peut participer à la régulation de divers processus cellulaires, tels que l'apoptose (mort cellulaire programmée) et l'autophagie.

Des niveaux élevés de cathepsine D ont été trouvés dans certaines cellules cancéreuses et il a été suggéré qu'elle pourrait jouer un rôle dans la progression du cancer en favorisant la croissance tumorale, l'angiogenèse (croissance de nouveaux vaisseaux sanguins) et la métastase.

En plus de son rôle dans la dégradation des protéines, la cathepsine D est également capable d'activer ou de désactiver diverses protéases et cytokines, ce qui en fait un acteur important du remodelage tissulaire et de l'inflammation.

L'autophagie est un processus cellulaire naturel qui dégrade et recycle les composants intracellulaires, tels que les protéines endommagées et les organites, dans la cellule. Ce processus permet à la cellule de maintenir l'homéostasie et de s'adapter aux changements environnementaux et métaboliques. Dans des conditions normales, l'autophagie se produit à un rythme de base, mais elle peut être induite en réponse au stress cellulaire, telle que la privation de nutriments ou l'hypoxie.

Le processus d'autophagie implique plusieurs étapes:

1. L'isolement des composants cytoplasmiques à dégrader dans une vésicule membranaire appelée autophagosome.
2. La fusion de l'autophagosome avec une lysosome, une structure cellulaire contenant des enzymes digestives qui décomposent les composants organiques.
3. La dégradation des composants cytoplasmiques par les enzymes lysosomales dans un environnement acide.
4. Le recyclage des produits de dégradation pour la synthèse de nouveaux macromolécules et pour fournir de l'énergie à la cellule.

L'autophagie joue un rôle important dans le maintien de la santé cellulaire et a été impliquée dans plusieurs processus physiologiques, tels que le développement embryonnaire, la différenciation cellulaire et la réponse immunitaire. Des anomalies dans l'autophagie ont également été associées à plusieurs maladies, telles que les maladies neurodégénératives, les maladies cardiovasculaires, le cancer et les infections virales.

En résumé, l'autophagie est un processus cellulaire important qui permet la dégradation et le recyclage des composants cytoplasmiques dans la cellule. Il joue un rôle crucial dans le maintien de la santé cellulaire et a été impliqué dans plusieurs maladies lorsque les anomalies se produisent.

La protéine de membrane 2 associée au lysosome, également connue sous le nom de LAMP-2 (pour « Lysosomal-associated membrane protein 2 » en anglais), est une protéine transmembranaire qui se trouve principalement dans la membrane des lysosomes. Les lysosomes sont des organites cellulaires responsables de la dégradation et du recyclage des matériaux internes et externes à la cellule.

LAMP-2 est une protéine glycosylée de grande taille qui joue un rôle important dans la stabilité et la fonction des lysosomes. Elle est également associée au processus d'autophagie, où elle participe à la fusion des autophagosomes (des vésicules contenant des matériaux à dégrader) avec les lysosomes pour former des autolysosomes, où a lieu la dégradation des matériaux.

Des mutations dans le gène codant pour LAMP-2 ont été associées à certaines maladies neuromusculaires héréditaires, telles que la dystrophie musculaire de Danon et la myopathie centronucléaire liée à l'X. Ces maladies se caractérisent par une dégénération progressive des muscles squelettiques et cardiaques, ainsi que par d'autres anomalies telles qu'une insuffisance cardiaque, des cataractes et des troubles mentaux.

Les cathepsines sont des enzymes appartenant à la famille des protéases, qui sont capables de dégrader les protéines. Plus précisément, les cathepsines sont des protéases à cystéine qui jouent un rôle important dans la digestion et le recyclage des protéines dans les lysosomes, des organites cellulaires responsables de la dégradation des matériaux internes et externes de la cellule.

Il existe plusieurs types de cathepsines, dont les plus courantes sont la cathepsine B, C, D, F, H, K, L et S. Chacune d'entre elles a une fonction spécifique dans la cellule et peut être régulée différemment. Par exemple, certaines cathepsines sont impliquées dans la digestion des protéines intracellulaires endommagées ou inutilisées, tandis que d'autres sont responsables de la dégradation des protéines extracellulaires après leur internalisation par la cellule.

Les cathepsines peuvent également être impliquées dans divers processus pathologiques tels que l'inflammation, l'infection, le cancer et les maladies neurodégénératives. Des niveaux anormalement élevés de certaines cathepsines ont été associés à des maladies telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson, l'arthrite rhumatoïde et certains types de cancer.

En résumé, les cathepsines sont des enzymes importantes pour la digestion et le recyclage des protéines dans la cellule. Elles peuvent également être associées à divers processus pathologiques et maladies.

Le transport de protéines dans un contexte médical fait référence au processus par lequel les protéines sont transportées à travers les membranes cellulaires, entre les compartiments cellulaires ou dans la circulation sanguine vers différents tissus et organes. Les protéines peuvent être liées à des molécules de lipides ou à d'autres protéines pour faciliter leur transport. Ce processus est essentiel au maintien de l'homéostasie cellulaire et du métabolisme, ainsi qu'au développement et au fonctionnement normal des organismes. Des anomalies dans le transport des protéines peuvent entraîner diverses maladies, y compris certaines formes de maladies génétiques, neurodégénératives et infectieuses.

En médecine et en biologie cellulaire, une vacuole est une petite structure membranaire fermée trouvée dans la plupart des types de cellules. Il s'agit d'une cavité intracellulaire délimitée par une seule membrane et remplie de fluide ou de substances diverses, telles que des enzymes, des déchets métaboliques, des nutriments ou des gaz.

Les vacuoles jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, notamment le stockage des nutriments, la détoxification, la digestion et l'élimination des déchets. Dans les cellules végétales, par exemple, une grande vacuole centrale appelée vacuole centrale ou tonoplasthe joue un rôle essentiel dans le maintien de la forme et de la turgescence de la cellule en stockant l'eau et les ions inorganiques.

Les vacuoles peuvent également être trouvées dans les cellules animales, bien qu'elles soient généralement plus petites et moins nombreuses que dans les cellules végétales. Dans les cellules animales, les vacuoles sont souvent impliquées dans le processus d'endocytose, au cours duquel des substances extérieures à la cellule sont internalisées par la membrane plasmique et emprisonnées dans une vésicule membranaire appelée endosome. L'endosome peut ensuite fusionner avec une vacuole pour former un endolysosome, où les substances internalisées peuvent être dégradées par des enzymes digestives.

Dans l'ensemble, les vacuoles sont des structures importantes et multifonctionnelles qui jouent un rôle clé dans la régulation de divers processus cellulaires et métaboliques.

Le syndrome de Chediak-Higashi est un trouble rare du système immunitaire héréditaire, autosomique récessif. Il est caractérisé par une albinisme partiel ou complet, des granulations anormales dans les cellules sanguines et d'autres tissus, un dysfonctionnement des plaquettes sanguines entraînant des saignements faciles, et une susceptibilité accrue aux infections. Le syndrome tire son nom des deux médecins qui l'ont décrit pour la première fois en 1952, le Dr Chediak et le Dr Higashi.

Le gène responsable de cette maladie est le CHS1/LYST, qui code pour une protéine impliquée dans le trafic intracellulaire des vésicules contenant des pigments et d'autres molécules importantes pour la fonction cellulaire. Dans le syndrome de Chediak-Higashi, cette protéine est anormalement grande et ne fonctionne pas correctement, entraînant une accumulation anormale de vésicules dans les cellules et des granulations anormales dans les globules blancs, ce qui affecte leur capacité à combattre les infections.

Les personnes atteintes du syndrome de Chediak-Higashi peuvent également développer une maladie appelée "phase accélérée", caractérisée par une fièvre élevée, une augmentation du volume de la rate et du foie, des lésions nerveuses périphériques et une diminution du nombre de cellules sanguines. Cette phase peut survenir à tout âge, mais elle est plus fréquente pendant l'enfance et peut être déclenchée par une infection ou un stress physique important.

Le diagnostic du syndrome de Chediak-Higashi repose généralement sur des antécédents médicaux détaillés, des examens cliniques, des tests de laboratoire et des tests génétiques. Il n'existe actuellement aucun traitement curatif pour cette maladie, mais les symptômes peuvent être gérés avec des antibiotiques, des antiviraux, des immunosuppresseurs et d'autres médicaments. Les greffes de moelle osseuse peuvent également être une option de traitement pour certaines personnes atteintes du syndrome de Chediak-Higashi.

Les β-N-acétylhexosaminidases sont des enzymes qui catalysent la dégradation des glycosphingolipides, en particulier les gangliosides, dans les lysosomes. Ces enzymes clivent le lien entre deux sucres, la N-acétylglucosamine et la galactose ou la N-acétylneuraminique, dans la molécule de glycosphingolipide.

Il existe trois isoformes de cette enzyme chez l'homme : α/β, β/β et α/α. Les mutations dans le gène codant pour les sous-unités α et β peuvent entraîner des maladies héréditaires graves telles que la maladie de Tay-Sachs et la maladie de Sandhoff, respectivement. Ces maladies sont caractérisées par l'accumulation de glycosphingolipides dans les neurones, entraînant une dégénérescence neurologique progressive.

En plus de leur rôle dans la dégradation des glycosphingolipides, les β-N-acétylhexosaminidases sont également importantes pour la régulation de la signalisation cellulaire et l'inflammation.

Le récepteur de type 2 de l'insuline-like growth factor (IGF-2) est un type de récepteur membranaire qui se lie à l'IGF-2, une hormone de croissance semblable à l'insuline. Ce récepteur joue un rôle important dans la régulation de la croissance et du développement des cellules. Il est également connu sous le nom de récepteur IGF-II/mannose-6-phosphate (IGF-II/M6P).

Le récepteur IGF-2 de type 2 est une protéine transmembranaire qui se compose d'un domaine extracellulaire, d'une région transmembranaire et d'un domaine intracytoplasmique. Il se lie spécifiquement à l'IGF-2 avec une grande affinité et participe à la régulation de la signalisation cellulaire impliquant cette hormone.

Contrairement au récepteur de type 1 de l'IGF, qui est un récepteur tyrosine kinase activé par l'IGF-1 et l'IGF-2, le récepteur IGF-2 de type 2 ne possède pas d'activité tyrosine kinase. Au lieu de cela, il fonctionne comme un récepteur à lectine qui se lie au mannose-6-phosphate (M6P) et à l'IGF-2.

Le récepteur IGF-2 de type 2 est exprimé dans divers tissus, y compris le foie, les reins, le cerveau et le placenta. Il joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme des protéines et des glucides, ainsi que dans la croissance et le développement des cellules. Des mutations dans ce récepteur ont été associées à certaines maladies génétiques, telles que le syndrome de Beckwith-Wiedemann et le syndrome de Simpson-Golabi-Behmel.

Le fractionnement cellulaire est un processus dans lequel les composants cellulaires sont séparés en fractions distinctes. Cela peut être accompli en utilisant diverses méthodes, y compris la centrifugation différentielle et l'utilisation de colonnes chromatographiques. Le fractionnement cellulaire est souvent utilisé dans la recherche biologique pour étudier les propriétés et les fonctions des différents composants cellulaires, tels que les protéines, les lipides, les glucides et l'ARN. Il permet aux chercheurs d'isoler et d'analyser ces composants de manière plus détaillée, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension des processus cellulaires et des mécanismes sous-jacents à la maladie.

Il est important de noter que le fractionnement cellulaire doit être effectué avec soin pour éviter toute contamination ou dégradation des composants cellulaires. Les techniques doivent également être standardisées pour assurer la reproductibilité et la comparabilité des résultats entre les laboratoires.

L'appareil de Golgi, également connu sous le nom de complexe de Golgi ou dictyosome, est une structure membraneuse trouvée dans les cellules eucaryotes. Il joue un rôle crucial dans la modification et le tri des protéines et des lipides synthétisés dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) avant qu'ils ne soient transportés vers leur destination finale.

Le complexe de Golgi est composé d'un ensemble de saccules aplaties, empilées les unes sur les autres, formant ce qui ressemble à un empilement de soucoupes ou de disques. Ces saccules sont interconnectées par des tubules et forment une structure continue.

Les protéines et les lipides sont transportés du RER vers l'appareil de Golgi dans des vésicules, qui fusionnent avec la membrane de la face cis du complexe de Golgi. Une fois à l'intérieur de l'appareil de Golgi, ces molécules subissent une série de modifications post-traductionnelles, telles que la glycosylation, la sulfation et la phosphorylation.

Après avoir été modifiées, les protéines sont triées et empaquetées dans des vésicules qui budent à partir de la face trans du complexe de Golgi. Ces vésicules sont ensuite transportées vers leur destination finale, comme la membrane plasmique ou d'autres compartiments intracellulaires.

En résumé, l'appareil de Golgi est une structure essentielle dans le trafic et le traitement des protéines et des lipides dans les cellules eucaryotes.

Le transport biologique, également connu sous le nom de transport cellulaire ou transport à travers la membrane, fait référence aux mécanismes par lesquels des molécules et des ions spécifiques sont transportés à travers les membranes cellulaires. Il existe deux types de transport biologique : passif et actif.

Le transport passif se produit lorsque des molécules se déplacent le long d'un gradient de concentration, sans aucune consommation d'énergie. Ce processus peut se faire par diffusion simple ou par diffusion facilitée. Dans la diffusion simple, les molécules se déplacent librement de régions de haute concentration vers des régions de basse concentration jusqu'à ce qu'un équilibre soit atteint. Dans la diffusion facilitée, les molécules traversent la membrane avec l'aide de protéines de transport, appelées transporteurs ou perméases, qui accélèrent le processus sans aucune dépense d'énergie.

