Katepsiner är en grupp av proteasar, eller enzymer som bryter ner protein. De är huvudsakligen belägna i lysosomer och aktiveras vid lägre pH-värden, vilket gör dem speciellt anpassade för att bryta ner protein inne i cellen.

Katepsiner delas in i flera olika typer, beroende på deras struktur och funktion. Några exempel är katepsin B, K och L, som alla har en viktig roll i proteombrytningen och cellens homeostas. Dessa enzymer kan även vara involverade i patologiska processer såsom cancerspridning och inflammation.

Katepsin B är ett enzym som tillhör de proteolytiska enzymerna, vilka bryter ner andra proteiner i kroppen. Katepsin B är specifikt ett cysteinproteas, vilket betyder att det använder sig av en sulfhydrylgrupp i aminosyran cystein för att bryta ned proteiner.

Katepsin B finns naturligt i celler och är aktivt vid lågt pH, vilket gör att det främst verkar inne i lysosomer, de organeller som är ansvariga för nedbrytningen av cellens avfall. Katepsin B har en kluven peptidbindning och kan därför bryta ner flera olika proteiner, vilket gör att det spelar en viktig roll i cellens proteinhomeostas.

Utöver sin naturliga funktion har katepsin B också visat sig ha en patofysiologisk roll vid flera sjukdomar, till exempel cancer och neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers sjukdom och Parkinsons sjukdom. Dessa sjukdomar kan orsaka ökad aktivitet av katepsin B, vilket i sin tur kan leda till onormalt nedbrytande av proteiner och cellskador.

Cathepsin L är ett enzym som tillhör gruppen av cysteinproteas, vilket betyder att det bryter ned proteiner med hjälp av en sulfhydrylgrupp i sin aktiva sida. Cathepsin L finns naturligt i celler och är involverat i en rad cellulära processer, inklusive proteinrecykling, antigenpresentation och apoptos (programmerad celldöd).

Cathepsin L kan också spela en roll i patologiska processer som inflammation, cancer och neurodegenerativa sjukdomar. Det har visat sig vara överaktivt i vissa tumörer, vilket kan leda till ökad invasivitet och metastasbildning. I neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers sjukdom och Parkinsons sjukdom har forskare funnit högre nivåer av cathepsin L i hjärnan, vilket kan bidra till den abnorma proteinaggregeringen som är karaktäristisk för dessa sjukdomar.

Katepsin D är ett enzym som tillhör en grupp kallade aspartylproteaser. Det finns naturligt i vår kropp och har en viktig roll inom celldegradationen, särskilt vid nedbrytningen av proteiner i lysosomer (cellens soptunnor). Katepsin D kan också vara involverat i cellers apoptos (programmerad celldöd) och cancerutveckling. I medicinsk kontext kan förhöjda nivåer av katepsin D vara associerade med vissa sjukdomstillstånd, till exempel cancer och neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers sjukdom och Parkinson.

Cathepsin K är ett enzym som tillhör gruppen cysteinproteas, och är beläget i lysosomer inne i celler. Det uttrycks främst i osteoklaster, de celler som bryter ner benvävnad under normala förhållanden. Cathepsin K har förmågan att bryta ned kollagen och andra proteiner i extracellulär matris, vilket gör det till ett viktigt enzym i benresorptionen. Genom sin roll i benmetabolismen kan mutationer i genen för Cathepsin K leda till sjukdomar som osteopetros och andra benrelaterade sjukdomar.

Cathepsin G är ett enzym som tillhör de cysteinproteaser som finns i neutrofila granulocyter, en typ av vita blodkroppar. Det har förmågan att bryta ned proteiner och peptider och spelar därför en viktig roll i immunförsvaret genom att hjälpa till att eliminera infektioner och angripande mikroorganismer. Cathepsin G kan också vara involverat i inflammation och sjukdomsprocesser, såsom åldersrelaterad maculadegeneration och ateroskleros.

Cathepsin H är ett enzym som tillhör gruppen cysteinproteas, vilka är proteaser (enzimer som bryter ner protein) som katalyserar nedbrytningen av proteiner genom att spjälka peptidbindningar med hjälp av en cysteinrest i sin aktiva sida. Cathepsin H förekommer naturligt i celler och är involverat i olika fysiologiska processer, såsom proteinsyntes, nedbrytning av proteiner och immunförsvar.

