Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.
Um dos tipos de cadeias leves das imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Um dos tipos de subunidades de cadeia leve das imunoglobulinas com peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Genes e segmentos de genes que codificam as CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA. Os segmentos de genes de cadeia leve são denominados V (variável), J (junção) e C (constante).
Grupo de doenças esporádicas, familiares e/ou hereditárias, degenerativas e infecciosas, tendo como ponto comum o dobramento anormal de proteína e depósito de AMILOIDE. Como o depósito de amiloide aumenta, ele desloca as estruturas normais do tecido, causando perda funcional. Vários sinais e sintomas dependem do local e tamanho dos depósitos.
Reordenamento ordenado das regiões gênicas variáveis dos linfócitos B que codificam as CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA kappa ou lambda, contribuindo para a diversidade dos anticorpos. Ocorre durante a segunda fase da diferenciação dos LINFÓCITOS B IMATUROS.
Proteína anormal com características incomuns de termossolubilidade encontrada na urina de pacientes com MIELOMA MÚLTIPLO.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.
Região da molécula de imunoglobulina que varia na sua sequência e composição de aminoácidos e que contém o sítio de ligação para um antígeno específico. Está localizada no terminal N do fragmento Fab da imunoglobulina. Inclui regiões hipervariáveis (REGIÕES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIDADE) e regiões de estrutura.
Domínios de moléculas de imunoglobulinas que são invariáveis na sua sequência de aminoácidos dentro de qualquer classe ou subclasse de imunoglobulinas. Conferem às imunoglobulinas suas funções biológicas, bem como as estruturais. Cada uma das cadeias tanto leve como pesada possui a metade do terminal C do FRAGMENTO FAB DAS IMUNOGLOBULINAS e duas ou três destas regiões compõem o resto das cadeias pesadas (todo o FRAGMENTO FC DA IMUNOGLOBULINA).
Proteína semelhante à cadeia leve da imunoglobulina, formada por um peptídeo semelhante à REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA (como o peptídeo lambda5 semelhante à cadeia leve) e um peptídeo semelhante à REGIÃO CONSTANTE DE IMUNOGLOBULINA (como o peptídeo Vpreb1). As cadeias leves substitutas se associam com CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS mu em lugar de cadeias leves convencionais de imunoglobulina formando receptores de células pré-B.
Imunoglobulinas anormais características de MIELOMA MÚLTIPLO.
Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.
Qualquer massa discreta, presumivelmente solitária, de PLASMÓCITOS neoplásicos na medula óssea ou em vários locais extramedulares.
Complexo fibroproteico que consiste de proteínas organizadas em uma estrutura beta-pregueada específica em cruz. Esta estrutura fibrilar revelou ser um padrão alternativo de dobramento para uma variedade de proteínas funcionais. Depósitos de amiloide na forma de PLACA AMILOIDE estão associados com várias doenças degenerativas. A estrutura amiloide também tem sido encontrada em certo número de proteínas funcionais que não estão relacionadas com doenças.
As menores subunidades das MIOSINAS que se ligam próximo às cabeças das CADEIAS PESADAS DE MIOSINA. As cadeias leves de miosina possuem peso molecular de aproximadamente 20 kDa e geralmente há um par essencial e um par regulador de cadeias leves associado a cada cadeia pesada. Muitas cadeias leves de miosina que se ligam a cálcio são consideradas proteínas 'semelhantes à calmodulina'.
Grupo de elasmobrânquios elongados. Tubarões são majoritariamente peixes marinhos, sendo algumas espécies grandes e vorazes.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Parte do espectro eletromagnético nas faixas visível, ultravioleta e infravermelha.
Tumor clonal de plasmócitos maduros responsáveis pela produção de imunoglobulina monoclonal. Caracteriza-se por hiperglobulinemia, proteinuria de Bence-Jones (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS monoclonais livres) na urina, destruição esquelética, dor óssea e fraturas. Outras características incluem ANEMIA, HIPERCALCEMIA e INSUFICIÊNCIA RENAL.
Fenômeno da grande variabilidade característica dos ANTICORPOS. O SISTEMA IMUNOLÓGICO é capaz de reagir especificamente contra tipos essencialmente ilimitados de ANTÍGENOS encontrados. A diversidade de anticorpos é explicada por três teorias principais: 1) A Teoria da Linhagem Germinativa afirma que cada célula produtora de anticorpos possui genes que codificam todas as especificidades possíveis de anticorpos, mas que expressa somente a estimulada pelo antígeno; 2) Teoria da Mutação Somática sustenta que as células produtoras de anticorpos contêm só alguns genes que produzem a diversidade de anticorpos por mutação; e 3) Teoria do Reordenamento Gênico assegura que a diversidade dos anticorpos é gerada pelo reordenamento dos segmentos dos genes da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA durante a diferenciação das CÉLULAS PRODUTORAS DE ANTICORPOS.
Grupo de doenças relacionadas, caracterizadas pela proliferação desequilibrada ou desproporcional de células produtoras de imunoglobulinas, normalmente de um único clone. Estas células frequentemente secretam uma imunoglobulina estruturalmente homogênea (componente-M) e/ou uma imunoglobulina anormal.
Células linfoides relacionadas à imunidade humoral. Estas células apresentam vida curta, e no que se refere à produção de imunoglobulinas após estimulação apropriada se assemelham aos linfócitos derivados da bursa de Fabricius em pássaros.
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Segmento das cadeias pesadas de imunoglobulinas, codificado pelos GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA no segmento J em que, durante a maturação dos LINFÓCITOS B, o segmento gênico para a região variável à montante se une à região constante do segmento gênico à jusante. A posição exata da união dos dois segmentos de genes é variável e contribui para a DIVERSIDADE DE ANTICORPOS. Difere das CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA, um polipeptídeo distinto que atua como uma molécula de ligação nas IGA ou IGM poliméricas.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Grupo de distúrbios que tem uma evolução benigna, mas que exibe características clínicas e histológicas sugestivas de linfoma maligno. Infiltração benigna de células linfoides e histiócitos que microscopicamente se assemelham a um linfoma maligno. (Dorland, 28a ed; Stedman, 25a ed)
Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA M. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kDa e contêm aproximadamente 57 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e têm mais ramificações oligossacarídeas e maior conteúdo de carboidrato do que as cadeias pesadas de IMUNOGLOBULINA G.
Reorganização ordenada de regiões gênicas por recombinação de DNA, como as que ocorrem normalmente durante o desenvolvimento.
Reordenamento organizado das regiões gênicas variáveis dos linfócitos B que codificam as CADEIAS DE IMUNOGLOBULINAS, contribuindo para a diversidade dos anticorpos. Ocorre durante a diferenciação dos LINFÓCITOS B IMATUROS.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
IMUNOGLOBULINAS na superfície de LINFÓCITOS B. Seu RNA MENSAGEIRO contém um EXON com uma sequência extensora de membrana, produzindo imunoglobulinas sob a forma de proteínas transmembranais do tipo I, em oposição às imunoglobulinas secretadas (ANTICORPOS), que não possuem o segmento extensor de membrana.
Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Transtorno linfoproliferativo caracterizado por LINFÓCITOS B pleomórficos, incluindo CÉLULAS PLASMÁTICAS, com níveis séricos aumentados de IMUNOGLOBULINA M monoclonal. Há infiltração de células linfoplamocíticas na medula óssea e, com frequência, em outros tecidos, situação também conhecida como linfoma linfoplasmocítico. Entre as características clínicas estão ANEMIA, HEMORRAGIA e hiperviscosidade.
Forma hereditária ou adquirida de disfunção generalizada dos TÚBULOS RENAIS PROXIMAIS sem envolvimento primário dos GLOMÉRULOS RENAIS. É frequentemente caracterizada pela perda tubular de nutrientes e sais (GLUCOSE, AMINOÁCIDOS, FOSFATOS e BICARBONATOS) resultando em HIPOPOTASSEMIA, ACIDOSE, HIPERCALCIÚRIA e PROTEINÚRIA.
Formas especializadas de LINFÓCITOS B produtores de anticorpos. Sintetizam e secretam imunoglobulina. São encontrados somente em órgãos linfoides e em regiões de respostas imunes e normalmente não circulam no sangue ou linfa.
Enzima que fosforila as cadeias leves da miosina na presença de ATP originando fosfato de miosina de cadeia leve e ADP, e requer cálcio e calmodulina. A cadeia leve de 20-kD é fosforilada mais rapidamente do que qualquer outro aceptor, mas as cadeias leves de outras miosinas e da própria miosina podem agir como aceptores. A enzima exerce um papel central na regulação da contração da musculatura lisa.
Excesso de GAMA-GLOBULINAS no soro, devido a infecções crônicas ou PARAPROTEINEMIAS.
Eletroforese aplicada a PROTEÍNAS SANGUÍNEAS.
Grupo de tumores linfoides heterogêneos que geralmente expressam um ou mais antígenos de célula B ou que representam transformações malignas de linfócitos B.
Termo genérico para várias doenças neoplásicas do tecido linfoide.
Método in vitro para produção de grandes quantidades de DNA específico ou fragmentos de RNA de comprimento definido de pequenas quantidades de oligonucleotídeos curtos de sequências flanqueantes (iniciadores ou "primers"). O passo essencial inclui desnaturação térmica de moléculas alvo da dupla fita, reassociação dos primers a suas sequências complementares e extensão do iniciador reassociado pela síntese enzimática com DNA polimerase. A reação é eficiente, específica e extremamente sensível. A utilização da reação inclui diagnóstico de doenças, detecção de patógenos difíceis de se isolar, análise de mutações, teste genético, sequenciamento de DNA e análise das relações evolutivas.
Sítios superficiais locais em moléculas de anticorpos que reagem com os sítios de determinantes antigênicos nos antígenos (EPITOPOS). São formados por partes das regiões variáveis dos FRAGMENTOS FAB DAS IMUNOGLOBULINAS.
