Un branched-chain acides aminés essentiels qui a un stimulant. Ça favorise la croissance musculaire et des tissus réparer. C'est un précurseur de la pénicilline biosynthèse du sentier.
Une essence branched-chain aliphatiques acide aminé trouvé dans beaucoup de protéines. C'est un isomère de la leucine. Il est important et l'hémoglobine synthèse et la régulation de sucre dans le sang et niveaux d'énergie.
Un acide aminé important branched-chain essentielle pour hémoglobine formation.
Acides aminés qui ont une chaîne carbonée ramifiés.
Composés organiques que généralement contiennent une acides (-NH2) et un groupe de carboxyle (-COOH). Vingt alpha-amino aminés se sont ses unités qui sont polymerized pour former des protéines.
Un flavoprotein enzyme qui catalyse la formation de acetolactate de deux moles d pyruvate dans la biosynthèse du valine et de la formation de acetohydroxybutyrate alpha-ketobutyrate de pyruvate et de la biosynthèse du isoleucine. Cette enzyme était anciennement listé comme CE 4.1.3.18.
Les cétoacides sont des composés organiques acides qui contiennent un groupe fonctionnel cétone et un groupe carboxyle, produits dans le métabolisme lors d'un état de cétose pathologique, comme dans le diabète non traité ou l'alcoolisme sévère.
Les valérates sont des sels ou esters de l'acide valérénique, un composé organique présent dans la racine de la valériane, utilisé en médecine comme relaxant musculaire et sédatif léger pour traiter l'anxiété et les troubles du sommeil.
Une supplémentation en acides aminés essentiels survenant naturellement dans la forme L, qui est la forme active. On se retrouve à œufs, lait, gélatine, et aux protéines.
Acides aminés qui ne sont pas synthétisés par le corps humain en quantités suffisantes pour effectuer physiologique. Ils sont obtenus à partir des denrées alimentaires.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Le clivage des enzymes qui catalysent carbon-carbon un lien d'un acide 3-hydroxy Dorland, 28. (Éditeur) CE 4.1.3.
Enzymes qui enclencher le bris de Carbon-Oxygen insaturés lien menant à la suppression des médicaments par l'eau. CE 4.2.1.
Un acide aminé non essentiels qui apparaît dans des concentrations élevées dans son État libre dans le plasma. Il est produit de pyruvate par transamination. Elle est impliquée dans le sucre et acide IMMUNITY métabolisme, augmente, et fournit l'énergie pour le tissu musculaire, cerveau, et la CENTRALE le système nerveux.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Un acide qui les L-amino essentielle est importante à maints fonctions corporelles.
Les montants de substances variées dans besoin de nourriture par un organisme pour soutenir une vie saine.
Une sous-catégorie des enzymes de la classe qui catalysent transférase le transfert d ’ une acides groupe d ’ un donneur (généralement un acide aminé) sur un acceptor (généralement un 2-keto acidité gastrique). La plupart de ces enzymes sont pyridoxyl disodique protéines Dorland, 28. (Éditeur) CE 2.6.1.
Une enzyme qui active valine avec son transfert CE 6.1.1.9 spécifique.
Un genre de nombreux rapportés fongiques mitosporic ascomycetous teleomorphs. Antibiotiques type céphalosporine proviennent de ce genre.
Un acide aminé aromatique essentiel c'est un précurseur de mélanine ; dopaminergiques ; la noradrénaline (noradrénaline) et thyroxine.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du -2,3-dihydroxy-3-methylbutanoate (R) à (S) -2-hydroxy-2-methyl-3-oxobutanoate en présence de NADP. Elle est impliquée dans la biosynthèse du - Valine, leucine, isoleucine ; pentothenate et coenzyme A. Ce enzyme était initialement classés comme CE 1.1.1.89.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Une enzyme spécifique qui active isoleucine avec son transfert. CE 6.1.1.5.
Aliphatiques aminés contenant 4 carbones dans une configuration branched-chain. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide et amides qui contiennent les 2-carboxypropane structure.
L'éloignement d'un groupe de carboxyle, sous la forme de dioxyde de carbone, d'un composé chimique.
Mutagenèse génétiquement modifiées dans un site spécifique la molécule d'ADN que introduit une base substitution, ou une ou l'effacement.
Les interférences dans la synthèse de l ’ enzyme en raison du niveau élevé d'une substance généralement observé, un métabolite causerait la dépression, dont la présence du gène responsable de la synthèse enzymatique.
Stable atomes de carbone qui ont le même numéro atomique comme l'élément de carbone, mais diffèrent à poids atomique. C-13 est une écurie isotopique.
Naturelle expérimentalement ou le remplacement d ’ un ou plusieurs ACIDS AMINO dans une protéine avec une autre. Si un acide aminé fonctionnellement équivalents substitué, la protéine peut conserver une activité de type sauvage. Remplacement peut également diminuer, zoom, ou éliminer les protéines. Expérimentalement fonction substitution est souvent utilisé pour étudier l'activité des enzymes et site de fixation propriétés.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Une enzyme qui joue un rôle dans le ; leucine, isoleucine et valine catabolisants par voies catalysant l ’ oxydation du 2-methyl-3-oxopropanate à propanoyl-CoA utilisant NAD + comme un déficit en semialdéhyde succinique déshydrogénase coenzyme. Methylmalonate est caractérisé par des valeurs élevées BETA-ALANINE et 3-hydropropionic acide.
Une supplémentation en acides aminés essentiels. Il est souvent associé à des aliments pour animaux.
Fait interner un acide aminé qui est utilisé expérimentalement pour étudier la structure des protéines et la fonction. C'est structurellement proche de méthionine, cependant il ne contient pas de soufre.
Un élément dont le symbole N, numéro atomique 7, et poids atomique [14.00643 ; 14.00728]. Azote existe sous forme de gaz diatomiques et invente de 78 % de l'atmosphère terrestre par volume, c'est une électrice de protéines et d'acides nucléiques et retrouvée dans toute cellule vivante.
Un acide aminé non essentiels. On se retrouve principalement dans la gélatine et soie fibroin et utilisées en thérapeutique comme nutritif. C'est aussi un neurotransmetteur inhibiteur vite.
Les nitrosoguanidines sont des composés organiques qui contiennent un groupe fonctionnel nitroso (-N=O) et un groupe guanidino (-NH-C(=NH)-NH2), souvent utilisés en recherche médicale pour l'étude de mutagénicité et carcinogénicité.
Formes et des dérivés du pentanol isomère (C5H11OH).
Une enzyme octameric appartenant à la superfamille de l ’ acide aminé Dehydrogenases. Leucine déshydrogénase catalyse la désamination oxydatif réversible de L-Leucine, à 4-methyl-2-oxopentanoate (2-ketoisocaproate) et AMMONIA, avec la réduction correspondante du cofacteur NAD +.
Raccourci formes de mots ou phrases utilisé pour la briéveté.
Travaille contenant des informations articles sur des sujets dans chaque domaine de connaissances, généralement dans l'ordre alphabétique, ou un travail similaire limitée à un grand champ ou sujet. (De The ALA Glossaire Bibliothèque et information de Science, 1983)
Une famille de métallique electronegative, généralement, groupe 17 (anciennement groupe VIIa recombinant) du tableau périodique.
La création d'une amine. Ça peut être produite par le fait d'ajouter une acides groupe pour un composé organique ou réduction de la nitro groupe.
Période de temps de 1801 par 1900 du fréquent ère.
Un peu acide lait nourriture produite par fermentation liée à l ’ action de Lactobacillus et Streptococcus Thermophilus.
Toute nourriture qui a été complété par nutriments essentiels soit en quantité sont supérieurs à ceux présents normalement ou qui ne sont pas présents dans la nourriture normalement. Fortifié nourriture comporte également du nourriture auquel divers nutriments ont été ajoutés à compenser ceux éliminé par raffinement ou transformation. (De Segen, Dictionary of Modern Medicine, 1992)
Une plante espèce du genre agrumes famille RUTACEAE qui fournit le familier orange fruit qui est également une source d'huile d'orange.
Les composants utilisés comme nourriture supplémentation calcique, la nourriture pour fournir le corps avec du calcium, calcium alimentaire est nécessaire pendant croissance pour la croissance osseuse et pour l'entretien du squelette intégrité plus tard dans la vie pour éviter une ostéoporose.
Recettes ou des reçus provenant de l'entreprise, travail, ou investissement.
Des liquides qui sont potable. (De Merriam Webster Collegiate 10éme éditeur)
Certaines substances mélangées à des aliments et remède pour améliorer la qualité de goût.