Le transport actif, en revanche, nécessite une dépense d'énergie pour fonctionner, généralement sous forme d'ATP (adénosine triphosphate). Ce type de transport se produit contre un gradient de concentration, permettant aux molécules de se déplacer de régions de basse concentration vers des régions de haute concentration. Le transport actif peut être primaire, lorsque l'ATP est directement utilisé pour transporter les molécules, ou secondaire, lorsqu'un gradient électrochimique généré par un transporteur primaire est utilisé pour entraîner le mouvement des molécules.

Le transport biologique est crucial pour de nombreuses fonctions cellulaires, telles que la régulation de l'homéostasie ionique, la communication cellulaire, la signalisation et le métabolisme.

La chloroquine est un médicament anti-malaria et auto-immune qui fonctionne en modifiant l'activité du système immunitaire et en empêchant la croissance des parasites dans les globules rouges. Il agit en inhibant l'acide phospholipidique et l'hémozoin formation, ce qui entraîne une augmentation de la sensibilité des parasites aux médicaments et au système immunitaire hôte.

La chloroquine est également utilisée dans le traitement de certaines maladies auto-immunes telles que le lupus érythémateux disséminé et l'arthrite rhumatoïde en raison de ses propriétés anti-inflammatoires. Il fonctionne en réduisant l'inflammation et en modifiant l'activité du système immunitaire.

Les effets secondaires courants de la chloroquine comprennent des maux d'estomac, des nausées, des vomissements, des diarrhées, des maux de tête et des éruptions cutanées. Les effets secondaires graves peuvent inclure des dommages à la rétine, des problèmes cardiaques, des convulsions et des problèmes sanguins.

La chloroquine a récemment été étudiée comme un traitement potentiel pour le COVID-19, bien que les résultats des essais cliniques soient mitigés et que l'utilisation du médicament pour cette indication ne soit pas largement recommandée.

Les protéines Rab liant GTP, également connues sous le nom de protéines GTPases Rab, sont une sous-famille de protéines GTPases qui jouent un rôle crucial dans la régulation du trafic intracellulaire et de la fusion des membranes dans les cellules eucaryotes.

Elles fonctionnent comme commutateurs moléculaires en se liant à la guanosine triphosphate (GTP) ou à la guanosine diphosphate (GDP). Lorsqu'une protéine Rab est liée à une GTP, elle est active et peut se lier aux autres protéines pour former des complexes qui régulent le trafic membranaire.

Les protéines Rab sont essentielles au transport vésiculaire entre les compartiments intracellulaires, tels que l'endoplasmique réticulum, les Golgi, les endosomes et les lysosomes, ainsi qu'à la fusion des membranes vésiculaires avec leurs destinations appropriées.

Les protéines Rab sont également importantes pour la régulation de la signalisation cellulaire, la division cellulaire et le maintien de la morphologie cellulaire. Les mutations ou les dysfonctionnements des protéines Rab ont été associés à diverses maladies humaines, y compris les maladies neurodégénératives et les cancers.

Les fractions subcellulaires en médecine et en biologie cellulaire se réfèrent à des parties spécifiques et fonctionnellement distinctes d'une cellule qui sont séparées ou isolées à des fins d'analyse. Ces fractions peuvent inclure des organites membranaires tels que le noyau, les mitochondries, les ribosomes, les lysosomes, les endosomes et les peroxisomes, ainsi que des structures non membranaires telles que les chromosomes, les centrosomes et les cytosquelettes.

L'isolement de ces fractions subcellulaires permet aux chercheurs d'étudier les propriétés biochimiques, structurales et fonctionnelles des différents composants cellulaires dans un état plus pur et sans interférence des autres parties de la cellule. Cette technique est largement utilisée dans la recherche biomédicale pour comprendre les mécanismes moléculaires impliqués dans divers processus cellulaires, tels que la signalisation cellulaire, le métabolisme, la division cellulaire et l'apoptose.

Les fractions subcellulaires sont généralement obtenues par une combinaison de techniques de fractionnement cellulaire, y compris la centrifugation différentielle et la chromatographie. Ces méthodes permettent de séparer les composants cellulaires en fonction de leurs propriétés physiques et chimiques, telles que leur taille, leur densité, leur charge électrique et leur affinité pour certains ligands.

La mannose-6-phosphate est un composé organique qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des glucides dans les cellules. Il s'agit d'un dérivé de la monosaccharide, la mannose, qui est phosphorylée à son sixième atome de carbone.

Dans le corps humain, la mannose-6-phosphate est essentielle au fonctionnement du système de recognition des mannoses-6-phosphates (MSPR) dans les lysosomes. Le MSPR permet de réguler l'activité des enzymes lysosomales en facilitant leur transport vers les lysosomes et en prévenant leur fuite dans le cytosol.

La mannose-6-phosphate est également importante pour la biosynthèse des glycoprotéines, qui sont des protéines liées à des sucres complexes. Durant cette biosynthèse, les résidus de mannose sur les glycanes sont phosphorylés en mannose-6-phosphate, ce qui permet leur reconnaissance et leur transport vers le réticulum endoplasmique où ils peuvent être traités par des enzymes spécifiques.

Des anomalies dans le métabolisme de la mannose-6-phosphate ont été associées à certaines maladies génétiques, telles que les maladies lysosomales et les troubles de la glycosylation.

Dans le contexte de la biologie cellulaire, les organites sont des structures membranaires ou non-membranaires spécialisées dans une cellule. Ils remplissent des fonctions spécifiques essentielles à la survie et au fonctionnement de la cellule. Parmi les exemples d'organites membranaires, on peut citer le noyau (qui contient l'ADN et régule l'expression des gènes), les mitochondries (qui produisent de l'énergie sous forme d'ATP), les chloroplastes (qui sont responsables de la photosynthèse chez les plantes), le réticulum endoplasmique (un réseau de tubules et de sacs qui servent à synthétiser, modifier et transporter des protéines) et l'appareil de Golgi (qui participe au tri et au transport des protéines et des lipides). Les peroxysomes et les vésicules sont des exemples d'organites non-membranaires. Ils contribuent à divers processus métaboliques, tels que la dégradation des lipides et des acides aminés, ainsi qu'à la réponse au stress oxydatif. Les organites peuvent varier en taille, en forme et en complexité selon le type de cellule et l'organisme auquel ils appartiennent.

La glucuronidase est une enzyme présente dans le sang et d'autres tissus corporels. Elle joue un rôle important dans le processus de détoxification du corps en facilitant l'élimination des substances étrangères ou toxiques, appelées xénobiotiques. Ces xénobiotiques incluent souvent des médicaments et des produits chimiques que nous absorbons par notre environnement.

L'enzyme glucuronidase aide à détoxifier ces substances en les conjuguant avec de l'acide glucuronique, ce qui entraîne la formation d'un composé soluble dans l'eau appelé glucuronide. Ce processus, connu sous le nom de glucuronidation, permet aux déchets toxiques d'être plus facilement éliminés par les reins via l'urine.

Il existe plusieurs types d'enzymes glucuronidases, mais la forme la plus courante est la β-glucuronidase. Des niveaux anormalement élevés de cette enzyme peuvent indiquer des problèmes de santé sous-jacents, tels qu'une inflammation ou une infection, certaines maladies hépatiques et rénales, certains cancers, ou encore un traumatisme. Par conséquent, la mesure des activités de la β-glucuronidase peut être utile dans le diagnostic et le suivi de ces conditions médicales.

Les mucolipidoses sont un groupe rare de troubles héréditaires du métabolisme qui se caractérisent par l'accumulation anormale de certaines substances, appelées muco-polysaccharides et lipides, dans diverses cellules du corps. Ces substances sont normalement décomposées et éliminées par des enzymes spécifiques. Cependant, chez les personnes atteintes de mucolipidoses, ces enzymes manquent ou sont déficientes, entraînant une accumulation toxique de matériaux dans les cellules, ce qui peut endommager les tissus et les organes.

Il existe plusieurs types de mucolipidoses, chacun ayant des symptômes et des gravités différents. Les symptômes courants peuvent inclure une croissance et un développement anormaux, des anomalies osseuses et squelettiques, des problèmes cardiaques, des problèmes respiratoires, une vision et une audition altérées, ainsi qu'une déficience intellectuelle.

Les mucolipidoses sont héritées de manière autosomique récessive, ce qui signifie que les deux parents doivent être porteurs d'un gène anormal pour transmettre la maladie à leur enfant. Les traitements actuels se concentrent sur la gestion des symptômes et peuvent inclure une thérapie de remplacement enzymatique, une kinésithérapie, une orthophonie, des médicaments pour contrôler les problèmes respiratoires et cardiaques, ainsi qu'une intervention chirurgicale si nécessaire.

Les organoïdes sont des structures tridimensionnelles cultivées en laboratoire, qui ressemblent et fonctionnent de manière similaire à des organes ou tissus vivants. Ils sont généralement dérivés de cellules souches pluripotentes induites (iPSC) ou de cellules souches adultes, qui sont stimulées pour se différencier et s'auto-organiser en mini-organes fonctionnels. Les organoïdes peuvent être utilisés pour étudier le développement des organes, les maladies humaines et la réponse aux médicaments dans un environnement plus proche de celui d'un organe vivant que les cultures cellulaires traditionnelles en deux dimensions.

Les organoïdes peuvent être utilisés pour modéliser une grande variété de tissus, notamment le cerveau, le foie, les poumons, les reins et l'intestin. Ils offrent des avantages considérables par rapport aux modèles animaux traditionnels, car ils permettent de mieux comprendre la spécificité humaine et réduisent le besoin d'expérimentation animale. Cependant, il est important de noter que les organoïdes ne sont pas des organes complets et peuvent manquer de certaines caractéristiques des organes vivants, telles que la vascularisation et l'innervation.

Les maladies lysosomales sont un groupe de plus de 50 affections héréditaires différentes causées par des mutations dans les gènes qui codent pour des protéines spécifiques, appelées enzymes lysosomiales. Ces enzymes sont responsables du processus de dégradation et de recyclage des matières cellulaires dans les lysosomes, qui sont des organites membranaires trouvés dans la plupart des cellules du corps humain.

Lorsque ces enzymes ne fonctionnent pas correctement ou manquent complètement, les molécules et les déchets cellulaires s'accumulent dans les lysosomes, entraînant une toxicité cellulaire et des dommages aux tissus et organes. Cette accumulation de matériaux peut affecter divers systèmes corporels, y compris le cerveau, la moelle osseuse, le foie, les reins, les poumons, les yeux et la peau.

Les symptômes des maladies lysosomales varient considérablement en fonction du type de maladie et de sa gravité. Ils peuvent inclure une croissance et un développement anormaux, des anomalies squelettiques, des problèmes neurologiques, des dommages aux organes internes, des problèmes sensoriels tels que la surdité ou la cécité, et une diminution de l'espérance de vie.

Les maladies lysosomales sont généralement héritées d'une manière autosomique récessive, ce qui signifie qu'un individu doit hériter de deux copies du gène muté (une de chaque parent) pour développer la maladie. Cependant, certaines formes de ces maladies peuvent être héritées d'une manière liée à l'X, ce qui signifie qu'un seul gène muté sur le chromosome X peut entraîner la maladie.

Actuellement, il n'existe pas de traitement curatif pour les maladies lysosomales, mais des thérapies enzymatiques substitutives et d'autres approches thérapeutiques peuvent aider à gérer les symptômes et à améliorer la qualité de vie des personnes atteintes. La recherche se poursuit pour développer de nouveaux traitements et thérapies pour ces maladies rares mais graves.

La cathepsine B est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'elle est une enzyme qui décompose d'autres protéines. Elle est produite dans le corps humain et se trouve principalement dans les lysosomes, des structures cellulaires qui décomposent et recyclent les matériaux cellulaires inutiles ou endommagés.

La cathepsine B joue un rôle important dans la régulation des processus physiologiques tels que la croissance cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la réparation des tissus. Elle est également associée à plusieurs maladies, notamment les maladies cardiovasculaires, le cancer et les maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer.

Dans ces contextes pathologiques, une activité accrue de la cathepsine B peut entraîner une dégradation excessive des protéines et des tissus, ce qui peut contribuer au développement et à la progression de la maladie. Par conséquent, la cathepsine B est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces maladies.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

Un compartiment cellulaire, dans le contexte de la biologie cellulaire et de la médecine, se réfère à une zone ou un espace spécifique au sein d'une cellule qui est délimité par des membranes biologiques. Ces membranes peuvent être soit des membranes lipidiques continues, telles que la membrane nucléaire, ou des structures membranaires spécialisées, comme les membranes des organites tels que le réticulum endoplasmique, l'appareil de Golgi, les mitochondries, et les lysosomes.

Chaque compartiment cellulaire a ses propres caractéristiques uniques en termes de composition chimique, y compris les concentrations relatives d'ions, de molécules organiques et d'enzymes spécifiques. Ces différences permettent aux réactions biochimiques spécialisées de se produire dans des conditions optimales pour chaque compartiment.

La communication entre ces différents compartiments cellulaires est essentielle au maintien de la fonction et de la viabilité de la cellule. Elle est assurée par des processus tels que le transport membranaire, l'endocytose et l'exocytose, qui permettent aux molécules de traverser les membranes et d'atteindre d'autres compartiments.

Les maladies peuvent résulter de dysfonctionnements dans la structure ou la fonction des compartiments cellulaires. Par exemple, certaines maladies mitochondriales sont causées par des mutations dans les gènes qui codent pour les protéines impliquées dans la structure et la fonction mitochondriale. De même, des dysfonctionnements du réticulum endoplasmique peuvent entraîner un large éventail de maladies, y compris des maladies neurodégénératives, des maladies musculaires et des troubles métaboliques.

Les membranes intracellulaires sont des structures membranaires spécialisées à l'intérieur des cellules. Elles compartimentent la cellule en créant des espaces distincts, chacun ayant des fonctions et des environnements spécifiques. Les membranes intracellulaires sont composées de lipides et de protéines qui forment une barrière sélective régulant le mouvement des molécules et des ions entre ces compartiments.

