Kemikalier och läkemedelFenomen och processer
Glutamat-tRNA-ligasRNA-ligas (ATP)Ubikitin-proteinligaserDNA-ligaserPolynukleotidligaserUbiquitinationUbikitin-proteinligaskomplexCullin ProteinsUbikvitin
Glutamat-tRNA-ligas
Ett enzym som aktiverar glutaminsyra med sitt specifika tRNA . EC 6.1.1.17.
RNA-ligas (ATP)
Ubikitin-proteinligaser
Ubiquitin-protein ligases are enzymes that play a crucial role in the ubiquitination process, which is a post-translational modification of proteins. This process involves the covalent attachment of the protein ubiquitin to specific lysine residues on target proteins, thereby marking them for degradation or altering their function, localization, or interaction with other proteins. Ubiquitin-protein ligases catalyze the transfer of ubiquitin from an E2 ubiquitin-conjugating enzyme to the target protein, forming an isopeptide bond between ubiquitin and the target protein. There are several classes of ubiquitin-protein ligases, including HECT (Homologous to the E6-AP Carboxyl Terminus), RING (Really Interesting New Gene), and U-box ligases, which differ in their mechanisms of catalyzing ubiquitination. Dysregulation of ubiquitin-protein ligases has been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and inflammatory conditions.
DNA-ligaser
Poly(deoxiribonukleotid):poly(deoxiribonukleotid)-ligaser. Enzymer som katalyserar hopkopplingen av redan bildade deoxiribonukleotider med fosfodiesterlänkning vid genetiska processer i samband med reparation av enkelsträngsbrott i duplex-DNA. EC 6.5.1.1 (ATP) och EC 6.5.1.2 (NAD).
Polynukleotidligaser
Polynucleotide ligases are enzymes that catalyze the formation of a phosphodiester bond between the 3'-hydroxyl group of one nucleotide and the 5'-phosphate group of another nucleotide, thereby joining two polynucleotide strands together. This process is essential for DNA replication, repair, and recombination.
Ubiquitination
Ubiquitination är ett posttranslationellt modifieringssätt som involverar att en ubiquitinprotein kovalent adderas till en targetprotein. Detta process kontrolleras av tre huvudsakliga grupper av enzymkomplex: E1-ubiquitinaktiverande enzymer, E2-ubiquitinkonjugeringsenzymer och E3-ubiquitinligaseringsenzymer. Ubiquitiner kan adderas som en monomer eller i längre kedjor till targetproteinet, vilket kan leda till olika konsekvenser som proteasomdegradering, förändring av subcellulär lokalisation eller förändrad protein-proteininteraktion. Ubiquitination spelar därför en viktig roll i regleringen av cellulära processer såsom signaltransduktion, DNA-reparation och apoptos.
Ubikitin-proteinligaskomplex
Ett Ubikitin-proteinligaskomplex (UPS) är ett komplext system av proteiner som spelar en central roll i proteinhomeostasen, genom att reglera proteinsyntes, degradation och lokalisation. Det mest kända aspekten av UPS är dess roll i proteinklarning, där ubikitinmärkning av ett målprotein leder till dess degradering av 26S-proteasomen. Ubikitineringsprocessen innefattar en serie enzymatiska reaktioner som katalyseras av tre grupper av enzymer: ubikitinaktiverande enzym (E1), ubikitin konjugerande enzym (E2) och ubikitinligaser (E3). Dessa enzymer arbetar tillsammans för att överföra ubikitinmolekyler till lysinresterna på målproteinet, vilket skapar en polyubikitinerad protein. Det polyubikitinerade proteinet kan sedan erkän
Cullin Proteins
'Cullin proteins' are a family of structual components that play a crucial role in the formation of multi-subunit E3 ubiquitin ligase complexes, which are responsible for targeting specific cellular proteins for degradation via the ubiquitin-proteasome pathway. There are eight known mammalian cullin family members (CUL1, CUL2, CUL3, CUL4A, CUL4B, CUL5, CUL7, and CUL9), each of which associates with distinct sets of proteins to form unique E3 ubiquitin ligase complexes. These complexes regulate various cellular processes, including cell cycle progression, transcriptional regulation, DNA damage response, and signal transduction, by controlling the stability and function of key regulatory proteins through ubiquitination.
Ubikvitin
Ubiquitin är ett litet protein som spelar en viktig roll i cellens proteinska homeostas. Det fungerar som en etikett som kan kopplas till andra proteiner, vilket kan leda till en rad olika konsekvenser, såsom att markera proteinerna för nedbrytning eller att påverka deras funktion och lokalisation inom cellen. Processen att addera ubiquitin kallas ubiquitinering, och den regleras av en komplex maskinapparat bestående av flera olika enzymer. Ubiquitinering är involverad i en rad cellulära processer, såsom proteinsyntes, DNA-reparation, signaltransduktion och celldelning.
Glutamat-tRNA-ligase, även känt som glutamyl-tRNAsyntetas, är ett enzym som katalyserar den sista steget i processen att aktivera aminosyran glutamat till transfer-RNA (tRNA) under proteinsyntesen. Detta enzym kombinerar fritt glutamat med tRNAGlu för att bilda ett glutamyl-tRNA, som är ett essentiellt intermediärt steg i den process där aminosyror kodas och införlivas i proteiner enligt genetisk information från mRNA.