Três regiões (CDR1, CDR2 y CDR3) de sequência de aminoácidos na REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA que são altamente divergentes. Juntas as CDRs das cadeias de imunoglobulinas leve e pesada formam uma superfície que é complementar ao antígeno. Estas regiões estão também presentes em outros membros da superfamília de imunoglobulinas, por exemplo, os receptores de célula T (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS T).
Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.
Análise química baseada no fenômeno por meio do qual a luz, passando através de um meio com partículas dispersas de um índice refrativo diferente daquele do meio, é atenuada na intensidade por difusão. Na turbidimetria, a intensidade da luz transmitida através do meio, a luz não difundida, é medida. Na nefelometria, a intensidade da luz difundida é medida, geralmente, mas não necessariamente, pelo ângulo reto do feixe de luz incidente.
Proteína tetramérica, com peso molecular entre 50.000 e 70.000, consistindo de 4 cadeias iguais e migrando em 3 frações na eletroforese (mais móvel que a albumina sérica). Sua concentração varia entre 7 e 33 por cento no soro, mas seus níveis diminuem nas doenças hepáticas.
Superfamília diversificada de proteínas que atuam como proteínas de translocação. Compartilham a característica comum de serem capazes de se ligar a ACTINAS e hidrolisar o MgATP. Geralmente, as miosinas consistem em cadeias pesadas envolvidas na locomoção e cadeias leves envolvidas na regulação. Há três domínios inseridos na estrutura na cadeia pesada da miosina: cabeça, pescoço e cauda. A região da cabeça da cadeia pesada contém o domínio de ligação à actina e o domínio MgATPase, que provê energia para locomoção. A região do pescoço está envolvida na união das cadeias leves. A região da cauda possui o ponto de ancoragem que retém a posição da cadeia pesada. A superfamília das miosinas é organizada em classes estruturais baseadas no tipo e arranjo das subunidades que elas contêm.
Grupo de células geneticamente idênticas em que todas são descendentes de uma única célula ancestral comum através de mitose em eucariotos ou fissão binária em procariotos. As células clonais também incluem populações de moléculas de DNA recombinante todas carregando a mesma sequência inserida. (King & Stansfield, Dictionary of Genetics, 4th ed)
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Categoria de sequências de ácidos nucleicos que agem como unidades da hereditariedade e que codificam as instruções básicas para o desenvolvimento, reprodução e manutenção dos organismos.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Nome vulgar dado a espécie Gallus gallus "ave doméstica" (família Phasianidae, ordem GALIFORME). São descendentes das aves selvagens vermelha do SUDESTE DA ÁSIA.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Gênero de bactérias cocoides, Gram-positivas e anaeróbias, que são parte da flora normal de humanos. Seus organismos são patógenos oportunistas, causando bacteremias e infecções de tecido mole.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Anticorpos produzidos porum único clone de células.
Eletroforese na qual um gradiente de pH é estabelecido em um meio de gel e proteínas migram até alcançarem um local (ou foco) no qual o pH é igual ao seu ponto isoelétrico.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
Leucemia crônica caracterizada por linfócitos B anormais, frequentemente generalizada como linfadenopatia. Em pacientes que apresentam envolvimento predominante de sangue e medula óssea é denominada leucemia linfocítica crônica (CLL); naqueles com predomínio de linfonodos aumentados é chamado linfoma linfocítico pequeno. Estes termos representam manifestações da mesma doença.
Técnica amplamente usada que explora a capacidade de sequências complementares de DNAs ou RNAs de fita simples para parear entre si formando uma dupla hélice. A hibridização pode ocorrer entre duas sequências complementares de DNA, entre DNA de fita simples e um RNA complementar, ou entre duas sequências de RNA. A técnica é usada para detectar e isolar sequências específicas, medir homologia, ou definir outras características de uma ou ambas as cadeias. (Tradução livre do original: Kendrew, Encyclopedia of Molecular Biology, 1994, p503)
Imunoglobulina associada com MASTÓCITOS. A superexpressão tem sido associada com hipersensibilidade alérgica (HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA).
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).
Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.
Tecido mole que preenche as cavidades dos ossos. A medula óssea apresenta-se de dois tipos, amarela e vermelha. A medula amarela é encontrada em cavidades grandes de ossos grandes e consiste em sua grande maioria de células adiposas e umas poucas células sanguíneas primitivas. A medula vermelha é um tecido hematopoiético e é o sítio de produção de eritrócitos e leucócitos granulares. A medula óssea é constituída de um rede, em forma de treliça, de tecido conjuntivo, contendo fibras ramificadas e preenchida por células medulares.
Técnica que utiliza um sistema instrumental para fabricação, processamento e exibição de uma ou mais medidas em células individuais obtidas de uma suspensão de células. As células são geralmente coradas com um ou mais corantes específicos aos componentes de interesse da célula, por exemplo, DNA, e a fluorescência de cada célula é medida rapidamente pelo feixe de excitação transversa (laser ou lâmpada de arco de mercúrio). A fluorescência provê uma medida quantitativa de várias propriedades bioquímicas e biofísicas das células, bem como uma base para separação das células. Outros parâmetros ópticos incluem absorção e difusão da luz, a última sendo aplicável a medidas de tamanho, forma, densidade, granularidade e coloração da célula.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Doenças em que há um modelo de AMILOIDOSE familiar.
Células brancas do sangue, formadas no tecido linfoide do corpo. Seu núcleo é redondo ou ovoide com cromatina grosseira e irregularmente organizada, enquanto que o citoplasma é tipicamente azul pálido com grânulos azurófilos, se existirem. A maioria dos linfócitos pode ser classificada como T ou B (com subpopulações em cada uma dessas categorias) ou CÉLULAS MATADORAS NATURAIS.
Classes de imunoglobulinas encontradas em muitas espécies de animais. No homem há nove classes de imunoglobulinas que, na eletroforese, migram em cinco grupos diferentes; cada uma delas consiste em duas cadeias proteicas leves e duas pesadas, e cada grupo de imunoglobulinas apresenta propriedades estruturais e funcionais que as distinguem entre si.
Correspondência sequencial de nucleotídeos em uma molécula de ácido nucleico com os de outras moléculas de ácido nucleico. A homologia de sequência é uma indicação da relação genética de organismos diferentes e a função gênica.
Análise matemática rigorosa das relações [entre grandezas] energéticas (calor, trabalho, temperatura e equilíbrio). Descreve sistemas [e processos] cujos estados são caracterizados (determined) por parâmetros térmicos como a temperatura, além de parâmetros mecânicos e eletromagnéticos.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Processo de alterações acumuladas ao longo de gerações sucessivas através das quais os organismos adquirem características morfológicas e fisiológicas distintas.
Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.
Localização histoquímica de substâncias imunorreativas utilizando anticorpos marcados como reagentes.
Cadeias pesadas da IMUNOGLOBULINA G, possuindo peso molecular de aproximadamente 51 kDa. Contêm aproximadamente 450 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo covalentemente ligado à região constante do fragmento Fc. As subclasses de cadeia pesada gama (por exemplo, gama 1, gama 2a e gama 2b) das subclasses do isotipo da IMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A, and IgG2B) assemelham-se mais entre si do que as cadeias pesadas de outros ISOTIPOS DE IMUNOGLOBULINAS.
Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.
Fragmentos cristalizáveis compostos por metade das porções carboxi-terminais de ambas as CADEIAS PESADAS DA IMUNOGLOBULINA, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fc contêm as extremidades carboxila das regiões constantes da cadeia pesada, que são responsáveis pelas funções efetoras de uma imunoglobulina (fixação do COMPLEMENTO, ligação na membrana celular via RECEPTORES FC e transporte placentário). Este fragmento pode ser obtido pela digestão de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAINA.
Método (primeiro desenvolvido por E.M. Southern) para detecção de DNA que é separado eletroforeticamente e imobilizado por "blotting" em papel de nitrocelulose ou outro tipo de papel ou membrana de nylon, seguido de hibridização com SONDAS DE ÁCIDO NUCLEICO marcado.
Processos patológicos do RIM ou de componentes de seus tecidos.
Variantes alélicos das cadeias leves (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA) ou pesadas (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS), codificadas pelos ALELOS dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS.
Reordenamento gênico dos linfócitos B, resultando em substituição no tipo de região constante da cadeia pesada que é expressa. Isso permite que a resposta efetora se modifique, enquanto a especificidade da ligação do antígeno (região variável) permanece a mesma. A maioria das trocas de classe ocorre por um evento de recombinação do DNA, mas também pode ocorrer em nível de processamento do RNA.
Propriedade dos anticorpos que os capacita a reagir com alguns EPITOPOS e não com outros. A especificidade é dependente da composição química, de forças físicas e da estrutura molecular no sítio de ligação.
Fosfoproteina fosfatase específica para CADEIAS LEVES DE MIOSINA. É composta por três subunidades que incluem: subunidade catalítica, subunidade ligada a miosina e uma terceira subunidade de função desconhecida.
Significado atribuído à SEQUÊNCIA DE BASES, com respeito a como é traduzido na SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS. O início, término e ordem dos aminoácidos de uma proteína são especificados por tripletes consecutivos de nucleotídeos denominados códons (CÓDON).

