Fragmentos cristalizáveis compostos por metade das porções carboxi-terminais de ambas as CADEIAS PESADAS DA IMUNOGLOBULINA, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fc contêm as extremidades carboxila das regiões constantes da cadeia pesada, que são responsáveis pelas funções efetoras de uma imunoglobulina (fixação do COMPLEMENTO, ligação na membrana celular via RECEPTORES FC e transporte placentário). Este fragmento pode ser obtido pela digestão de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAINA.
Moléculas encontradas na superfície de algumas, mas não de todos os linfócitos B, linfócitos T e macrófagos que reconhecem e se combinam com a porção Fc (cristalizável) das moléculas de imunoglobulinas.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.
Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.
Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.
Proteína presente na parede celular de muitas linhagens de Staphylococcus aureus. A proteína liga-se seletivamente à região Fc da IMUNOGLOBULINA G humana normal e derivada de mieloma. Ela induz a atividade de anticorpo e pode causar reações de hipersensibilidade devido à liberação de histamina; também tem sido utilizada como marcador de antígeno de superfície celular e na avaliação clínica da função do linfócito B.
Sítios superficiais locais em moléculas de anticorpos que reagem com os sítios de determinantes antigênicos nos antígenos (EPITOPOS). São formados por partes das regiões variáveis dos FRAGMENTOS FAB DAS IMUNOGLOBULINAS.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.
Imunoglobulinas anormais características de MIELOMA MÚLTIPLO.
Globulinas séricas que migram para região gama (positivamente carregada) na ELETROFORESE. Num certo período, as gama-globulinas foram utilizadas como sinônimo para imunoglobulinas, visto que a maior parte das imunoglobulinas são gama-globulinas e vice-versa. Mas como algumas imunoglobulinas exibem mobilidade eletroforética alfa ou beta, tal nomenclatura encontra-se em desuso.
Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.
Enzima proteolítica obtida de Carica papaya. O nome também é usado para uma mistura de papaína purificada e QUIMOPAPAÍNA usada como agente enzimático tópico na desbridação. EC 3.4.22.2.
Sítios moleculares específicos da superfície de várias células, incluindo os linfócitos B e macrófagos, que combinam com as IMUNOGLOBULINAS Gs. Há três subclasses: Fc gama RI (antígeno CD64, um receptor de baixa afinidade), FC gama RII (antígeno CD32, um receptor de alta afinidade) e FC gama RIII (antígeno CD16, um receptor de baixa afinidade).
Técnica que combina eletroforese de proteínas e dupla imunodifusão. Neste procedimento, as proteínas são primeiro separadas por eletroforese em gel (geralmente agarose), e então tornadas visíveis por imunodifusão de anticorpos específicos. Um evidente arco elíptico de precipitina resulta de cada proteína detectável pelo antissoro.
Punção de uma veia para extrair sangue com propósitos terapêuticos. A sangria foi usada nas medicinas talmúdica e indiana desde a época medieval e amplamente praticada nos séculos XVIII e XIX. Sua contraparte mais moderna é a FLEBOTOMIA.
Transtorno multissistêmico, crônico, recidivante, inflamatório e geralmente febril do tecido conjuntivo, caracterizado principalmente pelo envolvimento da pele, articulações, rins e membranas serosas. É de etiologia desconhecida, mas acredita-se que represente uma insuficiência dos mecanismos regulatórios do sistema autoimune. A doença é caracterizada por uma ampla faixa de disfunções sistêmicas, uma taxa de sedimentação de eritrócitos elevada e a formação de células LE no sangue ou na medula óssea.
Inchaço envolvendo a DERME profunda, tecidos subcutâneo, ou submucoso, representando um EDEMA localizado. O angioedema frequentemente ocorre na face, lábios, língua e laringe.
Trabalhos que contêm artigos de informação em assuntos em todo campo de conhecimento, normalmente organizado em ordem alfabética, ou um trabalho semelhante limitado a um campo especial ou assunto.
A República Federativa do Brasil é formada por 5 regiões (norte, nordeste, centro-oeste, sudeste e sul), 26 Estados e o Distrito Federal (Brasília). A atual divisão político-administrativa é de 1988, quando foi criado o estado do Tocantins, a partir do desmembramento de parte de Goiás, e os territórios de Amapá e Roraima foram transformados em estados. Quinto país do mundo em área total, superado por Federação Russa, Canadá, China e EUA, e maior da América do Sul, o Brasil ocupa a parte centro-oriental do continente. São 23.089 km de fronteiras, sendo 7.367 km marítimas e 15.719 km terrestres. A orla litorânea estende-se do cabo Orange, na foz do rio Oiapoque, ao norte, até o arroio Chuí, no sul. Todos os países sul-americanos, com exceção de Equador e Chile, fazem fronteira com Brasil. Pouco mais de 70 km tornam a extensão norte-sul do país superior ao sentido leste-oeste. São 4.394,7 km entre os extremos leste e oeste. Ao norte, o ponto extremo do Brasil é a nascente do rio Ailã, no monte Caburaí, em Roraima, fronteira com a Guiana. Ao sul, o arroio Chuí, na divisa do Rio Grande do Sul com o Uruguai. A leste, a ponta do Seixas, na Paraíba. E a oeste, as nascentes do rio Moa, na serra da Contamana, no Acre, fronteira com o Peru. O centro geográfico fica na margem esquerda do rio Jarina, em Barra do Garça em Mato Grosso. (Almanaque Abril. Brasil, SP: Editora Abril S.A., 2002). Existe grande contraste entre os estados em relação aos aspectos físicos e demográficos e aos indicadores sociais e econômicos. A área do Amazonas, por exemplo, é maior do que a área somada dos nove estados da região nordeste. Enquanto Roraima e Amazonas têm cerca de um a dois habitantes por km2, no Rio de Janeiro e no Distrito Federal esse índice é superior a 300 (a média para o país é de 20,19 IBGE 2004). A população brasileira estimada para 2006 é de 186 milhões de habitantes distribuída em uma área de 8.514.215,3 km2 (média de 46 hab/km2). A mortalidade infantil média para o país é de 26,6 óbitos de crianças menores de um ano por 1000 nascidos vivos, variando de 47,1 para o estado de Alagoas (IBGE 2004) e 13,5 para o estado de São Paulo (SEADE 2005). A esperança (ou expectativa) de vida do brasileiro ao nascer é de 71,7 anos (IBGE 2004). A taxa de fecundidade é de 2,3 filhos por mulher menor de 20 anos (IBGE 2004). Em relação à economia, apenas três estados do Sudeste - São Paulo, Rio de Janeiro e Minas Gerais - respondem por cerca de 60 por cento do PIB brasileiro.
Transtornos hereditários caracterizados por EDEMA subcutâneo e submucoso no TRATO RESPIRATÓRIO superior e TRATO GASTROINTESTINAL.
Autoanticorpos dirigidos contra vários antígenos nucleares, inclusive DNA, RNA, histonas, proteínas nucleares ácidas ou complexos desses elementos moleculares. Os anticorpos antinucleares são encontrados em doenças autoimunes sistêmicas, como o lúpus eritematoso sistêmico, a síndrome de Sjogren's, o escleroderma, a polimiosite, e a doença mista do tecido conjuntivo.

Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.

Os Receptores Fc são proteínas encontradas na superfície de células do sistema imune, como neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles se ligam à região Fc (fragmento cristalizável) de anticorpos específicos, que são ativados em resposta a patógenos ou outras substâncias estranhas no corpo. A ligação dos receptores Fc aos anticorpos ativa uma série de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos e liberação de moléculas pro-inflamatórias. Existem diferentes tipos de receptores Fc que se ligam a diferentes classes de anticorpos (IgA, IgE, IgG e IgM), e cada um desencadeia respostas imunes específicas.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).

Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.

Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).

Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.

Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.

Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.

1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.

2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).

Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.

As imunoglobulinas intravenosas (IgIV) são soluções estériles e endotoxina livres, contendo anticorpos protectores derivados do plasma humano. São administradas por via intravenosa para fornecer imunidade passiva contra várias doenças infecciosas e para tratar certos distúrbios do sistema imune. As IgIV contêm uma gama de imunoglobulinas, predominantemente imunoglobulina G (IgG), que possui atividade neutralizante contra toxinas, vírus e bactérias. Além disso, as IgIV exercem outros efeitos imunomodulatórios, como a modulação da resposta inflamatória e a regulação da ativação das células imunes. São usadas no tratamento de várias condições, incluindo deficiência imunitária primária, doenças autoimunes, intoxicação por veneno, infecções agudas graves e outras situações clínicas em que a resposta imune humoral é consideravelmente reduzida ou inadequada.