Cathepsin H är specifikt ett endosom-lokaliserat enzym som bryter ner proteiner i lysosomer, men det kan också hittas på cellytan där det tros spela en roll i cellsignalering och inflammation. Det har visat sig ha en viktig funktion i nedbrytningen av kollagen och elastin, två proteiner som utgör stödjevävnader i kroppen. Dessutom kan Cathepsin H vara involverat i patologiska processer såsom tumörbildning och neurodegenerativa sjukdomar.

Katepsin E, også kjent som cathepsin E eller endopeptidase E, er ein endosomal- og lysosomal protease involvert i proteolyseprosessen i celleverden. Det er syntetisert som ett proprotein og kløyves til et aktivt enzym i sine maturerende stadier. Katepsin E har en preferens for hydrolysing peptidbindinger etter aromatiske aminosyrer, slik som fenylalanin og tyrosin.

I tillegg til sin rolle i proteolyse, kan katepsin E også være involvert i antigenpresentasjon og immunrespons. Det har blitt funnet i antigenpresenterende celler (APCs) som f.eks dendritceller og makrofager, og det kan spille en rolle i processing av antigener for MHC klasse II-presentasjon.

Aktiviteten til katepsin E kan være relatert til ulike sykdommer og patofysiologiske tilstander, slik som kraftige inflammatoriske respons, autoimmune sykdommer, infeksjonssjukdommer og kreft.

Cathepsin C, även känt som dipeptidylpeptidase I (DPP I), är ett enzym som tillhör de cysteinproteaser som finns i lysosomer och endosomer. Det spelar en viktig roll i proteolys, det vill säga nedbrytningen av proteiner, genom att klippa bort dipeptider från båda ändar av proteinmolekyler. Cathepsin C är speciellt viktigt för aktiveringen av andra cysteinproteaser, såsom granulocyseleukinaser (GLC/granulysin), granzym B och katarasiner. Dessa enzym är involverade i immunförsvaret genom att döda intracellulära patogener som infekterar celler. Mutationer i Cathepsin C-genen har associerats med olika sjukdomar, till exempel Papillon-Lefèvre syndrom och Haim-Munk syndrom, som kännetecknas av svår nedbrytning av hud och tandemalj.

Cathepsin F är ett enzym som tillhör de cysteinproteaser som finns i lysosomer och endosomer. Det är involverat i proteinklyvning och nedbrytning av strukturproteiner, proteinreceptorer och andra proteiner. Cathepsin F har också visat sig ha en roll i immunförsvaret genom att klippa sönder antikroppsmolekyler och på så sätt modifiera deras funktion. Dess specifika funktion och betydelse är fortfarande under forskning.

Cathepsin Z är ett enzym som tillhör gruppen av cysteinproteas, som är involverade i proteinklyvning och nedbrytning inom lysosomer. Cathepsin Z är specifikt ett endopeptidashydrolas, vilket betyder att det bryter ner proteiner vid specifika ställen genom att klyva peptidbindningar. Det har visat sig ha en roll i cellers apoptos (programmerad celldöd) och kan vara involverat i patologiska processer såsom cancerspridning och neurodegenerativa sjukdomar.

Cysteine endopeptidases are a type of enzymes that cleave peptide bonds within proteins. They are also known as cysteine proteases or cysteine endoproteases. These enzymes contain a catalytic triad consisting of cysteine, histidine, and aspartate residues, with the cysteine residue acting as a nucleophile in the catalytic mechanism.

Cysteine endopeptidases play important roles in various biological processes, including protein degradation, cell signaling, inflammation, and immune response. They are also involved in several pathological conditions, such as cancer, neurodegenerative diseases, and infectious diseases caused by viruses and parasites.

Some examples of cysteine endopeptidases include caspases, which are involved in programmed cell death or apoptosis; cathepsins, which are lysosomal enzymes that degrade proteins; and the 20S proteasome, which is a large protein complex that degrades ubiquitinated proteins.

It's worth noting that while cysteine endopeptidases play important roles in many biological processes, they can also cause harm if their activity is not properly regulated. For example, excessive activation of cysteine endopeptidases has been implicated in the pathogenesis of several diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and inflammatory conditions.

Cathepsin W är ett enzym som tillhör de cysteinproteaser som finns i kroppen. Det är huvudsakligen beläget inne i lysosomer och har en viktig roll i nedbrytningen av proteiner i cellerna. Cathepsin W är specifikt uttryckt i aktiva T-celler, som är en typ av vita blodkroppar som hjälper till att koordinera immunresponsen. Det tros ha en roll i inflammation och immunförsvaret genom att bryta ned proteiner i intracellulära patogener, såsom virus och bakterier. Dessutom har forskning visat att cathepsin W kan vara involverat i celldöd och apoptos under vissa omständigheter.

