Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.
Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.
Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.
Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.
Um dos tipos de cadeias leves das imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Imunoglobulina associada com MASTÓCITOS. A superexpressão tem sido associada com hipersensibilidade alérgica (HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA).
Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).
Região da molécula de imunoglobulina que varia na sua sequência e composição de aminoácidos e que contém o sítio de ligação para um antígeno específico. Está localizada no terminal N do fragmento Fab da imunoglobulina. Inclui regiões hipervariáveis (REGIÕES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIDADE) e regiões de estrutura.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA M. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kDa e contêm aproximadamente 57 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e têm mais ramificações oligossacarídeas e maior conteúdo de carboidrato do que as cadeias pesadas de IMUNOGLOBULINA G.
Classes de imunoglobulinas encontradas em muitas espécies de animais. No homem há nove classes de imunoglobulinas que, na eletroforese, migram em cinco grupos diferentes; cada uma delas consiste em duas cadeias proteicas leves e duas pesadas, e cada grupo de imunoglobulinas apresenta propriedades estruturais e funcionais que as distinguem entre si.
Um dos tipos de subunidades de cadeia leve das imunoglobulinas com peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.
Domínios de moléculas de imunoglobulinas que são invariáveis na sua sequência de aminoácidos dentro de qualquer classe ou subclasse de imunoglobulinas. Conferem às imunoglobulinas suas funções biológicas, bem como as estruturais. Cada uma das cadeias tanto leve como pesada possui a metade do terminal C do FRAGMENTO FAB DAS IMUNOGLOBULINAS e duas ou três destas regiões compõem o resto das cadeias pesadas (todo o FRAGMENTO FC DA IMUNOGLOBULINA).
Fragmentos cristalizáveis compostos por metade das porções carboxi-terminais de ambas as CADEIAS PESADAS DA IMUNOGLOBULINA, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fc contêm as extremidades carboxila das regiões constantes da cadeia pesada, que são responsáveis pelas funções efetoras de uma imunoglobulina (fixação do COMPLEMENTO, ligação na membrana celular via RECEPTORES FC e transporte placentário). Este fragmento pode ser obtido pela digestão de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAINA.
Células linfoides relacionadas à imunidade humoral. Estas células apresentam vida curta, e no que se refere à produção de imunoglobulinas após estimulação apropriada se assemelham aos linfócitos derivados da bursa de Fabricius em pássaros.
Reordenamento gênico dos linfócitos B, resultando em substituição no tipo de região constante da cadeia pesada que é expressa. Isso permite que a resposta efetora se modifique, enquanto a especificidade da ligação do antígeno (região variável) permanece a mesma. A maioria das trocas de classe ocorre por um evento de recombinação do DNA, mas também pode ocorrer em nível de processamento do RNA.
Cadeias pesadas da IMUNOGLOBULINA G, possuindo peso molecular de aproximadamente 51 kDa. Contêm aproximadamente 450 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo covalentemente ligado à região constante do fragmento Fc. As subclasses de cadeia pesada gama (por exemplo, gama 1, gama 2a e gama 2b) das subclasses do isotipo da IMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A, and IgG2B) assemelham-se mais entre si do que as cadeias pesadas de outros ISOTIPOS DE IMUNOGLOBULINAS.
Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.
Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Variantes alélicos das cadeias leves (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA) ou pesadas (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS), codificadas pelos ALELOS dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS.
RECEPTORES FC especializados para imunoglobulinas poliméricas que medeiam a transcitose da IMUNOLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA M poliméricas para as secreções externas. Eles são encontrados na superfície de células epiteliais e hepatócitos. Após a ligação à Imunoglobulina A, o complexo receptor-ligante sofre endocitose, transporte por vesícula e secreção no lúmen por exocitose. Antes da liberação, a parte do receptor (COMPONENTE SECRETÓRIO) que está ligada a IMUNOGLOBULINA A é clivada proteoliticamente a partir de sua cauda transmembrânica (Tradução livre do original: Rosen et al., The Dictionary of Immunology, 1989)
Segmento das cadeias pesadas de imunoglobulinas, codificado pelos GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA no segmento J em que, durante a maturação dos LINFÓCITOS B, o segmento gênico para a região variável à montante se une à região constante do segmento gênico à jusante. A posição exata da união dos dois segmentos de genes é variável e contribui para a DIVERSIDADE DE ANTICORPOS. Difere das CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA, um polipeptídeo distinto que atua como uma molécula de ligação nas IGA ou IGM poliméricas.
Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS DE BACTÉRIAS.
Imunoensaio utilizando um anticorpo ligado a uma enzima marcada, tal como peroxidase de raiz-forte (ou rábano silvestre). Enquanto a enzima ou o anticorpo estiverem ligados a um substrato imunoadsorvente, ambos retêm sua atividade biológica; a mudança na atividade enzimática como resultado da reação enzima-anticorpo-antígeno é proporcional à concentração do antígeno e pode ser medida por espectrofotometria ou a olho nu. Muitas variações do método têm sido desenvolvidas.
IMUNOGLOBULINAS na superfície de LINFÓCITOS B. Seu RNA MENSAGEIRO contém um EXON com uma sequência extensora de membrana, produzindo imunoglobulinas sob a forma de proteínas transmembranais do tipo I, em oposição às imunoglobulinas secretadas (ANTICORPOS), que não possuem o segmento extensor de membrana.
Imunoglobulinas anormais características de MIELOMA MÚLTIPLO.
Propriedade dos anticorpos que os capacita a reagir com alguns EPITOPOS e não com outros. A especificidade é dependente da composição química, de forças físicas e da estrutura molecular no sítio de ligação.
Genes e segmentos de genes que codificam as CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS. Os segmentos de genes são denominados pelos símbolos V (variável), D (diversidade), J (união) e C (constante).
Processo de mutação programado pelo qual mudanças são introduzidas na sequência nucleotídica do DNA do gene da imunoglobulina durante o desenvolvimento.

