Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.
Genes e segmentos de genes que codificam as CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS. Os segmentos de genes são denominados pelos símbolos V (variável), D (diversidade), J (união) e C (constante).
Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Região da molécula de imunoglobulina que varia na sua sequência e composição de aminoácidos e que contém o sítio de ligação para um antígeno específico. Está localizada no terminal N do fragmento Fab da imunoglobulina. Inclui regiões hipervariáveis (REGIÕES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIDADE) e regiões de estrutura.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Reordenamento organizado das regiões gênicas variáveis dos linfócitos B que codificam as CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS, contribuindo para a diversidade dos anticorpos. Ocorre durante a primeira fase da diferenciação dos LINFÓCITOS B IMATUROS.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA M. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kDa e contêm aproximadamente 57 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e têm mais ramificações oligossacarídeas e maior conteúdo de carboidrato do que as cadeias pesadas de IMUNOGLOBULINA G.
As maiores subunidades das MIOSINAS. As cadeias pesadas possuem peso molecular de aproximadamente 230 kDa e cada uma delas geralmente está associada a um par diferente de CADEIAS LEVES DE MIOSINA. As cadeias pesadas possuem atividade ligante de actina e atividade ATPase.
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Domínios de moléculas de imunoglobulinas que são invariáveis na sua sequência de aminoácidos dentro de qualquer classe ou subclasse de imunoglobulinas. Conferem às imunoglobulinas suas funções biológicas, bem como as estruturais. Cada uma das cadeias tanto leve como pesada possui a metade do terminal C do FRAGMENTO FAB DAS IMUNOGLOBULINAS e duas ou três destas regiões compõem o resto das cadeias pesadas (todo o FRAGMENTO FC DA IMUNOGLOBULINA).
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Cadeias pesadas da IMUNOGLOBULINA G, possuindo peso molecular de aproximadamente 51 kDa. Contêm aproximadamente 450 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo covalentemente ligado à região constante do fragmento Fc. As subclasses de cadeia pesada gama (por exemplo, gama 1, gama 2a e gama 2b) das subclasses do isotipo da IMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A, and IgG2B) assemelham-se mais entre si do que as cadeias pesadas de outros ISOTIPOS DE IMUNOGLOBULINAS.
Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.
Células linfoides relacionadas à imunidade humoral. Estas células apresentam vida curta, e no que se refere à produção de imunoglobulinas após estimulação apropriada se assemelham aos linfócitos derivados da bursa de Fabricius em pássaros.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA A. Possuem peso molecular de aproximadamente 58 kD e contêm aproximadamente 470 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo ligado covalentemente a uma região constante, ou seja, seus fragmentos Fc.
Segmento das cadeias pesadas de imunoglobulinas, codificado pelos GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA no segmento J em que, durante a maturação dos LINFÓCITOS B, o segmento gênico para a região variável à montante se une à região constante do segmento gênico à jusante. A posição exata da união dos dois segmentos de genes é variável e contribui para a DIVERSIDADE DE ANTICORPOS. Difere das CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA, um polipeptídeo distinto que atua como uma molécula de ligação nas IGA ou IGM poliméricas.
Qualquer massa discreta, presumivelmente solitária, de PLASMÓCITOS neoplásicos na medula óssea ou em vários locais extramedulares.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Imunoglobulinas anormais características de MIELOMA MÚLTIPLO.
Reorganização ordenada de regiões gênicas por recombinação de DNA, como as que ocorrem normalmente durante o desenvolvimento.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Um dos tipos de cadeias leves das imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Par específico de cromossomos do grupo D na classificação dos cromossomos humanos.
Variantes alélicos das cadeias leves (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA) ou pesadas (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS), codificadas pelos ALELOS dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS.
Reordenamento organizado das regiões gênicas variáveis dos linfócitos B que codificam as CADEIAS DE IMUNOGLOBULINAS, contribuindo para a diversidade dos anticorpos. Ocorre durante a diferenciação dos LINFÓCITOS B IMATUROS.
Transtorno da síntese de imunoglobulina, no qual grandes quantidades de cadeias pesadas anormais são excretadas na urina. As sequências de aminoácidos das regiões N- (amino) terminal destas cadeias são normais, mas não possuem uma região que se estende de parte do domínio variável até o primeiro domínio da região constante, de modo que não podem formar ligações cruzadas com as ramificações leves. O defeito surge através do pareamento defeituoso dos genes das regiões variável (V) e constante (C).
Método in vitro para produção de grandes quantidades de DNA específico ou fragmentos de RNA de comprimento definido de pequenas quantidades de oligonucleotídeos curtos de sequências flanqueantes (iniciadores ou "primers"). O passo essencial inclui desnaturação térmica de moléculas alvo da dupla fita, reassociação dos primers a suas sequências complementares e extensão do iniciador reassociado pela síntese enzimática com DNA polimerase. A reação é eficiente, específica e extremamente sensível. A utilização da reação inclui diagnóstico de doenças, detecção de patógenos difíceis de se isolar, análise de mutações, teste genético, sequenciamento de DNA e análise das relações evolutivas.
Reordenamento gênico dos linfócitos B, resultando em substituição no tipo de região constante da cadeia pesada que é expressa. Isso permite que a resposta efetora se modifique, enquanto a especificidade da ligação do antígeno (região variável) permanece a mesma. A maioria das trocas de classe ocorre por um evento de recombinação do DNA, mas também pode ocorrer em nível de processamento do RNA.
Tipo de aberração caracterizada pela QUEBRA CROMOSSÔMICA, com transferência do fragmento para outro local, frequentemente a um cromossomo diferente.
Classes de imunoglobulinas encontradas em muitas espécies de animais. No homem há nove classes de imunoglobulinas que, na eletroforese, migram em cinco grupos diferentes; cada uma delas consiste em duas cadeias proteicas leves e duas pesadas, e cada grupo de imunoglobulinas apresenta propriedades estruturais e funcionais que as distinguem entre si.
Grupo de tumores linfoides heterogêneos que geralmente expressam um ou mais antígenos de célula B ou que representam transformações malignas de linfócitos B.
Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.
Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.
Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Um dos tipos de subunidades de cadeia leve das imunoglobulinas com peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Fenômeno da grande variabilidade característica dos ANTICORPOS. O SISTEMA IMUNOLÓGICO é capaz de reagir especificamente contra tipos essencialmente ilimitados de ANTÍGENOS encontrados. A diversidade de anticorpos é explicada por três teorias principais: 1) A Teoria da Linhagem Germinativa afirma que cada célula produtora de anticorpos possui genes que codificam todas as especificidades possíveis de anticorpos, mas que expressa somente a estimulada pelo antígeno; 2) Teoria da Mutação Somática sustenta que as células produtoras de anticorpos contêm só alguns genes que produzem a diversidade de anticorpos por mutação; e 3) Teoria do Reordenamento Gênico assegura que a diversidade dos anticorpos é gerada pelo reordenamento dos segmentos dos genes da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA durante a diferenciação das CÉLULAS PRODUTORAS DE ANTICORPOS.
Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Processo de mutação programado pelo qual mudanças são introduzidas na sequência nucleotídica do DNA do gene da imunoglobulina durante o desenvolvimento.
Sítio localizado nos INTRONS na extremidade 5' de cada segmento da região constante de um gene da cadeia pesada de imunoglobulina, onde ocorre recombinação (rearranjo) durante a SWITCHING DE IMUNOGLOBULINA. As regiões de troca de Ig são encontradas nos genes codificadores das cinco classes (ISOTIPOS DA IMUNOGLOBULINA) das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS.
IMUNOGLOBULINAS na superfície de LINFÓCITOS B. Seu RNA MENSAGEIRO contém um EXON com uma sequência extensora de membrana, produzindo imunoglobulinas sob a forma de proteínas transmembranais do tipo I, em oposição às imunoglobulinas secretadas (ANTICORPOS), que não possuem o segmento extensor de membrana.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA D. Possuem peso molecular de aproximadamente 64 kD e contêm aproximadamente 500 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo ligado covalentemente a uma região constante, ou seja, seus fragmentos Fc.
Categoria de sequências de ácidos nucleicos que agem como unidades da hereditariedade e que codificam as instruções básicas para o desenvolvimento, reprodução e manutenção dos organismos.
Subunidades de cadeia pesada de clatrina.
Sequências de DNA que atuam em cis, e que podem incrementar a transcrição de genes. Os facilitadores geralmente podem funcionar em qualquer orientação e em várias distâncias em relação a um promotor.
Imunoglobulina associada com MASTÓCITOS. A superexpressão tem sido associada com hipersensibilidade alérgica (HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA).
Superfamília diversificada de proteínas que atuam como proteínas de translocação. Compartilham a característica comum de serem capazes de se ligar a ACTINAS e hidrolisar o MgATP. Geralmente, as miosinas consistem em cadeias pesadas envolvidas na locomoção e cadeias leves envolvidas na regulação. Há três domínios inseridos na estrutura na cadeia pesada da miosina: cabeça, pescoço e cauda. A região da cabeça da cadeia pesada contém o domínio de ligação à actina e o domínio MgATPase, que provê energia para locomoção. A região do pescoço está envolvida na união das cadeias leves. A região da cauda possui o ponto de ancoragem que retém a posição da cadeia pesada. A superfamília das miosinas é organizada em classes estruturais baseadas no tipo e arranjo das subunidades que elas contêm.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Leucemia crônica caracterizada por linfócitos B anormais, frequentemente generalizada como linfadenopatia. Em pacientes que apresentam envolvimento predominante de sangue e medula óssea é denominada leucemia linfocítica crônica (CLL); naqueles com predomínio de linfonodos aumentados é chamado linfoma linfocítico pequeno. Estes termos representam manifestações da mesma doença.
Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).
Sítios superficiais locais em moléculas de anticorpos que reagem com os sítios de determinantes antigênicos nos antígenos (EPITOPOS). São formados por partes das regiões variáveis dos FRAGMENTOS FAB DAS IMUNOGLOBULINAS.
Três regiões (CDR1, CDR2 y CDR3) de sequência de aminoácidos na REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA que são altamente divergentes. Juntas as CDRs das cadeias de imunoglobulinas leve e pesada formam uma superfície que é complementar ao antígeno. Estas regiões estão também presentes em outros membros da superfamília de imunoglobulinas, por exemplo, os receptores de célula T (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS T).
Variantes alélicas da cadeia pesada de gama imunoglobulina (CADEIAS GAMA DE IMUNOGLOBULINA) codificadas por ALELOS de GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA.
Reordenamento ordenado das regiões gênicas variáveis dos linfócitos B que codificam as CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA kappa ou lambda, contribuindo para a diversidade dos anticorpos. Ocorre durante a segunda fase da diferenciação dos LINFÓCITOS B IMATUROS.
Genes que fazem o epigenótipo (i.e., as vias de desenvolvimento inter-relacionadas, através das quais o organismo adulto é construído) mudar para uma via alternativa relacionada com a linhagem celular. Complexos de troca controlam a expressão do desenvolvimento funcional normal bem como a transformação oncogênica.
Produção de novos arranjos de DNA por vários mecanismos, como agrupamento e segregação, INTERCÂMBIO, CONVERSÃO GÊNICA, TRANSFORMAÇÃO GENÉTICA, CONJUGAÇÃO GENÉTICA, TRADUÇÃO GENÉTICA ou infecção de vírus mistos.
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Cromossomos humanos acrocêntricos, de tamanho intermediário, denominados grupo D na classificação do cromossomo humano. Este grupo compreende de pares de cromossomos 13, 14 e 15.
Grupo de células geneticamente idênticas em que todas são descendentes de uma única célula ancestral comum através de mitose em eucariotos ou fissão binária em procariotos. As células clonais também incluem populações de moléculas de DNA recombinante todas carregando a mesma sequência inserida. (King & Stansfield, Dictionary of Genetics, 4th ed)
Termo genérico para várias doenças neoplásicas do tecido linfoide.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Método (primeiro desenvolvido por E.M. Southern) para detecção de DNA que é separado eletroforeticamente e imobilizado por "blotting" em papel de nitrocelulose ou outro tipo de papel ou membrana de nylon, seguido de hibridização com SONDAS DE ÁCIDO NUCLEICO marcado.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA E. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kD e contêm aproximadamente 550 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e possuem aproximadamente 3 vezes mais carboidratos que as cadeias pesadas das IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D e IMUNOGLOBULINA G.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Fragmentos cristalizáveis compostos por metade das porções carboxi-terminais de ambas as CADEIAS PESADAS DA IMUNOGLOBULINA, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fc contêm as extremidades carboxila das regiões constantes da cadeia pesada, que são responsáveis pelas funções efetoras de uma imunoglobulina (fixação do COMPLEMENTO, ligação na membrana celular via RECEPTORES FC e transporte placentário). Este fragmento pode ser obtido pela digestão de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAINA.
Células artificialmente criadas pela fusão de linfócitos ativados com células neoplásicas. As células híbridas resultantes são clonadas e produzem ANTICORPOS MONOCLONAIS puros, ou produtos de células T, idênticos aqueles produzidos pela célula de origem imunologicamente competente.
Tumor clonal de plasmócitos maduros responsáveis pela produção de imunoglobulina monoclonal. Caracteriza-se por hiperglobulinemia, proteinuria de Bence-Jones (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS monoclonais livres) na urina, destruição esquelética, dor óssea e fraturas. Outras características incluem ANEMIA, HIPERCALCEMIA e INSUFICIÊNCIA RENAL.
Forma de LINFOMA maligno indiferenciado, normalmente encontrado na África central, mas também há relatos de que é encontrado em outras partes do globo. Normalmente se manifesta como uma grande lesão osteolítica no maxilar ou como uma massa abdominal. Antígenos de células B são expressos nas células imaturas que constituem o tumor, virtualmente todos os casos de linfoma de Burkitt. O vírus Epstein-Barr (HERPESVIRUS 4 HUMANO) tem sido isolado de casos com linfoma de Burkitt na África e está implicado como agente causal nestes casos. Entretanto, a maioria dos casos é vírus Epstein-Barr negativo, fora da África.
Linfoma maligno em que as células linfomatosas estão aglutinadas em nódulos identificáveis dentro dos LINFONODOS. Os nódulos assemelham-se até certo ponto a CENTROS GERMINATIVOS de folículos de linfonodos, e muito provavelmente representam proliferação neoplásica de LINFÓCITOS B centro-foliculares derivados de linfonodos.
Processo pelo qual os segmentos V (variável), D (diversidade) e J (junção) dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS ou GENES CODIFICADORES DOS RECEPTORES DE LINFÓCITOS T são arranjados durante o desenvolvimento de LINFÓCITOS por meio do processo de REPARO DAS JUNÇÕES DE EXTREMIDADES DO DNA.
Éxons gerado in vivo durante a maturação do LINFÓCITO a partir dos segmentos dos genes V, D e J da superfamília de genes da imunoglobulina (por ex., os GENES DE CADEIA PESADA DA IMUNOGLOBULINA ou os genes beta receptores de célula T ou os genes gama receptores de célula T) pelo sistema VDJ RECOMBINASES.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Técnica amplamente usada que explora a capacidade de sequências complementares de DNAs ou RNAs de fita simples para parear entre si formando uma dupla hélice. A hibridização pode ocorrer entre duas sequências complementares de DNA, entre DNA de fita simples e um RNA complementar, ou entre duas sequências de RNA. A técnica é usada para detectar e isolar sequências específicas, medir homologia, ou definir outras características de uma ou ambas as cadeias. (Tradução livre do original: Kendrew, Encyclopedia of Molecular Biology, 1994, p503)
Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.
Anticorpos produzidos porum único clone de células.
Nome vulgar para todos os membros da família Rajidae. Raias e arraias são membros da mesma ordem (Rajiformes). As raias possuem órgãos elétricos fracos.
Determinantes exclusivos controlados geneticamente e presentes nos ANTICORPOS cuja especificidade é limitada a um só grupo de proteínas (p.ex., uma outra molécula de anticorpo ou uma proteína específica de mieloma). O idiotipo parece representar a antigenicidade do sítio de ligação do anticorpo com os antígenos e ser geneticamente codeterminado com ela. Os determinantes idiotípicos foram localizados precisamente na REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA de ambas as cadeias polipeptídicas da imunoglobulina.
Formas especializadas de LINFÓCITOS B produtores de anticorpos. Sintetizam e secretam imunoglobulina. São encontrados somente em órgãos linfoides e em regiões de respostas imunes e normalmente não circulam no sangue ou linfa.
Grupo de distúrbios que tem uma evolução benigna, mas que exibe características clínicas e histológicas sugestivas de linfoma maligno. Infiltração benigna de células linfoides e histiócitos que microscopicamente se assemelham a um linfoma maligno. (Dorland, 28a ed; Stedman, 25a ed)
Enzimas que são parte dos sistemas de restrição-modificação. Catalisam a clivagem endonucleolítica de sequências de DNA que não possuem o padrão de metilação da espécie no DNA da célula hospedeira. A clivagem produz fragmentos ao acaso, ou específicos de fita dupla, com 5'-fosfatos terminais. A função das enzimas de restrição é destruir qualquer DNA estranho que invada a célula hospedeira. A maioria tem sido estudada em sistemas bacterianos, mas poucos foram encontradas em organismos eucariotos. Também são usadas como ferramentas na dissecção sistemática e no mapeamento dos cromossomos, na determinação da sequência de bases do DNA, e tornaram possível cortar e recombinar genes de um organismo no genoma de outro. EC 3.21.1.
Fator de transcrição essencial para a DIFERENCIAÇÃO CELULAR dos LINFÓCITOS B. Atua como ativador tanto transcricional como repressor para mediar o compromisso dos linfócitos B.
Biossíntese de RNA realizada a partir de um molde de DNA. A biossíntese de DNA a partir de um molde de RNA é chamada de TRANSCRIÇÃO REVERSA.
Células progenitoras de linfócitos cujo potencial de diferenciação é restrito à linhagem de linfócitos B. O estágio celular pró-B do desenvolvimento dos linfócitos B antecede o estágio pré-B.
Camundongos Endogâmicos BALB/c referem-se a uma linhagem inbred homozigótica de camundongos de laboratório, frequentemente usados em pesquisas biomédicas devido à sua genética uniforme e propriedades imunológicas consistentes.
DNA presente em tecidos neoplásicos.
Par específico de cromossomos do grupo E na classificação dos cromossomos humanos.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Doença maligna dos LINFÓCITOS B na medula óssea e/ou sangue.
Recombinases envolvidas no rearranjo dos GENES relacionados com a imunidade, como os GENES DE IMUNOGLOBULINAS e os genes dos receptores de Células T.
Grupo de elasmobrânquios elongados. Tubarões são majoritariamente peixes marinhos, sendo algumas espécies grandes e vorazes.
Doença caracterizada pela presença de proteína M (proteína monoclonal) no soro ou na urina, sem manifestações clínicas de discrasia de plasmócitos.
Órgão linfático encapsulado através do qual o sangue venoso é filtrado.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Qualquer método utilizado para determinar a localização das distâncias relativas entre genes em um cromossomo.
Qualquer tipo de célula diferente do ZIGOTO que contém elementos (como NÚCLEO CELULAR e CITOPLASMA) provenientes de duas ou mais células, geralmente produzida por FUSÃO CELULAR artificial.
Uso de endonucleases de restrição para analisar e gerar um mapa físico de genomas, genes ou outros segmentos de DNA.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influenciam o controle diferencial (indução ou repressão) da ação gênica ao nível da transcrição ou da tradução.
Correspondência sequencial de nucleotídeos em uma molécula de ácido nucleico com os de outras moléculas de ácido nucleico. A homologia de sequência é uma indicação da relação genética de organismos diferentes e a função gênica.
Propriedade dos anticorpos que os capacita a reagir com alguns EPITOPOS e não com outros. A especificidade é dependente da composição química, de forças físicas e da estrutura molecular no sítio de ligação.
Proteína semelhante à cadeia leve da imunoglobulina, formada por um peptídeo semelhante à REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA (como o peptídeo lambda5 semelhante à cadeia leve) e um peptídeo semelhante à REGIÃO CONSTANTE DE IMUNOGLOBULINA (como o peptídeo Vpreb1). As cadeias leves substitutas se associam com CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS mu em lugar de cadeias leves convencionais de imunoglobulina formando receptores de células pré-B.
Linfócitos responsáveis pela imunidade mediada por células. Foram identificados dois tipos: LINFÓCITOS T CITOTÓXICOS e linfócitos T auxiliadores (LINFÓCITOS T AUXILIARES-INDUTORES). São formados quando os linfócitos circulam pelo TIMO e se diferenciam em timócitos. Quando expostos a um antígeno, dividem-se rapidamente, produzindo um grande número de novas células T sensibilizadas a este antígeno.
Isoformas de MIOSINA TIPO II encontradas especificamente no músculo ventricular do CORAÇÃO. Os defeitos nos genes que codificam as miosinas ventriculares resultam em CARDIOMIOPATIA HIPERTRÓFICA FAMILIAR.
Formas variantes do mesmo gene, ocupando o mesmo locus em CROMOSSOMOS homólogos e governando as variantes na produção do mesmo produto gênico.
Processo de classificação de células do sistema imune baseado nas suas diferenças estruturais e funcionais. O processo é comumente utilizado para analisar e classificar linfócitos T em subgrupos baseados em antígenos CD pela técnica de citometria de fluxo.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
DNA biologicamente ativo que tenha sido formado por ligações de segmentos de DNA de diferentes fontes in vitro. Isso inclui a recombinação de uma junta ou bordo de uma região heterodupla onde duas moléculas de DNA recombinante estão conectadas.
Técnica que utiliza um sistema instrumental para fabricação, processamento e exibição de uma ou mais medidas em células individuais obtidas de uma suspensão de células. As células são geralmente coradas com um ou mais corantes específicos aos componentes de interesse da célula, por exemplo, DNA, e a fluorescência de cada célula é medida rapidamente pelo feixe de excitação transversa (laser ou lâmpada de arco de mercúrio). A fluorescência provê uma medida quantitativa de várias propriedades bioquímicas e biofísicas das células, bem como uma base para separação das células. Outros parâmetros ópticos incluem absorção e difusão da luz, a última sendo aplicável a medidas de tamanho, forma, densidade, granularidade e coloração da célula.
Proteína tirosina quinase exigida para o desenvolvimento de CÉLULA T e funciona como receptor do antígeno da célula T.
Camundongos de laboratório que foram produzidos de um OVO ou EMBRIÃO DE MAMÍFEROS, manipulados geneticamente.
Glicoproteínas expressas em todas as células T e timócitos maduros, e também por um subconjunto (subset) de células B maduras. Anticorpos específicos para CD5 podem estimular a ativação da célula T mediada por seu receptor. A molécula de CD72 específica da célula B é um ligante natural para CD5.
Teste para antígeno tecidual utilizando um método direto, por conjugação de anticorpo e pigmento fluorescente (TÉCNICA DIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO) ou um método indireto, pela formação do complexo antígeno-anticorpo que é então ligado a uma fluoresceína conjugada a um anticorpo anti-imunoglobulina (TÉCNICA INDIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO). O tecido é então examinado por microscopia de fluorescência.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
RECEPTORES FC especializados para imunoglobulinas poliméricas que medeiam a transcitose da IMUNOLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA M poliméricas para as secreções externas. Eles são encontrados na superfície de células epiteliais e hepatócitos. Após a ligação à Imunoglobulina A, o complexo receptor-ligante sofre endocitose, transporte por vesícula e secreção no lúmen por exocitose. Antes da liberação, a parte do receptor (COMPONENTE SECRETÓRIO) que está ligada a IMUNOGLOBULINA A é clivada proteoliticamente a partir de sua cauda transmembrânica (Tradução livre do original: Rosen et al., The Dictionary of Immunology, 1989)
Imunoensaio utilizando um anticorpo ligado a uma enzima marcada, tal como peroxidase de raiz-forte (ou rábano silvestre). Enquanto a enzima ou o anticorpo estiverem ligados a um substrato imunoadsorvente, ambos retêm sua atividade biológica; a mudança na atividade enzimática como resultado da reação enzima-anticorpo-antígeno é proporcional à concentração do antígeno e pode ser medida por espectrofotometria ou a olho nu. Muitas variações do método têm sido desenvolvidas.
Locais em antígenos que interagem com anticorpos específicos.
Proteínas que se ligam ao DNA. A família inclui proteínas que se ligam às fitas dupla e simples do DNA e também inclui proteínas de ligação específica ao DNA no soro, as quais podem ser utilizadas como marcadores de doenças malignas.
Globulinas séricas que migram para região gama (positivamente carregada) na ELETROFORESE. Num certo período, as gama-globulinas foram utilizadas como sinônimo para imunoglobulinas, visto que a maior parte das imunoglobulinas são gama-globulinas e vice-versa. Mas como algumas imunoglobulinas exibem mobilidade eletroforética alfa ou beta, tal nomenclatura encontra-se em desuso.
Linfoma extranodal de tecido linfoide associado com mucosa em contato com antígenos exógenos. Muitos dos locais destes linfomas, como estômago, glândula salivar e tireoide, normalmente são destituídos de tecido linfoide. Adquirem tipo de tecido linfoide associado com mucosa (MALT) como um resultado de um transtorno mediado imunologicamente.
Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS DE BACTÉRIAS.
Tecido mole que preenche as cavidades dos ossos. A medula óssea apresenta-se de dois tipos, amarela e vermelha. A medula amarela é encontrada em cavidades grandes de ossos grandes e consiste em sua grande maioria de células adiposas e umas poucas células sanguíneas primitivas. A medula vermelha é um tecido hematopoiético e é o sítio de produção de eritrócitos e leucócitos granulares. A medula óssea é constituída de um rede, em forma de treliça, de tecido conjuntivo, contendo fibras ramificadas e preenchida por células medulares.
Reordenamento das regiões gênicas variáveis que codificam a cadeia gama dos receptores de antígeno da célula T.
Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Células brancas do sangue, formadas no tecido linfoide do corpo. Seu núcleo é redondo ou ovoide com cromatina grosseira e irregularmente organizada, enquanto que o citoplasma é tipicamente azul pálido com grânulos azurófilos, se existirem. A maioria dos linfócitos pode ser classificada como T ou B (com subpopulações em cada uma dessas categorias) ou CÉLULAS MATADORAS NATURAIS.
Restrição progressiva do potencial para desenvolvimento e especialização crescente da função que leva à formação de células, tecidos e órgãos especializados.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Sequências de DNA reconhecidas (direta ou indiretamente) e ligadas por uma RNA polimerase dependente de DNA durante a iniciação da transcrição. Sequências altamente conservadas dentro do promotor incluem a caixa de Pribnow nem bactérias e o TATA BOX em eucariotos.
Região do DNA que limita a extremidade 3' de uma unidade de transcrição e na qual uma variedade de sequências regulatórias estão localizadas.
Variação da técnica de PCR na qual o cDNA é construído do RNA através de uma transcrição reversa. O cDNA resultante é então amplificado utililizando protocolos padrões de PCR.
Família de bagres norte-americanos de água doce, composta por quatro gêneros (Ameiurus, Ictalurus, Noturus, Pylodictis) e várias espécies, duas das quais não possuem olhos.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Infiltração de amostras de tecido com parafina, como substância de sustentação para o preparo de seccionamento com um micrótomo.
Produção de ANTICORPOS por LINFÓCITOS B diferenciados em proliferação após estímulo por ANTÍGENOS.
Espécies ou subespécies específicas de DNA (incluindo DNA COMPLEMENTAR, genes conservados, cromossomos inteiros ou genomas inteiros) utilizados em estudos de hibridização para identificar micro-organismos, medir as homologias DNA-DNA ou agrupar subespécies, etc. A sonda de DNA hibridiza-se com o RNAm específico, se presente. Técnicas convencionais usadas como teste para produtos de hibridização incluem ensaios dot blot, ensaios de Southern blot e testes de anticorpo específico de híbrido DNA:RNA. Marcadores convencionais para sondas DNA incluem radioisótopos 32P e 125I e o marcador químico biotina. O uso de sondas DNA proporciona uma substituição específica, sensível, rápida e barata de técnicas de cultura celular para diagnosticar infecções.
Anticorpos que reagem com os determinantes estruturais individuais (idiotopos) na região variável de outros anticorpos.
Enzima que catalisa a desaminação da citidina, formando uridina. EC 3.5.4.5.
Família de proteínas citoesqueléticas motoras com múltiplas subunidades que usam a energia da hidrólise do ATP para desempenhar uma variedade de funções celulares. As dineínas são divididas em duas classes principais com base em critérios estruturais e funcionais.
Células grandes, geralmente multinucleadas, cuja presença é uma característica histológica comum da DOENÇA DE HODGKIN clássica.
Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.
Camundongos Endogâmicos C57BL referem-se a uma linhagem inbred de camundongos de laboratório, altamente consanguíneos, com genoma quase idêntico e propensão a certas características fenotípicas.
Cepa de VÍRUS DA LEUCEMIA MURINA com defeito de replicação capaz de transformar células linfoides e produzir uma leucemia linfoide de rápida progressão após superinfecção com os VÍRUS DA LEUCEMIA MURINA DE FRIEND, ou VÍRUS DA LEUCEMIA MURINA DE MOLONEY, ou VÍRUS DE RAUSCHER.
Indivíduos geneticamente idênticos desenvolvidos pelos cruzamentos de irmãos e irmãs que são realizados por vinte ou mais gerações, ou pelo cruzamento dos progenitores com sua ninhada realizados com algumas restrições. Todos os animais de cepa endogâmica remetem a um ancestral comum na vigésima geração.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Tipo de HIBRIDIZAÇÃO IN SITU no qual as sequências alvo são coradas com corante fluorescente, por isso sua localização e tamanho podem ser determinados utilizando microscopia de fluorescência. Esta coloração é suficientemente distinta do sinal de hibridização que pode ser visto na difusão de metáfases e na interfase de núcleos.
Família de sequências de DNA (myc) associadas a retrovirus, originalmente isoladas a partir de um vírus da mielocitomatose de aves. O proto-oncogene myc (c-myc) codifica uma proteína nuclear que está envolvida no metabolismo de ácidos nucleicos e na mediação da resposta celular a fatores de crescimento. O truncamento do primeiro éxon, que parece regular a expressão do c-myc, é crucial para a tumorigenicidade. O gene c-myc humano está localizado na região 8q24, no braço longo do cromossomo 8.
Leucemia associada com HIPERPLASIA de tecidos linfoides e aumento nos números de LINFÓCITOS e linfoblastos malignos circulantes.
Subunidade glicoproteica transmembrana que pode formar dímeros com várias subunidades de cadeias leves (CADEIAS LEVES DE ANTÍGENOS CD98). Esta subunidade proteica possui uma ampla gama de funções, incluindo o transporte de aminoácidos e a fusão celular. Sua função é modificada dependendo das subunidades da cadeia leve que interage com ela.
Co-herança de dois ou mais GENES não alélicos, devido ao fato de estarem localizados relativamente próximos no mesmo CROMOSSOMO.
Anticorpos que reagem com AUTOANTÍGENOS do organismo que os produziu.
Sequências de DNA codificando a cadeia gama dos receptores da célula T. O locus da cadeia gama humana é organizado de modo semelhante ao locus da cadeia beta do TcR.
Perda concreta de parte de um cromossomo.
Análise de ativação na qual o espécime é bombardeado com nêutrons. A identificação é feita pela medida dos radioisótopos resultantes.
São corpos ovais ou em forma de feijão (1-30 mm de diâmetro) localizados ao longo do sistema linfático.
Plasmídeos contendo pelo menos um cos (sítio terminal coesivo) do FAGO LAMBDA. Eles são usados como veículos clonantes.
Leucemia/linfoma encontrado predominantemente em crianças e adolescentes, caracterizado por um número alto de linfoblastos e de lesões tumorais sólidas. Os locais frequentes envolvidos são os LINFONODOS, a pele, e os ossos. Apresenta-se mais corriqueiramente como leucemia.
Substâncias reconhecidas pelo sistema imunológico e induzem uma reação imunológica.
Grupo heterogêneo de tumores linfoides representando transformações malignas de linfócitos T.
Antígenos de superfície celular, inclusive de células infecciosas ou estranhas ou, ainda, nos vírus. Estes antígenos geralmente são grupos contendo proteínas das membranas ou paredes celulares e que podem ser isolados.
Técnica que combina eletroforese de proteínas e dupla imunodifusão. Neste procedimento, as proteínas são primeiro separadas por eletroforese em gel (geralmente agarose), e então tornadas visíveis por imunodifusão de anticorpos específicos. Um evidente arco elíptico de precipitina resulta de cada proteína detectável pelo antissoro.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Reordenamento definido (ordered) das regiões de genes variáveis da célula T codificando [a expressão] dos receptores de antígeno.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Cromossomos humanos submetacêntricos, de tamanho intermediário, denominados grupo C na classificação do cromossomo humano. Este grupo compreende de pares de cromossomos 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12 e o cromossomo X.
Antígenos de diferenciação residentes nos leucócitos de mamíferos. Os CD (do inglês, "cluster of differentiation") representam um grupo de diferenciação, que se refere a grupos de anticorpos monoclonais que mostram reatividade similar com certas subpopulações de antígenos de uma linhagem ou estágio de diferenciação particulares. As subpopulações de antígenos também são conhecidas pela mesma designação CD.
Genes cujas alterações para o ganho de função induzem a TRANSFORMAÇÃO CELULAR NEOPLÁSICA. Incluem, por exemplo, genes para ativadores ou estimuladores da PROLIFERAÇÃO CELULAR, como fatores de crescimento, receptores dos fatores de crescimento, proteínas quinases, transdutores de sinais, fosfoproteínas nucleares e fatores de transcrição. Um prefixo "v-" antes de símbolos de oncogenes indicam oncogenes capturados e transmitidos por RETROVÍRUS; o prefixo "c-" antes do símbolo do gene de um oncogene indica que este é um homólogo celular (PROTO-ONCOGENES) de um v-oncogene.
Manifestação fenotípica de um gene (ou genes) pelos processos de TRANSCRIÇÃO GENÉTICA e TRADUÇÃO GENÉTICA.
Localização histoquímica de substâncias imunorreativas utilizando anticorpos marcados como reagentes.
Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.
Substâncias endógenas, usualmente proteínas, que são efetivas na iniciação, estimulação ou terminação do processo de transcrição genética.
Centro ativado de um folículo linfoide (em tecido linfoide secundário), onde os LINFÓCITOS B são estimulados por antígenos e células T auxiliares (LINFÓCITOS T AUXILIAR-INDUTOR) são estimuladas a gerarem células de memória.
As menores subunidades das MIOSINAS que se ligam próximo às cabeças das CADEIAS PESADAS DE MIOSINA. As cadeias leves de miosina possuem peso molecular de aproximadamente 20 kDa e geralmente há um par essencial e um par regulador de cadeias leves associado a cada cadeia pesada. Muitas cadeias leves de miosina que se ligam a cálcio são consideradas proteínas 'semelhantes à calmodulina'.
Restrição de um comportamento característico, estrutura anatômica ou sistema físico, como resposta imunológica, resposta metabólica ou gene ou variante gênico dos membros de uma espécie. Refere-se às propriedades que diferenciam uma espécie de outra, mas também se usa para níveis filogenéticos superiores ou inferiores ao nível de espécie.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Genes de leucemia/linfoma-2 de células B, responsáveis pelo bloqueio da apoptose em células normais, e associado com o linfoma folicular quando superexpressado. A superexpressão resulta da translocação do [gene] t(14;18). O gene c-bcl-2 humano está localizado no [locus] 18q24, no longo braço do cromossomo 18.
Conjunto de genes originados por duplicação e variação de algum gene ancestral. Estes genes podem estar reunidos nos mesmo cromossomo ou dispersos em cromossomos diferentes. São exemplos de famílias multigênicas as que codificam as hemoglobinas, imunoglobulinas, antígenos de histocompatibilidades, actinas, tubulinas, queratinas, colágenos, proteínas de choque térmico, proteínas adesivas salivares, proteínas coriônicas, proteínas de cutícula, proteínas vitelínicas, e faseolinas, bem como as histonas, RNA ribossômico, e genes de RNA de transferência. Os últimos três são exemplos de genes repetidos, onde centenas de genes idênticos estão presentes e ordenados em fila.
Células provenientes de tecido neoplásico cultivadas in vitro. Se for possível estabelecer estas células como LINHAGEM CELULAR TUMORAL, elas podem se propagar indefinidamente em cultura de células.
Principal enzima constituinte das membranas de borda em escova do rim, e também está presente em menor grau no encéfalo e outros tecidos. Catalisa preferencialmente a clivagem no grupo amino de resíduos hidrofóbicos da cadeia B da insulina, bem como peptídeos opioides e outros peptídeos biologicamente ativos. A enzima é inibida principalmente por EDTA, fosforamidon, tiorfano, e reativada por zinco. A neprilisina é idêntica ao antígeno comum da leucemia linfoblástica aguda (antígeno CALLA), um marcador importante no diagnóstico da leucemia linfocítica aguda humana. Não há nenhuma afinidade com o gênero CALLA (PLANTA).
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Mapeamento do CARIÓTIPO de uma célula.
Moléculas de imunoglobulinas com uma dada sequência específica de aminoácidos a ponto de só ser possível sua interação com determinado antígeno (ver ANTÍGENOS), ou com molécula estruturalmente muito semelhante. A síntese de anticorpos ocorre nas PLASMÓCITOS da série linfoide como resposta à indução pelo antígeno.
Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS VIRAIS.
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
Significado atribuído à SEQUÊNCIA DE BASES, com respeito a como é traduzido na SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS. O início, término e ordem dos aminoácidos de uma proteína são especificados por tripletes consecutivos de nucleotídeos denominados códons (CÓDON).
Partes da molécula de miosina resultante da clivagem por enzimas proteolíticas (PAPAÍNA, TRIPSINA ou QUIMIOTRIPSINA) em regiões bem localizadas. O estudo desses fragmentos isolados ajuda a delinear os papéis funcionais das partes diferentes da miosina. Dois dos subfragmentos mais comuns são a miosina S-1 e miosina S-2. O subfragmento S-1 contém as cabeças das cadeias pesadas mais as cadeias leves e o S-2 contém parte da cauda da cadeia pesada, com estrutura de dupla fita disposta em alfa-hélice (haste de miosina).
Estado de deficiência imunológica caracterizado por um nível extremamente baixo de todas as classes, em geral, de gamaglobulinas no sangue.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Medidas de classificação binária para avaliar resultados de exames. Sensibilidade ou taxa de recall é a proporção de verdadeiros positivos. Especificidade é a probabilidade do teste determinar corretamente a ausência de uma afecção. (Tradução livre do original: Last, Dictionary of Epidemiology, 2d ed)
Grande coleção de fragmentos de DNA clonados (CLONAGEM MOLECULAR) a partir de um determinado organismo, tecido, órgão ou tipo celular. Pode conter sequências genômicas completas (BIBLIOTECA GENÔMICA) ou sequências complementares de DNA, sendo estas formadas a partir do RNA mensageiro e sem sequências de íntrons.
Proteína de 11 kDa associada com a parte externa da membrana de muitas células, incluindo linfócitos. É a subunidade pequena da molécula MHC de classe I. A associação com a microglobulina beta 2 é geralmente necessária para o transporte de cadeias pesadas de classe I do retículo endoplasmático para a superfície celular. A microglobulina beta 2 está presente em pequenas quantidades no soro, liquor e urina de indivíduos normais, e, em grande quantidade na urina e plasma de pacientes com proteinemia tubular, falência renal ou em transplantes de rim.
Complexo formado pela ligação das moléculas de antígeno e [seu] anticorpo. A deposição de grandes complexos antígeno-anticorpo, quando leva à lesão tissular, causa as DOENÇAS DO COMPLEXO IMUNE.
Forma de linfoma não Hodgkin, normalmente contendo um padrão difuso tanto com linfócitos pequenos e médios como de células pequenas clivadas. Compreende cerca de 5 por cento dos linfomas não Hodgkin de adultos nos Estados Unidos e Europa. A maioria dos linfomas de célula do manto está associada com uma t(11;14) translocação resultando na expressão exagerada do gene da CICLINA D1 (GENE BCL-1).
Reordenamento das regiões gênicas variáveis que codificam a cadeia beta dos receptores de antígeno da célula T.
Proteínas séricas com a mais rápida migração durante a ELETROFORESE. Este subgrupo de globulinas é dividido em alfa(1)-globulinas e alfa(2)-globulinas mais rápidas e mais lentas.
Fração extracelular do RECEPTOR DA IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA encontrada na forma livre ou complexada com IGA ou IGM em diversas secreções externas (lágrima, bile, colostro). O componente secretório deriva de clivagem proteolítica do receptor durante a transcitose. Quando as imunoglobulinas IgA e IgM estão ligadas ao receptor, durante suas transcitoses o componente secretório liga-se covalentemente a eles, gerando a IMUNOGLOBULINA A SECRETORA ou a IMUNOGLOBULINA M secretora.
Partes de um transcrito de um gene (ver GENES) rompido que permanece após a remoção dos ÍNTRONS. São unidas, tornando-se um RNA MENSAGEIRO ou outro RNA funcional.
Processo de vários estágios que inclui clonagem, mapeamento físico, subclonagem, determinação da SEQUÊNCIA DE DNA e análise de informação.
Reminiscência de um tumor ou câncer após terapia inicial potencialmente curativa.
Sequências de DNA localizadas nos genes entre os ÉXONS. São transcritos juntamente com os éxons, porém removidos da transcrição gênica primária por PROCESSAMENTO DE RNA deixando o RNA maduro. Alguns íntrons codificam genes independentes.
Moléculas encontradas na superfície de algumas, mas não de todos os linfócitos B, linfócitos T e macrófagos que reconhecem e se combinam com a porção Fc (cristalizável) das moléculas de imunoglobulinas.

As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.

As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.

Os genes de cadeia pesada de imunoglobulinas (também conhecidos como genes IgH) são um conjunto de genes localizados no cromossomo 14 que desempenham um papel crucial na produção de imunoglobulinas (anticorpos) na imunidade adaptativa.

As imunoglobulinas são proteínas complexas compostas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. Existem cinco tipos de cadeias pesadas (α, δ, ε, γ e μ) que se combinam com diferentes tipos de cadeias leves para formar diferentes classes de imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM).

Os genes IgH contêm vários segmentos de DNA que codificam as diferentes regiões variáveis e constantes das cadeias pesadas de imunoglobulinas. Durante o processo de recombinação genética, os segmentos V (variável), D (diversidade) e J (junção) dos genes IgH são selecionados e unidos aleatoriamente para formar um único gene híbrido que codifica a região variável da cadeia pesada. Em seguida, este gene híbrido é ligado ao segmento C (constante) do gene IgH, que determina o tipo de cadeia pesada produzida.

Essa recombinação genética complexa permite que o sistema imune produza uma grande diversidade de anticorpos para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos estranhos.

Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.

A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.

Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.

Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.

Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.

Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.

A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

O Rearranjo Gênico da Cadeia Pesada de Linfócitos B (também conhecido como Recombinação V(D)J das Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas) refere-se a um processo complexo e específico de rearranjo de genes que ocorre durante o desenvolvimento dos linfócitos B, um tipo importante de célula do sistema imune adaptativo em vertebrados.

Este processo gênico envolve a seleção e união de segmentos de genes variáveis (V), diversos (D) e joining (J) que codificam as regiões variáveis da cadeia pesada das imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos). Essas regiões variáveis são responsáveis pela especificidade antigênica dos anticorpos, ou seja, determinam quais moléculas estrangeiras (antígenos) eles serão capazes de reconhecer e se ligar.