La valine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il est classé comme un acide aminé ramifié ou BCAA (Branched-Chain Amino Acid) en raison de sa structure chimique particulière.

Dans le corps, la valine joue plusieurs rôles importants :

1. Elle aide dans la croissance et la réparation des tissus, en particulier ceux du muscle squelettique.
2. Elle participe au métabolisme énergétique, spécialement pendant l'exercice physique intense, où elle peut être utilisée comme source d'énergie alternative aux glucides.
3. Comme les autres BCAA, la valine aide à réguler le niveau de certains neurotransmetteurs dans le cerveau, ce qui pourrait avoir des implications sur l'humeur et le comportement.

On trouve la valine dans divers aliments protéinés tels que la viande, les produits laitiers, les œufs, les noix, les légumineuses et certains céréales complètes.

L'isoleucine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il joue un rôle crucial dans la structure des protéines et est également important dans le métabolisme de l'énergie.

L'isoleucine est classée comme un acide aminé ramifié (BCAA), ce qui signifie qu'elle a une chaîne latérale branchée dans sa structure moléculaire. Les BCAA, y compris l'isoleucine, sont métabolisés dans les muscles squelettiques et jouent un rôle important dans la réparation et la croissance musculaires.

L'isoleucine est importante pour la production d'hémoglobine, une protéine trouvée dans les globules rouges qui transporte l'oxygène vers les tissus du corps. Elle aide également à prévenir la dégradation des muscles pendant l'exercice et favorise la récupération après un entraînement intense.

Les aliments riches en isoleucine comprennent la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers, les légumineuses, les noix et les graines. Un apport adéquat en isoleucine est important pour maintenir une bonne santé globale, en particulier pour les personnes qui suivent un régime végétalien ou qui ont des besoins accrus en protéines, comme les athlètes.

La leucine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation ou les suppléments. Elle joue un rôle crucial dans la synthèse des protéines et est souvent décrite comme un acide aminé anabolisant en raison de sa capacité à stimuler la croissance et la réparation des tissus musculaires.

La leucine est également importante pour la régulation du métabolisme énergétique, en particulier pendant l'exercice physique intense. Elle peut aider à prévenir la dégradation des protéines et à favoriser la synthèse de nouvelles protéines, ce qui en fait un complément populaire pour les athlètes et les personnes cherchant à améliorer leur composition corporelle.

En termes de valeur nutritionnelle, la leucine est présente dans une variété d'aliments riches en protéines, tels que la viande, les œufs, les produits laitiers et certaines légumineuses comme les lentilles et les pois chiches. Cependant, il est important de noter que les régimes végétaliens peuvent être à risque de carence en leucine en raison de la faible teneur en cette substance dans les aliments d'origine végétale. Par conséquent, il peut être nécessaire pour les personnes suivant un régime végétalien de surveiller leur apport en leucine et éventuellement de prendre des suppléments pour répondre à leurs besoins nutritionnels.

Les acides aminés sont des molécules organiques qui jouent un rôle crucial dans la biologie. Ils sont les éléments constitutifs des protéines et des peptides, ce qui signifie qu'ils se combinent pour former des chaînes de polymères qui forment ces macromolécules importantes.

Il existe 20 acides aminés standard qui sont encodés dans le code génétique et sont donc considérés comme des «acides aminés protéinogéniques». Parmi ceux-ci, 9 sont dits «essentiels» pour les humains, ce qui signifie qu'ils doivent être obtenus par l'alimentation car notre corps ne peut pas les synthétiser.

Chaque acide aminé a une structure commune composée d'un groupe amino (-NH2) et d'un groupe carboxyle (-COOH), ainsi que d'une chaîne latérale unique qui détermine ses propriétés chimiques et biologiques. Les acides aminés peuvent se lier entre eux par des liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques, aboutissant finalement à la formation de protéines complexes avec une grande variété de fonctions dans le corps humain.

Les acides aminés sont également importants en tant que précurseurs de divers métabolites et messagers chimiques dans l'organisme, tels que les neurotransmetteurs et les hormones. Ils jouent donc un rôle essentiel dans la régulation des processus physiologiques et des fonctions corporelles.

L'acétolactate synthase (ALS) est une enzyme clé impliquée dans la biosynthèse des acides aminés essentiels à chaîne ramifiée, tels que la leucine, l'isoleucine et la valine. Cette enzyme catalyse la première étape de la voie du métabolisme appelée biosynthèse des acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA).

L'ALS est une cible importante pour certains herbicides, tels que le sulfonyluron et l'imidazolinone, qui inhibent son activité enzymatique et entraînent ainsi la mort des mauvaises herbes. Cependant, certaines souches de mauvaises herbes ont développé une résistance à ces herbicides en développant des mutations dans le gène de l'ALS qui confèrent une résistance à l'inhibition enzymatique.

En plus de son rôle dans la biosynthèse des acides aminés, l'ALS est également impliquée dans la réponse au stress oxydatif et peut jouer un rôle dans la régulation de la croissance et du développement des plantes. Des études ont montré que l'expression de l'ALS peut être régulée par des facteurs abiotiques tels que la lumière, le froid et la salinité, ainsi que par des facteurs biotiques tels que les pathogènes et les herbivores.