As "Cadeias J de Imunoglobulina" (também conhecidas como "Regiões J das Imunoglobulinas") referem-se a uma região constante encontrada nas cadeias pesadas (H) e leves (L) dos anticorpos, ou seja, as proteínas do sistema imune responsáveis pela resposta específica contra agentes estranhos.

As imunoglobulinas são formadas por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, unidas por pontes dissulfite. Cada cadeia é composta por diferentes domínios: um domínio variável (V) e três domínios constantes (C1, C2 e C3). A região J faz parte do domínio variável da cadeia pesada e da cadeia leve.

A região J é responsável pela diversidade das imunoglobulinas, uma vez que nesta região ocorre a recombinação somática dos genes que codificam as cadeias leves e pesadas dos anticorpos. Essa recombinação gera uma grande variedade de sequências de aminoácidos, permitindo que os anticorpos reconheçam e se ligem a um vasto número de diferentes antígenos.

Em resumo, as Cadeias J de Imunoglobulina são uma região constante dos anticorpos que desempenham um papel fundamental na diversidade e especificidade da resposta imune.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).

Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.

Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).

Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.

As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.

As imunoglobulinas intravenosas (IgIV) são soluções estériles e endotoxina livres, contendo anticorpos protectores derivados do plasma humano. São administradas por via intravenosa para fornecer imunidade passiva contra várias doenças infecciosas e para tratar certos distúrbios do sistema imune. As IgIV contêm uma gama de imunoglobulinas, predominantemente imunoglobulina G (IgG), que possui atividade neutralizante contra toxinas, vírus e bactérias. Além disso, as IgIV exercem outros efeitos imunomodulatórios, como a modulação da resposta inflamatória e a regulação da ativação das células imunes. São usadas no tratamento de várias condições, incluindo deficiência imunitária primária, doenças autoimunes, intoxicação por veneno, infecções agudas graves e outras situações clínicas em que a resposta imune humoral é consideravelmente reduzida ou inadequada.

Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.

A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.

Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.

Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.

Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.

As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.

Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.

As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.

As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.

As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.

A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.

Imunoglobulina E (IgE) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na resposta imune do corpo, especialmente em relação às reações alérgicas. Ela é produzida pelas células B em resposta a um antígeno específico e se liga fortemente aos receptores de células mastócitos e basófilos. Quando o IgE se une a um antígeno, essas células são ativadas e liberam mediadores químicos, como histaminas, leucotrienos e prostaglandinas, que desencadeiam uma resposta inflamatória aguda. Essa resposta pode causar sintomas alérgicos como prurido, congestão nasal, lacrimejamento, dificuldade para respirar, entre outros. Além disso, o IgE também desempenha um papel na defesa do corpo contra parasitas, especialmente helmintos.

Imunoglobulina A secretoria (IgA s) é um tipo de anticorpo que atua como uma barreira de proteção no corpo. Ela é especificamente projetada para pré-evitar a infecção em superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, boca, tubo digestivo e pulmões. A IgA s é produzida pelas células do sistema imune e é transportada para as superfícies mucosas por uma proteína chamada polipeptídeo secretor.

A IgA s desempenha um papel importante na defesa imunológica contra patógenos invasores, como bactérias e vírus. Ela funciona impedindo que esses organismos se adiram e penetrem nas superfícies mucosas, o que pode causar infecções e doenças. Além disso, a IgA s também pode neutralizar toxinas e outros agentes nocivos antes que eles causem danos ao corpo.

Em resumo, a Imunoglobulina A Secretora é um tipo de anticorpo que protege as superfícies mucosas do corpo contra infecções e outras ameaças à saúde.

A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.

Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.

A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

As cadeias mu (µ) de imunoglobulinas, também conhecidas como IgM, são uma classe de anticorpos que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles são a primeira linha de defesa do corpo contra infecções e estão presentes na forma de pentâmeros ou hexâmeros (cinco ou seis unidades moleculares ligadas) em plasma sanguíneo.

As IgM são as primeiras imunoglobulinas produzidas em resposta a uma infecção e são altamente eficazes na aglutinação e lise de microrganismos invasores. Além disso, elas também ativam o sistema do complemento, o que ajuda a destruir patógenos adicionais.

As cadeias mu de imunoglobulinas são produzidas por células B virgens e plasmablastos recém-ativados no início de uma resposta imune adaptativa. Embora as IgM não sejam tão abundantes quanto outras classes de anticorpos, elas desempenham um papel crucial na proteção do corpo contra infecções e doenças.

Isótipos de imunoglobulinas, também conhecidos como classes de anticorpos, referem-se a diferentes variantes estruturais e funcionais dos anticorpos (imunoglobulinas) presentes no organismo. Existem cinco isótipos principais em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada um desempenha funções específicas na resposta imune adaptativa.

1. IgA (Imunoglobulina A): É o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano e é encontrado principalmente nas superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, trato respiratório e gastrointestinal. Existem dois subtipos de IgA: monomérica (IgA1) e dimérica (IgA2). A IgA protege as superfícies mucosas contra infecções bacterianas e vírus, além de neutralizar toxinas e enzimas.

2. IgD (Imunoglobulina D): É um anticorpo presente em pequenas quantidades na circulação sanguínea e nas membranas basais dos linfócitos B. Sua função principal é atuar como receptor de superfície celular, auxiliando na ativação e diferenciação dos linfócitos B.

3. IgE (Imunoglobulina E): É um anticorpo presente em pequenas quantidades no sangue humano e desempenha um papel crucial na resposta alérgica e na defesa contra parasitas. A ligação de IgE aos receptores de mastócitos e basófilos leva à liberação de mediadores químicos que desencadeiam reações inflamatórias e imunes.

4. IgG (Imunoglobulina G): É o anticorpo mais abundante no sangue humano e é produzido em resposta a infecções bacterianas e vírus. A IgG neutraliza patógenos, auxilia na fagocitose e atua como o único anticorpo capaz de atravessar a placenta para proteger o feto. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) com diferentes funções e propriedades.