As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.

As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.

Staphylococcus aureus Protein A (também conhecido como SpA) é uma proteína superficial produzida por alguns estirpes do Staphylococcus aureus, um tipo comum de bactéria que pode causar infecções em humanos. Essa proteína desempenha um papel importante na patogênese da infecção por S. aureus, pois é capaz de se ligar à imunoglobulina G (IgG) humana, uma proteína do sistema imune que ajuda a neutralizar e remover patógenos invasores.

A ligação da Proteína A ao Fc fragmento da IgG impede a ativação do sistema complemento e a fagocitose, processos importantes na defesa do corpo contra infecções. Além disso, a Proteína A também pode induzir a apoptose (morte celular programada) de células imunes, o que contribui para a evasão da resposta imune e persistência da bactéria no hospedeiro.

A Proteína A é frequentemente usada como um marcador na identificação e tipagem de estirpes de S. aureus, uma vez que sua expressão pode variar entre diferentes cepas da bactéria. Além disso, o gene que codifica a proteína A (spa) é frequentemente usado em estudos epidemiológicos para rastrear a disseminação de infecções por S. aureus.

Sítios de ligação de anticorpos, também conhecidos como paratopos, se referem às regiões específicas em uma molécula de anticorpo que são responsáveis por se ligar a um antígeno. Os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles reconhecem e se ligam a moléculas específicas chamadas antígenos, marcando-as para destruição pelas células imunes.

Os sítios de ligação de anticorpos são formados por loops flexíveis de aminoácidos que podem se reorganizar e alterar sua conformação tridimensional para se adaptar a diferentes estruturas de antígenos. Essas interações específicas entre os sítios de ligação de anticorpos e os antígenos são mediadas por forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals.

A capacidade dos anticorpos de se ligarem a uma variedade de antígenos é devido à diversidade dos sítios de ligação, que podem variar em sua sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional. Essa diversidade é gerada por processos genéticos complexos que ocorrem durante a diferenciação das células B, as quais produzem anticorpos.

Em resumo, os sítios de ligação de anticorpos são regiões específicas em moléculas de anticorpo que se ligam a antígenos e desempenham um papel fundamental no reconhecimento e destruição de agentes estranhos pelo sistema imune.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.

A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.

Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.

Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.

Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

Mieloma proteína, também conhecido como proteína monoclonal ou paraproteína, refere-se a um tipo anormal de anticorpo (imunoglobulina) produzido por uma única célula plasmática maligna no mieloma múltiplo e outros transtornos relacionados. Estas proteínas são geralmente detectáveis ​​no sangue ou urina do paciente. A acumulação de mieloma proteína pode levar à formação de depósitos anormais (conhecidos como amiloidose) em tecidos e órgãos, o que pode causar danos a longo prazo e problemas de saúde graves. A detecção precoce e o monitoramento da mieloma proteína são importantes no manejo do mieloma múltiplo e outras doenças relacionadas.

Gama-globulinas são proteínas encontradas na fração gama do soro sanguíneo, que consiste em anticorpos ou imunoglobulinas. As gama-globulinas são produzidas pelos linfócitos B ativados em resposta a agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros antígenos. Elas desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras doenças.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. As gama-globulinas são predominantemente constituídas por IgG, que é a classe de anticorpos mais abundante no sangue humano. A medição dos níveis de gama-globulinas pode ser útil em alguns exames diagnósticos, pois alterações nestes níveis podem indicar certas condições médicas, como doenças autoimunes, infecções e distúrbios imunológicos.

As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.

As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.

Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.

Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.

A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.

Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.

Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.

Os Receptores de IgG (também conhecidos como FcγRs) são proteínas transmembranares encontradas principalmente em células hematopoéticas, incluindo neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa, pois se ligam especificamente ao fragmento Fc das imunoglobulinas G (IgG), que são anticorpos presentes no sangue e outros fluidos corporais.