Les principaux types de membranes intracellulaires incluent la membrane nucléaire, les membranes du réticulum endoplasmique (RE), le réticulum sarcoplasmique dans les cellules musculaires, le complexe de Golgi, les lysosomes, les peroxysomes, et les mitochondries ou chloroplastes dans les cellules végétales. Chacune de ces membranes a des fonctions uniques essentielles à la survie et au fonctionnement de la cellule.

Par exemple, la membrane nucléaire entoure le noyau cellulaire et contrôle l'entrée et la sortie des matériaux génétiques et des protéines. Le RE est impliqué dans la synthèse des protéines et le stockage du calcium. Le complexe de Golgi modifie, trie et transporte les protéines et les lipides vers leur destination finale. Les lysosomes décomposent les matériaux indésirables ou endommagés dans la cellule. Et les mitochondries produisent de l'énergie sous forme d'ATP pour la cellule.

En résumé, les membranes intracellulaires sont des structures critiques à l'intérieur des cellules qui remplissent diverses fonctions essentielles telles que la synthèse des protéines, le stockage du calcium, le traitement et le tri des protéines, la décomposition des matériaux indésirables, et la production d'énergie.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

Le foie est un organe interne vital situé dans la cavité abdominale, plus précisément dans le quadrant supérieur droit de l'abdomen, juste sous le diaphragme. Il joue un rôle essentiel dans plusieurs fonctions physiologiques cruciales pour le maintien de la vie et de la santé.

Dans une définition médicale complète, le foie est décrit comme étant le plus grand organe interne du corps humain, pesant environ 1,5 kilogramme chez l'adulte moyen. Il a une forme et une taille approximativement triangulaires, avec cinq faces (diaphragmatique, viscérale, sternale, costale et inférieure) et deux bords (droits et gauches).

Le foie est responsable de la détoxification du sang en éliminant les substances nocives, des médicaments et des toxines. Il participe également au métabolisme des protéines, des glucides et des lipides, en régulant le taux de sucre dans le sang et en synthétisant des protéines essentielles telles que l'albumine sérique et les facteurs de coagulation sanguine.

De plus, le foie stocke les nutriments et les vitamines (comme la vitamine A, D, E et K) et régule leur distribution dans l'organisme en fonction des besoins. Il joue également un rôle important dans la digestion en produisant la bile, une substance fluide verte qui aide à décomposer les graisses alimentaires dans l'intestin grêle.

Le foie est doté d'une capacité remarquable de régénération et peut reconstituer jusqu'à 75 % de son poids initial en seulement quelques semaines, même après une résection chirurgicale importante ou une lésion hépatique. Cependant, certaines maladies du foie peuvent entraîner des dommages irréversibles et compromettre sa fonctionnalité, ce qui peut mettre en danger la vie de la personne atteinte.

Les androgènes sont des stéroïdes sexuels qui développent et maintiennent les caractéristiques masculines. Le terme "androgènes" vient du grec "andro" signifiant homme et "génès" signifiant produire. Le principal androgène est la testostérone, qui est produite par les testicules chez l'homme et en moindre quantité par les ovaires et les glandes surrénales chez la femme.

Les androgènes jouent un rôle crucial dans le développement des organes sexuels masculins pendant la période prénatale et pubertaire, ainsi que dans la croissance des caractéristiques sexuelles secondaires telles que la pilosité faciale, la voix plus grave et la musculature accrue chez les hommes. Chez les femmes, les androgènes sont importants pour la libido, la fonction cognitive et le maintien de l'os.

Cependant, un excès d'androgènes peut entraîner des problèmes de santé tels que l'hirsutisme (croissance excessive des poils corporels), l'acné, la calvitie et les irrégularités menstruelles chez les femmes. Chez les hommes, un excès d'androgènes peut entraîner une hypertrophie de la prostate et une perte de cheveux.

Les androgènes sont également utilisés dans le traitement médical pour des conditions telles que l'hypogonadisme, où les niveaux d'androgènes sont faibles, et le cancer de la prostate, où les androgènes peuvent favoriser la croissance tumorale.

La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou membrane cytoplasmique, est une fine bicouche lipidique qui entoure les cellules. Elle joue un rôle crucial dans la protection de l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la cellule en régulant la circulation des substances à travers elle. La membrane cellulaire est sélectivement perméable, ce qui signifie qu'elle permet le passage de certaines molécules tout en empêchant celui d'autres.

Elle est composée principalement de phospholipides, de cholestérol et de protéines. Les phospholipides forment la structure de base de la membrane, s'organisant en une bicouche où les têtes polaires hydrophiles sont orientées vers l'extérieur (vers l'eau) et les queues hydrophobes vers l'intérieur. Le cholestérol aide à maintenir la fluidité de la membrane dans différentes conditions thermiques. Les protéines membranaires peuvent être intégrées dans la bicouche ou associées à sa surface, jouant divers rôles tels que le transport des molécules, l'adhésion cellulaire, la reconnaissance et la signalisation cellulaires.

La membrane cellulaire est donc un élément clé dans les processus vitaux de la cellule, assurant l'équilibre osmotique, participant aux réactions enzymatiques, facilitant la communication intercellulaire et protégeant contre les agents pathogènes.

Les hydrolases sont des enzymes qui catalysent la réaction d'hydrolyse, c'est-à-dire le clivage de liaisons chimiques par l'ajout d'un groupe hydroxyle (-OH) d'une molécule d'eau. Ce processus entraîne la formation de deux molécules distinctes à partir d'une seule molécule initiale. Les hydrolases jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, tels que la digestion des macromolécules, l'activation et la désactivation des hormones et des neurotransmetteeurs, et le catabolisme des protéines, des glucides et des lipides.

Les hydrolases peuvent être classées en fonction du type de liaison qu'elles clivent :

1. Les esterases hydrolysent les esters en alcools et acides carboxyliques.
2. Les glycosidases hydrolysent les glycosides en sucres simples.
3. Les peptidases (ou protéases) hydrolysent les liaisons peptidiques des protéines en acides aminés.
4. Les lipases hydrolysent les esters des lipides en alcools et acides gras.
5. Les phosphatases éliminent des groupes phosphate de divers composés organiques et inorganiques.
6. Les sulfatases éliminent des groupes sulfate de divers composés organiques et inorganiques.

Les hydrolases sont largement répandues dans la nature et sont essentielles à la vie. Elles sont souvent utilisées dans l'industrie alimentaire, pharmaceutique et chimique pour faciliter des réactions complexes ou produire des composés spécifiques.

Les arylsulfatases sont des enzymes qui dégradent les sulfates d'acides gras présents dans l'organisme. Il existe plusieurs types d'arylsulfatases, chacune étant responsable de la décomposition d'un sulfate spécifique. Les arylsulfatases sont importantes pour le métabolisme normal des protéoglycanes et des glycosaminoglycanes, qui sont des composants structurels importants du tissu conjonctif et des membranes cellulaires.

Les déficits en arylsulfatases peuvent entraîner plusieurs maladies héréditaires rares, telles que la mucopolysaccharidose de type VII (MPS VII), également connue sous le nom de syndrome de Sly, et la neuroaxonal dystrophie de type 2A (INADL). Ces maladies sont caractérisées par l'accumulation de sulfates d'acides gras dans divers tissus du corps, ce qui peut entraîner une variété de symptômes, notamment des anomalies squelettiques, des problèmes neurologiques et des dommages aux organes internes.

Le traitement des déficits en arylsulfatases peut inclure des thérapies de remplacement enzymatique, qui consistent à administrer l'enzyme manquante ou déficiente pour aider à rétablir le métabolisme normal des sulfates d'acides gras. D'autres traitements peuvent également être nécessaires pour gérer les symptômes spécifiques de la maladie.

L'histochimie est une branche de la histologie et de la chimie qui étudie la distribution et la composition chimique des tissus et cellules biologiques. Elle consiste en l'utilisation de techniques chimiques pour identifier et localiser les composés chimiques spécifiques dans les tissus, telles que les protéines, les lipides, les glucides et les pigments. Ces techniques peuvent inclure des colorations histochimiques, qui utilisent des réactifs chimiques pour marquer sélectivement certains composés dans les tissues, ainsi que l'immunohistochimie, qui utilise des anticorps pour détecter et localiser des protéines spécifiques. Les résultats de ces techniques peuvent aider au diagnostic et à la compréhension des maladies, ainsi qu'à la recherche biomédicale.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

Les acetylglucosaminidases sont des enzymes qui dégradent et catalysent la réaction d'hydrolyse des glycosides spécifiques, tels que les N-acétylglucosamine liés aux protéines ou aux lipides. Ces enzymes jouent un rôle important dans le métabolisme des oligosaccharides et des glycoprotéines, ainsi que dans la biosynthèse et la dégradation des glycosaminoglycanes et des gangliosides. Les défauts de ces enzymes peuvent entraîner diverses maladies génétiques, telles que les mucolipidoses et les gangliosidoses.

Il existe plusieurs types d'acetylglucosaminidases, chacune avec des spécificités différentes pour leurs substrats. Par exemple, l'acetylglucosaminidase acide est une enzyme qui se trouve principalement dans les lysosomes et dégrade les N-acétylglucosamine liés aux protéines. D'autres types d'acetylglucosaminidases peuvent être trouvés dans le réticulum endoplasmique, où ils jouent un rôle dans la modification des glycoprotéines.

Les acetylglucosaminidases sont également utilisées à des fins de diagnostic et de thérapie. Par exemple, l'activité de ces enzymes peut être mesurée pour diagnostiquer certaines maladies génétiques, telles que la maladie de Tay-Sachs ou la gangliosidose à GM1. De plus, des substituts d'enzymes recombinantes peuvent être utilisés comme thérapie enzymatique substitutive pour traiter certaines de ces maladies.

Les corps multivesiculaires (MVB) sont des structures membraneuses intracellulaires qui se forment à l'intérieur des cellules lors du processus de recyclage des vésicules et de la dégradation des protéines. Ils sont présents dans les cellules eucaryotes et jouent un rôle crucial dans le système endosomal/lysosomal.

Les MVB se forment à partir d'endosomes tardifs, qui sont des vésicules membraneuses qui ont internalisé des récepteurs de la membrane plasmique et leurs ligands après l'endocytose. Dans les endosomes tardifs, les récepteurs et les ligands peuvent être soit recyclés vers la membrane plasmique, soit dirigés vers le lysosome pour être dégradés.

Les MVB sont caractérisées par des invaginations de la membrane qui forment des vésicules plus petites à l'intérieur de la lumière de l'endosome tardif. Ces vésicules internes, appelées "vesicules intraluminales" (ILV), contiennent des molécules qui doivent être dégradées, telles que les récepteurs et les ligands internalisés.

Lorsque les MVB fusionnent avec les lysosomes, les ILV sont libérées dans la lumière du lysosome, où elles sont exposées à des enzymes hydrolases acides qui dégradent leur contenu. Les membranes des ILV et de la MVB elle-même sont également dégradées dans le lysosome.

Les MVB peuvent également jouer un rôle dans d'autres processus cellulaires, tels que la présentation de l'antigène, la régulation du trafic membranaire et la signalisation cellulaire.

Le chlorure d'ammonium est un composé chimique avec la formule NH4Cl. Il se présente sous la forme d'un solide blanc hygroscopique qui est très soluble dans l'eau et modérément soluble dans l'alcool. C'est un sel de l'acide chlorhydrique et de l'ammonium, qui est une base faible.

Dans le corps humain, le chlorure d'ammonium peut être produit comme un sous-produit du métabolisme des protéines. Il est généralement rapidement éliminé par les reins et ne s'accumule pas dans l'organisme. Cependant, dans certaines conditions, telles que l'insuffisance rénale ou la déshydratation sévère, le chlorure d'ammonium peut s'accumuler et entraîner une acidose métabolique, une condition caractérisée par un pH sanguin anormalement bas.

Le chlorure d'ammonium est également utilisé dans l'industrie comme un agent de conservation des aliments, un catalyseur dans la production de caoutchouc et de plastique, et un réactif dans les tests chimiques. Il est important de manipuler le chlorure d'ammonium avec soin car il peut être irritant pour la peau, les yeux et les voies respiratoires.

La peroxydase du raifort, également connue sous le nom de peroxydase d'armoire à légumes ou HRP (de l'anglais Horseradish Peroxidase), est une enzyme héminique oxydoréductase qui se trouve dans les racines de la plante Armoracia rusticana, communément appelée raifort. L'HRP catalyse l'oxydo-réduction d'une variété de substrats, mais elle est le plus souvent étudiée pour son activité avec le peroxyde d'hydrogène (H2O2) et un chromogène ou une fluorophore. Cette réaction produit un produit qui peut être détecté visuellement ou par spectrophotométrie, ce qui rend HRP utile dans de nombreuses applications diagnostiques et de recherche en laboratoire.

Par exemple, l'HRP est souvent utilisée dans les tests immunologiques tels que les dosages ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) pour détecter et quantifier la présence d'antigènes ou d'anticorps spécifiques. Dans ces tests, l'HRP est liée à une protéine de reconnaissance spécifique (par exemple, un anticorps), qui se lie ensuite à l'antigène ou à l'anticorps cible. Après lavage pour éliminer les enzymes non liées, le substrat est ajouté et la réaction produit un signal détectable proportionnel à la quantité de cible présente dans l'échantillon.

L'HRP est également utilisée dans d'autres applications telles que la génération d'images histochimiques, la détection de biomarqueurs et le développement de médicaments. Cependant, il convient de noter que l'utilisation de l'HRP en médecine clinique est limitée car elle n'est pas spécifique à une maladie ou à un état pathologique particulier.