5. IgM (Imunoglobulina M): É um anticorpo presente na circulação sanguínea e no líquido linfático, geralmente encontrado como pentâmero (cinco unidades de IgM ligadas). A IgM é a primeira resposta do sistema imune a infecções bacterianas e vírus, além de atuar na aglutinação e neutralização de patógenos. Também participa da ativação do complemento, auxiliando no processo de lise celular.

As cadeias lambda de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves lambda) são tipos específicos de proteínas presentes nas imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. As imunoglobulinas são moléculas importantes do sistema imune que ajudam a identificar e neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

Existem duas principais classes de cadeias leves em imunoglobulinas: lambda (λ) e kappa (κ). As cadeias lambda são codificadas por genes localizados no cromossomo 22, enquanto as cadeias kappa são codificadas por genes localizados no cromossomo 2. Cada imunoglobulina geralmente contém apenas um tipo de cadeia leve, seja lambda ou kappa, mas raramente pode conter ambas.

As cadeias lambda desempenham um papel importante na especificidade da ligação do anticorpo ao seu antígeno correspondente. Elas são compostas por uma região variável (V) e uma região constante (C), que são unidas por uma região juncional (J). A região variável é responsável pela ligação específica do anticorpo ao antígeno, enquanto a região constante é responsável pela ativação da resposta imune.

A anormalidade na produção ou no número de cadeias lambda pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças autoimunes, distúrbios linfoproliferativos e neoplasias malignas, como o mieloma múltiplo. Portanto, a avaliação das cadeias lambda pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.

Imunoglobulina D (IgD) é um tipo de anticorpo que se encontras na classe de imunoglobulinas. É produzida pelos linfócitos B e tem um papel importante no sistema imunitário. A IgD está presente em pequenas quantidades no sangue humano e é principalmente encontrada na superfície das células B como um receptor de antígeno.

A função da IgD ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela desempenhe um papel em ativar as células B e iniciar uma resposta imune adaptativa quando ocorre a ligação com um antígeno específico. Além disso, a IgD pode também estar envolvida na regulação da ativação dos mastócitos e das respostas alérgicas.

A deficiência de IgD não é considerada uma condição clínica importante, pois os níveis normais de IgD variam amplamente e a sua função específica ainda não está totalmente elucidada. No entanto, alterações nos níveis de IgD podem ser um marcador para outras condições imunológicas subjacentes.

As Regiões Constantes de Imunoglobulinas, também conhecidas como regiões C das imunoglobulinas, referem-se a domínios estruturais comuns e funcionalmente semelhantes encontrados nas cadeias pesadas e leves de anticorpos (também chamados de imunoglobulinas). Essas regiões são altamente conservadas em termos de sequência de aminoácidos entre diferentes tipos de imunoglobulinas, o que significa que elas mantêm sua estrutura e função mesmo quando as regiões variáveis (regiões V) das imunoglobulinas mudam para se adaptar a diferentes antígenos.

Existem cinco tipos principais de regiões constantes em imunoglobulinas, designadas como α, δ, ε, γ e μ. Cada um desses tipos está associado a uma classe específica de anticorpos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, respectivamente. As regiões constantes desempenham um papel crucial na ativação do sistema imune, mediando processos como a fixação de complemento e a interação com células do sistema imune, como os fagócitos. Além disso, as regiões constantes também contribuem para a estrutura geral dos anticorpos, mantendo sua forma e estabilidade.

Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.

Os linfócitos B são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico adaptativo, especialmente na resposta humoral da imunidade adaptativa. Eles são produzidos e maturam no tufolo dos órgãos linfoides primários, como o baço e a medula óssea vermelha. Após a ativação, os linfócitos B se diferenciam em células plasmáticas que produzem anticorpos (imunoglobulinas) específicos para um antígeno estranho, auxiliando assim na neutralização e eliminação de patógenos como bactérias e vírus. Além disso, os linfócitos B também podem funcionar como células apresentadoras de antígenos, contribuindo para a ativação dos linfócitos T auxiliares.

Switching de Imunoglobulina, também conhecido como mudança isotípica ou classe de anticorpos, refere-se ao processo biológico no qual as células B (linfócitos B) ativadas e diferenciadas produzem diferentes tipos de imunoglobulinas (também chamadas de anticorpos) durante uma resposta imune adaptativa.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas na resposta imune, como a proteção contra infecções, alergias e doenças autoimunes.

O switch de classes ocorre quando uma célula B ativada altera a região constante (Fc) de seu anticorpo, mantendo a região variável (Fab) inalterada. Isso permite que a célula B continue reconhecendo e se ligando ao mesmo antígeno, mas agora com uma função diferente, dependendo da classe de imunoglobulina produzida.

A mudança de classe é mediada por elementos regulatórios chamados de "switches de classe" (CSR, do inglês Class Switch Recombination) no DNA das células B. Esses switches de classe são ativados por citocinas e outras moléculas de sinalização durante a resposta imune adaptativa. A recombinação da região constante resulta em uma nova configuração genética, permitindo que a célula B produza um anticorpo de classe diferente.

Em resumo, o switching de imunoglobulina é um processo crucial no sistema imune adaptativo, pois permite que as células B ativadas alterem a classe de anticorpos produzidos em resposta a diferentes tipos de ameaças, garantindo uma resposta imune mais eficaz e específica.

As cadeias gama de imunoglobulinas, também conhecidas como IgG, são o tipo mais comum de anticorpos encontrados no corpo humano. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo e fornecem proteção a longo prazo contra infecções. As cadeias gama são formadas por quatro polipeptídeos, dois pesados e dois leves, unidos por ligações dissulfeto. Elas são produzidas principalmente pelos linfócitos B em resposta a infecções e podem ser encontradas no sangue e na maioria dos fluidos corporais. As IgG desempenham um papel importante na neutralização de toxinas, ativação do complemento, opsonização e lise de células infectadas.

Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.

Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.

Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.

1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.

2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).

Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.