O rearranjo gênico da cadeia pesada das imunoglobulinas ocorre em duas etapas principais:

1. Recombinação V-D-J: Nesta etapa, os segmentos de genes V, D e J são trazidos próximos um ao outro por meio de uma série de eventos de recombinação site-specifica (recombinação dependente de sítios), catalisada por enzimas específicas conhecidas como recombinases (RAG1 e RAG2). Em seguida, os segmentos D e J são unidos, e posteriormente o segmento V é unido a este complexo DJ. Isso gera um gene único e funcional que codifica a região variável da cadeia pesada da imunoglobulina.
2. Junção Circular: Após a recombinação V-D-J, restam extremidades não correspondentes (conhecidas como "gaps" e "overhangs") no DNA. Estas extremidades são processadas por enzimas de reparo do DNA, que removem os nucleotídeos não correspondentes e unem as extremidades para formar uma junção circular. Este processo pode resultar em adição ou exclusão aleatória de nucleotídeos na junção, o que aumenta a diversidade da região variável da cadeia pesada da imunoglobulina.

Após a formação do gene da cadeia pesada das imunoglobulinas, ele é transcrito e traduzido em uma proteína inicialmente não funcional (conhecida como pré-B). A pré-B sofre um processo de maturação adicional, no qual a região variável da cadeia pesada se liga à região constante da cadeia leve das imunoglobulinas, gerando uma molécula funcional de anticorpo.

O processo de recombinação V(D)J é um mecanismo fundamental para a geração de diversidade no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Através deste processo, o organismo pode gerar uma grande variedade de anticorpos e células T com diferentes especificidades antigênicas, permitindo-lhe responder a uma ampla gama de patógenos.

As cadeias mu (µ) de imunoglobulinas, também conhecidas como IgM, são uma classe de anticorpos que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles são a primeira linha de defesa do corpo contra infecções e estão presentes na forma de pentâmeros ou hexâmeros (cinco ou seis unidades moleculares ligadas) em plasma sanguíneo.

As IgM são as primeiras imunoglobulinas produzidas em resposta a uma infecção e são altamente eficazes na aglutinação e lise de microrganismos invasores. Além disso, elas também ativam o sistema do complemento, o que ajuda a destruir patógenos adicionais.

As cadeias mu de imunoglobulinas são produzidas por células B virgens e plasmablastos recém-ativados no início de uma resposta imune adaptativa. Embora as IgM não sejam tão abundantes quanto outras classes de anticorpos, elas desempenham um papel crucial na proteção do corpo contra infecções e doenças.

As cadeias pesadas de miosina são proteínas contráteis encontradas no sarcômero, a unidade básica da organização estrutural e funcional dos músculos. Cada fibra muscular é composta por milhares de sarcômeros, que se repetem ao longo da fibra.

A miosina é uma proteína motor responsável pela geração de força e movimento durante a contração muscular. A molécula de miosina é composta por duas cadeias polipeptídicas: uma cadeia pesada e duas cadeias leves.

A cadeia pesada de miosina é a maior das duas cadeias, com cerca de 1.600 aminoácidos de comprimento. Possui um domínio globular no seu extremo que se liga à actina e gera força durante a contração muscular, e uma longa cauda helicoidal que é responsável pela interação entre as moléculas de miosina e sua organização em fibrilhas.

A organização das cadeias pesadas de miosina nos sarcômeros é crucial para a função muscular, pois permite que as moléculas se agrupem em filamentos grossos e se desloquem uns em relação aos outros durante a contração muscular. A interação entre as cadeias pesadas de miosina e a actina é o principal mecanismo responsável pela geração de força e movimento durante a contração muscular.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

As Regiões Constantes de Imunoglobulinas, também conhecidas como regiões C das imunoglobulinas, referem-se a domínios estruturais comuns e funcionalmente semelhantes encontrados nas cadeias pesadas e leves de anticorpos (também chamados de imunoglobulinas). Essas regiões são altamente conservadas em termos de sequência de aminoácidos entre diferentes tipos de imunoglobulinas, o que significa que elas mantêm sua estrutura e função mesmo quando as regiões variáveis (regiões V) das imunoglobulinas mudam para se adaptar a diferentes antígenos.

Existem cinco tipos principais de regiões constantes em imunoglobulinas, designadas como α, δ, ε, γ e μ. Cada um desses tipos está associado a uma classe específica de anticorpos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, respectivamente. As regiões constantes desempenham um papel crucial na ativação do sistema imune, mediando processos como a fixação de complemento e a interação com células do sistema imune, como os fagócitos. Além disso, as regiões constantes também contribuem para a estrutura geral dos anticorpos, mantendo sua forma e estabilidade.

Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).

Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.

Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).

Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.

As cadeias gama de imunoglobulinas, também conhecidas como IgG, são o tipo mais comum de anticorpos encontrados no corpo humano. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo e fornecem proteção a longo prazo contra infecções. As cadeias gama são formadas por quatro polipeptídeos, dois pesados e dois leves, unidos por ligações dissulfeto. Elas são produzidas principalmente pelos linfócitos B em resposta a infecções e podem ser encontradas no sangue e na maioria dos fluidos corporais. As IgG desempenham um papel importante na neutralização de toxinas, ativação do complemento, opsonização e lise de células infectadas.

As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.

As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.

Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.

Os linfócitos B são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico adaptativo, especialmente na resposta humoral da imunidade adaptativa. Eles são produzidos e maturam no tufolo dos órgãos linfoides primários, como o baço e a medula óssea vermelha. Após a ativação, os linfócitos B se diferenciam em células plasmáticas que produzem anticorpos (imunoglobulinas) específicos para um antígeno estranho, auxiliando assim na neutralização e eliminação de patógenos como bactérias e vírus. Além disso, os linfócitos B também podem funcionar como células apresentadoras de antígenos, contribuindo para a ativação dos linfócitos T auxiliares.

As cadeias alpha de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias alfa de anticorpos, são tipos específicos de proteínas que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar a porção variável das imunoglobulinas, ou anticorpos, que são responsáveis pela reconhecimento e ligação a antígenos específicos.

Existem diferentes classes de imunoglobulinas (Ig), como IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com funções distintas no sistema imune. As cadeias alpha são encontradas exclusivamente nas imunoglobulinas do tipo IgA, que desempenham um papel importante na proteção das mucosas (superfícies internas e externas do corpo) contra infecções.

As cadeias alpha são codificadas por genes localizados no locus IGHA no cromossomo 14, e existem vários alelos para cada gene que podem resultar em diferentes isótipos de cadeias alpha (IgA1 e IgA2). A diversidade genética neste locus permite a produção de uma grande variedade de anticorpos com especificidades de ligação a antígenos distintas, garantindo assim uma resposta imune adaptativa eficaz.

Em resumo, as cadeias alpha de imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel crucial na formação das imunoglobulinas IgA, responsáveis pela proteção das mucosas contra infecções.

A "Região de Junção de Imunoglobulinas" (IgJ ou J-region em inglês) refere-se a uma região altamente conservada e flexível localizada na extremidade do domínio variável de uma proteína de imunoglobulina (anticorpo). Essa região é formada durante o processo de recombinação V(D)J, no qual as regiões variáveis dos genes que codificam as cadeias pesadas e leves dos anticorpos são unidas, gerando uma diversidade genética que permite a reconhecimento de um vasto número de diferentes antígenos. A região de junção é composta por sequências de nucleotídeos adicionadas aleatoriamente durante o processo de recombinação, resultando em uma grande variedade de combinações possíveis e, consequentemente, aumentando a diversidade antigênica dos anticorpos.

Plasmocitoma é um tumor maligno que se origina a partir de células plasmáticas, geralmente afetando os ossos. É considerado a forma localizada e inicial da doença de múltipla micelância (MM), um tipo de câncer de sangue que afeta as células plasmáticas. Quando o plasmocitoma se propaga para além dos tecidos locais, torna-se uma doença sistêmica e é então classificado como múltipla micelância.

Os sinais e sintomas do plasmocitoma podem variar dependendo da localização do tumor. No entanto, alguns sintomas comuns incluem dor óssea, fraturas espontâneas, fraqueza, fadiga e recorrência frequente de infecções. O diagnóstico geralmente é feito por meio de biópsia do tumor e análises laboratoriais, como a dos níveis de proteínas no sangue e urina. O tratamento pode incluir cirurgia para remover o tumor, radioterapia ou quimioterapia, dependendo da extensão da doença e da saúde geral do paciente.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Mieloma proteína, também conhecido como proteína monoclonal ou paraproteína, refere-se a um tipo anormal de anticorpo (imunoglobulina) produzido por uma única célula plasmática maligna no mieloma múltiplo e outros transtornos relacionados. Estas proteínas são geralmente detectáveis ​​no sangue ou urina do paciente. A acumulação de mieloma proteína pode levar à formação de depósitos anormais (conhecidos como amiloidose) em tecidos e órgãos, o que pode causar danos a longo prazo e problemas de saúde graves. A detecção precoce e o monitoramento da mieloma proteína são importantes no manejo do mieloma múltiplo e outras doenças relacionadas.

Em genética, um rearranjo gênico refere-se a um tipo de mutação estrutural que ocorre quando há uma alteração na ordem, número ou orientação dos genes ou segmentos de DNA em um cromossomo. Esses rearranjos podem resultar em ganho, perda ou alteração da expressão gênica, levando potencialmente a fenótipos anormais ou doenças genéticas. Existem diferentes tipos de rearranjos gênicos, incluindo inversões, translocações, deleções e duplicações. A ocorrência desses eventos é frequentemente associada a processos naturais como a recombinação meiótica ou à exposição a agentes genotóxicos que induzem danos ao DNA.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.

As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.

As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.

A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.

Os cromossomos humanos do par 14, também conhecidos como cromossomos 14, são um dos 23 pares de cromossomos encontrados no núcleo das células humanas. Cada indivíduo herda um conjunto de cromossomos de cada pai, resultando em 23 pares em total, incluindo os dois cromossomos 14.

Cada cromossomo é uma estrutura alongada e threadlike composta por DNA enrolado em torno de proteínas histonas, chamadas de nucleossomos. O DNA contido nos cromossomos 14 carrega aproximadamente 100-150 milhões de pares de bases e contém cerca de 1.000 genes que fornecem as instruções para produzir proteínas importantes para o funcionamento normal do corpo humano.

Os cromossomos 14 são um dos cinco pares de autossomos acrocêntricos, o que significa que eles têm um braço curto (p) e um braço longo (q). O braço curto do cromossomo 14 contém genes importantes para a síntese de ribossomos, enquanto o braço longo contém genes relacionados à função imune, metabolismo e desenvolvimento embrionário.

Algumas condições genéticas estão associadas a alterações nos cromossomos 14, como a síndrome de Wolf-Hirschhorn, causada por uma deleção no braço curto do cromossomo 14, e a síndrome de cri du chat, causada por uma microdeleção no braço longo do cromossomo 5. No entanto, essas condições são relativamente raras e afetam apenas uma pequena fração da população.

Alótipos de imunoglobulinas se referem às variações genéticas presentes nos genes que codificam as regiões constante (C) das cadeias pesadas de imunoglobulinas (anticorpos) em indivíduos saudáveis. Essas variações resultam em pequenas diferenças nas propriedades funcionais e estruturais dos anticorpos entre diferentes indivíduos do mesmo tipo de imunoglobulina.

Existem três classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgG, IgA e IgM, cada uma com subclasses adicionais (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2 e IgM). Os alótipos são determinados pelas sequências de aminoácidos específicas nas regiões C dessas subclasses.

Os alótipos desempenham um papel importante na resposta imune, pois podem influenciar a atividade biológica dos anticorpos, como sua capacidade de fixar complemento ou neutralizar patógenos. Além disso, os alótipos podem ser úteis em estudos de histocompatibilidade e forense, uma vez que podem fornecer informações sobre a origem étnica e genealógica de um indivíduo.

É importante notar que os alótipos não devem ser confundidos com isótipos, que se referem às diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas presentes em todos os indivíduos da mesma espécie.

O Rearranjo Gênico do Linfócito B (também conhecido como rearranjo V(D)J das imunoglobulinas) refere-se a um processo complexo e fundamental na maturação dos linfócitos B, que ocorre durante a diferenciação dessas células no sistema imune adaptativo.

Este processo envolve a recombinação das sequências de DNA presentes nos genes que codificam as regiões variáveis dos anticorpos (também chamados de imunoglobulinas) produzidos pelos linfócitos B. As regiões variáveis desses anticorpos são responsáveis por reconhecer e se ligar a uma grande variedade de antígenos estrangeiros, o que confere ao sistema imune a capacidade de neutralizar uma ampla gama de patógenos.

Durante o rearranjo gênico do linfócito B, as células sofrem uma série de cortes e junções dos segmentos de DNA que codificam as regiões variáveis das cadeias pesadas (µ, γ, α, δ) e leves (κ, λ) dos anticorpos. Essas recombinações resultam em uma diversidade genética enorme, permitindo que cada linfócito B produza um tipo específico de anticorpo com uma região variável única, capaz de reconhecer e se ligar a um antígeno específico.

Este mecanismo é essencial para o desenvolvimento do sistema imune adaptativo e para a geração de respostas imunes específicas contra patógenos invasores. No entanto, erros ou anomalias neste processo podem levar ao desenvolvimento de neoplasias hematológicas, como leucemias e linfomas de linfócitos B.

A Doença das Cadeias Pesadas (DCP) é um tipo raro de transtorno sanguíneo que afeta a produção de anticorpos no organismo. Ela ocorre devido à acumulação anormal de cadeias pesadas de imunoglobulinas, proteínas presentes em nossos sistemas imunitários, nas plasmáticas ou células produtoras de anticorpos.

Existem quatro tipos principais de DCP: a DCP de Waldeström (WM), a DCP do mieloma múltiplo (MM), a macroglobulinémia de Waldenström e o amiloidose sistêmica. Cada tipo tem suas próprias características clínicas e padrões de progressão, mas geralmente os sintomas incluem:

- Fadiga e fraqueza
- Perda de peso involuntária
- Suores noturnos
- Dor óssea
- Infeções recorrentes
- Anemia (baixa contagem de glóbulos vermelhos)
- Trombocitopenia (baixa contagem de plaquetas)
- Neuropatia periférica (dano aos nervos que causam formigamento, dormência ou dor nos braços e pernas)

O diagnóstico da DCP geralmente requer exames laboratoriais específicos, como análises de urina e sangue, biópsias ósseas ou de médula óssea, e outros procedimentos de imagem. O tratamento depende do tipo e gravidade da doença e pode incluir quimioterapia, terapia dirigida, radioterapia ou transplante de medula óssea.

Reação em Cadeia da Polimerase (PCR, do inglês Polymerase Chain Reaction) é um método de laboratório utilizado para amplificar rapidamente milhões a bilhões de cópias de um determinado trecho de DNA. A técnica consiste em repetidas rodadas de síntese de DNA usando uma enzima polimerase, que permite copiar o DNA. Isso é realizado através de ciclos controlados de aquecimento e resfriamento, onde os ingredientes necessários para a reação são misturados em um tubo de reação contendo uma amostra de DNA.

A definição médica da PCR seria: "Um método molecular que amplifica especificamente e exponencialmente trechos de DNA pré-determinados, utilizando ciclos repetidos de aquecimento e resfriamento para permitir a síntese enzimática de milhões a bilhões de cópias do fragmento desejado. A técnica é amplamente empregada em diagnóstico laboratorial, pesquisa genética e biomédica."

Switching de Imunoglobulina, também conhecido como mudança isotípica ou classe de anticorpos, refere-se ao processo biológico no qual as células B (linfócitos B) ativadas e diferenciadas produzem diferentes tipos de imunoglobulinas (também chamadas de anticorpos) durante uma resposta imune adaptativa.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas na resposta imune, como a proteção contra infecções, alergias e doenças autoimunes.

O switch de classes ocorre quando uma célula B ativada altera a região constante (Fc) de seu anticorpo, mantendo a região variável (Fab) inalterada. Isso permite que a célula B continue reconhecendo e se ligando ao mesmo antígeno, mas agora com uma função diferente, dependendo da classe de imunoglobulina produzida.

A mudança de classe é mediada por elementos regulatórios chamados de "switches de classe" (CSR, do inglês Class Switch Recombination) no DNA das células B. Esses switches de classe são ativados por citocinas e outras moléculas de sinalização durante a resposta imune adaptativa. A recombinação da região constante resulta em uma nova configuração genética, permitindo que a célula B produza um anticorpo de classe diferente.

Em resumo, o switching de imunoglobulina é um processo crucial no sistema imune adaptativo, pois permite que as células B ativadas alterem a classe de anticorpos produzidos em resposta a diferentes tipos de ameaças, garantindo uma resposta imune mais eficaz e específica.

Em genética, uma translocação ocorre quando há um intercâmbio de fragmentos entre diferentes cromossomos, geralmente resultando em alterações na estrutura e no número total de cromossomos. Existem dois tipos principais de translocações: recíproca e Robertsoniana.

1. Translocação Recíproca: Neste caso, segmentos de dois cromossomos diferentes são trocados entre si. Isso geralmente não altera o número total de cromossomos, mas pode levar a problemas genéticos se os genes afetados tiverem funções importantes. Algumas pessoas com translocações recíprocas podem não apresentar sintomas, enquanto outras podem ter problemas de desenvolvimento, anomalias congênitas ou predisposição a certos tipos de câncer.

2. Translocação Robertsoniana: Este tipo de translocação é caracterizado pela fusão de dois cromossomos acrocêntricos (que possuem os centrômeros localizados perto de um dos extremos) em seu ponto mais próximo, resultando na formação de um único cromossomo metacêntrico (com o centrômero localizado aproximadamente no meio). A maioria das translocações Robertsonianas envolve os cromossomos 13, 14, 15, 21 e 22. Embora as pessoas com essa alteração geralmente tenham um número normal de cromossomos (46), elas possuem três cópias de um ou dois dos cromossomos envolvidos na translocação, em vez das duas cópias normais. Translocações Robertsonianas frequentemente não causam problemas genéticos, exceto quando ocorrem entre os cromossomos 21 e um outro acrocêntrico, o que pode resultar no síndrome de Down.

As translocações recíprocas são aquelas em que duas regiões de dois cromossomos diferentes são trocadas entre si. Essas translocações geralmente não causam problemas genéticos, a menos que uma das regiões trocadas contenha genes importantes para o desenvolvimento ou seja localizada próxima ao centrômero do cromossomo. Nesse caso, pode haver um risco aumentado de aborto espontâneo ou de nascimento de um filho com defeitos congênitos.

As translocações Robertsonianas e recíprocas podem ser detectadas por meio do cariótipo, que é o exame dos cromossomos de uma célula humana. O cariótipo pode ser solicitado em casais com histórico de abortos espontâneos ou quando há suspeita de anormalidades genéticas em um filho.

Isótipos de imunoglobulinas, também conhecidos como classes de anticorpos, referem-se a diferentes variantes estruturais e funcionais dos anticorpos (imunoglobulinas) presentes no organismo. Existem cinco isótipos principais em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada um desempenha funções específicas na resposta imune adaptativa.

1. IgA (Imunoglobulina A): É o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano e é encontrado principalmente nas superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, trato respiratório e gastrointestinal. Existem dois subtipos de IgA: monomérica (IgA1) e dimérica (IgA2). A IgA protege as superfícies mucosas contra infecções bacterianas e vírus, além de neutralizar toxinas e enzimas.

2. IgD (Imunoglobulina D): É um anticorpo presente em pequenas quantidades na circulação sanguínea e nas membranas basais dos linfócitos B. Sua função principal é atuar como receptor de superfície celular, auxiliando na ativação e diferenciação dos linfócitos B.

3. IgE (Imunoglobulina E): É um anticorpo presente em pequenas quantidades no sangue humano e desempenha um papel crucial na resposta alérgica e na defesa contra parasitas. A ligação de IgE aos receptores de mastócitos e basófilos leva à liberação de mediadores químicos que desencadeiam reações inflamatórias e imunes.

4. IgG (Imunoglobulina G): É o anticorpo mais abundante no sangue humano e é produzido em resposta a infecções bacterianas e vírus. A IgG neutraliza patógenos, auxilia na fagocitose e atua como o único anticorpo capaz de atravessar a placenta para proteger o feto. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) com diferentes funções e propriedades.

5. IgM (Imunoglobulina M): É um anticorpo presente na circulação sanguínea e no líquido linfático, geralmente encontrado como pentâmero (cinco unidades de IgM ligadas). A IgM é a primeira resposta do sistema imune a infecções bacterianas e vírus, além de atuar na aglutinação e neutralização de patógenos. Também participa da ativação do complemento, auxiliando no processo de lise celular.

O linfoma de células B é um tipo de câncer que afeta os linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que faz parte do sistema imunológico e ajuda a combater infecções. Neste tipo de câncer, as células B se tornam malignas e se multiplicam de forma descontrolada, acumulando-se principalmente nos gânglios linfáticos, mas podem também afetar outros órgãos, como o baço, fígado, medula óssea e sistema nervoso central.

Existem vários subtipos de linfoma de células B, sendo os mais comuns o linfoma difuso de grandes B-células e o linfoma folicular. Os sintomas podem incluir ganglios linfáticos inchados, febre, suor noturno, perda de peso involuntária, fadiga e inchaço abdominal. O tratamento depende do tipo e estágio da doença, e pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida, imunoterapia ou transplante de medula óssea.

As imunoglobulinas intravenosas (IgIV) são soluções estériles e endotoxina livres, contendo anticorpos protectores derivados do plasma humano. São administradas por via intravenosa para fornecer imunidade passiva contra várias doenças infecciosas e para tratar certos distúrbios do sistema imune. As IgIV contêm uma gama de imunoglobulinas, predominantemente imunoglobulina G (IgG), que possui atividade neutralizante contra toxinas, vírus e bactérias. Além disso, as IgIV exercem outros efeitos imunomodulatórios, como a modulação da resposta inflamatória e a regulação da ativação das células imunes. São usadas no tratamento de várias condições, incluindo deficiência imunitária primária, doenças autoimunes, intoxicação por veneno, infecções agudas graves e outras situações clínicas em que a resposta imune humoral é consideravelmente reduzida ou inadequada.

Imunoglobulina D (IgD) é um tipo de anticorpo que se encontras na classe de imunoglobulinas. É produzida pelos linfócitos B e tem um papel importante no sistema imunitário. A IgD está presente em pequenas quantidades no sangue humano e é principalmente encontrada na superfície das células B como um receptor de antígeno.

A função da IgD ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela desempenhe um papel em ativar as células B e iniciar uma resposta imune adaptativa quando ocorre a ligação com um antígeno específico. Além disso, a IgD pode também estar envolvida na regulação da ativação dos mastócitos e das respostas alérgicas.

A deficiência de IgD não é considerada uma condição clínica importante, pois os níveis normais de IgD variam amplamente e a sua função específica ainda não está totalmente elucidada. No entanto, alterações nos níveis de IgD podem ser um marcador para outras condições imunológicas subjacentes.

As "Cadeias J de Imunoglobulina" (também conhecidas como "Regiões J das Imunoglobulinas") referem-se a uma região constante encontrada nas cadeias pesadas (H) e leves (L) dos anticorpos, ou seja, as proteínas do sistema imune responsáveis pela resposta específica contra agentes estranhos.

As imunoglobulinas são formadas por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, unidas por pontes dissulfite. Cada cadeia é composta por diferentes domínios: um domínio variável (V) e três domínios constantes (C1, C2 e C3). A região J faz parte do domínio variável da cadeia pesada e da cadeia leve.

A região J é responsável pela diversidade das imunoglobulinas, uma vez que nesta região ocorre a recombinação somática dos genes que codificam as cadeias leves e pesadas dos anticorpos. Essa recombinação gera uma grande variedade de sequências de aminoácidos, permitindo que os anticorpos reconheçam e se ligem a um vasto número de diferentes antígenos.

Em resumo, as Cadeias J de Imunoglobulina são uma região constante dos anticorpos que desempenham um papel fundamental na diversidade e especificidade da resposta imune.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

As cadeias lambda de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves lambda) são tipos específicos de proteínas presentes nas imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. As imunoglobulinas são moléculas importantes do sistema imune que ajudam a identificar e neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

Existem duas principais classes de cadeias leves em imunoglobulinas: lambda (λ) e kappa (κ). As cadeias lambda são codificadas por genes localizados no cromossomo 22, enquanto as cadeias kappa são codificadas por genes localizados no cromossomo 2. Cada imunoglobulina geralmente contém apenas um tipo de cadeia leve, seja lambda ou kappa, mas raramente pode conter ambas.

As cadeias lambda desempenham um papel importante na especificidade da ligação do anticorpo ao seu antígeno correspondente. Elas são compostas por uma região variável (V) e uma região constante (C), que são unidas por uma região juncional (J). A região variável é responsável pela ligação específica do anticorpo ao antígeno, enquanto a região constante é responsável pela ativação da resposta imune.

A anormalidade na produção ou no número de cadeias lambda pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças autoimunes, distúrbios linfoproliferativos e neoplasias malignas, como o mieloma múltiplo. Portanto, a avaliação das cadeias lambda pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.

A diversidade de anticorpos refere-se à variedade de diferentes tipos e formas de anticorpos que um organismo é capaz de produzir em resposta a uma ampla gama de agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros patógenos.

Os anticorpos são proteínas produzidas pelos sistemas imunológicos de vertebrados para identificar e neutralizar agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles são produzidos por células B, um tipo de glóbulo branco, e existem em diferentes classes e subclasses com diferentes funções e propriedades.

A diversidade dos anticorpos é essencial para a capacidade do sistema imunológico de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos. Isso é alcançado por meio de um processo complexo de recombinação genética que ocorre nas células B imaturas, permitindo-lhes gerar uma grande variedade de sequências de genes de anticorpos únicos.

Além disso, os processos de hipermutação somática e seleção clonal também contribuem para a diversidade dos anticorpos ao introduzir mutações aleatórias nas regiões variáveis dos genes de anticorpos e selecionar aqueles que se ligam mais fortemente aos patógenos invasores.

Em resumo, a diversidade de anticorpos é um mecanismo importante do sistema imunológico que permite a identificação e neutralização de uma ampla gama de patógenos, fornecendo proteção contra infecções e doenças.

Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.

Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.

1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.

2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).

Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.

A hipermutação somática de imunoglobulinas é um processo biológico que ocorre naturalmente no sistema imune dos vertebrados, mais especificamente nos linfócitos B. Ele consiste em uma alta taxa de mutações pontuais (substituição de uma base por outra) em genes que codificam as regiões variáveis das imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos).

Esse processo ocorre nas células B activadas, durante a resposta imune adaptativa, e permite que sejam geradas variações nas sequências de aminoácidos dos anticorpos, aumentando assim a diversidade antigênica que esses podem reconhecer. Dessa forma, é possível uma resposta imune mais efetiva contra patógenos, como bactérias e vírus.

A hipermutação somática de imunoglobulinas é catalisada por enzimas conhecidas como "activation-induced cytidine deaminase" (AID), que desamina citosinas em timinas, levando a mutações C->T e G->A. Essas mutações são posteriormente processadas pelo mecanismo de reparo de erros de replicação, resultando em uma alta taxa de mutações nas regiões variáveis dos genes de imunoglobulinas.

Embora essa hipermutação seja um processo normal e importante no sistema imune, ela também pode estar associada a alguns tipos de câncer, como linfomas de células B, quando ocorre em locais e momentos inadequados.

A Região de Troca de Imunoglobulinas (RTIs) é uma região localizada na membrana plasmática de células que participam do sistema imune, como os linfócitos B. Essa região é composta por proteínas especializadas chamadas receptores de Fc e canais de transcitose, que permitem a transferência direta de anticorpos (imunoglobulinas) da circulação sanguínea para o interior das células.

Essa transferência é particularmente importante no processo de neutralização de patógenos, como vírus e bactérias. Quando um anticorpo se liga a um patógeno na corrente sanguínea, ele pode ser transportado para dentro das células através da RTIs, onde é capaz de desencadear uma resposta imune mais forte e específica contra o agente infeccioso.

Em resumo, a Região de Troca de Imunoglobulinas é um mecanismo importante do sistema imune que permite a transferência direta de anticorpos da circulação sanguínea para as células envolvidas na resposta imune, aumentando assim a eficácia da defesa do organismo contra patógenos.

Os Receptores de Antígenos de Linfócitos B (RALB) são proteínas transmembranares expressas na superfície de linfócitos B que desempenham um papel fundamental no sistema imune adaptativo. Eles são responsáveis por reconhecer e se ligar a antígenos específicos, desencadear sinalizações intracelulares e iniciar respostas imunes adaptativas.

Os RALB são compostos por duas cadeias pesadas (IgH) e duas cadeias leves (IgL) de imunoglobulinas, que se unem para formar um complexo heterotetramérico. A região variável das cadeias pesadas e leves dos RALB é responsável pelo reconhecimento específico do antígeno. Quando o RALB se liga a um antígeno, isto desencadeia uma cascata de sinalizações intracelulares que resultam em ativação dos linfócitos B, proliferação e diferenciação em células plasmáticas capazes de produzir anticorpos específicos contra o antígeno.

A diversidade dos RALB é gerada através do processo de recombinação V(D)J das cadeias pesadas e leves, que gera uma enorme variedade de combinações possíveis de sequências variáveis, permitindo o reconhecimento de um vasto repertório de antígenos.

Em resumo, os RALB são proteínas expressas na superfície dos linfócitos B que desempenham um papel crucial no reconhecimento e resposta a antígenos específicos, iniciando assim as respostas imunes adaptativas.

As cadeias delta de imunoglobulinas, também conhecidas como IgD, são tipos específicos de proteínas presentes na superfície de células B maduras, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. As imunoglobulinas delta são glicoproteínas transmembranares compostas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas delta e duas cadeias leves (kappa ou lambda).

As cadeias pesadas delta são codificadas por genes localizados no locus IGHD no cromossomo 14, juntamente com os genes que codificam as outras três classes de cadeias pesadas de imunoglobulinas (alfa, gama e mu). Durante o desenvolvimento das células B, um processo chamado recombinação V(D)J resulta na formação de uma única região variável nas cadeias pesadas delta, que é responsável pela ligação específica do antígeno.

As imunoglobulinas delta são expressas principalmente na superfície das células B virgens e desempenham um papel importante no processo de ativação dessas células em resposta a estímulos antigênicos específicos. Após a ativação, as células B podem sofrer diferenciação em células plasmáticas que secretam outros tipos de imunoglobulinas, como IgM ou IgG, para participar da resposta imune adaptativa.

Embora a função exata das imunoglobulinas delta ainda não seja completamente compreendida, acredita-se que elas desempenhem um papel na regulação da ativação e diferenciação das células B, bem como no reconhecimento de autoantígenos e no desenvolvimento de tolerância imune.

Em genética, um gene é uma sequência específica de DNA (ou ARN no caso de alguns vírus) que contém informação genética e instruções para sintetizar um produto funcional, como um tipo específico de proteína ou ARN. Os genes são os segmentos fundamentais da hereditariedade que determinam as características e funções dos organismos vivos. Eles podem ocorrer em diferentes loci (posições) no genoma, e cada gene geralmente tem duas cópias em pares diploides de organismos, uma herdada da mãe e outra do pai. As variações nos genes podem resultar em diferenças fenotípicas entre indivíduos da mesma espécie.

As cadeias pesadas de clatrina (em inglês, "clathrin heavy chains") são proteínas fibrosas que desempenham um papel fundamental na formação e estabilidade dos cobertoros de clatrina, estruturas responsáveis pelo engolfamento e transporte de vesículas em células eucarióticas.

Essas cadeias pesadas são codificadas no genoma humano por três genes diferentes (CLTC, CLTB e CLTD), mas a maioria das células expressam apenas o gene CLTC, que produz a forma predominante dessa proteína. A clatrina é composta por três cadeias pesadas e três cadeias leves, que se organizam em uma estrutura tridimensional semelhante a um cesto de trapézio conhecida como "cabeça de clatrina".

As cadeias pesadas de clatrina são responsáveis pela formação da estrutura tridimensional do cobertor de clatrina, enquanto as cadeias leves desempenham um papel na estabilização e no encaixe das subunidades. O processo de formação dos cobertores de clatrina é iniciado quando as cadeias pesadas se associam a membranas celulares, onde são recrutadas por outras proteínas adaptadoras específicas.

Após a formação do cobertor de clatrina, as vesículas resultantes são transportadas para outros compartimentos celulares, como o aparelho de Golgi ou a membrana plasmática, onde podem ser recicladas ou destinadas à degradação. Dessa forma, as cadeias pesadas de clatrina desempenham um papel crucial no tráfego intracelular e na regulação do metabolismo celular.

Como não há um termo médico específico chamado "elementos facilitadores genéticos", é possível que você esteja se referindo a "fatores genéticos facilitadores". Esses fatores descrevem a influência dos genes no aumento da probabilidade de desenvolver uma doença ou transtorno, em interação com outros fatores, como ambientais ou comportamentais.

Em outras palavras, os fatores genéticos facilitadores são variações hereditárias em genes que por si só não causam a doença, mas podem aumentar a susceptibilidade de uma pessoa em desenvolver essa condição quando exposta a determinados fatores ambientais ou estressores. Esses genes interagem com outros genes e fatores ambientais para desencadear ou contribuir para o desenvolvimento da doença.

Exemplos de fatores genéticos facilitadores incluem:

1. Polimorfismos de nucleotídeo único (SNPs, na sigla em inglês): variações simples no DNA que podem afetar a função gênica e aumentar a susceptibilidade a doenças.
2. Copias de repetição de DNA: sequências de DNA repetidas que podem influenciar a expressão gênica e contribuir para a susceptibilidade à doença.
3. Variantes epigenéticas: mudanças na expressão gênica sem alterações no DNA subjacente, como metilação do DNA ou modificações das histonas, que podem ser influenciadas por fatores ambientais e aumentar a susceptibilidade à doença.

Em resumo, os fatores genéticos facilitadores são variações hereditárias em genes que interagem com outros genes e fatores ambientais para aumentar o risco de desenvolver uma doença ou transtorno específico.

Imunoglobulina E (IgE) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na resposta imune do corpo, especialmente em relação às reações alérgicas. Ela é produzida pelas células B em resposta a um antígeno específico e se liga fortemente aos receptores de células mastócitos e basófilos. Quando o IgE se une a um antígeno, essas células são ativadas e liberam mediadores químicos, como histaminas, leucotrienos e prostaglandinas, que desencadeiam uma resposta inflamatória aguda. Essa resposta pode causar sintomas alérgicos como prurido, congestão nasal, lacrimejamento, dificuldade para respirar, entre outros. Além disso, o IgE também desempenha um papel na defesa do corpo contra parasitas, especialmente helmintos.

Miosina é uma proteína motor encontrada no miossomo, uma estrutura presente em músculos alongados que interage com a actina para permitir a contração muscular. A miosina é composta por uma cabeça globular e um longo braço flexível, e usa a energia liberada pela hidrólise da ATP (adenosina trifosfato) para se movimentar ao longo da actina, acossando-se e desacossantando-se dela e, assim, causando o curtoamento do sarcomero e a contração muscular. Existem diferentes tipos de miosinas que desempenham funções específicas em diferentes tecidos além dos músculos esqueléticos, como no coração (miusina cardíaca) e nos cílios e flagelos (miusina axonêmica).

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

A Leucemia Linfocítica Crônica de Células B (LLC-B) é um tipo de câncer na medula óssea e no sangue. Nesta doença, as células brancas do sangue, chamadas linfócitos B, se desenvolvem e se multiplicam de forma anormalmente rápida e incontrolada. Estes linfócitos malignos acumulam-se nos tecidos do corpo, particularmente no baço, nos gânglios linfáticos e no fígado, onde podem causar problemas graves.

A LLC-B geralmente evolui lentamente e pode levar meses ou anos para causar sintomas graves. Os primeiros sinais e sintomas da doença podem incluir fadiga, suores noturnos, perda de peso involuntária, frequentes infecções, inchaço dos gânglios linfáticos, dor abdominal e aumento do baço.

Embora a LLC-B seja incurável, o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas e a prolongar a vida dos pacientes. O tratamento geralmente inclui quimioterapia, terapia dirigida com medicamentos que atacam as células cancerosas especificamente, e, em alguns casos, um transplante de medula óssea. A pesquisa continua a avançar no desenvolvimento de novos tratamentos para a LLC-B, incluindo terapias imunológicas e terapia celular com células T CAR.

Imunoglobulina A secretoria (IgA s) é um tipo de anticorpo que atua como uma barreira de proteção no corpo. Ela é especificamente projetada para pré-evitar a infecção em superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, boca, tubo digestivo e pulmões. A IgA s é produzida pelas células do sistema imune e é transportada para as superfícies mucosas por uma proteína chamada polipeptídeo secretor.

A IgA s desempenha um papel importante na defesa imunológica contra patógenos invasores, como bactérias e vírus. Ela funciona impedindo que esses organismos se adiram e penetrem nas superfícies mucosas, o que pode causar infecções e doenças. Além disso, a IgA s também pode neutralizar toxinas e outros agentes nocivos antes que eles causem danos ao corpo.

Em resumo, a Imunoglobulina A Secretora é um tipo de anticorpo que protege as superfícies mucosas do corpo contra infecções e outras ameaças à saúde.

Sítios de ligação de anticorpos, também conhecidos como paratopos, se referem às regiões específicas em uma molécula de anticorpo que são responsáveis por se ligar a um antígeno. Os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles reconhecem e se ligam a moléculas específicas chamadas antígenos, marcando-as para destruição pelas células imunes.

Os sítios de ligação de anticorpos são formados por loops flexíveis de aminoácidos que podem se reorganizar e alterar sua conformação tridimensional para se adaptar a diferentes estruturas de antígenos. Essas interações específicas entre os sítios de ligação de anticorpos e os antígenos são mediadas por forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals.

A capacidade dos anticorpos de se ligarem a uma variedade de antígenos é devido à diversidade dos sítios de ligação, que podem variar em sua sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional. Essa diversidade é gerada por processos genéticos complexos que ocorrem durante a diferenciação das células B, as quais produzem anticorpos.

Em resumo, os sítios de ligação de anticorpos são regiões específicas em moléculas de anticorpo que se ligam a antígenos e desempenham um papel fundamental no reconhecimento e destruição de agentes estranhos pelo sistema imune.

As "Regiões Determinantes de Complementaridade" (RDCs, na sigla em inglês) referem-se a áreas específicas e complementares na superfície de moléculas, geralmente proteínas, que se ligam especificamente umas às outras. Essas regiões são compostas por resíduos de aminoácidos que interagem entre si através de forças intermoleculares, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals. A formação dessas ligações é guiada por complementariedades geométricas e químicas entre as moléculas, o que permite a reconhecimento molecular específico e a interação entre elas. As RDCs desempenham um papel fundamental em diversos processos biológicos, como a formação de complexos proteicos, a ativação enzimática e a interação entre ligantes e receptores.

Alótipos da imunoglobulina G (IgG) se referem a variações genéticas específicas nos genes que codificam as subclasses de IgG, mais especificamente nas regiões constante das cadeias pesadas das imunoglobulinas. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que diferem em suas propriedades funcionais, estruturais e de ligação aos receptores.

Os alótipos Gm são marcadores genéticos que identificam as diferenças nas sequências de aminoácidos presentes nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG1, IgG2 e IgG3. Estes alótipos são determinados por genes localizados no cromossomo 14, nos loci gênicos de imunoglobulinas (IGHC). Existem muitos alelos diferentes para cada subclasse IgG que podem resultar em diferentes combinações de alótipos Gm.

A variação nos alótipos Gm pode influenciar a função das imunoglobulinas, como a capacidade de ativar o sistema do complemento ou se ligar a certos receptores nas células imunes. Algumas combinações de alótipos Gm podem estar associadas a um risco aumentado ou reduzido de desenvolver determinadas doenças, como infecções ou doenças autoimunes.

Em resumo, os alótipos da imunoglobulina Gm são variantes genéticas específicas nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG, que podem influenciar a função e as propriedades dessas imunoglobulinas.

O Rearranjo Gênico da Cadeia Leve de Linfócitos B (LCR, na sigla em inglês) é um processo normal e essencial para o desenvolvimento e maturação dos linfócitos B, que são um tipo importante de células do sistema imune adaptativo.

Durante o desenvolvimento dos linfócitos B no medula óssea, os genes que codificam as regiões variáveis das cadeias leves das imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos) sofrem rearranjos genéticos específicos. Esses rearranjos resultam na formação de um gene funcional que codifica a região variável da cadeia leve do anticorpo, o qual é responsável pelo reconhecimento e ligação a um antígeno específico.

O processo de rearranjo gênico envolve três etapas principais: recombinação V-D-J das cadeias pesadas (H), seguida pela recombinação V-J das cadeias leves kappa (κ) e, em seguida, pela recombinação V-J das cadeias leves lambda (λ). Cada etapa consiste no corte e junção de segmentos de genes variáveis (V), diversos (D) e joining (J) para formar um gene único e funcional.

É importante ressaltar que, devido à natureza aleatória dos rearranjos genéticos, cada linfócito B produzirá anticorpos com especificidade única para um antígeno particular. Além disso, o mecanismo de rearranjo gênico garante a diversidade das respostas imunes, uma vez que permite a formação de um vasto repertório de anticorpos diferentes capazes de reconhecer e neutralizar uma ampla variedade de patógenos.

No entanto, o processo de rearranjo gênico também pode resultar em erros, como a formação de genes com estruturas anormais ou a produção de anticorpos autoreativos que podem atacar células e tecidos do próprio organismo. Esses eventos desregulados podem contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes e outras condições patológicas.

Os genes de troca, também conhecidos como "genes de ligação do sexo" ou "loci ligados ao sexo", se referem a um conceito genético em que certos genes estão localizados no mesmo cromossomo que os genes determinantes do sexo. Portanto, a transmissão desses genes segue as regras da herança ligada ao sexo, o que pode resultar em diferentes expressões fenotípicas dependendo do sexo do indivíduo.

Em mamíferos, incluindo humanos, os genes de troca geralmente se encontram no cromossomo X ou Y. Como as fêmeas possuem dois cromossomos X (XX), enquanto os machos possuem um cromossomo X e um cromossomo Y (XY), a expressão dos genes de troca pode variar entre os dois sexos.

Um gene de troca é mais propenso a manifestar-se em indivíduos do sexo masculino, já que eles possuem apenas um único alelo funcional para o gene, localizado no cromossomo X. Se esse alelo carregar uma variante genética associada a uma característica ou transtorno específico, é provável que essa característica seja expressa no indivíduo macho. Por outro lado, as fêmeas geralmente possuem dois alelos funcionais para o gene de troca, localizados em cada cromossomo X. Nesse caso, a presença de um alelo "saudável" pode ocultar os efeitos da variante genética presente no outro alelo, uma situação conhecida como "efeito de máscara".

Em resumo, os genes de troca são genes que estão localizados nos cromossomos sexuais (X ou Y) e seguem as regras da herança ligada ao sexo. A expressão desses genes pode variar entre indivíduos do sexo masculino e feminino, com maior probabilidade de manifestação em machos devido à presença de apenas um alelo funcional para o gene no cromossomo X.