La fusion membranaire est un processus biologique dans lequel deux membranes cellulaires voisines s'unissent, éliminant ainsi la barrière entre les deux compartiments cellulaires et permettant le mélange de leurs contenus. Ce processus est crucial pour diverses fonctions cellulaires, telles que l'exocytose, où la fusion membranaire permet la libération de vésicules remplies de neurotransmetteurs dans l'espace synaptique. La fusion membranaire est également importante dans l'endocytose, où les membranes plasmiques et vésiculaires s'unissent pour former une endosome. Ce processus est médié par des protéines spécifiques, appelées SNAREs (Soluble NSF Attachment Protein REceptor), qui assurent la reconnaissance et l'assemblage appropriés des membranes pour faciliter la fusion.

Les macrophages sont des cellules du système immunitaire qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes et dans la régulation des processus inflammatoires et de réparation tissulaire. Ils dérivent de monocytes sanguins matures ou de précurseurs monocytaires résidents dans les tissus.

Les macrophages sont capables de phagocytose, c'est-à-dire qu'ils peuvent ingérer et détruire des particules étrangères telles que des bactéries, des virus et des cellules tumorales. Ils possèdent également des récepteurs de reconnaissance de motifs (PRR) qui leur permettent de détecter et de répondre aux signaux moléculaires associés aux agents pathogènes ou aux dommages tissulaires.

En plus de leurs fonctions phagocytaires, les macrophages sécrètent une variété de médiateurs pro-inflammatoires et anti-inflammatoires, y compris des cytokines, des chimiokines, des facteurs de croissance et des enzymes. Ces molécules régulent la réponse immunitaire et contribuent à la coordination des processus inflammatoires et de réparation tissulaire.

Les macrophages peuvent être trouvés dans presque tous les tissus du corps, où ils remplissent des fonctions spécifiques en fonction du microenvironnement tissulaire. Par exemple, les macrophages alvéolaires dans les poumons aident à éliminer les particules inhalées et les agents pathogènes, tandis que les macrophages hépatiques dans le foie participent à la dégradation des hormones et des médiateurs de l'inflammation.

Dans l'ensemble, les macrophages sont des cellules immunitaires essentielles qui contribuent à la défense contre les infections, à la régulation de l'inflammation et à la réparation tissulaire.

Les hexosaminidases sont des enzymes hydrolases qui catalysent la réaction de clivage des glycosides d'hexosamine, libérant un sucre et un résidu aglycone. Il existe plusieurs types d'hexosaminidases, mais les deux plus étudiées sont l'hexosaminidase A et l'hexosaminidase B.

L'hexosaminidase A est responsable du clivage des glycosides de N-acétylglucosamine et de N-acétylgalactosamine, tandis que l'hexosaminidase B clive principalement les glycosides de N-acétylglucosamine.

Les déficits en hexosaminidases A et B sont associés à des maladies héréditaires graves telles que la maladie de Tay-Sachs et la maladie de Sandhoff, respectivement. Ces maladies sont caractérisées par l'accumulation de gangliosides dans les neurones du cerveau, entraînant une dégénérescence neurologique progressive et souvent fatale.

Les protéines du transport vésiculaire sont des protéines membranaires qui jouent un rôle crucial dans le processus de transport vésiculaire, qui est une forme essentielle de transport intracellulaire au sein des cellules eucaryotes. Ce mécanisme permet le déplacement de diverses cargaisons, telles que les protéines, les lipides et les glucides, d'un compartiment cellulaire à un autre via des vésicules membranaires.

Les protéines du transport vésiculaire sont classées en deux catégories principales :

1. Protéines SNARE (Soluble NSF Attachment Protein REceptor): Ces protéines sont responsables de la fusion des membranes vésiculaires avec les membranes cibles, permettant ainsi le transfert de la cargaison. Les protéines SNARE se lient entre elles pour former un complexe stable qui catalyse l'assemblage et la fusion des membranes. Elles sont classées en deux groupes : v-SNARE (localisées sur les vésicules) et t-SNARE (localisées sur les membranes cibles).

2. Protéines Coat: Ces protéines forment un manteau protecteur autour de la vésicule, facilitant sa formation, son transport et sa fusion avec la membrane cible appropriée. Les protéines coat comprennent des complexes tels que COPI (Coat Protein Complex I) et COPII (Coat Protein Complex II), qui sont spécifiquement responsables de la formation des vésicules dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, respectivement.

Les protéines du transport vésiculaire sont donc essentielles au bon fonctionnement cellulaire, en assurant la distribution adéquate des molécules nécessaires à divers processus métaboliques et à la communication intercellulaire. Des dysfonctionnements dans ces protéines peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le diabète et certains types de cancer.

La microscopie immunoélectronique est une technique de microscopie avancée qui combine l'utilisation d'antibodies marqués avec un microscope électronique pour détecter et localiser des antigènes spécifiques dans des échantillons biologiques à l'échelle ultrastructurale. Cette méthode permet une visualisation précise de la distribution et de la localisation subcellulaires des protéines et d'autres molécules d'intérêt dans les tissus, les cellules ou les organites.

Le processus implique généralement plusieurs étapes :

1. Préparation de l'échantillon : Les échantillons sont préparés en fixant et en sectionnant des tissus ou des cellules, suivis d'un traitement pour permeabiliser les membranes cellulaires et faciliter la pénétration des anticorps.
2. Marquage immunologique : Les échantillons sont incubés avec des anticorps primaires spécifiques de l'antigène d'intérêt, qui sont ensuite détectés à l'aide d'anticorps secondaires marqués avec des particules d'or ou d'autres étiquettes pouvant être visualisées au microscope électronique.
3. Visualisation : Les échantillons sont examinés sous un microscope électronique, ce qui permet une résolution et une précision accrues par rapport à la microscopie optique traditionnelle. La localisation des particules d'or révèle la distribution de l'antigène dans l'échantillon.

Cette technique est largement utilisée en recherche biomédicale pour étudier la structure et la fonction des cellules, ainsi que pour déterminer l'expression et la localisation des protéines dans divers processus pathologiques et physiologiques.

La cathepsine L est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'il s'agit d'une enzyme qui dégrade les protéines et contient un résidu de cystéine dans son site actif. Elle est produite principalement par les cellules du système immunitaire telles que les macrophages et les lymphocytes, mais on la trouve également dans d'autres types de cellules.

La cathepsine L joue un rôle important dans la dégradation des protéines intracellulaires endommagées ou inutiles, ainsi que dans la présentation de petits fragments de protéines aux cellules du système immunitaire pour qu'elles puissent reconnaître et répondre aux agents pathogènes. Elle est également capable de dégrader les composants de la matrice extracellulaire, ce qui peut contribuer à des processus tels que la migration cellulaire et la croissance tumorale.

Dans certaines maladies, telles que la polyarthrite rhumatoïde et la sclérose en plaques, on a observé une augmentation de l'activité de la cathepsine L, ce qui peut contribuer à la destruction des tissus et à l'inflammation. Par conséquent, les inhibiteurs de la cathepsine L sont à l'étude comme traitement potentiel pour ces maladies.

Asialoglycoprotéines sont des protéines qui ont perdu leurs résidus de sucre (ou oligosaccharides) en raison de l'absence ou du manque d'activité de certaines enzymes spécifiques, telles que les sialyltransférases. Ces protéines sont souvent le produit de la dégradation des glycoprotéines dans le foie par des enzymes qui éliminent les résidus de sucre.

Les asialoglycoprotéines peuvent être reconnues et éliminées du flux sanguin par les cellules hépatiques grâce à des récepteurs spécifiques, tels que les récepteurs des asialoglycoprotéines. Ce processus est important pour le métabolisme normal des protéines et la régulation de la glycosylation des protéines dans l'organisme.

Des anomalies dans le métabolisme des asialoglycoprotéines peuvent être associées à certaines maladies hépatiques, telles que la cirrhose et l'hépatite. Des niveaux élevés d'asialoglycoprotéines dans le sang peuvent également indiquer une insuffisance hépatique ou une maladie du foie.

Les granulations cytoplasmiques sont des petites structures granuleuses présentes dans le cytoplasme de certaines cellules. Elles sont composées de divers types de matériel organique, y compris des protéines, des lipides et des glucides. Les granulations cytoplasmiques peuvent être de différents types, chacun ayant une fonction spécifique dans la cellule.

Par exemple, les ribosomes sont des granulations cytoplasmiques qui jouent un rôle clé dans la synthèse des protéines. Les lysosomes sont d'autres granulations cytoplasmiques qui contiennent des enzymes digestives utilisées pour décomposer les matières organiques et inorganiques dans la cellule.

Les granulations cytoplasmiques peuvent également être un signe de certaines maladies ou conditions médicales. Par exemple, l'accumulation anormale de granulations cytoplasmiques dans les neurones est associée à certaines formes de la maladie de Parkinson.

Il est important de noter que la présence et la distribution des granulations cytoplasmiques peuvent varier considérablement d'une cellule à l'autre, en fonction du type de cellule et de sa fonction spécifique dans le corps.

Les fibroblastes sont des cellules présentes dans les tissus conjonctifs de l'organisme, qui produisent et sécrètent des molécules structurelles telles que le collagène et l'élastine. Ces protéines assurent la cohésion, la résistance et l'élasticité des tissus conjonctifs, qui constituent une grande partie de notre organisme et ont pour rôle de relier, soutenir et protéger les autres tissus et organes.

Les fibroblastes jouent également un rôle important dans la cicatrisation des plaies en synthétisant et déposant du collagène et d'autres composants de la matrice extracellulaire, ce qui permet de combler la zone lésée et de rétablir l'intégrité du tissu.

En plus de leur activité structurelle, les fibroblastes sont également capables de sécréter des facteurs de croissance, des cytokines et d'autres molécules de signalisation qui influencent le comportement des cellules voisines et participent à la régulation des processus inflammatoires et immunitaires.

Dans certaines circonstances pathologiques, comme en cas de cicatrices excessives ou de fibroses, les fibroblastes peuvent devenir hyperactifs et produire une quantité excessive de collagène et d'autres protéines, entraînant une altération de la fonction des tissus concernés.

CD63, également connu sous le nom de lysosome-associated membrane protein 3 (LAMP-3), est une protéine transmembranaire qui se trouve principalement dans les granules lytiques des cellules immunitaires telles que les neutrophiles et les plaquettes. Il s'agit d'un marqueur de dégranulation, ce qui signifie qu'il est exprimé à la surface de ces cellules lorsqu'elles relâchent des granules contenant des molécules biologiquement actives dans le cadre d'une réponse immunitaire.

En tant qu'antigène, CD63 peut être utilisé comme un marqueur pour identifier et caractériser différents sous-ensembles de cellules immunitaires et évaluer leur activation et leur fonctionnement. Par exemple, la détection de CD63 à la surface des plaquettes est utilisée comme un indicateur de l'activation des plaquettes dans le cadre d'une réponse inflammatoire ou thrombotique.

CD63 peut également être utilisé comme un marqueur pour détecter et caractériser les exosomes, qui sont de petites vésicules extracellulaires libérées par les cellules lorsqu'elles relâchent des granules. Les exosomes jouent un rôle important dans la communication intercellulaire et peuvent contenir diverses molécules biologiquement actives, y compris des protéines, des ARN et des lipides.

Dans l'ensemble, CD63 est un antigène important qui peut être utilisé pour étudier la fonction et l'activation des cellules immunitaires et caractériser les exosomes dans divers contextes physiologiques et pathologiques.

La leupeptine est un inhibiteur de protéase, ce qui signifie qu'elle inhibe l'action des enzymes appelées protéases qui sont responsables de la dégradation des protéines. Elle est souvent utilisée dans la recherche biologique pour prévenir la dégradation des protéines pendant la purification et l'analyse des échantillons. La leupeptine peut inhiber plusieurs types de protéases, y compris les protéases à sérine, les protéases à cystéine et les protéases à métallo. Elle est également connue pour avoir des effets anti-inflammatoires et est parfois utilisée dans le traitement de certaines maladies inflammatoires. Cependant, son utilisation clinique est limitée en raison de sa toxicité potentielle.

La cystinose est une maladie génétique rare caractérisée par l'accumulation excessive de l'acide aminé non essentiel, la cystine, dans les lysosomes des cellules du corps. Cette accumulation est due à un déficit en transporteur de cystine, une protéine qui permet normalement la sortie de la cystine hors des lysosomes.

L'accumulation de cystine entraîne des dommages aux organes et tissus, en particulier les reins, le foie, les yeux, le système nerveux central et les muscles squelettiques. Les symptômes peuvent inclure une augmentation de la taille des reins, une insuffisance rénale, une hypertension artérielle, une rétinite pigmentaire, une déficience intellectuelle, une faiblesse musculaire et une douleur osseuse.

La cystinose est héréditaire et se transmet de manière autosomique récessive, ce qui signifie que les deux copies du gène doivent être anormales pour que la maladie se développe. Le diagnostic est généralement posé par une analyse d'urine et/ou une biopsie rénale, ainsi qu'un test génétique pour confirmer le diagnostic.

Le traitement de la cystinose implique une combinaison de médicaments pour réduire l'accumulation de cystine dans les cellules, des suppléments nutritionnels pour prévenir les carences et des soins de soutien pour gérer les complications. Les traitements peuvent inclure des médicaments qui augmentent l'excrétion urinaire de cystine, tels que le sulfate de pénicillamine ou le baclofène, ainsi qu'un régime alimentaire restreint en protéines pour réduire l'apport en cystine. Les soins de soutien peuvent inclure une dialyse ou une transplantation rénale pour les cas graves de maladie rénale.

La phagocytose est un processus crucial dans la réponse immunitaire de l'organisme. Il s'agit d'une forme de défense cellulaire au cours de laquelle certaines cellules, appelées phagocytes (comme les neutrophiles et les macrophages), engulfent et détruisent des particules étrangères ou des agents pathogènes tels que les bactéries, les virus, les champignons et les parasites.