En médecine humaine, l'ALS n'a pas de rôle direct connu dans les maladies humaines. Cependant, certaines études ont suggéré que des mutations dans le gène de l'ALS pourraient être associées à des troubles neurologiques tels que la sclérose latérale amyotrophique (SLA) et la maladie de Parkinson. Ces associations sont encore en cours d'étude et ne sont pas encore bien comprises.

'Cétoacides' est un terme médical qui décrit un état dans lequel il y a une accumulation d'acides cétoniques dans le sang. Les acides cétoniques sont des composés produits par l'organisme lorsqu'il décompose les graisses pour obtenir de l'énergie, en particulier lorsque la glycémie est faible.

Dans des conditions normales, l'organisme peut réguler la production et l'élimination des acides cétoniques pour maintenir un équilibre sain. Cependant, dans certaines situations, telles que le diabète non contrôlé ou une famine prolongée, la production d'acides cétoniques peut dépasser la capacité de l'organisme à les éliminer, entraînant une accumulation dans le sang.

Cette accumulation peut entraîner une acidose métabolique, qui est une affection caractérisée par une augmentation du pH sanguin et une baisse du bicarbonate sérique. Les symptômes de l'acidose cétoacidotique peuvent inclure des nausées, des vomissements, des douleurs abdominales, une respiration rapide et profonde (appelée respiration de Kussmaul), une confusion mentale et, dans les cas graves, un coma.

Le traitement de l'acidose cétoacidotique implique généralement l'administration d'insuline pour abaisser la glycémie et réduire la production d'acides cétoniques, ainsi que des fluides intraveineux pour corriger les déséquilibres électrolytiques et hydrater le patient. Dans certains cas, une hospitalisation peut être nécessaire pour assurer un traitement et une surveillance étroits.

Les valérates sont des sels ou esters d'acide valérique, un acide carboxylique présent dans les racines de la valériane (Valeriana officinalis), une plante herbacée. Les composés à base de valérate sont souvent utilisés en médecine comme sédatifs légers, relaxants musculaires et aides au sommeil. Le valérate le plus couramment utilisé est le valérinate de pentoxyvyle, un médicament prescrit pour traiter l'anxiété et les troubles du sommeil. Les valérates sont généralement considérés comme sûrs avec une faible toxicité, mais ils peuvent interagir avec d'autres médicaments et provoquer des effets secondaires tels que des maux de tête, des étourdissements, des nausées et une somnolence excessive.

La thréonine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il joue un rôle crucial dans la production de protéines, le fonctionnement du système immunitaire, et le processus de cicatrisation des plaies. La thréonine est également importante pour le maintien de l'équilibre hydrique et la santé des tissus conjonctifs. On peut trouver ce acide aminé dans une variété d'aliments protéinés, y compris la viande, les produits laitiers, les œufs, les noix, les légumineuses et certains fruits de mer.

Les acides aminés indispensables (AAI) sont des acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme humain et doivent donc être obtenus à partir de sources alimentaires. Il y a neuf acides aminés essentiels pour les adultes : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions corporelles, telles que la croissance et le développement, la réparation des tissus, la production d'enzymes et d'hormones, et l'immunité. Une alimentation équilibrée et variée qui fournit une quantité adéquate de protéines peut aider à assurer un apport suffisant en acides aminés essentiels.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les oxo-acid-lyases sont des enzymes qui catalysent la réaction chimique de la lyse (décomposition) d'un oxo-acide. Un oxo-acide est un composé organique contenant un groupe carbonyle (-CO-) et un groupe carboxyle (-COOH). Les oxo-acid-lyases coupent ces molécules en deux parties au niveau du groupe carbonyle, produisant généralement une aldéhyde et une autre molécule. Ces enzymes jouent un rôle important dans de nombreux processus métaboliques, tels que la biosynthèse d'acides aminés et de nucléotides. Elles sont classées dans la classe EC 4.2.1 des oxydoréductases dans la nomenclature EC des enzymes.

Les hydro-lyases sont un type d'enzymes qui catalysent la réaction d'hydrolyse ou de lyse, c'est-à-dire la rupture d'une liaison chimique en présence d'eau. Plus précisément, les hydro-lyases facilitent la réaction entre un substrat et une molécule d'eau pour former deux produits différents.

Dans le contexte médical et biochimique, ces enzymes jouent un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la biosynthèse des acides aminés, des sucres et d'autres molécules organiques essentielles. Elles contribuent à la dégradation des nutriments et à la production d'énergie dans l'organisme.

Cependant, il est important de noter qu'il n'existe pas spécifiquement de "hydro-lyases" médicales ou liées à une pathologie particulière. Le terme fait référence à un type d'enzyme présent dans les systèmes vivants et participant aux processus biochimiques généraux.

L'alanine est un acide alpha-aminé qui est impliqué dans le métabolisme des protéines et du glucose dans le corps humain. C'est l'un des 20 acides aminés les plus courants que l'on trouve dans les protéines. L'alanine est également un neurotransmetteur inhibiteur dans le cerveau.

L'alanine transaminase (ALT) et l'aspartate transaminase (AST) sont deux enzymes qui contiennent de l'alanine et sont souvent utilisées comme marqueurs de dommages aux cellules hépatiques dans les tests sanguins. Des taux élevés d'ALT et d'AST peuvent indiquer une maladie du foie, telle qu'une hépatite ou une cirrhose.

En général, l'alanine est considérée comme un acide aminé non essentiel, ce qui signifie que le corps peut le produire à partir d'autres sources. Cependant, dans certaines conditions, telles que la croissance rapide ou une maladie grave, l'apport en alanine peut devenir important pour maintenir un métabolisme normal.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

La méthionine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il joue un rôle crucial dans une variété de processus physiologiques dans le corps humain.

La méthionine est essentielle pour la synthèse des protéines, car c'est l'un des 20 acides aminés qui servent de blocs de construction pour les protéines. Elle est également importante dans la production d'autres composés organiques soufrés tels que les acides aminés cystéine et taurine, ainsi que des molécules de signalisation cellulaire comme la S-adénosylméthionine (SAM).

De plus, la méthionine aide à maintenir l'équilibre homocystéine dans le corps. L'homocystéine est un acide aminé qui, lorsqu'il est présent en concentrations élevées, peut endommager les vaisseaux sanguins et augmenter le risque de maladies cardiovasculaires. La méthionine aide à convertir l'homocystéine en cystéine, ce qui contribue à maintenir des niveaux d'homocystéine sains.

Les aliments riches en méthionine comprennent la viande rouge, le poisson, les produits laitiers, les œufs, les noix et les légumineuses.