Em genética, a recombinação genética é um processo natural que ocorre durante a meiose, um tipo especial de divisão celular que gera células gametas (óvulos e espermatozoides) com metade do número de cromossomos da célula original. Neste processo, os segmentos de DNA de pares de cromossomos homólogos são trocados entre si, gerando novas combinações de genes. Isso resulta em uma gama variada de arranjos genéticos e aumenta a diversidade genética na população. A recombinação genética é um mecanismo importante para promover a variabilidade do material genético, o que pode ser benéfico para a adaptação e sobrevivência das espécies.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

Os cromossomos humanos 13, 14 e 15 são partes fundamentais dos cromossomos presentes no núcleo das células humanas. Eles contêm genes que carregam informações genéticas responsáveis ​​pelo desenvolvimento, função e manutenção dos tecidos e órgãos do corpo humano.

O cromossomo 13 é um cromossomo médio em tamanho e contém aproximadamente 114 milhões de pares de bases, representando cerca de 3,5% do DNA total do genoma humano. Ele desempenha um papel importante em várias funções celulares, incluindo o metabolismo, a diferenciação celular e o desenvolvimento embrionário. Algumas condições associadas a anormalidades no cromossomo 13 incluem a Síndrome de Patau, uma doença genética rara que causa vários defeitos congênitos graves e é caracterizada por trissomia do cromossomo 13 (presença de três cópias em vez das duas normais).

O cromossomo 14 é um pouco menor que o cromossomo 13, com aproximadamente 101 milhões de pares de bases e representando cerca de 3,2% do DNA total do genoma humano. Ele desempenha um papel importante em várias funções celulares, incluindo a regulação da expressão gênica, o metabolismo e a diferenciação celular. Algumas condições associadas a anormalidades no cromossomo 14 incluem a Síndrome de Warkany 2, uma doença genética rara que causa defeitos congênitos leves e é caracterizada por monossomia parcial do cromossomo 14 (presença de apenas uma cópia em vez das duas normais em algumas células).

O cromossomo 15 é um pouco menor que o cromossomo 14, com aproximadamente 99 milhões de pares de bases e representando cerca de 3,1% do DNA total do genoma humano. Ele desempenha um papel importante em várias funções celulares, incluindo a regulação da expressão gênica, o metabolismo e a diferenciação celular. Algumas condições associadas a anormalidades no cromossomo 15 incluem a Síndrome de Prader-Willi e a Síndrome de Angelman, doenças genéticas raras que causam problemas de desenvolvimento e comportamento e são caracterizadas por defeitos na região crítica do cromossomo 15.

Em resumo, os cromossomos 13, 14 e 15 desempenham papéis importantes em várias funções celulares e estão associados a diversas condições genéticas raras quando há anormalidades em sua estrutura ou número.

As células clonais são um grupo de células que possuem a mesma genética e se originaram a partir de uma única célula original, chamada de célula-mãe. Essa capacidade de se dividirem e se multiplicar de forma idêntica é denominada clonagem. Em medicina, o termo "células clonais" geralmente se refere a um grupo homogêneo de células que possuem um comportamento ou função semelhante, como as células cancerosas que se multiplicam e se disseminam incontrolavelmente em todo o organismo. Também pode ser utilizado no contexto de terapia celular, quando células saudáveis são cultivadas e clonadas em laboratório para posterior transplante em pacientes com determinadas doenças, como diabetes ou deficiências no sistema imunológico.

Linfoma é um termo geral que se refere a um grupo de cânceres que afetam o sistema imunológico, especificamente os linfócitos, um tipo de glóbulos brancos. Esses cânceres começam na medula óssea ou nos tecidos linfáticos, como gânglios linfáticos, baço, tonsilas e tecido limfoide associado ao intestino. Existem muitos tipos diferentes de linfomas, mas os dois principais são o linfoma de Hodgkin e o linfoma não Hodgkin. Os sintomas podem incluir ganglios inchados, febre, suor noturno, fadiga e perda de peso involuntária. O tratamento depende do tipo e estágio do linfoma e pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida ou transplante de células tronco.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Southern blotting é uma técnica de laboratório utilizada em biologia molecular para detectar e analisar ácidos nucleicos específicos (DNA ou RNA) em amostras complexas. Essa técnica foi desenvolvida por Edward M. Southern em 1975 e é frequentemente usada em pesquisas genéticas e diagnóstico molecular.

O processo de Southern blotting envolve quatro etapas principais:

1. Digestão enzimática: A amostra de DNA ou RNA é digestada com enzimas de restrição específicas, que cortam a molécula em fragmentos de tamanhos diferentes.
2. Separação por eletroforese: Os fragmentos resultantes são separados por tamanho através da eletroforese em gel de agarose ou poliacrilamida, onde as moléculas menores migram mais rapidamente do que as maiores.
3. Transferência à membrana: Após a eletroforese, os fragmentos de ácido nucleico são transferidos capilarmente ou por pressão à uma membrana de nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada), onde ficam fixados covalentemente.
4. Detecção do alvo: A membrana é posteriormente submetida a hibridização com sondas marcadas radioativamente ou com fluorescência, que se ligam especificamente aos fragmentos de ácido nucleico alvo. Após a detecção e exposição à película fotográfica ou à tela sensível à luz, é possível visualizar as bandas correspondentes aos fragmentos desejados.

Southern blotting é uma ferramenta essencial para identificar mutações, polimorfismos de restrição de DNA (RFLPs), e para mapear genes ou sequências regulatórias em genomas complexos. Além disso, também pode ser usada em estudos de expressão gênica, recombinação genética, e na análise de clonagem de DNA.

As cadeias ε (epsilon) de imunoglobulinas, ou anticorpos, são tipos específicos de cadeias proteicas que compõem a região Fab das imunoglobulinas IgE. A IgE é uma classe de anticorpos importante no sistema imune inato e desempenha um papel crucial na resposta do corpo a parasitas e no mecanismo alérgico.

A cadeia ε é composta por quatro domínios constantes (Cε1-4) e uma região variável (Vε), que interage com o antígeno específico para o qual a IgE se liga. A região Fc da IgE, que não está envolvida no reconhecimento do antígeno, é composta por duas cadeias ε e uma região hinge flexível que permite que as duas cadeias ε se liguem a receptores de alta afinidade em células efectoras, como mastócitos e basófilos.

A ativação dessas células por IgE sensibilizada leva à libertação de mediadores químicos, como histamina, que desencadeiam reações alérgicas. Portanto, as cadeias ε de imunoglobulinas são essenciais para a resposta alérgica e podem ser um alvo terapêutico importante no tratamento de doenças alérgicas, como rinite alérgica, asma e anafilaxia.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.

Hibridomas são células híbridas formadas pela fusão de linfócitos B maduros (obtidos a partir de tecido linfático de um animal imunizado) com uma linhagem contínua de células tumorais de mamíferos. Essas células híbridas combinam as características dos dois tipos celulares parentais: a capacidade dos linfócitos B de produzirem anticorpos específicos e a capacidade das células tumorais de se dividirem indefinidamente em cultura.

Como resultado, os hibridomas podem secretar grandes quantidades de anticorpos monoclonais idênticos, que são específicos para um antígeno determinado. Isso torna os hibridomas uma ferramenta poderosa na produção de anticorpos monoclonais, que têm aplicações em diversas áreas da biologia e medicina, como no diagnóstico e tratamento de doenças, pesquisa básica e desenvolvimento de vacinas.

A tecnologia de hibridomas foi desenvolvida por Georges Köhler e César Milstein em 1975, o que lhes rendeu o Prêmio Nobel de Fisiologia ou Medicina em 1984.

Mieloma múltiplo é um câncer que começa no centro da medula óssea, a parte esponjosa e macia interior dos ossos where the bone marrow's blood cells are made. É caracterizado pela proliferação clonal maligna de células plasmáticas maduras, levando à produção excessiva de immunoglobulinas ou proteínas monoclonais no sangue e urina, conhecidas como paraproteínas ou mieloma.

As células do mieloma múltiplo também podem afetar a estrutura dos ossos, causando dano ósseo e fragilidade, levando a fraturas patológicas. Além disso, os níveis elevados de paraproteínas podem levar ao acúmulo de proteínas anormais nos rins, causando danos renais, e também podem afetar outros órgãos, como fígado e coração.

Os sintomas do mieloma múltiplo podem incluir dor óssea, especialmente nas costas, quadris ou costelas; fadiga e fraqueza; frequentes infecções; sangramentos; perda de apetite e perda de peso; e problemas renais. O diagnóstico geralmente é feito por meio de análises de sangue, urina e medula óssea, e o tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida e transplante de células-tronco.

O linfoma de Burkitt é um tipo agressivo e rápido de câncer de sistema linfático que se origina dos linfócitos B. Existem três tipos principais de linfoma de Burkitt: o endémico, o esporádico e o associado à infecção pelo vírus da imunodeficiência humana (HIV). O tipo endêmico é mais comum em crianças que vivem em regiões equatoriais da África e está frequentemente associado à infecção pelo vírus da Epstein-Barr. Os sintomas podem incluir febre, suores noturnos, perda de peso, aumento do tamanho dos gânglios linfáticos, dor abdominal e inchaço do abdômen. O tratamento geralmente consiste em quimioterapia intensiva e, às vezes, radioterapia e/ou terapia dirigida, dependendo do estágio e da localização da doença. A taxa de sobrevida varia de acordo com o tipo e o estágio da doença no momento do diagnóstico, mas é geralmente boa quando o tratamento é iniciado precocemente e é bem-sucedido em controlar a doença.

Linfoma Folicular é um tipo específico e comum de linfoma não Hodgkin, um câncer que afeta o sistema imunológico. Ele se desenvolve a partir das células B imaturas localizadas nos folículos dos gânglios limfáticos, que são tecidos especializados no corpo responsáveis por combater infecções.

Este tipo de linfoma é caracterizado por um padrão de crescimento lento e recidivas frequentes. Os sintomas podem incluir:

- Gonfamento dos gânglios limfáticos, especialmente no pescoço, axilas ou inguinal
- Fadiga
- Perda de peso involuntária
- Suor noturno excessivo
- Prurido (coceira) generalizado

O diagnóstico geralmente é feito por meio de uma biópsia do gânglio limfático inchado, seguida de exames laboratoriais e imagens adicionais para avaliar a extensão da doença. O tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida ou transplante de células-tronco hematopoéticas, dependendo do estágio e da agressividade da doença, bem como da idade e condição geral do paciente.

Os exões VDJ se referem a uma região específica do genoma que é envolvida na formação dos genes da região variável das imunoglobulinas (antígenos) e receptores de linfócitos T (TCR). Esses genes são responsáveis pela produção de proteínas que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a diferentes antígenos.

A região VDJ é composta por três segmentos distintos: o segmento variável (V), o segmento diversificado (D) e o segmento joining (J). Durante o processo de recombinação V(D)J, as células B e T imaturas sofrem um processo complexo de rearranjo genético que resulta na formação de um gene único e funcional a partir dos segmentos V, D e J.

Este processo permite que o sistema imune produza uma grande diversidade de proteínas de antígenos e TCR, cada uma com especificidades diferentes para reconhecer e se ligar a diferentes antígenos. A recombinação VDJ é um exemplo importante da forma como o genoma pode ser dinamicamente remodelado durante o desenvolvimento de células do sistema imune, permitindo que o organismo responda adequadamente a uma ampla gama de patógenos.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Em genética e biologia molecular, a hibridização de ácido nucleico refere-se ao processo de combinação de dois filamentos de ácidos nucléicos (DNA ou RNA) para formar uma molécula híbrida duplex. Isso geralmente ocorre quando as sequências complementares de duas moléculas diferentes se emparelham por meio dos pares de bases A-T (adenina-timina) e G-C (guanina-citosina).

Existem dois tipos principais de hibridização: homóloga e heteróloga. A hibridização homóloga ocorre quando as duas moléculas de ácido nucleico têm sequências idênticas ou muito semelhantes, enquanto a hibridização heteróloga ocorre entre moléculas com sequências diferentes.

A hibridização de ácido nucleico é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas genéticas e diagnósticos clínicos, como no teste de DNA por hibridização fluorescente in situ (FISH) e na detecção de genes específicos ou mutações genéticas. Além disso, a hibridização também é importante em estudos evolutivos, pois pode fornecer informações sobre as relações filogenéticas entre diferentes espécies.

Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.

Anticorpos monoclonais são proteínas produzidas em laboratório que imitam as respostas do sistema imunológico humano à presença de substâncias estranhas, como vírus e bactérias. Eles são chamados de "monoclonais" porque são derivados de células de um único clone, o que significa que todos os anticorpos produzidos por essas células são idênticos e se ligam a um antígeno específico.

Os anticorpos monoclonais são criados em laboratório ao estimular uma célula B (um tipo de glóbulo branco) para produzir um anticorpo específico contra um antígeno desejado. Essas células B são então transformadas em células cancerosas imortais, chamadas de hibridomas, que continuam a produzir grandes quantidades do anticorpo monoclonal desejado.

Esses anticorpos têm uma variedade de usos clínicos, incluindo o tratamento de doenças como câncer e doenças autoimunes. Eles também podem ser usados em diagnóstico laboratorial para detectar a presença de antígenos específicos em amostras de tecido ou fluidos corporais.

Desculpe por qualquer confusão, mas "raias" não é um termo médico geralmente utilizado. Existem algumas palavras relacionadas à medicina que contêm a sequência de letras "raias", como "ionização por radiação", na qual "radiação" se refere à emissão de energia na forma de ondas ou partículas. Essa energia é frequentemente associada às chamadas "raios X" e "raios gama", que são tipos de radiação eletromagnética de alta energia.

No entanto, é importante notar que esses termos se referem a conceitos mais amplos do que simplesmente "raias". Se você estivesse se referindo a um termo médico específico ou condição relacionada à palavra "raias", por favor forneça mais detalhes para que possamos fornecer uma resposta mais precisa.

Idiotipos de imunoglobulinas referem-se a epítopos únicos encontrados nas regiões variáveis dos anticorpos (imunoglobulinas) que são específicos para cada clone de célula B e sua linhagem. Eles estão localizados na região hipervariável das cadeias leves e pesadas de imunoglobulinas, que são responsáveis pelo reconhecimento e ligação a antígenos específicos.

Os idiotipos são determinantes antigênicos individuais que podem ser usados para identificar e caracterizar clones de células B e sua resposta imune adaptativa contra patógenos específicos. Além disso, os idiotipos também desempenham um papel importante na regulação da resposta imune, pois podem ser reconhecidos por linfócitos T reguladores e outras células do sistema imune, o que pode influenciar a ativação, proliferação e diferenciação das células B.

A análise de idiotipos é útil em várias áreas da imunologia, como na pesquisa de vacinas, no diagnóstico e monitoramento de doenças autoimunes e neoplasias hematológicas, e no desenvolvimento de terapias imunológicas específicas.

Plasmócitos são células blancas do sangue que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles se originam a partir de linfócitos B ativados e suas principais funções incluem a produção e secreção de anticorpos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Após a exposição a um antígeno estrangeiro, os linfócitos B sofrem uma mudança clonal e se diferenciam em plasmócitos. Esses plasmócitos secretam grandes quantidades de anticorpos específicos para o antígeno que desencadeou a resposta imune.

Os plasmócitos são caracterizados por um citoplasma abundante e basofílico, com um núcleo redondo e eccêntrico, sem nucléolo aparente. Eles podem ser encontrados em tecidos linfoides, como medula óssea, baço e nódulos linfáticos, bem como em outros tecidos periféricos, dependendo da resposta imune em andamento.

Em resumo, plasmócitos são células do sistema imune que desempenham um papel crucial na produção e secreção de anticorpos, auxiliando no reconhecimento e destruição de patógenos estrangeiros.

'Pseudolinfoma' é um termo usado em medicina para descrever um aglomerado ou massa de células que se assemelham clinicamente e histologicamente a um linfoma, mas na realidade não é canceroso ou maligno. Pseudolinfomas geralmente ocorrem em resposta a algum tipo de estimulo ou irritação, como uma infecção, uma picada de inseto, uma reação medicamentosa ou outras condições inflamatórias. Eles são compostos por um grande número de células imunes, especialmente linfócitos, que se acumulam em um determinado local do corpo.

Embora pseudolinfomas possam apresentar sinais e sintomas semelhantes aos de um linfoma verdadeiro, eles geralmente têm um curso clínico benigno e podem resolver espontaneamente ou com o tratamento da causa subjacente. No entanto, em alguns casos, é possível que seja necessário realizar uma biópsia para confirmar o diagnóstico e diferenciá-lo de um linfoma maligno verdadeiro.

As enzimas de restrição do DNA são enzimas endonucleases que podem cortar a molécula de DNA em locais específicos, geralmente em sequências palindrômicas. Elas são encontradas naturalmente em bactérias e archaea, onde desempenham um papel importante na defesa imune contra vírus e plasmídeos invasores, cortando o DNA viral ou plasmídico invasor em locais específicos, o que impede a replicação do material genético invasor.

As enzimas de restrição são amplamente utilizadas em laboratórios de biologia molecular para fins de pesquisa e tecnologia de biologia sintética. Elas são usadas para cortar o DNA em locais específicos, permitindo a manipulação da molécula de DNA, como a clonagem, a montagem de vetores plasmídicos, a análise de sequências de DNA e a engenharia genética.

Existem diferentes tipos de enzimas de restrição, classificadas com base em suas propriedades catalíticas e reconhecimento de sequência de DNA. Algumas enzimas de restrição requerem a presença de magnésio ou manganês como cofatores para sua atividade catalítica, enquanto outras não. Além disso, algumas enzimas de restrição geram extremidades compatíveis (coesivas) ou incompatíveis (esticuladas) após o corte do DNA.

Em resumo, as enzimas de restrição do DNA são enzimas endonucleases que cortam a molécula de DNA em locais específicos, desempenhando um papel importante na defesa imune bacteriana e sendo amplamente utilizadas em laboratórios de biologia molecular para fins de pesquisa e tecnologia de biologia sintética.

A Proteína Ativadora Linfócito B-Específica, frequentemente abreviada como BLPA (do inglês, B-cell specific activator protein), é uma proteína que atua como um fator de transcrição e desempenha um papel crucial na ativação e diferenciação das células B em resposta a estímulos antigênicos. Ela se une a sequências específicas de DNA no núcleo das células B, regulando assim a expressão gênica e desencadeando uma cascata de eventos que levam à ativação e proliferação dessas células imunes. A BLPA também pode interagir com outras proteínas e moléculas de sinalização, modulando assim a resposta imune adaptativa. Diversos estudos têm demonstrado a importância da BLPA no desenvolvimento e funcionamento adequados do sistema imunológico, bem como em processos patológicos associados à disfunção ou excessiva ativação das células B, como ocorre em certas doenças autoimunes e neoplasias.

A transcrição genética é um processo fundamental no funcionamento da célula, no qual a informação genética codificada em DNA (ácido desoxirribonucleico) é transferida para a molécula de ARN mensageiro (ARNm). Este processo é essencial para a síntese de proteínas, uma vez que o ARNm serve como um intermediário entre o DNA e as ribossomas, onde ocorre a tradução da sequência de ARNm em uma cadeia polipeptídica.

O processo de transcrição genética envolve três etapas principais: iniciação, alongamento e terminação. Durante a iniciação, as enzimas RNA polimerase se ligam ao promotor do DNA, um sítio específico no qual a transcrição é iniciada. A RNA polimerase então "desvenda" a dupla hélice de DNA e começa a sintetizar uma molécula de ARN complementar à sequência de DNA do gene que está sendo transcrito.

Durante o alongamento, a RNA polimerase continua a sintetizar a molécula de ARNm até que a sequência completa do gene seja transcrita. A terminação da transcrição genética ocorre quando a RNA polimerase encontra um sinal específico no DNA que indica o fim do gene, geralmente uma sequência rica em citosinas e guaninas (CG-ricas).

Em resumo, a transcrição genética é o processo pelo qual a informação contida no DNA é transferida para a molécula de ARNm, que serve como um intermediário na síntese de proteínas. Este processo é fundamental para a expressão gênica e para a manutenção das funções celulares normais.

As células precursoras de linfócitos B, também conhecidas como células pro-B ou pré-B, são um tipo de célula presente no sistema imunológico dos vertebrados que é responsável pela produção e maturação dos linfócitos B. Essas células são originadas a partir de células-tronco hematopoéticas na medula óssea e passam por diversas etapas de diferenciação antes de se tornarem linfócitos B maduros capazes de produzir anticorpos.

Durante a diferenciação, as células precursoras de linfócitos B sofrem rearranjos genéticos complexos nos genes que codificam as regiões variáveis das imunoglobulinas (antígenos de superfície das células B), processo conhecido como recombinação V(D)J. Isso gera uma grande diversidade de anticorpos capazes de reconhecer e se ligar a uma ampla variedade de antígenos estrangeiros.

Após o rearranjo dos genes de imunoglobulinas, as células precursoras de linfócitos B expressam um receptor de superfície incompleto, chamado de receptor de pré-B (pre-BCR). Esse receptor é composto por uma cadeia leve e uma cadeia pesada de imunoglobulina associadas a proteínas de sinalização intracelular. A expressão do pre-BCR desencadeia um programa de proliferação celular e diferenciação que leva à formação de células imaturas de linfócitos B.

As células imaturas de linfócitos B migram então para o baço, onde continuam a madurar e se especializar em diferentes subconjuntos de linfócitos B, como as células B de memória e as plasmablastos, que produzem anticorpos específicos para proteger o organismo contra infecções.

Os Camundongos Endogâmicos BALB/c, também conhecidos como ratos BALB/c, são uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A palavra "endogâmico" refere-se ao fato de que esses ratos são geneticamente uniformes porque foram gerados por reprodução entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um pool genético homogêneo.

A linhagem BALB/c é uma das mais antigas e amplamente utilizadas no mundo da pesquisa biomédica. Eles são conhecidos por sua susceptibilidade a certos tipos de câncer e doenças autoimunes, o que os torna úteis em estudos sobre essas condições.

Além disso, os camundongos BALB/c têm um sistema imunológico bem caracterizado, o que os torna uma escolha popular para pesquisas relacionadas à imunologia e ao desenvolvimento de vacinas. Eles também são frequentemente usados em estudos de comportamento, farmacologia e toxicologia.

Em resumo, a definição médica de "Camundongos Endogâmicos BALB C" refere-se a uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório com um pool genético homogêneo, que são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas devido à sua susceptibilidade a certas doenças e ao seu sistema imunológico bem caracterizado.

Na medicina, o termo "DNA de neoplasias" refere-se a alterações no DNA que ocorrem em células cancerosas ou precancerosas. Essas alterações podem incluir mutações, rearranjos cromossômicos e outras anormalidades genéticas que causam a transformação maligna das células e levam ao desenvolvimento de um neoplasma, ou seja, um crescimento celular descontrolado e anormal.

As mutações no DNA podem ser hereditárias ou adquiridas ao longo da vida devido a fatores ambientais, como exposição a radiação, tabagismo, agentes químicos cancerígenos e outros fatores desencadeantes. Essas mutações podem afetar genes que controlam a divisão celular, a morte celular programada (apoptose), a reparação do DNA e outras funções celulares importantes.

A análise do DNA de neoplasias pode fornecer informações valiosas sobre o tipo e a origem do câncer, o risco de recidiva, a resposta ao tratamento e a prognose da doença. Além disso, o estudo das alterações genéticas em neoplasias tem contribuído significativamente para o desenvolvimento de novas terapias dirigidas contra as células cancerosas, como a terapia dirigida por alvos moleculares e a imunoterapia.

Os cromossomos humanos do par 18, ou cromossomos 18, são um dos 23 pares de cromossomos encontrados no núcleo das células humanas. Normalmente, os indivíduos possuem dois cromossomos 18, herdando um de cada pai. Cada cromossomo 18 é uma longa molécula de DNA altamente emaranhada que contém milhares de genes responsáveis por codificar proteínas e RNA necessários para o desenvolvimento, funcionamento e manutenção do corpo humano.

O cromossomo 18 é um dos menores cromossomos humanos, com aproximadamente 76 milhões de pares de bases de DNA. Ele desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo o desenvolvimento do sistema nervoso central e a regulação do metabolismo. Algumas condições genéticas estão associadas a alterações no cromossomo 18, como a síndrome de Edwards (trissomia do par 18), que ocorre quando há uma cópia extra desse cromossomo, resultando em graves anomalias congênitas e comprometimento do desenvolvimento.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Leucemia de células B é um tipo de câncer de sangue que afeta as células B, um tipo de glóbulo branco que faz parte do sistema imunológico e ajuda a combater infecções. Nesta doença, as células B malignas se multiplicam de forma descontrolada no sangue, na medula óssea e/ou nos nódulos linfáticos.

Existem vários tipos de leucemia de células B, incluindo a leucemia linfocítica crônica (LLC) e a leucemia linfóide aguda (LLA). A LLC é um tipo de câncer de sangue que geralmente ocorre em adultos mais velhos e progressa lentamente. Já a LLA é um tipo de leucemia agressiva que afeta principalmente crianças, embora possa também ocorrer em adultos.

Os sintomas da leucemia de células B podem incluir fadiga, falta de ar, suores noturnos, febre, perda de peso involuntária, infeções frequentes, sangramentos e moretones fáceis. O diagnóstico geralmente é feito por meio de exames de sangue completos e outros testes, como biópsia da medula óssea. O tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida a células cancerígenas específicas ou um transplante de medula óssea.

VDJ Recombinases são enzimas que desempenham um papel crucial no processo de recombinação somática das regiões variáveis (V), diversas (D) e junções (J) dos genes do receptor de antígenos das células B e T em vertebrados. A recombinação V(D)J é um processo fundamental no sistema imunológico adaptativo, pois gera uma grande diversidade de sequências de reconhecimento de antígenos nos receptores de células B e T, permitindo que o organismo reconheça e responda a uma ampla variedade de patógenos.

As VDJ Recombinases são compostas por duas enzimas principais: a RAG1 (Recombination Activating Gene 1) e a RAG2 (Recombination Activating Gene 2). Estas enzimas trabalham em conjunto com outras proteínas, como a DNA-PKcs (DNA-dependent protein kinase catalytic subunit), a Ku e a XRCC4, para realizar os cortes específicos nos genes V, D e J e promover sua recombinação.

O processo de recombinação V(D)J envolve várias etapas: primeiro, as enzimas RAG1 e RAG2 reconhecem e se ligam a sequências específicas conhecidas como sinais de recombinação (RS), localizados nos genes V, D e J. Em seguida, as enzimas realizam cortes em ambos os lados das regiões RS, gerando fragmentos de DNA com extremidades recém-formadas. Estas extremidades são então unidas por meio da atividade da ligase DNA, resultando em uma nova sequência de reconhecimento de antígenos no gene do receptor de células B ou T.

A precisão e a especificidade dos cortes realizados pelas VDJ Recombinases são essenciais para garantir a diversidade e a funcionalidade adequadas dos genes do receptor de células B e T, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na resposta imune adaptativa.

Na medicina, o termo "tubarões" não se refere a um conceito médico específico. No entanto, em um contexto mais amplo e relacionado à biologia marinha, os tubarões são peixes cartilaginosos com corpo alongado, barbatanas dorsais espinhosas e boca na parte inferior da cabeça. Eles pertencem à classe de animais Chondrichthyes e existem mais de 400 espécies diferentes. Alguns tubarões podem ser bastante grandes, com o tubarão-baleia atingindo até 20 metros de comprimento.

Embora o termo "tubarões" não seja uma definição médica em si, é possível que haja referências a tubarões em um contexto médico ou científico, como por exemplo, discussões sobre feridas causadas por ataques de tubarões ou estudos sobre a biologia e fisiologia dos tubarões. Em tais casos, é importante consultar fontes especializadas e confiáveis para obter informações precisas e relevantes.

A Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada (MGUS, do inglés Monoclonal Gammopathy of Undetermined Significance) é um distúrbio de produção de proteínas no sangue em que há a presença de uma imunoglobulina monoclonal (M-proteína) em níveis pequenos, porém detectáveis. Essa condição geralmente não apresenta sintomas e é considerada um antecedente de outras doenças hematológicas mais graves, como o mieloma múltiplo, amiloidose sistêmica e macroglobulinemia de Waldenström.

A MGUS não requer tratamento específico, mas exige uma acompanhamento periódico com exames laboratoriais regulares para monitorar a possível evolução para outras doenças mais graves. A taxa de progressão para essas doenças é de aproximadamente 1% por ano.

A definição médica completa da Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada inclui os seguintes critérios diagnósticos:

1. Presença de uma proteína monoclonal no sangue ou urina (M-proteína).
2. Níveis normais de hemoglobina, contagem de plaquetas e níveis de cálcio sérico.
3. Ausência de sintomas ou sinais de doença das células plasmáticas (como anemia, hipercalcemia, lesões ósseas ou insuficiência renal).
4. Menos de 10% de células plasmáticas no osso mole.
5. Não há diagnóstico de outras doenças relacionadas às células plasmáticas, como mieloma múltiplo, gamopatia monoclonal de significância indeterminada de células B ou macroglobulinemia de Waldenström.

Apesar da natureza assintomática da Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada, é importante que os pacientes sejam acompanhados por um médico especialista em doenças do sangue (hematologista) para monitorar a possível progressão e receber o tratamento adequado caso necessário.

O baço é um órgão em forma de lente localizado no canto superior esquerdo do abdômen, próximo à parede estomacal. Ele faz parte do sistema reticuloendotelial e desempenha várias funções importantes no corpo humano.

A principal função do baço é filtrar o sangue, removendo células sanguíneas velhas ou danificadas, bactérias e outras partículas indesejáveis. Ele também armazena plaquetas, que são essenciais para a coagulação sanguínea, e libera-as no sangue conforme necessário.

Além disso, o baço desempenha um papel na resposta imune, pois contém células imunes especializadas que ajudam a combater infecções. Ele também pode armazenar glóbulos vermelhos em casos de anemia ou durante períodos de grande demanda física, como exercícios intensos.

Em resumo, o baço é um órgão vital que desempenha funções importantes na filtração do sangue, no armazenamento e liberação de células sanguíneas e na resposta imune.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

O mapeamento cromossômico é um processo usado em genética para determinar a localização e o arranjo de genes, marcadores genéticos ou outros segmentos de DNA em um cromossomo. Isso é frequentemente realizado por meio de técnicas de hibridização in situ fluorescente (FISH) ou análise de sequência de DNA. O mapeamento cromossômico pode ajudar a identificar genes associados a doenças genéticas e a entender como esses genes são regulados e interagem um com o outro. Além disso, é útil na identificação de variações estruturais dos cromossomos, como inversões, translocações e deleções, que podem estar associadas a várias condições genéticas.

Em biologia celular, células híbridas são células obtidas pela fusão de duas ou mais células diferentes. Este processo é geralmente realizado em laboratórios para combinar as características genéticas e funcionais das células parentais, resultando em uma nova linhagem celular com propriedades únicas. A técnica de fusão celular é amplamente utilizada em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e genética, para estudar a expressão gênica, a regulação dos genes, a interação proteica e outros processos celulares complexos.

Um exemplo clássico de células híbridas é o resultado da fusão entre uma célula somática (comum) e um óvulo desnucleados (citoplasma contendo). O núcleo da célula somática fornece todo o material genético, enquanto o citoplasma do óvulo fornece os organelos necessários para sustentar a vida da célula híbrida recém-formada. Essa técnica é conhecida como clonagem de células somáticas e foi pioneira por Sir John Gurdon e Shinya Yamanaka, ganhadores do Prêmio Nobel de Fisiologia ou Medicina em 2012.

Outro exemplo importante de células híbridas é a linhagem celular HEK 293 (Human Embryonic Kidney 293), que foi gerada pela fusão de células renais embrionárias humanas com células adenovirus transformadas. A linhagem celular HEK 293 é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas, especialmente na produção de vírus para terapia gênica e no estudo da expressão de genes heterólogos (introdução de um gene em uma célula hospedeira).

Em resumo, as células híbridas são células formadas pela fusão de duas ou mais células distintas, geralmente com propósitos de pesquisa e biotecnologia. Essas células podem ser úteis para estudar a interação entre diferentes tipos celulares, produzir proteínas recombinantes, desenvolver terapias avançadas e clonagem de animais transgênicos.

'Restricción Mapping' ou 'Mapa de Restrições' é um termo utilizado em genética e biologia molecular para descrever o processo de identificação e localização de sites de restrição específicos de enzimas de restrição em uma molécula de DNA.

As enzimas de restrição são endonucleases que cortam a molécula de DNA em locais específicos, geralmente reconhecendo sequências palindrômicas de nucleotídeos. O mapeamento por restrição envolve a digestão da molécula de DNA com diferentes enzimas de restrição e a análise dos tamanhos dos fragmentos resultantes para determinar a localização dos sites de restrição.

Este método é amplamente utilizado em biologia molecular para fins de clonagem, análise de expressão gênica, mapeamento de genomas e outras aplicações de pesquisa e tecnologia. A precisão do mapeamento por restrição depende da especificidade das enzimas de restrição utilizadas e da resolução dos métodos de análise dos fragmentos, como a electroforese em gel ou o sequenciamento de DNA.

A regulação da expressão gênica é o processo pelo qual as células controlam a ativação e desativação dos genes, ou seja, como as células produzem ou suprimem certas proteínas. Isso é fundamental para a sobrevivência e funcionamento adequado de uma célula, pois permite que ela responda a estímulos internos e externos alterando sua expressão gênica. A regulação pode ocorrer em diferentes níveis, incluindo:

1. Nível de transcrição: Fatores de transcrição se ligam a sequências específicas no DNA e controlam se um gene será transcrito em ARN mensageiro (mRNA).

2. Nível de processamento do RNA: Após a transcrição, o mRNA pode ser processado, incluindo capear, poliadenilar e splicing alternativo, afetando assim sua estabilidade e tradução.

3. Nível de transporte e localização do mRNA: O local onde o mRNA é transportado e armazenado pode influenciar quais proteínas serão produzidas e em que quantidades.

4. Nível de tradução: Proteínas chamadas iniciadores da tradução podem se ligar ao mRNA e controlar quando e em que taxa a tradução ocorrerá.

5. Nível de modificação pós-traducional: Depois que uma proteína é sintetizada, sua atividade pode ser regulada por meio de modificações químicas, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação.

A regulação da expressão gênica desempenha um papel crucial no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular e resposta às mudanças ambientais, bem como na doença e no envelhecimento.

Em genética, a homologia de sequência do ácido nucleico refere-se à semelhança ou similaridade na sequência de nucleotídeos entre dois ou mais trechos de DNA ou RNA. Quando duas sequências são homólogas, isso sugere que elas se originaram a partir de um ancestral comum e sofreram processos evolutivos como mutações, inserções e deleções ao longo do tempo.

A análise de homologia de sequência é uma ferramenta importante na biologia molecular e genômica, pois permite a comparação entre diferentes genomas, identificação de genes ortólogos (que evoluíram por especiação) e parálogos (que evoluíram por duplicação), além do estabelecimento de relações filogenéticas entre espécies.

A determinação da homologia de sequência pode ser realizada através de diferentes métodos, como a comparação visual direta das sequências ou o uso de algoritmos computacionais especializados, tais como BLAST (Basic Local Alignment Search Tool). Esses métodos avaliam o número e a posição dos nucleotídeos idênticos ou semelhantes entre as sequências, bem como consideram fatores como a probabilidade de ocorrência aleatória dessas similaridades.

Em resumo, a homologia de sequência do ácido nucleico é um conceito genético que descreve a semelhança entre duas ou mais sequências de DNA ou RNA, indicando uma relação evolutiva e fornecendo informações úteis para o estudo da filogenia, função gênica e regulação genética.

A especificidade dos anticorpos é um conceito na imunologia que se refere à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico e distinto. Isso significa que um anticorpo específico só se vinculará e reconhecerá uma determinada estrutura molecular, ou epítopo, em um antígeno. Essa interação é altamente sélectiva e dependente da conformação, o que permite que o sistema imune identifique e distingua entre diferentes patógenos e substâncias estrangeiras.

Quando um anticorpo se une a um antígeno com especificidade, isso geralmente desencadeará uma resposta imune adaptativa, que pode incluir a ativação de células imunes e a destruição do patógeno ou substância estrangeira. A especificidade dos anticorpos é crucial para garantir que o sistema imune responda adequadamente às ameaças reais, enquanto minimiza as respostas imunes desnecessárias e prejudiciais aos autoantígenos do próprio corpo.

Em resumo, a especificidade dos anticorpos refere-se à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico com alta precisão e selectividade, desempenhando um papel fundamental na resposta imune adaptativa.

As Cadeias Leves Substitutas da Imunoglobulina, também conhecidas como CLSIs ou cadeias leves kappa e lambda, são pequenas proteínas presentes nas imunoglobulinas (anticorpos) produzidas pelos linfócitos B em nosso sistema imune. Elas se ligam à região constante das imunoglobulinas, formando a extremidade variável do anticorpo, responsável pelo reconhecimento e ligação a diferentes antígenos (substâncias estranhas que provocam uma resposta do sistema imune).

Existem duas tipos principais de cadeias leves: kappa (κ) e lambda (λ). Cada anticorpo possui apenas um tipo de cadeia leve, ou seja, pode ser formado por uma cadeia leve kappa e uma cadeia pesada (tipo IgG, IgA, IgM, IgD ou IgE), ou por uma cadeia leve lambda e uma cadeia pesada. A proporção entre as cadeias leves kappa e lambda em indivíduos saudáveis é de aproximadamente 2:1.

A avaliação das CLSIs pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de certas doenças, como mielomas múltiplos e outros distúrbios linfoproliferativos, pois essas condições podem estar associadas a desequilíbrios na proporção entre as cadeias leves kappa e lambda ou a produção excessiva de uma única classe de cadeia leve.

Os linfócitos T são um tipo específico de glóbulos brancos, também conhecidos como leucócitos, que desempenham um papel crucial no sistema imunológico adaptativo dos mamíferos. Eles são produzidos e maduram no tecido linfoide associado ao intestino (TALI) e na medula óssea antes de se moverem para o timo, onde completam a maturação e se diferenciam em diferentes subconjuntos de linfócitos T, como os linfócitos T CD4+ (auxiliares) e os linfócitos T CD8+ (citotóxicos).

Os linfócitos T auxiliares desempenham um papel importante na ativação de outras células do sistema imunológico, como macrófagos e linfócitos B, enquanto os linfócitos T citotóxicos são responsáveis por destruir diretamente as células infectadas ou tumorais.

As membranas dos linfócitos T possuem receptores de superfície específicos, chamados receptores de linfócitos T (TCR), que reconhecem antígenos apresentados em moléculas do complexo principal de histocompatibilidade (MHC) nas células do corpo. Isso permite que os linfócitos T detectem e respondam a células infectadas por vírus, bactérias intracelulares ou outros patógenos.

Além disso, os linfócitos T também possuem moléculas de superfície adicionais, como a CD3, que transmitem sinais intracelulares após o reconhecimento do antígeno e desencadeiam respostas imunes específicas.

Em resumo, os linfócitos T são células importantes do sistema imunológico adaptativo que auxiliam no reconhecimento e destruição de células infectadas ou tumorais, contribuindo assim para a proteção do organismo contra infecções e doenças.

La miosina ventricular se refere a las proteínas contráctiles encontradas principalmente en el miocardio del ventrículo, la parte inferior del corazón que es responsable de la mayor parte del bombeo de sangre. La miosina ventricular es una importante molécula contráctil que, cuando se une a la actina y se activa por el calcio, produce la contracción muscular que permite que el corazón funcione como una bomba para impulsar la sangre a través del cuerpo. Las alteraciones en la estructura o función de la miosina ventricular pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones cardíacas, como la insuficiencia cardíaca y las arritmias.

Na genética, um alelo é uma das diferentes variações de um gene que podem existir em um locus (posição específica) em um cromossomo. Cada indivíduo herda dois alelos para cada gene, um de cada pai, e esses alelos podem ser idênticos ou diferentes entre si.

Em alguns casos, os dois alelos de um gene são funcionalmente equivalentes e produzem o mesmo resultado fenotípico (expressão observável da característica genética). Neste caso, o indivíduo é considerado homozigoto para esse gene.

Em outros casos, os dois alelos podem ser diferentes e produzir diferentes resultados fenotípicos. Neste caso, o indivíduo é considerado heterozigoto para esse gene. A combinação de alelos que um indivíduo herda pode influenciar suas características físicas, biológicas e até mesmo predisposição a doenças.

Em resumo, os alelos representam as diferentes versões de um gene que podem ser herdadas e influenciam a expressão dos traços genéticos de um indivíduo.

A imunofenotipagem é um método de análise laboratorial utilizado em medicina, especialmente no campo da hematologia e oncologia. Consiste na avaliação detalhada do fenótipo das células imunes, isto é, o conjunto de marcadores proteicos presentes na superfície das células, que permitem identificar e caracterizar diferentes subpopulações de células.

Este método utiliza técnicas de citometria de fluxo, associadas a anticorpos monoclonais fluorescentes específicos para cada marcador proteico. Desta forma, é possível identificar e quantificar diferentes subpopulações de células imunes, tais como linfócitos B, linfócitos T, células NK, entre outras, bem como avaliar o estado de ativação ou diferenciação destas células.

A imunofenotipagem é uma ferramenta importante no diagnóstico e monitorização de doenças hematológicas e onco-hematológicas, como leucemias e linfomas, permitindo a identificação de padrões anormais de expressão dos marcadores proteicos que podem estar associados à presença de uma doença maligna. Além disso, também é utilizada no seguimento da resposta terapêutica e na detecção precoce de recidivas.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

DNA recombinante refere-se à técnica de laboratório em que diferentes fragmentos de DNA são combinados em uma única molécula para criar sequências de DNA híbridas ou recombinantes. Essas moléculas de DNA recombinante podem ser construídas a partir de diferentes fontes, incluindo plasmídeos, vírus, bactérias e outros organismos.

O processo geralmente envolve a extração e o corte dos fragmentos de DNA desejados usando enzimas de restrição específicas, seguidas pela ligação desses fragmentos em um vetor de clonagem, como um plasmídeo ou fago. O vetor é então introduzido em uma célula hospedeira, geralmente uma bactéria ou levadura, que permite a replicação e expressão do DNA recombinante.

A tecnologia de DNA recombinante tem uma ampla variedade de aplicações na biologia molecular e na biotecnologia, incluindo a produção de proteínas recombinantes, o diagnóstico genético, a terapia gênica e a engenharia genética de organismos. No entanto, é importante notar que a manipulação do DNA recombinante requer precauções especiais para evitar a contaminação cruzada e a disseminação acidental de organismos geneticamente modificados no ambiente.

A citometria de fluxo é uma técnica de laboratório que permite a análise quantitativa e qualitativa de células ou partículas em suspensão, com base em suas características físicas e propriedades fluorescentes. A amostra contendo as células ou partículas é passada através de um feixe de luz laser, que excita os marcadores fluorescentes específicos ligados às estruturas celulares ou moleculares de interesse. As características de dispersão da luz e a emissão fluorescente são detectadas por sensores especializados e processadas por um software de análise, gerando dados que podem ser representados em gráficos e histogramas.

Esta técnica permite a medição simultânea de vários parâmetros celulares, como tamanho, forma, complexidade intracelular, e expressão de antígenos ou proteínas específicas, fornecendo informações detalhadas sobre a composição e função das populações celulares. A citometria de fluxo é amplamente utilizada em diversos campos da biologia e medicina, como imunologia, hematologia, oncologia, e farmacologia, entre outros.

ZAP-70 (ζ-associated protein of 70 kD) é uma proteína tirosina quinase que desempenha um papel crucial no processo de transdução de sinal em células imunes. Ela se associa à proteína CD3 no complexo TCR (receptor de célula T), e quando o TCR se liga a seu antígeno correspondente, a tirosina quinase ZAP-70 é ativada e fosforila outras proteínas, desencadeando uma cascata de sinalizações que levam à ativação das células T. Essa ativação é essencial para a resposta imune adaptativa contra patógenos e neoplasias. Defeitos na atividade da ZAP-70 podem resultar em disfunções imunes, como déficits na imunidade celular adaptativa.