Alótipos de imunoglobulinas se referem às variações genéticas presentes nos genes que codificam as regiões constante (C) das cadeias pesadas de imunoglobulinas (anticorpos) em indivíduos saudáveis. Essas variações resultam em pequenas diferenças nas propriedades funcionais e estruturais dos anticorpos entre diferentes indivíduos do mesmo tipo de imunoglobulina.

Existem três classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgG, IgA e IgM, cada uma com subclasses adicionais (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2 e IgM). Os alótipos são determinados pelas sequências de aminoácidos específicas nas regiões C dessas subclasses.

Os alótipos desempenham um papel importante na resposta imune, pois podem influenciar a atividade biológica dos anticorpos, como sua capacidade de fixar complemento ou neutralizar patógenos. Além disso, os alótipos podem ser úteis em estudos de histocompatibilidade e forense, uma vez que podem fornecer informações sobre a origem étnica e genealógica de um indivíduo.

É importante notar que os alótipos não devem ser confundidos com isótipos, que se referem às diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas presentes em todos os indivíduos da mesma espécie.

Receptores de Imunoglobulina Polimérica (pIgR, do inglês Polymeric Immunoglobulin Receptor) são proteínas integrais de membrana encontradas principalmente na mucosa intestinal e nas células epiteliais respiratórias. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune inato ao transportar imunoglobulinas A (IgA) secretadas para a superfície externa do corpo, onde elas podem fornecer proteção imunológica contra patógenos.

O pIgR se liga às imunoglobulinas A diméricas (dIgA) na região basolateral das células epiteliais e transporta-as através do citoplasma até a superfície apical, onde é clivado por uma protease específica. Isso resulta na libertação de um complexo composto pela IgA secretória (sIgA) unida à porção remanescente da cadeia do receptor, chamada de fragmento de secreção do receptor de imunoglobulina polimérica (sFRP). A sIgA é uma forma especializada de IgA que é resistente à degradação enzimática e pode fornecer proteção imunológica nas mucosas.

Em resumo, os receptores de imunoglobulina polimérica são proteínas importantes para a defesa do sistema imune inato, especialmente na proteção das superfícies mucosas contra infecções e inflamações.

A "Região de Junção de Imunoglobulinas" (IgJ ou J-region em inglês) refere-se a uma região altamente conservada e flexível localizada na extremidade do domínio variável de uma proteína de imunoglobulina (anticorpo). Essa região é formada durante o processo de recombinação V(D)J, no qual as regiões variáveis dos genes que codificam as cadeias pesadas e leves dos anticorpos são unidas, gerando uma diversidade genética que permite a reconhecimento de um vasto número de diferentes antígenos. A região de junção é composta por sequências de nucleotídeos adicionadas aleatoriamente durante o processo de recombinação, resultando em uma grande variedade de combinações possíveis e, consequentemente, aumentando a diversidade antigênica dos anticorpos.

Anticorpos antibacterianos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta à presença de uma bactéria estrangeira no corpo. Eles são específicos para determinados antígenos presentes na superfície da bactéria invasora e desempenham um papel crucial na defesa do organismo contra infecções bacterianas.

Os anticorpos antibacterianos se ligam a esses antígenos, marcando assim a bactéria para ser destruída por outras células do sistema imunológico, como macrófagos e neutrófilos. Além disso, os anticorpos também podem neutralizar diretamente as toxinas bacterianas, impedindo que causem danos ao corpo.

Existem diferentes tipos de anticorpos antibacterianos, incluindo IgG, IgM e IgA, cada um com funções específicas no combate à infecção bacteriana. A produção desses anticorpos é estimulada por vacinas ou por infecções naturais, proporcionando imunidade adquirida contra determinadas bactérias.

Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.

Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.

Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.

Os Receptores de Antígenos de Linfócitos B (RALB) são proteínas transmembranares expressas na superfície de linfócitos B que desempenham um papel fundamental no sistema imune adaptativo. Eles são responsáveis por reconhecer e se ligar a antígenos específicos, desencadear sinalizações intracelulares e iniciar respostas imunes adaptativas.

Os RALB são compostos por duas cadeias pesadas (IgH) e duas cadeias leves (IgL) de imunoglobulinas, que se unem para formar um complexo heterotetramérico. A região variável das cadeias pesadas e leves dos RALB é responsável pelo reconhecimento específico do antígeno. Quando o RALB se liga a um antígeno, isto desencadeia uma cascata de sinalizações intracelulares que resultam em ativação dos linfócitos B, proliferação e diferenciação em células plasmáticas capazes de produzir anticorpos específicos contra o antígeno.

A diversidade dos RALB é gerada através do processo de recombinação V(D)J das cadeias pesadas e leves, que gera uma enorme variedade de combinações possíveis de sequências variáveis, permitindo o reconhecimento de um vasto repertório de antígenos.

Em resumo, os RALB são proteínas expressas na superfície dos linfócitos B que desempenham um papel crucial no reconhecimento e resposta a antígenos específicos, iniciando assim as respostas imunes adaptativas.

Mieloma proteína, também conhecido como proteína monoclonal ou paraproteína, refere-se a um tipo anormal de anticorpo (imunoglobulina) produzido por uma única célula plasmática maligna no mieloma múltiplo e outros transtornos relacionados. Estas proteínas são geralmente detectáveis ​​no sangue ou urina do paciente. A acumulação de mieloma proteína pode levar à formação de depósitos anormais (conhecidos como amiloidose) em tecidos e órgãos, o que pode causar danos a longo prazo e problemas de saúde graves. A detecção precoce e o monitoramento da mieloma proteína são importantes no manejo do mieloma múltiplo e outras doenças relacionadas.

A especificidade dos anticorpos é um conceito na imunologia que se refere à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico e distinto. Isso significa que um anticorpo específico só se vinculará e reconhecerá uma determinada estrutura molecular, ou epítopo, em um antígeno. Essa interação é altamente sélectiva e dependente da conformação, o que permite que o sistema imune identifique e distingua entre diferentes patógenos e substâncias estrangeiras.