Existem diferentes tipos de receptores de IgG, cada um com sua própria função e expressão em diferentes tipos de células imunes. Alguns dos principais tipos incluem:

1. FcγRI (CD64): é o único receptor de IgG que possui alta afinidade por todos os subtipos de IgG, sendo expresso principalmente em macrófagos e células dendríticas. Sua ativação leva a processos como fagocitose, liberação de citocinas pró-inflamatórias e ativação da resposta imune adaptativa.
2. FcγRII (CD32): é um receptor de baixa afinidade por IgG, expresso em vários tipos de células imunes, incluindo monócitos, macrófagos, neutrófilos e linfócitos B. Sua ativação pode resultar em fagocitose, modulação da resposta imune adaptativa e liberação de citocinas.
3. FcγRIII (CD16): é um receptor de baixa afinidade por IgG, expresso principalmente em células NK (natural killers), monócitos, macrófagos e neutrófilos. Sua ativação induz a liberação de citocinas pró-inflamatórias, desgranulação e citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC).

A interação entre os receptores FcγR e IgG é crucial para o funcionamento adequado do sistema imune. A ativação desses receptores pode desencadear uma variedade de respostas imunes, como fagocitose, liberação de citocinas e citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC). No entanto, a disfunção ou alterações nos receptores FcγR podem contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes e inflamatórias.

A imunoeletroforese é um método de laboratório usado para separar, identificar e quantificar diferentes proteínas em uma amostra. Ele combina a eletrroforese (um processo onde as moléculas são movidas em um campo elétrico devido às suas cargas) com a imunodetecção (um método que usa anticorpos para detectar especificamente outras moléculas, chamadas de antígenos).

Neste processo, uma amostra contendo proteínas é colocada em um gel e uma corrente elétrica é aplicada. As proteínas movem-se através do gel com velocidades diferentes, dependendo de suas cargas e tamanhos moleculares. Isso resulta em bandas separadas de proteínas no gel. Em seguida, os anticorpos específicos para as proteínas de interesse são adicionados ao gel. Esses anticorpos se ligam às proteínas correspondentes, formando complexos visíveis que podem ser detectados e analisados.

A imunoeletroforese é uma técnica útil em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico, especialmente na área de doenças relacionadas às proteínas, como distúrbios autoimunes, doenças neurológicas e câncer.

De acordo com a medicina, 'sangria' refere-se à perda excessiva de sangue de um indivíduo, geralmente devido a uma lesão, doença ou procedimento médico. A palavra é derivada da língua latina "sanguis", que significa sangue.

A quantidade de sangue perdida e a velocidade à qual ela é perdida podem variar consideravelmente, dependendo da causa subjacente. Algumas causas comuns de sangria incluem traumatismos, cirurgias, hemorragias, problemas de coagulação sanguínea e certas doenças médicas, como câncer ou úlcera gástrica.

A perda excessiva de sangue pode levar a anemia, choque hipovolêmico e outras complicações graves, especialmente se não for tratada adequadamente. O tratamento da sangria pode envolver medidas para controlar a fonte da hemorragia, reposição do volume sanguíneo perdido e tratamento da causa subjacente.

Lúpus Eritematoso Sistêmico (LES) é uma doença autoimune crónica e sistémica, o que significa que afecta diversos órgãos e tecidos em diferentes partes do corpo. É caracterizada por uma overactiva e inapropriada resposta do sistema imunitário, que resulta em danos aos próprios tecidos e órgãos do indivíduo.

No LES, o sistema imunológico produz autoanticorpos que atacam as células e proteínas saudáveis no corpo, levando à inflamação crónica e danos teciduais em diversas partes do corpo, incluindo a pele, articulações, rins, pulmões, coração, vasos sanguíneos e sistema nervoso central.

Os sintomas do LES podem variar consideravelmente de uma pessoa para outra, dependendo dos órgãos e tecidos afectados. Alguns dos sintomas comuns incluem erupções cutâneas, artralgias (dores articulares), fotossensibilidade, febre, fatiga, anemia, glomérulonefrite (inflamação renal), pleurisia (inflamação da membrana que recobre os pulmões) e pericardite (inflamação do saco que envolve o coração).

O diagnóstico de LES geralmente requer a avaliação clínica, análises laboratoriais e, em alguns casos, biópsias de tecidos. O tratamento depende da gravidade e extensão da doença e pode incluir medicamentos imunossupressores, anti-inflamatórios não esteroides, corticosteroides e terapia biológica. Embora o LES seja uma doença crónica sem cura conhecida, o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas, prevenir complicações e melhorar a qualidade de vida dos pacientes.