Transgenic mice are a type of genetically modified mouse that has had foreign DNA (transgenes) inserted into its genome. This is typically done through the use of recombinant DNA techniques, where the transgene is combined with a vector, such as a plasmid or virus, which can carry the transgene into the mouse's cells. The transgene can be designed to express a specific protein or RNA molecule, and it can be targeted to integrate into a specific location in the genome or randomly inserted.

Transgenic mice are widely used in biomedical research as models for studying human diseases, developing new therapies, and understanding basic biological processes. For example, transgenic mice can be created to express a gene that is associated with a particular disease, allowing researchers to study the effects of the gene on the mouse's physiology and behavior. Additionally, transgenic mice can be used to test the safety and efficacy of new drugs or therapies before they are tested in humans.

It's important to note that while transgenic mice have contributed significantly to our understanding of biology and disease, there are also ethical considerations associated with their use in research. These include concerns about animal welfare, the potential for unintended consequences of genetic modification, and the need for responsible oversight and regulation of transgenic mouse research.

Os antígenos CD5 são marcadores proteicos encontrados na superfície de células imunes, especialmente linfócitos T e algumas subpopulações de linfócitos B. Eles desempenham um papel importante no desenvolvimento e função dos linfócitos e estão envolvidos em sinalizações celulares e ativação imune.

A proteína CD5 é codificada pelo gene CD5 e faz parte da família de receptores de morte celular (DRs). A sua presença em células T e B pode ajudar a distinguir diferentes subpopulações dessas células e desempenhar um papel na regulação da resposta imune.

Alterações nos níveis ou no padrão de expressão dos antígenos CD5 podem estar associadas a várias condições clínicas, incluindo certos tipos de leucemias e linfomas. Portanto, o exame da expressão de CD5 pode ser útil em diagnóstico e monitoramento dessas doenças.

Imunofluorescência é uma técnica de laboratório utilizada em patologia clínica e investigação biomédica para detectar e localizar antígenos (substâncias que induzem a produção de anticorpos) em tecidos ou células. A técnica consiste em utilizar um anticorpo marcado com um fluoróforo, uma molécula fluorescente, que se une especificamente ao antígeno em questão. Quando a amostra é examinada sob um microscópio de fluorescência, as áreas onde ocorre a ligação do anticorpo ao antígeno irradiam uma luz característica da molécula fluorescente, permitindo assim a visualização e localização do antígeno no tecido ou célula.

Existem diferentes tipos de imunofluorescência, como a imunofluorescência direta (DFI) e a imunofluorescência indireta (IFA). Na DFI, o anticorpo marcado com fluoróforo se liga diretamente ao antígeno alvo. Já na IFA, um anticorpo não marcado é usado para primeiro se ligar ao antígeno, e em seguida um segundo anticorpo marcado com fluoróforo se une ao primeiro anticorpo, amplificando assim a sinalização.

A imunofluorescência é uma técnica sensível e específica que pode ser usada em diversas áreas da medicina, como na diagnose de doenças autoimunes, infecções e neoplasias, bem como no estudo da expressão de proteínas e outros antígenos em tecidos e células.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Receptores de Imunoglobulina Polimérica (pIgR, do inglês Polymeric Immunoglobulin Receptor) são proteínas integrais de membrana encontradas principalmente na mucosa intestinal e nas células epiteliais respiratórias. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune inato ao transportar imunoglobulinas A (IgA) secretadas para a superfície externa do corpo, onde elas podem fornecer proteção imunológica contra patógenos.

O pIgR se liga às imunoglobulinas A diméricas (dIgA) na região basolateral das células epiteliais e transporta-as através do citoplasma até a superfície apical, onde é clivado por uma protease específica. Isso resulta na libertação de um complexo composto pela IgA secretória (sIgA) unida à porção remanescente da cadeia do receptor, chamada de fragmento de secreção do receptor de imunoglobulina polimérica (sFRP). A sIgA é uma forma especializada de IgA que é resistente à degradação enzimática e pode fornecer proteção imunológica nas mucosas.

Em resumo, os receptores de imunoglobulina polimérica são proteínas importantes para a defesa do sistema imune inato, especialmente na proteção das superfícies mucosas contra infecções e inflamações.

Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.

Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.

Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.

Epitopes são regiões específicas da superfície de antígenos (substâncias estrangeiras como proteínas, polissacarídeos ou peptídeos) que são reconhecidas e se ligam a anticorpos ou receptores de linfócitos T. Eles podem consistir em apenas alguns aminoácidos em uma proteína ou um carboidrato específico em um polissacarídeo. A interação entre epitopes e anticorpos ou receptores de linfócitos T desencadeia respostas imunes do organismo, como a produção de anticorpos ou a ativação de células T citotóxicas, que ajudam a neutralizar ou destruir o agente estrangeiro. A identificação e caracterização dos epitopes são importantes na pesquisa e desenvolvimento de vacinas, diagnósticos e terapias imunológicas.

Proteínas de ligação ao DNA são proteínas que se ligam especificamente a sequências de DNA, desempenhando um papel crucial na regulação da expressão gênica e outros processos relacionados à replicação, reparo e recombinação do DNA. Essas proteínas reconhecem e se ligam a determinadas sequências de nucleotídeos no DNA por meio de domínios de ligação ao DNA altamente específicos e, em alguns casos, também possuem domínios de transcrição que auxiliam na ativação ou repressão da transcrição gênica. Algumas proteínas de ligação ao DNA estão envolvidas no empacotamento do DNA nos nucleossomos e na organização da cromatina, enquanto outras desempenham funções importantes em processos como a reparação de danos no DNA e a recombinação genética.

Gama-globulinas são proteínas encontradas na fração gama do soro sanguíneo, que consiste em anticorpos ou imunoglobulinas. As gama-globulinas são produzidas pelos linfócitos B ativados em resposta a agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros antígenos. Elas desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras doenças.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. As gama-globulinas são predominantemente constituídas por IgG, que é a classe de anticorpos mais abundante no sangue humano. A medição dos níveis de gama-globulinas pode ser útil em alguns exames diagnósticos, pois alterações nestes níveis podem indicar certas condições médicas, como doenças autoimunes, infecções e distúrbios imunológicos.

Linfoma de Zona Marginal Tipo Células B, também conhecido como linfoma de MALT (do inglês Mucosa-Associated Lymphoid Tissue), é um tipo raro de câncer de sistema imunológico que afeta os tecidos linfóides associados à mucose. Geralmente se desenvolve em órgãos que entram em contato com o ambiente externo, como o trato respiratório superior (nariz, garganta e pulmões), tracto gastrointestinal (estômago e intestinos) e olho.

Este tipo de linfoma é classificado como um linfoma de baixo grau ou indolente, o que significa que cresce e se propaga relativamente lentamente. A doença geralmente afeta pessoas com idades entre 50 e 60 anos e é mais comum em mulheres do que em homens.

A causa exata do linfoma de Zona Marginal Tipo Células B ainda não é totalmente compreendida, mas acredita-se que fatores ambientais, como infecções crônicas e exposição a certos agentes químicos, possam desempenhar um papel no seu desenvolvimento. Algumas pessoas com doenças autoimunes ou imunodeficiências também podem ter um risco aumentado de desenvolver esta forma de linfoma.

O tratamento geralmente depende da extensão e localização da doença, bem como da idade e condição geral do paciente. O tratamento pode incluir cirurgia, radioterapia, quimioterapia, imunoterapia ou uma combinação desses métodos. Em alguns casos, o monitoramento clínico pode ser recomendado se a doença estiver limitada e não estiver causando sintomas graves.

É importante consultar um especialista em oncologia hematológica para discutir as opções de tratamento mais adequadas para cada indivíduo, levando em consideração os fatores específicos do paciente e da doença.

Anticorpos antibacterianos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta à presença de uma bactéria estrangeira no corpo. Eles são específicos para determinados antígenos presentes na superfície da bactéria invasora e desempenham um papel crucial na defesa do organismo contra infecções bacterianas.

Os anticorpos antibacterianos se ligam a esses antígenos, marcando assim a bactéria para ser destruída por outras células do sistema imunológico, como macrófagos e neutrófilos. Além disso, os anticorpos também podem neutralizar diretamente as toxinas bacterianas, impedindo que causem danos ao corpo.

Existem diferentes tipos de anticorpos antibacterianos, incluindo IgG, IgM e IgA, cada um com funções específicas no combate à infecção bacteriana. A produção desses anticorpos é estimulada por vacinas ou por infecções naturais, proporcionando imunidade adquirida contra determinadas bactérias.

Medula óssea é a parte interior espongiosa e vascular dos ossos longos, planos e acessórios, que contém tecido hematopoético (geração de células sanguíneas) e tecido adiposo (gordura). Ela é responsável pela produção de diferentes tipos de células sanguíneas, como glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e plaquetas. A medula óssea é encontrada principalmente no interior dos ossos alongados do corpo humano, tais como fêmur, úmero e vértebras. Além disso, ela também pode ser encontrada em outros ossos, incluindo os crânio, esterno, costelas e pelvéis. A medula óssea desempenha um papel crucial na imunidade, coagulação sanguínea e transporte de gases.

O Rearranjo Gênico da Cadeia gama dos Receptores de Antígenos dos Linfócitos T (TCR-GC, do inglês T Cell Receptor Gamma Chain Gene Rearrangement) refere-se a um tipo específico de rearranjo genético que ocorre durante o desenvolvimento dos linfócitos T, um tipo importante de células do sistema imune adaptativo.

Durante o processo de maturação dos linfócitos T em tecidos hematopoiéticos, como a medula óssea, as células sofrem uma série de rearranjos genéticos complexos que permitem a produção de um grande número de variantes de receptores de antígenos capazes de reconhecer e se ligar a uma ampla gama de moléculas estranhas, como proteínas virais ou bacterianas.

O gene da cadeia gama do TCR é um dos genes que sofrem esses rearranjos genéticos. A cadeia gama do TCR é uma das quatro cadeias polipeptídicas que formam o complexo do receptor de antígenos dos linfócitos T, juntamente com as cadeias alfa, beta e delta. O gene da cadeia gama é composto por vários segmentos genéticos (V, D e J) que são rearranjados durante o desenvolvimento do linfócito T para formar um único gene funcional que codifica a cadeia gama do receptor de antígeno.

O Rearranjo Gênico da Cadeia gama dos Receptores de Antígenos dos Linfócitos T é um processo fundamental no desenvolvimento e maturação dos linfócitos T, pois permite que essas células adquiram a capacidade de reconhecer e responder a uma grande variedade de antígenos. No entanto, erros neste processo podem levar ao desenvolvimento de linfomas e outras neoplasias hematológicas.

Molecular chaperones are proteins that assist in the proper folding and assembly of other proteins in a cell. They help prevent protein misfolding and aggregation, which can lead to the formation of toxic protein aggregates and contribute to the development of various diseases, such as neurodegenerative disorders and cancer. Molecular chaperones play a crucial role in maintaining protein homeostasis, or proteostasis, within the cell by helping proteins achieve their native conformations and ensuring their proper function. They can also help transport proteins across membranes and degrade misfolded proteins to prevent their accumulation. Overall, molecular chaperones are essential for the maintenance of cellular health and survival.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Os linfócitos são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico, especialmente na resposta adaptativa imune. Existem dois tipos principais de linfócitos: linfócitos B e linfócitos T. Os linfócitos B são responsáveis pela produção de anticorpos e desempenham um papel importante na resposta imune humoral, enquanto que os linfócitos T estão envolvidos em células mediadas a respostas imunes, como a ativação de outras células do sistema imunológico e a destruição direta de células infectadas ou tumorais. Os linfócitos são produzidos no medula óssea e amadurecem no timo (para os linfócitos T) ou nos tecidos linfoides (para os linfócitos B).

A diferenciação celular é um processo biológico em que as células embrionárias imaturas e pluripotentes se desenvolvem e amadurecem em tipos celulares específicos com funções e estruturas distintas. Durante a diferenciação celular, as células sofrem uma série de mudanças genéticas, epigenéticas e morfológicas que levam à expressão de um conjunto único de genes e proteínas, o que confere às células suas características funcionais e estruturais distintivas.

Esse processo é controlado por uma complexa interação de sinais intracelulares e extracelulares, incluindo fatores de transcrição, modificações epigenéticas e interações com a matriz extracelular. A diferenciação celular desempenha um papel fundamental no desenvolvimento embrionário, na manutenção dos tecidos e órgãos em indivíduos maduros e na regeneração de tecidos danificados ou lesados.

A capacidade das células de se diferenciar em tipos celulares específicos é uma propriedade importante da medicina regenerativa e da terapia celular, pois pode ser utilizada para substituir as células danificadas ou perdidas em doenças e lesões. No entanto, o processo de diferenciação celular ainda é objeto de intenso estudo e pesquisa, uma vez que muitos aspectos desse processo ainda não são completamente compreendidos.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

As regiões promotoras genéticas são trechos específicos do DNA que desempenham um papel crucial no controle da expressão gênica, ou seja, na ativação e desativação dos genes. Elas estão localizadas à frente (no sentido 5') do gene que regulam e contêm sequências reconhecidas por proteínas chamadas fatores de transcrição, os quais se ligam a essas regiões e recrutam enzimas responsáveis pela produção de moléculas de RNA mensageiro (mRNA).

Essas regiões promotoras geralmente apresentam uma alta taxa de GC (guanina-citosina) e possuem consenso de sequência para o sítio de ligação do fator de transcrição TFIID, que é um complexo multiproteico essencial na iniciação da transcrição em eucariotos. Além disso, as regiões promotoras podem conter elementos regulatórios adicionais, tais como sítios de ligação para outros fatores de transcrição ou proteínas que modulam a atividade da transcrição, permitindo assim um controle preciso e específico da expressão gênica em diferentes tecidos e condições celulares.

Desculpe, a terminologia "Região 3-flanqueadora" não é reconhecida como um termo médico padrão. É possível que seja uma expressão específica de um determinado estudo ou contexto clínico. Em geral, o termo "flanqueador" em anatomia refere-se a estruturas localizadas lateralmente ou adjacentes a uma região principal de interesse. No entanto, é necessário mais informação para fornecer uma definição médica precisa do termo "Região 3-flanqueadora".

A Reação em Cadeia da Polimerase via Transcriptase Reversa (RT-PCR, do inglés Reverse Transcription Polymerase Chain Reaction) é uma técnica de laboratório que permite à amplificação e cópia em massa de fragmentos específicos de DNA a partir de um pequeno quantitativo de material genético. A RT-PCR combina duas etapas: a transcriptase reversa, na qual o RNA é convertido em DNA complementar (cDNA), e a amplificação do DNA por PCR, na qual os fragmentos de DNA são copiados múltiplas vezes.

Esta técnica é particularmente útil em situações em que se deseja detectar e quantificar RNA mensageiro (mRNA) específico em amostras biológicas, uma vez que o mRNA não pode ser diretamente amplificado por PCR. Além disso, a RT-PCR é frequentemente utilizada em diagnóstico molecular para detectar e identificar patógenos, como vírus e bactérias, no material clínico dos pacientes.

A sensibilidade e especificidade da RT-PCR são altas, permitindo a detecção de quantidades muito pequenas de RNA ou DNA alvo em amostras complexas. No entanto, é importante ter cuidado com a interpretação dos resultados, pois a técnica pode ser influenciada por vários fatores que podem levar a falsos positivos ou negativos.

Ictaluridae é uma família de peixes teleósteos da ordem Siluriformes, também conhecida como bagres-de-lama ou catfishs-do-norte. Essa família inclui cerca de 68 espécies distribuídas em gêneros como Ictalurus, Ameiurus e Noturus.

Os membros da Ictaluridae são peixes de água doce, encontrados principalmente em riachos, rios e lagos da América do Norte. Eles possuem corpo alongado e cilíndrico, com barbilhos sensoriais ao redor da boca, que utilizam para detectar alimentos no fundo dos corpos d'água.

Algumas espécies de Ictaluridae são comercialmente importantes como fonte de alimento e pesca desportiva, enquanto outras têm importância ecológica como predadores naturais em ecossistemas aquáticos. Além disso, alguns gêneros desta família, como o Ictalurus punctatus (bagre-pintado), são utilizados em pesquisas científicas devido à sua fácil manutenção em laboratório e rápido crescimento.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

'Inclusão em parafina' é um método de preservação e histologia em que tecidos biológicos são colocados em parafina derretida, o que permite que eles se solidifiquem em uma massa sólida e transparente. Esse processo é frequentemente usado para criar cortes finos de tecido para exame microscópico.

O processo geralmente começa com a fixação do tecido em formaldeído ou outro agente fixador, seguido pelo lavagem e desidratação do tecido. Em seguida, o tecido é submerso em parafina derretida e aquecido para permitir que a parafina penetre no tecido e o substitua completamente. Depois que o tecido está totalmente imerso na parafina, ele é colocado em um bloco de parafina para solidificação.

Uma vez que o bloco de tecido está pronto, cortes finos podem ser feitos usando um microtomo e colocados em lâminas de vidro para exame microscópico. As inclusões em parafina são úteis porque mantêm a estrutura original do tecido e permitem que os patologistas examinem as células e tecidos em detalhes altos. Além disso, as amostras de tecido preservadas em parafina podem ser armazenadas por longos períodos de tempo sem se deteriorar.

A formação de anticorpos, também conhecida como resposta humoral ou imunidade humoral, refere-se ao processo no qual o sistema imune produz proteínas específicas chamadas anticorpos para neutralizar, marcar ou ajudar a eliminar antígenos, que são substâncias estranhas como bactérias, vírus, toxinas ou outras partículas estrangeiras. Esses anticorpos se ligam aos antígenos, formando complexos imunes que podem ser destruídos por células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, ou neutralizados por outros mecanismos. A formação de anticorpos é um componente crucial da resposta adaptativa do sistema imune, pois fornece proteção duradoura contra patógenos específicos que o corpo já enfrentou anteriormente.

Sondas de DNA são curtos segmentos de sequências de DNA ou RNA sintéticas que são utilizadas em técnicas de biologia molecular para detectar e identificar ácidos nucleicos específicos. Elas são projetadas para se hibridizar com alvos complementares em uma amostra desconhecida, através da formação de pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas. Existem diferentes tipos de sondas de DNA, incluindo sondas de DNA marcadas, sondas de DNA de captura e sondas de DNA de PCR em tempo real, cada uma com suas próprias aplicações específicas em diagnóstico molecular, pesquisa e biologia molecular.

As sondas de DNA podem ser marcadas com diferentes tipos de etiquetas, como fluorescentes, radioativas ou enzimáticas, para facilitar a detecção e quantificação da hibridização com os alvos. Além disso, as sondas podem ser projetadas para detectar mutações específicas em genes, identificar organismos patogênicos ou monitorar a expressão gênica em amostras biológicas.

Em resumo, as sondas de DNA são ferramentas essenciais na detecção e análise de ácidos nucleicos, com uma ampla gama de aplicações em diferentes campos da biologia molecular e medicina.

Anticorpos anti-idiotipicos são um tipo específico de anticorpos que se ligam aos paratopos (regiões variáveis) dos anticorpos produzidos em resposta a um antígeno estrangeiro. Eles são capazes de reconhecer e se ligar a essas regiões variáveis porque suas próprias regiões variáveis têm uma semelhança estrutural com os paratopos do anticorpo original.

A produção desses anticorpos anti-idiotipicos é parte da resposta imune adaptativa e desempenha um papel importante na regulação da resposta imune. Eles podem both neutralizar a atividade de anticorpos anteriores ou, ao contrário, estimular a produção de mais anticorpos do tipo original, dependendo da sua estrutura e função.

Em alguns casos, os anticorpos anti-idiotipicos podem ser usados em terapêutica, como imunoglobulinas específicas para tratar doenças autoimunes ou alérgicas. No entanto, o uso desses anticorpos ainda é um campo de pesquisa ativo e há muito a ser aprendido sobre sua eficácia e segurança em diferentes contextos clínicos.

Citidina desaminase é uma enzima (um tipo de proteína que acelera reações químicas no corpo) que catalisa a remoção de um grupo amino (NH2) da citidina, convertendo-a em uridina.

A reação catalisada pela citidina desaminase é a seguinte:

citidina + H2O -> uridina + NH3

Esta enzima desempenha um papel importante no metabolismo de nucleotídeos e na regulação da composição de bases em DNA e RNA. A deficiência ou disfunção da citidina desaminase pode resultar em várias condições médicas, incluindo anemia megaloblástica e defeitos no desenvolvimento do sistema nervoso central. Além disso, a inibição da atividade da citidina desaminase é um alvo terapêutico potencial para o tratamento de certos tipos de câncer.

Dyneinas são proteínas motoras que desempenham um papel crucial no processo de transporte intracelular e na divisão celular em organismos vivos. Eles se movem ao longo de microtúbulos, uma das componentes do esqueleto interno da célula, geralmente em direção ao seu extremidade negativa.

Existem diferentes tipos de dyneinas, mas todas elas compartilham uma estrutura básica: um domínio catalítico que se liga e hidrolisa ATP para fornecer energia para o movimento, e um domínio que se liga ao microtúbulo. Algumas dyneinas também possuem domínios que se ligam a cargas específicas, como vesículas ou organelas, permitindo assim o transporte de carga ao longo dos microtúbulos.

No contexto da divisão celular, as dyneinas desempenham um papel importante no processo de segregação dos cromossomos durante a mitose e a meiose. Elas se ligam aos fusos mitóticos e meióticos e ajudam a separar os cromossomos pares para que cada célula filha receba um conjunto completo de cromossomos.

Em resumo, as dyneinas são proteínas motoras importantes para o transporte intracelular e a divisão celular, movendo-se ao longo dos microtúbulos e desempenhando funções essenciais em processos como a segregação de cromossomos e o transporte de carga.

As células de Reed-Sternberg são células grandes, anormais e muitas vezes binucleadas ou multinucleadas que são características do linfoma de Hodgkin, uma forma de câncer nos tecidos do sistema imunológico chamados gânglios limfáticos. Essas células têm um núcleo grande e irregularmente notado com um ou mais nucléolos proeminentes e citoplasma abundante com inclusões citoplasmáticas características, como a inclusão de Reed-Sternberg (RS) ou a inclusão de miragem. As células de Reed-Sternberg são diagnosticadas por meio de exames microscópicos de amostras de tecido afetado e podem ser confirmadas com marcadores imunológicos específicos. A presença de células de Reed-Sternberg é essencial para o diagnóstico do linfoma de Hodgkin, mas elas também podem ser encontradas em outros tipos de neoplasias e processos reativos.

Fenótipo, em genética e biologia, refere-se às características observáveis ou expressas de um organismo, resultantes da interação entre seu genoma (conjunto de genes) e o ambiente em que vive. O fenótipo pode incluir características físicas, bioquímicas e comportamentais, como a aparência, tamanho, cor, função de órgãos e respostas a estímulos externos.

Em outras palavras, o fenótipo é o conjunto de traços e características que podem ser medidos ou observados em um indivíduo, sendo o resultado final da expressão gênica (expressão dos genes) e do ambiente. Algumas características fenotípicas são determinadas por um único gene, enquanto outras podem ser influenciadas por múltiplos genes e fatores ambientais.

É importante notar que o fenótipo pode sofrer alterações ao longo da vida de um indivíduo, em resposta a variações no ambiente ou mudanças na expressão gênica.

C57BL/6J, ou simplesmente C57BL, é uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A designação "endogâmico" refere-se ao fato de que esta linhagem foi gerada por cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um genoma altamente uniforme e consistente. Isso é útil em pesquisas experimentais, pois minimiza a variabilidade genética entre indivíduos da mesma linhagem.

A linhagem C57BL é uma das mais amplamente utilizadas em pesquisas biomédicas, incluindo estudos de genética, imunologia, neurobiologia e oncologia, entre outros. Alguns dos principais organismos responsáveis pela manutenção e distribuição desta linhagem incluem o The Jackson Laboratory (EUA) e o Medical Research Council Harwell (Reino Unido).

A "Vírus da Leucemia Murina de Abelson" (ALV, do inglés Abelson Murine Leukemia Virus) é um retrovírus que causa leucemia em camundongos. Foi descoberto em 1969 e nomeado em homenagem ao cientista americano David A. Abelson. O vírus ALV é um agente oncogênico que induz a formação de tumores malignos em células hematopoéticas, levando à leucemia.

O genoma do vírus ALV contém três genes principais: gag, pol e env, comuns a todos os retrovírus. Além disso, o ALV possui um gene adicional, chamado de v-abl, que é responsável por sua atividade oncogênica. O gene v-abl codifica uma proteína tirosina quinase que desregula a proliferação e diferenciação celular, levando ao câncer.

A infecção por ALV geralmente ocorre em camundongos jovens e leva à formação de linfomas e leucemias agudas ou crônicas. O vírus é transmitido por contato direto entre animais infectados e saudáveis, através do leite materno ou por inoculação experimental.

Embora o ALV seja um modelo importante para estudos de virologia e oncologia, é importante ressaltar que ele não causa doenças em humanos. No entanto, os princípios gerais descobertos através dos estudos com esse vírus têm contribuído significativamente para a compreensão geral da biologia dos retrovírus e da carcinogênese.

Os Camundongos Endogâmicos, também conhecidos como camundongos de laboratório inbred ou simplesmente ratos inbred, são linhagens de camundongos que foram criadas por meio de um processo de reprodução consistente em cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas. Essa prática resulta em uma alta taxa de consanguinidade e, consequentemente, em um conjunto bastante uniforme de genes herdados pelos descendentes.

A endogamia intensiva leva a uma redução da variabilidade genética dentro dessas linhagens, o que as torna geneticamente homogêneas e previsíveis. Isso é benéfico para os cientistas, pois permite que eles controlem e estudem os efeitos de genes específicos em um fundo genético relativamente constante. Além disso, a endogamia também pode levar ao aumento da expressão de certos traços recessivos, o que pode ser útil para a pesquisa médica e biológica.

Camundongos Endogâmicos são frequentemente usados em estudos de genética, imunologia, neurobiologia, farmacologia, toxicologia e outras áreas da pesquisa biomédica. Alguns exemplos bem conhecidos de linhagens de camundongos endogâmicos incluem os C57BL/6J, BALB/cByJ e DBA/2J.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Fluorescence In Situ Hybridization (FISH) é uma técnica de hibridização em situ especialmente projetada para detectar e localizar DNA ou ARN específicos dentro das células e tecidos. Nesta técnica, pequenos fragmentos de ácido nucléico marcados fluorescentemente, chamados sondas, são hibridizados com o material genético alvo no seu ambiente celular ou cromossômico inato. A hibridização resultante é então detectada por microscopia de fluorescência, permitindo a visualização direta da posição e distribuição dos sequências dadas dentro das células ou tecidos.

A FISH tem uma variedade de aplicações em citogenética clínica, pesquisa genética e biomédica, incluindo o diagnóstico e monitoramento de doenças genéticas, cânceres e infecções virais. Além disso, a FISH também pode ser usada para mapear a localização gênica de genes específicos, estudar a expressão gênica e investigar interações entre diferentes sequências de DNA ou ARN dentro das células.

Gene Myc, ou genes da família Myc, se referem a um grupo de genes que codificam as proteínas transcripcionais relacionadas à proliferação celular, diferenciação e apoptose (morte celular programada). O membro mais conhecido e estudado desta família é o gene c-Myc, que desempenha um papel crucial no controle do ciclo celular e na expressão gênica.

A proteína codificada pelo gene c-Myc forma complexos com outras proteínas para se ligar a sequências específicas de DNA, regulando assim a transcrição de genes alvo relacionados ao crescimento e divisão celular. A disregulação da atividade do gene c-Myc tem sido associada a vários tipos de câncer, incluindo câncer de mama, câncer colorretal, câncer de pulmão e linfoma de Burkitt, entre outros.

Além disso, existem outros genes Myc relacionados, como N-Myc e L-Myc, que desempenham funções semelhantes, mas podem ser expressos em tecidos e contextos específicos. A família de genes Myc é um importante alvo de pesquisa no campo da oncologia, pois a compreensão de suas funções e regulação pode levar ao desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para o tratamento de câncer.

A leucemia linfoide é um tipo de câncer nos glóbulos brancos (leucócitos) do sangue, mais especificamente dos linfócitos. Os linfócitos são um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel importante no sistema imunológico, ajudando a combater infecções e doenças.

Nesta doença, as células cancerosas proliferam rapidamente e sem controle, invadindo e danificando outros tecidos e órgãos saudáveis. A leucemia linfoide pode ser aguda ou crônica, dependendo da velocidade em que a doença se desenvolve e dos sintomas que apresenta.

A leucemia linfoide aguda (LLA) é um tipo de câncer rápido e agressivo, no qual os glóbulos brancos cancerosos se acumulam rapidamente no sangue, medula óssea e outros órgãos. A LLA afeta principalmente crianças e jovens adultos, mas pode ocorrer em pessoas de todas as idades.

A leucemia linfoide crônica (LLC) é um tipo de câncer mais lento e progressivo, no qual os glóbulos brancos cancerosos se acumulam gradualmente no sangue, medula óssea e outros órgãos. A LLC afeta principalmente adultos mais velhos, embora possa ocorrer em pessoas de todas as idades.

Os sintomas da leucemia linfoide podem incluir fadiga, falta de ar, suores noturnos, febre, perda de peso involuntária, infeções frequentes, sangramentos e moretones fáceis. O tratamento pode envolver quimioterapia, radioterapia, transplante de medula óssea ou outras terapias especializadas, dependendo do tipo e da gravidade da doença.

A "Cadeia Pesada de Antígenos CD98" é uma proteína integral de membrana que desempenha um papel importante na regulação do transporte de aminoácidos e no ciclo de vida dos miócitos esqueléticos. Ela é composta por duas subunidades, alpha e beta, com a subunidade beta também conhecida como CD98hc (heavy chain). A CD98 está envolvida em vários processos celulares, incluindo a fissão mitocondrial, a biogênese de lisossomos e a diferenciação muscular. Além disso, ela também atua como receptor para determinadas moléculas de adesão celular e é capaz de se ligar a outras proteínas da membrana plasmática, formando complexos que desempenham um papel crucial na sinalização celular.

A CD98 está presente em vários tipos de células, mas sua expressão é particularmente alta em músculos esqueléticos e cardíacos. Em músculos, a CD98 desempenha um papel importante na regulação do transporte de aminoácidos essenciais para a síntese de proteínas musculares, bem como no ciclo de vida dos miócitos esqueléticos. A sua expressão está associada à diferenciação e sobrevivência das células musculares, sendo por isso um alvo importante em doenças musculares degenerativas.

Em resumo, a "Cadeia Pesada de Antígenos CD98" é uma proteína integral de membrana com diversas funções importantes na regulação dos processos celulares, especialmente em células musculares.

Em genética, a expressão "ligação genética" refere-se ao fenômeno em que os genes situados próximos um do outro num cromossomo tendem a herdar-se juntos durante a meiose (divisão celular que resulta na formação de gametas ou células sexuais). Isto ocorre porque, durante a crossing-over (um processo em que as moléculas de DNA de dois cromossomos homólogos se intercambiam porções), as trocas de material genético são mais prováveis entre genes distantes do que entre genes adjacentes.

A medida da ligação genética entre dois genes é expressa através do coeficiente de ligação (ou "linkage"), representado pela letra grega λ (lambda). O coeficiente de ligação varia entre 0 e 1, sendo 0 indicativo de genes independentes (não ligados) e 1 indicativo de genes fortemente ligados.

A compreensão da ligação genética tem sido fundamental para o avanço do mapeamento e análise dos genes, contribuindo significativamente para a pesquisa em genética médica e biologia do desenvolvimento.

Autoanticorpos são anticorpos produzidos pelo sistema imune que se dirigem e atacam os próprios tecidos, células ou moléculas do organismo. Normalmente, o sistema imunológico distingue entre as substâncias estranhas (antígenos) e as próprias (autoantígenos) e produz respostas imunes específicas para combater as ameaças externas, como vírus e bactérias. No entanto, em algumas condições, o sistema imunológico pode falhar neste processo de autotolerância e gerar uma resposta autoimune, na qual os autoanticorpos desempenham um papel importante. Esses autoanticorpos podem causar danos aos tecidos e células do corpo, levando ao desenvolvimento de diversas doenças autoimunes, como lupus eritematoso sistêmico, artrite reumatoide, diabetes mellitus tipo 1 e esclerose múltipla.

Os genes codificadores da cadeia gama de receptores de linfócitos T (TCRG) são um conjunto de genes localizados no braço curto do cromossomo 7 humano que desempenham um papel crucial na diversidade e especificidade do sistema imune adaptativo. Eles codificam as proteínas da cadeia gama dos receptores de linfócitos T (TCRs), que são moléculas expressas na superfície de células T maduras e desempenham um papel fundamental na reconhecimento e resposta a antígenos específicos.

A diversidade dos TCRs é gerada através do processo de recombinação V(D)J, no qual segmentos variáveis (V), diversos (D) e joindores (J) desses genes são selecionados e combinados aleatoriamente para formar um gene funcional único. Além disso, a introdução de nucleotídeos adicionais no local do junção entre segmentos V, D e J aumenta ainda mais a diversidade da sequência de aminoácidos na região variável da cadeia gama do TCR.

A expressão da cadeia gama do TCR é restrita às células T CD8+ citotóxicas e células T CD4+ helper, sendo essencial para a sua capacidade de reconhecer e responder a antígenos presentados por moléculas do complexo principal de histocompatibilidade (MHC) classe I ou II.

A anormalidade dos genes TCRG pode resultar em disfunções imunológicas, como deficiências imunes combinadas severas e susceptibilidade a certos tipos de câncer.

Na genética, uma deleção cromossômica é um tipo de mutação genética em que uma parte de um cromossomo é perdida ou deletada. Isso resulta na perda de genes que estavam localizados nessa região do cromossomo, o que pode causar alterações no fenótipo (características físicas e funcionais) da pessoa. A gravidade dos efeitos depende do tamanho da região deletada e da função dos genes que foram perdidos. Algumas deleções cromossômicas podem causar problemas de desenvolvimento, deficiências intelectuais, anomalias congénitas ou outras condições médicas. Em alguns casos, a deleção pode ser tão pequena que não cause quaisquer efeitos visíveis na pessoa afetada. A deleção cromossômica pode ser herdada dos pais ou pode ocorrer espontaneamente durante a formação dos óvulos ou espermatozoides ou no início do desenvolvimento embrionário.

Na medicina, a análise de ativação de nêutrons (NAA) é um método de análise instrumental não destrutivo que permite a determinação quantitativa e qualitativa de elementos traços em materiais. Ele é baseado no princípio da captura de nêutrons térmicos por núcleos atômicos, resultando na emissão de radiação gama característica do elemento em questão. A intensidade da radiação gama detectada é proporcional à concentração do elemento traço no material analisado.

A NAA tem sido amplamente utilizada em várias aplicações clínicas, como na investigação de doenças ósseas e metabólicas, análise de tecidos biológicos e materiais médicos, controle de qualidade em produtos farmacêuticos e estudos toxicológicos. No entanto, é importante ressaltar que a utilização da NAA em ambientes clínicos requer infraestrutura especializada e treinamento adequado para garantir a segurança e a confiabilidade dos resultados analíticos.

Os linfonodos, também conhecidos como gânglios limfáticos, são pequenos órgãos do sistema imunológico que estão distribuídos por todo o corpo. Eles desempenham um papel crucial na defesa do organismo contra infecções e outras doenças.

Cada linfonodo contém uma variedade de células imunes, incluindo linfócitos, macrófagos e células dendríticas, que ajudam a identificar e destruir patógenos, como bactérias e vírus. Além disso, os linfonodos servem como filtros para o líquido intersticial, capturando agentes estranhos e detritos celulares que podem estar presentes no tecido circundante.

Os linfonodos estão geralmente localizados em regiões específicas do corpo, como o pescoço, axilas, inguais e abdômen. Eles são conectados por vasos limfáticos, que transportam a linfa (um fluido transparente rico em proteínas e glóbulos brancos) dos tecidos periféricos para os linfonodos. Dentro dos linfonodos, a linfa passa por um processo de filtração e é exposta a células imunes, que ajudam a montar uma resposta imune específica contra patógenos ou outras substâncias estranhas.

Ao longo do tempo, os linfonodos podem aumentar de tamanho em resposta a infecções ou outras condições inflamatórias, tornando-se palpáveis e visíveis. Nesses casos, o aumento do tamanho dos linfonodos geralmente indica que o sistema imunológico está ativamente respondendo a uma ameaça ou irritação no corpo. No entanto, em alguns casos, um aumento persistente e inexplicável do tamanho dos linfonodos pode ser um sinal de uma condição subjacente mais séria, como câncer ou outras doenças sistêmicas.

Cosmídeos são vectores de clonagem derivados do DNA do bacteriófago lambda. Eles são usados em biologia molecular e engenharia genética para inserir fragmentos de DNA alheio no genoma de bactérias hospedeiras, geralmente a bactéria Escherichia coli. Cosmídeos podem carregar fragmentos de DNA grande, geralmente entre 37 e 48 kilobases (kb) de comprimento.

A estrutura do cosmídeo consiste em um vetor lambda modificado que contém um origem de replicação bacteriana e um gene de resistência à antibiótica, geralmente o gene ampicilina. Além disso, o cosmídeo contém uma sequência de inserção única (cos) do bacteriófago lambda, que é usada para circularizar fragmentos de DNA alheios durante a clonagem em células bacterianas.

Cosmídeos são úteis para a clonagem de grandes fragmentos de DNA porque podem ser empacotados em cabeçotes do bacteriófago lambda e infectar células bacterianas com alta eficiência. Além disso, os cosmídeos permitem a seleção de clones recombinantes que contêm inserções de DNA alheio usando o gene de resistência à antibiótica presente no vetor.

Em resumo, cosmídeos são vectores de clonagem derivados do bacteriófago lambda que permitem a clonagem e amplificação de fragmentos de DNA grande em células bacterianas hospedeiras.

A Leucemia-Linfoma Linfoblástico de Células Precursoras B, também conhecida como LLL-B ou B-ALL em inglês, é um tipo agressivo e rápido de câncer que afeta os glóbulos brancos (leucócitos) do corpo. Ele se desenvolve a partir de linfoblastos imaturos, células precursoras de linfócitos B, que são um tipo de glóbulo branco importante para o sistema imunológico.

Nesta doença, as células cancerosas se multiplicam e se acumulam predominantemente no sangue, medula óssea e, em alguns casos, no baço, fígado e outros órgãos. Isso leva a uma diminuição dos glóbulos vermelhos, plaquetas e outros glóbulos brancos saudáveis, o que pode resultar em anemia, facilidade para hemorragias e suscetibilidade a infecções.

Os sintomas comuns da LLL-B incluem fadiga, falta de ar, moretones ou sangramentos excessivos, febre, suores noturnos, perda de peso involuntária, infeções frequentes e dores ósseas. O diagnóstico geralmente é estabelecido por meio de exames de sangue completos, biópsia da medula óssea e análises citopatológicas. O tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida e, em alguns casos, um transplante de medula óssea. A prognose depende da idade do paciente, extensão da doença e presença de fatores genéticos específicos.

Antígenos são substâncias estrangeiras, geralmente proteínas ou carboidratos, que podem ser encontradas em superfícies de células ou em partículas extracelulares, como bactérias, vírus, fungos e parasitas. Eles desencadeiam uma resposta imune específica quando reconhecidos pelo sistema imunológico do hospedeiro.

Existem diferentes tipos de antígenos, incluindo:

1. Antígenos próprios (autoantígenos): substâncias presentes no corpo que normalmente não desencadeiam uma resposta imune, mas podem causar doenças autoimunes quando o sistema imunológico as reconhece erroneamente como estrangeiras.
2. Antígenos alérgenos: substâncias que causam reações alérgicas quando inaladas, ingeridas ou entrarem em contato com a pele.
3. Antígenos tumorais: proteínas expressas exclusivamente por células tumorais e podem ser usadas como alvos para terapias imunológicas contra o câncer.
4. Antígenos virais e bacterianos: proteínas presentes em microorganismos que induzem a produção de anticorpos e células T específicas, auxiliando no reconhecimento e destruição dos patógenos invasores.

Quando o sistema imunológico é exposto a um antígeno, ele responde produzindo linfócitos B e T especializados que reconhecem especificamente essa substância estrangeira. Essas células imunes são responsáveis pela destruição do patógeno ou célula infectada, além de gerar memória imune para proteger o indivíduo contra futuras exposições ao mesmo antígeno.

Linfoma de células T, também conhecido como linfoma de células T periféricas, é um tipo raro de câncer que afeta os linfócitos T, um tipo importante de glóbulos brancos que desempenham um papel crucial no sistema imunológico.

Este tipo de linfoma geralmente ocorre fora da medula óssea, nos tecidos linfáticos periféricos, como os nódulos linfáticos, baço, fígado e pele. O câncer se desenvolve quando as células T sofrem uma mutação genética que faz com que elas se multipliquem e se acumulem de forma descontrolada, levando à formação de tumores malignos.

Os sintomas do linfoma de células T podem incluir:

* Inchaço dos gânglios linfáticos (na axila, pescoço ou inguinal)
* Fadiga crônica
* Perda de peso involuntária
* Sudorese noturna
* Febre
* Dores articulares e musculares
* Tosse seca persistente ou dificuldade para respirar
* Inchaço abdominal
* Prurido (coceira) na pele

O tratamento do linfoma de células T depende do estágio e da localização do câncer, bem como da idade e do estado geral de saúde do paciente. Os tratamentos podem incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida, transplante de células-tronco ou uma combinação destes. Em alguns casos, o tratamento pode ser paliativo, com o objetivo de aliviar os sintomas e melhorar a qualidade de vida do paciente.

Antígenos de superfície são moléculas presentes na membrana externa de células ou organismos que podem ser reconhecidos pelo sistema imune como diferentes da própria célula do hospedeiro. Eles desempenham um papel crucial no processo de identificação e resposta imune a patógenos, como bactérias, vírus e parasitas.

Os antígenos de superfície são frequentemente utilizados em diagnósticos laboratoriais para identificar e diferenciar diferentes espécies ou cepas de microorganismos. Além disso, eles também podem ser alvo de vacinas e terapêuticas imunológicas, uma vez que a resposta imune contra esses antígenos pode fornecer proteção contra infecções.

Um exemplo bem conhecido de antígeno de superfície é o hemaglutinina presente na superfície do vírus da gripe, que é responsável pela ligação e entrada do vírus nas células hospedeiras. Outro exemplo é a proteína de superfície H antígeno do Neisseria meningitidis, que é utilizada em vacinas contra a meningite bacteriana.

A imunoeletroforese é um método de laboratório usado para separar, identificar e quantificar diferentes proteínas em uma amostra. Ele combina a eletrroforese (um processo onde as moléculas são movidas em um campo elétrico devido às suas cargas) com a imunodetecção (um método que usa anticorpos para detectar especificamente outras moléculas, chamadas de antígenos).

Neste processo, uma amostra contendo proteínas é colocada em um gel e uma corrente elétrica é aplicada. As proteínas movem-se através do gel com velocidades diferentes, dependendo de suas cargas e tamanhos moleculares. Isso resulta em bandas separadas de proteínas no gel. Em seguida, os anticorpos específicos para as proteínas de interesse são adicionados ao gel. Esses anticorpos se ligam às proteínas correspondentes, formando complexos visíveis que podem ser detectados e analisados.