Glutamat-tRNA-ligas, även känt som glutamyl-tRNAsyntetaser, är ett enzymkomplex som katalyserar syntesen av peptidbindningen mellan aminosyran glutamat och dess transfer RNA (tRNA) i cellulär proteinsyntes. Detta enzym hjälper till att säkerställa att rätt typ av aminosyra kopplas till rätt sort av tRNA, så att den korrekta sekvensen av aminosyror kan byggas upp för att bilda ett protein. Glutamat-tRNA-ligas är därför en viktig komponent i cellens proteinsyntesmaskineri.

Ubiquitin-protein ligases are enzymes that play a crucial role in the ubiquitination process, which is a post-translational modification of proteins. This process involves the covalent attachment of the protein ubiquitin to specific lysine residues on target proteins, thereby marking them for degradation or altering their function, localization, or interaction with other proteins. Ubiquitin-protein ligases catalyze the transfer of ubiquitin from an E2 ubiquitin-conjugating enzyme to the target protein, forming an isopeptide bond between ubiquitin and the target protein. There are several classes of ubiquitin-protein ligases, including HECT (Homologous to the E6-AP Carboxyl Terminus), RING (Really Interesting New Gene), and U-box ligases, which differ in their mechanisms of catalyzing ubiquitination. Dysregulation of ubiquitin-protein ligases has been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and inflammatory conditions.

'Ubiquitin-protein ligaser' (UBE's or E3 ligases) är en typ av enzymer som spelar en viktig roll i proteinnedbrytningen och regleringen av cellulära processer, såsom celldelning, signaltransduktion och DNA-skador. De gör detta genom att katalysera överföringen av ubiquitin, ett litet protein, till specifika målproteiner.

Ubiquitinering av proteiner kan leda till olika konsekvenser beroende på hur många ubiquitinmolekyler som adderas och var de adderas. Monoubiquitinering (enbart en ubiquitinmolekyl) kan fungera som en signal för att ändra proteins interaktioner eller lokalisering, medan polyubiquitinering (flera ubiquitinmolekyler) oftast är associerat med proteinnedbrytning.

UBE's kan kategoriseras i tre huvudgrupper baserat på deras struktur och mekanism: Really Interesting New Gene (RING)-finger, Homologous to E6-AP C-terminus (HECT) och RING Between RING (RBR). Varje grupp har sina unika egenskaper och roller i ubiquitinering av olika målproteiner.

I allmänhet är UBE's viktiga regulatörer av cellulära processer, och deras felreglering kan leda till patologiska tillstånd såsom neurodegenerativa sjukdomar, cancer och inflammatoriska tillstånd.