Ce processus implique plusieurs étapes : reconnaissance du pathogène (généralement par des récepteurs spécifiques sur la membrane du phagocyte), adhésion et activation du phagocyte, engulfment du pathogène dans une vésicule appelée phagosome, fusion du phagosome avec une autre vésicule contenant des enzymes et des substances toxiques pour le pathogène (lysosome), formant ainsi une phagolysosome où a lieu la destruction du pathogène.

La phagocytose est donc un mécanisme essentiel de défense contre les infections, mais elle joue également un rôle dans d'autres processus tels que la réparation des tissus et la régulation de l'inflammation.

La microscopie confocale est une technique avancée de microscopie optique qui offre une meilleure résolution d'image et un contraste amélioré par rapport à la microscopie conventionnelle. Elle fonctionne en limitant la lumière diffuse et en ne collectant que la lumière provenant du plan focal, éliminant ainsi le flou causé par la lumière hors focus.

Dans un microscope confocal, un faisceau laser est utilisé comme source de lumière, qui est focalisé sur l'échantillon via un objectif de haute qualité. La lumière réfléchie ou émise traverse le même chemin optique et passe à travers une aperture (ou diaphragme) avant d'atteindre le détecteur. Cette configuration permet de ne capturer que la lumière provenant du plan focal, rejetant ainsi la lumière hors focus.

La microscopie confocale est particulièrement utile pour l'imagerie de tissus épais et de cellules vivantes, car elle permet une reconstruction tridimensionnelle des structures à partir d'une série de coupes optiques. Elle est également largement utilisée en biologie cellulaire, en neurosciences et en recherche biomédicale pour l'étude de la dynamique cellulaire, des interactions moléculaires et des processus subcellulaires.

Les macrolides sont un groupe d'antibiotiques largement utilisés dans le traitement des infections bactériennes. Ils travaillent en inhibant la synthèse des protéines bactériennes en se liant à l'ARN ribosomal 50S, ce qui entraîne une interruption de la traduction des ARN messagers en protéines.

Les macrolides sont généralement prescrits pour traiter les infections respiratoires, cutanées et gastro-intestinales. Certains macrolides ont également des propriétés anti-inflammatoires et sont utilisés dans le traitement de certaines maladies inflammatoires chroniques de la peau et des poumons.

Les macrolides les plus couramment prescrits comprennent l'érythromycine, la clarithromycine et l'azithromycine. Comme avec tous les antibiotiques, il est important d'utiliser les macrolides conformément aux instructions du médecin pour éviter le développement de résistances bactériennes.

Les sulfuryl ester hydrolaseses sont un groupe d'enzymes qui catalysent la hydrolyse des esters de l'acide sulfurique. Ils jouent un rôle important dans le métabolisme et l'élimination des xénobiotiques, tels que les pesticides et les médicaments, qui contiennent des groupes sulfuryl ester. Ces enzymes sont également connues pour être impliquées dans la dégradation des polymères soufrés, comme le poly(sulfure butylène), un élastomère synthétique utilisé dans les câbles et les joints d'étanchéité. Les sulfuryl ester hydrolaseses sont largement distribuées dans la nature et peuvent être trouvées dans une variété d'organismes, y compris les bactéries, les champignons, les plantes et les animaux. Elles sont classées dans la EC 3.1.6 selon la nomenclature EC des enzymes.

La pepsinostatine est un inhibiteur de protéase, plus spécifiquement, un inhibiteur de la pepsine. Il s'agit d'un peptide cyclique isolé à l'origine dans les actinomycètes, des bactéries gram-positives. La pepsinostatine est souvent utilisée dans la recherche biomédicale pour étudier les systèmes enzymatiques et peut avoir des applications thérapeutiques dans le traitement de diverses affections où l'inhibition de la pepsine est bénéfique, telles que les maladies gastro-intestinales. Cependant, il n'existe actuellement aucun médicament à base de pepsinostatine approuvé pour une utilisation clinique chez l'homme.

L'exocytose est un processus cellulaire dans lequel des vésicules, qui sont des petites structures membranaires remplies de diverses molécules, fusionnent avec la membrane plasmique de la cellule et libèrent leur contenu dans l'espace extracellulaire. Ce mécanisme est essentiel pour une variété de fonctions cellulaires, telles que la communication intercellulaire, la signalisation hormonale, le renouvellement des membranes et la défense immunitaire.

Dans le contexte de la neurobiologie, l'exocytose est particulièrement importante car elle permet la libération de neurotransmetteurs dans la fente synaptique, facilitant ainsi la transmission du signal nerveux entre les neurones. Les vésicules contenant des neurotransmetteurs se lient à la membrane présynaptique et fusionnent avec elle, relâchant leur contenu dans l'espace synaptique où il peut se lier aux récepteurs postsynaptiques et transduire le signal.

Le processus d'exocytose est régulé par une série de protéines qui facilitent la fusion des vésicules avec la membrane plasmique, y compris les SNAREs (Soluble NSF Attachment Protein REceptor) et les complexes Rab. Après la libération du contenu vésiculaire, la membrane de la vésicule est récupérée par endocytose pour être recyclée et réutilisée dans le processus d'exocytose ultérieur.

Les protéines membranaires sont des protéines qui sont intégrées dans les membranes cellulaires ou associées à elles. Elles jouent un rôle crucial dans la fonction et la structure des membranes, en participant à divers processus tels que le transport de molécules, la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et les interactions avec l'environnement extracellulaire.

Les protéines membranaires peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur localisation et de leur structure. Les principales catégories sont :

1. Protéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire et possèdent des domaines hydrophobes qui interagissent avec les lipides de la membrane. Elles peuvent être classées en plusieurs sous-catégories, telles que les canaux ioniques, les pompes à ions, les transporteurs et les récepteurs.
2. Protéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire et ne peuvent pas être facilement extraites sans perturber la structure de la membrane. Elles peuvent traverser la membrane une ou plusieurs fois.
3. Protéines périphériques : Ces protéines sont associées à la surface interne ou externe de la membrane cellulaire, mais ne traversent pas la membrane. Elles peuvent être facilement éliminées sans perturber la structure de la membrane.
4. Protéines lipidiques : Ces protéines sont associées aux lipides de la membrane par des liaisons covalentes ou non covalentes. Elles peuvent être intégrales ou périphériques.

Les protéines membranaires sont essentielles à la vie et sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Des anomalies dans leur structure, leur fonction ou leur expression peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le cancer, l'inflammation et les infections virales.

Les fetuines sont une famille de protéines sécrétées principalement par le foie, mais aussi par d'autres tissus tels que la placenta et l'adipose. La fetuine-A est la plus étudiée des fetuines et elle joue un rôle important dans le métabolisme des lipides et du glucose. Elle se lie aux acides gras libres dans le sang et favorise leur stockage dans les tissus adipeux, régulant ainsi les niveaux de lipides dans le sang. La fetuine-A est également associée à l'inflammation et à la résistance à l'insuline, ce qui en fait une cible potentielle pour le traitement du diabète de type 2 et des maladies cardiovasculaires. Les autres membres de la famille des fetuines, comme la fetuine-B et la fetuine-C, sont moins bien étudiés mais semblent également jouer un rôle dans le métabolisme des lipides et du glucose.

Les protéines Rab5 liant GTP sont des régulateurs de la voie de transport intracellulaire appelée endocytose. Elles se lient à la protéine GTP-bound Rab5, qui est une petite GTPase impliquée dans la régulation du trafic vésiculaire précoce. Les protéines Rab5 liant GTP agissent comme des effecteurs de Rab5 et jouent un rôle crucial dans la fusion des vésicules précoces et la formation des endosomes précoces. Elles sont également responsables de l'organisation du cytosquelette d'actine et de la régulation de la signalisation cellulaire. Les mutations ou les dysfonctionnements de ces protéines peuvent entraîner des maladies telles que la maladie de Parkinson, le diabète et certains cancers.

Le Complexe Protéique Adaptateur 3, également connu sous le nom d'AP-3, est un complexe protéique qui joue un rôle crucial dans la voie de transport intracellulaire spécifiquement pour le trafic des vésicules vers les membranes tardives du Golgi et les endosomes tardifs.

Il est composé de quatre sous-unités principales : β-adaptine, μ3A, δ-adaptine et σ3A. Ces protéines s'assemblent pour former un hététeramère qui interagit avec d'autres protéines impliquées dans le transport vésiculaire, telles que les clathrines et les récepteurs de cibles membranaires.

Le complexe AP-3 est également connu pour être associé au tri et au transport des protéines vers les lysosomes et les organites apparentés, tels que les granules sécrétoires des cellules chromaffines et les granules dégranulées des plaquettes sanguines. Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités du complexe AP-3 ont été associées à certaines maladies neurologiques, telles que le syndrome de Hermansky-Pudlak et la maladie de Chediak-Higashi.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Les cellules HeLa sont une lignée cellulaire immortelle et cancéreuse dérivée des tissus d'une patiente atteinte d'un cancer du col de l'utérus nommée Henrietta Lacks. Ces cellules ont la capacité de se diviser indéfiniment en laboratoire, ce qui les rend extrêmement utiles pour la recherche médicale et biologique.

Les cellules HeLa ont été largement utilisées dans une variété d'applications, y compris la découverte des vaccins contre la polio, l'étude de la division cellulaire, la réplication de l'ADN, la cartographie du génome humain, et la recherche sur le cancer, les maladies infectieuses, la toxicologie, et bien d'autres.

Il est important de noter que les cellules HeLa sont souvent utilisées sans le consentement des membres vivants de la famille de Henrietta Lacks, ce qui a soulevé des questions éthiques complexes concernant la confidentialité, l'utilisation et la propriété des tissus humains à des fins de recherche.

La centrifugation en gradient de densité est une technique de séparation utilisée dans le domaine de la biologie et de la médecine. Elle consiste à utiliser une force centrifuge pour séparer des particules ou des molécules en fonction de leur masse et de leur taille, mais aussi de leur densité.

Cette technique utilise un milieu de densité contrôlée, constitué d'une solution de saccharose ou de percoll par exemple, dans laquelle on dispose l'échantillon à séparer. Lors de la centrifugation, les particules ou molécules se déplacent à travers le gradient de densité et s'arrêtent à un niveau correspondant à leur propre densité.

Cette méthode est couramment utilisée pour séparer des fractions cellulaires hétérogènes telles que les sous-populations de cellules sanguines ou les différents organites présents dans une cellule. Elle permet également de purifier des virus, des exosomes ou des ARN messagers.

Il est important de noter que la centrifugation en gradient de densité nécessite un matériel spécifique et doit être réalisée avec soin pour éviter toute contamination ou dommage aux échantillons.

Le cytoplasme est la substance fluide et colloïdale comprise dans la membrane plasmique d'une cellule, excluant le noyau et les autres organites délimités par une membrane. Il est composé de deux parties : la cytosol (liquide aqueux) et les organites non membranaires tels que les ribosomes, les inclusions cytoplasmiques et le cytosquelette. Le cytoplasme est le siège de nombreuses réactions métaboliques et abrite également des structures qui participent à la division cellulaire, au mouvement cellulaire et à la communication intercellulaire.

Les glycoprotéines membranaires sont des protéines qui sont liées à la membrane cellulaire et comportent des chaînes de glucides (oligosaccharides) attachées à leur structure. Ces molécules jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et la régulation du trafic membranaire.

Les glycoprotéines membranaires peuvent être classées en différents types en fonction de leur localisation dans la membrane :

1. Glycoprotéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire une ou plusieurs fois et ont des domaines extracellulaires, cytoplasmiques et transmembranaires. Les récepteurs de nombreuses molécules de signalisation, telles que les hormones et les neurotransmetteurs, sont des glycoprotéines transmembranaires.
2. Glycoprotéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire grâce à une région hydrophobe qui s'étend dans la bicouche lipidique. Elles peuvent avoir des domaines extracellulaires et cytoplasmiques.
3. Glycoprotéines périphériques : Ces protéines sont associées de manière réversible à la membrane cellulaire par l'intermédiaire d'interactions avec d'autres molécules, telles que des lipides ou d'autres protéines.

Les glycoprotéines membranaires subissent souvent des modifications post-traductionnelles, comme la glycosylation, qui peut influencer leur fonction et leur stabilité. Des anomalies dans la structure ou la fonction des glycoprotéines membranaires peuvent être associées à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives, les troubles immunitaires et le cancer.

Les saposines sont un groupe de protéines qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des lipides et la signalisation cellulaire. Elles sont nommées d'après la saponification, un processus chimique utilisé pour extraire certaines d'entre elles à partir des tissus animaux. Les saposines facilitent l'activité de certaines enzymes qui dégradent les lipides et aident à réguler le trafic des lipides dans la cellule. Elles sont également associées à la présentation de l'antigène aux cellules immunitaires. Les saposines sont synthétisées comme des protéines précurseurs inactives, qui sont ensuite clivées en plusieurs fragments actifs plus petits. Des mutations dans les gènes codant pour ces protéines peuvent entraîner diverses maladies génétiques.

Le réticulum endoplasmique (RE) est un organite membraneux complexe et continu présent dans les cellules eucaryotes. Il joue un rôle crucial dans la synthèse, le transport et le métabolisme des protéines et des lipides. Le RE se compose de deux parties distinctes mais interconnectées : le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et le réticulum endoplasmique lisse (REL).

Le RER est recouvert de ribosomes sur sa surface extérieure, ce qui lui donne un aspect granuleux ou "rugueux". Ces ribosomes sont responsables de la synthèse des protéines. Après leur traduction, les protéines sont transloquées dans le lumen du RE où elles peuvent être correctement pliées et modifiées par des chaperons moléculaires et des enzymes spécifiques. Le RER est également impliqué dans le transport des protéines vers d'autres compartiments cellulaires via les vésicules qui se forment à partir de sa membrane.