As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.

As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.

Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.

As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.

As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.

As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.

A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.

As cadeias lambda de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves lambda) são tipos específicos de proteínas presentes nas imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. As imunoglobulinas são moléculas importantes do sistema imune que ajudam a identificar e neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

Existem duas principais classes de cadeias leves em imunoglobulinas: lambda (λ) e kappa (κ). As cadeias lambda são codificadas por genes localizados no cromossomo 22, enquanto as cadeias kappa são codificadas por genes localizados no cromossomo 2. Cada imunoglobulina geralmente contém apenas um tipo de cadeia leve, seja lambda ou kappa, mas raramente pode conter ambas.

As cadeias lambda desempenham um papel importante na especificidade da ligação do anticorpo ao seu antígeno correspondente. Elas são compostas por uma região variável (V) e uma região constante (C), que são unidas por uma região juncional (J). A região variável é responsável pela ligação específica do anticorpo ao antígeno, enquanto a região constante é responsável pela ativação da resposta imune.

A anormalidade na produção ou no número de cadeias lambda pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças autoimunes, distúrbios linfoproliferativos e neoplasias malignas, como o mieloma múltiplo. Portanto, a avaliação das cadeias lambda pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.

Os genes da cadeia leve de imunoglobulina (também conhecidos como genes de imunoglobulina kappa ou lambda) são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no braço longo do cromossomo 2 (região q11-q13) e codificam as cadeias leves de imunoglobulinas, que são proteínas importantes para a resposta imune específica.

Existem duas principais classes de genes de cadeia leve: kappa (κ) e lambda (λ). Cada classe codifica diferentes tipos de cadeias leves de imunoglobulinas, que se combinam com as cadeias pesadas para formar os anticorpos completos.

Os genes de cadeia leve são únicos porque eles sofrem um processo de recombinação genética durante o desenvolvimento dos linfócitos B, o que permite que essas células produzam uma grande variedade de anticorpos diferentes. Essa recombinação envolve a seleção e combinação de segmentos de genes variáveis (V), diversos (D) e junções (J) para formar um único gene funcional que codifica a região variável da cadeia leve do anticorpo.

A recombinação genética dos genes de cadeia leve é um processo complexo e altamente regulado, que garante a diversidade das respostas imunes adaptativas. Defeitos neste processo podem resultar em distúrbios do sistema imune, como déficits imunológicos primários ou desenvolvimento de neoplasias malignas, como leucemia linfocítica B.