En DNA-ligase är ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen där två komplementära ändar av en dubbelsträngsbroken DNA-molekyl ligas (sammanfogas) till en kontinuerlig DNA-sträng. Denna process är väsentlig för cellulär DNA-reparation, rekombination och replikering.

DNA-ligas är ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen där två komplementära ends av en DNA-molekyl (eller två olika DNA-molekyler) ligeras samman, vilket resulterar i en kontinuerlig DNA-sträng. Denna reaktion innebär att en fosfatesterbindning etableras mellan 3'-hydroxylgruppen på det ena ends och 5'-fosfatgruppen på det andra ends.

Det finns tre typer av DNA-ligaser hos människor: DNA-ligas 1, 3 och 4. Var och en av dem har specifika funktioner i cellen. Till exempel är DNA-ligas 1 involverad i den sista steget av DNA-replikationen och reparationen av dubbelsträngsbrott, medan DNA-ligas 3 deltar i nukleotidexcisionsreparationen. DNA-ligas 4 är en del av det komplexa enzymet som kallas DNA-topoisomeras IIα och är involverad i att lösa topologiska problem under DNA-replikationen.

Polynucleotide ligases are enzymes that catalyze the formation of a phosphodiester bond between the 3'-hydroxyl group of one nucleotide and the 5'-phosphate group of another nucleotide, thereby joining two polynucleotide strands together. This process is essential for DNA replication, repair, and recombination.

Polynukleotidligaser är ett enzym som katalyserar sammanlankning av nukleotider för att syntetisera en polynukleotidkedja, till exempel en DNA- eller RNA-molekyl. Detta enzym spelar därför en viktig roll i processen som kallas replikation och transkription, där information lagras och överförs från DNA till protein. Polynukleotidligasernas funktion är att bygga upp den nya polynukleotidkedjan genom att koppla ihop enskilda nukleotider i en specifik sekvens, som bestäms av den matris som används under processen.

Ubiquitination är ett posttranslationellt modifieringssätt som involverar att en ubiquitinprotein kovalent adderas till en targetprotein. Detta process kontrolleras av tre huvudsakliga grupper av enzymkomplex: E1-ubiquitinaktiverande enzymer, E2-ubiquitinkonjugeringsenzymer och E3-ubiquitinligaseringsenzymer. Ubiquitiner kan adderas som en monomer eller i längre kedjor till targetproteinet, vilket kan leda till olika konsekvenser som proteasomdegradering, förändring av subcellulär lokalisation eller förändrad protein-proteininteraktion. Ubiquitination spelar därför en viktig roll i regleringen av cellulära processer såsom signaltransduktion, DNA-reparation och apoptos.

Ubiquitination är en posttranslationell modifikation av protein, vilket innebär att ett ubiquitinmolekyl (ett litet protein) adderas till en aminosyrasekvens hos ett målprotein. Detta process katalyseras av en serie enzymer, inklusive ubiquitinaktiverande enzym (E1), ubiquitinkonjugerande enzym (E2) och ubiquitinligaser (E3). Genom att addera polyubiquitin chains till målproteinet kan det leda till proteasomdegradering, vesikulär transport eller signaltransduktion. Ubiquitination är involverad i en rad cellulära processer som celldelning, apoptos och immunresponser.

Ett Ubikitin-proteinligaskomplex (UPS) är ett komplext system av proteiner som spelar en central roll i proteinhomeostasen, genom att reglera proteinsyntes, degradation och lokalisation. Det mest kända aspekten av UPS är dess roll i proteinklarning, där ubikitinmärkning av ett målprotein leder till dess degradering av 26S-proteasomen. Ubikitineringsprocessen innefattar en serie enzymatiska reaktioner som katalyseras av tre grupper av enzymer: ubikitinaktiverande enzym (E1), ubikitin konjugerande enzym (E2) och ubikitinligaser (E3). Dessa enzymer arbetar tillsammans för att överföra ubikitinmolekyler till lysinresterna på målproteinet, vilket skapar en polyubikitinerad protein. Det polyubikitinerade proteinet kan sedan erkän