Le REL, quant à lui, ne possède pas de ribosomes à sa surface et a donc un aspect "lisse". Il est responsable du métabolisme des lipides, notamment de la synthèse des phospholipides et des stéroïdes. De plus, le REL contient des enzymes détoxifiantes qui neutralisent divers composés toxiques, tels que les médicaments et les polluants, en les conjuguant à des molécules telles que le glutathion avant leur exportation hors de la cellule.

En résumé, le réticulum endoplasmique est un organite essentiel à la synthèse, au pliage, au transport et au métabolisme des protéines et des lipides, ainsi qu'à la détoxification cellulaire.

Les maladies de Niemann-Pick sont un groupe de troubles héréditaires liés à des mutations dans les gènes qui codent pour certaines enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides. Ces maladies provoquent une accumulation toxique de cholestérol et d'autres graisses dans diverses cellules du corps, entraînant une variété de symptômes graves et souvent fatals.

Il existe plusieurs types de maladies de Niemann-Pick, mais les deux formes les plus courantes sont le type A et le type B, également appelés maladie de Niemann-Pick de type A (NPA) et de type B (NPB). La forme la plus grave est le type A, qui affecte généralement les bébés et se manifeste par une incapacité à prendre du poids et à grandir, une hypertrophie du foie et de la rate, une jaunisse, des problèmes respiratoires et souvent un retard mental. Les enfants atteints de cette forme ne survivent généralement pas au-delà de 3 ans.

Le type B est moins grave que le type A et peut se manifester à différents moments de la vie, allant de l'enfance à l'âge adulte. Les symptômes peuvent inclure une hypertrophie du foie et de la rate, des problèmes pulmonaires, une anémie, une dégénérescence rétinienne et un retard mental léger à modéré. Les personnes atteintes de cette forme peuvent vivre jusqu'à l'âge adulte, mais leur espérance de vie est généralement réduite.

Les maladies de Niemann-Pick sont héritées d'une manière autosomique récessive, ce qui signifie que les deux copies du gène doivent être mutées pour que la maladie se développe. Les personnes atteintes de ces maladies n'ont pas suffisamment d'une enzyme appelée acide sphingomyélinase (ASM) dans leur corps, ce qui entraîne l'accumulation de graisses anormales dans les cellules. Il n'existe actuellement aucun traitement curatif pour ces maladies, mais des thérapies expérimentales sont en cours de développement.

Les Endosomal Sorting Complexes Required for Transport (ESCRT) sont des ensembles de protéines qui jouent un rôle crucial dans le tri et le transport des membranes endosomales. Ils sont essentiels pour la formation de vésicules intracellulaires et interviennent dans une variété de processus cellulaires, tels que l'autophagie, la cytokinèse et le bourgeonnement membranaire à budding inverse, qui est associé au transport des virus hors de la cellule.

Les ESCRT se composent de cinq complexes protéiques distincts (ESCRT-0, -I, -II, -III et Vps4), chacun ayant une fonction spécifique dans le processus de tri membranaire. Les complexes ESCRT travaillent ensemble de manière séquentielle pour reconnaître, isoler et recourber les domaines membranaires ciblés, ce qui entraîne la formation d'une vésicule indépendante de la membrane.

Les complexes ESCRT sont également importants pour le maintien de l'intégrité des membranes cellulaires et jouent un rôle dans la réparation des dommages membranaires, tels que ceux causés par les pores formés par des protéines poreuses membranaires ou des toxines.

Dans l'ensemble, les ESCRT sont des acteurs clés du trafic membranaire intracellulaire et sont essentiels pour la régulation de divers processus cellulaires et pathogènes.

En médecine et en biologie, les protéines sont des macromolécules essentielles constituées de chaînes d'acides aminés liés ensemble par des liaisons peptidiques. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation et le fonctionnement de presque tous les processus biologiques dans les organismes vivants.

Les protéines ont une grande variété de fonctions structurales, régulatrices, enzymatiques, immunitaires, transport et signalisation dans l'organisme. Leur structure tridimensionnelle spécifique détermine leur fonction particulière. Les protéines peuvent être composées de plusieurs types différents d'acides aminés et varier considérablement en taille, allant de petites chaînes de quelques acides aminés à de longues chaînes contenant des milliers d'unités.

Les protéines sont synthétisées dans les cellules à partir de gènes qui codent pour des séquences spécifiques d'acides aminés. Des anomalies dans la structure ou la fonction des protéines peuvent entraîner diverses maladies, y compris des maladies génétiques et des troubles dégénératifs. Par conséquent, une compréhension approfondie de la structure, de la fonction et du métabolisme des protéines est essentielle pour diagnostiquer et traiter ces affections.

Cricetinae est un terme utilisé en taxonomie pour désigner une sous-famille de rongeurs appartenant à la famille des Muridae. Cette sous-famille comprend les hamsters, qui sont de petits mammifères nocturnes avec des poches à joues extensibles utilisées pour le transport et le stockage de nourriture. Les hamsters sont souvent élevés comme animaux de compagnie en raison de leur taille relativement petite, de leur tempérament doux et de leurs besoins d'entretien relativement simples.

Les membres de la sous-famille Cricetinae se caractérisent par une série de traits anatomiques distincts, notamment des incisives supérieures qui sont orientées vers le bas et vers l'avant, ce qui leur permet de mâcher efficacement les aliments. Ils ont également un os hyoïde modifié qui soutient la musculature de la gorge et facilite la mastication et l'ingestion de nourriture sèche.

Les hamsters sont originaires d'Europe, d'Asie et du Moyen-Orient, où ils occupent une variété d'habitats, y compris les déserts, les prairies et les zones montagneuses. Ils sont principalement herbivores, se nourrissant d'une grande variété de graines, de fruits, de légumes et d'herbes, bien que certains puissent également manger des insectes ou d'autres petits animaux.

Dans l'ensemble, la sous-famille Cricetinae est un groupe diversifié de rongeurs qui sont largement étudiés pour leur comportement, leur écologie et leur physiologie. Leur utilisation comme animaux de laboratoire a également contribué à des avancées importantes dans les domaines de la recherche biomédicale et de la médecine humaine.

Les ATPases à translocation de protons vacuolaires, également connues sous le nom de V-ATPases, sont des complexes enzymatiques membranaires qui utilisent l'énergie libérée par la hydrolyse de l'ATP pour pomper des protons (H+) à travers une membrane, contre leur gradient électrochimique. Ce processus crée un gradient de pH et un potentiel électrique à travers la membrane, qui peut être utilisé pour alimenter d'autres processus cellulaires.

Les V-ATPases sont présentes dans diverses membranes intracellulaires, y compris les membranes des vacuoles, des endosomes, des lysosomes et des golgi, ainsi que dans la membrane plasmique de certaines cellules. Elles jouent un rôle crucial dans l'homéostasie acido-basique et le maintien du pH intracellulaire, ainsi que dans la génération d'énergie pour divers processus cellulaires tels que la signalisation cellulaire, la régulation du trafic membranaire et la biosynthèse des protéines.

Les V-ATPases sont composées de deux domaines fonctionnels principaux : le domaine V, qui contient les sous-unités responsables de la translocation des protons, et le domaine F, qui contient les sous-unités responsables de la hydrolyse de l'ATP. Les deux domaines sont reliés par un couplage central qui permet la conversion de l'énergie libérée par la hydrolyse de l'ATP en mouvement des protons à travers la membrane.

Les dysfonctionnements des V-ATPases ont été associés à diverses maladies humaines, y compris les maladies neurodégénératives, les maladies rénales et les troubles musculaires squelettiques.

Le dextran est un polysaccharide complexe composé d'unités de D-glucose liées par des liaisons glycosidiques. Il est généralement dérivé de la dégradation enzymatique de l'amidon ou du saccharose par certaines bactéries, telles que Leuconostoc mesenteroides.

Dans un contexte médical, le dextran est souvent utilisé comme un agent volumétrique intraveineux pour augmenter le volume sanguin en cas d'hypovolémie ou de choc. Il existe différents poids moléculaires de dextran disponibles, ce qui permet une utilisation plus ciblée en fonction des besoins cliniques spécifiques.

Le dextran à faible poids moléculaire est utilisé pour améliorer la microcirculation et prévenir la formation de caillots sanguins, tandis que le dextran à haut poids moléculaire est utilisé pour augmenter le volume plasmatique.

Cependant, l'utilisation du dextran peut entraîner des effets indésirables tels qu'une réaction anaphylactique, une coagulopathie et une insuffisance rénale aiguë. Par conséquent, il doit être utilisé avec prudence et sous surveillance médicale étroite.

La protéolyse est le processus biologique par lequel des protéines sont décomposées en petits peptides ou en acides aminés individuels grâce à l'action d'enzymes appelées protéases. Ce processus est crucial pour de nombreuses fonctions cellulaires, telles que la régulation de la signalisation cellulaire, la réponse immunitaire et le recyclage des protéines endommagées ou inutilisées. Cependant, un déséquilibre dans la protéolyse peut également contribuer à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives et le cancer.

Cathepsin C, également connu sous le nom de dipeptidyl peptidase I (DPP I), est une protéase à sérine qui se trouve dans les lysosomes des cellules. Il joue un rôle important dans la dégradation et le traitement des protéines intracellulaires. Cathepsin C est également essentiel pour l'activation de certaines protéases neutrophiles, telles que les protéases à sérine et les protéases à cystéine, qui sont importantes pour la fonction immunitaire normale. Les mutations dans le gène de la cathepsine C ont été associées à des maladies génétiques telles que la papillomatose cutanée et la périodontite liée à l'ankylose. Un déficit en cathepsine C a également été associé à une susceptibilité accrue aux infections bactériennes, en particulier chez les personnes atteintes du syndrome de Papillon-Lefèvre.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les mélanosomes sont des organites membranaires trouvés dans les mélanocytes, les cellules responsables de la production de mélanine dans le corps. La mélanine est un pigment qui détermine la couleur de la peau, des cheveux et des yeux. Les mélanosomes contiennent des enzymes qui synthétisent la mélanine à partir d'un acide aminé appelé tyrosine.

Il existe deux types de mélanosomes : les mélanosomes I, qui sont sphériques et contiennent une seule granule de mélanine, et les mélanosomes II, qui sont oblongs et contiennent plusieurs granules de mélanine. Les mélanosomes sont transportés le long des dendrites des mélanocytes vers les kératinocytes environnants, où ils distribuent la mélanine pour fournir une protection contre les dommages causés par les rayons ultraviolets (UV) du soleil.

Les anomalies dans la structure ou la fonction des mélanosomes peuvent entraîner diverses affections cutanées, y compris l'albinisme, qui est une condition caractérisée par une production réduite ou absente de mélanine, et le naevus (tache de beauté), qui est une accumulation anormale de mélanosomes dans les kératinocytes.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les vésicules de transport, également connues sous le nom de vésicules membranaires, sont des structures membraneuses qui jouent un rôle crucial dans le transport intracellulaire de diverses cargaisons, telles que les protéines et les lipides, à l'intérieur d'une cellule. Elles dérivent de la membrane plasmique ou des membranes d'organites intracellulaires et peuvent être classées en différents types en fonction de leur origine et de leur fonction.

Les vésicules de transport comprennent:

1. Les endosomes précoces, qui résultent du bourgeonnement des membranes de la région périphérique de la cellule et sont responsables du transport des récepteurs et des ligands internalisés vers les endosomes tardifs.
2. Les endosomes tardifs, qui sont issus de la fusion d'endosomes précoces et sont responsables de la tri-sélection des cargaisons pour la dégradation lysosomale, le recyclage vers la membrane plasmique ou le transfert vers le Golgi.
3. Les vésicules transportant des protéines depuis le réticulum endoplasmique rugueux (RER) vers le Golgi, appelées vésicules de transit ou vésicules COPII.
4. Les vésicules transportant des protéines du Golgi vers la membrane plasmique, appelées vésicules de transport ou vésicules COPI.
5. Les lysosomes, qui sont des organites membranaires responsables de la dégradation des macromolécules et des déchets cellulaires, peuvent également être considérés comme une forme spécialisée de vésicule de transport.

Les vésicules de transport jouent un rôle essentiel dans le maintien de l'homéostasie cellulaire en facilitant la distribution et la régulation des protéines et des lipides au sein de la cellule.

La monensine est un antibiotique et un coccidiostatique utilisé dans le traitement et la prévention des maladies causées par des parasites microbiens, en particulier dans l'industrie avicole. Il s'agit d'un produit dérivé de la fermentation de la souche Streptomyces cinnamonensis et est actif contre certaines bactéries gram-positives et certains parasites protozoaires.

Dans le corps, la monensine fonctionne en inhibant la croissance des bactéries et des parasites en interférant avec leur métabolisme énergétique. Il se concentre dans les mitochondries des cellules hôtes et perturbe le transport des ions hydrogène, ce qui entraîne une diminution de la production d'ATP et finalement la mort des parasites.

Bien que la monensine soit largement utilisée dans l'industrie avicole pour prévenir les maladies causées par des parasites tels que Eimeria spp., elle peut être toxique pour certains animaux, y compris les chevaux et les ruminants. Par conséquent, il est important d'utiliser ce médicament conformément aux directives posologiques établies et de le tenir hors de la portée des animaux non ciblés.

Les vésicules cytoplasmiques sont des structures membraneuses fermées qui se forment à l'intérieur d'une cellule. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation du trafic intracellulaire, le transport de matériaux et la communication intercellulaire. Les vésicules cytoplasmiques peuvent être classées en fonction de leur origine, de leur contenu ou de leur fonction.