Les besoins nutritifs sont les apports recommandés en macronutriments (protéines, lipides, glucides) et micronutriments (vitamines, minéraux) nécessaires au bon fonctionnement de l'organisme pour assurer sa croissance, son développement, sa reproduction, sa réparation et son maintien en bonne santé. Ces besoins varient en fonction de l'âge, du sexe, du poids, de l'activité physique, des pathologies éventuelles et de la grossesse ou allaitement chez la femme. Il est important de respecter ces apports pour prévenir les carences nutritionnelles qui peuvent entraîner des troubles de santé à court ou long terme.

Les transaminases, également connues sous le nom d'aspartate aminotransférase (AST) et d'alanine aminotransférase (ALT), sont des enzymes présentes dans les cellules de plusieurs organes, mais surtout dans le foie. Elles jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés.

Lorsque les cellules hépatiques sont endommagées ou détruites, comme c'est le cas lors d'une hépatite, d'une cirrhose ou d'une nécrose hépatique, ces enzymes sont libérées dans le sang. Par conséquent, des taux élevés de transaminases dans le sang peuvent indiquer une maladie du foie ou d'autres affections qui endommagent les muscles squelettiques et cardiaques.

Des tests sanguins spécifiques peuvent être utilisés pour mesurer les niveaux de ces enzymes. Une augmentation des taux d'AST et/ou d'ALT peut aider au diagnostic, au staging et au suivi de diverses affections hépatiques et musculaires. Cependant, il est important de noter que des taux élevés ne sont pas spécifiques à une maladie particulière et doivent être interprétés en conjonction avec d'autres résultats de laboratoire et les antécédents médicaux du patient.

La valine-tRNA ligase, également connue sous le nom de valyl-tRNA synthétase, est un type d'enzyme qui joue un rôle crucial dans la biosynthèse des protéines. Plus précisément, cette enzyme est responsable de la liaison de l'acide aminé valine à son transfer RNA (tRNA) correspondant pendant le processus de traduction.

Dans le détail, la valine-tRNA ligase active l'acide aminé valine en formant une molécule d'adénosine triphosphate (ATP) liée à la valine, ce qui permet ensuite la formation d'une liaison ester avec le tRNA spécifique de la valine. Ce processus est essentiel pour garantir que seule la valine soit incorporée dans les protéines en cours de synthèse lorsque le codon correspondant (GUA, GUC, GUG) est rencontré sur l'ARN messager (ARNm).

La valine-tRNA ligase est une protéine essentielle à la vie et présente chez tous les organismes vivants. Des mutations dans le gène codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies génétiques rares, telles que la neurodégénérescence liée à l'X avec des inclusions ubiquitaires et une sclérose cérébrelle.

Acremonium est un genre de champignons filamenteux qui se trouve couramment dans l'environnement, y compris dans le sol, les plantes et l'eau. Certains membres de ce genre peuvent être des agents pathogènes opportunistes chez les humains, causant une variété d'infections fongiques superficielles et invasives. Ces infections sont plus susceptibles de se produire chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli, telles que les personnes atteintes du sida, les patients cancéreux ou ceux qui ont subi une greffe d'organe.

Les infections à Acremonium peuvent affecter divers organes et tissus, y compris la peau, les poumons, les os et le système nerveux central. Les symptômes dépendent de l'emplacement et de la gravité de l'infection. Par exemple, une infection pulmonaire peut causer de la toux, des expectorations, de la fièvre et un essoufflement, tandis qu'une infection cutanée peut provoquer des rougeurs, des gonflements, des démangeaisons et des lésions.

Le diagnostic d'une infection à Acremonium nécessite généralement une culture fongique et une identification microscopique du champignon. Le traitement dépend de la gravité et de l'emplacement de l'infection, mais il peut inclure des médicaments antifongiques tels que l'amphotéricine B, l'itraconazole ou le voriconazole. Dans les cas graves d'infections invasives, une intervention chirurgicale peut être nécessaire pour éliminer le champignon.

Il est important de noter qu'Acremonium est un genre de champignons qui contient de nombreuses espèces différentes, et toutes ne sont pas associées à des infections humaines. Certaines espèces d'Acremonium sont même utilisées dans l'industrie pour produire des enzymes et des médicaments.

La phénylalanine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par le corps humain et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il joue un rôle crucial dans la production de certaines protéines et des neurotransmetteurs comme la tyrosine, la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.

Une forme particulière de phénylalanine, appelée D-phénylalanine, est utilisée dans le traitement de certains types de douleurs chroniques. Cependant, une consommation excessive de phénylalanine peut être nocive pour les personnes atteintes d'une maladie génétique rare appelée phénylcétonurie (PKU), qui empêche l'organisme de décomposer correctement la phénylalanine. Une accumulation excessive de ce composé peut entraîner des dommages au cerveau et provoquer des retards mentaux et moteurs.

En résumé, la phénylalanine est un acide aminé essentiel important pour la production de protéines et de certains neurotransmetteurs, mais une accumulation excessive peut être nocive, en particulier pour les personnes atteintes de PKU.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Désolé, je n'ai pas pu trouver de terme spécifique appelé "Ketol-Acid Reductoisomerase" dans la littérature médicale. Cependant, il est possible que vous fassiez référence à l'enzyme "Dihydroxyacid Dehydratase and Ketol-Acid Reductoisomerase" (DHAD/KARI).

DHAD/KARI est une enzyme bifonctionnelle qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras chez les plantes, certaines bactéries et certains protozoaires. Cette enzyme catalyse deux réactions distinctes :

1. La déshydratation de l'acide dihydroxy à l'acide méso-cétonique (dihydroxyacid dehydratase, DHAD)
2. L'isomérisation et la réduction du cétonecarboxylate en acide hydroxycarboxylate (ketol-acid reductoisomerase, KARI)

Ces réactions sont importantes pour la synthèse des acides gras et la biosynthèse des isoprénoïdes. Des inhibiteurs de cette enzyme peuvent être utilisés comme herbicides et antimicrobiens.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

L'isoleucine-tRNA ligase, également connue sous le nom d'isoleucyl-tRNA synthetase, est un type d'enzyme qui joue un rôle crucial dans la biosynthèse des protéines. Plus précisément, cette enzyme est responsable de la liaison de l'acide aminé isoleucine à son transfer RNA (tRNA) correspondant.

Le processus de biosynthèse des protéines implique la traduction de l'ARN messager (ARNm) en une chaîne polypeptidique spécifique, qui se compose d'une séquence unique d'acides aminés. Chaque acide aminé est transporté vers le site de traduction par un tRNA spécifique, qui reconnaît et s'associe à un codon particulier sur l'ARNm.

L'isoleucine-tRNA ligase catalyse la réaction suivante :

isoleucine + ATP + tRNA^Ile → isoleucyl-tRNA^Ile + AMP + PP~i~

Dans cette réaction, l'enzyme active l'acide aminé isoleucine en formant une liaison ester avec l'ATP. Ensuite, l'isoleucyl-AMP est transféré sur le tRNA correspondant pour former un isoleucyl-tRNA, qui peut être utilisé dans la traduction de l'ARNm en protéines.