Quando um anticorpo se une a um antígeno com especificidade, isso geralmente desencadeará uma resposta imune adaptativa, que pode incluir a ativação de células imunes e a destruição do patógeno ou substância estrangeira. A especificidade dos anticorpos é crucial para garantir que o sistema imune responda adequadamente às ameaças reais, enquanto minimiza as respostas imunes desnecessárias e prejudiciais aos autoantígenos do próprio corpo.

Em resumo, a especificidade dos anticorpos refere-se à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico com alta precisão e selectividade, desempenhando um papel fundamental na resposta imune adaptativa.

Os genes de cadeia pesada de imunoglobulinas (também conhecidos como genes IgH) são um conjunto de genes localizados no cromossomo 14 que desempenham um papel crucial na produção de imunoglobulinas (anticorpos) na imunidade adaptativa.

As imunoglobulinas são proteínas complexas compostas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. Existem cinco tipos de cadeias pesadas (α, δ, ε, γ e μ) que se combinam com diferentes tipos de cadeias leves para formar diferentes classes de imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM).

Os genes IgH contêm vários segmentos de DNA que codificam as diferentes regiões variáveis e constantes das cadeias pesadas de imunoglobulinas. Durante o processo de recombinação genética, os segmentos V (variável), D (diversidade) e J (junção) dos genes IgH são selecionados e unidos aleatoriamente para formar um único gene híbrido que codifica a região variável da cadeia pesada. Em seguida, este gene híbrido é ligado ao segmento C (constante) do gene IgH, que determina o tipo de cadeia pesada produzida.

Essa recombinação genética complexa permite que o sistema imune produza uma grande diversidade de anticorpos para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos estranhos.

A hipermutação somática de imunoglobulinas é um processo biológico que ocorre naturalmente no sistema imune dos vertebrados, mais especificamente nos linfócitos B. Ele consiste em uma alta taxa de mutações pontuais (substituição de uma base por outra) em genes que codificam as regiões variáveis das imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos).

Esse processo ocorre nas células B activadas, durante a resposta imune adaptativa, e permite que sejam geradas variações nas sequências de aminoácidos dos anticorpos, aumentando assim a diversidade antigênica que esses podem reconhecer. Dessa forma, é possível uma resposta imune mais efetiva contra patógenos, como bactérias e vírus.

A hipermutação somática de imunoglobulinas é catalisada por enzimas conhecidas como "activation-induced cytidine deaminase" (AID), que desamina citosinas em timinas, levando a mutações C->T e G->A. Essas mutações são posteriormente processadas pelo mecanismo de reparo de erros de replicação, resultando em uma alta taxa de mutações nas regiões variáveis dos genes de imunoglobulinas.

Embora essa hipermutação seja um processo normal e importante no sistema imune, ela também pode estar associada a alguns tipos de câncer, como linfomas de células B, quando ocorre em locais e momentos inadequados.

