Un ferredoxin-containing enzyme qui catalyse la coenzyme A-dependent la décarboxylation de oxydatif acetyl-COENZYME A et de pyruvates CARBON de titane.
ATP : Pyruvate 2-O-phosphotransferase. Un phosphotransférase qui catalyse de façon réversible de la phosphorylation de pyruvate phosphoenolpyruvate en présence d'ATP. Ça a quatre isoenzymes (G, D, M1 et M2). Une carence de l'enzyme entraîne une anémie hémolytique. CE 2.7.1.40.
Complexes Multienzyme un responsable de la formation d'Acetyl coenzyme A du pyruvate. L ’ enzyme composantes sont pyruvate déshydrogénase (Lipoamide) ; dihydrolipoamide Acetyltransferase ; et Lipoamide alcool-déshydrogénase. Pyruvate déshydrogénase complexe est sujet à trois types de contrôle : Inhibé par acetyl-CoA et Nadh ; influencés par l'énergie de la cellule, et a inhibé les isoenzymes quand un spécifique de la sérine pyruvate décarboxylase est phosphorylée par l'ATP. Pyruvate déshydrogénase (Lipoamide) -Phosphatase catalyse la réactivation du complexe. (Encyclopedia Concise biochimie et de biologie moléculaire, 3ème éditeur)

Je suis désolé, mais il semble y avoir une petite confusion dans votre question. Il n'y a pas d'enzyme connue sous le nom de "Pyruvate Synthase". Cependant, il existe une enzyme appelée "Pyruvate synthase" ou "Pyruvate déshydrogénase complexe" qui joue un rôle crucial dans la respiration cellulaire et la production d'énergie.

La Pyruvate déshydrogénase complexe est une enzyme multimérique qui catalyse la conversion du pyruvate en acétyl-CoA, un composé clé dans le cycle de l'acide citrique (cycle de Krebs). Ce processus permet de relier la glycolyse au cycle de l'acide citrique et de fournir des molécules d'acétyl-CoA pour la biosynthèse des acides gras et le métabolisme des acides aminés. La réaction globale catalysée par ce complexe enzymatique est la suivante :

Pyruvate + CoASH + NAD+ → Acétyl-CoA + CO2 + NADH + H+

J'espère que cela clarifie la définition médicale de la Pyruvate déshydrogénase complexe. Si vous aviez une question différente ou plus spécifique en tête, n'hésitez pas à me la poser à nouveau.

La pyruvate kinase est un enzyme clé dans la glycolyse, qui est le processus métabolique par lequel le glucose est converti en énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate). Plus précisément, la pyruvate kinase catalyse la dernière étape de la glycolyse, dans laquelle le phosphate de haut niveau de l'ADP est transféré au pyruvate pour former de l'ATP et du phosphore.

L'isoforme principale de cette enzyme se trouve dans les érythrocytes (globules rouges), où elle joue un rôle crucial dans la production d'énergie nécessaire à maintenir leur forme et fonction. Des mutations dans le gène qui code pour la pyruvate kinase peuvent entraîner une activité enzymatique réduite, ce qui peut conduire à une anémie hémolytique congénitale, également connue sous le nom de défaut de pyruvate kinase.

Cette condition est caractérisée par la destruction prématurée des globules rouges (hémolyse), entraînant une anémie, une fatigue, une jaunisse et d'autres symptômes. Le traitement peut inclure des transfusions sanguines, des suppléments de fer, des médicaments pour augmenter l'activité de la pyruvate kinase ou une greffe de moelle osseuse.

Le complexe du pyruvate déshydrogénase (CPD) est un ensemble d'enzymes multimériques qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme énergétique des organismes vivants. Il intervient spécifiquement dans la transition entre les voies glycolytiques et le cycle de Krebs, en catalysant la conversion du pyruvate en acétyl-CoA.

Ce processus, connu sous le nom de décarboxylation oxydative du pyruvate, est essentiel pour la production d'énergie dans la cellule. Le complexe CPD se compose de trois principaux enzymes : la pyruvate déshydrogénase (E1), la dihydrolipoyl acétyltransférase (E2) et la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3).

Ces enzymes travaillent ensemble pour convertir le pyruvate, un produit final de la glycolyse, en acétyl-CoA, qui peut ensuite être oxydé dans le cycle de Krebs pour produire du ATP, l'unité énergétique de la cellule. Le CPD est régulé par des mécanismes complexes, y compris des modifications covalentes et des interactions avec d'autres protéines, ce qui permet à la cellule de contrôler sa production d'énergie en fonction de ses besoins métaboliques.

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