Les vésicules cytoplasmiques comprennent :

1. Les vésicules endosomales, qui sont formées par l'invagination de la membrane plasmique et transportent des molécules vers ou à partir des endosomes.
2. Les vésicules synaptiques, qui sont présentes dans les neurones et jouent un rôle crucial dans la transmission des neurotransmetteurs entre les cellules nerveuses.
3. Les lysosomes, qui sont des vésicules membraneuses contenant des enzymes digestives qui décomposent les matériaux organiques et inorganiques.
4. Les vacuoles, qui sont des vésicules de grande taille présentes dans certaines cellules et utilisées pour le stockage de nutriments ou de déchets.
5. Les autophagosomes, qui sont des vésicules membraneuses qui enveloppent les matériaux cytoplasmiques indésirables pour les diriger vers la dégradation lysosomale.

Les vésicules cytoplasmiques peuvent se former par bourgeonnement de la membrane d'un compartiment cellulaire, telle que la membrane plasmique ou le réticulum endoplasmique, et peuvent fusionner avec d'autres compartiments pour libérer leur contenu dans la cellule. Le trafic des vésicules cytoplasmiques est régulé par un ensemble complexe de protéines qui contrôlent les étapes de formation, de transport et de fusion des vésicules.

La clathrine est une protéine membranaire qui joue un rôle crucial dans la formation des vésicules à l'intérieur des cellules. Ces vésicules sont impliquées dans le trafic intracellulaire, permettant le transport de diverses substances d'un compartiment cellulaire à un autre. La clathrine se structure en une cage polyédrique qui enrobe la membrane et facilite l'invagination de cette dernière pour former une vésicule. Ce processus est particulièrement important dans l'endocytose, où des molécules situées à la surface cellulaire sont internalisées par ce biais.

En médecine, les dysfonctionnements dans le trafic vésiculaire et donc l'utilisation de la clathrine peuvent être associés à certaines pathologies. Par exemple, des mutations au niveau des gènes codant pour la clathrine ou ses régulateurs ont été identifiées dans certains cas de maladies neurodégénératives telles que la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer. Cependant, il convient de noter que ces liens restent encore largement à étudier et ne permettent pas de conclure directement sur une causalité entre les troubles de la clathrine et ces maladies complexes.