A imunoeletroforese é uma técnica útil em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico, especialmente na área de doenças relacionadas às proteínas, como distúrbios autoimunes, doenças neurológicas e câncer.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

O Rearranjo Gênico do Linfócito T (T Cell Receptor Gene Rearrangement) refere-se a um processo normal e essencial na maturação dos linfócitos T, um tipo importante de células do sistema imune adaptativo em mamíferos. Durante o desenvolvimento dos linfócitos T no timo, as suas células progenitoras sofrem rearranjos genéticos complexos e específicos que permitem a produção de um vasto repertório de receptores de linfócitos T (TCRs) diversos.

Esses receptores desempenham um papel crucial na detecção e resposta a antígenos específicos, permitindo que os linfócitos T identifiquem e eliminem células infectadas por patógenos ou células tumorais. O processo de rearranjo gênico envolve a quebra e posterior reconexão de segmentos de genes que codificam as regiões variáveis dos TCRs, resultando em milhões de combinações potenciais e, assim, garantindo a diversidade antigénica necessária para uma resposta imune eficaz.

No entanto, anomalias neste processo podem levar ao desenvolvimento de neoplasias hematológicas, como leucemias e linfomas de linfócitos T, em que os rearranjos gênicos anormais levam à produção de receptores de linfócitos T anômalos ou excessivamente ativos, contribuindo para a proliferação desregulada e persistência das células tumorais. Portanto, o estudo dos padrões de rearranjo gênico em linfócitos T pode fornecer informações importantes sobre a patogênese dessas doenças e pode ser útil na identificação de biomarcadores para diagnóstico e terapia.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Na genética humana, a expressão "Cromossomos Humanos 6-12 e X" geralmente se refere a um grupo de autossomas (cromossomos não sexuais) e um cromossomo sexual que desempenham um papel importante no nosso genoma. Aqui está uma definição médica resumida para cada um deles:

1. Cromossomo 6: Este autossomo contém cerca de 170 milhões de pares de bases e é o local de aproximadamente 1.200 genes. Algumas regiões importantes neste cromossomo incluem o complexo principal de histocompatibilidade (MHC), que desempenha um papel crucial no sistema imunológico ao ajudar o corpo a diferenciar as células próprias das estrangeiras.
2. Cromossomo 7: Com aproximadamente 159 milhões de pares de bases e cerca de 1.300 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a fibrose cística (localizada no braço longo do cromossomo 7).
3. Cromossomo 8: Este autossomo é composto por cerca de 146 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 1.000 genes. O gene DRD4, associado ao transtorno do déficit de atenção/hiperatividade (TDAH), está localizado neste cromossomo.
4. Cromossomo 9: Com aproximadamente 138 milhões de pares de bases e cerca de 1.100 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a anemia de Cooley (doença de déficit de ferro).
5. Cromossomo 10: Este autossomo é composto por cerca de 135 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 800 genes. O gene APOE, associado à doença de Alzheimer, está localizado neste cromossomo.
6. Cromossomo 11: Com aproximadamente 134 milhões de pares de bases e cerca de 1.200 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a síndrome de Wilms (câncer renal em crianças).
7. Cromossomo 12: Este autossomo é composto por cerca de 133 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 900 genes. O gene WT1, associado à síndrome de Wilms, está localizado neste cromossomo.
8. Cromossomo 13: Com aproximadamente 115 milhões de pares de bases e cerca de 900 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a síndrome de Waardenburg (anormalidades faciais e auditivas).
9. Cromossomo 14: Este autossomo é composto por cerca de 107 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 700 genes. O gene MYBPC3, associado à doença cardíaca hipertrófica, está localizado neste cromossomo.
10. Cromossomo 15: Com aproximadamente 102 milhões de pares de bases e cerca de 700 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a síndrome de Prader-Willi (desenvolvimento anormal).
11. Cromossomo 16: Este autossomo é composto por cerca de 90 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 800 genes. O gene BRCA1, associado ao câncer de mama e ovário, está localizado neste cromossomo.
12. Cromossomo 17: Com aproximadamente 81 milhões de pares de bases e cerca de 600 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a síndrome de Huntington (doença neurológica progressiva).
13. Cromossomo 18: Este autossomo é composto por cerca de 76 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 250 genes. O gene SMA, associado à atrofia muscular espinal, está localizado neste cromossomo.
14. Cromossomo 19: Com aproximadamente 64 milhões de pares de bases e cerca de 1300 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a síndrome de Alport (doença renal hereditária).
15. Cromossomo 20: Este autossomo é composto por cerca de 62 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 800 genes. O gene Duchenne, associado à distrofia muscular de Duchenne, está localizado neste cromossomo.
16. Cromossomo 21: Com aproximadamente 47 milhões de pares de bases e cerca de 300 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a síndrome de Down (trissomia do cromossomo 21).
17. Cromossomo 22: Este autossomo é composto por cerca de 51 milhões de pares de bases e abriga aproximadamente 600 genes. O gene Phenylketonuria, associado à fenilcetonúria, está localizado neste cromossomo.
18. Cromossomo X: Com aproximadamente 155 milhões de pares de bases e cerca de 1000 genes, este autossomo contém loci para várias doenças genéticas, como a hemofilia A e B, distrofia muscular de Becker, síndrome de Turner, entre outras.
19. Cromossomo Y: Com aproximadamente 59 milhões de pares de bases e cerca de 200 genes, este autossomo contém loci para a determinação do sexo masculino.

Os antígenos CD (ou marcadores de cluster de diferenciação) são proteínas presentes na superfície das células imunes, especialmente os leucócitos (glóbulos brancos). Eles desempenham um papel importante na regulação da resposta imune e na ativação do sistema imunológico.

Existem mais de 300 antígenos CD identificados até agora, sendo que alguns deles são específicos para determinados tipos de células imunes. Por exemplo, o antígeno CD4 é predominantemente encontrado em linfócitos T auxiliares e ajuda a regular a resposta imune contra vírus e bactérias, enquanto que o antígeno CD8 é expresso principalmente em células citotóxicas e desempenha um papel importante na destruição de células infectadas por vírus ou cancerosas.

A determinação dos antígenos CD pode ser útil no diagnóstico e classificação de diferentes doenças, como imunodeficiências, infecções e cânceres. Além disso, a análise dos antígenos CD também pode ser utilizada para monitorar a eficácia da terapia imunológica em pacientes com doenças autoimunes ou câncer.

Oncogenes são genes que, quando mutados ou sobre-expressos, podem levar ao desenvolvimento de câncer. Eles desempenham um papel fundamental no controle da proliferação e diferenciação celular. Normalmente, os oncogenes estão inativos ou são expressos em níveis baixos em células saudáveis. No entanto, certas mutações ou alterações na regulação dos oncogenes podem resultar em sua ativação constitutiva ou sobre-expressão, levando ao crescimento celular descontrolado e, eventualmente, à formação de tumores malignos.

Os oncogenes podem ser originados a partir de genes normais (proto-oncogenes) que sofrem mutações ou rearranjos cromossômicos, ou por meio da integração de vírus oncogênicos no genoma celular. Alguns exemplos de oncogenes incluem HER2/neu, src, ras, myc e epidermal growth factor receptor (EGFR). A descoberta e o estudo dos oncogenes têm sido fundamentais para a compreensão da patogênese do câncer e para o desenvolvimento de novas terapias dirigidas contra o câncer.

Em medicina e biologia molecular, a expressão genética refere-se ao processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. É o mecanismo fundamental pelos quais os genes controlam as características e funções de todas as células. A expressão genética pode ser regulada em diferentes níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, tradução do RNA em proteínas e modificações pós-tradução das proteínas. A disregulação da expressão genética pode levar a diversas condições médicas, como doenças genéticas e câncer.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

Proteínas de choque térmico (HSP, do inglês Heat Shock Proteins) são proteínas altamente conservadas encontradas em células de todos os organismos vivos, desempenhando um papel crucial na proteção e manutenção da integridade celular. Elas recebem o nome de "proteínas de choque térmico" porque sua expressão geralmente é induzida por exposição a condições estressoras, como altas temperaturas, hipóxia, radiação, infecções e toxinas.

As HSPs auxiliam no processo de dobragem e montagem das proteínas, impedindo que elas se agreguem e formem estruturas anormais ou inativas. Além disso, durante situações de estresse celular, as HSPs desempenham um papel crucial na reparação e refoldamento das proteínas danificadas, bem como no processo de degradação das proteínas irreversivelmente danificadas.

Existem diferentes classes de proteínas de choque térmico, classificadas com base em seu peso molecular e funções específicas. Algumas das famílias mais conhecidas de HSPs incluem:

1. HSP70: Essas proteínas auxiliam no processo de dobragem e transporte de proteínas através da membrana mitocondrial ou do retículo endoplasmático rugoso.
2. HSP90: As proteínas HSP90 estão envolvidas em diversos processos celulares, como a regulação da atividade enzimática, o transporte de proteínas e a resposta ao estresse.
3. HSP60: Essas proteínas são encontradas principalmente no interior dos mitocôndrias e desempenham um papel importante na dobragem e montagem das proteínas mitocondriais.
4. HSP100: As proteínas HSP100 são responsáveis pela dissolução de agregados proteicos e pelo processo de reparo de proteínas danificadas.
5. Smaller HSPs (sHSPs): Essas proteínas possuem pesos moleculares menores, geralmente entre 12 a 43 kDa, e estão envolvidas na proteção das proteínas contra o agregado e no processo de refoldamento.

As proteínas de choque térmico desempenham um papel crucial em diversos processos celulares e são essenciais para a sobrevivência e adaptação às condições adversas, como o estresse térmico, o estresse oxidativo e a exposição a agentes tóxicos.

Os fatores de transcrição são proteínas que desempenham um papel fundamental na regulação da expressão gênica, ou seja, no processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA mensageiro (RNAm), que por sua vez serve como modelo para a síntese de proteínas. Esses fatores se ligam especificamente a sequências de DNA no promotor ou outros elementos regulatórios dos genes, e recrutam enzimas responsáveis pela transcrição do DNA em RNAm. Além disso, os fatores de transcrição podem atuar como ativadores ou repressores da transcrição, dependendo das interações que estabelecem com outras proteínas e cofatores. A regulação dessa etapa é crucial para a coordenação dos processos celulares e o desenvolvimento de organismos.

O centro germinativo é uma estrutura em embriones e tecidos em desenvolvimento que contém células madre capazes de se dividir e diferenciar em diferentes tipos celulares, desempenhando um papel crucial no crescimento e desenvolvimento dos organismos. No contexto da dermatologia, o centro germinativo refere-se especificamente à região na base do folículo piloso onde as células madre se dividem e diferenciam em células que formam o cabelo. Lesões ou distúrbios no centro germinativo podem levar a anormalidades no crescimento dos cabelos, como calvície ou excesso de cabelo.

As "Cadeias Leves de Miosina" (em inglês, "Light Chains of Myosin") são pequenas proteínas globulares que se ligam às extremidades dos braços da proteína maior myosin, localizada nas miofibrilhas dos sarcômeros dos músculos. Existem dois tipos de cadeias leves de myosin: a LC1 (também conhecida como alfa-helicoidal) e a LC2 (também chamada de troponina T-interaçãodépendente).

A função principal das cadeias leves de myosin é regular a atividade da ATPase do myosin, o que influencia a capacidade do músculo se contrair. Além disso, as cadeias leves desempenham um papel importante na regulação da contração muscular, especialmente durante a relação entre o cálcio e a troponina.

Apesar de serem chamadas de "leves", elas são relativamente pequenas em comparação com as outras subunidades do complexo myosin. Sua importância é fundamental para a compreensão da biologia muscular e das doenças relacionadas às disfunções dos músculos.

'Especificidade da Espécie' (em inglês, "Species Specificity") é um conceito utilizado em biologia e medicina que se refere à interação ou relacionamento exclusivo ou preferencial de uma determinada molécula, célula, tecido, microorganismo ou patógeno com a espécie à qual pertence. Isso significa que essa entidade tem um efeito maior ou seletivamente mais ativo em sua própria espécie do que em outras espécies.

Em termos médicos, especificidade da espécie é particularmente relevante no campo da imunologia, farmacologia e microbiologia. Por exemplo, um tratamento ou vacina pode ser específico para uma determinada espécie de patógeno, como o vírus da gripe humana, e ter menos eficácia em outras espécies de vírus. Além disso, certos medicamentos podem ser metabolizados ou processados de forma diferente em humanos do que em animais, devido à especificidade da espécie dos enzimas envolvidos no metabolismo desses fármacos.

Em resumo, a especificidade da espécie é um princípio importante na biologia e medicina, uma vez que ajuda a compreender como diferentes entidades interagem com as diversas espécies vivas, o que pode influenciar no desenvolvimento de estratégias terapêuticas e profilaxia de doenças.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Os genes BCL-2 (B-cell lymphoma 2) são um grupo de genes que codificam proteínas envolvidas na regulação da morte celular programada, ou apoptose. A proteína Bcl-2 é uma proteína anti-apoptótica que desempenha um papel importante na manutenção da viabilidade das células ao inibir a ativação de enzimas chamadas caspases, que são responsáveis pela degradação dos componentes celulares durante o processo de apoptose.

O gene BCL-2 pode ser sobreexpresso em vários tipos de câncer, incluindo linfomas e leucemias, o que resulta em uma resistência à apoptose e promoção da sobrevivência celular. Isso pode contribuir para a progressão do câncer e tornar as células tumorais resistentes ao tratamento com radiação e quimioterapia.

A descoberta do gene BCL-2 foi importante no desenvolvimento de terapias dirigidas contra o câncer, como a terapia CAR-T, que visa eliminar as células tumorais por meio da indução de apoptose.

A expressão "família multigênica" não é exatamente um termo médico estabelecido, mas às vezes é usado em contextos genéticos e genómicos para se referir a famílias (ou grupos de parentesco) em que existem múltiplos genes (geralmente relacionados a uma condição ou traço específicos) que estão sendo estudados ou analisados. Neste contexto, o termo "multigênico" refere-se à presença de mais de um gene relevante dentro da família.

No entanto, é importante notar que a definição e o uso desse termo podem variar dependendo do contexto específico e dos pesquisadores envolvidos. Em alguns casos, "família multigênica" pode ser usado para descrever famílias em que vários indivíduos têm diferentes mutações em genes associados a uma condição genética específica. Em outros casos, isso pode simplesmente se referir a famílias em que vários genes estão sendo investigados ou analisados, independentemente de sua relação com qualquer condição ou traço particular.

Em resumo, "família multigênica" é um termo geral usado para descrever famílias (ou grupos de parentesco) em que existem múltiplos genes relevantes, mas a definição e o uso podem variar dependendo do contexto específico.

As "Células Tumorais Cultivadas" referem-se a células cancerosas que são removidas do tecido tumoral de um paciente e cultivadas em laboratório, permitindo o crescimento e multiplicação contínua fora do corpo humano. Essas células cultivadas podem ser utilizadas para uma variedade de propósitos, incluindo a pesquisa básica do câncer, o desenvolvimento e teste de novos medicamentos e terapias, a análise da sensibilidade a drogas e a predição da resposta ao tratamento em pacientes individuais.

O processo de cultivo de células tumorais envolve a separação das células cancerosas do tecido removido, seguida pela inoculação delas em um meio de cultura adequado, que fornece nutrientes e fatores de crescimento necessários para o crescimento celular. As células cultivadas podem ser mantidas em cultura por períodos prolongados, permitindo a observação de seu comportamento e resposta a diferentes condições e tratamentos.

É importante notar que as células tumorais cultivadas podem sofrer alterações genéticas e fenotípicas em relação às células cancerosas originais no corpo do paciente, o que pode afetar sua resposta a diferentes tratamentos. Portanto, é crucial validar os resultados obtidos em culturas celulares com dados clínicos e experimentais adicionais para garantir a relevância e aplicabilidade dos achados.

Neprilisina é uma enzima importante encontrada principalmente nas membranas celulares dos rins, coração e cérebro. Ela desempenha um papel crucial na regulação de vários sistemas hormonais e do sistema nervoso. A neprilisina é capaz de quebrar down diversos péptidos (pequenas moléculas proteicas) ativos, incluindo a angiotensina II, bradicinina, encefalinas e outros. Essa atividade enzimática ajuda a regular a pressão arterial, a função renal, a inflamação e a dor. Alterações na atividade da neprilisina têm sido associadas a várias condições clínicas, como hipertensão, insuficiência cardíaca e doenças neurodegenerativas.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Cariotipagem é um exame laboratorial que consiste em analisar o cariótipo, ou seja, a composição cromossômica de uma pessoa. Isso é feito por meio de técnicas de cultura celular e coloração especial dos cromossomos, permitindo identificar sua forma, tamanho e número. Dessa forma, é possível diagnosticar alterações genéticas estruturais e numéricas, como síndromes, aneuploidias (como a Síndrome de Down) e outras anomalias cromossômicas que podem estar relacionadas a determinados problemas de saúde ou predisposição a doenças. É uma ferramenta importante em genética clínica para o diagnóstico, counseling e planejamento terapêutico em diversas situações, como na aconselhamento pré-natal, investigação de esterilidade, diagnóstico de doenças genéticas e pesquisa científica.

Anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imune em resposta à presença de substâncias estrangeiras, chamadas antígenos. Esses antígenos podem ser vírus, bactérias, fungos, parasitas ou outras partículas estranhas, incluindo toxinas e substâncias nocivas. Os anticorpos se ligam especificamente a esses antígenos, neutralizando-os ou marcando-os para serem destruídos por outras células do sistema imune.

Existem diferentes tipos de anticorpos, cada um com uma função específica no organismo. Os principais tipos são:

1. IgG: São os anticorpos mais abundantes no sangue e fluido corporal. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções bacterianas e virais, além de neutralizar toxinas e atuar no processo de fagocitose (ingestão e destruição de partículas estrangeiras por células imunes).
2. IgM: São os primeiros anticorpos a serem produzidos em resposta a uma infecção. Eles são grandes e hexaméricos, o que significa que se ligam a múltiplos antígenos ao mesmo tempo, promovendo a ativação do sistema imune e a destruição dos patógenos.
3. IgA: Esses anticorpos são encontrados principalmente nas membranas mucosas, como nos pulmões, intestinos e glândulas lacrimais. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, além de neutralizar toxinas e outros antígenos que entram em contato com as mucosas.
4. IgE: São anticorpos associados às reações alérgicas e à defesa contra parasitas. Eles se ligam a mastócitos e basófilos, células do sistema imune que liberam histaminas e outros mediadores inflamatórios em resposta a estímulos antigênicos, causando sintomas alérgicos como prurido, lacrimejamento e congestão nasal.

Em resumo, os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa contra infecções e outros agentes estranhos. Eles se ligam a antígenos específicos e promovem a ativação do sistema imune, a fagocitose e a destruição dos patógenos. Cada tipo de anticorpo tem suas próprias características e funções, mas todos eles trabalham em conjunto para manter a integridade do organismo e protegê-lo contra doenças.

Anticorpos antivirais são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta a uma infecção viral. Eles são específicos para um determinado tipo de vírus e sua função principal é neutralizar ou marcar o vírus para que outras células do sistema imunológico possam destruí-lo.

Os anticorpos se ligam a proteínas presentes na superfície do vírus, chamadas de antígenos, formando um complexo imune. Isso pode impedir que o vírus infecte outras células, pois a ligação do anticorpo ao antígeno muda a forma do vírus, tornando-o incapaz de se ligar e entrar nas células alvo. Além disso, os complexos imunes formados por anticorpos e vírus podem ser reconhecidos e destruídos por outras células do sistema imunológico, como macrófagos e neutrófilos.

A produção de anticorpos antivirais é uma parte importante da resposta imune adaptativa, o que significa que o corpo é capaz de "aprender" a se defender contra infecções virais específicas e produzir uma resposta imune mais rápida e forte em infecções futuras. A memória imunológica é desenvolvida durante a primeira exposição a um vírus, resultando na produção de células B de memória que podem rapidamente se diferenciar em plasmablastos e plasma celular produtores de anticorpos quando o indivíduo é re-exposto ao mesmo vírus.

Em resumo, os anticorpos antivirais são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta a infecções virais, que se ligam a antígenos virais e neutralizam ou marcam o vírus para destruição por outras células do sistema imunológico. A produção de anticorpos antivirais é uma parte importante da resposta imune adaptativa, fornecendo proteção duradoura contra infecções virais específicas.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

O Código Genético é a sequência específica de nucleotídeos nas moléculas de DNA (ou RNA em alguns virus) que contém as instruções para sintetizar proteínas. Esses nucleotídeos estão organizados em grupos de três, chamados codões, que correspondem a um aminoácido específico ou à instrução para iniciar ou interromper a tradução da sequência de DNA em uma cadeia polipeptídica. Dessa forma, o código genético é responsável por determinar a sequência de aminoácidos nas proteínas, que por sua vez desempenham funções vitais no organismo e estão envolvidas em praticamente todos os processos celulares.

Os subfragmentos de miosina são pequenas porções de proteínas da miosina, uma importante molécula envolvida na contração muscular. A miosina é uma proteína grande e complexa que possui diferentes domínios funcionais. Quando a miosina é quebrada em subunidades menores por meio de técnicas bioquímicas, ela se divide em dois principais subfragmentos:

1. Subframento 1 (S1): Esta é a parte da miosina que interage diretamente com a actina durante a contração muscular. Possui aproximadamente 100.000 Da e consiste em uma cabeça globular e um braço flexível. A cabeça globular contém sítios de ligação à ATP, actina e cálcio, enquanto o braço flexível é responsável pela interação com a estrutura da miosina chamada de cauda.
2. Subframento 2 (S2): É uma porção alongada e flexível que conecta os subfragmentos S1 à cauda da molécula de miosina. A região S2 é responsável pela interação com outras moléculas de miosina, formando assim as estruturas chamadas de fibrilhas e miofibrilhas nos músculos.

A análise dos subfragmentos de miosina tem sido fundamental para a compreensão da biologia molecular da contração muscular e do mecanismo de interação entre a actina e a miosina durante o processo de contracção.

A agamaglobulinemia é uma rara condição genética em que o sistema imunológico está deficiente devido à falta de produção de certos anticorpos, também conhecidos como imunoglobulinas. Isso acontece porque as pessoas com agamaglobulinemia têm um número reduzido ou ausente de células B maduras, que são responsáveis pela produção desses anticorpos.

Existem vários tipos de agamaglobulinemia, mas a forma mais comum é a agamaglobulinemia ligada ao X (XLA), também conhecida como hipogammaglobulinemia do tipo Bruton. Esta condição é herdada de forma recessiva e afeta predominantemente homens, pois o gene defeituoso está localizado no cromossomo X.

As pessoas com agamaglobulinemia são mais susceptíveis a infecções bacterianas recorrentes, especialmente das vias respiratórias superiores e do trato gastrointestinal. Além disso, elas podem desenvolver complicações autoimunes e reações adversas a medicamentos.

O tratamento para a agamaglobulinemia geralmente consiste em administração regular de imunoglobulinas por via intravenosa ou subcutânea, para substituir os anticorpos faltantes e prevenir infecções. Também pode ser necessário tratamento antibiótico profilático para prevenir infecções recorrentes.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

Sensibilidade e especificidade são conceitos importantes no campo do teste diagnóstico em medicina.

A sensibilidade de um teste refere-se à probabilidade de que o teste dê um resultado positivo quando a doença está realmente presente. Em outras palavras, é a capacidade do teste em identificar corretamente as pessoas doentes. Um teste com alta sensibilidade produzirá poucos falso-negativos.

A especificidade de um teste refere-se à probabilidade de que o teste dê um resultado negativo quando a doença está realmente ausente. Em outras palavras, é a capacidade do teste em identificar corretamente as pessoas saudáveis. Um teste com alta especificidade produzirá poucos falso-positivos.

Em resumo, a sensibilidade de um teste diz-nos quantos casos verdadeiros de doença ele detecta e a especificidade diz-nos quantos casos verdadeiros de saúde ele detecta. Ambas as medidas são importantes para avaliar a precisão de um teste diagnóstico.

A "biblioteca genética" é um conceito utilizado em biologia molecular e genômica para se referir a uma coleção de fragmentos de DNA ou RNA que contêm genes ou sequências regulatórias de interesse. Essas bibliotecas gênicas podem ser criadas por meio de técnicas de clonagem molecular, em que os fragmentos de DNA ou RNA são inseridos em vetores de clonagem, como plasmídeos ou fagos, que permitem a replicação e manutenção dos fragmentos em bactérias hospedeiras.

Existem diferentes tipos de bibliotecas genéticas, dependendo do material de partida e do objetivo da análise. Algumas das mais comuns incluem:

1. Biblioteca genômica: uma coleção de fragmentos de DNA genômico clonados a partir de um organismo ou tecido específico. Essa biblioteca pode ser utilizada para estudar a estrutura e organização do genoma, bem como para identificar genes específicos ou sequências regulatórias.
2. Biblioteca complementar de DNA (cDNA): uma coleção de fragmentos de DNA complementares aos ARNs mensageiros (mRNAs) presentes em um tecido ou célula específica. Essas bibliotecas são úteis para identificar genes que estão sendo expressos em determinadas condições ou estágios do desenvolvimento.
3. Biblioteca fosfatídico 3'-cinase (PI3K): uma coleção de fragmentos de DNA que contém sequências regulatórias específicas para a ativação da enzima PI3K, envolvida em diversos processos celulares, como proliferação e sobrevivência celular.

As bibliotecas genéticas são uma ferramenta essencial na pesquisa genômica e molecular, pois permitem a identificação e análise de genes e sequências regulatórias específicas em diferentes tecidos e organismos. Além disso, elas podem ser utilizadas no desenvolvimento de terapias gene-direcionadas para doenças genéticas ou cancerígenas.

Beta-2 microglobulin (β2M) é um pequeno polipêptido que está presente na superfície de quase todas as células nucléadas do corpo humano. É uma componente constante do complexo principal de histocompatibilidade classe I (MHC-I), que desempenha um papel fundamental no sistema imunológico ao apresentar peptídeos endógenos às células T citotóxicas.

A β2M se liga covalentemente a uma cadeia pesada alpha (α) para formar o heterodímero MHC-I, que é expresso na membrana celular. Além disso, β2M também pode ser encontrado livremente circulando no plasma sanguíneo e no líquido cerebrospinal.

A concentração séria de β2M é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar a função renal, uma vez que é filtrada pelo glomérulo renal e metabolizada principalmente no túbulo proximal. Portanto, níveis elevados de β2M no sangue podem indicar disfunção renal ou outras condições patológicas, como doenças hematológicas e neoplásicas.

O complexo antígeno-anticorpo é um termo usado em medicina e biologia para se referir à ligação específica entre um antígeno (substância estrangeira que induz uma resposta imune) e um anticorpo (proteínas produzidas pelos sistemas imunológico em resposta a um antígeno). Quando um antígeno entra no corpo, as células do sistema imune produzem anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos se ligam aos epítopos (regiões reconhecíveis) no antígeno, formando um complexo antígeno-anticorpo. Esse complexo desempenha um papel importante na resposta imune do corpo à substância estrangeira.

Linfoma de Célula do Manto (LCM) é um tipo raro de câncer de sangue que afeta as células B maduras, especificamente as células do manto que circundam os folículos dos gânglios linfáticos. É classificado como um linfoma não Hodgkin de células B de baixa grau ou indolente, o que significa que cresce e se propaga relativamente devagar. No entanto, o linfoma de célula do manto pode ser difícil de tratar eficazmente, pois tem a tendência de se infiltrar em tecidos profundos e disseminar-se (espalhar) por todo o corpo, incluindo órgãos vitais como o baço, fígado e medula óssea.

Os sintomas do linfoma de célula do manto podem variar consideravelmente entre os indivíduos, mas geralmente incluem:

- Aumento involuntário de peso
- Febre persistente
- Sudorese noturna excessiva
- Fadiga crônica e falta de ar
- Inchaço dos gânglios linfáticos no pescoço, axilas ou virilha
- Dores abdominais e perda de apetite

A causa exata do linfoma de célula do manto ainda é desconhecida, mas acredita-se que envolva uma combinação de fatores genéticos e ambientais. O tratamento geralmente consiste em quimioterapia, radioterapia ou terapia dirigida, dependendo do estágio da doença e da saúde geral do paciente. Em alguns casos, um transplante de medula óssea pode ser recomendado para pacientes que respondem mal ao tratamento inicial ou apresentam recidiva (ressurgimento) da doença.

O rearranjo gênico da cadeia beta dos receptores de antígenos dos linfócitos T é um processo fundamental na diferenciação e desenvolvimento dos linfócitos T, que são um tipo importante de células do sistema imune adaptativo em vertebrados.

Durante o desenvolvimento dos linfócitos T no timo, as células sofrem uma série de rearranjos genéticos complexos envolvendo genes que codificam as regiões variáveis das cadeias beta dos receptores de antígenos dos linfócitos T (TCRs). Esses receptores desempenham um papel crucial na reconhecimento e resposta a antígenos específicos.

O processo de rearranjo gênico envolve a quebra e posterior recombinação de segmentos de DNA (V, D e J) localizados nas regiões variáveis dos genes da cadeia beta do TCR. Esses rearranjos resultam em uma grande diversidade de sequências de aminoácidos nas regiões variáveis dos TCRs, permitindo que os linfócitos T reconheçam e respondam a um vasto repertório de antígenos.

No entanto, é importante ressaltar que erros nesses processos de rearranjo gênico podem levar ao desenvolvimento de linfomas e outras neoplasias hematológicas malignas. Portanto, o controle e a regulação adequados desse processo são essenciais para a homeostase do sistema imune e para prevenir a ocorrência de doenças.

As alfa-globulinas são um tipo de proteína presente no sangue humano. Elas são produzidas principalmente pelo fígado e, em menor extensão, por outros tecidos do corpo. As alfa-globulinas incluem várias proteíninas, como a alpha-1-antitripsina, a alpha-1-acid glicoproteína e a alpha-2-macroglobulina.

Essas proteínas desempenham um papel importante na defesa do organismo contra infecções e no processo de coagulação sanguínea. Além disso, elas também estão envolvidas em outras funções importantes, como a regulação da resposta imune e o metabolismo de lipoproteínas.

Alterações nos níveis de alfa-globulinas podem ser indicativas de determinadas condições de saúde, como doenças hepáticas, inflamação crônica ou distúrbios imunológicos. No entanto, é importante lembrar que os níveis dessas proteínas podem ser afetados por vários fatores e, portanto, um exame de sangue sozinho geralmente não é suficiente para diagnosticar uma doença específica. É necessário considerar os resultados em conjunto com outros exames e avaliações clínicas.

Em termos médicos, um "componente secretório" refere-se a uma parte ou fragmento de uma proteína ou molécula que é responsável por sua função secretória. As células produzem frequentemente proteínas que contêm um domínio ou região específica que permite que essas proteínas sejam secretadas fora da célula, onde podem desempenhar suas funções biológicas importantes.

Este componente secretório é frequentemente uma sequência de aminoácidos ou um domínio estrutural particular que interage com outras moléculas na célula para facilitar o processo de secreção. Em alguns casos, esse componente pode ser clivado (recortado) da proteína maior antes da secreção, resultando em uma forma ativa menor que é liberada para realizar sua função.

Em resumo, o componente secretório é uma parte crucial de muitas proteínas e moléculas que permite a sua secreção fora da célula, desempenhando assim um papel fundamental em diversos processos biológicos importantes, como a comunicação celular, a resposta imune e a digestão.

Exões são sequências de DNA que codificam proteínas e são intercaladas com sequências não-codificantes chamadas intrões. Durante a transcrição do DNA para RNA mensageiro (mRNA), tanto os exões quanto os intrões são transcritos no primeiro RNA primário. No entanto, antes da tradução do mRNA em proteínas, o mRNA sofre um processo chamado splicing, no qual os intrões são removidos e as extremidades dos exões são ligadas entre si, formando a sequência contínua de códigos que será traduzida em uma proteína. Assim, os exões representam as unidades funcionais da estrutura primária do RNA mensageiro e codificam as partes das proteínas.

A definição médica de "Análise de Sequência de DNA" refere-se ao processo de determinação e interpretação da ordem exata dos nucleotídeos (adenina, timina, citosina e guanina) em uma molécula de DNA. Essa análise fornece informações valiosas sobre a estrutura genética, função e variação de um gene ou genoma inteiro. É amplamente utilizada em diversas áreas da medicina, biologia e pesquisa genética para fins como diagnóstico de doenças hereditárias, identificação de suspeitos em investigações forenses, estudos evolucionários, entre outros.

Neoplasia residual é um termo usado em patologia e medicina para se referir à presença de células tumorais malignas restantes após o tratamento oncológico, como cirurgia ou radioterapia. Refere-se ao tecido neoplásico que permanece após o procedimento ter sido realizado, e não foi completamente removido ou destruído. A presença de neoplasia residual pode indicar um risco maior de recidiva do câncer ou metástase, dependendo do tipo de câncer e da extensão da doença. É importante monitorar a evolução clínica do paciente para detectar possíveis recidivas ou progressões da doença.

Íntrons são sequências de nucleotídeos que são encontradas dentro do DNA e RNA em organismos vivos. Eles são removidos durante o processamento dos pré-mRNAs (ARN mensageiro primário) no núcleo das células eucarióticas, através de um processo chamado splicing, resultando no mRNA maduro que é traduzido em proteínas.

Os íntrons geralmente não codificam para proteínas e podem ser considerados "regiões não-codificantes" do DNA ou RNA. No entanto, eles desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica, uma vez que sua presença ou ausência pode influenciar a estrutura e função dos mRNAs e das proteínas resultantes.

Além disso, alguns íntrons contêm sinalizadores importantes para o processamento do RNA, como locais de ligação para as enzimas envolvidas no splicing e sinais para a direcionar a exportação do mRNA para o citoplasma. Portanto, embora os íntrons não codifiquem proteínas, eles desempenham um papel fundamental na regulação da expressão gênica e no processamento do RNA em células eucarióticas.

Os Receptores Fc são proteínas encontradas na superfície de células do sistema imune, como neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles se ligam à região Fc (fragmento cristalizável) de anticorpos específicos, que são ativados em resposta a patógenos ou outras substâncias estranhas no corpo. A ligação dos receptores Fc aos anticorpos ativa uma série de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos e liberação de moléculas pro-inflamatórias. Existem diferentes tipos de receptores Fc que se ligam a diferentes classes de anticorpos (IgA, IgE, IgG e IgM), e cada um desencadeia respostas imunes específicas.

Em medicina, o termo "soros imunes" refere-se a indivíduos que desenvolveram imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente após ter sofrido de uma infecção prévia ou por meio de vacinação. Nestes indivíduos, o sistema imune é capaz de reconhecer e destruir agentes infecciosos específicos, fornecendo proteção contra a doença subsequente causada pelo mesmo patógeno.

A palavra "soros" deriva do grego antigo "sýros", que significa "pomo de fermentação" ou "líquido amarelo". Neste contexto, o termo "soros imunes" é um pouco enganoso, uma vez que não se refere a um líquido amarelo específico relacionado à imunidade. Em vez disso, o termo tem sido historicamente utilizado para descrever populações de pessoas que tiveram exposição significativa a determinada doença e desenvolveram imunidade como resultado.

Um exemplo clássico de soros imunes é a população adulta em países onde a varicela (catapora) é endémica. A maioria dos adultos nessas regiões teve exposição à varicela durante a infância e desenvolveu imunidade natural contra a doença. Assim, esses indivíduos são considerados soros imunes à varicela e geralmente não desenvolverão a forma grave da doença se expostos ao vírus novamente.

Em resumo, "soros imunes" é um termo médico que descreve pessoas com imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente devido à exposição prévia ou vacinação.

Os genes reguladores são sequências específicas de DNA que desempenham um papel crucial na regulação da expressão gênica. Eles não codificam para proteínas, mas em vez disso, produzem moléculas de ARN não-codificantes, como microRNAs e ARNs longos não-codificantes (lncRNAs), ou atuam como sítios de ligação para fatores de transcrição. Esses genes reguladores controlam a taxa e o momento em que outros genes são ativados ou desativados, permitindo assim a coordenação espacial e temporal da expressão gênica. A disfunção desses genes pode levar a diversas doenças genéticas e complexas, incluindo câncer e transtornos neurológicos.

Proteínas de ligação à região de interação com a matriz (MARBPs, do inglês Matrix Attachment Region Binding Proteins) são proteínas que se ligam especificamente às regiões de interação com a matriz (MARs) no DNA. As MARs são sequências de DNA altamente conservadas e repetitivas que servem como pontos de ancoragem do DNA à matriz nuclear, uma estrutura tridimensional dentro do núcleo celular que fornece um ambiente organizado para a replicação, transcrição e reparo do DNA.

As MARBPs desempenham um papel importante na organização e função da cromatina, uma vez que a ligação delas às MARs pode influenciar a estrutura e a compactação do DNA, além de regular a expressão gênica. Algumas MARBPs também estão envolvidas em processos celulares como a replicação do DNA, o reparo de DNA e a mitose.

Existem diferentes tipos de MARBPs, cada uma com funções específicas e domínios de ligação à DNA distintos. Algumas proteínas de ligação à região de interação com a matriz incluem a proteína de ligação à região de interação com a matriz SATB1, a proteína de ligação à região de interação com a matriz CTCF e a proteína de ligação à região de interação com a matriz Lamin A/C.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

O Linfoma Difuso de Grandes Células B (DLBCL) é um tipo agressivo e invasivo de câncer nos linfonós ou tecido linfático. Ele ocorre quando as células B, que são um tipo de glóbulos brancos responsáveis por combater infecções, se tornam malignas e se multiplicam rapidamente, formando tumores em diferentes partes do corpo.

No DLBCL, as células B crescem descontroladamente e se acumulam em nódulos linfáticos, médula óssea, baço e outros órgãos, prejudicando sua função normal. O termo "difuso" refere-se à falta de uma estrutura distinta ou padrão nos tumores, o que os torna difíceis de serem diagnosticados e tratados.

Existem dois subtipos principais de DLBCL: o tipo "celular centroblástica" e o tipo "imunoblástica", sendo este último mais agressivo e com pior prognóstico. Além disso, o DLBCL pode ser classificado em função da expressão de marcadores moleculares específicos, como a proteína MYC e o gene Bcl-2, que podem influenciar no tratamento e na evolução da doença.

O tratamento do DLBCL geralmente consiste em quimioterapia associada à radioterapia ou imunoterapia, dependendo do estágio e extensão da doença, idade e condição geral do paciente. A taxa de cura varia entre 40% a 60%, sendo maior em pacientes com doença limitada e menor em pacientes com doença disseminada ou recidivante.

A "Análise Mutacional de DNA" é um método de exame laboratorial que consiste em identificar e analisar alterações genéticas, ou mutações, no DNA de uma pessoa. Essa análise pode ser aplicada a diferentes propósitos, como diagnosticar doenças genéticas, determinar a susceptibilidade a determinados transtornos, acompanhar a evolução de tumores ou avaliar a eficácia de terapias específicas.

O processo geralmente envolve a extração do DNA a partir de uma amostra biológica, seguida da amplificação e sequenciamento das regiões genéticas de interesse. Posteriormente, os dados são comparados com referências conhecidas para detectar quaisquer diferenças que possam indicar mutações. A análise mutacional do DNA pode ser realizada em diferentes níveis, desde a variação de um único nucleotídeo (SNVs - Single Nucleotide Variants) até à alteração estrutural complexa dos cromossomos.

Essa ferramenta é essencial no campo da medicina genética e tem ajudado a esclarecer muitos mistérios relacionados às causas subjacentes de diversas doenças, bem como fornecido informações valiosas sobre a resposta individual a tratamentos específicos. No entanto, é importante notar que a interpretação dos resultados requer conhecimento especializado e cautela, visto que algumas variações genéticas podem ter efeitos desconhecidos ou pouco claros sobre a saúde humana.

A "ativação linfocitária" é um termo usado em medicina e imunologia para descrever o processo em que as células do sistema imune, chamadas linfócitos, são ativadas e se tornam capazes de realizar suas funções específicas, como a produção de anticorpos ou a destruição de células infectadas ou tumorais.

Esse processo é iniciado quando os linfócitos entram em contato com um antígeno, uma substância estrangeira que desencadeia uma resposta imune. A interação entre o antígeno e o receptor de superfície do linfócito leva à ativação da célula, que começa a se dividir e a diferenciar em células especializadas.

A ativação linfocitária é um processo complexo que envolve uma série de sinais e mensageiros químicos, incluindo citocinas e quimiocinas, que auxiliam na comunicação entre as células do sistema imune. Essa comunicação é fundamental para a coordenação da resposta imune e para garantir que as células do sistema imune atuem de forma adequada para combater a infecção ou o tumor.

Em resumo, a "ativação linfocitária" refere-se ao processo em que as células do sistema imune, os linfócitos, são ativadas e se diferenciam em células especializadas capazes de realizar funções específicas de defesa imune.

A Doença de Hodgkin é um tipo específico de câncer no sistema imunológico que afeta os gânglios linfáticos, órgãos importantes para combater infecções. Ela ocorre quando se formam células anormais chamadas células de Reed-Sternberg dentro dos gânglios linfáticos. Essas células crescem e se dividem de forma descontrolada, levando ao crescimento de nódulos ou tumores nos gânglios linfáticos. A doença pode disseminar-se para outras partes do corpo através da circulação sanguínea.

Embora a causa exata da Doença de Hodgkin seja desconhecida, fatores como idade, sexo, tabagismo e antecedentes familiares podem aumentar o risco de desenvolvê-la. Os sintomas mais comuns incluem:

1. Inchaço indolor nos gânglios linfáticos do pescoço, axilas ou inguinal;
2. Febre;
3. Sudores noturnos;
4. Perda de peso involuntária;
5. Cansaço e fraqueza.

O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de uma biópsia dos gânglios linfáticos afetados, seguida de exames adicionais para avaliar a extensão da doença. O tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia e, em alguns casos, um transplante de medula óssea ou terapia dirigida. A Doença de Hodgkin tem alta taxa de cura quando diagnosticada e tratada adequadamente.

Em medicina, a afinidade dos anticorpos refere-se à força e especificidade com que um anticorpo se une a um antígeno específico. É uma medida da capacidade do anticorpo de se ligar firmemente ao seu alvo, o que é crucial para a neutralização ou eliminação do patógeno ou substância estranha. A afinidade dos anticorpos pode ser influenciada por vários fatores, incluindo a estrutura química e conformacional do antígeno e do anticorpo, bem como as condições ambientais, como o pH e a temperatura. Geralmente, quanto maior a afinidade de um anticorpo por um antígeno, mais específico e eficaz será no reconhecimento e resposta imune ao patógeno ou substância estranha.

O Herpesvirus Humano 4, também conhecido como Epstein-Barr Virus (EBV), é um tipo de vírus da família Herpesviridae que causa a infecção do humano. É mais conhecido por ser o agente etiológico do "bexigo", uma doença infecciosa comumente observada em crianças e adolescentes, caracterizada por febre, inflamação dos gânglios linfáticos, eritema na garganta e cansaço.

Após a infecção inicial, o EBV permanece latente no organismo durante toda a vida, podendo se reactivar em determinadas situações e causar doenças como mononucleose infecciosa (doença do bexigo) em adolescentes e jovens adultos. Além disso, está associado a diversos cânceres humanos, incluindo o linfoma de Burkitt, carcinomas nasofaríngeos e alguns tipos de linfomas.