Lysosomer är membranomslutna organeller inne i eukaryota celler, som innehåller en uppsjö av hydrolytiska enzymer. Dessa enzymer är aktiva vid lågt pH och bryter ned biologiskt material, såsom proteiner, kolhydrater, lipider och nucleinsyror, till sina grundläggande byggstenar. Lysosomerna fungerar som cellens recyclingcenter och hjälper till att bryta ned och återanvända skadat eller överflödigt material. De kan också delta i celldöd under vissa patologiska förhållanden, såsom apoptos (programmerad celldöd) och nekros (oönskad celldöd).

Cathepsin A, även känt som CTSA eller serosa, är ett enzym som tillhör klassen av cysteinproteaser. Det är huvudsakligen beläget i lysosomer och laterala vesiklar och spelar en viktig roll i intracellulär proteinprocessering och degradation. Cathepsin A har också visat sig ha en funktion i aktiveringen av andra proteaser, samt i neutraliseringen av proteaser som annars skulle vara skadliga för cellen. Dessutom är cathepsin A involverat i några immunologiska processer, såsom presentation av antigen och inflammation. Genom att katalysera hydrolysen av peptidbindningar hjälper cathepsin A till att bryta ner och recyla proteiner inuti cellen. Defekter i CTSA-genen har associerats med vissa sjukdomar, såsom galaktosialidos, som kännetecknas av neurologiska symptom och missbildningar.

Pepsininhibitorer, eller pepstatiner, är en grupp proteaser (enzym) som hämmar pepsins verksamhet. Pepsin är ett enzym som bryter ner proteiner i magsäcken. Pepstatiner produceras naturligt i kroppen och finns även i vissa djurs gift, till exempel ormar och grodor. Dessa pepstatiner används inom forskning för att hämma pepsins verksamhet under experimentella studier.

Cystatiner är en grupp proteiner som fungerar som inhibitorer av cysteinproteas, en typ av enzymer som bryter ned andra proteiner. Cystatinerna finns naturligt i kroppen och produceras av flera olika celltyper, inklusive epitelceller och immunceller. Deras huvudsakliga funktion är att reglera aktiviteten hos cysteinproteasen och på så sätt hjälpa till att kontrollera proteolys, det vill säga nedbrytningen av proteiner.

Det finns flera olika typer av cystatiner, men de två viktigaste grupperna är de icke-glykosylerade cystatinerna och de glykosylerade cystatinerna. De icke-glykosylerade cystatinerna är små proteiner som består av cirka 100 aminosyror och finns i flera olika vävnader, inklusive blod, urin och cerebrospinalvätska. De glykosylerade cystatinerna är större proteiner som innehåller en carbohydratkedja och produceras huvudsakligen av immunceller.

Cystatinerna har visat sig ha potential som markörer för olika sjukdomstillstånd, till exempel njursjukdomar och cancer. Förhöjda nivåer av cystatin C i blodet kan vara ett tecken på nedsatt njurfunktion, medan förändrade nivåer av andra typer av cystatiner kan vara relaterade till olika former av cancer och autoimmuna sjukdomar.

Endopeptidaser är en typ av enzymer som bryter ned proteiner genom att spjälka (hydrolysera) peptidbindningarna mellan aminosyror inuti proteinmolekylen, istället för vid proteinets yta. De kallas också för proteinaser eller endoproteinaser. Det finns flera olika typer av endopeptidaser, som kategoriseras beroende på vilka peptidbindningar de preferentiellt spjälkar. Exempel på endopeptidaser är trypsin, chymotrypsin och kollagenas.

Cysteine protease inhibitors are substances that inhibit or reduce the activity of cysteine proteases, which are enzymes that break down proteins in the body. Cysteine proteases play important roles in various physiological processes, including inflammation, immune response, and programmed cell death (apoptosis). However, unregulated or excessive activity of these enzymes can contribute to the development of various diseases, such as cancer, arthritis, and neurodegenerative disorders.

Cysteine protease inhibitors work by binding to the active site of cysteine proteases and preventing them from interacting with their substrates or targets. These inhibitors can be synthetic compounds or natural products derived from plants, animals, or microorganisms. Some examples of cysteine protease inhibitors include E-64, leupeptin, and epigallocatechin gallate (EGCG).

In medicine, cysteine protease inhibitors have been studied as potential therapeutic agents for various diseases. For example, some inhibitors have shown promise in reducing inflammation and joint damage in animal models of arthritis, while others have shown anti-cancer effects by inhibiting the activity of cancer-associated cysteine proteases. However, more research is needed to determine the safety and efficacy of these inhibitors as drugs for human use.