As 5 cadeias são ligadas entre si por pontes dissulfeto e por uma cadeia polipeptídica inferior chamada de cadeia J. A IgM é ... Imunoglobulina M (IgM) é um anticorpo. Perfaz aproximandamente 10% do conjunto de imunoglobulinas. Sua estrutura é pentamérica ... sendo que as cadeias pesadas individuais têm um peso molecular de aprox. 65.000 daltons e a molécula completa tem peso de ...
Isótipo Recombinação V(D)J Imunoglobulina http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/allotype http://pathmicro.med.sc.edu/ ... Ambas cadeias leves e ambas cadeias pesadas de cada imunoglobulinas são alótipos. E podem ser usadas em um teste de paternidade ... Em outras palavras, é a parte das imunoglobulina que cada membro de uma espécie geralmente tem diferente. Os alótipos podem ser ...
J, mas com diferentes domínios constantes na cadeia pesada. As células B virgens produzem IgM e IgD, que levam cadeias pesadas ... correspondentes aos primeiros dois segmentos da cadeia pesada no locus da imunoglobulina. Estas primeiras Ig permanecem ... Stavnezer J, Amemiya CT (2004). «Evolution of isotype switching». Semin. Immunol. 16 (4): 257-75. PMID 15522624. doi:10.1016/j. ... ISBN 84-282-0752-6. Eleonora Market, F. Nina Papavasiliou (2003) V(D)J Recombination and the Evolution of the Adaptive Immune ...
As cadeias pesadas então acoplam-se a cadeias leves κ ou λ, para criar o anticorpo IgM ou IgD final MeSH Immunoglobulin+D ... cada um conferindo um isotipo de imunoglobulina. O gene Cμ (IgM) é o mais próximo do cassete V-D-J, com o gene Cδ aparecendo 3 ... A IgD secretada é um anticorpo monomérico com duas cadeias pesadas da classe delta (δ) e duas cadeias leves. A função da IgD é ... doi:10.1016/j.dci.2011.03.002 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Nitschke L, Kosco MH, Köhler G, Lamers MC ( ...
... sofre rearranjamentos D-J na cadeias H Células Pró-B tardias - sofre rearranjamentos V-DJ na cadeia H Grandes células Pré-B - a ... chamadas V e J. A lista abaixo descreve o processo de formação da imunoglobulina em diferentes estágios de desenvolvimento da ... Um anticorpo é composto de duas cadeias leves (L) e duas pesadas (H), e os genes que os especificam são achados no locus da ... O BCR é uma ligação entre a membrana celular e a imunoglobulina, e esta molécula permite a distinção das células B entre outros ...
J). Os segmentos V, D e J encontram-se nas cadeias pesadas. Nas leves só encontramos os segmentos V e J. Há múltiplas cópias de ... Imunoensaio ELISA Imunoglobulina A IgA Imunoglobulina D IgD Imunoglobulina E IgE Imunoglobulina G IgG Imunoglobulina M IgM A ... As cadeias pesadas μ e ε possuem uma região constante composta por quatro domínios de imunoglobulina A região variável da ... que consiste de duas cadeias de polipéptido; duas cadeias pesadas idênticas e duas cadeias leves idênticas conectadas por ...
... onde provavelmente ocorrerão diversas mutações nos domínios variáveis das cadeias leve e pesada de imunoglobulina. A taxa de ... Ela ocorre muito tempo após da recombinação V(D)J, que é responsável pela diversidade "inata" de linfócitos B. O processo ...
Existem dois tipos de cadeias leves em humanos: Cadeia kappa (κ), codificada no locus kappa da imunoglobulina (IGK@) situado no ... PMID 12194920 Das S, Nikolaidis N, Klein J, Nei M (2008). «Evolutionary redefinition of immunoglobulin light chain isotypes in ... O típico anticorpo é composto por duas cadeias pesadas de Ig e duas cadeias leves. ... uma vez que também apresentam anticorpos completamente funcionais com duas cadeias pesadas, no entanto falta-lhes as cadeias ...
... é composto por duas cadeias pesadas de imunoglobulina (Ig) e duas cadeias leves. Existem vários tipos de cadeias pesadas que ... doi:10.1046/j.1365-2567.2000.00151.x Haas, Ingrid G.; Wabl, Matthias (1983). «Immunoglobulin heavy chain binding protein». ... Existem cinco tipos de cadeias pesadas de imunoglobulina de mamiferos: γ, δ, α, μ e ε. Definem a classe de imunoglobulina, que ... Estes tipos de cadeias pesadas variam entre diferentes animais. Todas as cadeias pesadas contêm uma série de domínios de ...
Uma das cadeias adicionais é a cadeia J (do inglês joining, de ligação), um polipeptídeo de massa molecular 15 kD e rico em ... doi:10.1111/j.1365-2249.2006.03009.x. Consultado em 29 de novembro de 2021 Macpherson, A J; McCoy, K D; Johansen, F-E; ... Consultado em 30 de novembro de 2021 Kaetzel, C. S.; Robinson, J. K.; Chintalacharuvu, K. R.; Vaerman, J. P.; Lamm, M. E. (1 de ... Consultado em 29 de novembro de 2021 Delacroix, D. L.; Dive, C.; Rambaud, J. C.; Vaerman, J. P. (outubro de 1982). «IgA ...
Por exemplo, a região de cadeia pesada da imunoglobulina contem 2 segmentos constantes (Cμ e Cδ), 44 segmentos "V", 27 ... são compostos de cadeias pesadas e leves, ambas com regiões constantes (C) e variáveis (V) codificadas por genes em três loci. ... A recombinação V(D)J ocorre nos órgãos linfoides primários (medula óssea para células B e timo para células T) e de forma semi- ... Recombinação V(D)J, também conhecida como recombinação somática, é o mecanismo de recombinação genética (do DNA) que ocorre ...
Blunt, T.. Finnie, N.J.. Taccioli, G.E.. Smith, G.C.M., Demengeot, J., Gottlieb, T.M.. Ma, Y., Pannicke, U.. Schwarz, K., and ... Anti-infecciosas (imunoglobulina) . Por que podemos produzir um anticorpo contra qualquer substância (antígenos) que entre em ... e são formadas as pontes dissulfídricas que ligam as cadeias polipeptídicas. Após o rearranjo VDJ da cadeia pesada (VH) ... Os seguimentos gênicos V e J região variável da cadeia leve Kappa estão no cromossomo 2 e os seguimentos gênicos V e J região ...
doi:10.1016/j.it.2007.07.011 Baker, Matthew; Reynolds, Helen M.; Lumicisi, Brooke; Bryson, Christine J. (outubro de 2010). « ... como o aumento da formação de anticorpos imunoglobulina E (IgE), que podem se ligar aos mastócitos e subsequente desgranulação ... trocando as regiões constantes e complementares murinas das cadeias de imunoglobulinas com as contrapartes humanas. Embora isso ... doi:10.1016/j.clim.2009.01.009 Porcelli, Steven A.; Modlin, Robert L. (abril de 1999). «THE CD1 SYSTEM: Antigen-Presenting ...