Chaque hydrolase acide est ensuite ciblée vers un lysosome. Le lysosome lui-même est apparemment protégé de la digestion par ... lysosomes végétales), l'équivalent des lysosomes des cellules animales. Elle contient une variété d'enzymes hydrolytiques aux ... Les lysosomes sont des organites cellulaires de 0,2 à 0,5 micron présents dans le cytosol de toutes les cellules eucaryotes, ... Le lysosome fut décrit et nommé pour la première fois en 1955 par Christian de Duve. L'anomalie du fonctionnement enzymatique ...
Lysosomes, glyoxysomes, peroxysomes, 1975. Physiologie végétale, 1974. Les membranes protoplasmiques, 1971. Le métabolisme des ...
En, enveloppe nucléaire ; G, appareil de Golgi (dictyosome) ; L, lysosome ; N, noyau ; Nu, nucléole ; P, plasmalemmes accolés ... quelques lysosomes secondaires et surtout, des inclusions feuilletées particulières issues du matériel lamellaire des saccules ...
Ils s'accumulent notamment dans les lysosomes. Ils y forment des aiguilles de phosphate d'uranyle, ainsi que dans les ...
Article détaillé : lysosome. Les lysosomes sont des organites qui contiennent des enzymes hydrolytiques utilisées pour la ... Les lysosomes interviennent également dans la digestion de composants de la cellule elle-même dans le cadre du processus appelé ... Comme les lysosomes des cellules animales, les vacuoles ont un pH acide et contiennent des enzymes hydrolytiques. Le pH acide ... Les lysosomes réalisent la digestion intracellulaire des substances absorbées par phagocytose en fusionnant avec le phagosome ...
Le lysosome s'unit au phagosome pour former alors une phagolysosome et déverse son contenu dans le lysosome après avoir été ... Article détaillé : Lysosome. Les lysosomes sont des vésicules sphériques dont le diamètre varie entre 0,1 et 1 micromètre. Ils ... Les lysosomes permettent de maintenir ces enzymes à l'écart du reste de la cellule car, dans le cas contraire, ils pourraient ... Les lysosomes déversent également leurs enzymes vers le milieu extérieur par exocytose, pour dégrader aussi d'autres structures ...
... être considérés comme des lysosomes. On a décrit dans les neutrophiles de nombreux enzymes lysosomiaux : nucléase, nucléotidase ...
Participation à la découverte des lysosomes et des peroxysomes. - L'une des premières descriptions moléculaires du ...
Elle va fusionner avec un lysosome. Les enzymes lysosomiales et les radicaux libres de l'oxygène (notamment l'hypochlorite) ...
Les cellules phagocytaires présentent des anomalies avec des lysosomes géants anormaux. L'activité des cellules NK est ...
p62 est dégradé une fois que l'autophagosome a fusionné avec un lysosome, ce qui fait de lui un bon marqueur pour estimer ... Une partie du cytoplasme est ainsi recyclé par ses propres lysosomes. Ce mécanisme est aussi une source d'énergie et d'acides ... L'autophagosome ainsi formé va ensuite fusionner avec un lysosome pour dégrader les composés capturées. Plusieurs compartiments ... puis la dégradation de ces composés après fusion avec un lysosome. C'est la seule voie qui puisse dégrader massivement des ...
Les proies sont ingérées par endocytose, puis digérées par les lysosomes. De nombreuses espèces possèdent un cytostome. Biofilm ...
... provenant des lysosomes) éliminent l'enveloppe protéique du virus. Cela libère ou rend accessible l'acide nucléique ou le ...
Seul ou combiné à d'autres colorants, il colore : les lysosomes en rouge ; les tissus embryonnaires (en combinaison avec le ... être utilisé pour différencier les cellules vivantes qui intégreront le rouge neutre dans leurs lysosomes, des cellules mortes ...
... maladie dans laquelle l'absence de maltase acide des lysosomes, empêche sa dégradation. Le glycogène est mis en évidence par le ...
La lipofuscine vient du vieillissement des lysosomes contenus dans toutes les cellules. Quand les lysosomes sont âgés, ils ne ...
Il reste lié aux hydrolases acides jusqu'à ce que le pH passe de 6,6 à 6,0 dans les lysosomes, valeur à laquelle il se détache ... Il constitue un signal pour précurseurs protéiques des hydrolases acides des lysosomes. Un résidu M6P est lié à ces précurseurs ...
Le glycogène s'accumule dans les lysosomes et finit par tuer la cellule. Cela affecte différents tissus, dont le cœur, les ... Comme l'enzyme défectueuse est localisée au niveau du lysosome, elle est souvent classée comme une maladie de surcharge ... évidence par des méthodes de coloration des lysosomes chargées de glycogène. Cependant chez 20 à 30 % des individus atteints de ...
On trouve ces pigments sous forme de granules qui sont des lysosomes spécialisés. Il est composé : du rhabdome des cellules ...
Des accumulations de mercure intracellulaire ont aussi été observées, dans les lysosomes principalement. Du mercure ...
Pour cette raison, la vacuole ne s'acidifie pas ni ne fusionne aux lysosomes. A. phagocytophilum se divise ensuite jusqu'à la ...
Lysosome-endosome Fusion and Lysosome Biogenesis », sur Journal of cell science, 2000 may (PMID 10751143, consulté le 9 mai ... Le LDL reste dans l'endosome et est acheminé vers les lysosomes pour y être traité. Le LDL se dissocie en raison de ... Enfin, les endosomes perdent RAB5A et acquièrent RAB7A, ce qui les rend aptes à fusionner avec les lysosomes. Il a été démontré ... Les lysosomes se réforment par recondensation pour atteindre leur densité normale, plus élevée. Cependant, avant que cela ...
En microscopie électronique on remarque que ces vésicules sont en fait des lysosomes. On distingue aussi un appareil de Golgi ...
Elles pénètrent alors dans la cellule où elles sont dégradées par les lysosomes. Lorsque le foie fonctionne mal, par exemple en ...
Les lysosomes sont des organites cellulaires ayant pour fonction la lyse des cellules. Ils sont très utiles dans la défense des ... Des études ont démontré que la structure de cette protéine était génétiquement intimement liée à celle des lysosomes. ... Selon certains chercheurs, la forte ressemblance des lysosomes avec α-lactalbumine laisserait supposer un nouveau cas ...
Les lysosomes et les granules cellulaires peuvent aussi servir à séquestrer ces métaux. Les mécanismes varient selon les ...
Pendant l'étape de digestion, il y a l'activation de lysosomes, constituant ainsi un phagolysosome. Les divers enzymes vont se ... La multiplication du micro-organisme : qui empêche la fusion des lysosomes (Listeria, Legionella, Chlamydia, Mycobacterium ... à la fusion des lysosomes avec la membrane du phagosome constituant ainsi un phagolysosome duquel les divers enzymes vont se ...
... E est exprimée intracellulairement, localisée au niveau du Golgi, des endosomes et des lysosomes. Les molécules CD1 du ...
... les lysosomes ne contiennent que peu de lipases). On observe chez les mycobactéries un ralentissement des échanges nutritifs : ...
En s'accumulant dans les endosomes et lysosomes des cellules, la chloroquine augmente le pH dans ces organelles, altérant ainsi ... La dégradation des composants emprisonnés dans l'autophagosome dépend de la fusion avec un lysosome, une autre vésicule ... L'autophagie devient inefficace dès lors qu'ORF3a empêche la fusion des autophagosomes avec les lysosomes. Un autophagosome est ...
Chaque hydrolase acide est ensuite ciblée vers un lysosome. Le lysosome lui-même est apparemment protégé de la digestion par ... lysosomes végétales), léquivalent des lysosomes des cellules animales. Elle contient une variété denzymes hydrolytiques aux ... Les lysosomes sont des organites cellulaires de 0,2 à 0,5 micron présents dans le cytosol de toutes les cellules eucaryotes, ... Le lysosome fut décrit et nommé pour la première fois en 1955 par Christian de Duve. Lanomalie du fonctionnement enzymatique ...
Explorez les thèmes de recherche abordés par ce projet. Ces libellés sont générés sur la base des prix/subventions sous-jacents. Ensemble, ils forment une empreinte digitale unique ...
Les lysosomes au centre de la propagation de la maladie de Parkinson ... Des nanotubes reliant les neurones permettent la diffusion de la maladie de Parkinson par les lysosomes ...
... et sont appelés lysosomes périnucléaires. Les lysosomes périphériques sont situés près de la memmbrane plasmique. ... Les lysosomes, bien quils puissent se déplacer de manière bidirectionelle (, sont localisés, à létat déquilibre, dans la ... 2. Les lysosomes périnucléaires, par rapport aux lysosomes périphériques :. * Disposition des lysosomes. (Figure : vetopsy.fr ... trafic des lysosomes suivant le taux de cholestérol),. * à la protrudine et FYCO1 (. inhibition du trafic des lysosomes par la ...
cholestérol et trafic des endosomes tradifs/lysosomes).. Le complexe Rab7-RILP-dynéine/dynactine sassocie à un capteur de ... Les contacts entre le RE et les endosomes tardifs/lysosomes impliquent les protéines VAP (VAMP-Associated Protein) ancrées au ... 3. Le transfert bidirectionnel du cholestérol se produit également aux contacts entre le RE et les endosomes tardifs/lysosomes ... Endosomes multivésiculaires (MVE/MVB) et lysosomes. 1. Vue densemble et échanges de molécules Sommaire ...
A vesicular transport pathway shuttles cargo from mitochondria to lysosomes. Curr Biol. 24;22(2):135-41, 2012 HSFO 5769 and BRP ...
Observations des lysosomes étiquetés et GFP:: ubiquitine peut être utilisé pour déterminer sil ya colocalisation entre les ... Sil est souhaitable de voir des structures comme les lysosomes ou les mitochondries, les adultes peut être injecté par un ... Par exemple, on peut suivre des organites spécifiques, comme les lysosomes ou les mitochondries, utilisant des colorants ... être utilisée pour suivre le devenir des lysosomes dans lembryon après la fécondation. Linjection dun traceur marqué peut ...
Nanoparticules dor vues en microscopie électronique à lintérieur des lysosomes dune cellule. Author provided Comme attendu, ... Pour des nanoparticules doxyde de fer, la réponse est oui : elles sont dissoutes au sein du lysosome et les ions libérés sont ... En pratique, les cellules produisent dans le lysosome des espèces très oxydantes, capables darracher des atomes dor. Une fois ... On sait quils saccumulent dans des compartiments particuliers, les lysosomes, chargés de détruire des protéines endommagées ...
lysosome : dégradation des gros composés organiques. 2.1.2.3. appareil de Golgi : modification et emballage des protéines ...
Un lysosome, véritable "poubelle cellulaire" dont le rôle est de dégrader la plupart des macromolécules biologiques, se lie à ... Lenzyme du lysosome décompose ce "déchet cellulaire". Ce quil en reste est alors utilisé pour devenir une source dénergie. ...
Une fois ingérées, les cellules sont enveloppées dans la membrane dun organite appelé lysosome et digérées. Cela pourrait ... expliquer une partie des nombreux lysosomes qui caractérisent les cellules sénescentes. Cette dégradation fournit des blocs de ...
Dans ces macrophages, lautophagie cellulaire (processus de dégradation dune partie du cytoplasme par ses propres lysosomes) ... Laltération des lysosomes, dans létape terminale de lautophagie en présence de nanotubes, a été identifiée comme étant le ... 1] Carbon nanotubes, but not spherical nanoparticles, block autophagy by a shape related targeting of lysosomes in murine ... Ceci résulte de la perturbation de lexpression dune protéine, la SNAPIN, indispensable au fonctionnement des lysosomes.. ...
lysosomes. Leffet de ces empreintes est plus marqué chez les rongeurs chez lesquels les femelles saccouplent à plusieurs ...
Par la suite, ils fusionnent la vacuole contenant les microbes avec un lysosome. Les lysosomes peuvent contenir des formes ...
En dehors des maladies dues au lysosome et au peroxysome, existe-t-il des anomalies du transport des sphingoglycolipides par ... La plupart des neurolipidoses touchent le lysosome, impliqué dans la dynamique cellulaire puisquil contient des enzymes qui ... lysosome, peroxysome, mitochondrie) ou dans son cytoplasme [5], ou à des anomalies du trafic intracellulaire. Elles peuvent se ... évidence dune anomalie de transport du cholestérol qui ne peut sortir du lysosome et dont laccumulation est objectivée par le ...
... à trés longue chaine dans les LYSOSOMES. Il affecte principalement la matière blanche du SYSTÈME NERVEUX CENTRAL et du CORTEX ... à trés longue chaine dans les LYSOSOMES. Il affecte principalement la matière blanche du SYSTÈME NERVEUX CENTRAL et du CORTEX ... à trés longue chaine dans les LYSOSOMES. Il affecte principalement la matière blanche du SYSTÈME NERVEUX CENTRAL et du CORTEX ...
Lysosomes Créées par lappareil de Golgi, elles aident à briser les grosses molécules en molécules plus petites, que la cellule ...
Les résultats de données in vitro[1, 2] indiquent quune enzyme présente dans les lysosomes des cellules, la sphingomyélinase ...
Les cellules présentent une importante activité de synthèse protéique avec de nombreux lysosomes. ...
La cystéamine participe dans les lysosomes à une réaction déchange thiol-disulfure transformant la cystine en cystéine et en ... un complexe de disulfures de cystéine-cystéamine, tous deux pouvant sortir des lysosomes chez les patients souffrant de ...
The fascinating world of lysosomes 04/04/2024 08:30 - 04/04/2024 18:00 ...
... lysosome. Ainsi, la régulation de YAP par mTOR et lautophagie est un nouveau mécanisme de contrôle de la croissance, ... YAP accumulation in TSC1/TSC2 deficient cells is due to impaired degradation of the protein through the autophagosome/lysosome ... lysosome. Ainsi, la régulation de YAP par mTOR et lautophagie est un nouveau mécanisme de contrôle de la croissance, ... YAP accumulation in TSC1/TSC2 deficient cells is due to impaired degradation of the protein through the autophagosome/lysosome ...
Toutefois, à cause dune mutation génétique, lenzyme produite natteint pas les lysosomes où elle est censée dégrader le GL-3. ... Une fois rendue dans les lysosomes, lenzyme α‐Gal A peut dégrader le GL-3 qui sy est accumulé. Cette approche vise les ... afin de permettre son transport vers les lysosomes (ce médicament agit comme un « chaperon pharmacologique »). ...
Ce site Web utilise des cookies pour améliorer votre expérience pendant que vous naviguez sur le site Web. Parmi ceux-ci, les cookies classés comme nécessaires sont stockés sur votre navigateur car ils sont essentiels au fonctionnement des fonctionnalités de base du site Web. Nous utilisons également des cookies tiers qui nous aident à analyser et à comprendre comment vous utilisez ce site Web. Ces cookies ne seront stockés dans votre navigateur quavec votre consentement. Vous avez également la possibilité de désactiver ces cookies. Mais la désactivation de certains de ces cookies peut affecter votre expérience de navigation. ...
Les Appels dOffres VML Programmes de recherche financés Le Conseil scientifique et médical Les Clés du Lysosome Financer sa ... Situé au cœur de chacune de nos cellules, le lysosome a pour rôle de dégrader, digérer et recycler des matières (appelées ... et de ladulte dont le point commun est une déficience génétique induisant un défaut de fonctionnement au niveau du lysosome. ... et de ladulte dont le point commun est une déficience génétique induisant un défaut de fonctionnement au niveau du lysosome. ...
elle renferme un réseau dorganites interagissants (noyaux, mitochondries, lysosomes, appareils de Golgi, etc …), eux-mêmes ...
... ainsi internalisée peut alors fusionner avec des lysosomes qui induisent une lipolyse et une protéolyse quasi complète de ses ...
Les Appels dOffres VML Programmes de recherche financés Le Conseil scientifique et médical Les Clés du Lysosome Financer sa ... Désormais il fait voyager notre Ami le Lysosome lors de chacune de ses courses en bateau et cest un bonheur et un honneur pour ... et de ladulte dont le point commun est une déficience génétique induisant un défaut de fonctionnement au niveau du lysosome. ...
Autrement dit, laction de tels agents (dont la fameuse chloroquine fait partie) diminue lacidité des lysosomes et empêche ... ces agents saccumulent dans les lysosomes, des organites cellulaires servant à dégrader les déchets), lactivation dune ...
  • Il y a donc dans le lysosome tout le matériel nécessaire à la dégradation d'une cellule. (wikipedia.org)
  • Les produits de la digestion peuvent être excrétés ou réutilisés par la cellule Dans les cellules végétales, c'est la vacuole qui abrite des phytolysosomes (lysosomes végétales), l'équivalent des lysosomes des cellules animales. (wikipedia.org)
  • Nanoparticules d'or vues en microscopie électronique à l'intérieur des lysosomes d'une cellule. (theconversation.com)
  • Dans ces macrophages, l'autophagie cellulaire (processus de dégradation d'une partie du cytoplasme par ses propres lysosomes) permet à la cellule de nettoyer son cytoplasme. (cea.fr)
  • Depuis peu, l'attention a été attirée par la révélation tardive, chez l'adolescent ou l'adulte, de maladies métaboliques d'origine génétique, dues, entre autres, à l'altération d'enzymes présentes dans des organites de la cellule (lysosome, peroxysome, mitochondrie) ou dans son cytoplasme [5], ou à des anomalies du trafic intracellulaire. (academie-medecine.fr)
  • Lysosomes Créées par l'appareil de Golgi, elles aident à briser les grosses molécules en molécules plus petites, que la cellule pourra alors utiliser. (genial.ly)
  • Il peut s'agir de la membrane plasmique, ou de la membrane d'un endosome ou d'un lysosome si le virus est endocyté par sa cellule cible. (ens.fr)
  • dans les cellules phagocytaires, les phagosomes (vésicules contenant des déchets ou une bactérie) sont transformés en phagolysosome par association avec un lysosome ou un endolysosome. (wikipedia.org)
  • Une fois ingérées, les cellules sont enveloppées dans la membrane d'un organite appelé lysosome et digérées. (aaafasso.fr)
  • Les résultats de données in vitro [1, 2] indiquent qu'une enzyme présente dans les lysosomes des cellules, la sphingomyélinase acide (ASM), est activée par le virus lors de sa fixation à son récepteur cellulaire ACE-2, induisant la synthèse d'une classe spécifique de lipides, les « céramides », dans la membrane des cellules. (aphp.fr)
  • En outre, l'accumulation de YAP dans les cellules déficientes TSC1 / TSC2 pourra être dû à la dégradation de la protéine altéré par le système de l'autophagosome / lysosome. (theses.fr)
  • Situé au cœur de chacune de nos cellules, le lysosome a pour rôle de dégrader, digérer et recycler des matières (appelées métabolites) issues du fonctionnement cellulaire. (vml-asso.org)
  • Un second acteur, les « TNT » permet la propagation des fibrilles d'α-syn de cellules donneuses aux cellules receveuses et vont jusqu'à transférer ces fibrilles à l'intérieur des lysosomes. (santelog.com)
  • Par microscopie électronique de pointe, les scientifiques français montrent que les fibrilles d'α-syn influent alors sur la morphologie des lysosomes et altèrent leur fonction et leur distribution dans les cellules neuronales, ce qui accélère en fait la propagation de la maladie. (santelog.com)
  • Certaines protéines sont des marqueurs de la membrane lysosomale : LAMP-1 et LAMP-2 (Lysosomal-associated membrane proteines) Les lysosomes contiennent des enzymes digestives (hydrolases acides) pour digérer les macromolécules. (wikipedia.org)
  • Les lysosomes contiennent des enzymes digestives (hydrolases acides) pour digérer les macromolécules . (wikipedia.org)
  • Par exemple, on peut suivre des organites spécifiques, comme les lysosomes ou les mitochondries, utilisant des colorants marqués par fluorescence. (jove.com)
  • S'il est souhaitable de voir des structures comme les lysosomes ou les mitochondries, les adultes peut être injecté par un colorant fluorescent avant la visualisation. (jove.com)
  • On distingue en jaune les autophagosomes (vésicules qui emprisonnent de façon non sélective des constituants du cytoplasme), et en rouge les autolysosomes, résultant de la fusion d'un autophagosome et d'un lysosome. (cea.fr)
  • Ces chercheurs de l'Institut Pasteur, documentent, ici dans la revue PLoS Biology, le rôle clé des lysosomes, des organites cellulaires impliqués dans la dégradation des molécules et l'autophagie. (santelog.com)
  • Toutefois, à cause d'une mutation génétique, l'enzyme produite n'atteint pas les lysosomes où elle est censée dégrader le GL-3. (fabrycanada.com)
  • Une fois rendue dans les lysosomes, l'enzyme α‐Gal A peut dégrader le GL-3 qui s'y est accumulé. (fabrycanada.com)
  • Une fois dans le muscle, l'enzyme doit ensuite être acheminée jusqu'à l'intérieur des lysosomes sans se dégrader trop rapidement, une étape qui rencontre aussi des écueils. (medipedia.be)
  • fonctions des MCS RE/endosomes ), et en particulier au positionnement des lysosomes. (vetopsy.fr)
  • de la formation du complexe Rab7 - RILP - PLEKHM1 qui recrute le complexe de liaison HOPS aux endosomes tardifs / lysosomes afin qu'ils puissent fusionner avec les autophagosomes , lors de taux de cholestérol adéquat . (vetopsy.fr)
  • Système endo-lysosomal : réticulum endoplasmique : sites de contact membranaire (MCS) du RE : endosomes multivésiculaires (MVE/MVB) et lysosomes : 1. (vetopsy.fr)
  • L'importance des MCS du réticulum endoplasmique est essentielle, en particulier pour les endosomes ou corps multivésiculaires (MVE/MVB) et les lysosomes . (vetopsy.fr)
  • Ceci forme un autophagosome, qui, par fusion avec un endolysosome ou un lysosome, aboutirait à la formation d'un autophagolysosome. (wikipedia.org)
  • Les lysosomes sont formés dans l'appareil de Golgi ou le réticulum endoplasmique. (wikipedia.org)
  • 1. Les lysosomes périphériques sont situés près de la membrane plasmique. (vetopsy.fr)
  • Au niveau cellulaire, la membrane plasmique et le système endosomal évalue le contenu de leur milieu environnant, en particulier les nutriments ( The lysosome: A crucial hub for AMPK and mTORC1 signalling 2017 et Mechanisms of lysosomal positioning and movement 2018 ). (vetopsy.fr)
  • Ces pompes à protons et ces canaux ioniques permettent le maintien à l'intérieur des lysosomes d'un pH compris entre 4,5 et 5, indispensable au fonctionnement des hydrolases acides qu'ils contiennent. (wikipedia.org)
  • Ceci résulte de la perturbation de l'expression d'une protéine, la SNAPIN, indispensable au fonctionnement des lysosomes. (cea.fr)
  • L'anomalie du fonctionnement enzymatique d'une des enzymes contenues dans le lysosome est responsable de maladies lysosomales. (wikipedia.org)
  • Pour fonctionner correctement, les enzymes digestives requièrent l'environnement acide du lysosome. (wikipedia.org)
  • « En altérant la fonction lysosomale, les fibrilles d'α-syn bloquent leur propre dégradation par les lysosomes, qui deviennent alors le point central de propagation de la maladie » , écrivent les chercheurs dans leur communiqué . (santelog.com)
  • L'échange de lipides par formation de gouttelettes lipidiques (Lipid Droplets ou LD) dépend de la composition membranaire spécifique de chaque organite ( And three's a party: lysosomes, lipid droplets, and the ER in lipid trafficking and cell homeostasis 2019 ). (vetopsy.fr)
  • Sous l'appellation de « maladies lysosomales » sont regroupées plus de 50 maladies handicapantes de l'enfant et de l'adulte dont le point commun est une déficience génétique induisant un défaut de fonctionnement au niveau du lysosome. (vml-asso.org)
  • On sait qu'ils s'accumulent dans des compartiments particuliers, les lysosomes , chargés de détruire des protéines endommagées et des corps étrangers et éviter leurs effets délétères. (theconversation.com)
  • De 20 maladies connues dans les années 1990, les scientifiques définissent aujourd'hui plus de 50 maladies causées par un dysfonctionnement des lysosomes ou d'une de leurs protéines digestives. (wikipedia.org)
  • Or, les nanomatériaux pourraient se retrouver dans les lysosomes, organe terminal de l'autophagie, dont le dysfonctionnement pourrait représenter un nouveau mécanisme de toxicité des nanomatériaux. (cea.fr)
  • Désormais il fait voyager notre Ami le Lysosome lors de chacune de ses courses en bateau et c'est un bonheur et un honneur pour nous qu'il rejoigne officiellement notre combat et participe à promouvoir nos actions. (vml-asso.org)
  • ubiquitine peut être utilisé pour déterminer s'il ya colocalisation entre les vésicules ubiquitinées et des lysosomes. (jove.com)
  • Ils peuvent mettre en évidence une quantité anormalement élevée de glycosaminoglycanes (GAG, les molécules qui s'accumulent anormalement dans les lysosomes), dans les urines. (lysomed.be)
  • Leukodystrophie récessive liée à l'X caractérisée par une accumulation anormale d'acides gras saturés à trés longue chaine dans les LYSOSOMES. (cismef.org)
  • Chaque hydrolase acide est ensuite ciblée vers un lysosome. (wikipedia.org)
  • La vitamine A contribue à maintenir les tissus épithéliaux et est importante pour la stabilité du lysosome et la synthèse des glycoprotéines. (msdmanuals.com)
  • Le lysosome fut décrit et nommé pour la première fois en 1955 par Christian de Duve. (wikipedia.org)