Diazomethan är en extremt reaktiv, gasformig organisk förening med den kemiska formeln CH2N2. Det är en primär diazo compound och skapas vanligtvis i laboratoriet genom behandling av metylamin (CH3NH2) med nitrosylklorid (NOCl).

Diazomethan används som en kraftfullt metylerande reagens inom organisk syntes, men på grund av dess höga reaktivitet och explosiva natur under vissa förhållanden hanteras det ofta med stor försiktighet. Det är mycket giftigt och kan orsaka allvarliga skador eller död om det andas in eller kommer i kontakt med huden eller ögonen.

A dipeptide är en peptid som består av två aminosyror som är kemiskt bundna till varandra via en peptidbindning. En peptidbindning bildas när den karboxylgrupp (-COOH) hos en aminosyra reagerar med den aminogrupp (-NH2) hos en annan aminosyra, vilket resulterar i en kort kedja av två aminosyror. Exempel på dipeptider inkluderar karnosin (beta-alanyl-L-histidin) och anserin (L-asparaginyl-L-arginin). Dipeptider har en rad biologiska funktioner, till exempel som neurotransmittorer, hormoner och enzymer.

'Serinendopeptidaser' er en type enzym, som bryter ned proteiner og peptider i kroppen. Navnet kommer af at de indeholder en serin-aminosyre i deres aktive site, som spiller en vigtig rolle i katalysen af proteolytisk nedbrydning. Disse enzymer bryder specifikt peptidbindinger, hvor den karboxylterminale sidekæde er en hydrofil aminosyre, såsom serin, threonin eller cystein. Serinendopeptidaser inkluderer enzymer som trypsin, chymotrypsin og elastase, som alle spiller en vigtig rolle i fordøjelsen af protein i kroppen.

En proteasomhämmare är ett läkemedel som hämmar funktionen hos proteasomen, ett proteincomplex som bryter ner andra proteiner inuti celler. Proteasomer spelar en viktig roll i cellens proteinska homeostas, det vill säga balansen mellan syntes och nedbrytning av proteiner. Genom att hämma proteasomernas funktion kan man påverka nedbrytningen av proteiner som är involverade i cellcykeln och celldelningen, vilket gör att proteasomhämmare används som en typ av cancerläkemedel. Proteasomhämmare används bland annat vid behandling av multipelt myelom, mantlecellslymfom och andra typer av cancer. Exempel på godkända proteasomhämmare är bortezomib (Velcade), carfilzomib (Kyprolis) och ixazomib (Ninlaro).

Papain är ett enzym som utvinns från latexsaften hos papayafrukten (Carica papaya). Det tillhör proteaserna, en grupp enzymer som bryter ner proteiner i mindre peptidfragment eller enskilda aminosyror. Papain är specifikt ett cysteinproteas, vilket betyder att det innehåller en svavelhaltig aminosyra, cystein, i sin aktiva sida som är involverad i katalysen av proteinklyvningen.

Papain har historiskt använts inom medicinen för att behandla diverse tillstånd, såsom sår och sår, inflammationer, och för att bryta ner nekrotisk (död) vävnad. Det har också använts som ett digestivt enzym för att underlätta proteinabsorptionen hos personer med mag-tarmsjukdomar eller efter bukkirurgi. I dag används papain mestadels kommersiellt inom livsmedelsindustrin som ett klistret, klarninggrediens eller för att behandla protein i läskedrycker och öl.

Cystatin B, också känt som cystatin 3, är ett proteinet som tillhör cystatinfamiljen. Det hör till de intracellulära cystatiner och är en nedsättande inhibitor av cysteinproteaserna. Cystatin B uttrycks främst i nervsystemet och har visat sig spela en viktig roll i regleringen av neuronal apoptos och neurogenes. Genen för cystatin B är belägen på kromosom 21 och mutationer i denna gen kan leda till ett ökat risk för Alzheimers sjukdom.

Cysteine proteases are a type of enzyme that breaks down other proteins by cleaving peptide bonds. They are called cysteine proteases because they use a reactive cysteine residue in their active site to perform the cleavage. These enzymes play important roles in various biological processes, including protein degradation, cell signaling, and inflammation. Some examples of cysteine proteases include papain, cathepsins, and caspases. They are also involved in several diseases, such as cancer, arthritis, and infectious diseases caused by pathogens like bacteria and viruses.