A transmissão do EBV geralmente ocorre por contato com saliva ou fluidos corporais infectados, como durante a intimidade íntima ou compartilhamento de utensílios pessoais. O vírus é capaz de infectar diferentes tipos de células, incluindo células do sistema imune e células epiteliais, o que contribui para sua capacidade de persistir no organismo por longos períodos de tempo.

Os Receptores de Antígenos de Linfócitos T (TCRs, do inglês T Cell Receptor) são proteínas complexas encontradas na membrana plasmática dos linfócitos T, um tipo importante de células do sistema imune adaptativo. Eles desempenham um papel fundamental no reconhecimento e na resposta a antígenos específicos apresentados por células apresentadoras de antígenos (APCs).

Os TCRs são compostos por duas cadeias polipeptídicas, chamadas de cadeia alfa (α) e cadeia beta (β), ou em alguns casos, cadeia gama (γ) e delta (δ). Essas cadeias são formadas por recombinação somática de genes que codificam as regiões variáveis dos TCRs, o que permite a geração de uma diversidade enorme de sequências e, consequentemente, a capacidade de reconhecer um vasto repertório de antígenos.

A ligação do TCR a um complexo peptídeo-MHC (complexe majeur d'histocompatibilité, no francês; Major Histocompatibility Complex, em inglês) desencadeia uma cascata de sinais intracelulares que podem resultar na ativação do linfócito T e na indução de respostas imunes específicas. A interação entre o TCR e o complexo peptídeo-MHC é altamente seletiva e depende da complementariedade espacial e química entre as moléculas, garantindo assim a discriminação dos antígenos amigáveis (autólogos) dos inimigos (não-autólogos).

Em resumo, os Receptores de Antígenos de Linfócitos T são proteínas especializadas que permitem a detecção e resposta a antígenos específicos, desempenhando um papel crucial no funcionamento do sistema imune adaptativo.

As sequências reguladoras de ácido nucleico são trechos específicos de DNA ou RNA que desempenham um papel crucial na regulação da expressão gênica, isto é, no controle da ativação ou inibição da transcrição de genes em determinados tipos e momentos celulares. Elas funcionam por meio do recrutamento de fatores de transcrição e outras proteínas regulatórias que se ligam a essas sequências, influenciando assim a estrutura da cromatina e o processo de transcrição dos genes vizinhos. Existem diferentes tipos de sequências reguladoras, como promotor, enhancer, silenciador e insulador, cada uma com funções específicas no controle da expressão gênica.

Músculos são tecidos biológicos especializados no movimento corporal e geração de força. Eles estão presentes em animais com sistemas nervosos complexos, permitindo que esses organismos se movimentem de forma controlada e precisa. Existem três tipos principais de músculos no corpo humano: esqueléticos, lisos e cardíacos.

1. Músculos Esqueléticos: Esses músculos se conectam aos ossos e permitem que o esqueleto se mova. Eles são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e geralmente funcionam em pares antagonistas, permitindo que os movimentos sejam finamente ajustados.

2. Músculos Lisos: Esses músculos estão presentes nos órgãos internos, como o trato digestivo, vasos sanguíneos e brônquios. Eles são involuntários e controlados pelo sistema nervoso autônomo, permitindo que os órgãos se contraiam e relaxem para realizar funções específicas, como a contração do músculo liso uterino durante o parto.

3. Músculo Cardíaco: Esse tipo de músculo é exclusivo do coração e permite que ele se contrai e relaxe para bombear sangue pelo corpo. O músculo cardíaco é involuntário e funciona automaticamente, embora possa ser influenciado por hormônios e outros sinais nervosos.

Em geral, os músculos são compostos de células alongadas chamadas fibras musculares, que contêm proteínas contráteis como actina e miosina. Quando essas proteínas se ligam e deslizam uma em relação à outra, a fibra muscular se contrai, gerando força e movimento.

Biossíntese de proteínas é o processo pelo qual as células produzem proteínas. É uma forma complexa de biossíntese que consiste em duas etapas principais: transcrição e tradução.

1. Transcrição: Durante a transcrição, o DNA do gene que codifica a proteína desejada é transcrito em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm). Isso é feito por enzimas chamadas RNA polimerases, que "lerem" a sequência de nucleotídeos no DNA e sintetizam uma cópia complementar em ARN.

2. Tradução: Durante a tradução, o ARNm é usado como um modelo para sintetizar uma cadeia polipeptídica (a sequência de aminoácidos que formam a proteína). Isso ocorre em um organelo chamado ribossomo, onde os anticódons do ARN mensageiro se combinam com os codões correspondentes no ARN de transferência (ARNt), levando à adição dos aminoácidos certos à cadeia polipeptídica em uma ordem específica.

A biossíntese de proteínas é um processo altamente controlado e regulado, envolvendo muitos fatores diferentes, incluindo a regulação da transcrição gênica, modificação pós-tradução das proteínas e o processamento do ARN.

Tecido linfoide é um tipo específico de tecido conjuntivo que contém células do sistema imune, chamadas linfócitos. Este tecido é encontrado em todo o corpo, especialmente concentrado em órgãos como baço, médula óssea, gânglios linfáticos, timo e tonsilas. Sua função principal é fornecer um ambiente para a maturação, proliferação e ativação dos linfócitos B e T, que desempenham papéis centrais na resposta imune adaptativa. Além disso, o tecido linfoide também filtra fluidos corporais, como a linfa, ajudando a remover patógenos e outros antígenos indesejáveis.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Sondas de oligonucleotídeos referem-se a pequenas moléculas sintéticas de ácido nucléico, geralmente formadas por sequências de DNA ou RNA com comprimentos que variam de 15 a 30 nucleotídeos. Essas sondas são amplamente utilizadas em diversas técnicas de biologia molecular e genômica, como hibridização fluorescente in situ (FISH), análise de expressão gênica, detecção de patógenos e diagnóstico molecular.

A especificidade das sondas de oligonucleotídeos deriva da sua sequência única, que lhes permite se hibridizar com alta afindade a complementares alvos de ácido nucléico em amostras biológicas. A hibridização ocorre quando as bases das sondas formam pontes de hidrogênio com as sequências-alvo, geralmente sob condições termodinâmicas controladas.

As sondas podem ser marcadas com diferentes tipos de sinais, como fluoróforos, químicos ou enzimáticos, para detectar e quantificar a ligação à sequência-alvo. Além disso, as sondas também podem ser projetadas para detectar mutações, polimorfismos de nucleotídeo único (SNPs) ou outras variações genéticas, tornando-se uma ferramenta essencial em pesquisas e aplicações clínicas.

Imunodifusão é um método de laboratório utilizado para identificar e caracterizar antígenos ou anticorpos em uma amostra, aproveitando a reação de precipitação que ocorre quando essas moléculas se encontram em certas condições. O processo geralmente envolve a colocação de uma amostra líquida contendo um antígeno ou anticorpo em uma placa ou tubo de vidro contendo um gel aquoso que contenha o outro componente (anticorpo ou antígeno, respectivamente).

Através da difusão lenta dos componentes no gel, eles se encontram e formam uma linha de precipitação na região em que a concentração deles é suficiente para a formação do complexo imune. A posição e a aparência dessa linha podem fornecer informações sobre a natureza e as propriedades dos antígenos ou anticorpos presentes na amostra, como sua identidade, concentração e características químicas.

Existem diferentes técnicas de imunodifusão, incluindo a imunodifusão simples (também conhecida como difusão radial única) e a imunodifusão dupla em camada gelificada (também chamada de método de Ouchterlony). Essas técnicas são amplamente utilizadas em diagnóstico laboratorial, pesquisa e controle de qualidade em indústrias que trabalham com biológicos.

Uma biópsia é um procedimento em que um pequeno pedaço de tecido é removido do corpo para ser examinado em um laboratório. O objetivo da biópsia é ajudar a diagnosticar uma doença, principalmente câncer, ou monitorar o tratamento e a progressão de uma doença já conhecida. Existem diferentes tipos de biópsias, dependendo da localização e do tipo de tecido a ser examinado. Alguns exemplos incluem:

1. Biópsia por aspiração com agulha fina (FNA): utiliza uma agulha fina para retirar células ou líquido de um nódulo, gânglio ou outra lesão.
2. Biópsia por agulha grossa: utiliza uma agulha maior e mais sólida para remover um pedaço de tecido para exame.
3. Biópsia incisional: consiste em cortar e remover parte do tumor ou lesão.
4. Biópsia excisional: envolve a remoção completa do tumor ou lesão, incluindo seus limites.

Após a retirada, o tecido é enviado para um patologista, que analisa as células e o tecido sob um microscópio para determinar se há sinais de doença, como câncer, e, em caso positivo, qual tipo e estágio da doença. A biópsia é uma ferramenta importante para ajudar no diagnóstico e tratamento adequado das condições médicas.

Glicoproteínas de membrana são moléculas compostas por proteínas e carboidratos que desempenham um papel fundamental na estrutura e função das membranas celulares. Elas se encontram em diversos tipos de células, incluindo as membranas plasmáticas e as membranas de organelos intracelulares.

As glicoproteínas de membrana são sintetizadas no retículo endoplásmico rugoso (RER) e modificadas na via do complexo de Golgi antes de serem transportadas para a membrana celular. O carboidrato ligado à proteína pode conter vários açúcares diferentes, como glicose, galactose, manose, N-acetilglucosamina e ácido siálico.

As glicoproteínas de membrana desempenham diversas funções importantes, incluindo:

1. Reconhecimento celular: as glicoproteínas de membrana podem servir como marcadores que permitem que as células se reconheçam e se comuniquem entre si.
2. Adesão celular: algumas glicoproteínas de membrana desempenham um papel importante na adesão das células a outras células ou a matriz extracelular.
3. Transporte de moléculas: as glicoproteínas de membrana podem atuar como canais iônicos ou transportadores que permitem que certas moléculas atravessem a membrana celular.
4. Resposta imune: as glicoproteínas de membrana podem ser reconhecidas pelo sistema imune como antígenos, o que pode desencadear uma resposta imune.
5. Sinalização celular: as glicoproteínas de membrana podem atuar como receptores que se ligam a moléculas sinalizadoras e desencadeiam uma cascata de eventos dentro da célula.

Em resumo, as glicoproteínas de membrana são proteínas importantes que desempenham um papel fundamental em muitos processos biológicos diferentes.

A Leucemia-Linfoma Linfoblástico de Células Precursoras (LLCP) é um tipo agressivo e rápido de câncer que afeta os glóbulos brancos imaturos, chamados de células precursoras linfoides ou linfoblastos. Essa doença pode ocorrer tanto na infância como em adultos, embora seja mais comum em crianças e jovens adultos.

Nesta condição, as células precursoras linfoides não se desenvolvem corretamente e se multiplicam de forma descontrolada nos tecidos hematopoéticos, como a medula óssea e o baço. Isso leva a uma acumulação excessiva dessas células anormais, que invadem e danificam outros órgãos e sistemas do corpo, particularmente o sistema imunológico.

Os sintomas da LLCP podem incluir: fadiga, febre, suores noturnos, perda de peso involuntária, infecções frequentes, pálidez, dificuldade para respirar, sangramentos e moretones fáceis, inchaço dos gânglios linfáticos, aumento do baço e fígado. O diagnóstico geralmente é feito por meio de exames de sangue completos, biópsia da medula óssea e outros procedimentos de imagem. O tratamento para a LLCP inclui quimioterapia, radioterapia, transplante de células-tronco e terapias dirigidas, dependendo do estágio e extensão da doença, idade do paciente e outros fatores.

Em biologia molecular e genética, um transgene é um gene ou segmento de DNA geneticamente modificado que foi transferido de um organismo para outro, geralmente entre espécies diferentes, usando técnicas de engenharia genética. Isso resulta na expressão do gene transgênico em células e tecidos do organismo receptor, o que pode alterar suas características ou fenótipos.

Transgênicos são frequentemente criados para fins de pesquisa científica, produção de medicamentos, melhoramento de cultivares e produção animal. Um exemplo bem conhecido é a planta de rápido crescimento e resistente à secadora do algodão Bt, que contém um gene transgênico da bactéria Bacillus thuringiensis, o qual codifica uma proteína tóxica para insetos.

A introdução de genes transgênicos em organismos geralmente é realizada por meio de métodos como a transfecção (introdução direta do DNA em células) ou a transformação genética (incorporação do DNA no genoma do organismo). Esses processos envolvem o uso de vetores, como plasmídeos ou vírus, para transportar e integrar o gene transgênico ao material genético do organismo alvo.

A expressão dos genes transgênicos pode ser controlada por meio de elementos regulatórios, como promotores e terminações, que determinam quando e onde o gene será ativado. Isso permite aos cientistas manipular as características do organismo alvo para obter os resultados desejados.

Embora a tecnologia transgênica tenha muitas aplicações promissoras, ela também gera preocupações éticas e ambientais. Alguns dos principais desafios incluem a possibilidade de genes transgênicos se espalharem para outras espécies e ecossistemas, o potencial risco à saúde humana e animal, e as implicações socioeconômicas da propriedade intelectual e do controle regulatório.

Desculpe por qualquer confusão, mas "galinhas" não é um termo médico. É um termo comum usado para se referir a aves domésticas da espécie Gallus gallus domesticus, que são criadas principalmente para a produção de ovos e carne. Se você estava procurando por algum termo médico específico ou uma condição relacionada a aves ou animais, por favor, forneça mais detalhes para que possamos ajudá-lo melhor.

Em medicina, reações cruzadas referem-se a uma resposta adversa que ocorre quando um indivíduo é exposto a um agente (por exemplo, um fármaco, alérgeno ou antígeno) e sua resposta imune também é desencadeada por outros agentes semelhantes em estrutura ou composição química. Isto ocorre porque os sistemas imunológicos dos indivíduos não conseguem distinguir entre esses agentes e produzem respostas imunes inapropriadas e exageradas.

As reações cruzadas são particularmente relevantes no contexto de alergias, onde a exposição a um alérgeno específico pode desencadear sintomas alérgicos em resposta a outros alérgenos semelhantes. Por exemplo, uma pessoa alérgica a determinado tipo de pólen pode experimentar sintomas alérgicos ao ser exposta a um tipo diferente de pólen com uma estrutura similar.

As reações cruzadas também podem ocorrer em relação a certos medicamentos, especialmente antibióticos e analgésicos. Nesses casos, a exposição a um fármaco pode desencadear uma reação alérgica a outros fármacos com estruturas químicas semelhantes.

Em resumo, as reações cruzadas são uma resposta imune inadequada e exagerada que ocorre quando um indivíduo é exposto a agentes semelhantes em estrutura ou composição química, levando a sintomas adversos e desconfortáveis.

Protein isoforms are variants of a protein that are encoded by different but related genes or by alternatively spliced mRNA transcripts of the same gene. These variations can result in changes in the amino acid sequence, structure, and function of the resulting proteins. Isoforms of proteins can be produced through various mechanisms, including gene duplication, genetic mutation, and alternative splicing of pre-mRNA.

Protein isoforms are common in nature and can be found in all organisms, from bacteria to humans. They play important roles in many biological processes, such as development, differentiation, and adaptation to changing environmental conditions. In some cases, protein isoforms may have overlapping or redundant functions, while in other cases they may have distinct and even opposing functions.

Understanding the structure and function of protein isoforms is important for basic research in biology and for the development of new therapies and diagnostics in medicine. For example, changes in the expression levels or activities of specific protein isoforms have been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and cardiovascular disease. Therefore, targeting specific protein isoforms with drugs or other therapeutic interventions may offer new approaches for treating these conditions.

Os Transtornos Linfoproliferativos (TLP) são um grupo heterogêneo de doenças que afetam o sistema imunológico e resultam em uma proliferação excessiva e desregulada de linfócitos. Esses transtornos podem ser classificados em dois grandes grupos: TLP de células B e TLP de células T/NK (natural killer).

Os TLP de células B incluem uma variedade de condições, como leucemias agudas e crônicas, linfomas Hodgkin e não-Hodgkin. Essas doenças geralmente apresentam sintomas como aumento dos gânglios limfáticos, fadiga, febre, suor noturno e perda de peso involuntária.

Já os TLP de células T/NK incluem doenças como leucemias agudas e crônicas de células T, linfomas de células T e outras neoplasias relacionadas aos linfócitos T e NK. Esses transtornos geralmente apresentam sintomas semelhantes aos dos TLP de células B, mas podem também causar erupções cutâneas, diarreia e outros sintomas dependendo do local da proliferação das células anormais.

A causa exata dos TLP ainda é desconhecida, mas acredita-se que envolvam uma combinação de fatores genéticos e ambientais. O tratamento dessas doenças geralmente inclui quimioterapia, radioterapia, transplante de medula óssea ou terapias dirigidas a alvos específicos, dependendo do tipo e da gravidade da doença.

Colostro é o primeiro tipo de leite produzido pelas glândulas mamárias das mães logo após o parto, antes do leite materno maduro seja produzido. Geralmente é produzido nas últimas semanas da gravidez e nos primeiros dias do pós-parto. O colostro é rico em proteínas, anticorpos, vitaminas (principalmente a vitamina A) e minerais, além de possuir fatores de crescimento que ajudam a proteger o recém-nascido contra infecções e promoverem o desenvolvimento do sistema imunológico. Além disso, o colostro também tem um efeito laxante suave, auxiliando no transito intestinal e na eliminação da primeira febre (meconio) do bebê. É uma fonte importante de nutrição para os recém-nascidos, especialmente aqueles prematuros ou com baixo peso ao nascer.

Staphylococcus aureus Protein A (também conhecido como SpA) é uma proteína superficial produzida por alguns estirpes do Staphylococcus aureus, um tipo comum de bactéria que pode causar infecções em humanos. Essa proteína desempenha um papel importante na patogênese da infecção por S. aureus, pois é capaz de se ligar à imunoglobulina G (IgG) humana, uma proteína do sistema imune que ajuda a neutralizar e remover patógenos invasores.

A ligação da Proteína A ao Fc fragmento da IgG impede a ativação do sistema complemento e a fagocitose, processos importantes na defesa do corpo contra infecções. Além disso, a Proteína A também pode induzir a apoptose (morte celular programada) de células imunes, o que contribui para a evasão da resposta imune e persistência da bactéria no hospedeiro.

A Proteína A é frequentemente usada como um marcador na identificação e tipagem de estirpes de S. aureus, uma vez que sua expressão pode variar entre diferentes cepas da bactéria. Além disso, o gene que codifica a proteína A (spa) é frequentemente usado em estudos epidemiológicos para rastrear a disseminação de infecções por S. aureus.

Proteínas nucleares se referem a um grande grupo e diversificado de proteínas que estão presentes no núcleo das células e desempenham funções essenciais na regulação da organização e expressão gênica. Elas participam de uma variedade de processos celulares, incluindo a transcrição, tradução, reparo e embalagem do DNA. Algumas proteínas nucleares são capazes de se ligar diretamente ao DNA e desempenhar um papel na regulação da expressão gênica, enquanto outras podem estar envolvidas no processamento e modificação dos RNA mensageiros (mRNAs) após a transcrição.

Existem diferentes classes de proteínas nucleares, incluindo histonas, proteínas de ligação à cromatina, fatores de transcrição e proteínas envolvidas no processamento do RNA. As histonas são proteínas básicas que se associam ao DNA para formar a estrutura básica da cromatina, enquanto as proteínas de ligação à cromatina desempenham um papel na compactação e organização do DNA em níveis superiores.

Fatores de transcrição são proteínas que se ligam a elementos regulatórios específicos no DNA e controlam a transcrição gênica, enquanto as proteínas envolvidas no processamento do RNA desempenham um papel na maturação dos mRNAs, incluindo o corte e empalme de intrões e a adição de grupos metilo às extremidades 5' e 3' dos mRNAs.

Em resumo, as proteínas nucleares são um grupo heterogêneo de proteínas que desempenham funções cruciais na regulação da expressão gênica e no processamento do RNA no núcleo das células.

Aberrações cromossômicas referem-se a alterações estruturais ou numéricas no número ou na forma dos cromossomos, que ocorrem durante o processo de divisão e replicação celular. Essas anormalidades podem resultar em variações no número de cromossomos, como a presença de um número extra ou faltante de cromossomos (aneuploidias), ou em alterações na estrutura dos cromossomos, como translocações, inversões, deleções ou duplicações.

As aberrações cromossômicas podem ser causadas por erros durante a divisão celular, exposição a radiação ou substâncias químicas nocivas, ou por falhas na regulação dos processos de recombinação e reparo do DNA. Algumas aberrações cromossômicas podem ser incompatíveis com a vida, enquanto outras podem levar a uma variedade de condições genéticas e síndromes, como o Síndrome de Down (trissomia 21), que é causada por uma cópia extra do cromossomo 21.

A detecção e o diagnóstico de aberrações cromossômicas podem ser realizados através de técnicas de citogenética, como o cariótipo, que permite a visualização e análise dos cromossomos em células em divisão. Também é possível realizar diagnóstico genético pré-natal para detectar algumas aberrações cromossômicas em embriões ou fetos, o que pode ajudar nas decisões de planejamento familiar e na prevenção de doenças genéticas.

A imunização passiva é um tipo de imunização que consiste na administração de anticorpos já formados (geralmente em forma de soro ou imunoglobulina) para fornecer proteção imediata contra uma doença infecciosa específica. Esses anticorpos são obtidos de um indivíduo que possui imunidade contra a infecção e são injetados em outra pessoa, geralmente aqueles com sistema imune comprometido ou aqueles expostos recentemente à doença. A proteção concedida por essa forma de imunização é temporária, geralmente durando semanas a meses, dependendo da meia-vida dos anticorpos injetados.

Exemplos de situações em que a imunização passiva pode ser usada incluem:

1. Profilaxia pós-exposição: Para prevenir a infecção por patógenos como hepatite B, tétano e rabia em indivíduos que foram expostos recentemente à doença.
2. Imunodeficiência: Em pessoas com sistema imune enfraquecido, como aquelas com HIV/AIDS ou recebendo quimioterapia, para protegê-los contra infecções oportunistas.
3. Prevenção de doenças em lactentes: A mãe amamentada pode transferir anticorpos através do leite materno para proteger o bebê contra infecções.
4. Proteção imediata em situações de emergência: Em casos de surto ou bioterrorismo, a imunização passiva pode ser usada como medida temporária enquanto as vacinas são desenvolvidas e distribuídas.

Os genes da cadeia leve de imunoglobulina (também conhecidos como genes de imunoglobulina kappa ou lambda) são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no braço longo do cromossomo 2 (região q11-q13) e codificam as cadeias leves de imunoglobulinas, que são proteínas importantes para a resposta imune específica.

Existem duas principais classes de genes de cadeia leve: kappa (κ) e lambda (λ). Cada classe codifica diferentes tipos de cadeias leves de imunoglobulinas, que se combinam com as cadeias pesadas para formar os anticorpos completos.

Os genes de cadeia leve são únicos porque eles sofrem um processo de recombinação genética durante o desenvolvimento dos linfócitos B, o que permite que essas células produzam uma grande variedade de anticorpos diferentes. Essa recombinação envolve a seleção e combinação de segmentos de genes variáveis (V), diversos (D) e junções (J) para formar um único gene funcional que codifica a região variável da cadeia leve do anticorpo.

A recombinação genética dos genes de cadeia leve é um processo complexo e altamente regulado, que garante a diversidade das respostas imunes adaptativas. Defeitos neste processo podem resultar em distúrbios do sistema imune, como déficits imunológicos primários ou desenvolvimento de neoplasias malignas, como leucemia linfocítica B.

A "genomic library" ou "biblioteca genômica" é, em termos médicos e genéticos, uma coleção de fragmentos de DNA de um organismo específico que juntos representam o seu genoma completo. Essa biblioteca geralmente é construída por meio da clonagem do DNA genômico em vetores de clonagem, como plasmídeos, fagos ou cosmídios, criando uma série de clone recombinantes que podem ser armazenados e manipulados para estudos subsequentes.

A biblioteca genômica é uma ferramenta poderosa na pesquisa genética e biomédica, pois permite o acesso a todos os genes e sequências regulatórias de um organismo, facilitando o estudo da expressão gênica, variação genética, evolução e funções dos genes. Além disso, as bibliotecas genômicas podem ser usadas para identificar e isolar genes específicos relacionados a doenças ou características de interesse, o que pode levar ao desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas e melhorias na compreensão dos processos biológicos subjacentes.

"Knockout mice" é um termo usado em biologia e genética para se referir a camundongos nos quais um ou mais genes foram desativados, ou "knockout", por meio de técnicas de engenharia genética. Isso permite que os cientistas estudem os efeitos desses genes específicos na função do organismo e no desenvolvimento de doenças. A definição médica de "knockout mice" refere-se a esses camundongos geneticamente modificados usados em pesquisas biomédicas para entender melhor as funções dos genes e seus papéis na doença e no desenvolvimento.

Os antígenos CD38 são moléculas expressas na superfície de células imunes, especialmente em linfócitos B e T ativados. A proteína CD38 desempenha um papel importante em vários processos celulares, incluindo a regulação do cálcio intracelular, sinalização celular e metabolismo do nucleotídeo.

A expressão de CD38 é frequentemente usada como um marcador para identificar células imunes ativadas ou diferenciadas, especialmente em contextos clínicos, como no diagnóstico e monitoramento de doenças hematológicas malignas.

Além disso, o CD38 também é um alvo terapêutico importante em alguns tipos de câncer, como o mieloma múltiplo, onde a inibição da atividade do CD38 pode ajudar a reduzir a proliferação das células tumorais e melhorar a resposta ao tratamento.

La leucemia es un tipo de cáncer que afecta a la sangre y al sistema inmunológico. Se produce cuando hay una acumulación anormal de glóbulos blancos inmaduros o anormales en la médula ósea, el tejido blando dentro de los huesos donde se producen las células sanguíneas. Debido a esta sobreproducción de glóbulos blancos anormales, no hay suficiente espacio en la médula ósea para que se produzcan glóbulos rojos y plaquetas sanos. Además, los glóbulos blancos inmaduros o anormales no funcionan correctamente, lo que hace que el sistema inmunológico sea vulnerable a las infecciones.

Existen varios tipos de leucemia, clasificados según la rapidez con que progresa la enfermedad y el tipo de glóbulo blanco afectado (linfocitos o mieloides). Algunos tipos de leucemia se desarrollan y empeoran rápidamente (leucemias agudas), mientras que otros lo hacen más lentamente (leucemias crónicas). Los síntomas más comunes de la leucemia incluyen fatiga, fiebre, infecciones recurrentes, moretones y sangrados fáciles, pérdida de peso y sudoración nocturna. El tratamiento puede incluir quimioterapia, radioterapia, trasplante de células madre y terapias dirigidas específicas para cada tipo de leucemia.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

CD20 é um antígeno que se encontra na membrana de células B maduras, uma espécie de glóbulos brancos que produzem anticorpos no sistema imune. A proteína CD20 desempenha um papel importante na regulação do ciclo de vida das células B e é frequentemente usada como alvo em terapias imunológicas, especialmente no tratamento de certos tipos de câncer de sangue, como o linfoma não Hodgkin.

Os antígenos são substâncias estranhas ao organismo que podem ser reconhecidas e atacadas pelo sistema imune. No caso do CD20, é uma proteína presente no próprio corpo, mas que pode ser usada como um marcador para identificar e destruir células B anormais ou excessivas em certas condições clínicas.

Em resumo, os antígenos CD20 são proteínas presentes na membrana de células B maduras que podem ser usadas como alvo em terapias imunológicas para tratar determinados tipos de câncer de sangue.

O músculo esquelético, também conhecido como músculo striado ou estriado esqueleto, é um tipo de tecido muscular que se alonga e encurta para produzir movimento, geralmente em relação aos ossos. Esses músculos são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e estão inervados por nervos motores somáticos.

As células musculares esqueléticas, chamadas de fibras musculares, são alongadas, multinucleadas e possuem estruturas internas características, como as bandas alternadas claras e escuras (estrutura em banda cruzada), que são responsáveis pela sua aparência estriada quando observadas ao microscópio.

Os músculos esqueléticos desempenham um papel fundamental na locomoção, respiração, postura, e outras funções corporais importantes. A atrofia ou a lesão dos músculos esqueléticos podem resultar em debilidade, dificuldade de movimento e outros problemas funcionais.

Proteína de Bence Jones é um tipo específico de proteína monoclonal (um clone de proteínas idênticas produzidas por células do sistema imunológico) encontrada no sangue ou urina de alguns pacientes com mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos glóbulos brancos chamados plasmáticos. Essas proteínas são nomeadas em homenagem ao médico Henry Bence Jones, que as descreveu pela primeira vez em 1847.

Elas são formadas por cadeias leves de imunoglobulinas (tipos de anticorpos) e geralmente existem como pares de cadeias kappa e lambda. Em condições normais, as proteínas de Bence Jones seriam produzidas em pequenas quantidades e eliminadas do corpo através dos rins sem causar problemas. No entanto, em pacientes com mieloma múltiplo, grandes quantidades desse tipo de proteína podem ser produzidas, levando a danos renais e outras complicações associadas à doença subjacente.

A presença de proteínas de Bence Jones no sangue ou urina pode ser detectada por meio de testes laboratoriais específicos, como a eletróforese em gel de urina ou soro, e pode ajudar no diagnóstico e monitoramento do mieloma múltiplo.

Os oligodesoxirribonucleotídeos (ODNs) são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos que contêm uma ou mais ligações fosfodiester entre nucleotídeos adjacentes que são modificadas por substituição de um grupo hidroxil (-OH) em um átomo de carbono 3' com um grupo hidrogênio. Essa modificação confere à molécula uma resistência à degradação enzimática, particularmente pela exonuclease, o que aumenta a estabilidade e prolonga o tempo de vida da molécula em comparação com as formas não modificadas.

Os ODNs têm várias aplicações na pesquisa e na medicina, incluindo como sondas para hibridização molecular, ferramentas para análise genética e diagnóstico molecular, e agentes terapêuticos potenciais no tratamento de doenças. Eles também desempenham um papel importante na imunomodulação e podem ser usados como inibidores de genes específicos ou como adjuvantes em terapias imunológicas.

Em resumo, os oligodesoxirribonucleotídeos são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos modificados que têm aplicações importantes na pesquisa e na medicina, especialmente no diagnóstico molecular e terapêutica.

Northern blotting é uma técnica de laboratório utilizada em biologia molecular para detectar e analisar especificamente ácidos ribonucleicos (RNA) mensageiros (mRNA) de um determinado gene em uma amostra. A técnica foi nomeada em analogia à técnica Southern blotting, desenvolvida anteriormente por Edwin Southern, que é usada para detectar DNA.

A técnica de Northern blotting consiste nos seguintes passos:

1. Extração e purificação do RNA a partir da amostra;
2. Separação do RNA por tamanho através de eletroforese em gel de agarose;
3. Transferência (blotting) do RNA separado para uma membrana de nitrocelulose ou nylon;
4. Hibridização da membrana com uma sonda específica de DNA ou RNA marcada, que é complementar ao gene alvo;
5. Detecção e análise da hibridização entre a sonda e o mRNA alvo.

A detecção e quantificação do sinal na membrana fornece informações sobre a expressão gênica, incluindo o tamanho do transcrito, a abundância relativa e a variação de expressão entre diferentes amostras ou condições experimentais.

Em resumo, Northern blotting é uma técnica sensível e específica para detectar e analisar RNA mensageiro em amostras biológicas, fornecendo informações importantes sobre a expressão gênica de genes individuais.

Em genética, a deleção de sequência refere-se à exclusão ou perda de uma determinada sequência de DNA em um genoma. Essa mutação pode ocorrer em diferentes níveis, desde a remoção de alguns pares de bases até a eliminação de grandes fragmentos cromossômicos.

Quando uma deleção envolve apenas alguns pares de bases, ela geralmente é classificada como uma microdeleção. Essas pequenas deleções podem resultar em alterações no gene que variam desde a perda de função completa do gene até a produção de proteínas truncadas ou anormais.

Já as macródeleções envolvem a exclusão de grandes segmentos cromossômicos, podendo levar à perda de vários genes e consequentemente causar distúrbios genéticos graves ou letalidade pré-natal.

A deleção de sequência pode ser herdada de um dos pais ou resultar de novas mutações espontâneas durante o desenvolvimento embrionário. Ela desempenha um papel importante no estudo da genética humana e tem implicações clínicas significativas, especialmente na identificação e compreensão das causas subjacentes de várias doenças genéticas.

As "Células da Medula Óssea" referem-se às células que são encontradas no tecido mole e vascular do interior dos ossos, especificamente nas cavidades alongadas das diáfises de longos ossos alongados (como fêmur e úmero) e também nas superfícies planas dos ossos planos (como os ossos do crânio e da pélvis). A medula óssea é responsável por produzir células sanguíneas maduras, incluindo glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e plaquetas.

Existem dois tipos principais de tecido medular: a medula óssea vermelha ( hematopoética ) e a medula óssea amarela (adiposa). A medula óssea vermelha é predominantemente encontrada em recém-nascidos e crianças, enquanto a medula óssea amarela é mais comum em adultos.

As células da medula óssea incluem:

1. Hematopoietic stem cells (HSCs): Células-tronco hematopoiéticas que podem se diferenciar em diferentes tipos de células sanguíneas maduras, como glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e plaquetas.
2. Linhagem mieloide: Células progenitoras que dão origem a glóbulos vermelhos, monócitos (que se diferenciam em macrófagos e células dendríticas) e granulócitos (neutrófilos, eosinófilos e basófilos).
3. Linhagem linfoide: Células progenitoras que dão origem a diferentes tipos de glóbulos brancos, como linfócitos T, linfócitos B e células NK (natural killer).
4. Adipócitos: Células adiposas presentes na medula óssea que armazenam gordura e desempenham um papel importante no metabolismo energético.
5. Endotélio vascular: Células que revestem os vasos sanguíneos na medula óssea e desempenham um papel crucial na homeostase hematopoiética e no recrutamento de células imunes.
6. Células estromais: Células não hematopoiéticas que fornecem suporte estrutural à medula óssea e desempenham um papel importante na regulação da hematopoese.
7. Osteoblastos e osteoclastos: Células responsáveis pela formação e resorção do osso, respectivamente. Eles trabalham em conjunto para manter a integridade estrutural do esqueleto.

Fibras musculares de contração lenta, também conhecidas como fibras vermelhas ou fibras tipo I, são um tipo de fibra muscular que se contrai de forma lenta e sustentada. Elas possuem abundantes mitocôndrias e mioglobina, o que lhes confere uma coloração mais escura em comparação com outros tipos de fibras musculares.

As fibras musculares de contração lenta são especializadas no fornecimento de energia por longos períodos de tempo, o que as torna particularmente adequadas para atividades de baixa intensidade e longa duração, como manter a postura ereta ou andar por longas distâncias. Elas também desempenham um papel importante na resistência à fadiga, pois podem continuar a funcionar mesmo sob condições de baixa oxigenação.

Devido à sua alta capacidade de oxidar glicose e gorduras para produzir energia, as fibras musculares de contração lenta são frequentemente encontradas em maior proporção em músculos que precisam manter a resistência por longos períodos de tempo, como os músculos da perna e do tronco. No entanto, diferentes tipos de atividade física podem influenciar a proporção de fibras musculares de contração lenta em relação às fibras musculares de contração rápida em diferentes músculos do corpo.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Antígenos de neoplasias são substâncias, geralmente proteínas ou carboidratos, que estão presentes em células tumorais (neoplásicas) e desencadem um tipo de resposta imune específica. Esses antígenos podem ser produzidos por genes mutados ou sobre-expressos nas células cancerosas, ou ainda resultar da expressão de genes virais presentes no genoma das células tumorais.

Existem diferentes tipos de antígenos de neoplasias, como os antígenos tumorais específicos (TAA - Tumor-Associated Antigens) e os antígenos tumorais definidos por mutação (TUM - Tumor Mutation-derived Antigens).

Os antígenos tumorais específicos são expressos em células normais, mas estão presentes em níveis mais altos nas células cancerosas. Exemplos incluem o antígeno de câncer de mama MUC1 e o antígeno de câncer de próstata PSA (Prostate-Specific Antigen).

Já os antígenos tumorais definidos por mutação são únicos para cada tumor, sendo resultado de mutações somáticas que ocorrem durante a progressão do câncer. Esses antígenos podem ser específicos de um tipo de câncer ou até mesmo específicos de uma lesão tumoral em particular.

A detecção e caracterização desses antígenos são importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas, como a imunoterapia do câncer, que visa aproveitar as respostas imunes específicas contra os tumores.

O Retículo Endoplasmático (RE) é um orgânulo membranoso encontrado em células eucariontes, desempenhando um papel fundamental no metabolismo celular. Ele se divide em dois tipos: o Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) e o Retículo Endoplasmático Liso (REL).

O RER é composto por uma rede de sacos achatados com membranas onduladas, que contém ribossomas ligados à sua superfície externa. O RER está envolvido na síntese e processamento de proteínas, especialmente aquelas que serão secretadas ou inseridas nas membranas celulares.

Por outro lado, o REL é formado por tubos e vesículas com membranas lisas, sem ribossomas ligados à sua superfície. O REL desempenha funções metabólicas diversificadas, como a síntese de lipídios, metabolismo de drogas, detoxificação celular e regulação do cálcio intracelular.

Em resumo, o Retículo Endoplasmático é um importante orgânulo celular que desempenha funções essenciais no metabolismo proteico e lipídico, além de participar em processos de detoxificação e regulação do cálcio intracelular.

Os "loci genéticos" (singular: "locus genético") referem-se aos locais específicos em um cromossomo onde se encontra um gene ou marcador genético determinado. Esses loci são únicos para cada gene e podem ser usados ​​para fins de mapeamento genético e análise de herança. Em geral, os genes que estão mais próximos uns dos outros em um cromossomo tendem a ser herdados juntos, o que pode ser explorado no processo de mapeamento genético para identificar a localização aproximada de genes associados a determinadas características ou doenças. Além disso, variantes alélicas (diferenças nas sequências de DNA) em loci genéticos podem ser associadas a variação fenotípica (diferenças observáveis ​​na aparência ou características) entre indivíduos. Portanto, o estudo dos loci genéticos é fundamental para a compreensão da base genética das doenças e outras características hereditárias.

As fibras musculares de contração rápida, também conhecidas como fibras musculares tipo II ou fibras brancas, são um tipo de fibra muscular encontradas nos músculos esqueléticos dos vertebrados. Elas se contraiem rapidamente e gastam energia rápida e abundantemente, o que as torna adequadas para atividades de curta duração, alta intensidade, como levantar pesos ou correr em alta velocidade.

As fibras musculares de contração rápida têm um diâmetro maior do que as fibras musculares de contração lenta e contêm mais miofibrilas, o que lhes dá uma aparência clara ou branca. Elas também têm menos mitocôndrias e menores reservas de glicogênio do que as fibras musculares de contração lenta, o que significa que elas podem produzir energia por um período mais curto de tempo.

As fibras musculares de contração rápida são inervadas por nervos motores de grande diâmetro e têm uma taxa de condução mais rápida do que as fibras musculares de contração lenta. Eles respondem a estímulos elétricos com uma descarga rápida e forte, o que resulta em contrações musculares poderosas e rápidas. No entanto, essas contrações também se esgotam rapidamente e requerem um tempo de recuperação mais longo do que as fibras musculares de contração lenta.

Em resumo, as fibras musculares de contração rápida são um tipo de fibra muscular adaptada para atividades de alta intensidade e curta duração, com uma capacidade de geração de força rápida e poderosa, mas limitada por sua baixa resistência à fadiga.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

A deleção de genes é um tipo de mutação genética em que uma parte ou a totalidade de um gene desaparece do cromossomo. Isto pode ocorrer devido a erros durante a recombinação genética, exposição a agentes mutagénicos ou por motivos aleatórios. A deleção de genes pode resultar em uma proteína anormal, insuficiente ou inexistente, levando a possíveis consequências fenotípicas, como doenças genéticas ou características físicas alteradas. A gravidade da deleção depende da função do gene afetado e do tamanho da região deletada. Em alguns casos, a deleção de genes pode não causar nenhum efeito visível se outras cópias do gene existirem e puderem cumprir suas funções normalmente.

Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.

A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.

Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.

Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.

As reações antígeno-anticorpo são um tipo específico de resposta do sistema imune, na qual os anticorpos produzidos pelos linfócitos B se ligam a moléculas estrangeiras chamadas antígenos. Esse processo é crucial para a defesa do organismo contra infecções e outras formas de invasão estrangeira.

Quando um antígeno entra no corpo, ele pode ser reconhecido pelos linfócitos B como algo estranho e perigoso. Os linfócitos B então se diferenciam em células plasmáticas e começam a produzir anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos são proteínas complexas que podem se ligar ao antígeno de forma altamente específica, reconhecendo determinadas estruturas moleculares chamadas epítopos no antígeno.

A ligação do anticorpo ao antígeno pode desencadear uma variedade de efeitos imunológicos, dependendo do tipo de anticorpo e antígeno envolvidos. Por exemplo, a formação de complexos antígeno-anticorpo pode ativar o sistema complemento, levando à lise (destruição) do antígeno ou marcá-lo para ser removido por células fagocíticas. Além disso, os anticorpos podem neutralizar toxinas ou bloquear a capacidade de um patógeno de infectar células do hospedeiro.

Em resumo, as reações antígeno-anticorpo descrevem o processo pelo qual os anticorpos se ligam a antígenos específicos e desencadeiam uma resposta imune para neutralizar ou remover esses antígenos do corpo.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

As actinas são proteínas globulares que desempenham um papel fundamental no processo de contrato muscular e também estão envolvidas em outros processos celulares, como a divisão celular, transporte intracelular e mudanças na forma das células. Existem vários tipos diferentes de actinas, mas as duas principais são a actina F (filamentosa) e a actina G (globular). A actina F é responsável pela formação dos feixes de actina que deslizam uns sobre os outros durante a contração muscular, enquanto a actina G está presente em pequenas concentrações em todas as células e pode se associar a outras proteínas para formar estruturas celulares. A actina é uma proteína muito conservada evolutivamente, o que significa que é semelhante em diferentes espécies, desde bactérias até humanos.

Desoxirribonuclease I, também conhecida como DNase I, é uma enzima que catalisa a decomposição de DNA em fragmentos menores por meio do processo de clivagem hidrolítica da ligação fosfodiester entre nucleotídeos. A DNase I cliva preferencialmente as ligações fosfodiester entre cátions de cálcio e magnésio, produzindo fragmentos de DNA com extremidades 3'-hidroxila e 5'-fosfato.

Esta enzima desempenha um papel importante em processos biológicos como a reparação do DNA, a apoptose (morte celular programada) e o metabolismo do DNA. Além disso, a DNase I é frequentemente utilizada em métodos laboratoriais para a purificação de DNA ou para a análise da estrutura e função do DNA.

A deficiência congênita em DNase I pode resultar em várias condições patológicas, incluindo a síndrome de Sjogren-Larsson, uma doença genética rara que afeta a pele, os olhos e o sistema nervoso central.

Tripsina é uma enzima proteolítica importante, que é secretada pelo pâncreas como um proenzima inactivo chamado tripsinogênio. É ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima enteropeptidase, convertendo-a em tripsina ativa.

A tripsina desempenha um papel crucial na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas. Ela quebra as ligações peptídicas entre os aminoácidos específicos, levando à formação de peptídeos menores e, finalmente, à libertação de aminoácidos individuais. Estes aminoácidos podem então ser absorvidos pelo intestino para serem utilizados na síntese de proteínas e outras moléculas importantes no organismo.