doi:10.1016/j.jaci.2004.03.036 (!CS1 inglês-fontes em língua (en), Probióticos, Bactérias, Bifidobacteriales). ... como a imunoglobulina A secretora de várias células imunocompetentes dispersas na lâmina própria e epitélio ou organizadas em ... ou Orn-D-Asp dentro de suas cadeias peptídicas. Seus componentes polissacarídicos incluem glicose e galactose. Mirístico, ...
As regiões Fc das IgM e IgE são mais compridas, já que contêm três domínios constantes das cadeias pesadas (domínios CH 2, 3 e ... doi:10.1002/pmic.200700968 Stadlmann J, Weber A, Pabst M, Anderle H, Kunert R, Ehrlich HJ, Peter Schwarz H, Altmann F (2009). « ... Os fragmentos Fcab podem ser inseridos numa imunoglobulina completa intercalando a região Fc, para assim obter um anticorpo ... ISBN 0-8493-6078-1 Stadlmann J, Pabst M, Kolarich D, Kunert R, Altmann F (2008). «Analysis of immunoglobulin glycosylation by ...
A patogênese dessa forma é devida à agregação de cadeias leves de imunoglobulina lambda. Essas cadeias são criadas por uma ... doi:10.1016/j.jacc.2016.06.053 Bhogal S, Ladia V, Sitwala P, Cook E, Bajaj K, Ramu V, et al. (1 de janeiro de 2018). «Cardiac ... Os precursores proteicos incluem cadeias leves derivadas de imunoglobulina e mutações na transtirretina. O desdobramento da ... doi:10.1016/j.crvasa.2012.11.018 Banypersad SM, Moon JC, Whelan C, Hawkins PN, Wechalekar AD (24 de abril de 2012). «Updates in ...
doi:10.1111/j.1469-0691.2012.03945.x !CS1 manut: Língua não reconhecida (link) Watson, J. D.; Crick, F. H. C. (abril de 1953 ... 1966 - Kimishige Ishizaka descreve um novo tipo de imunoglobulina, IgE, associada a alergia, e explica mecanismos de reações ... 1907 - Hermann Emil Fischer sintetiza artificialmente cadeias de aminoácidos peptídicos e, assim, mostra que os aminoácidos nas ... 1960 - Quatro pesquisadores (S. Weiss, J. Hurwitz, Audrey Stevens e J. Bonner) descobrem independentemente a RNA polimerase ...
As 5 cadeias são ligadas entre si por pontes dissulfeto e por uma cadeia polipeptídica inferior chamada de cadeia J. A IgM é ... Imunoglobulina M (IgM) é um anticorpo. Perfaz aproximandamente 10% do conjunto de imunoglobulinas. Sua estrutura é pentamérica ... sendo que as cadeias pesadas individuais têm um peso molecular de aprox. 65.000 daltons e a molécula completa tem peso de ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Possui 5 moléculas em forma de Y (10 cadeias pesadas e 10 cadeias leves) ligadas por um único polipeptídeo denominado cadeia J ... Há também 2 tipos de cadeias leves: capa (κ) e lambda (λ). Cada uma das 5 classes de imunoglobulina pode transportar qualquer ... Anticorpos consistem em 4 cadeias polipeptídicas (2 cadeias pesadas idênticas e 2 cadeias leves idênticas) ligadas por pontes ... imunoglobulina; L capa (κ) ou lambda (λ) = 2 tipos de cadeias leves; VH = região variável da cadeia pesada; VL = região ...
Cadeias J de Imunoglobulina MeSH Identificador DeCS:. 22202 ID do descritor:. D007070 ... É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a ... É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a ... gamopatia: coordene IMUNOGLOBULINA A com PARAPROTEINEMIAS mas veja também HIPERGAMAGLOBULINEMIA, siga o texto; IMUNOGLOBULINA A ...
Br J Radiol 1997; 70: 511-516. 12. Holland J, Trenkner DA, Wasserman TH, Fineberg B. Plasmacytoma. Treatment results and ... sem a inclusão das cadeias linfáticas cervicais e apresentou pequeno desconforto em cavidade oral em virtude de mucosite grau I ... óssea e se especializam na produção de imunoglobulina. Plasmocitoma é uma proliferação neoplásica monoclonal de plasmócitos, e ... Br J Radiol. 2003;76:738-41.. 8 - Owotade F, Ugboko V, Ajike S, Salawu L, Amusa Y, Omole M. Head and neck manifestations of ...
Cadeias J de Imunoglobulina Cadeias kappa de Imunoglobulina Cadeias kappa de Imunoglobulinas use Cadeias kappa de ... Cadeias Leves kappa de Imunoglobulinas use Cadeias kappa de Imunoglobulina Cadeias Leves Substitutas use Cadeias Leves ... Cadeia Leve de Imunoglobulinas use Cadeias Leves de Imunoglobulina Cadeia mu de Imunoglobulinas use Cadeias mu de ... Cadeia delta de Imunoglobulinas use Cadeias delta de Imunoglobulina Cadeia delta dos Receptores de Células T use Receptores de ...
CADEIAS ALFA DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS DELTA DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS ÉPSILON DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS GAMA DE ... NT.J Indexação de Plantas Chinesas. (Ver Tabela de Notas Técnicas). Não colocar em maiúsculas os nomes de plantas chinesas (wu ... CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS KAPPA DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS LAMBDA DE IMUNOGLOBULINA (descritor primário ou ... CADEIAS ALFA DE IMUNOGLOBULINA, etc.) correspondente à imunoglobulina específica (IMUNOGLOBULINA A, etc.), como descritor ...
A Proteína de Bence-Jones é produzida a partir de duas cadeias leves de imunoglobulina, e sua presença na urina é ... Carroll, M. and Temte, J. (2000 September 15). Proteinuria in Adults: A Diagnostic Approach. American Family Physician [On-line ... Dosagem de Cadeias Leves Séricas Livres(SFLC) - Exame usado para auxiliar o diagnóstico e monitoração de condições associadas a ... Às vezes, usa-se a frase "cadeias leves de Imunoglobulinas" para se discutir sinais de mieloma múltiplo. Todas as ...
68. Hodson J, Thompson J, al-Azzawi F. Headache at menopause and in hormone replacement therapy users. Climacteric 2000;3:119- ... imunoglobulina intravenosa; vacinas (pólio, sarampo, caxumba e rubéola; e hepatite B); e outros medicamentos como carbamazepina ... índole básica com cadeias laterais distintas. ... 25. Wober C, Holzhammer J, Zeitlhofer J, et al. Trigger factors ... 97. Edmeads J. Headache as a symptom of cerebrovascular disease. Clin J Pain 1989;5:89-93. ...
Doseamento de cadeias leves livres (Kappa e Lambda - Soro)1424 *Doseamento de cadeias leves livres (Kappa e Lambda - urina)1425 ... Imunoglobulina A - IgA. Código: I3. Tempo de Execução: 72 Horas. Método:Imunoturbidimetria. Estabilidade Amostra: 4 - 8 ºC - 8 ... r Par j 2 LPT Parietaria judaica. Código: Rw211. Tempo de Execução: 18 Dias úteis. Método:F.E.I.A. ... Imunoglobulina G - IgG. Código: I2. Tempo de Execução: 72 Horas. Método:Imunoturbidimetria. Estabilidade Amostra: 2 - 8 ºC - 8 ...