Angioedema é um tipo de inflamação em que ocorre a acumulação de líquido em tecidos abaixo da pele, mucosas e membranas mucosas. Isso geralmente resulta em inchaço visível, especialmente ao redor dos olhos e boca, mas também pode ocorrer em outras partes do corpo, como as mãos, pés e genitais. Em alguns casos, o angioedema pode ser acompanhado de sintomas como coceira, náuseas, vômitos e dificuldade para respirar se os tecidos da garganta ou língua estiverem inchados.

Existem dois tipos principais de angioedema: alérgico e não alérgico. O angioedema alérgico é desencadeado por uma reação alérgica a um alimento, medicamento ou outro fator desencadetador, enquanto o angioedema não alérgico pode ser causado por vários fatores, como deficiência hereditária de uma enzima chamada C1 esterase inhibidor.

Em alguns casos, o angioedema pode ser grave e potencialmente perigoso se os sintomas interferirem na respiração ou circulation do paciente. Em tais situações, é importante procurar atendimento médico imediato. O tratamento para o angioedema depende da causa subjacente e pode incluir medicamentos como antihistamínicos, corticosteroides ou epinefrina, entre outros.

'Enciclopedias as a Subject' não é uma definição médica em si, mas sim um tema ou assunto relacionado ao campo das enciclopédias e referências gerais. No entanto, em um sentido mais amplo, podemos dizer que esta área se concentra no estudo e catalogação de conhecimento geral contido em diferentes enciclopédias, cobrindo uma variedade de tópicos, incluindo ciências médicas e saúde.

Uma definição médica relevante para este assunto seria 'Medical Encyclopedias', que se referem a enciclopédias especializadas no campo da medicina e saúde. Essas obras de referência contêm artigos detalhados sobre diferentes aspectos da medicina, como doenças, procedimentos diagnósticos, tratamentos, termos médicos, anatomia humana, história da medicina, e biografias de profissionais médicos importantes. Algumas enciclopédias médicas são direcionadas a um público especializado, como médicos e estudantes de medicina, enquanto outras são destinadas ao grande público leigo interessado em conhecimentos sobre saúde e cuidados médicos.

Exemplos notáveis de enciclopédias médicas incluem a 'Encyclopedia of Medical Devices and Instrumentation', 'The Merck Manual of Diagnosis and Therapy', ' tabulae anatomicae' de Vesalius, e a 'Gray's Anatomy'. Essas obras desempenharam um papel importante no avanço do conhecimento médico, fornecendo uma base sólida para o estudo e prática da medicina.

A definição médica de "Brasil" seria a de um país localizado na América do Sul, que é o maior em extensão territorial do continente e o quinto no mundo. Sua população estimada é de aproximadamente 210 milhões de pessoas, sendo o sexto país mais populoso do mundo.

No entanto, a expressão "definição médica" geralmente refere-se a condições relacionadas à saúde ou doenças. Neste sentido, não há uma definição médica específica para o país "Brasil". No entanto, é importante mencionar que o Brasil possui um sistema de saúde público extenso e complexo, chamado Sistema Único de Saúde (SUS), que garante atendimento médico a todos os cidadãos, independentemente de sua renda ou situação socioeconômica. Além disso, o país é reconhecido por sua pesquisa e desenvolvimento em saúde pública, especialmente em áreas como doenças tropicales, HIV/AIDS e saúde materno-infantil.

Os angioedemas hereditários (AEd) são transtornos raros caracterizados por episódios recorrentes de edema (inchaço) em diferentes partes do corpo, geralmente sem prurido (coceira) ou eritema (vermelhidão). A localização mais comum é a região facial, especialmente os olhos e lábios, mas também podem ocorrer inchaços em mãos, pés, genitais e outras partes do corpo. Em casos graves, o edema pode ocorrer nos pulmões ou no intestino, causando falta de ar ou dor abdominal intensa.