Amiloidose é uma doença rara, mas grave, que ocorre quando as proteínas anormais se acumulam e formam depósitos chamados "amilóide" em tecidos e órgãos do corpo. Esses depósitos podem afetar o funcionamento normal dos órgãos, levando a sintomas graves e possivelmente à falha de órgão. A amiloidose pode afetar diversos órgãos, incluindo o coração, rins, fígado, baço, pulmões, pâncreas, glândula tireoide, intestinos e nervos.

Existem vários tipos de amiloidose, mas os dois mais comuns são a amiloidose AL (associada a mieloma múltiplo ou outros distúrbios relacionados à produção de imunoglobulinas) e a amiloidose AA (associada a infiamações crônicas, como artrite reumatoide ou tuberculose).

Os sintomas da amiloidose podem variar dependendo dos órgãos afetados. Eles podem incluir: inchaço nas pernas, pés e mãos; fadiga e fraqueza; perda de peso involuntária; batimento cardíaco irregular ou rápido; falta de ar; dor no peito; urinar com frequência; suores noturnos excessivos; inchaço na língua; problemas de visão; e neuropatia periférica (dor, formigueiro, entorpecimento ou fraqueza nas mãos e pés).

O diagnóstico da amiloidose geralmente requer uma biópsia de tecido para confirmar a presença de depósitos anormais de proteínas. O tratamento depende do tipo e extensão da doença, mas pode incluir medicamentos para controlar a produção de proteínas anormais, quimioterapia, transplante de medula óssea ou terapia de suporte para aliviar os sintomas.

O Rearranjo Gênico da Cadeia Leve de Linfócitos B (LCR, na sigla em inglês) é um processo normal e essencial para o desenvolvimento e maturação dos linfócitos B, que são um tipo importante de células do sistema imune adaptativo.

Durante o desenvolvimento dos linfócitos B no medula óssea, os genes que codificam as regiões variáveis das cadeias leves das imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos) sofrem rearranjos genéticos específicos. Esses rearranjos resultam na formação de um gene funcional que codifica a região variável da cadeia leve do anticorpo, o qual é responsável pelo reconhecimento e ligação a um antígeno específico.

O processo de rearranjo gênico envolve três etapas principais: recombinação V-D-J das cadeias pesadas (H), seguida pela recombinação V-J das cadeias leves kappa (κ) e, em seguida, pela recombinação V-J das cadeias leves lambda (λ). Cada etapa consiste no corte e junção de segmentos de genes variáveis (V), diversos (D) e joining (J) para formar um gene único e funcional.

É importante ressaltar que, devido à natureza aleatória dos rearranjos genéticos, cada linfócito B produzirá anticorpos com especificidade única para um antígeno particular. Além disso, o mecanismo de rearranjo gênico garante a diversidade das respostas imunes, uma vez que permite a formação de um vasto repertório de anticorpos diferentes capazes de reconhecer e neutralizar uma ampla variedade de patógenos.

No entanto, o processo de rearranjo gênico também pode resultar em erros, como a formação de genes com estruturas anormais ou a produção de anticorpos autoreativos que podem atacar células e tecidos do próprio organismo. Esses eventos desregulados podem contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes e outras condições patológicas.

Proteína de Bence Jones é um tipo específico de proteína monoclonal (um clone de proteínas idênticas produzidas por células do sistema imunológico) encontrada no sangue ou urina de alguns pacientes com mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos glóbulos brancos chamados plasmáticos. Essas proteínas são nomeadas em homenagem ao médico Henry Bence Jones, que as descreveu pela primeira vez em 1847.

Elas são formadas por cadeias leves de imunoglobulinas (tipos de anticorpos) e geralmente existem como pares de cadeias kappa e lambda. Em condições normais, as proteínas de Bence Jones seriam produzidas em pequenas quantidades e eliminadas do corpo através dos rins sem causar problemas. No entanto, em pacientes com mieloma múltiplo, grandes quantidades desse tipo de proteína podem ser produzidas, levando a danos renais e outras complicações associadas à doença subjacente.

A presença de proteínas de Bence Jones no sangue ou urina pode ser detectada por meio de testes laboratoriais específicos, como a eletróforese em gel de urina ou soro, e pode ajudar no diagnóstico e monitoramento do mieloma múltiplo.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.

A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.

Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.

Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.

Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.

Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.

A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

As Regiões Constantes de Imunoglobulinas, também conhecidas como regiões C das imunoglobulinas, referem-se a domínios estruturais comuns e funcionalmente semelhantes encontrados nas cadeias pesadas e leves de anticorpos (também chamados de imunoglobulinas). Essas regiões são altamente conservadas em termos de sequência de aminoácidos entre diferentes tipos de imunoglobulinas, o que significa que elas mantêm sua estrutura e função mesmo quando as regiões variáveis (regiões V) das imunoglobulinas mudam para se adaptar a diferentes antígenos.

Existem cinco tipos principais de regiões constantes em imunoglobulinas, designadas como α, δ, ε, γ e μ. Cada um desses tipos está associado a uma classe específica de anticorpos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, respectivamente. As regiões constantes desempenham um papel crucial na ativação do sistema imune, mediando processos como a fixação de complemento e a interação com células do sistema imune, como os fagócitos. Além disso, as regiões constantes também contribuem para a estrutura geral dos anticorpos, mantendo sua forma e estabilidade.

As Cadeias Leves Substitutas da Imunoglobulina, também conhecidas como CLSIs ou cadeias leves kappa e lambda, são pequenas proteínas presentes nas imunoglobulinas (anticorpos) produzidas pelos linfócitos B em nosso sistema imune. Elas se ligam à região constante das imunoglobulinas, formando a extremidade variável do anticorpo, responsável pelo reconhecimento e ligação a diferentes antígenos (substâncias estranhas que provocam uma resposta do sistema imune).

Existem duas tipos principais de cadeias leves: kappa (κ) e lambda (λ). Cada anticorpo possui apenas um tipo de cadeia leve, ou seja, pode ser formado por uma cadeia leve kappa e uma cadeia pesada (tipo IgG, IgA, IgM, IgD ou IgE), ou por uma cadeia leve lambda e uma cadeia pesada. A proporção entre as cadeias leves kappa e lambda em indivíduos saudáveis é de aproximadamente 2:1.

A avaliação das CLSIs pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de certas doenças, como mielomas múltiplos e outros distúrbios linfoproliferativos, pois essas condições podem estar associadas a desequilíbrios na proporção entre as cadeias leves kappa e lambda ou a produção excessiva de uma única classe de cadeia leve.

Mieloma proteína, também conhecido como proteína monoclonal ou paraproteína, refere-se a um tipo anormal de anticorpo (imunoglobulina) produzido por uma única célula plasmática maligna no mieloma múltiplo e outros transtornos relacionados. Estas proteínas são geralmente detectáveis ​​no sangue ou urina do paciente. A acumulação de mieloma proteína pode levar à formação de depósitos anormais (conhecidos como amiloidose) em tecidos e órgãos, o que pode causar danos a longo prazo e problemas de saúde graves. A detecção precoce e o monitoramento da mieloma proteína são importantes no manejo do mieloma múltiplo e outras doenças relacionadas.

As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.

As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.