Les mutations dans les gènes codant pour l'isoleucine-tRNA ligase peuvent entraîner des maladies génétiques rares telles que la neuropathie axonale et le syndrome de fatigue chronique.

Je suis désolé, "isobutyrates" ne semble pas avoir une définition médicale spécifique. Le terme "isobutyrate" fait référence à l'ester de l'acide isobutyrique, qui est un composé chimique organique avec la formule (CH3)2CHCOO-. Les esters d'acides organiques sont souvent utilisés comme arômes et parfums dans diverses applications, y compris les produits pharmaceutiques et cosmétiques. Cependant, l'utilisation spécifique de cet isobutyrate ou d'autres isobutyrates dans un contexte médical dépendrait du contexte et de la formulation spécifique du produit ou du médicament. Par conséquent, il est important de se référer aux informations spécifiques au produit pour toute utilisation prévue dans un contexte médical.

La décarboxylation est un processus chimique qui se produit lorsque certaines molécules organiques, y compris certains acides aminés et cannabinoïdes, sont exposées à la chaleur ou à l'oxydation. Dans ce processus, une molécule de dioxyde de carbone (CO2) est éliminée, entraînant la perte d'un groupe carboxyle (-COOH).

Dans le contexte médical, en particulier dans le domaine de la pharmacologie des cannabinoïdes, la décarboxylation fait référence spécifiquement à la conversion de l'acide tétrahydrocannabinolique (THCA) en delta-9-tétrahydrocannabinol (THC) actif. Cette réaction se produit lorsque le THCA est exposé à la chaleur, comme lorsqu'il est fumé ou vaporisé, ou lors d'un processus de cuisson ou de décantation à des températures élevées.

La décarboxylation est un processus important dans l'activation des cannabinoïdes thérapeutiques, car les composés acides inactifs ne peuvent pas interagir avec les récepteurs cannabinoïdes du système endocannabinoïde humain. Par conséquent, la décarboxylation est une étape clé dans la préparation des produits à base de cannabis pour un usage médical ou récréatif.

La mutagénèse ponctuelle dirigée est une technique de génie génétique qui consiste à introduire des modifications spécifiques et ciblées dans l'ADN d'un organisme en utilisant des méthodes chimiques ou enzymatiques. Cette technique permet aux chercheurs de créer des mutations ponctuelles, c'est-à-dire des changements dans une seule base nucléotidique spécifique de l'ADN, ce qui peut entraîner des modifications dans la séquence d'acides aminés d'une protéine et, par conséquent, modifier sa fonction.

La mutagénèse ponctuelle dirigée est souvent utilisée pour étudier les fonctions des gènes et des protéines, ainsi que pour créer des modèles animaux de maladies humaines. Cette technique implique généralement la création d'un oligonucléotide, qui est un court brin d'ADN synthétisé en laboratoire, contenant la mutation souhaitée. Cet oligonucléotide est ensuite utilisé pour remplacer la séquence d'ADN correspondante dans le génome de l'organisme cible.

La mutagénèse ponctuelle dirigée peut être effectuée en utilisant une variété de méthodes, y compris la recombinaison homologue, la transfection de plasmides ou la modification de l'ADN par des enzymes de restriction. Ces méthodes permettent aux chercheurs de cibler spécifiquement les gènes et les régions d'ADN qu'ils souhaitent modifier, ce qui rend cette technique très précise et efficace pour étudier les fonctions des gènes et des protéines.

La répression enzymatique est un processus dans lequel l'activité d'une certaine enzyme est réduite ou supprimée. Cela peut être dû à divers facteurs, tels que la présence de certains inhibiteurs enzymatiques, des modifications chimiques de l'enzyme ou des changements dans l'environnement cellulaire. La répression enzymatique est un mécanisme important dans le contrôle de nombreux processus métaboliques et peut être régulée par des signaux internes ou externes à la cellule. Par exemple, dans la régulation de l'expression génétique, certains facteurs de transcription peuvent réprimer l'activité d'une enzyme impliquée dans la transcription des gènes, ce qui entraîne une diminution de la production de protéines spécifiques.

Les isotopes du carbone sont des variantes d'atomes de carbone qui ont le même nombre de protons dans leur noyau (ce qui les rend chimiquement identiques), mais un nombre différent de neutrons. Par conséquent, ils diffèrent par leur masse atomique.

Le carbone possède deux isotopes stables importants :

1. Carbone-12 (C-12): Il s'agit de l'isotope le plus courant et le plus stable du carbone, qui contient six protons et six neutrons dans son noyau. Sa masse atomique est d'environ 12,00 u (unités de masse atomique).

2. Carbone-13 (C-13): Il s'agit d'un isotope moins courant du carbone, qui contient six protons et sept neutrons dans son noyau. Sa masse atomique est d'environ 13,00 u.

Le carbone possède également un isotope radioactif, le carbone-14 (C-14), qui est utilisé dans la datation au radiocarbone des matériaux organiques anciens. Le C-14 contient six protons et huit neutrons dans son noyau, ce qui lui donne une masse atomique d'environ 14,00 u. Il se désintègre par émission d'une particule bêta en azote-14 avec une demi-vie de 5730 ans.

Les isotopes du carbone sont importants dans divers domaines, tels que la recherche environnementale, la médecine nucléaire et la datation radiocarbone.

La «substitution d'un acide aminé» est un terme utilisé en biologie moléculaire et en médecine pour décrire le processus de remplacement d'un acide aminé spécifique dans une protéine ou dans une chaîne polypeptidique par un autre acide aminé. Cette substitution peut être due à des mutations génétiques, des modifications post-traductionnelles ou à des processus pathologiques tels que les maladies neurodégénératives et les cancers.

Les substitutions d'acides aminés peuvent entraîner des changements dans la structure et la fonction de la protéine, ce qui peut avoir des conséquences importantes sur la santé humaine. Par exemple, certaines substitutions d'acides aminés peuvent entraîner une perte de fonction de la protéine, tandis que d'autres peuvent conduire à une activation ou une inhibition anormale de la protéine.

Les substitutions d'acides aminés sont souvent classées en fonction de leur impact sur la fonction de la protéine. Les substitutions conservatives sont celles où l'acide aminé substitué a des propriétés chimiques et physiques similaires à l'acide aminé d'origine, ce qui entraîne généralement une faible impact sur la fonction de la protéine. En revanche, les substitutions non conservatives sont celles où l'acide aminé substitué a des propriétés chimiques et physiques différentes, ce qui peut entraîner un impact plus important sur la fonction de la protéine.