Enzymprekursorer, även kända som zymogener eller proenzymiter, är biologiska molekyler som fungerar som inaktiva föregångare till enzymer. De aktiveras genom att undergå en process kallad aktivering, där en del av prekursormolekylen tas bort eller modifieras, vilket resulterar i en aktiv enzymmolekyl. Denna mekanism hjälper till att kontrollera och reglera enzymsaktiviteten i celler och kroppsvätskor, såsom blodet.

Exempel på vanliga enzymprekursorer inkluderar trypsinogen (aktiveras till trypsin), chymotrypsinogen (aktiveras till chymotrypsin) och pepsinogen (aktiveras till pepsin). Dessa enzymer är viktiga för protein- och peptidnedbrytning i mag-tarmkanalen. Andra exempel på enzymprekursorer är protrombin (aktiveras till trombin) och prokarboxypeptidas (aktiveras till karboxypeptidas), som är involverade i blodkoagulering och proteinsyntes respektive.

Cystatin A är ett proteihindrat inhibitorprotein som produceras i många olika celltyper i kroppen. Det har en viktig roll i regleringen av proteas, enzymer som bryter ner andra proteiner. Cystatin A hör till cystatinfamiljen, som inkluderar även cystatin B och C, och har förmågan att hämma en rad proteaser, däribland kationiska cathepsiner.

Det medicinska intresset för cystatin A har ökat på senare år, eftersom forskning har visat att nivåerna av detta protein kan vara korrelerade med olika sjukdomstillstånd, såsom njursjukdomar och cancer. I synnerhet har forskare uppmärksammats på möjligheten att använda cystatin A som ett markörprotein för att bedöma njurens funktion, eftersom det produceras i konstanter mängder och är relativt oberoende av andra faktorer som kan påverka andra traditionella markörer, såsom kreatinin.

Det finns dock fortfarande mycket att lära om cystatin A och dess roll i sjukdomsprocesser, och fortsatta studier kommer sannolikt att ge mer information om detta protein och hur det kan användas i klinisk praktik.

Pankreatisk elastas är ett enzym som produceras i bukspottsdrüsen (pancreas) och har en viktig roll i den proteolytiska nedbrytningen av proteiner i mag-tarmsystemet. Det är ett av de huvudsakliga enzymerna i bukspottsvätskan, tillsammans med amylas, lipas och trypsin.

Pankreatisk elastas bryter ned specifika proteiner som innehåller elastin, ett protein som finns i bindväv och hjälper till att ge struktur åt olika vävnader i kroppen. Dessutom används pankreatisk elastas ofta som en markör för bukspottsinflammation (pancreatit) eftersom nivåerna av detta enzym ökar i blodet när bukspottsdrüsen är skadad eller inflammerad.

Leukocytelastase är ett enzym som frisätts från neutrofila granulocyter, en typ av vit blodkroppar, när de är aktiverade i samband med inflammation eller infektion. Det har kapacitet att bryta ned proteiner och kan orsaka skada på vävnader under dessa förhållanden. Leukocytelastas kan mätas i laboratoriet som ett mått på inflammation och aktivering av neutrofila granulocyter, till exempel vid diagnostisering av lunginflammation eller cystisk fibros.

En aminosyrasekvens är en rad av sammanfogade aminosyror som bildar ett protein. Varje protein har sin unika aminosyrasekvens, som bestäms av genetisk information i DNA-molekylen. Den genetiska koden specificerar exakt vilka aminosyror som ska ingå i sekvensen och i vilken ordning de ska vara placerade.

Aminosyrorna i en sekvens är sammanbundna med peptidbindningar, vilket bildar en polymer som kallas ett peptid. När antalet aminosyror i en peptid överstiger cirka 50-100 talar man istället om ett protein.

Aminosyrasekvensen innehåller information om proteinet och dess funktion, eftersom den bestämmer proteins tertiärstruktur (hur aminosyrorna är hopfogade i rymden) och kvartärstruktur (hur olika peptidkedjor är sammansatta till ett komplext protein). Dessa strukturer påverkar proteinet funktion, eftersom de avgör hur proteinet interagerar med andra molekyler i cellen.

Molekylsekvensdata (molecular sequencing data) refererer til de resultater som bliver genereret når man secvenserer DNA, RNA eller proteiner i molekylærbiologien. Det innebærer typisk en række af nukleotider (i DNA- og RNA-sekvensering) eller aminosyrer (i proteinsekvensering), der repræsenterer den specifikke sekvens af gener, genetiske varianter eller andre molekyler i et biologisk prøve.