Plasmocitoma é um tumor maligno que se origina a partir de células plasmáticas, geralmente afetando os ossos. É considerado a forma localizada e inicial da doença de múltipla micelância (MM), um tipo de câncer de sangue que afeta as células plasmáticas. Quando o plasmocitoma se propaga para além dos tecidos locais, torna-se uma doença sistêmica e é então classificado como múltipla micelância.

Os sinais e sintomas do plasmocitoma podem variar dependendo da localização do tumor. No entanto, alguns sintomas comuns incluem dor óssea, fraturas espontâneas, fraqueza, fadiga e recorrência frequente de infecções. O diagnóstico geralmente é feito por meio de biópsia do tumor e análises laboratoriais, como a dos níveis de proteínas no sangue e urina. O tratamento pode incluir cirurgia para remover o tumor, radioterapia ou quimioterapia, dependendo da extensão da doença e da saúde geral do paciente.

Amloidos são agregados anormais e insolúveis de proteínas ou peptídeos que se acumulam em tecidos e órgãos do corpo. Essas acumulações podem levar ao desenvolvimento de várias doenças, conhecidas como doenças amiloidose. Existem diferentes tipos de amiloidoses, dependendo da proteína específica que se acumula. Alguns exemplos incluem a amiloidose AL (associada à produção anormal de uma imunoglobulina leve), a amiloidose AA (associada à inflamação crônica) e a doença de Huntington amiloidótica (associada à mutação do gene huntingtina).

Os amiloides têm uma estrutura molecular em forma de fita beta, o que significa que as moléculas de proteínas estão arranjadas em hélices paralelas. Essa estrutura é propensa a se agregar e formar fibrilas amiloides, que são resistentes à degradação e podem causar danos teciduais ao longo do tempo. A acumulação de amiloides pode levar a disfunção orgânica, insuficiência orgânica e, em alguns casos, morte.

A detecção de amiloidose geralmente requer uma combinação de exames laboratoriais, imagiologia e biópsia tecidual. O tratamento depende do tipo específico de amiloidose e pode incluir terapias farmacológicas, quimioterapia, transplante de medula óssea ou simplesmente gerenciamento dos sintomas associados à doença.

As "Cadeias Leves de Miosina" (em inglês, "Light Chains of Myosin") são pequenas proteínas globulares que se ligam às extremidades dos braços da proteína maior myosin, localizada nas miofibrilhas dos sarcômeros dos músculos. Existem dois tipos de cadeias leves de myosin: a LC1 (também conhecida como alfa-helicoidal) e a LC2 (também chamada de troponina T-interaçãodépendente).

A função principal das cadeias leves de myosin é regular a atividade da ATPase do myosin, o que influencia a capacidade do músculo se contrair. Além disso, as cadeias leves desempenham um papel importante na regulação da contração muscular, especialmente durante a relação entre o cálcio e a troponina.

Apesar de serem chamadas de "leves", elas são relativamente pequenas em comparação com as outras subunidades do complexo myosin. Sua importância é fundamental para a compreensão da biologia muscular e das doenças relacionadas às disfunções dos músculos.

Na medicina, o termo "tubarões" não se refere a um conceito médico específico. No entanto, em um contexto mais amplo e relacionado à biologia marinha, os tubarões são peixes cartilaginosos com corpo alongado, barbatanas dorsais espinhosas e boca na parte inferior da cabeça. Eles pertencem à classe de animais Chondrichthyes e existem mais de 400 espécies diferentes. Alguns tubarões podem ser bastante grandes, com o tubarão-baleia atingindo até 20 metros de comprimento.

Embora o termo "tubarões" não seja uma definição médica em si, é possível que haja referências a tubarões em um contexto médico ou científico, como por exemplo, discussões sobre feridas causadas por ataques de tubarões ou estudos sobre a biologia e fisiologia dos tubarões. Em tais casos, é importante consultar fontes especializadas e confiáveis para obter informações precisas e relevantes.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

De acordo com a medicina, luz é geralmente definida como a forma de radiação eletromagnética visível que pode ser detectada pelo olho humano. A gama de frequência da luz visível é normalmente considerada entre aproximadamente 400-700 terahertz (THz) ou 400-700 nanômetros (nm) na escala de comprimento de onda.

A luz pode viajar no vácuo e em outros meios, como o ar, à velocidade da luz, que é cerca de 299.792 quilômetros por segundo. A luz pode ser classificada em diferentes tipos, incluindo luz natural (como a emitida pelo sol) e luz artificial (como a produzida por lâmpadas ou outros dispositivos).

Em um contexto clínico, a luz é frequentemente usada em procedimentos médicos, como exames de imagem, terapia fotodinâmica e fototerapia. Além disso, a percepção da luz pelo sistema visual humano desempenha um papel fundamental na regulação dos ritmos circadianos e do humor.

Mieloma múltiplo é um câncer que começa no centro da medula óssea, a parte esponjosa e macia interior dos ossos where the bone marrow's blood cells are made. É caracterizado pela proliferação clonal maligna de células plasmáticas maduras, levando à produção excessiva de immunoglobulinas ou proteínas monoclonais no sangue e urina, conhecidas como paraproteínas ou mieloma.

As células do mieloma múltiplo também podem afetar a estrutura dos ossos, causando dano ósseo e fragilidade, levando a fraturas patológicas. Além disso, os níveis elevados de paraproteínas podem levar ao acúmulo de proteínas anormais nos rins, causando danos renais, e também podem afetar outros órgãos, como fígado e coração.

Os sintomas do mieloma múltiplo podem incluir dor óssea, especialmente nas costas, quadris ou costelas; fadiga e fraqueza; frequentes infecções; sangramentos; perda de apetite e perda de peso; e problemas renais. O diagnóstico geralmente é feito por meio de análises de sangue, urina e medula óssea, e o tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida e transplante de células-tronco.

A diversidade de anticorpos refere-se à variedade de diferentes tipos e formas de anticorpos que um organismo é capaz de produzir em resposta a uma ampla gama de agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros patógenos.

Os anticorpos são proteínas produzidas pelos sistemas imunológicos de vertebrados para identificar e neutralizar agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles são produzidos por células B, um tipo de glóbulo branco, e existem em diferentes classes e subclasses com diferentes funções e propriedades.

A diversidade dos anticorpos é essencial para a capacidade do sistema imunológico de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos. Isso é alcançado por meio de um processo complexo de recombinação genética que ocorre nas células B imaturas, permitindo-lhes gerar uma grande variedade de sequências de genes de anticorpos únicos.

Além disso, os processos de hipermutação somática e seleção clonal também contribuem para a diversidade dos anticorpos ao introduzir mutações aleatórias nas regiões variáveis dos genes de anticorpos e selecionar aqueles que se ligam mais fortemente aos patógenos invasores.

Em resumo, a diversidade de anticorpos é um mecanismo importante do sistema imunológico que permite a identificação e neutralização de uma ampla gama de patógenos, fornecendo proteção contra infecções e doenças.

Paraproteinemias é um termo usado em medicina e bioquímica clínicas para descrever a presença anormalmente elevada de paraproteínas no sangue. As paraproteínas são proteínas anormais produzidas por células plasmáticas malignas ou benignas, geralmente em resposta a estímulos antigénicos anormais ou ausentes. Em condições normais, as células plasmáticas produzem imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos) que desempenham um papel crucial no sistema imunitário, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras formas de danos teciduais.