Existem três tipos principais de AEd, classificados com base na causa subjacente:

1. Angioedema hereditário tipo I e II (AEdI/II): esses tipos são causados por deficiências no sistema inibidor da C1-esterase, que é uma proteína importante para a regulação do sistema imune e da coagulação sanguínea. O AEdI ocorre em aproximadamente 85% dos casos e é causado por níveis reduzidos de C1-INH no sangue, enquanto o AEdII ocorre em cerca de 15% dos casos e é causado por uma forma anormal da proteína C1-INH.
2. Angioedema hereditário tipo III (AEdIII): este tipo é menos comum do que os outros dois, afetando principalmente mulheres e sendo desencadeado por fatores hormonais, como a gravidez ou a terapia hormonal substitutiva. A causa exata do AEdIII ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que seja relacionada a uma disfunção no sistema de bradicinina, uma peptídeo vasoativo.
3. Angioedema adquirido: este tipo é muito raro e geralmente ocorre em pessoas com doenças autoimunes ou neoplásicas. O angioedema adquirido pode ser causado por anticorpos contra a proteína C1-INH ou por uma sobreprodução de bradicinina.

Os sintomas do angioedema hereditário incluem inchaço doloroso e repentino da pele, mucosas e tecidos subcutâneos, especialmente na face, língua, garganta, abdômen e genitais. Os ataques podem durar de horas a dias e podem ser desencadeados por fatores como estresse emocional, infecções, trauma físico ou exposição ao frio. Em casos graves, o angioedema hereditário pode causar obstrução das vias respiratórias e resultar em asfixia e morte.

Anticorpos antinucleares (ANA) são um tipo de autoanticorpo, ou seja, um anticorpo produzido pelo sistema imune que tem como alvo as células e tecidos do próprio organismo. No caso dos ANA, eles são dirigidos contra os componentes do núcleo das células. A presença de ANA em sangue pode ser um indicador de algumas doenças autoimunes, como lúpus eritematoso sistêmico (LES), artrite reumatoide e outras doenças do tecido conjuntivo. No entanto, a detecção de ANA não é específica para qualquer doença em particular e pode ser observada em pessoas saudáveis, especialmente com o avançar da idade. Portanto, a interpretação dos resultados deve ser feita por um profissional de saúde qualificado, levando em consideração outros sinais e sintomas clínicos do paciente.