DNA-sekvensdata kan f.eks. anvendes til at identificere genetiske varianter, undersøge evolutionæ forhold og designe PCR-primerer. RNA-sekvensdata kan bruges til at studere genudtryk, splicevarianter og andre transkriptionelle reguleringsmekanismer. Proteinsekvensdata er vigtige for at forstå proteinstruktur, funktion og interaktioner.

Molekylsekvensdata kan genereres ved hjælp af forskellige metoder, herunder Sanger-sekvensering, pyrosekvensering (454), ion torrent-teknikker, single molecule real-time (SMRT) sekvensering og nanopore-sekvensering. Hver metode har sine styrker og svagheder, og valget af metode afhænger ofte af forskningens specifikke behov og ønskede udbytte.

Vätejonkoncentration, även känd som pH, är ett mått på hur sur eller basiskt ett vätskemedium är. Det specificerar protonaktiviteten (H+) i en lösning, vilket är relaterat till mängden hydrogenjoner (H+) per liter.

En lägre pH-värde (7) indikerar lägre vätejonkoncentration och mer basisk miljö. Vatten har en neutral pH på 7.

I medicinsk kontext kan förändringar i vätejonkoncentration ha betydelsefulla kliniska konsekvenser. För hög eller för låg pH kan störa normal cellfunktion och leda till acidos eller alkalos, respektive. Dessa störningar kan påverka olika fysiologiska processer, inklusive andningen, hjärt-kärlsystemet, njurarnas funktion och ämnesomsättningen.

Papillon-Lefèvre sjukdom (PLS) är en extremt sällsynt, autosomalt recessivt arvad genetisk hud- och tandrubbning. Den drabbar ungefär 1-4 personer per miljon i den allmänna populationen och kännetecknas av främst två symptom:

1. Hyperkeratos, som är en överdriven bildning av hudceller (körtlar) på handflator och plantor, vilket orsakar grovhårighet och skalighet. Detta kan också förekomma på andra kroppsytor som armbågar, knän och fötter.
2. Parodontit, en allvarlig form av tandköttsinflammation som orsakar tandlossning och eventually leda till tandförlust vid en ung ålder (vanligtvis före 15 år).

Sjukdomen beror på mutationer i genen för katalaselipoproteinlas Δ8 (LPLA8), som kodar för ett enzym som är involverat i lipidmetabolismen. Denna genetiska defekt orsakar en förändring i celldifferentieringen och cellulär apoptos, vilket leder till de typiska hud- och tandrubbningarna hos patienter med Papillon-Lefèvre sjukdom.

Det finns ingen specifik behandling för Papillon-Lefèvre sjukdom, men vissa terapier kan användas för att hantera symtomen. Till exempel kan retinoider och keratolytiska skötselprodukter användas för att minska hyperkeratosen på huden, medan god tandhygien, professionell tandrengöring och eventuellt kirurgisk behandling kan hjälpa till att kontrollera parodontit.

Cystatin C är ett protein som produceras av nästan alla celler i kroppen och fungerar som en inhibitor för cysteinproteas, en typ av enzymer som bryter ned andra proteiner. Det finns naturligtvis i blodplasma och har använts som ett kliniskt mått på njurens funktion eftersom det filtreras genom glomerulus i njuren och återabsorberas i proximala tubuli, så att nivåerna av cystatin C i blodplasma ökar när njurens funktion minskar.

En medicinsk definition av Cystatin C kan vara: "Cystatin C är ett lågmolekylärt protein som produceras av alla nucleerade celler och används som en markör för njurens funktion. Det filtreras genom glomerulus i njuren och återabsorberas i proximala tubuli, så att nivåerna av cystatin C i blodplasma ökar när njurens funktion minskar."

'Fasciola hepatica' er en parasitisk platelom, altså en fladbørsteorm, som infekterer lever og galdeveje hos pattedyr, herunder mennesker. Den kaldes også leverbændelorm, og den kan være op til 3 cm lang. Larvene lever i vandplanter og smitter dyr og mennesker gennem kontaminerede grønne blade eller vand, som bliver spist uden varmebehandling. Infektionen med Fasciola hepatica kan føre til sygdommen fascioliasis, der er karakteriseret ved leverbetændelse og galdevejsforstyrrelser. Symptomerne på infektionen kan være diarré, mavepine, vægt tab og træthed. Behandlingen består typisk af medicin mod parasitter, fx triclabendazole eller bithionol.