Além disso, a tripsina também atua como uma enzima activadora para outros proenzimas pancreáticos, incluindo a quimotripsinogênio (que se torna quimotripsina) e a procarboxipeptidases (que se tornam carboxipeptidases A e B). Essa cascata de ativação permite que o sistema digestivo funcione eficientemente para desdobrar as macromoléculas complexas dos alimentos em nutrientes mais simples, facilitando a absorção e utilização no nosso corpo.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

As proteínas proto-oncogénicas c-BCL-2 (também conhecidas simplesmente como BCL-2) são uma classe de proteínas que desempenham um papel crucial na regulação da apoptose, ou morte celular programada. A proteína BCL-2 é codificada pelo gene c-bcl-2 e é expressa normalmente em células saudáveis, ajudando a manter o equilíbrio entre a proliferação celular e a morte celular. No entanto, em certas situações, como em resposta à exposição a agentes carcinogénicos ou devido a mutações genéticas, o gene c-bcl-2 pode ser sobreexpresso ou mutado, levando à produção excessiva de proteínas BCL-2.

A proteína BCL-2 tem um efeito antiapoptótico, o que significa que ela ajuda a prevenir a morte celular programada. Quando overexpressa ou mutada, a proteína BCL-2 pode contribuir para a transformação cancerosa ao permitir que as células com danos genéticos graves evitem a apoptose e continuem a se dividir e crescer incontrolavelmente.

Em resumo, as proteínas proto-oncogénicas c-BCL-2 são proteínas que normalmente desempenham um papel importante na regulação da apoptose, mas quando overexpressas ou mutadas podem contribuir para a transformação cancerosa ao impedir a morte celular programada e permitir que as células com danos genéticos graves continuem a se dividir e crescer incontrolavelmente.

Em termos médicos, imunização refere-se ao processo de tornar um indivíduo immune ou resistente a uma certa doença infecciosa, geralmente por meio da vacinação. A imunização ativa é ocorre quando o próprio sistema imune do corpo é desencadeado para produzir uma resposta imune em decorrência da exposição a um agente infeccioso ou às vacinas que contêm componentes do agente infeccioso. Essa resposta imune permite que o indivíduo se defenda contra futuras infecções causadas pelo mesmo agente patogénico. A imunização passiva, por outro lado, é quando um indivíduo recebe anticorpos produzidos por outro indivíduo ou animal, fornecendo assim proteção imediata contra uma infecção, mas essa proteção é temporária e desaparece ao longo do tempo.

Em resumo, a imunização é um método preventivo importante para controlar a propagação de doenças infecciosas e proteger as pessoas contra infecções graves ou potencialmente fatais.

Proteínas proto-oncogênicas são proteínas que, quando funcionam normalmente, desempenham papéis importantes no crescimento e divisão celulares saudáveis. No entanto, alterações genéticas ou regulatórias anormais podem levar ao aumento da atividade dessas proteínas, o que pode resultar em um crescimento e divisão celulares desregulados e, eventualmente, no desenvolvimento de câncer.

As proteínas proto-oncogênicas podem ser ativadas por uma variedade de mecanismos, incluindo mutações genéticas, amplificação de genes, translocação cromossômica e alterações epigenéticas. Essas alterações podem resultar em uma maior produção de proteínas proto-oncogênicas, uma atividade enzimática aumentada ou uma interação anormal com outras proteínas.

Algumas proteínas proto-oncogênicas importantes incluem HER2/neu, c-MYC, BCR-ABL e EGFR. O tratamento de certos tipos de câncer pode envolver a inibição da atividade dessas proteínas para ajudar a controlar o crescimento celular desregulado.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas são proteínas que desempenham papéis importantes no crescimento e divisão celulares normais, mas quando sua atividade é aumentada ou alterada de outra forma, podem contribuir para o desenvolvimento de câncer.

O Linfoma não Hodgkin (LNH) é um tipo de câncer que afeta o sistema linfático, parte do sistema imunológico do corpo. Ele ocorre quando as células B ou T imunitárias (linfócitos), localizadas nos gânglios limfáticos e outros tecidos e órgãos do sistema imunológico, se tornam cancerosas e se multiplicam de forma descontrolada.

Existem mais de 60 subtipos de LNH, classificados com base em características específicas das células cancerosas. Alguns dos subtipos crescem e se espalham rapidamente, enquanto outros crescem muito lentamente. A doença pode afetar diferentes partes do corpo, como gânglios limfáticos, baço, fígado, medula óssea ou tecidos moles (como os pulmões).

Os sintomas mais comuns do LNH incluem:

- Inchaço indolor nos gânglios limfáticos do pescoço, axilas ou inguinal
- Febre inexplicável
- Sudorese noturna
- Perda de peso involuntária
- Fadiga crônica
- Perda de apetite
- Tosse seca e persistente ou dificuldade para respirar (em casos avançados)

O tratamento do LNH depende do tipo e estágio da doença, bem como da idade e saúde geral do paciente. As opções de tratamento podem incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida, imunoterapia ou um transplante de medula óssea. Em alguns casos, a observação atenta (monitoramento clínico) pode ser recomendada, especialmente para subtipos de crescimento lento.

As técnicas imunoenzimáticas são métodos de análise laboratorial que utilizam reações antígeno-anticorpo para detectar e quantificar substâncias específicas em amostras biológicas. Nestes métodos, enzimas são usadas como marcadores para identificar a presença de um antígeno ou anticorpo alvo. A interação entre o antígeno e o anticorpo é seguida por uma reação enzimática que gera um sinal detectável, como mudança de cor ou produção de luz, o que permite a medição da quantidade do antígeno ou anticorpo presente na amostra.

Existem vários tipos de técnicas imunoenzimáticas, incluindo ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay), Western blotting e immunofluorescência. Estes métodos são amplamente utilizados em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e controle de qualidade alimentar e ambiental para detectar uma variedade de substâncias, como proteínas, hormônios, drogas, vírus e bactérias.

La myosine non musculaire de type IIB se réfère à une sous-catégorie spécifique de protéines myosines qui sont présentes dans les tissus autres que le muscle squelettique, comme les vaisseaux sanguins et les voies respiratoires. Les myosines sont des moteurs moléculaires qui jouent un rôle crucial dans la génération de force et de mouvement à l'intérieur des cellules.

La myosine non musculaire de type IIB est une protéine contractile qui se trouve dans les cellules des parois vasculaires, où elle aide à réguler le tonus et la constriction des vaisseaux sanguins. Elle est également exprimée dans les cellules des voies respiratoires, où elle contribue à la régulation de la dilatation et de la constriction des bronchioles.

Bien que la myosine non musculaire de type IIB partage certaines similitudes structurales avec les isoformes musculaires de la myosine, il existe également des différences importantes dans leur fonction et leur régulation. Par exemple, alors que les isoformes musculaires de la myosine sont régulées par des changements calciques intracellulaires, la myosine non musculaire de type IIB est régulée par des mécanismes différents, tels que la phosphorylation et la déphosphorylation des protéines.

En raison de son rôle important dans la régulation du tonus vasculaire et de la fonction respiratoire, des anomalies dans l'expression ou la fonction de la myosine non musculaire de type IIB ont été associées à un certain nombre de maladies, y compris l'hypertension artérielle et l'asthme. Des recherches supplémentaires sont en cours pour mieux comprendre les fonctions et les régulations de cette protéine importante et son rôle dans la pathogenèse des maladies.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.

A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.

Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.

Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.

Miocárdio é o termo médico para o tecido muscular do coração. Ele é responsável por pumping blood através do corpo, fornecendo oxigênio e nutrientes aos tecidos e órgãos. O miocárdio é composto por células musculares especializadas chamadas miócitos cardíacos, que são capazes de se contrair e relaxar para movimentar o sangue. O miocárdio é revestido por uma membrana fibrosa chamada epicárdio e possui uma camada interna chamada endocárdio, que forma a superfície interna dos ventrículos e átrios do coração. A doença do miocárdio pode resultar em condições cardiovasculares graves, como insuficiência cardíaca e doença coronariana.

O polimorfismo genético é um tipo de variação natural que ocorre no DNA das populações, na qual dois indivíduos ou mais possuem diferentes sequências alélicas para um mesmo gene, resultando em diferentes fenótipos. Neste contexto, o termo "polimorfismo" refere-se à existência de duas ou mais formas alternativas (alelos) de um gene na população, cada uma delas com frequência superior a 1%.

Essas variações podem ser causadas por substituições de nucleotídeos simples (SNPs - Single Nucleotide Polymorphisms), inserções ou deleções de nucleotídeos (INDELs), repetições em tandem, translocações cromossômicas ou outros eventos genéticos. O polimorfismo genético é essencial para a diversidade genética e tem um papel fundamental no estudo da genética populacional, medicina genética, farmacogenética, e na investigação de doenças complexas.

Em resumo, o polimorfismo genético é uma importante fonte de variação entre indivíduos, contribuindo para a diversidade genética e desempenhando um papel crucial em muitas áreas da biologia e medicina.

Proto-oncogenes são genes normais que estão presentes em todas as células saudáveis e desempenham um papel importante no controle do crescimento celular, diferenciação e morte celular programada (apoptose). Eles codificam proteínas que envolvem vários processos celulares, como transdução de sinal, expressão gênica, reparo de DNA e divisão celular.

No entanto, quando um proto-oncogene sofre uma mutação ou é alterado de alguma forma, ele pode se transformar em um oncogene, que é capaz de causar câncer. As mutações podem ocorrer devido a fatores genéticos herdados ou por exposição a agentes ambientais como radiação, tabagismo e certos produtos químicos.

As mutações em proto-oncogenes podem resultar em uma sobreexpressão do gene, produzindo níveis excessivos de proteínas ou produzindo proteínas com funções alteradas que podem levar ao crescimento celular desregulado e, eventualmente, à formação de tumores malignos. Portanto, é importante entender o papel dos proto-oncogenes no controle do crescimento celular normal e como as mutações nesses genes podem levar ao desenvolvimento de câncer.

Paraproteinemias é um termo usado em medicina e bioquímica clínicas para descrever a presença anormalmente elevada de paraproteínas no sangue. As paraproteínas são proteínas anormais produzidas por células plasmáticas malignas ou benignas, geralmente em resposta a estímulos antigénicos anormais ou ausentes. Em condições normais, as células plasmáticas produzem imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos) que desempenham um papel crucial no sistema imunitário, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras formas de danos teciduais.

No entanto, em indivíduos com paraproteinemias, as células plasmáticas podem multiplicar-se e produzir níveis excessivos de determinadas imunoglobulinas monoclonais, chamadas paraproteínas ou M-proteínas. Estas proteínas podem acumular-se no sangue, urina e outros tecidos, levando a uma variedade de sintomas e complicações clínicas, dependendo do tipo e grau de produção de paraproteínas.

As paraproteinemias são frequentemente associadas a condições hematológicas malignas, como o mieloma múltiplo, macroglobulinémia de Waldenström e gamopatias monoclonais de células B, mas também podem ser observadas em doenças benignas, como a gamopatia monoclonal de significado indeterminado (MGUS). O diagnóstico e o tratamento das paraproteinemias geralmente dependem da identificação e do manejo adequados da condição subjacente.

As fibras musculares esqueléticas, também conhecidas como fásicas ou estriadas, são os tipos de fibra muscular que se encontram unidos aos ossos por meio dos tendões e que estão presentes principalmente nos músculos esqueleto. Elas são responsáveis pela movimentação voluntária do corpo, ou seja, aquelas que movemos intencionalmente, como os músculos das pernas, braços e tronco.

As fibras musculares esqueléticas são compostas por feixes de células alongadas, multinucleadas e cilíndricas, chamadas de miôcitos. Cada miôcito é revestido por uma membrana plasmática (sarcolemma) e contém muitos núcleos (geralmente centrais). O interior do miôcito é preenchido com milhares de miofibrilas, que são as unidades estruturais responsáveis pela contração muscular.

As miofibrilas são compostas por filamentos proteicos, sendo os principais a actina e a miosina. A interação entre esses dois filamentos é o que permite a contração muscular, através de um processo complexo envolvendo a hidrólise de ATP (adenosina trifosfato).

As fibras musculares esqueléticas são classificadas em dois tipos principais, dependendo de suas características estruturais e funcionais:

1. Fibras Tipo I (lentas ou vermelhas): São ricas em mitocôndrias, mioglobina e capilares sanguíneos, o que lhes confere uma cor avermelhada. Possuem um metabolismo aeróbio, com maior capacidade de resistir a fadiga, mas menor velocidade de contração em comparação às fibras Tipo II. São predominantes em músculos que necessitam de sustentar esforços por longos períodos, como os dos membros inferiores.
2. Fibras Tipo II (rápidas ou brancas): Possuem menor número de mitocôndrias, mioglobina e capilares sanguíneos, o que lhes confere uma cor mais clara. Seu metabolismo é predominantemente anaeróbio, com maior velocidade de contração, mas também maior susceptibilidade à fadiga. São predominantes em músculos envolvidos em movimentos rápidos e explosivos, como os dos braços.

A composição das fibras musculares esqueléticas pode ser modificada através do treinamento físico, com a adaptação às demandas impostas pelo tipo de exercício. Assim, um indivíduo que se dedica regularmente ao treinamento de resistência tenderá a desenvolver mais fibras Tipo I, enquanto que um praticante de esportes explosivos, como o levantamento de peso ou o salto em altura, tendera a desenvolver mais fibras Tipo II.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

Os vetores genéticos são elementos do DNA que podem ser usados para introduzir, remover ou manipular genes em organismos vivos. Eles geralmente consistem em pequenos círculos de DNA chamados plasmídeos, que são capazes de se replicar independentemente dentro de uma célula hospedeira.

Existem diferentes tipos de vetores genéticos, cada um com suas próprias vantagens e desvantagens dependendo do tipo de organismo alvo e da modificação genética desejada. Alguns vetores podem ser usados para expressar genes em níveis altos ou baixos, enquanto outros podem ser projetados para permitir que os genes sejam inseridos em locais específicos do genoma.

Os vetores genéticos são amplamente utilizados em pesquisas biológicas e na biotecnologia, especialmente no campo da engenharia genética. Eles permitem que os cientistas introduzam genes específicos em organismos vivos para estudar sua função, produzirem proteínas de interesse ou criarem organismos geneticamente modificados com novas características desejáveis.

No entanto, é importante notar que o uso de vetores genéticos também pode acarretar riscos potenciais, especialmente quando usados em organismos selvagens ou no ambiente. Portanto, é necessário um cuidado adequado e regulamentação rigorosa para garantir a segurança e a responsabilidade na utilização dessas ferramentas poderosas.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

Hipergamaglobulinemia é um termo médico que se refere a um nível anormalmente elevado de gama-globulinas (um tipo específico de proteínas) no sangue. As gama-globulinas são produzidas pelos sistemas imunológicos do corpo em resposta a substâncias estranhas, como vírus, bactérias ou toxinas. Portanto, um aumento nos níveis de gama-globulinas pode indicar que o sistema imune está ativamente lutando contra uma infecção ou outra forma de doença.

Existem várias causas possíveis para a hipergamaglobulinemia, incluindo:

1. Infecções crônicas: A presença contínua de um patógeno no corpo pode levar a uma produção prolongada de gama-globulinas.
2. Doenças autoimunes: Em doenças como artrite reumatoide e lúpus eritematoso sistêmico, o sistema imune ataca acidentalmente as células saudáveis do corpo, levando a um aumento nos níveis de gama-globulinas.
3. Transtornos linfoproliferativos: Condições como leucemia e linfoma podem resultar em uma produção excessiva de gama-globulinas.
4. Deficiências no sistema imune: Algumas deficiências congénitas do sistema imunitário podem causar hipergamaglobulinemia.
5. Outras causas: A hipergamaglobulinemia também pode ser observada em certos transtornos genéticos, como síndrome de cri du chat e síndrome de Down.

O diagnóstico da hipergamaglobulinemia geralmente é estabelecido por meio de exames de sangue que medem os níveis de proteínas no soro. Dependendo dos resultados, outros exames podem ser solicitados para determinar a causa subjacente da condição. O tratamento da hipergamaglobulinemia geralmente se concentra na causa subjacente e pode incluir medicamentos imunossupressores, quimioterapia ou outros procedimentos específicos do transtorno em questão.

Clathrin é uma proteína importante na formação de vesículas em células eucarióticas. Nos processos de endocitose e transporte intracelular, as proteínas de clatrina se organizam em estruturas tridimensionais chamadas cestas de clatrina. Essas cestas são responsáveis por curvatura da membrana celular e formar uma vesícula revestida por clatrina. Esse processo é essencial para o transporte de moléculas, como hormônios, neurotransmissores e outras substâncias, através das membranas celulares. Além disso, a clatrina desempenha um papel crucial na formação de vesículas que transportam proteínas recém-sintetizadas a partir do retículo endoplasmático rugoso (RER) para o aparelho de Golgi. A disfunção neste processo pode levar a várias condições médicas, incluindo distúrbios neuromusculares e neurodegenerativos.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

La myosine de type IIA non musculaire, également connue sous le nom de myosine-II de classe A, est une protéine moteur qui joue un rôle important dans la contraction et le mouvement des cellules non musculaires. Elle appartient à la famille des molécules de myosine II, qui sont caractérisées par leur structure en deux chaînes lourdes, deux chaînes légères régulatrices et deux chaînes légères essentielles.

Dans les cellules non musculaires, la myosine IIA est exprimée dans divers tissus, y compris le cœur, le cerveau, les poumons et le tractus gastro-intestinal. Elle est impliquée dans une variété de processus cellulaires, notamment la division cellulaire, la migration cellulaire, l'endocytose et l'exocytose, ainsi que la régulation de la forme et de la motilité des cellules.

La myosine IIA non musculaire est composée d'une tête globulaire qui se lie à l'actine et produit de la force lors de sa contraction, et d'une queue allongée qui contient une région coiled-coil permettant aux molécules de myosine IIA de s'assembler en filaments. Ces filaments peuvent ensuite se réorganiser pour former des structures contractiles telles que les faisceaux stressés, qui sont importants pour la motilité cellulaire et la division cellulaire.

Des mutations dans le gène de la myosine IIA non musculaire ont été associées à plusieurs maladies humaines, notamment des cardiomyopathies hypertrophiques et dilatées, des troubles du développement neurologique et des maladies pulmonaires interstitielles.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

As síndromes de immunodeficiência referen-se a um grupo de condições médicas em que o sistema imunitário está comprometido e incapaz de funcionar adequadamente, tornando o indivíduo susceptível a infeções frequentes e persistentes. Estas síndromes podem ser presentes desde o nascimento (primárias) ou adquiridas posteriormente na vida (secundárias), como resultado de outras condições médicas ou tratamentos, tais como infecção pelo HIV ou uso de medicamentos imunossupressores.

Existem vários tipos de síndromes de immunodeficiência primárias, cada uma delas afetando diferentes partes do sistema imunitário. Algumas das mais conhecidas incluem:

1. Deficiência de Complemento: Ocorre quando o componente proteico do sangue, chamado complemento, está ausente ou não funciona corretamente, resultando em susceptibilidade a infecções bacterianas.
2. Imunodeficiência Combinada Severa (SCID): É uma forma grave de immunodeficiência que afeta os linfócitos T e B, tornando o indivíduo extremamente vulnerável às infecções. A maioria dos casos de SCID é hereditária e pode ser fatal se não for tratada precocemente com um transplante de medula óssea.
3. Neutropenia Congênita: É uma condição em que o número de neutrófilos, um tipo de glóbulo branco importante para combater as infecções bacterianas e fúngicas, está reduzido. Isto resulta em frequentes infecções bacterianas e fúngicas graves.
4. Agammaglobulinemia: É uma condição rara em que o indivíduo é incapaz de produzir anticorpos suficientes, tornando-o susceptível a infecções bacterianas recorrentes, particularmente das vias respiratórias superiores.
5. Deficiência de X-Linked (XLA): É uma forma hereditária de agammaglobulinemia que afeta predominantemente os homens. A deficiência de enzima Bruton's tyrosine kinase resulta em falta de produção de anticorpos e susceptibilidade a infecções bacterianas recorrentes.

Estas são apenas algumas das formas conhecidas de immunodeficiência primária. Existem muitas outras condições raras que podem afetar o sistema imunitário e causar susceptibilidade a infecções recorrentes ou graves. É importante consultar um especialista em doenças do sistema imunitário para obter um diagnóstico preciso e tratamento adequado.

Hematopoietic stem cells (HSCs) are a type of adult stem cell found in the bone marrow, bloodstream, and umbilical cord blood. They have the ability to differentiate into all types of blood cells, including red blood cells, white blood cells, and platelets. HSCs are responsible for maintaining and replenishing the body's blood cell supply throughout a person's lifetime.

These stem cells are characterized by their capacity for self-renewal, which means they can divide and create more hematopoietic stem cells, as well as differentiate into specialized blood cells. HSCs are essential for the regeneration of the hematopoietic system after injury, disease, or medical treatments such as chemotherapy or radiation therapy that can damage or destroy the bone marrow.

Hematopoietic stem cell transplantation is a medical procedure that involves transferring these cells from a healthy donor to a patient in need, with the goal of reestablishing a functional hematopoietic system. This procedure has been used to treat various diseases and disorders, including leukemia, lymphoma, sickle cell anemia, and immune deficiencies.

Em medicina e genética, a variação genética refere-se à existência de diferentes sequências de DNA entre indivíduos de uma espécie, resultando em diferenças fenotípicas (características observáveis) entre eles. Essas variações podem ocorrer devido a mutações aleatórias, recombinação genética durante a meiose ou fluxo gênico. A variação genética é responsável por muitas das diferenças individuais em traits como aparência, comportamento, susceptibilidade a doenças e resistência a fatores ambientais. Algumas variações genéticas podem ser benéficas, neutras ou prejudiciais à saúde e ao bem-estar de um indivíduo. A variação genética é essencial para a evolução das espécies e desempenha um papel fundamental no avanço da medicina personalizada, na qual o tratamento é personalizado com base nas características genéticas únicas de cada indivíduo.

Em linguística, os transitive verbs são aqueles que requerem um objeto direto em sua sentença para completar o seu significado. Isso significa que a ação descrita pelo verbo é dirigida a alguma coisa ou alguém. Em inglês, por exemplo, verbs como "comer", "beijar", e "ver" são transitive porque podem ser usados em sentenças como "Eu como uma maça", "Ela beija o noivo", and "Eles vêem um filme". Nesses exemplos, "maça", "noivo", and "filme" são os objetos diretos do verbo.

Em contraste, intransitive verbs não requerem um objeto direto em sua sentença. A ação descrita pelo verbo não é dirigida a algo ou alguém específico. Em inglês, por exemplo, verbs como "correr", "dormir", e "chorar" são intransitive porque podem ser usados em sentenças como "Eu corro todos os dias", "Ela dorme muito", and "Eles choram com frequência". Nesses exemplos, não há um objeto direto do verbo.

Alguns verbs podem ser tanto transitive quanto intransitive, dependendo do contexto em que são usados. Por exemplo, o verbo "abrir" pode ser usado tanto de forma transitive (com um objeto direto) como intransitive (sem um objeto direto). Em "Eu abro a porta", "porta" é o objeto direto do verbo "abrir". Mas em "A porta abre com facilidade", não há um objeto direto do verbo.

Em resumo, transitive verbs são aqueles que requerem um objeto direto em sua sentença para completar o seu significado, enquanto intransitive verbs não requerem um objeto direto. Alguns verbs podem ser tanto transitive quanto intransitive, dependendo do contexto em que são usados.

c-Myc é um gene que codifica para a proteína proto-oncogene c-Myc, a qual desempenha um papel fundamental na regulação da expressão gênica e no controle do ciclo celular. A proteína c-Myc forma complexos com outras proteínas, incluindo Max, para se ligar a sequências específicas de DNA chamadas E-boxes, regulando assim a transcrição de genes alvo relacionados à proliferação celular, diferenciação, apoptose, metabolismo e angiogênese.

Em condições normais, a expressão e atividade da proteína c-Myc são finamente controladas e mantidas em níveis baixos. No entanto, em algumas células cancerosas, mutações ou alterações na regulação desse gene podem levar à sua overexpressão ou hiperatividade, resultando em desregulação do ciclo celular, inibição da apoptose e promoção da proliferação celular descontrolada. Essas características contribuem para a transformação das células normais em células tumorais, levando ao desenvolvimento de diversos tipos de câncer quando ocorrem em combinação com outras mutações ou alterações genéticas.

Em resumo, as proteínas proto-oncogênicas c-myc estão intimamente relacionadas ao desenvolvimento e progressão de diversos tipos de câncer, sendo um alvo importante para o desenvolvimento de terapias anticancerígenas.

Sequências Repetitivas de Ácido Nucleico (NRs, do inglês Nucleic Acid Repeats) referem-se a trechos específicos de DNA que contêm sequências de base pareadas repetidas em tandem. Essas sequências repetidas variam em comprimento e podem ser classificadas em diferentes tipos, dependendo do número de nucleotídeos repetidos e da regularidade da repetição.

Existem quatro principais classes de NRs: unidades de repetição curtas (microssatélites ou STRs, com menos de 10 pares de bases), unidades de repetição intermediárias (MINS, com 10-60 pares de bases), unidades de repetição longas (LRs, com mais de 60 pares de bases) e unidades de repetição variáveis em comprimento (VNTRs).

As sequências repetitivas de ácido nucleico desempenham um papel importante na genética e na biologia molecular. Eles estão envolvidos em vários processos celulares, incluindo a regulação da expressão gênica, a recombinação genética e a estabilidade do genoma. Além disso, devido à sua alta variabilidade entre indivíduos, as NRs são frequentemente usadas em estudos de genética populacional, análises forenses e diagnóstico genético. No entanto, mutações nestas regiões também podem estar associadas a várias doenças genéticas, como distrofias musculares e transtornos neurológicos.

Na medicina e biologia, a cromatina refere-se à estrutura complexa formada pela associação do DNA com proteínas histonas e outros tipos de proteínas não histonas. A cromatina é encontrada no núcleo das células eucarióticas, onde o DNA está presente em um estado compactado e organizado.

A cromatina pode ser classificada em dois estados principais: heterocromatina e eucromatina. A heterocromatina é a região altamente compacta e transcripcionalmente inativa da cromatina, enquanto a eucromatina é a região menos compacta e transcriptionalmente ativa.

A estrutura e a função da cromatina são reguladas por uma variedade de modificações epigenéticas, como metilação do DNA, acetilação e metilação das histonas, e a presença de proteínas específicas que se ligam à cromatina. Essas modificações podem influenciar a transcrição gênica, a recombinação genética, a estabilidade do genoma e o silenciamento dos genes repetitivos.

A análise da estrutura e organização da cromatina pode fornecer informações importantes sobre a função e regulação gênica em células normais e em células tumorais, bem como no processo de envelhecimento e desenvolvimento.

Os Receptores de IgG (também conhecidos como FcγRs) são proteínas transmembranares encontradas principalmente em células hematopoéticas, incluindo neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa, pois se ligam especificamente ao fragmento Fc das imunoglobulinas G (IgG), que são anticorpos presentes no sangue e outros fluidos corporais.

Existem diferentes tipos de receptores de IgG, cada um com sua própria função e expressão em diferentes tipos de células imunes. Alguns dos principais tipos incluem:

1. FcγRI (CD64): é o único receptor de IgG que possui alta afinidade por todos os subtipos de IgG, sendo expresso principalmente em macrófagos e células dendríticas. Sua ativação leva a processos como fagocitose, liberação de citocinas pró-inflamatórias e ativação da resposta imune adaptativa.
2. FcγRII (CD32): é um receptor de baixa afinidade por IgG, expresso em vários tipos de células imunes, incluindo monócitos, macrófagos, neutrófilos e linfócitos B. Sua ativação pode resultar em fagocitose, modulação da resposta imune adaptativa e liberação de citocinas.
3. FcγRIII (CD16): é um receptor de baixa afinidade por IgG, expresso principalmente em células NK (natural killers), monócitos, macrófagos e neutrófilos. Sua ativação induz a liberação de citocinas pró-inflamatórias, desgranulação e citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC).

A interação entre os receptores FcγR e IgG é crucial para o funcionamento adequado do sistema imune. A ativação desses receptores pode desencadear uma variedade de respostas imunes, como fagocitose, liberação de citocinas e citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC). No entanto, a disfunção ou alterações nos receptores FcγR podem contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes e inflamatórias.

Filogenia é um termo da biologia que se refere à história evolutiva e relacionamento evolucionário entre diferentes grupos de organismos. É a disciplina científica que estuda as origens e desenvolvimento dos grupos taxonômicos, incluindo espécies, gêneros e outras categorias hierárquicas de classificação biológica. A filogenia é baseada em evidências fósseis, anatomia comparada, biologia molecular e outros dados que ajudam a inferir as relações entre diferentes grupos de organismos. O objetivo da filogenia é construir árvores filogenéticas, que são diagramas que representam as relações evolutivas entre diferentes espécies ou outros táxons. Essas árvores podem ser usadas para fazer inferências sobre a história evolutiva de organismos e características biológicas. Em resumo, filogenia é o estudo da genealogia dos organismos vivos e extintos.

O Fator Reumatoide (FR) é um anticorpo do tipo IgM que está presente em maioria dos pacientes com artrite reumatoide, uma doença autoimune que causa inflamação das articulações. No entanto, o FR também pode ser detectado em outras condições, como outras doenças autoimunes, infecções e, em menor grau, em pessoas saudáveis, especialmente as idosas. Portanto, a presença de FR sozinha não é suficiente para diagnosticar a artrite reumatoide e deve ser considerada em conjunto com outros critérios diagnósticos. O FR pode ser medido por meio de um exame de sangue chamado teste de FR.

Marcadores biológicos de tumor, também conhecidos como marcadores tumorais, são substâncias ou genes que podem ser usados ​​para ajudar no diagnóstico, na determinação da extensão de disseminação (estadiamento), no planejamento do tratamento, na monitorização da resposta ao tratamento e no rastreio do retorno do câncer. Eles podem ser produzidos pelo próprio tumor ou por outras células em resposta ao tumor.

Existem diferentes tipos de marcadores biológicos de tumor, dependendo do tipo específico de câncer. Alguns exemplos incluem:

* Antígeno prostático específico (PSA) para o câncer de próstata
* CA-125 para o câncer de ovário
* Alfafetoproteína (AFP) para o câncer de fígado
* CEA (antígeno carcinoembrionário) para o câncer colorretal
* HER2/neu (receptor 2 do fator de crescimento epidérmico humano) para o câncer de mama

É importante notar que os marcadores biológicos de tumor não são específicos apenas para o câncer e podem ser encontrados em pessoas saudáveis ​​ou em outras condições médicas. Portanto, eles geralmente não são usados ​​sozinhos para diagnosticar câncer, mas sim como parte de um conjunto mais amplo de exames e avaliações clínicas. Além disso, os níveis de marcadores biológicos de tumor podem ser afetados por outros fatores, como tabagismo, infecção, gravidez ou doenças hepáticas, o que pode levar a resultados falsos positivos ou negativos.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Paraproteínas são proteínas anormais produzidas por células do sistema imunológico, geralmente células plasmáticas ou linfócitos B anormais. Essas proteínas são frequentemente associadas a doenças benignas e malignas do sangue, como mieloma múltiplo, macroglobulinemia de Waldenström, gammapatias monoclonais de significado indeterminado (MGUS) e outras neoplasias hematológicas.

As paraproteínas podem ser classificadas em dois tipos principais:

1. Imunoglobulinas (também conhecidas como proteínas M): São anticorpos anormais produzidos em excesso por células clonais malignas ou benignas. Podem ser compostas por duas cadeias leves e duas cadeias pesadas (tipo IgG, IgA ou IgD) ou apenas uma cadeia leve monoclonal (tipo IgM ou cadeias leves livres).
2. Proteínas de cadeia leve livre: São fragmentos de imunoglobulinas que consistem em apenas uma cadeia leve (kappa ou lambda) sem acompanhamento da cadeia pesada correspondente. Podem ser encontradas em concentrações elevadas em indivíduos com gammapatias monoclonais de significado indeterminado (MGUS), mieloma múltiplo e outras doenças hematológicas.

A presença de paraproteínas pode levar a diversas complicações clínicas, como a formação de depósitos amiloides em órgãos vitais (síndrome nefrosecutánea), disfunção renal, problemas cardiovasculares, neurológicos e hematológicos. O diagnóstico e o tratamento das doenças associadas à produção de paraproteínas geralmente envolvem a colaboração de especialistas em hematologia, nefrologia, neurologia, cardiologia e outras áreas da medicina.

Os mitógenos da erva-dos-cancros, também conhecidos como fatores de crescimento mitogênicos da erva-dos-cancros (MCGFs), são proteínas que estimulam o crescimento e a proliferação celular. Eles são derivados da planta Digitalis purpurea, comumente conhecida como erva-dos-cancros. A erva-dos-cancros contém glicoproteínas cardioativas, incluindo digoxina e digitonina, que têm propriedades farmacológicas importantes no tratamento de doenças cardiovasculares.

Os mitógenos da erva-dos-cancros foram descobertos quando pesquisadores observaram a capacidade dos extratos da planta em induzir a proliferação de células sanguíneas em culturas celulares. Desde então, eles têm sido objeto de estudo como possíveis agentes terapêuticos no tratamento de várias doenças, incluindo câncer e distúrbios do sistema imunológico.

Os mitógenos da erva-dos-cancros atuam por meio da ativação de receptores de tirosina quinase na superfície celular, o que desencadeia uma cascata de sinalização intracelular que leva à proliferação e sobrevivência celular. No entanto, o uso clínico desses mitógenos ainda não foi aprovado devido a preocupações com sua toxicidade e a possibilidade de estimular o crescimento de células cancerosas.

O sistema complemento é um conjunto complexo e altamente regulado de proteínas séricas e membranares que desempenham um papel crucial na defesa imune inata e adaptativa. As proteínas do sistema complemento interagem entre si em uma cascata enzimática, resultando na geração de potentes moléculas proinflamatórias e mediadores da fagocitose.

Existem três vias principais que ativam o sistema complemento: a via clássica, a via do lecitina e a via alternativa. Cada uma dessas vias resulta na proteólise de proteínas inativas em fragmentos ativos, que desencadeiam uma série de reações em cascata que levam à formação do complexo de ataque à membrana (MAC), responsável pela lise das células alvo.

As proteínas do sistema complemento são sintetizadas principalmente no fígado e podem ser encontradas no sangue, fluido tissular e superfície das células. Além de sua função na imunidade inata, as proteínas do sistema complemento também desempenham um papel importante na ativação da resposta adaptativa, através da facilitação da apresentação de antígenos aos linfócitos T e da modulação da resposta imune humoral.

Em resumo, as proteínas do sistema complemento são um grupo de proteínas plasmáticas e membranares que desempenham um papel fundamental na defesa imune inata e adaptativa, através da interação em uma cascata enzimática que resulta na formação de potentes moléculas proinflamatórias e mediadores da fagocitose.

Adenosine triphosphatases (ATPases) são enzimas que catalisam a conversão de adenosina trifosfato (ATP) em adenosina difosfato (ADP) e fosfato inorgânico, com a liberação de energia. Essa reação é essencial para a biosíntese de proteínas, transporte ativo de iões e outros processos metabólicos em células vivas.

Existem dois tipos principais de ATPases: a P-tipo ATPase, que inclui as bombas de cálcio e sódio, e a F1F0-ATPase, que é encontrada nas mitocôndrias, cloroplastos e bacterias.

A P-tipo ATPase utiliza energia da hidrólise de ATP para transportar iões através de membranas celulares contra o gradiente de concentração, enquanto a F1F0-ATPase gera ATP usando energia gerada pela fosforilação oxidativa ou fotofosforilação.

A deficiência ou disfunção dessas enzimas pode resultar em várias doenças, incluindo distúrbios cardíacos e neurológicos.

Antígenos bacterianos se referem a substâncias presentes em superfícies de bactérias que podem ser reconhecidas pelo sistema imunológico do hospedeiro como estrangeiras e desencadear uma resposta imune. Esses antígenos são geralmente proteínas, polissacarídeos ou lipopolissacarídeos que estão presentes na membrana externa ou no capsular das bactérias.

Existem diferentes tipos de antígenos bacterianos, incluindo:

1. Antígenos somáticos: São encontrados na superfície da célula bacteriana e podem desencadear a produção de anticorpos que irão neutralizar a bactéria ou marcá-la para destruição por células imunes.
2. Antígenos fimbriais: São proteínas encontradas nas fimbrias (pelos) das bactérias gram-negativas e podem desencadear uma resposta imune específica.
3. Antígenos flagelares: São proteínas presentes nos flagelos das bactérias e também podem induzir a produção de anticorpos específicos.
4. Antígenos endóxicos: São substâncias liberadas durante a decomposição bacteriana, como peptidoglicanos e lipopolissacarídeos (LPS), que podem induzir uma resposta imune inflamatória.

A resposta imune a antígenos bacterianos pode variar dependendo do tipo de bactéria, da localização da infecção e da saúde geral do hospedeiro. Em alguns casos, essas respostas imunes podem ser benéficas, auxiliando no combate à infecção bacteriana. No entanto, em outras situações, as respostas imunológicas excessivas ou inadequadas a antígenos bacterianos podem causar doenças graves e danos teciduais.

A quimotripsina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar proteínas em aminoácidos mais pequenos. É produzida no pâncreas como a forma inativa proenzima chamada quimiotripsinogênio e é ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima tripsina.

A quimotripsina desempenha um papel importante na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas presentes nas carnes e nos outros tecidos animais. Ela corta as ligações entre certos aminoácidos específicos (aqueles que contêm resíduos aromáticos ou alifáticos hidrofóbicos em suas cadeias laterais) nas proteínas, o que resulta na formação de peptídeos menores e mais simples.

Além disso, a quimotripsina também está envolvida em vários processos fisiológicos no corpo humano, incluindo a regulação da coagulação sanguínea, a modulação do sistema imune e a remodelação tecidual. No entanto, um desequilíbrio na atividade da quimotripsina pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como pancreatite, fibrose cística e doenças inflamatórias intestinais.

Em termos médicos, "prognóstico" refere-se à previsão da doença ou condição médica de um indivíduo, incluindo o curso esperado da doença e a possibilidade de recuperação, sobrevivência ou falecimento. O prognóstico é geralmente baseado em estudos clínicos, evidências científicas e experiência clínica acumulada, e leva em consideração fatores como a gravidade da doença, resposta ao tratamento, história médica do paciente, idade e estado de saúde geral. É importante notar que o prognóstico pode ser alterado com base no progresso da doença e na resposta do paciente ao tratamento.

Brometo de cianogênio é um composto químico formado pela reação do bromo com o cianeto. Sua fórmula química é BrCN. É um líquido volátil e altamente tóxico, que pode causar sérios danos à saúde humana, mesmo em pequenas quantidades.

Na medicina, brometo de cianogênio não tem nenhum uso terapêutico conhecido. Em contraste, é frequentemente usado em pesquisas laboratoriais e em aplicações industriais, como um agente químico para produzir outros compostos.

Devido à sua alta toxicidade, o contato com brometo de cianogênio deve ser evitado a todo custo. Em caso de exposição, procure assistência médica imediatamente e siga as orientações do profissional de saúde para garantir seu bem-estar e prevenir complicações graves.

Desenvolvimento muscular, em termos médicos, refere-se ao processo de aumento do tamanho e da força dos músculos esqueléticos devido ao crescimento das fibras musculares e/ou à hipertrofia das células musculares. Isto geralmente é alcançado através de exercícios de resistência ou treinamento de força, dieta adequada e repouso suficiente. O desenvolvimento muscular pode ajudar a melhorar a performance física, aumentar o metabolismo basal, fortalecer os ossos e melhorar a postura. É importante notar que um programa de exercícios e dieta deve ser desenvolvido e supervisionado por um profissional qualificado para evitar lesões e obter resultados seguros e eficazes.

As células produtoras de anticorpos, também conhecidas como células plasmáticas, são um tipo especializado de célula branca do sangue, ou leucócitos, que desempenham um papel crucial no sistema imunológico adaptativo. Elas são derivadas dos linfócitos B e são responsáveis por produzir e secretar grandes quantidades de anticorpos, também chamados de imunoglobulinas, em resposta a um antígeno específico.

Os anticorpos são proteínas complexas que se ligam a antígenos estranhos, tais como vírus, bactérias e toxinas, marcando-os para destruição pelas outras células do sistema imunológico. As células produtoras de anticorpos desempenham um papel fundamental na proteção do corpo contra infecções e doenças, auxiliando a neutralizar ou eliminar os agentes patogênicos que invadem o organismo.

A "transformação celular neoplásica" é um processo biológico em que células normais sofrem alterações genéticas e fenotípicas, levando ao desenvolvimento de um crescimento celular desregulado e incontrolável, característico de um neoplasma (tumor). Essas transformações incluem a capacidade das células de evitar a apoptose (morte celular programada), a proliferação aumentada, a capacidade de invasão e metástase, e a resistência à terapêutica. A transformação celular neoplásica pode ser resultado de mutações genéticas adquiridas ou alterações epigenéticas que ocorrem em genes supressores de tumor ou oncogenes. Essas alterações podem ser causadas por fatores ambientais, como radiação, tabagismo, exposição a produtos químicos cancerígenos, vírus oncogênicos, ou podem ser o resultado de processos naturais do envelhecimento. A transformação celular neoplásica é um evento fundamental no desenvolvimento e progressão dos cânceres.

Genótipo é um termo usado em genética para se referir à constituição genética completa de um indivíduo, ou seja, a sequência completa do DNA que determina suas características genéticas. O genótipo inclui todos os genes presentes no conjunto de cromossomos de um indivíduo e as variações alélicas (diferenças nas versões dos genes) que estejam presentes em cada gene.

O genótipo é diferente do fenótipo, que refere-se às características observáveis de um organismo, como a cor dos olhos ou o tipo de sangue. O fenótipo é o resultado da expressão gênica, que é o processo pelo qual as informações contidas no DNA são convertidas em proteínas e outros produtos genéticos que desempenham funções específicas no organismo.

A compreensão do genótipo de um indivíduo pode ser importante em vários campos, como a medicina, a agricultura e a pesquisa biológica, pois pode fornecer informações sobre os riscos de doenças, as respostas às drogas e outras características que podem ser úteis para fins diagnósticos ou terapêuticos.

Proteínas de fusão oncogénicas resultam da fusão anormal de dois ou mais genes, geralmente ocorrendo entre um gene normal e um gene oncogene. Essa fusão gera uma proteína híbrida com funções alteradas, que desregulam processos celulares normais e contribuem para a transformação maligna das células, levando ao desenvolvimento de câncer. A formação dessas proteínas de fusão pode ser resultado de translocações cromossômicas recíprocas, inversões, deleções ou outros eventos genéticos anormais. Um exemplo clássico é a proteína de fusão BCR-ABL, encontrada em leucemias mieloides crônicas.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

A miosemina de músculo liso refere-se a uma proteína motor encontrada nas células do músculo liso. É responsável pela geração de força e movimento necessários para a contratilidade muscular, processo que é controlado por sinais bioquímicos em vez de estimulação nervosa direta, como ocorre no músculo esquelético. A miosemina de músculo liso tem uma estrutura e função distintas das mioseminas encontradas no músculo esquelético ou cardíaco, sendo um importante alvo terapêutico em doenças associadas ao músculo liso, como a hipertensão arterial e a disfunção erétil.