No entanto, em indivíduos com paraproteinemias, as células plasmáticas podem multiplicar-se e produzir níveis excessivos de determinadas imunoglobulinas monoclonais, chamadas paraproteínas ou M-proteínas. Estas proteínas podem acumular-se no sangue, urina e outros tecidos, levando a uma variedade de sintomas e complicações clínicas, dependendo do tipo e grau de produção de paraproteínas.

As paraproteinemias são frequentemente associadas a condições hematológicas malignas, como o mieloma múltiplo, macroglobulinémia de Waldenström e gamopatias monoclonais de células B, mas também podem ser observadas em doenças benignas, como a gamopatia monoclonal de significado indeterminado (MGUS). O diagnóstico e o tratamento das paraproteinemias geralmente dependem da identificação e do manejo adequados da condição subjacente.

Os linfócitos B são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico adaptativo, especialmente na resposta humoral da imunidade adaptativa. Eles são produzidos e maturam no tufolo dos órgãos linfoides primários, como o baço e a medula óssea vermelha. Após a ativação, os linfócitos B se diferenciam em células plasmáticas que produzem anticorpos (imunoglobulinas) específicos para um antígeno estranho, auxiliando assim na neutralização e eliminação de patógenos como bactérias e vírus. Além disso, os linfócitos B também podem funcionar como células apresentadoras de antígenos, contribuindo para a ativação dos linfócitos T auxiliares.

Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).

Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.

Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).

Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

A "Região de Junção de Imunoglobulinas" (IgJ ou J-region em inglês) refere-se a uma região altamente conservada e flexível localizada na extremidade do domínio variável de uma proteína de imunoglobulina (anticorpo). Essa região é formada durante o processo de recombinação V(D)J, no qual as regiões variáveis dos genes que codificam as cadeias pesadas e leves dos anticorpos são unidas, gerando uma diversidade genética que permite a reconhecimento de um vasto número de diferentes antígenos. A região de junção é composta por sequências de nucleotídeos adicionadas aleatoriamente durante o processo de recombinação, resultando em uma grande variedade de combinações possíveis e, consequentemente, aumentando a diversidade antigênica dos anticorpos.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

'Pseudolinfoma' é um termo usado em medicina para descrever um aglomerado ou massa de células que se assemelham clinicamente e histologicamente a um linfoma, mas na realidade não é canceroso ou maligno. Pseudolinfomas geralmente ocorrem em resposta a algum tipo de estimulo ou irritação, como uma infecção, uma picada de inseto, uma reação medicamentosa ou outras condições inflamatórias. Eles são compostos por um grande número de células imunes, especialmente linfócitos, que se acumulam em um determinado local do corpo.

Embora pseudolinfomas possam apresentar sinais e sintomas semelhantes aos de um linfoma verdadeiro, eles geralmente têm um curso clínico benigno e podem resolver espontaneamente ou com o tratamento da causa subjacente. No entanto, em alguns casos, é possível que seja necessário realizar uma biópsia para confirmar o diagnóstico e diferenciá-lo de um linfoma maligno verdadeiro.

As "Cadeias J de Imunoglobulina" (também conhecidas como "Regiões J das Imunoglobulinas") referem-se a uma região constante encontrada nas cadeias pesadas (H) e leves (L) dos anticorpos, ou seja, as proteínas do sistema imune responsáveis pela resposta específica contra agentes estranhos.

As imunoglobulinas são formadas por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, unidas por pontes dissulfite. Cada cadeia é composta por diferentes domínios: um domínio variável (V) e três domínios constantes (C1, C2 e C3). A região J faz parte do domínio variável da cadeia pesada e da cadeia leve.

A região J é responsável pela diversidade das imunoglobulinas, uma vez que nesta região ocorre a recombinação somática dos genes que codificam as cadeias leves e pesadas dos anticorpos. Essa recombinação gera uma grande variedade de sequências de aminoácidos, permitindo que os anticorpos reconheçam e se ligem a um vasto número de diferentes antígenos.

Em resumo, as Cadeias J de Imunoglobulina são uma região constante dos anticorpos que desempenham um papel fundamental na diversidade e especificidade da resposta imune.

As cadeias mu (µ) de imunoglobulinas, também conhecidas como IgM, são uma classe de anticorpos que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles são a primeira linha de defesa do corpo contra infecções e estão presentes na forma de pentâmeros ou hexâmeros (cinco ou seis unidades moleculares ligadas) em plasma sanguíneo.

As IgM são as primeiras imunoglobulinas produzidas em resposta a uma infecção e são altamente eficazes na aglutinação e lise de microrganismos invasores. Além disso, elas também ativam o sistema do complemento, o que ajuda a destruir patógenos adicionais.

As cadeias mu de imunoglobulinas são produzidas por células B virgens e plasmablastos recém-ativados no início de uma resposta imune adaptativa. Embora as IgM não sejam tão abundantes quanto outras classes de anticorpos, elas desempenham um papel crucial na proteção do corpo contra infecções e doenças.

Em genética, um rearranjo gênico refere-se a um tipo de mutação estrutural que ocorre quando há uma alteração na ordem, número ou orientação dos genes ou segmentos de DNA em um cromossomo. Esses rearranjos podem resultar em ganho, perda ou alteração da expressão gênica, levando potencialmente a fenótipos anormais ou doenças genéticas. Existem diferentes tipos de rearranjos gênicos, incluindo inversões, translocações, deleções e duplicações. A ocorrência desses eventos é frequentemente associada a processos naturais como a recombinação meiótica ou à exposição a agentes genotóxicos que induzem danos ao DNA.

O Rearranjo Gênico do Linfócito B (também conhecido como rearranjo V(D)J das imunoglobulinas) refere-se a um processo complexo e fundamental na maturação dos linfócitos B, que ocorre durante a diferenciação dessas células no sistema imune adaptativo.

Este processo envolve a recombinação das sequências de DNA presentes nos genes que codificam as regiões variáveis dos anticorpos (também chamados de imunoglobulinas) produzidos pelos linfócitos B. As regiões variáveis desses anticorpos são responsáveis por reconhecer e se ligar a uma grande variedade de antígenos estrangeiros, o que confere ao sistema imune a capacidade de neutralizar uma ampla gama de patógenos.

Durante o rearranjo gênico do linfócito B, as células sofrem uma série de cortes e junções dos segmentos de DNA que codificam as regiões variáveis das cadeias pesadas (µ, γ, α, δ) e leves (κ, λ) dos anticorpos. Essas recombinações resultam em uma diversidade genética enorme, permitindo que cada linfócito B produza um tipo específico de anticorpo com uma região variável única, capaz de reconhecer e se ligar a um antígeno específico.

Este mecanismo é essencial para o desenvolvimento do sistema imune adaptativo e para a geração de respostas imunes específicas contra patógenos invasores. No entanto, erros ou anomalias neste processo podem levar ao desenvolvimento de neoplasias hematológicas, como leucemias e linfomas de linfócitos B.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Os Receptores de Antígenos de Linfócitos B (RALB) são proteínas transmembranares expressas na superfície de linfócitos B que desempenham um papel fundamental no sistema imune adaptativo. Eles são responsáveis por reconhecer e se ligar a antígenos específicos, desencadear sinalizações intracelulares e iniciar respostas imunes adaptativas.