Substratspecificitet betegner i farmakologi og enzyms biokemi, hvilken type af substrat (den molekyle, der binder til enzymet) et specifikt enzym er i stand til at binde sig til og katalyse en reaktion med. Enzymer er biologiske katalysatorer, der accelererer kemiske reaktioner inden for levende organismer, og hver enzym har typisk en specifik substratspecificitet, der bestemmer, hvilken type af molekyler, den kan arbejde på.

Substratspecificiteten for et enzym kan være meget snæver, så det kun kan binde sig til én specifik molekyletype, eller den kan være bredere, så det kan binde sig til flere relaterede molekyler. Substratspecificiteten af et enzym kan blive fastlagt ved at undersøge, hvilke substrater det kan binde sig til og katalysere en reaktion med under specifikke betingelser.

Det er vigtigt at notere, at substratspecificiteten for et enzym ikke altid er absolut. I nogle tilfælde kan et enzym have en vis grad af fleksibilitet og være i stand til at binde sig til og katalysere reaktioner med substrater, der ikke er helt identiske med dets normale substrat. Dette kaldes undertiden for "promiskuitet" eller "krydsreaktivitet".

Bensoylarginin-2-naftylamid, ofta förkortat BANA, är ett kemiskt ämne som används inom medicinen, särskilt inom odontologi (tandvård). Det är en substratkombination som består av bensoylarginin och 2-naftylamid, och används som en typ av kemisk test för att upptäcka bakterier i munhålan som kan orsaka karies och andra tand- och svalgrelaterade infektioner.

När BANA kommer i kontakt med vissa typer av bakterier, särskilt staphylococcus aureus, streptococcus mutans och pseudomonas aeruginosa, så spjälkas substratet och en färgförändring sker. Denna färgförändring kan observeras under mikroskop och används som ett indikator på närvaro av patogena bakterier i munhålan.

Det är viktigt att notera att BANA-testet inte är specificerat för någon specifik bakterieart, utan det upptäcker en grupp av bakterier som kan orsaka karies och andra infektioner. Det används ofta tillsammans med andra diagnostiska metoder för att få en mer fullständig bild av patientens munhälsa.

I medicinen refererer kinetik specifikt till läkemedelskinetik, som är studiet av de matematiska modellerna som beskriver hur ett läkemedel distribueras, metaboliseras och utsöndras i en levande organism. Det finns fyra huvudsakliga faser av läkemedelskinetik:

1. Absorption (absorption): Hur snabbt och effektivt absorberas läkemedlet från gastrointestinal tract till blodomloppet.
2. Distribution (distribution): Hur snabbt och i vilken utsträckning fördelar sig läkemedlet i olika kroppsvävnader och vätskor.
3. Metabolism (metabolism): Hur snabbt och hur påverkar läkemedlets kemiska struktur i kroppen, ofta genom enzymer i levern.
4. Elimination (elimination): Hur snabbt och effektivt utsöndras läkemedlet från kroppen, vanligtvis via urin eller avföring.

Läkemedelskinetiken kan påverkas av många faktorer, inklusive patientens ålder, kön, genetiska variationer, lever- och njurfunktion samt andra läkemedel som patienten tar.

Enligt IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry) är en peptidhydrolas en typ av enzym som bryter ned peptidbindningar i peptider och proteiner genom att hydrolysreaktion. Peptidbindningarna är amidosyrabindningar som bildas mellan kolvätegruppen (R-gruppen) i en aminosyra och karboxylgruppen (-COOH) i en annan aminosyra under proteinsyntesen.

Peptidhydrolaser katalyserar denna process genom att tillföra vattenmolekyler (H2O) till peptidbindningen, vilket resulterar i att den spjälkas och bildar två separata aminosyror eller peptider. Detta är en viktig reaktion inom kroppen eftersom det hjälper till att reglera olika fysiologiska processer, såsom blodkoagulering, immunförsvar och signalsubstansers metabolism. Exempel på peptidhydrolaser är dipeptidylpeptidas, endopeptidas och karboxypeptidas.

"Hydrolys" är ett medicinskt eller kemiskt begrepp som refererar till nedbrytning av en molekyl med hjälp av vatten. Detta sker ofta när en kemisk bindning mellan två substanser (som vanligtvis är proteiner, kolhydrater eller ester) bryts ner i två delar med hjälp av en vattenmolekyl. Denna reaktion resulterar i att den ena delen av molekylen får en extra hydroxylgrupp (-OH) och den andra delen får en extra väteatom (H+).

Processen kallas för "hydrolys" eftersom den innebär att en molekyl splittras upp ("lysis") med hjälp av vatten ("hydro"). Hydrolys kan ske spontant under specifika förhållanden, men kan också katalyseras med hjälp av enzym eller starka syror/baser.