'Ubiquitin-protein ligase complex' är ett samlingsnamn för proteinkomplex som katalyserar överföringen av ubiquitin till en specifik proteinmottagare. Denna process, kallad ubiquitinering, kan leda till en rad olika konsekvenser för målproteinet, såsom att markera det för nedbrytning i proteasomen eller att påverka dess subcellulära lokalisation och funktion. Ubiquitin-protein ligase complexer består av flera underenheter, inklusive ubiquitinaktiverande enzym (E1), ubiquitinkonjugeringsenzym (E2) och ubiquitin-proteinligas (E3). E3-underenheten spelar en central roll i processen genom att specificera vilket protein som ska utsättas för ubiquitinering.

'Cullin proteins' are a family of structual components that play a crucial role in the formation of multi-subunit E3 ubiquitin ligase complexes, which are responsible for targeting specific cellular proteins for degradation via the ubiquitin-proteasome pathway. There are eight known mammalian cullin family members (CUL1, CUL2, CUL3, CUL4A, CUL4B, CUL5, CUL7, and CUL9), each of which associates with distinct sets of proteins to form unique E3 ubiquitin ligase complexes. These complexes regulate various cellular processes, including cell cycle progression, transcriptional regulation, DNA damage response, and signal transduction, by controlling the stability and function of key regulatory proteins through ubiquitination.

Cullin proteins are a family of structurally related proteins that play a crucial role in the formation of multi-subunit E3 ubiquitin ligase complexes. These complexes are responsible for targeting specific cellular proteins for ubiquitination, a post-translational modification that marks them for degradation by the 26S proteasome.

There are eight known mammalian Cullin family members (CUL1, CUL2, CUL3, CUL4A, CUL4B, CUL5, CUL7, and CUL9), each of which shares a conserved modular structure consisting of an N-terminal domain that interacts with specific adaptor proteins, a central region that binds to RING-box protein (Rbx) components, and a C-terminal domain that is involved in regulatory functions.

The different Cullin proteins form distinct E3 ubiquitin ligase complexes by associating with unique combinations of adaptor proteins and substrate receptors. For example, the SCF (Skp1-CUL1-F-box protein) complex is formed through the interaction between CUL1, Skp1, and an F-box protein, which together recognize and ubiquitinate specific target proteins. Similarly, the CRL4 (Cullin 4-RING E3 ubiquitin ligase) complex consists of either CUL4A or CUL4B, DDB1 (damage-specific DNA binding protein 1), and a substrate receptor, which targets proteins for degradation in response to various cellular signals.

Dysregulation of Cullin protein function has been implicated in several human diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and viral infections, highlighting their importance as potential therapeutic targets.

Ubiquitin är ett litet protein som spelar en viktig roll i cellens proteinska homeostas. Det fungerar som en etikett som kan kopplas till andra proteiner, vilket kan leda till en rad olika konsekvenser, såsom att markera proteinerna för nedbrytning eller att påverka deras funktion och lokalisation inom cellen. Processen att addera ubiquitin kallas ubiquitinering, och den regleras av en komplex maskinapparat bestående av flera olika enzymer. Ubiquitinering är involverad i en rad cellulära processer, såsom proteinsyntes, DNA-reparation, signaltransduktion och celldelning.

'Ubiquitin' är ett litet protein som spelar en viktig roll i cellens proteinska homeostas. Det kovalent binder till andra proteiner, vilket kan leda till att de transporteras till olika cellytor för nedbrytning eller förändras på annat sätt för att reglera deras funktioner. Ubiquitinering är en reversibel process som involverar flera enzymer och kan ha olika konsekvenser beroende på hur många ubiquitiner som adderas till proteinet och var de adderas.

Denna mekanism används av cellen för att reglera en rad olika processer, inklusive proteintransport, signalering, DNA-reparation och proteinförstörelse. Dysfunktionella ubiquitinering kan leda till flera sjukdomar, såsom neurodegenerativa sjukdomar, cancer och inflammatoriska tillstånd.