Os RALB são compostos por duas cadeias pesadas (IgH) e duas cadeias leves (IgL) de imunoglobulinas, que se unem para formar um complexo heterotetramérico. A região variável das cadeias pesadas e leves dos RALB é responsável pelo reconhecimento específico do antígeno. Quando o RALB se liga a um antígeno, isto desencadeia uma cascata de sinalizações intracelulares que resultam em ativação dos linfócitos B, proliferação e diferenciação em células plasmáticas capazes de produzir anticorpos específicos contra o antígeno.

A diversidade dos RALB é gerada através do processo de recombinação V(D)J das cadeias pesadas e leves, que gera uma enorme variedade de combinações possíveis de sequências variáveis, permitindo o reconhecimento de um vasto repertório de antígenos.

Em resumo, os RALB são proteínas expressas na superfície dos linfócitos B que desempenham um papel crucial no reconhecimento e resposta a antígenos específicos, iniciando assim as respostas imunes adaptativas.

Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.

Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.

1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.

2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).

Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.

Macroglobulinemia de Waldenström é um tipo raro de câncer de sangue em que as células plasmáticas (um tipo de glóbulo branco) produzem níveis anormalmente altos de uma proteína chamada macroglobulina. Essas células cancerosas tendem a acumular-se no osso esponjoso do crânio, da coluna vertebral e de outros ossos grandes. Adoção do nome em homenagem ao patologista sueco Jan G. Waldenström, que descreveu a condição pela primeira vez na década de 1940.

A macroglobulinemia de Waldenström geralmente evolui lentamente e pode não causar sintomas por anos. Quando os sintomas aparecem, eles podem incluir:

- Fadiga
- Sangramento incomum
- Visão embaçada ou perda de visão
- Confusão ou problemas de memória
- Desmaios
- Batimentos cardíacos irregulares
- Inchaço dos braços e das pernas
- Perda de peso inexplicável

O diagnóstico geralmente é feito com base em exames de sangue que mostram níveis elevados de proteínas anormais. Outros exames, como biópsia do osso mole, podem ser usados para confirmar o diagnóstico e avaliar a extensão da doença.

O tratamento geralmente é individualizado com base na idade, saúde geral e sintomas da pessoa. O objetivo do tratamento pode ser controlar os sintomas ou retardar o progresso da doença. As opções de tratamento podem incluir quimioterapia, terapia dirigida a células B, imunoterapia, plasmaferese e transplante de células-tronco.

A síndrome de Fanconi é um transtorno renal que afeta a capacidade dos túbulos renais de reabsorver adequadamente os nutrientes e eletrólitos importantes. Isso resulta em excessiva eliminação dessas substâncias na urina, o que pode levar a desequilíbrios químicos no corpo e outros sintomas e complicações graves se não for tratada.

A síndrome de Fanconi pode ser congênita (presente desde o nascimento) ou adquirida (desenvolvida mais tarde na vida). A forma congênita geralmente é herdada como uma condição genética e está associada a várias doenças genéticas raras. Já a forma adquirida pode ser causada por vários fatores, incluindo certos medicamentos, intoxicação por metais pesados, doenças hematológicas e outras condições médicas.

Alguns sintomas comuns da síndrome de Fanconi incluem polidipsia (sed excessiva), poliúria (micção frequente em grandes volumes), desidratação, cansaço, fraqueza muscular, perda de apetite, perda de peso involuntária, osteomalacia (osso macio) e raquitismo (deformação óssea em crianças). O tratamento geralmente consiste em abordar a causa subjacente da síndrome, se possível, além de fornecer suplementos para corrigir os déficits nutricionais e eletrólitos. Em casos graves, pode ser necessário o tratamento hospitalar.

Plasmócitos são células blancas do sangue que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles se originam a partir de linfócitos B ativados e suas principais funções incluem a produção e secreção de anticorpos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Após a exposição a um antígeno estrangeiro, os linfócitos B sofrem uma mudança clonal e se diferenciam em plasmócitos. Esses plasmócitos secretam grandes quantidades de anticorpos específicos para o antígeno que desencadeou a resposta imune.

Os plasmócitos são caracterizados por um citoplasma abundante e basofílico, com um núcleo redondo e eccêntrico, sem nucléolo aparente. Eles podem ser encontrados em tecidos linfoides, como medula óssea, baço e nódulos linfáticos, bem como em outros tecidos periféricos, dependendo da resposta imune em andamento.

Em resumo, plasmócitos são células do sistema imune que desempenham um papel crucial na produção e secreção de anticorpos, auxiliando no reconhecimento e destruição de patógenos estrangeiros.

A Quinase de Cadeia Leve de Miosina (MLCK, do inglês Myosin Light Chain Kinase) é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação da contração muscular. Ela catalisa a fosforilação da cadeia leve de miosina, uma proteína contrátil dos sarcômeros do músculo esquelético e liso, adicionando um grupo fosfato ao resíduo de serina da cadeia leve. Esse processo altera a estrutura da miosina, permitindo que se ligue à actina e inicie a contração muscular. A ativação da MLCK é controlada por diversos sinais intracelulares e extracelulares, incluindo o cálcio e a proteína calmodulina, o que permite uma regulação precisa do processo de contraction muscular.

Hipergamaglobulinemia é um termo médico que se refere a um nível anormalmente elevado de gama-globulinas (um tipo específico de proteínas) no sangue. As gama-globulinas são produzidas pelos sistemas imunológicos do corpo em resposta a substâncias estranhas, como vírus, bactérias ou toxinas. Portanto, um aumento nos níveis de gama-globulinas pode indicar que o sistema imune está ativamente lutando contra uma infecção ou outra forma de doença.

Existem várias causas possíveis para a hipergamaglobulinemia, incluindo:

1. Infecções crônicas: A presença contínua de um patógeno no corpo pode levar a uma produção prolongada de gama-globulinas.
2. Doenças autoimunes: Em doenças como artrite reumatoide e lúpus eritematoso sistêmico, o sistema imune ataca acidentalmente as células saudáveis do corpo, levando a um aumento nos níveis de gama-globulinas.
3. Transtornos linfoproliferativos: Condições como leucemia e linfoma podem resultar em uma produção excessiva de gama-globulinas.
4. Deficiências no sistema imune: Algumas deficiências congénitas do sistema imunitário podem causar hipergamaglobulinemia.
5. Outras causas: A hipergamaglobulinemia também pode ser observada em certos transtornos genéticos, como síndrome de cri du chat e síndrome de Down.

O diagnóstico da hipergamaglobulinemia geralmente é estabelecido por meio de exames de sangue que medem os níveis de proteínas no soro. Dependendo dos resultados, outros exames podem ser solicitados para determinar a causa subjacente da condição. O tratamento da hipergamaglobulinemia geralmente se concentra na causa subjacente e pode incluir medicamentos imunossupressores, quimioterapia ou outros procedimentos específicos do transtorno em questão.