Na produção de soros, a papaína converte a IgG íntegra em fragmento Fab (fragmento de ligação ao antígeno) e Fc (fragmento ... Os antiofídicos podem ser compostos de moléculas íntegras de imunoglobulina ou por fragmentos de imunoglobulinas. A ... Um anticorpo também pode ser digerido pela pepsina para produzir dois fragmentos: um fragmento F(ab')2 e um fragmento de ... Os fragmentos de imunoglobulinas são obtidos a partir da digestão por enzimas proteolíticas, como a papaína. ...
... receptores do fragmento Fc das imunoglobulinas e moléculas de adesão. Quando visualizado no sangue periférico humano através de ...
... a região Fc das imunoglobulinas foi transformada por engenharia para conter um local de ligação ao antígeno. Este tipo de ... pelo que por vezes a região Fc é chamada de "fragmento da região constante". O fragmento Fc une-se a vários receptores ... As regiões Fc das IgGs têm um sítio de N-glicosilação altamente conservado. A glicosilação do fragmento Fc é essencial para a ... O fragmento cristalizável, região do fragmento cristalizável ou região Fc é a região dum anticorpo que forma a sua cauda (ou ...
Esta região chama-se fragmento cristalizável ou Fc e é composta por dois ou três domínios constantes de ambas as cadeias ... Assim, atribuíram-se a este grupo de proteínas bacterianas "semelhantes a imunoglobulinas" (BIg's) o receptor Fc de Ig em ... A região Fc também se une a vários receptores celulares como o receptor do Fc e outras moléculas do sistema imunitário como as ... As chamadas imunoglobulinas Rho (D) ou imunoglobulinas anti-RhD são específicas do antígeno humano Rhesus D, também conhecido ...
Os fragmentos dos domínios extracelulares de ambos os receptores de TNF-α (tipo I e II) podem ser liberados da membrana celular ... Incluem-se no grupo das citocinas que são glicoproteínas, não imunoglobulinas, liberadas por células vivas do hospedeiro e que ... à porção Fc da imunoglobulina G (IgG) humana de modo que se liga ao TNF-α e impede sua interação com as células. Desta forma, o ...
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... interleucinas e imunoglobulinas (tipo FcγR).4 ... Os fragmentos menores, liberados durante a ativação da cascata ... A ativação dessas proteases resulta na quebra dos componentes C2 e C4 do SC em fragmentos menores (C2b e C4a) e fragmentos ... via receptores Fc (FcγRIII ou CD16), pelo mecanismo de citotoxicidade celular dependente de anticorpos (ADCC).14 ... Aligação de C3b permite a ligação ao Fator B, que, em seguida, é clivado nos fragmentos Ba e Bb pelo Fator D. O complexo C3bBb ...
Imunoglobulinas Fc use Fragmentos Fc das Imunoglobulinas Imunoglobulinas Glândula Tireoide-Estimulantes Imunoglobulinas ... Imunoglobulinas Endovenosas use Imunoglobulinas Intravenosas Imunoglobulinas Estimuladoras da Glândula Tireoide use ...
As moléculas CD atuam na adesão celular, sinalização celular, como receptores para a região Fc das imunoglobulinas, como ... Algumas células Tc podem reconhecer diretamente MHC estranho (via direta); outros podem reconhecer fragmentos do MHC estranho ... Ambos têm receptores de alta afinidade para IgE, denominados Fc ípsilon RI (FcεRI). Quando essas células encontram certos ... Elas não são fagocíticas; possuem receptores para a região Fc da immunoglobulina (Ig) G e para o complemento, o que as torna ...
... em comparação ao grupo que recebeu FC [FCR= 67 pacientes (16,6%) versus FC= 34 pacientes (8,6%); p-valor= 0,007]. Um ano após o ... resultando na produção aumentada de imunoglobulinas não funcional (proteína monoclonal). O acúmulo destas imunoglobulinas e a ... TECNOLOGÍA: Pegcetacoplan (EMPAVELI®) es una fármaco que se une a la proteína del complemento C3 y su fragmento de activación ... Com relação a efetividade, o esquema FCR se mostrou custo-efetivo, com um ganho em QALY de 0,5 em comparação ao FC. A razão de ...
Todas as imunoglobulinas são compostas de quatro cadeias proteicas - duas leves e duas pesadas. A Proteína de Bence-Jones é ... Neste procedimento, um pequeno fragmento do rim é examinado em um microscópio, para ser utilizado como evidência de dano ou ... Análise da mutação do gene da FC * Análise de líquidos corporais * Análise do líquido amniótico ... Às vezes, usa-se a frase "cadeias leves de Imunoglobulinas" para se discutir sinais de mieloma múltiplo. ...
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Fc A porção do anticorpo que é responsável pela ligação aos receptores de Fc sobre as células e do componente C1q do ... as quais se ligam a fragmentos de peptídeos de proteínas estranhas e apresentam estes fragmentos aos linfócitos T para induzir ... MOLÉCULAS DE ADESÃO INTERCELULAR Um grupo de proteínas da superfamília das imunoglobulinas que participam da adesão ... Cada cadeia pesada é composta por domínios constantes no terminal C (extremidade Fc) e domínios variáveis no terminal N ( ...
  • Nos isótipos de anticorpos IgG, IgA e IgD, a região Fc é composta por dois fragmentos proteicos idênticos, derivados dos segundo e terceiro domínios das duas cadeias pesadas do anticorpo. (wikipedia.org)
  • As regiões Fc das IgM e IgE são mais compridas, já que contêm três domínios constantes das cadeias pesadas (domínios CH 2, 3 e 4) em cada cadeia polipeptídica. (wikipedia.org)
  • Todas as imunoglobulinas são compostas de quatro cadeias proteicas - duas leves e duas pesadas. (labtestsonline.org.br)
  • O fragmento cristalizável, região do fragmento cristalizável ou região Fc é a região dum anticorpo que forma a sua cauda (ou base do Y, dado que os anticorpos têm forma de Y), que interage com receptores da superfície das células chamados receptores Fc e com algumas proteínas do sistema complemento. (wikipedia.org)
  • O fragmento Fc une-se a vários receptores celulares e proteínas do sistema do complemento sanguíneo. (wikipedia.org)
  • possuem receptores para a região Fc da immunoglobulina (Ig) G e para o complemento, o que as torna aptas a se ligarem a imunocomplexos e apresentá-los às células B nos centros germinativos dos linfonodos secundários. (msdmanuals.com)

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