Dans certains cas, les substitutions d'acides aminés peuvent être bénéfiques, comme dans le cadre de thérapies de remplacement des enzymes pour traiter certaines maladies héréditaires rares. Dans ces situations, une protéine fonctionnelle est produite en laboratoire et administrée au patient pour remplacer la protéine défectueuse ou absente.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La lysine, également connue sous le nom de L-lysine, est un acide aminé essentiel, ce qui signifie que notre corps ne peut pas le produire et doit être obtenu par l'alimentation ou les suppléments. Il joue un rôle important dans la production de collagène, une protéine structurelle importante pour les os, les tendons, la peau et les artères. La lysine est également nécessaire à l'absorption du calcium, soutenant ainsi la santé des os.

Dans le contexte médical, la lysine peut être utilisée comme supplément pour traiter ou prévenir certaines conditions. Par exemple, il a été étudié comme un possible traitement ou prévention du herpès simplex de type 1 et 2, car il semble pouvoir empêcher le virus de se répliquer. Cependant, les preuves sont mitigées et des recherches supplémentaires sont nécessaires pour confirmer ces effets.

Les carences en lysine sont rares mais peuvent survenir chez certaines personnes, telles que celles qui suivent un régime végétalien strict ou ceux qui ont des problèmes d'absorption intestinale. Les symptômes d'une carence en lysine peuvent inclure la fatigue, la croissance ralentie, l'anémie et une mauvaise cicatrisation des plaies.

Il est important de noter que les suppléments de lysine doivent être utilisés sous la direction d'un professionnel de la santé, car un apport excessif peut entraîner des effets secondaires tels que des maux d'estomac, des diarrhées et une augmentation du cholestérol.

La norleucine est un acide aminé non protéinogénique, ce qui signifie qu'il n'est pas couramment utilisé dans la biosynthèse des protéines chez les mammifères. Sa structure chimique est similaire à celle de l'acide aminé essentiel méthionine, à l'exception du groupe carboxyle (-COOH) qui est remplacé par un groupe hydroxyle (-OH).

Dans un contexte médical ou biochimique, la norleucine peut être utilisée comme un analogue d'acide aminé dans des expériences de recherche. Elle peut être substituée à la méthionine dans les protéines pour étudier les effets de cette modification sur la structure et la fonction des protéines, ou pour suivre le devenir et le métabolisme de la méthionine dans l'organisme. Cependant, il est important de noter que l'utilisation de norleucine à des fins thérapeutiques chez l'homme n'est pas documentée et ne fait pas partie des pratiques médicales courantes.

L'azote est un élément chimique qui a le symbole N et le numéro atomique 7. Il se trouve dans tous les organismes vivants, constituant environ 78% de l'atmosphère terrestre et est un composant important des protéines et des acides nucléiques dans les organismes vivants.

L'azote est essentiel à la croissance et au développement des plantes, car il est un élément constitutif des acides aminés et des acides nucléiques. Les plantes obtiennent de l'azote du sol grâce aux processus d'azotation et de fixation de l'azote, qui sont facilités par les bactéries présentes dans le sol.

Dans le corps humain, l'azote est un composant important des protéines et des acides nucléiques, ainsi que d'autres molécules organiques telles que les vitamines et les hormones. L'azote est également présent dans l'air que nous respirons et est excrété par les poumons sous forme de gaz azoté.

En médecine, l'azote peut être utilisé à des fins thérapeutiques, telles que la réduction de la pression intracrânienne chez les patients atteints de traumatismes crâniens ou de tumeurs cérébrales. L'azote liquide est également utilisé dans le traitement de certaines affections cutanées et pour la conservation des échantillons biologiques.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une certaine confusion dans votre question. Le terme "Glycocolle" ne fait pas partie de la terminologie médicale standard. Il est possible que vous ayez fait une erreur ou que vous vous référiez à un terme similaire qui n'est pas largement utilisé en médecine.

Cependant, dans le contexte chimique, "glycocolle" peut se référer à un type de solution aqueuse contenant du glycol et du collagène, utilisée dans certaines applications cosmétiques ou dermatologiques pour ses propriétés hydratantes et adoucissantes. Mais encore une fois, ce n'est pas un terme médical standard.

Si vous cherchiez des informations sur un terme médical spécifique et que vous l'avez mal orthographié ou mal rappelé, veuillez me fournir plus de détails et je ferai de mon mieux pour vous fournir une réponse précise.

Les nitrosoguanidines sont un type de composé organique qui contient un groupe fonctionnel nitroso (-N=O) et un groupe guanidino (-NH-C(=NH)-NH2). Ils sont souvent utilisés en recherche biomédicale comme agents alkylants, ce qui signifie qu'ils peuvent se lier de manière covalente à l'ADN et d'autres molécules biologiques. Cette propriété est à l'origine de leur utilisation dans l'étude des mécanismes de réparation de l'ADN et de la mutagénèse.

Certaines nitrosoguanidines, telles que la N-méthyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine (MNNG), sont également bien connues pour leur activité carcinogène. Elles peuvent induire des mutations dans l'ADN qui peuvent conduire au développement de cancer. Pour cette raison, ils sont souvent utilisés dans les études sur le cancer pour induire des tumeurs et étudier les mécanismes du cancer.

Cependant, il est important de noter que les nitrosoguanidines ne sont pas couramment utilisées en médecine humaine en raison de leur toxicité et de leur potentiel cancérigène.

Je suis désolé, mais la requête « Pentanols » ne correspond à aucun terme médical ou anatomique généralement accepté. Il se peut que vous ayez fait une faute d'orthographe ou que « Pentanols » se réfère à un sujet qui n'est pas lié au domaine médical.

Cependant, dans le contexte de la chimie organique, les pentanols sont des alcools primaires à cinq atomes de carbone avec la formule générale C5H12O. Il existe plusieurs isomères structurels de pentanol, qui diffèrent par la position des groupes méthyle (CH3) sur le squelette carboné.

Voici quelques exemples d'isomères de pentanols :

* n-Pentanol (pentan-1-ol) : CH3(CH2)4OH
* Isopentanol (pentan-2-ol, 2-méthylbutan-1-ol) : (CH3)2CHCH2CH2OH
* Sec-butanol (pentan-3-ol, 3-méthylbutan-1-ol) : CH3CH2CH(CH3)CH2OH
* Tert-amyl alcohol (pentan-4-ol, 2,2-diméthylpropan-1-ol) : (CH3)3COH

J'espère que cela répond à votre question. Si vous cherchiez une définition médicale différente, veuillez me fournir plus d'informations pour que je puisse vous aider davantage.

La L-leucine déshydrogénase, également connue sous le nom de LeuDH, est un type d'enzyme appartenant à la classe des oxydoréductases. Elle est spécifiquement impliquée dans le métabolisme des acides aminés et participe plus précisément au catabolisme de la leucine, un acide aminé essentiel.

La LeuDH catalyse l'oxydation de la L-leucine en α-cétoisocaproate, produisant du NADH et de l'ammoniac comme sous-produits. Cette réaction se déroule dans le milieu intramitochondrial des cellules.

