Variantes alélicas das cadeias leves kappa (CADEIAS KAPPA DE IMUNOGLOBULINA) codificadas por ALELOS de genes de cadeia leve de imunoglobulina.
Variantes alélicas da cadeia pesada de gama imunoglobulina (CADEIAS GAMA DE IMUNOGLOBULINA) codificadas por ALELOS de GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA.
Variantes alélicos das cadeias leves (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA) ou pesadas (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS), codificadas pelos ALELOS dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.
Trabalhos que contêm artigos de informação em assuntos em todo campo de conhecimento, normalmente organizado em ordem alfabética, ou um trabalho semelhante limitado a um campo especial ou assunto.
Engolfamento e degradação de micro-organismos, outras células que estejam mortas ou morrendo ou doentes e partículas estranhas por células fagocíticas (FAGÓCITOS).
Formas especializadas de LINFÓCITOS B produtores de anticorpos. Sintetizam e secretam imunoglobulina. São encontrados somente em órgãos linfoides e em regiões de respostas imunes e normalmente não circulam no sangue ou linfa.

Alótipos Km de imunoglobulinas referem-se a variações genéticas específicas encontradas no gene da região constante da cadeia leve kappa (K) das imunoglobulinas (anticorpos). A região constante é uma parte do gene que não sofre recombinação durante o desenvolvimento dos linfócitos B e, portanto, sua sequência genética é herdada intacta.

Existem vários alótipos Km conhecidos em humanos, sendo os mais comuns os alótipos Km1 e Km3. Essas variações genéticas podem influenciar a estrutura e função das imunoglobulinas, incluindo sua capacidade de se ligar a antígenos e ativar o sistema imune. Além disso, os alótipos Km podem ser usados como marcadores genéticos para estudar a diversidade populacional e a evolução dos genes do sistema imune.

É importante notar que as diferenças nos alótipos Km não estão relacionadas com o tipo de imunoglobulina (IgG, IgM, IgA, IgD ou IgE) ou com a especificidade antigênica da imunoglobulina. Em vez disso, os alótipos Km se referem apenas às variações genéticas na região constante da cadeia leve kappa das imunoglobulinas.

Alótipos da imunoglobulina G (IgG) se referem a variações genéticas específicas nos genes que codificam as subclasses de IgG, mais especificamente nas regiões constante das cadeias pesadas das imunoglobulinas. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que diferem em suas propriedades funcionais, estruturais e de ligação aos receptores.

Os alótipos Gm são marcadores genéticos que identificam as diferenças nas sequências de aminoácidos presentes nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG1, IgG2 e IgG3. Estes alótipos são determinados por genes localizados no cromossomo 14, nos loci gênicos de imunoglobulinas (IGHC). Existem muitos alelos diferentes para cada subclasse IgG que podem resultar em diferentes combinações de alótipos Gm.

A variação nos alótipos Gm pode influenciar a função das imunoglobulinas, como a capacidade de ativar o sistema do complemento ou se ligar a certos receptores nas células imunes. Algumas combinações de alótipos Gm podem estar associadas a um risco aumentado ou reduzido de desenvolver determinadas doenças, como infecções ou doenças autoimunes.

Em resumo, os alótipos da imunoglobulina Gm são variantes genéticas específicas nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG, que podem influenciar a função e as propriedades dessas imunoglobulinas.

Alótipos de imunoglobulinas se referem às variações genéticas presentes nos genes que codificam as regiões constante (C) das cadeias pesadas de imunoglobulinas (anticorpos) em indivíduos saudáveis. Essas variações resultam em pequenas diferenças nas propriedades funcionais e estruturais dos anticorpos entre diferentes indivíduos do mesmo tipo de imunoglobulina.

Existem três classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgG, IgA e IgM, cada uma com subclasses adicionais (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2 e IgM). Os alótipos são determinados pelas sequências de aminoácidos específicas nas regiões C dessas subclasses.

Os alótipos desempenham um papel importante na resposta imune, pois podem influenciar a atividade biológica dos anticorpos, como sua capacidade de fixar complemento ou neutralizar patógenos. Além disso, os alótipos podem ser úteis em estudos de histocompatibilidade e forense, uma vez que podem fornecer informações sobre a origem étnica e genealógica de um indivíduo.

É importante notar que os alótipos não devem ser confundidos com isótipos, que se referem às diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas presentes em todos os indivíduos da mesma espécie.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).

Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.

Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).

Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.

As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.

'Enciclopedias as a Subject' não é uma definição médica em si, mas sim um tema ou assunto relacionado ao campo das enciclopédias e referências gerais. No entanto, em um sentido mais amplo, podemos dizer que esta área se concentra no estudo e catalogação de conhecimento geral contido em diferentes enciclopédias, cobrindo uma variedade de tópicos, incluindo ciências médicas e saúde.

Uma definição médica relevante para este assunto seria 'Medical Encyclopedias', que se referem a enciclopédias especializadas no campo da medicina e saúde. Essas obras de referência contêm artigos detalhados sobre diferentes aspectos da medicina, como doenças, procedimentos diagnósticos, tratamentos, termos médicos, anatomia humana, história da medicina, e biografias de profissionais médicos importantes. Algumas enciclopédias médicas são direcionadas a um público especializado, como médicos e estudantes de medicina, enquanto outras são destinadas ao grande público leigo interessado em conhecimentos sobre saúde e cuidados médicos.

Exemplos notáveis de enciclopédias médicas incluem a 'Encyclopedia of Medical Devices and Instrumentation', 'The Merck Manual of Diagnosis and Therapy', ' tabulae anatomicae' de Vesalius, e a 'Gray's Anatomy'. Essas obras desempenharam um papel importante no avanço do conhecimento médico, fornecendo uma base sólida para o estudo e prática da medicina.

Fagocitose é um processo fundamental da imunidade inata em que certas células do sistema imune, chamadas fagócitos, engulfem e destroem partículas estranhas ou material celular morto ou danificado. Essas partículas podem incluir bactérias, fungos, parasitas, células tumorais e detritos celulares. A fagocitose é desencadeada quando as moléculas reconhecidas como estranhas (patogénicas ou não) se ligam a receptores de superfície dos fagócitos, levando à ativação da célula e à formação de pseudópodes que se envolvem e internalizam a partícula em uma vesícula chamada fagossoma. Posteriormente, o conteúdo do fagossoma é digerido por enzimas lisossomais e os antígenos resultantes podem ser apresentados às células T, desencadeando uma resposta imune adaptativa. A fagocitose é um mecanismo crucial para manter a homeostase tecidual e proteger o organismo contra infecções.

Plasmócitos são células blancas do sangue que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles se originam a partir de linfócitos B ativados e suas principais funções incluem a produção e secreção de anticorpos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Após a exposição a um antígeno estrangeiro, os linfócitos B sofrem uma mudança clonal e se diferenciam em plasmócitos. Esses plasmócitos secretam grandes quantidades de anticorpos específicos para o antígeno que desencadeou a resposta imune.

Os plasmócitos são caracterizados por um citoplasma abundante e basofílico, com um núcleo redondo e eccêntrico, sem nucléolo aparente. Eles podem ser encontrados em tecidos linfoides, como medula óssea, baço e nódulos linfáticos, bem como em outros tecidos periféricos, dependendo da resposta imune em andamento.

Em resumo, plasmócitos são células do sistema imune que desempenham um papel crucial na produção e secreção de anticorpos, auxiliando no reconhecimento e destruição de patógenos estrangeiros.

Por alótipos entende-se os diferentes anticorpos que têm pequenas diferenças na sequência de aminoácidos na região constante ... Ropartz e colaboradores descobriram em 1961 para o sistema Km (inicialmente chamado Inv), localizado na cadeia leve Kappa. Este ... Imunoensaio ELISA Imunoglobulina A IgA Imunoglobulina D IgD Imunoglobulina E IgE Imunoglobulina G IgG Imunoglobulina M IgM A ... A forma ancorada à membrana de um anticorpo poder-se-ia chamar imunoglobulina de superfície (sIg) ou imunoglobulina de membrana ...
Por alótipos entende-se os diferentes anticorpos que têm pequenas diferenças na sequência de aminoácidos na região constante ... Ropartz e colaboradores descobriram em 1961 para o sistema Km (inicialmente chamado Inv), localizado na cadeia leve Kappa. Este ... Imunoensaio ELISA Imunoglobulina A IgA Imunoglobulina D IgD Imunoglobulina E IgE Imunoglobulina G IgG Imunoglobulina M IgM A ... A forma ancorada à membrana de um anticorpo poder-se-ia chamar imunoglobulina de superfície (sIg) ou imunoglobulina de membrana ...
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