J Childhood Obesity (2016) 1:12.. 45. Pedersen BK, Toft AD. Effects of exercise on lymphocytes and cytokines. Br J Sports Med ... Quando efectuado a uma mão, o Swing acentua ainda mais a activação das cadeias musculares cruzadas devido à componente de anti- ... principalmente através da medição dos níveis de anticorpos da imunoglobulina A (IgA) na saliva. A função principal da IgA é ... FASEB J. 2003, 17, 884-886.. 34. Bethin, K. E., Vogt, S. K. & Muglia, L. J. Interleukin-6 is an essential, corticotropin- ...
A prote na de Bence Jones uma imunoglobulina, composta por d mero de cadeias leves (... IgE ESPEC FICO (F245) - Alimentos - Ovo ... O paciente j deve estar tomando o medicamento a pelo menos 15 dias.. Cod SUS: CBHPM: 0.00.00.00-0. Revisado: N. Esotérico: S ... IMUNOGLOBULINA A (IgA) - LCR. Ver Imunoglobulina A (IgA) - Secretora. ESTRIOL URIN RIO - 24h. Uso: avalia o de fun o adrenal; ... IMUNOGLOBULINA A - IgA. Ver Imunoglobulina A (IgA) - Secretora. FENOL URIN RIO. Uso: indicador biol gico de exposi o ao benzeno ...
A prote na de Bence Jones uma imunoglobulina, composta por d mero de cadeias leves (... IgE ESPEC FICO (F245) - Alimentos - Ovo ... V rios m todos j foram usados no imunodiagn stico da neurocisticercose. Um n mero apreci vel de avalia es comparativas tem ... IMUNOGLOBULINA A (IgA) - LCR. Ver Imunoglobulina A (IgA) - Secretora. ESTRIOL URIN RIO - 24h. Uso: avalia o de fun o adrenal; ... IMUNOGLOBULINA A - IgA. Ver Imunoglobulina A (IgA) - Secretora. FENOL URIN RIO. Uso: indicador biol gico de exposi o ao benzeno ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Cadeias J de Imunoglobulina - Conceito preferido Identificador do conceito. M0011135. Nota de escopo. Peptídeo de "junção" de ... cadenas J de las Ig cadenas J de las inmunoglobulinas Nota de escopo:. Péptido "de unión" de 15 kDa que forma una de las ... Cadeias J de Ig. Código(s) hierárquico(s):. D12.776.124.486.485.705.625. D12.776.124.790.651.705.625. D12.776.377.715.548.705. ... Peptídeo de "junção" de 15 kDa que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Imunoglobulinas Cadeia J. Cadeias J de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. ... Região Constante de Imunoglobulina. Regiões Constantes de Imunoglobulina. Sinal de Localização Nuclear. Sinais de Localização ... Cadeias lambda de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia mu. Cadeias mu de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Fab. Fragmentos Fab ... Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. ... Alótipos da Imunoglobulina Inv. Alótipos Km de Imunoglobulina. ...
Possui 5 moléculas em forma de Y (10 cadeias pesadas e 10 cadeias leves) ligadas por um único polipeptídeo denominado cadeia J ... Há também 2 tipos de cadeias leves: capa (κ) e lambda (λ). Cada uma das 5 classes de imunoglobulina pode transportar qualquer ... Anticorpos consistem em 4 cadeias polipeptídicas (2 cadeias pesadas idênticas e 2 cadeias leves idênticas) ligadas por pontes ... imunoglobulina; L capa (κ) ou lambda (λ) = 2 tipos de cadeias leves; VH = região variável da cadeia pesada; VL = região ...
CADEIA PESADA Moléculas maiores do bi-heterodímero que compreendem uma imunoglobulina. As cadeias pesadas são características ... A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z ... J JÓ, Síndrome Trata-se de uma rara anomalia hereditária, ... Essa unidade consiste de duas cadeias pesadas idênticas e de duas cadeias leves idênticas, menores, que são unidas em uma ... IMUNOGLOBULINA Uma molécula de anticorpo. No homem são cinco classes IgA, IgD, IgE, IgG e IgM cada uma com uma função diferente ...
A maioria das infecções ocorre com HIV-1 do grupo M, que se diferencia em subtipos (A, B, C, D, F, G, H, J e K). Os subtipos A ... A SRA pode cursar com febre alta, sudorese e linfadenomegalia, comprometendo principalmente as cadeias cervicais anterior e ... é a imunoglobulina M (IgM). Devido à persistência do HIV, nosso organismo é continuamente exposto aos mesmos antígenos e a ... dos genes que codificam a imunoglobulina (Ig). Essas mutações ocorrem ao acaso e o aparecimento de clones de linfócitos B com ...
  • Sua estrutura é pentamérica, sendo que as cadeias pesadas individuais têm um peso molecular de aprox. (wikipedia.org)
  • Essas moléculas em forma de Y são compostas das cadeias leves e pesadas, divididas em regiões variáveis (V) e constantes (C). (msdmanuals.com)
  • Todas as imunoglobulinas são compostas de quatro cadeias proteicas - duas leves e duas pesadas. (labtestsonline.org.br)
  • Às vezes, usa-se a frase " cadeias leves de Imunoglobulinas " para se discutir sinais de mieloma múltiplo. (labtestsonline.org.br)
  • A Proteína de Bence-Jones é produzida a partir de duas cadeias leves de imunoglobulina, e sua presença na urina é frequentemente um achado diagnóstico associado ao mieloma múltiplo, em contexto com outros achados. (labtestsonline.org.br)
  • As 5 cadeias são ligadas entre si por pontes dissulfeto e por uma cadeia polipeptídica inferior chamada de cadeia J. A IgM é encontrada principalmente no intravascular, sendo uma classe de anticorpos "precoces" (são produzidas agudamente nas fases agudas iniciais das doenças que desencadeiam resposta humoral). (wikipedia.org)
  • As 5 cadeias são ligadas entre si por pontes dissulfeto e por uma cadeia polipeptídica inferior chamada de cadeia J. A IgM é encontrada principalmente no intravascular, sendo uma classe de anticorpos "precoces" (são produzidas agudamente nas fases agudas iniciais das doenças que desencadeiam resposta humoral). (wikipedia.org)
  • Há uma cadeia J para cada dímero IgA ou por um pentâmero IgM. (bvsalud.org)
  • São glicoproteínas compostas de uma unidade básica de quatro cadeias de polipeptídeos. (asmabronquica.com.br)
  • Peptídeo de "junção" de 15 kDa que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. (bvsalud.org)
  • Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. (bvsalud.org)