A Deficiência de IgA (Imunoglobulina A) é um distúrbio do sistema imune em que o indivíduo afetado é incapaz de produzir quantidades suficientes ou funcionalmente eficazes de IgA, uma proteína importante para a defesa do corpo contra infecções, especialmente no trato respiratório e gastrointestinal. A IgA atua na superfície mucosa, prevenindo a adesão e invasão de patógenos, como bactérias e vírus.

Existem dois tipos principais de deficiência de IgA: uma forma parcial, em que os níveis de IgA estão reduzidos, mas ainda presentes; e uma forma total, em que não há detecção de IgA no sangue ou secreções. A deficiência de IgA afeta aproximadamente 1 em cada 500-600 pessoas na população geral, sendo mais comum em indivíduos com histórico familiar de doenças autoimunes ou alergias.

Muitas pessoas com deficiência de IgA não apresentam sintomas graves e podem viver uma vida relativamente normal, enquanto outras podem desenvolver frequentes infecções respiratórias e gastrointestinais superiores, como sinusites, otites médias, bronquites e diarreia. Além disso, essas pessoas têm um risco aumentado de desenvolver doenças autoimunes, alergias e câncer.

O diagnóstico da deficiência de IgA geralmente é estabelecido por meio de exames de sangue que avaliam os níveis de imunoglobulinas. O tratamento pode incluir terapia de reposição com imunoglobulinas, vacinação contra infecções específicas e tratamento antibiótico profilático para prevenir infecções recorrentes.

O Complemento C3 é uma proteína importante do sistema imune do corpo, que desempenha um papel crucial no processo de complemento. O sistema do complemento é uma cascata enzimática da resposta imune inata, que nos ajuda a combater infecções e a remover detritos celulares.

A proteína C3, após ativada, se divide em duas partes: C3a e C3b. A fragmentação do C3 gera uma série de eventos que levam à lise das células alvo (por exemplo, bactérias), a opsonização (marcação) delas para serem fagocitadas por células imunes, e à inflamação local.

A ativação do C3 pode ocorrer através de diferentes vias, incluindo a via clássica, a via alternativa e a via do lecitina do tipo lectina. Dessa forma, o C3 funciona como um ponto de convergência para essas diferentes vias do sistema complemento.

Um desequilíbrio ou disfunção no sistema do complemento, incluindo no nível do C3, pode contribuir para o desenvolvimento de várias patologias, como doenças autoimunes, infecções e transtornos inflamatórios.

Na medicina, as miosinas cardíacas referem-se a proteínas motoras específicas encontradas no miocárdio, que é o tecido muscular do coração. A miosina desempenha um papel crucial no processo de contração muscular, incluindo o músculo cardíaco.

Existem diferentes tipos de miosinas presentes em diferentes tecidos do corpo humano. No caso do músculo cardíaco, as fibras musculares contêm miosina cardíaca, também conhecida como miosina-650 (devido ao seu peso molecular de aproximadamente 650 kDa).

A miosina cardíaca é um hexâmero composto por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves. As cadeias pesadas possuem cabeças globulares na extremidade, as quais contêm os sítios ativos de ligação à actina e ao ATP (adenosina trifosfato). Durante a contração muscular, as cabeças da miosina se ligam à actina e sofrem um ciclo de mudanças conformacionais impulsionadas pelo hidrolise do ATP, o que gera força e desliza os filamentos de actina em relação aos filamentos de miosina, resultando na contração muscular.

A disfunção ou alterações nas miosinas cardíacas podem contribuir para diversas condições cardiovasculares, incluindo doenças do miocárdio e insuficiência cardíaca. Portanto, o estudo das miosinas cardíacas é importante para a compreensão da fisiologia normal e patológica do coração.

O núcleo celular é a estrutura membranosa e esférica localizada no centro da maioria das células eucariontes, que contém a maior parte do material genético da célula. Ele é delimitado por uma membrana nuclear dupla permeável a pequenas moléculas, chamada de envelope nuclear, que controla o tráfego de macromoléculas entre o núcleo e o citoplasma.

Dentro do núcleo, o material genético é organizado em cromossomos, que contêm DNA e proteínas histonas. O DNA contido nos cromossomos é transcrito em RNA mensageiro (mRNA) por enzimas chamadas RNA polimerases. O mRNA é então transportado para o citoplasma, onde é traduzido em proteínas pelos ribossomas.

Além disso, o núcleo celular também contém outros componentes importantes, como os nucleolos, que são responsáveis pela síntese e montagem de ribossomos, e as fibras nucleares, que fornecem suporte estrutural ao núcleo.

As dinéinas do citoplasma são proteínas motoras que desempenham um papel crucial no transporte intracelular e na organização do citoesqueleto. Elas são encontradas em grande quantidade no citoplasma de células eucarióticas e são responsáveis pelo movimento retrogrado, ou seja, o movimento em direção ao centro do microtúbulo.

As dinéinas do citoplasma são complexos proteicos grandes que consistem em várias subunidades, incluindo duas cadeias pesadas de dinéina, que contêm os domínios motor responsáveis pelo movimento ao longo dos microtúbulos, e muitas subunidades menores que desempenham funções regulatórias e estruturais.

As dinéinas do citoplasma estão envolvidas em uma variedade de processos celulares, incluindo o transporte de vesículas, organelas e mRNA ao longo dos microtúbulos, a organização do citoesqueleto e a divisão celular. A disfunção das dinéinas do citoplasma tem sido associada a várias doenças neurológicas e neurodegenerativas, como a distrofia miotônica, a doença de Parkinson e a ataxia espinocerebelar.

Immunoblotting, também conhecido como Western blotting, é um método amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para detectar especificamente proteínas em uma mistura complexa. Este processo combina a electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE) para separar as proteínas com base no seu tamanho molecular, seguido da transferência das proteínas separadas para uma membrana sólida, como nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada). Em seguida, a membrana é incubada com anticorpos específicos que se ligam à proteína-alvo, permitindo sua detecção.

O processo geralmente envolve quatro etapas principais: (1) preparação da amostra e separação das proteínas por electroforese em gel de poliacrilamida; (2) transferência das proteínas da gel para a membrana sólida; (3) detecção da proteína-alvo usando anticorpos específicos; e (4) visualização do sinal de detecção, geralmente por meio de um método de quimioluminescência ou colorimetria.

Immunoblotting é uma técnica sensível e específica que permite a detecção de proteínas em diferentes estados funcionais, como modificações pós-traducionais ou interações com outras moléculas. É frequentemente usado em pesquisas biológicas para verificar a expressão e modificações de proteínas em diferentes condições experimentais, como durante a resposta celular a estímulos ou no contexto de doenças.

Modelos genéticos em medicina e biologia são representações teóricas ou computacionais usadas para explicar a relação entre genes, variantes genéticas e fenótipos (características observáveis) de um organismo. Eles podem ser utilizados para simular a transmissão de genes em famílias, a expressão gênica e a interação entre genes e ambiente. Modelos genéticos ajudam a compreender como certas variações genéticas podem levar ao desenvolvimento de doenças ou à variação na resposta a tratamentos médicos, o que pode contribuir para um melhor diagnóstico, terapêutica e prevenção de doenças.

Existem diferentes tipos de modelos genéticos, como modelos de herança mendeliana simples ou complexa, modelos de rede reguladora gênica, modelos de genoma completo e modelos de simulação de populações. Cada um desses modelos tem suas próprias vantagens e desvantagens e é usado em diferentes contextos, dependendo da complexidade dos sistemas biológicos sendo estudados e do nível de detalhe necessário para responder às questões de pesquisa.

Disgamaglobulinemia é um termo médico que se refere a um grupo de distúrbios do sistema imunológico caracterizados por níveis anormalmente baixos de certos tipos de imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos) no sangue. As imunoglobulinas são proteínas importantes para a resposta do sistema imune a infecções e outras ameaças ao corpo.

Existem vários tipos de disgamaglobulinemias, dependendo dos tipos específicos de imunoglobulinas que estão ausentes ou em níveis anormalmente baixos. Algumas das formas mais comuns incluem:

1. Agammaglobulinemia: É uma doença genética rara em que o corpo não produz imunoglobulinas IgG, IgA e IgM. Isso deixa as pessoas afetadas susceptíveis a infecções recorrentes, especialmente de natureza bacteriana.
2. Hipogammaglobulinemia: Neste caso, os níveis de imunoglobulinas estão abaixo do normal, mas ainda são detectáveis. As pessoas com hipogammaglobulinemia podem ter um risco aumentado de infecções, especialmente após uma infecção viral aguda ou uma vacinação.
3. Selectiva IgA deficiência: Nesta condição, os níveis de imunoglobulina IgA estão anormalmente baixos ou ausentes, enquanto os níveis de outras imunoglobulinas permanecem normais. A maioria das pessoas com esta deficiência não apresentam sintomas graves e podem nem mesmo saber que têm a condição, a menos que sejam testadas especificamente para isso. No entanto, algumas pessoas com selectiva IgA deficiência podem ter um risco aumentado de infecções do trato respiratório superior e diarreia crônica causada por bactérias.

O tratamento para essas condições geralmente inclui antibióticos para tratar infecções, vacinação contra certos tipos de infecções e, em alguns casos, terapia de reposição de imunoglobulinas (IVIG), na qual as pessoas recebem infusões regulares de imunoglobulinas para ajudar a prevenir infecções.

Anticorpos antiprotozoários são um tipo de proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta a uma infecção por protozoários, organismos unicelulares que podem causar doenças em humanos e outros animais. Esses anticorpos são específicos para determinados antígenos presentes na superfície ou no interior dos protozoários, o que permite que o sistema imunológico identifique e neutralize os patógenos.

A produção de anticorpos antiprotozoários é uma parte importante da resposta imune adaptativa, que permite ao organismo desenvolver memória imune contra infecções protozoárias específicas. Isso significa que, em caso de reinfecção, o sistema imunológico pode montar uma resposta mais rápida e eficaz para combater a infecção.

Alguns exemplos de protozoários que podem desencadear a produção de anticorpos antiprotozoários incluem Plasmodium spp., os agentes causadores da malária; Toxoplasma gondii, responsável pela toxoplasmose; e Leishmania spp., que causa leishmaniose. A detecção de anticorpos antiprotozoários em amostras clínicas pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de infecções protozoárias, além de ajudar a avaliar a eficácia da terapêutica empregada.

Na medicina e biologia, a cinesina é uma proteína motor que se move ao longo de microtúbulos, desempenhando um papel crucial no transporte intracelular e no processo de divisão celular. A cinesina participa do movimento de vesículas, organelas e cromossomos dentro da célula, auxiliando no correcto posicionamento e distribuição dos componentes celulares. Existem diferentes tipos de cinesinas, cada uma com funções específicas, mas geralmente elas funcionam como motores moleculares que convertem a energia química em movimento mecânico ao longo dos microtúbulos. Desregulações ou defeitos nesta proteína podem contribuir para doenças neurológicas e outros transtornos.

Uma amöba é um tipo de protista unicelular, caracterizada por ser heterotrófica e possuir pseudópodos (projeções citoplasmáticas) para se locomover e capturar alimento. A espécie mais conhecida é a Entamoeba histolytica, que pode causar a amoebíase, uma infecção intestinal em humanos. Algumas amöbas são livres no meio ambiente, enquanto outras podem ser parasitas de animais ou humanos.

A amplificação genética é um processo em que ocorre uma multiplicação anormal dos números de cópias de um ou mais trechos do DNA, geralmente envolvendo genes específicos. Essa alteração genética pode resultar na sobre-expressão dos genes afetados, levando a um aumento na produção de proteínas associadas a esses genes. A amplificação genética tem sido relacionada a diversos cenários biológicos, como a resistência a drogas em células tumorais e a evolução de bactérias patogênicas. No entanto, é importante notar que essa definição médica refere-se especificamente ao contexto genético e molecular, e não deve ser confundida com outros usos do termo "amplificação" em outras áreas do conhecimento.

Macroglobulinemia de Waldenström é um tipo raro de câncer de sangue em que as células plasmáticas (um tipo de glóbulo branco) produzem níveis anormalmente altos de uma proteína chamada macroglobulina. Essas células cancerosas tendem a acumular-se no osso esponjoso do crânio, da coluna vertebral e de outros ossos grandes. Adoção do nome em homenagem ao patologista sueco Jan G. Waldenström, que descreveu a condição pela primeira vez na década de 1940.

A macroglobulinemia de Waldenström geralmente evolui lentamente e pode não causar sintomas por anos. Quando os sintomas aparecem, eles podem incluir:

- Fadiga
- Sangramento incomum
- Visão embaçada ou perda de visão
- Confusão ou problemas de memória
- Desmaios
- Batimentos cardíacos irregulares
- Inchaço dos braços e das pernas
- Perda de peso inexplicável

O diagnóstico geralmente é feito com base em exames de sangue que mostram níveis elevados de proteínas anormais. Outros exames, como biópsia do osso mole, podem ser usados para confirmar o diagnóstico e avaliar a extensão da doença.

O tratamento geralmente é individualizado com base na idade, saúde geral e sintomas da pessoa. O objetivo do tratamento pode ser controlar os sintomas ou retardar o progresso da doença. As opções de tratamento podem incluir quimioterapia, terapia dirigida a células B, imunoterapia, plasmaferese e transplante de células-tronco.

A miosina tipo II é uma proteína motor encontrada no miofibrila dos músculos esqueléticos e cardíacos, desempenhando um papel crucial no processo de contração muscular. Ela é responsável pela geração da força mecânica necessária para a movimentação das cabeças de actina durante a contracção, levando assim ao encurtamento do sarcomero e à consequente contração do músculo. A miosina tipo II é um hexamero composto por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves, com as cabeças globulares que se ligam à actina e a ATPase associada, enquanto o tronco alongado se liga à parte maior da cadeia de actina. Diferentes isoformas da miosina tipo II podem ser expressas em diferentes tipos de músculos, refletindo as adaptações funcionais específicas desses tecidos.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

As imunoglobulinas tireoide-estimulantes (TSI, do inglês Thyroid-stimulating immunoglobulins) são autoanticorpos que se ligam à receptor de tireotropina (TSH) na membrana da célula tireóide e imitam a ação da tireotropina hormonal estimulando a produção e secreção dos hormônios tireoidianos, tiroxina (T4) e triiodotironina (T3). Eles são geralmente associados com doença de Graves, uma doença autoimune que causa hipertireoidismo.

A presença de TSI em sangue pode ser usada como um marcador diagnóstico para a doença de Graves e também pode ajudar a monitorar a resposta ao tratamento. No entanto, é importante notar que outras condições médicas podem também resultar em níveis elevados de TSI, portanto, os resultados dos testes devem ser interpretados com cuidado e em conjunto com outros achados clínicos.

A Deficiência de IgG, também conhecida como Hipogammaglobulinemia, refere-se a um grupo de distúrbios em que o indivíduo possui níveis séricos reduzidos de Imunoglobulina G (IgG), uma proteína importante do sistema imune responsável por neutralizar e eliminar patógenos como vírus e bactérias. IgG desempenha um papel crucial na proteção contra infecções, especialmente aqueles causados por bacterias envolvidas em infecções recorrentes do trato respiratório superior e diarreia.

Essa deficiência pode ser congênita ou adquirida. As formas congénitas geralmente se manifestam na infância e são causadas por mutações genéticas que afetam a produção de anticorpos. Já as formas adquiridas podem ocorrer em qualquer idade, sendo frequentemente associadas a doenças como leucemia, linfoma, AIDS ou como efeito colateral do tratamento com imunossupressores ou quimioterapia.

Os sintomas mais comuns incluem infecções recorrentes do trato respiratório superior, sinusites, otites médias, pneumonias e diarreia crônica. O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de exames laboratoriais que avaliam os níveis séricos de imunoglobulinas. O tratamento pode incluir terapia de reposição com IgG, antibióticos profiláticos e vacinação contra patógenos específicos.

A eletroforese de proteínas sanguíneas é um método de laboratório utilizado para separar, identificar e quantificar diferentes tipos de proteínas no sangue humano. Neste processo, uma amostra de soro ou plasma sanguíneo é colocada em um gel especial ou meio de suporte, como o ágarose ou o gel de poliacrilamida. Uma corrente elétrica é então aplicada ao sistema, fazendo com que as proteínas se movam através do gel devido às suas propriedades de carga elétrica e tamanho molecular.

As proteínas possuem cargas elétricas positivas ou negativas dependendo do pH do ambiente. No caso da eletroforese, as proteínas em solução são submetidas a um campo elétrico, onde as proteínas com carga negativa migram para o ânodo (polo positivo) e as proteínas com carga positiva migram para o catodo (polo negativo). A velocidade de migração das proteínas depende da sua carga líquida, tamanho molecular, forma e do campo elétrico aplicado.

O gel é então teñido com um corante específico para proteínas, permitindo assim a visualização das bandas de proteínas separadas. Cada banda corresponde a um tipo específico de proteína no sangue, e o padrão geral de bandas pode ser comparado a padrões conhecidos para identificar e quantificar as diferentes proteínas presentes na amostra.

Este método é amplamente utilizado em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e análises forenses para detectar e avaliar variações nas concentrações de proteínas sanguíneas associadas a diversas condições patológicas, como doenças hepáticas, renais, inflamatórias e neoplásicas.

Haptenos são moléculas pequenas e de baixo peso molecular que, por si só, não podem induzir uma resposta imune específica do hospedeiro. No entanto, eles podem se ligar a proteínas portadoras e formar conjugados que são capazes de serem reconhecidos pelo sistema imune como antígenos estrangeiros, desencadeando assim uma resposta imune adaptativa.

Em outras palavras, haptenos não são imunogênicos por si mesmos, mas podem se combinar com macromoléculas (como proteínas) para formar um complexo que pode ser reconhecido pelo sistema imune como estranho e induzir uma resposta imune específica.

Os haptenos desempenham um papel importante em várias situações, incluindo reações alérgicas e testes de diagnóstico imunológico. Por exemplo, alguns medicamentos e produtos químicos podem atuar como haptenos e induzir reações alérgicas em indivíduos sensíveis. Além disso, os cientistas podem usar haptenos para criar imunoglobulinas marcadas com rádio ou fluorescência, que podem ser usadas em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico.

Na química orgânica e bioquímica, dissulfetos referem-se a compostos que contêm o grupo funcional R-S-S-R', onde R e R' representam grupos orgânicos ou outros átomos. Este tipo de ligação é também conhecido como "ponte dissulfeto" ou "ligação dissulfeto".

Em um contexto bioquímico, as pontes dissulfeto são particularmente importantes para a estabilidade e função das proteínas. Nos seres vivos, duas cisteínas (um aminoácido com um grupo tiol) podem formar uma ponte dissulfeto entre si, criando uma ligação covalente entre as duas moléculas de cisteína. Essa ligação pode ajudar a estabilizar a estrutura terciária ou quaternária da proteína e desempenhar um papel importante em sua função biológica.

No entanto, é importante notar que dissulfetos não são limitados apenas às ligações entre cisteínas em proteínas. Podem ocorrer em outros compostos orgânicos e inorgânicos que contenham grupos tiol.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

... é composto por duas cadeias pesadas de imunoglobulina (Ig) e duas cadeias leves. Existem vários tipos de cadeias pesadas que ... Estes tipos de cadeias pesadas variam entre diferentes animais. Todas as cadeias pesadas contêm uma série de domínios de ... As cadeias pesadas α e γ têm aproximadamente 450 aminoácidos. As cadeias pesadas μ e ε têm aproximadamente 550 aminoácidos. ... A cadeia pesada das imunoglobulinas (IgH) é a subunidade polipeptídica grande e mais pesada de um anticorpo (imunoglobulina). O ...
Ambas cadeias leves e ambas cadeias pesadas de cada imunoglobulinas são alótipos. E podem ser usadas em um teste de paternidade ... às variantes da região constante de uma determinada subclasse de imunoglobulinas que é peculiar a indivíduo e determinada ...
O típico anticorpo é composto por duas cadeias pesadas de Ig e duas cadeias leves. Existem dois tipos de cadeias leves em ... uma vez que também apresentam anticorpos completamente funcionais com duas cadeias pesadas, no entanto falta-lhes as cadeias ... Os genes das cadeias leves das imunoglobulinas em tetrápodes podem classificar-se em três grupos: kappa (κ), lambda (λ) e sigma ... Anticorpo monoclonal Cadeia pesada das imunoglobulinas Katzmann JA, Clark RJ, Abraham RS, Bryant S, Lymp JF, Bradwell AR, Kyle ...
Perfaz aproximandamente 10% do conjunto de imunoglobulinas. Sua estrutura é pentamérica, sendo que as cadeias pesadas ... As 5 cadeias são ligadas entre si por pontes dissulfeto e por uma cadeia polipeptídica inferior chamada de cadeia J. A IgM é ...
É uma imunoglobulina monomérica simples de 150.000 daltons, cadeias pesadas tipo G, que perfaz 80% das imunoglobulinas do ...
Os anticorpos são proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), também conhecidas por imunoglobulinas. Têm cadeias de ... que consiste de duas cadeias de polipéptido; duas cadeias pesadas idênticas e duas cadeias leves idênticas conectadas por ... Estas cadeias encontram-se nos anticorpos IgA, IgD, IgE, IgG, e IgM, respectivamente. As diferentes cadeias pesadas diferem em ... cada uma das quais com duas grandes cadeias pesadas e duas cadeias leves de menor peso molecular. A molécula de anticorpo tem ...
... que levam cadeias pesadas correspondentes aos primeiros dois segmentos da cadeia pesada no locus da imunoglobulina. Estas ... A ordem dos exões do gene da cadeia pesada é a seguinte: μ - IgM δ - IgD γ3 - IgG3 γ1 - IgG1 pseudogene inactivo semelhante ao ... Durante este processo, a porção correspondente à região constante da cadeia pesada do anticorpo muda, mas a região variável da ... A comutação da classe das imunoglobulinas, também chamada mudança do isótipo, comutação do isótipo ou recombinação da mudança ...
Imunoglobulinas são tetrâmeros, formadas por quatro cadeias polipeptídicas (duas cadeias leve e duas cadeias pesadas) e possuem ... Imunoglobulinas podem estar ancoradas na superfície dos linfócitos B (células B) ou secretadas nos fluídos corpóreos, ... O receptor TCR convencional, ou TCR alfa/beta é expresso pela maioria dos linfócitos T e consiste de duas cadeias ... Um segundo tipo de TCR, chamado de TCR gama/delta, é composto pelas respectivas cadeias polipeptídicas gama e delta, também ...
... são uma parte dos domínios variáveis das cadeias pesada e leve das imunoglobulinas (anticorpos) produzidos pelas células B, e ... a cadeia pesada das imunoglobulinas e a leve), existem seis CDR em cada receptor de antígeno que proporcionam contacto em ... Como a maior parte da variação da sequência associada às imunoglobulinas e receptores de células T (TCR) se encontra nos CDR, ... Como os receptores de antígeno são formados normalmente por dois domínios variáveis (em duas cadeias polipeptídicas diferentes ...
A maioria dos tecidos linfoides tem uma predominância de células produtoras de IgA1; IgA2 tem cadeias leves e pesadas que não ... de massa molecular 15 kD e rico em cisteína com uma estrutura completamente diferente das outras cadeias de imunoglobulinas. ... As cadeias oligossacarídicas do componente da IgA podem se associar com a camada mucosa que está acima das células epiteliais. ... Imunoglobulina A (IgA ou sIgA, sua forma secretória) é um anticorpo que representa 15-20% das imunoglobulinas do soro humano. ...
... e são formadas as pontes dissulfídricas que ligam as cadeias polipeptídicas. Após o rearranjo VDJ da cadeia pesada (VH) ... Os BCR são Imunoglobulinas de superfície dos linfócitos B. Existem cinco classes ou isotipos de Imunoglobulinas (ou Anticorpos ... Dogma (1941): "Um gene uma proteína" - não se aplica aos genes que codificam as Imunoglobulinas (Ig) e os Receptores de Células ... Os genes das regiões C de cadeia pesada são codificados por vários éxons (será discutido posteriormente). A sequência líder (L ...
As regiões Fc das IgM e IgE são mais compridas, já que contêm três domínios constantes das cadeias pesadas (domínios CH 2, 3 e ... a região Fc das imunoglobulinas foi transformada por engenharia para conter um local de ligação ao antígeno. Este tipo de ... derivados dos segundo e terceiro domínios das duas cadeias pesadas do anticorpo. ...
Um anticorpo é composto de duas cadeias leves (L) e duas pesadas (H), e os genes que os especificam são achados no locus da ... mas têm uma preferência para outras imunoglobulinas, antígenos próprios e polissacarídeos de bactérias. Células B-1 estão ... No loci da cadeia pesada H existem três regiões, V, D e J, que recombinam-se aleatoriamente, em um processo chamado ... sofre rearranjamentos D-J na cadeias H Células Pró-B tardias - sofre rearranjamentos V-DJ na cadeia H Grandes células Pré-B - a ...
... é composto por duas cadeias pesadas de imunoglobulina (Ig) e duas cadeias leves. Existem vários tipos de cadeias pesadas que ... Estes tipos de cadeias pesadas variam entre diferentes animais. Todas as cadeias pesadas contêm uma série de domínios de ... As cadeias pesadas α e γ têm aproximadamente 450 aminoácidos. As cadeias pesadas μ e ε têm aproximadamente 550 aminoácidos. ... A cadeia pesada das imunoglobulinas (IgH) é a subunidade polipeptídica grande e mais pesada de um anticorpo (imunoglobulina). O ...
IgG e IgM são duas classes de imunoglobulinas. A principal diferença entre IgG e IgM é que a IgG representa a resposta tardia a ... As proteínas do sistema imune que se ligam aos antígenos das substâncias estranhas são conhecidas como imunoglobulinas (Ig) ou ... Na estrutura do pentâmero, cada unidade monomérica é composta de duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. ... É o tipo mais abundante de imunoglobulinas que constitui cerca de 75% do total de imunoglobulinas. As IgGs são as principais ...
... as imunoglobulinas de cadeias pesadas formam fibrilas amiloides (chamada amiloidose AH). ... mais frequentemente imunoglobulinas de cadeias leves) no interior do órgão comprometido, em vez de por deposição de proteínas ... leia mais usando uma medição quantitativa das cadeias leves livres de imunoglobulina no plasma, detecção qualitativa de cadeias ... Cadeias leves de imunoglobulina clonal produzidas pelo tecido linfoide associado à mucosa no trato gastrintestinal, vias ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Imunoglobulinas Cadeia Leve. Cadeias Leves de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia Pesada. Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Cadeia epsilon. Cadeias épsilon de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia gama. Cadeias gama de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Cadeia kappa. Cadeias kappa de Imunoglobulina. Imunoglobulinas Cadeia lambda. Cadeias lambda de Imunoglobulina ... Imunoglobulinas Fc. Fragmentos Fc das Imunoglobulinas. Inativadores de Complemento 3b. Proteínas Inativadoras do Complemento ...
Todas as imunoglobulinas são compostas de quatro cadeias proteicas - duas leves e duas pesadas. A Proteína de Bence-Jones é ... Às vezes, usa-se a frase "cadeias leves de Imunoglobulinas" para se discutir sinais de mieloma múltiplo. ... Dosagem de Cadeias Leves Séricas Livres(SFLC) - Exame usado para auxiliar o diagnóstico e monitoração de condições associadas a ... Proteína de Bence-Jones ou Imunoglobulinas) em excesso no sangue, o que resulta em sua presença na urina, devida ao fluxo ...
... e a globulina de cadeia pesada específica (CADEIAS ALFA DE IMUNOGLOBULINAS, etc.) correspondente à imunoglobulina específica ( ... Cadeia pesada DOENÇA DAS CADEIAS PESADAS (descritor primário). CADEIAS ALFA DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS DELTA DE ... Se uma imunoglobulina de cadeia pesada deve ser indexada, indexar somente sob DOENÇA DAS CADEIAS PESADAS (descritor primário) ... CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS KAPPA DE IMUNOGLOBULINA ou. CADEIAS LAMBDA DE IMUNOGLOBULINA (descritor primário ou ...
... como o estado mutacional dos genes da região variável das cadeias pesadas das imunoglobulinas e a expressão de zeta associada a ...
Já o Hevylite® possibilita a quantificação dos epítopos escondidos entre as cadeias pesadas/leves quando ambas as cadeias ... "Na estrutura das imunoglobulinas, existe uma parte que fica entre a cadeia leve e a cadeia pesada chamada epítopo. O Freelite® ... uma vez que possibilita uma indicação precoce da recaída por meio da razão das cadeias leves e pesadas (HLC). A identificação ... à cadeia pesada dos três diferentes tipos de imunoglobulinas. ... É justamente por atuar nas imunoglobulinas intactas que o ...
Tonegawa realizou experimentos onde foi evidenciado que as cadeias polipeptídicas das imunoglobulinas são codificadas na célula ... Há uma cadeia pesada "H" e uma cadeia leve "L". A partir da análise bioquímica destas moléculas e dos diferentes genes que ... A) Uma delas propunha a existência de um número limitado de genes de imunoglobulinas que, de algum modo, se diversificariam ... B) A outra presumia que toda a informação genética necessária à síntese das imunoglobulinas já estaria estocada na célula ...
Como as imunoglobulinas são formadas por proteínas de cadeia pesada (como as IgA, IgG, IgM, IgD e IgE) e de cadeia leve (Kappa ... Mieloma múltiplo de cadeias leves Kappa ou Lambda;. *Mieloma múltiplo não secretor (quando não há secreção de nenhuma ... A doença se diferencia de acordo com o tipo de paraproteína (imunoglobulinas anômalas) que é produzida/secretada. ... O tipo IgG é o mais comum, seguido do IgA e do cadeias leves. ... ou relação de cadeias leves livres acima de 100 ou plasmócitos ...
IgMλ). O teste tem como alvo um epítopo único presente na região constante das imunoglobulinas entre as cadeias pesadas e leves ... O Hevylite é o primeiro teste que distingue e quantifica as combinações de cadeias pesadas/leves das imunoglobulinas, ou seja, ... É com satisfação que a The Binding Site Group anuncia que o teste Hevylite para quantificação de cadeias pesadas/leves já faz ... A quantificação dos pares de cadeias pesadas e leves individualmente nunca foi possível de ser realizada, mas o teste de ...
Cadeia Pesada de Antígenos CD98 Cadeia Pesada de Imunoglobulinas use Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas ... Cadeias Leves kappa de Imunoglobulinas use Cadeias kappa de Imunoglobulina Cadeias Leves Substitutas use Cadeias Leves ... Cadeia Leve de Imunoglobulinas use Cadeias Leves de Imunoglobulina Cadeia mu de Imunoglobulinas use Cadeias mu de ... Cadeia delta de Imunoglobulinas use Cadeias delta de Imunoglobulina Cadeia delta dos Receptores de Células T use Receptores de ...
... em uma linha celular NS0 murina e consiste em duas cadeias pesadas de IgG1 idênticas de 452 aminoácidos cada e duas cadeias ... e os níveis séricos de imunoglobulinas. Ao iniciar o Kesimpta, os indivíduos tomarão injeções todas as semanas durante 3 ... A cadeia pesada de ofatumumabe contém um local de N-glicosilação. A lisina C-terminal da cadeia pesada é removida ...
... é direcionada pelo intensificador forte da cadeia pesada de imunoglobulina, que é altamente ativo nas células B.12,13 ... penetram na base da membrana epitelial e no revestimento das células endoteliais e percorrem a corrente sanguínea ou as cadeias ... de tumor indolente em que a translocação cromossômica coloca o gene BCL2 sob controle do ativador do gene das imunoglobulinas. ...
Essa é a regra número um nos programas de perda de peso mais rígidos e por isso é que vemos os concorrentes do Peso Pesado a ... Quando efectuado a uma mão, o Swing acentua ainda mais a activação das cadeias musculares cruzadas devido à componente de anti- ... a actividade protectora dos macrófagos teciduais ocorre paralelamente a uma recirculação aprimorada de imunoglobulinas, ... Nota: recordo que o Peso Pesado é um concurso em que o objectivo é perder peso no menor tempo possível, não é um concurso para ...
  • O típico anticorpo é composto por duas cadeias pesadas de imunoglobulina (Ig) e duas cadeias leves. (wikipedia.org)
  • Na estrutura do pentâmero, cada unidade monomérica é composta de duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. (opas.org.br)
  • O anticorpo é expresso em uma linha celular NS0 murina e consiste em duas cadeias pesadas de IgG1 idênticas de 452 aminoácidos cada e duas cadeias leves kappa idênticas de 214 aminoácidos cada. (engquimicasantossp.com.br)
  • O Freelite® identifica esse epítopo quando a cadeia kappa ou lambda está livre ou desligada da cadeia pesada da imunoglobulina inteira. (freelite.com.br)
  • A partir disso, a Binding Site tem seis kits do Hevylite®, cada um funcionando como biomarcador das cadeias leves kappa ou lambda ligadas à cadeia pesada dos três diferentes tipos de imunoglobulinas. (freelite.com.br)
  • Em conjunto com o Freelite (dosagem de cadeias kappa e lambda leves livres), o Hevylite mantém a The Binding Site na vanguarda tecnológica e abre novas perspectivas no campo da medicina personalizada. (newslab.com.br)
  • A cadeia pesada das imunoglobulinas (IgH) é a subunidade polipeptídica grande e mais pesada de um anticorpo (imunoglobulina). (wikipedia.org)
  • Existem cinco tipos de cadeias pesadas de imunoglobulina de mamiferos: γ, δ, α, μ e ε. (wikipedia.org)
  • As cadeas pesadas γ, α e δ possuem uma região constante composta de três domínios de imunoglobulina em tandem (em linha uma seguida da outro), mas também têm uma região de dobradiça que lhe confere flexibilidade. (wikipedia.org)
  • Uma região variável que é distinta em diferentes células B, mas é a mesma para todas as imunoglobulinas produzidas pela mesma célula B ou clone da célula B. Os domínios variáveis de cada cadeia pesada estão compostos por um só domínio de imunoglobulina. (wikipedia.org)
  • A Proteína de Bence-Jones é produzida a partir de duas cadeias leves de imunoglobulina, e sua presença na urina é frequentemente um achado diagnóstico associado ao mieloma múltiplo, em contexto com outros achados. (labtestsonline.org.br)
  • Existem vários tipos de cadeias pesadas que definem a classe ou isótipo dum anticorpo. (wikipedia.org)
  • Estes tipos de cadeias pesadas variam entre diferentes animais. (wikipedia.org)
  • Nos últimos anos houve uma evolução significativa na caracterização biológica desta doença e evidenciou que tanto a presença de determinadas alterações citogenéticas, como o estado mutacional dos genes da região variável das cadeias pesadas das imunoglobulinas e a expressão de zeta associada a proteína 70 (ZAP-70) e CD38 pelos linfócitos malignos permitem identificar doentes com curso clínico e prognóstico diferentes. (oncologiabrasil.com.br)
  • A produção viável da cadeia pesada é um passo importantíssimo na maturação da célula B. Se a cadeia pesada pode unir-se a uma cadeia leve substituta e mover-se para a membrana plasmática, então a célula B em desenvolvimento pode começar a produzir a sua cadeia leve. (wikipedia.org)
  • A cadeia pesada nem sempre tem que unir-se a uma cadeia leve. (wikipedia.org)
  • Os pré-linfócitos B podem sintetizar a cadeia pesada na ausência da cadeia leve, o que depois pode permitir que a cadeia pesada se una a uma proteína de união à cadeia pesada. (wikipedia.org)
  • Na estrutura das imunoglobulinas, existe uma parte que fica entre a cadeia leve e a cadeia pesada chamada epítopo. (freelite.com.br)
  • Mieloma múltiplo (câncer ou tumor de células plasmáticas) - Nesta doença pode ocorrer a presença de pequenas proteínas ( Proteína de Bence-Jones ou Imunoglobulinas ) em excesso no sangue, o que resulta em sua presença na urina, devida ao fluxo extremo. (labtestsonline.org.br)
  • Às vezes, usa-se a frase " cadeias leves de Imunoglobulinas " para se discutir sinais de mieloma múltiplo. (labtestsonline.org.br)
  • Tecnicamente, o Hevylite® é descrito como um teste de anticorpos policlonais séricos para gamopatias monoclonais de imunoglobulinas intactas - o que inclui o mieloma múltiplo. (freelite.com.br)
  • É com satisfação que a The Binding Site Group anuncia que o teste Hevylite para quantificação de cadeias pesadas/leves já faz parte da mais atual diretriz do Grupo Internacional de Mieloma (IMWG). (newslab.com.br)
  • É justamente por atuar nas imunoglobulinas intactas que o Hevylite® e o Freelite® são complementares no monitoramento desse tipo de câncer. (freelite.com.br)
  • As proteínas do sistema imune que se ligam aos antígenos das substâncias estranhas são conhecidas como imunoglobulinas (Ig) ou anticorpos. (opas.org.br)
  • IgG refere-se a uma classe de imunoglobulinas que consistem no tipo mais abundante de anticorpos circulantes no sangue. (opas.org.br)
  • IgM refere-se a uma classe de imunoglobulinas composta por uma estrutura pentâmera que inclui os anticorpos primários liberados no início da resposta imune. (opas.org.br)
  • IgG refere-se a uma classe de imunoglobulinas contendo o tipo mais abundante de anticorpos que circulam no sangue. (opas.org.br)
  • IgG e IgM são duas classes de imunoglobulinas. (opas.org.br)
  • IgG e IgM são duas classes de imunoglobulinas produzidas em resposta a antígenos estranhos. (opas.org.br)
  • Já o Hevylite® possibilita a quantificação dos epítopos 'escondidos' entre as cadeias pesadas/leves quando ambas as cadeias estão juntas, auxiliando na identificação de concentrações anormais", explica a diretora científica da Binding Site Brasil, Elyara Maria Soares. (freelite.com.br)
  • O Hevylite® é o mais preciso, rápido e sensível biomarcador de imunoglobulinas do mercado. (freelite.com.br)
  • A quantificação dos pares de cadeias pesadas e leves individualmente nunca foi possível de ser realizada, mas o teste de Hevylite é específico e único para tal. (newslab.com.br)
  • A doença se diferencia de acordo com o tipo de paraproteína (imunoglobulinas anômalas) que é produzida/secretada. (einstein.br)
  • O teste tem como alvo um epítopo único presente na região constante das imunoglobulinas entre as cadeias pesadas e leves. (newslab.com.br)
  • Antes de tomar essa medicação, os pacientes com prescrição de Kesimpta devem fazer testes de sangue para detectar a presença do vírus da hepatite B (HBV) e os níveis séricos de imunoglobulinas. (engquimicasantossp.com.br)
  • As cadeias pesadas μ e ε têm uma região constante composta por quatro domínios. (wikipedia.org)
  • Cada classe tem o seu próprio tipo de cadeia pesada. (msdmanuals.com)
  • Cada plasmócito produz apenas um tipo de cadeia pesada e um tipo de cadeia leve. (freelite.com.br)
  • Existem vários tipos de cadeias pesadas que definem a classe ou isótipo dum anticorpo. (wikipedia.org)
  • Estes tipos de cadeias pesadas variam entre diferentes animais. (wikipedia.org)
  • Existem cinco tipos de cadeias pesadas de imunoglobulina de mamiferos: γ, δ, α, μ e ε. (wikipedia.org)
  • Existem dois tipos de cadeias leves. (freelite.com.br)
  • O típico anticorpo é composto por duas cadeias pesadas de imunoglobulina (Ig) e duas cadeias leves. (wikipedia.org)
  • Essa unidade consiste de duas cadeias pesadas idênticas e de duas cadeias leves idênticas, menores, que são unidas em uma estrutura que parece a letra Y. O anticorpo reage com a molécula estranha ou com o microrganismo que provocou sua formação, assim participando da defesa do organismo. (asmabronquica.com.br)
  • O que são cadeias leves livres? (freelite.com.br)
  • Entender o que são cadeias leves livres pode ajudar na compreensão do processo de desenvolvimento do Mieloma Múltiplo e no melhor caminho para um diagnóstico rápido e eficaz. (freelite.com.br)
  • O excesso de cadeias leves entra na corrente sanguínea como cadeias leves livres, ou seja, não conectadas às cadeias pesadas. (freelite.com.br)
  • Portanto, em pessoas com Mieloma e transtornos relacionados, como a Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada (GMSI), a Amiloidose, o excesso de cadeias leves entra na corrente sanguínea como cadeias leves livres. (freelite.com.br)
  • O Freelite® é um teste que quantifica o nível de cadeias leves livres no sangue, e por conta da meia vida curta das mesmas (2 a 6 horas) e do processo de reabsorção do metabolismo renal, temos rapidez no diagnóstico. (freelite.com.br)
  • Parte da função normal dos rins é prevenir a perda de pequenas proteínas (como as cadeias leves livres) do organismo na urina. (freelite.com.br)
  • Como resultado desse processo, as alterações nos níveis dessas cadeias leves livres, podem ser detectadas no sangue precocemente. (freelite.com.br)
  • O teste Freelite® é capaz de detectar as cadeias leves livres em seus níveis normais (não elevados) no sangue. (freelite.com.br)
  • Pode detectar, ainda, essas cadeias leves livres em quantidades mais baixas do que a concentração normal em indivíduos saudáveis. (freelite.com.br)
  • O destaque para o Freelite®, contudo, ocorre por sua eficácia na detecção de cadeias leves livres. (freelite.com.br)
  • As cadeias leves livres, conhecidas como proteínas de Bence Jones, são suficientemente pequenas para serem rapidamente excretadas na urina e só são detectadas no sangue na vigência de insuficiência renal, ou se a síntese for muito elevada. (unicamp.br)
  • Por motivos desconhecidos, os plasmócitos produzem tipicamente mais cadeias leves do que são necessárias para criar imunoglobulinas completas ou proteínas monoclonais. (freelite.com.br)
  • Ao contrário dos plasmócitos normais, em que a produção de cadeias leves e pesadas de imunoglobulinas é bem equilibrada, plasmócitos neoplásicos sintetizam cadeias leves ou pesadas em excesso, além de imunoglobulinas completas. (unicamp.br)
  • Do ponto de vista estrutural, imunoglobulinas normais, abreviadas como "Ig", são compostas de unidades chamadas de cadeias pesadas e cadeias leves que, juntas, formam um grande complexo. (freelite.com.br)
  • As doenças das cadeias pesadas são cânceres de plasmócitos nos quais um clone de plasmócitos produz uma grande quantidade de fragmentos de anticorpos anormais denominados cadeias pesadas. (msdmanuals.com)
  • O encontro de imunoglobulinas anormais é chamado de gamopatia, gamopatia monoclonal, disproteinemia e paraproteinemia. (unicamp.br)
  • A cadeia pesada das imunoglobulinas (IgH) é a subunidade polipeptídica grande e mais pesada de um anticorpo (imunoglobulina). (wikipedia.org)
  • Anticorpo primário policlonal purificado por afinidade para Mouse (camundongo) IgG, ambas as cadeias pesada e leve (IgG completo), fabricado em Goat (cabra) e conjugado com horseradish peroxidase (HRP). (sinapsebiotecnologia.com.br)
  • Anticorpo policlonal purificado por afinidade para cadeias pesadas de IgM de camundongo (mu), feito em cabra e marcado com Cy5. (sinapsebiotecnologia.com.br)
  • Todas as cadeias pesadas contêm uma série de domínios de imunoglobulinas, geralmente com um domínio estrutural variável (VH), que é importante para a união do antígeno e vários domínios constantes (CH1, CH2 etc. (wikipedia.org)
  • São glicoproteínas compostas de uma unidade básica de quatro cadeias de polipeptídeos. (asmabronquica.com.br)