La LeuDH est exprimée principalement dans les muscles squelettiques, le foie et les reins, où elle joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique et azoté. Des anomalies ou des dysfonctionnements de cette enzyme peuvent être associés à certaines pathologies, telles que des maladies musculaires ou hépatiques.

Les abréviations sont largement utilisées dans le domaine médical comme raccourci pour représenter des termes, des phrases ou des concepts médicaux spécifiques. Cependant, l'utilisation d'abréviations peut parfois entraîner une mauvaise communication et des erreurs de soins de santé en raison de leur interprétation incorrecte ou ambiguë.

Par exemple, certaines abréviations peuvent avoir différentes significations dans différents contextes médicaux ou peuvent être confondues avec d'autres abréviations similaires. De plus, les professionnels de la santé peuvent utiliser des abréviations qui ne sont pas familières aux autres membres de l'équipe de soins ou aux patients, ce qui peut entraîner une mauvaise compréhension et des erreurs dans les soins.

Pour éviter ces problèmes, il est important d'utiliser des abréviations standardisées et largement acceptées dans le domaine médical. De plus, il est recommandé de clarifier toute abréviation inconnue ou ambiguë lors de la communication avec les membres de l'équipe de soins ou avec les patients.

Il existe des listes d'abréviations médicales standardisées et largement acceptées, telles que celles publiées par l'Organisation mondiale de la santé (OMS) ou l'Institut national de la santé américain (NIH). Il est important de se familiariser avec ces listes et de les utiliser pour améliorer la communication et prévenir les erreurs dans les soins de santé.

Je suis désolé, "Encyclopedias as Topic" n'est pas une définition médicale. Il s'agit plutôt d'une catégorie de sujets dans la classification MeSH (Medical Subject Headings) utilisée pour indexer les articles de bibliographie en médecine et en sciences de la santé. Cette catégorie comprend des encyclopédies médicales générales ou spécialisées, des dictionnaires médicaux, des manuels médicaux et d'autres ressources similaires. Cependant, il ne s'agit pas d'une définition médicale à proprement parler.

Dans le contexte de la chimie et de la médecine, les halogènes sont une classe spécifique d'éléments chimiques du groupe 17 (anciennement appelé VIIA) du tableau périodique. Ce groupe comprend cinq éléments : fluor, chlore, brome, iode et astate. Ces éléments sont caractérisés par leur sept électrons de valence, ce qui les rend hautement réactifs et capables de former des composés avec la plupart des autres éléments.

Dans un contexte médical, certains halogènes comme le chlore et l'iode ont des applications importantes. Le chlore est largement utilisé dans la désinfection de l'eau potable et des surfaces pour éliminer les micro-organismes pathogènes. L'iode, quant à lui, est un élément essentiel au fonctionnement normal de la glande thyroïde et est souvent prescrit sous forme de suppléments ou utilisé dans le traitement des blessures pour prévenir les infections.

Cependant, une exposition excessive à certains halogènes peut être nocive pour la santé humaine. Par exemple, l'exposition au chlore gazeux peut irriter les yeux, le nez et les poumons, tandis que l'exposition à des niveaux élevés d'iode peut perturber la fonction thyroïdienne. Il est donc important de manipuler ces éléments avec soin et de suivre les directives de sécurité appropriées lors de leur utilisation.

L'amination est un processus ou une réaction chimique dans laquelle un groupe amino (-NH2) est introduit dans un composé. Dans le contexte de la biochimie et de la médecine, cela se produit souvent dans le cadre du métabolisme des acides aminés, qui sont les building blocks des protéines.

Par exemple, dans la biosynthèse d'un acide aminé particulier, un groupe amino peut être transféré à partir d'une molécule de donneur appropriée (comme la glutamine) vers une molécule acceptante appropriée (comme l'α-cétoglutarate), aboutissant à la formation d'un nouvel acide aminé.

L'amination peut également être importante dans le contexte de la détoxification, où des groupes amino sont introduits dans certaines toxines pour faciliter leur excrétion par l'organisme.

Il est important de noter que l'amination doit être distinguée de la transamination, qui est un processus distinct impliquant le transfert d'un groupe amino d'un acide aminé vers un α-cétone pour former un nouvel acide aminé.

Je suis désolé, "Histoire du 19" ne semble pas être une terminologie médicale établie. Le terme "histoire" dans un contexte médical se réfère généralement à l'histoire de la santé d'un patient, y compris ses antécédents médicaux, ses symptômes actuels, ses allergies et son mode de vie. Le chiffre "19" pourrait faire référence à une certaine procédure, diagnostic ou événement médical spécifique lié à l'année 2019. Cependant, sans plus de contexte, il est difficile de fournir une définition médicale précise pour "Histoire du 19". Il serait préférable d'obtenir des éclaircissements sur ce terme à partir de la source qui l'a utilisé.

Le yogourt est un produit laitier fermenté obtenu par la fermentation du lait avec certaines souches de bactéries, telles que Lactobacillus bulgaricus et Streptococcus thermophilus. Ces bactéries convertissent une partie des sucres lactose du lait en acide lactique, ce qui donne au yogourt sa texture et son goût acidulés caractéristiques. Le yogourt peut être consommé seul ou utilisé dans diverses recettes culinaires et diététiques. Il est considéré comme une source de probiotiques, qui sont des micro-organismes vivants bénéfiques pour la santé intestinale lorsqu'ils sont consommés en quantités suffisantes. Cependant, il est important de noter que certains yogourts peuvent être pasteurisés après fermentation, ce qui peut tuer les bactéries probiotiques. Par conséquent, si vous recherchez les avantages potentiels des probiotiques, vérifiez l'étiquette pour vous assurer que le yogourt contient des cultures vivantes et actives.

Aliments enrichis sont des aliments auxquels des nutriments ont été ajoutés pendant ou après le processus de production. Cela vise à améliorer la valeur nutritionnelle de l'aliment et à fournir des avantages pour la santé aux consommateurs. Les nutriments couramment ajoutés comprennent les vitamines, les minéraux, les acides gras essentiels et les acides aminés.

Les exemples d'aliments enrichis comprennent le lait enrichi en vitamine D, le jus d'orange enrichi en calcium, le pain enrichi en folate et le céréale enrichie en fer. Ces aliments peuvent être une source importante de nutriments pour les personnes qui ne consomment pas suffisamment d'aliments entiers ou qui ont des besoins nutritionnels accrus en raison de leur âge, de leur sexe, de leur état de santé ou de leur mode de vie.

Cependant, il est important de noter que les aliments enrichis ne devraient pas remplacer une alimentation équilibrée et variée. Il est toujours préférable d'obtenir des nutriments à partir d'aliments entiers plutôt que d'aliments transformés, même s'ils sont enrichis.

'Citrus Sinensis' est la dénomination botanique d'une espèce d'agrumes largement cultivée dans le monde entier, communément appelée l'orange douce. Originaire d'Asie du Sud-Est, cette plante de la famille des Rutaceae est maintenant largement répandue dans les régions tropicales et subtropicales.