Dipeptidyl-peptidases (DPPs) and tripeptidyl-peptidases (TPPs) are two types of enzymes that belong to the class of serine proteases. They play a crucial role in the breakdown and regulation of various peptides within the body.

Dipeptidyl-peptidases (DPPs) are enzymes that cleave dipeptides from the N-terminus of polypeptides, provided that the penultimate residue is proline or alanine. The most well-known DPPs include DPP-4, DPP-8, and DPP-9. DPP-4, also known as CD26, is a widely expressed membrane-bound protein with various functions, including immune regulation, cell adhesion, and peptide degradation. Inhibitors of DPP-4 are used clinically to treat type 2 diabetes by increasing the levels of active incretin hormones, such as glucagon-like peptide-1 (GLP-1) and gastric inhibitory polypeptide (GIP), which promote insulin secretion and suppress glucagon release.

Tripeptidyl-peptidases (TPPs) are enzymes that cleave tripeptides from the N-terminus of polypeptides, with a preference for those starting with hydrophobic residues. The most prominent TPP is TPP-II, which is found in various tissues and plays a role in protein degradation and turnover.

Both DPPs and TPPs contribute to the regulation of various physiological processes, including digestion, immune response, and metabolism. Their dysregulation has been implicated in several diseases, such as diabetes, neurodegenerative disorders, and cancer, making them potential targets for therapeutic intervention.

Leucin är en essentiell aminosyra, vilket betyder att den måste tillföras kroppen genom kostintag eftersom den inte kan syntetiseras själv. Leucin är en av de tre grenade aminosyrorna och spelar en viktig roll i proteiners syntes och nedbrytning, samt i regleringen av cellväxthormonet insulin. Det finns också vissa bevis som tyder på att leucin kan ha en positiv effekt på muskelproteinsyntesen efter träning.

Polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) er en laboratoriemetode som brukes til å separere biomolekyler basert på deres lading, størrelse og form. Metoden er særlig nyttig for å skille DNA-fragmenter, RNA-molekyler eller proteiner fra hverandre.

I polyacrylamidgelelektroforesen prepurer man prøven gjennom en gel bestående av polymerisert acrylamid og bis-acrylamid i tilstedeværelse av en pH-buffer og et reduktionsmidel som sikrer at biomolekylerne blir pålitt linje under elektrisk felt. Størrelsen på de separerte molekylene kan bestemmes ved å sammenligne deres migrasjon i gelen med en standardprøve med kjent molekylvekt.

Denne teknikken er viktig innenfor mange områder av biologi og medicin, for eksempel i diagnose av genetiske sykdommer, studier av proteinekspression og -interaksjoner, forening av DNA-fragmenter etter restriksjonsdigestion og analyse av komplekse genetiske profiler.

Rekombinanta proteiner är proteiner som har skapats genom tekniker för genetisk rekombination, där man kombinerar DNA-sekvenser från olika organismer för att skapa en ny gen som kodar för ett protein med önskvärda egenskaper. Denna teknik möjliggör produktionen av stora mängder specifika proteiner med konstant och predikterbar struktur och funktion. Rekombinanta proteiner används inom flera områden, till exempel inom medicinen för framställning av läkemedel som insulin, vaccin och enzymer.

Mannosfosfater är en typ av glykoproteiner som förekommer i cellmembranet hos djur, växter och mikroorganismer. De består av en kedja av sockermolekyler (oligosackarider) som är kopplade till en proteinsekvens. I synnerhet innehåller mannosfosfater en speciell typ av socker, mannosa, som är fosforylerad, det vill säga försedd med ett fosfatgrupp.

Mannosfosfater har en viktig funktion i cellytan som en del av glykokalixen, den yttre sockerskalet på cellmembranet. De är involverade i flera biologiska processer, till exempel cellytisk signalering, cell-cellinteraktion och immunförsvar. I vissa fall kan mannosfosfater användas som markörer för att identifiera specifika celltyper eller för att utveckla terapeutiska strategier mot sjukdomar som exempelvis cancer.

Oligopeptider är en typ av peptidmolekyler som består av mellan 2 och 20 aminosyror. De är kortare än polypeptider och proteiner, som har fler än 20 aminosyror. Oligopeptider kan ha biologisk aktivitet och fungera som hormoner, neurotransmittorer eller en del av immunförsvaret. Exempel på oligopeptider är bradykinin, som har en roll i smärtreaktioner, och oxytocin, ett hormon som frisätts under förlossning och amning.