L'arbre de Citrus Sinensis peut atteindre une hauteur de 10 mètres et produit des fruits caractérisés par leur couleur orange vif distinctive et leur goût sucré. Ces fruits sont riches en vitamine C, ainsi qu'en fibres alimentaires et en flavonoïdes, ce qui en fait un choix populaire pour une consommation fraîche ou dans divers produits transformés.

Dans le contexte médical, les oranges douces (Citrus Sinensis) sont souvent citées pour leurs avantages potentiels pour la santé, tels que l'amélioration de l'immunité, la réduction du risque de maladies cardiovasculaires et la régulation de la glycémie. Cependant, il est important de noter qu'une consommation excessive de jus d'orange peut entraîner une augmentation de l'apport en sucre et en calories, ce qui peut avoir des effets néfastes sur la santé globale, en particulier pour les personnes atteintes de diabète ou obèses.

Le calcium alimentaire est une forme essentielle de nutriment que l'on trouve dans les aliments et les boissons. Il s'agit du principal minéral constituant des os et des dents, mais il joue également un rôle important dans la contraction musculaire, la transmission nerveuse, la coagulation sanguine et la fonction immunitaire.

Le calcium alimentaire est présent dans une variété d'aliments, notamment les produits laitiers, les légumes à feuilles vert foncé, les noix et les graines, le tofu, les poissons riches en arêtes (comme le saumon et le thon), ainsi que certains fruits et jus de fruits enrichis.

L'apport recommandé en calcium alimentaire varie selon l'âge et le sexe. Les adultes âgés de 19 à 50 ans ont besoin de 1000 milligrammes (mg) par jour, tandis que les femmes de plus de 50 ans et les hommes de plus de 70 ans ont besoin de 1200 mg par jour. Les enfants et les adolescents ont également des besoins en calcium plus élevés pour soutenir leur croissance et leur développement.

Un apport adéquat en calcium alimentaire est important pour prévenir l'ostéoporose, une maladie caractérisée par des os fragiles et sujets à la fracture. Les carences en calcium peuvent également entraîner d'autres problèmes de santé, tels que des crampes musculaires, des fourmillements dans les doigts et les orteils, et une augmentation du risque de maladies cardiovasculaires.

Il est important de noter que l'absorption du calcium alimentaire peut être affectée par d'autres nutriments, tels que la vitamine D, le magnésium et le phosphore. Par conséquent, il est recommandé de suivre un régime alimentaire équilibré pour s'assurer que les besoins en calcium sont satisfaits de manière adéquate.

Je suis désolé, "income" (revenu) ne fait pas partie des définitions médicales. Il s'agit d'un terme économique ou financier qui se réfère au montant d'argent qu'une personne ou une entité reçoit sur une base régulière, comme un salaire, une pension, une prestation ou des intérêts. Bien que le revenu puisse avoir un impact sur la santé et l'accès aux soins de santé, ce n'est pas un terme médical en soi.

En médecine, les boissons sont des liquides destinés à être consommées par les êtres humains et les animaux pour étancher la soif, fournir une hydratation adéquate et, dans certains cas, apporter des nutriments essentiels. Les boissons peuvent être classées en différentes catégories en fonction de leur composition et de leurs propriétés nutritionnelles ou physiologiques.

1. Eau: L'eau est la boisson la plus fondamentale et la plus importante pour la santé humaine. Elle est essentielle au maintien des fonctions corporelles, à l'hydratation et à l'élimination des déchets. On recommande généralement de consommer environ 2 litres d'eau par jour, bien que cette quantité puisse varier en fonction de l'âge, du sexe, du poids, de l'activité physique et des conditions climatiques.

2. Boissons sucrées: Les boissons sucrées comprennent les sodas, les jus de fruits, les boissons pour sportifs et les thés glacés aromatisés. Elles contiennent souvent d'importantes quantités de sucres simples, tels que le fructose ou le saccharose, qui peuvent entraîner une prise de poids, un risque accru de caries dentaires et des déséquilibres métaboliques s'ils sont consommés en excès.

3. Boissons caféinées: Les boissons caféinées comprennent le café, le thé, les boissons énergisantes et certaines sodas. La caféine est un stimulant psychoactif qui peut améliorer la vigilance, la concentration et les performances cognitives à court terme. Cependant, une consommation excessive de caféine peut entraîner des effets secondaires tels que l'insomnie, l'anxiété, l'agitation, les palpitations cardiaques et l'hypertension artérielle.

4. Boissons alcoolisées: Les boissons alcoolisées comprennent la bière, le vin et les spiritueux. L'alcool est un dépresseur du système nerveux central qui peut altérer la coordination, le jugement, la mémoire et les fonctions cognitives à court terme. Une consommation excessive d'alcool peut entraîner une dépendance, des dommages au foie, des maladies cardiovasculaires et un risque accru de certains cancers.

5. Boissons saines: Les boissons saines comprennent l'eau, le lait écrémé ou demi-écrémé, les jus de fruits frais sans sucre ajouté et les thés non sucrés. Ces boissons peuvent contribuer à une hydratation adéquate, fournir des nutriments essentiels et favoriser la santé globale lorsqu'elles sont consommées dans le cadre d'une alimentation équilibrée.

En résumé, les boissons peuvent avoir un impact important sur notre santé en fonction de leur composition et de la fréquence à laquelle elles sont consommées. Il est essentiel de faire des choix éclairés en matière de consommation de boissons pour favoriser une bonne hydratation, un apport nutritionnel adéquat et une santé optimale.

Les aromatisants sont des substances ajoutées aux aliments, boissons, produits pharmaceutiques et autres produits pour fournir une odeur ou un goût agréable. Ils peuvent être naturels ou artificiels et sont souvent utilisés dans l'industrie alimentaire pour améliorer la saveur des aliments et des boissons.

Les aromatisants naturels sont dérivés de plantes, d'animaux ou de minéraux, tandis que les aromatisants artificiels sont synthétisés en laboratoire. Les deux types peuvent être utilisés seuls ou en combinaison pour créer des saveurs uniques et complexes.

Les aromatisants sont réglementés par les autorités de réglementation alimentaire telles que la Food and Drug Administration (FDA) aux États-Unis et l'Autorité européenne de sécurité des aliments (EFSA) dans l'Union européenne pour assurer leur sécurité. Cependant, il est important de noter que certaines personnes peuvent être sensibles ou allergiques à certains aromatisants, en particulier ceux qui sont artificiels.

En plus de leur utilisation dans les aliments et les boissons, les aromatisants sont également utilisés dans les produits pharmaceutiques pour masquer le goût désagréable des médicaments et des suppléments. Ils peuvent également être utilisés dans les produits de soins personnels tels que les dentifrices, les bains de bouche et les déodorants pour fournir une odeur agréable.

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