A eletroforese de proteínas sanguíneas é um método de laboratório utilizado para separar, identificar e quantificar diferentes tipos de proteínas no sangue humano. Neste processo, uma amostra de soro ou plasma sanguíneo é colocada em um gel especial ou meio de suporte, como o ágarose ou o gel de poliacrilamida. Uma corrente elétrica é então aplicada ao sistema, fazendo com que as proteínas se movam através do gel devido às suas propriedades de carga elétrica e tamanho molecular.

As proteínas possuem cargas elétricas positivas ou negativas dependendo do pH do ambiente. No caso da eletroforese, as proteínas em solução são submetidas a um campo elétrico, onde as proteínas com carga negativa migram para o ânodo (polo positivo) e as proteínas com carga positiva migram para o catodo (polo negativo). A velocidade de migração das proteínas depende da sua carga líquida, tamanho molecular, forma e do campo elétrico aplicado.

O gel é então teñido com um corante específico para proteínas, permitindo assim a visualização das bandas de proteínas separadas. Cada banda corresponde a um tipo específico de proteína no sangue, e o padrão geral de bandas pode ser comparado a padrões conhecidos para identificar e quantificar as diferentes proteínas presentes na amostra.

Este método é amplamente utilizado em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e análises forenses para detectar e avaliar variações nas concentrações de proteínas sanguíneas associadas a diversas condições patológicas, como doenças hepáticas, renais, inflamatórias e neoplásicas.

O linfoma de células B é um tipo de câncer que afeta os linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que faz parte do sistema imunológico e ajuda a combater infecções. Neste tipo de câncer, as células B se tornam malignas e se multiplicam de forma descontrolada, acumulando-se principalmente nos gânglios linfáticos, mas podem também afetar outros órgãos, como o baço, fígado, medula óssea e sistema nervoso central.

Existem vários subtipos de linfoma de células B, sendo os mais comuns o linfoma difuso de grandes B-células e o linfoma folicular. Os sintomas podem incluir ganglios linfáticos inchados, febre, suor noturno, perda de peso involuntária, fadiga e inchaço abdominal. O tratamento depende do tipo e estágio da doença, e pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida, imunoterapia ou transplante de medula óssea.

Linfoma é um termo geral que se refere a um grupo de cânceres que afetam o sistema imunológico, especificamente os linfócitos, um tipo de glóbulos brancos. Esses cânceres começam na medula óssea ou nos tecidos linfáticos, como gânglios linfáticos, baço, tonsilas e tecido limfoide associado ao intestino. Existem muitos tipos diferentes de linfomas, mas os dois principais são o linfoma de Hodgkin e o linfoma não Hodgkin. Os sintomas podem incluir ganglios inchados, febre, suor noturno, fadiga e perda de peso involuntária. O tratamento depende do tipo e estágio do linfoma e pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida ou transplante de células tronco.

Reação em Cadeia da Polimerase (PCR, do inglês Polymerase Chain Reaction) é um método de laboratório utilizado para amplificar rapidamente milhões a bilhões de cópias de um determinado trecho de DNA. A técnica consiste em repetidas rodadas de síntese de DNA usando uma enzima polimerase, que permite copiar o DNA. Isso é realizado através de ciclos controlados de aquecimento e resfriamento, onde os ingredientes necessários para a reação são misturados em um tubo de reação contendo uma amostra de DNA.

A definição médica da PCR seria: "Um método molecular que amplifica especificamente e exponencialmente trechos de DNA pré-determinados, utilizando ciclos repetidos de aquecimento e resfriamento para permitir a síntese enzimática de milhões a bilhões de cópias do fragmento desejado. A técnica é amplamente empregada em diagnóstico laboratorial, pesquisa genética e biomédica."

Sítios de ligação de anticorpos, também conhecidos como paratopos, se referem às regiões específicas em uma molécula de anticorpo que são responsáveis por se ligar a um antígeno. Os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles reconhecem e se ligam a moléculas específicas chamadas antígenos, marcando-as para destruição pelas células imunes.

Os sítios de ligação de anticorpos são formados por loops flexíveis de aminoácidos que podem se reorganizar e alterar sua conformação tridimensional para se adaptar a diferentes estruturas de antígenos. Essas interações específicas entre os sítios de ligação de anticorpos e os antígenos são mediadas por forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals.

A capacidade dos anticorpos de se ligarem a uma variedade de antígenos é devido à diversidade dos sítios de ligação, que podem variar em sua sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional. Essa diversidade é gerada por processos genéticos complexos que ocorrem durante a diferenciação das células B, as quais produzem anticorpos.

Em resumo, os sítios de ligação de anticorpos são regiões específicas em moléculas de anticorpo que se ligam a antígenos e desempenham um papel fundamental no reconhecimento e destruição de agentes estranhos pelo sistema imune.

As "Regiões Determinantes de Complementaridade" (RDCs, na sigla em inglês) referem-se a áreas específicas e complementares na superfície de moléculas, geralmente proteínas, que se ligam especificamente umas às outras. Essas regiões são compostas por resíduos de aminoácidos que interagem entre si através de forças intermoleculares, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals. A formação dessas ligações é guiada por complementariedades geométricas e químicas entre as moléculas, o que permite a reconhecimento molecular específico e a interação entre elas. As RDCs desempenham um papel fundamental em diversos processos biológicos, como a formação de complexos proteicos, a ativação enzimática e a interação entre ligantes e receptores.

As imunoglobulinas intravenosas (IgIV) são soluções estériles e endotoxina livres, contendo anticorpos protectores derivados do plasma humano. São administradas por via intravenosa para fornecer imunidade passiva contra várias doenças infecciosas e para tratar certos distúrbios do sistema imune. As IgIV contêm uma gama de imunoglobulinas, predominantemente imunoglobulina G (IgG), que possui atividade neutralizante contra toxinas, vírus e bactérias. Além disso, as IgIV exercem outros efeitos imunomodulatórios, como a modulação da resposta inflamatória e a regulação da ativação das células imunes. São usadas no tratamento de várias condições, incluindo deficiência imunitária primária, doenças autoimunes, intoxicação por veneno, infecções agudas graves e outras situações clínicas em que a resposta imune humoral é consideravelmente reduzida ou inadequada.

Nefelometria e turbidimetria são técnicas fotométricas utilizadas em análises químicas e clínicas para medir a quantidade de partículas presentes em uma amostra. A principal diferença entre as duas é o método de medição da luz.

1. Nefelometria: É um método fotométrico que determina a concentração de partículas coloidais suspensas em um líquido, com base na intensidade da luz dispersa ou refletida a 90 graus do feixe de luz incidente. A nefelometria é particularmente útil para medir partículas muito pequenas, geralmente menores que 1 micrômetro (µm), que não se sedimentam facilmente. É frequentemente usada em análises clínicas para medir a concentração de proteínas, células sanguíneas ou outras partículas coloidais presentes em fluidos biológicos.

2. Turbidimetria: É um método fotométrico que determina a concentração de partículas suspensas em um líquido, com base na atenuação ou queda da intensidade da luz transmitida através da amostra. A turbidimetria é mais sensível às partículas maiores, geralmente acima de 1 µm, que causam a opacidade ou turbidez ao líquido. É frequentemente usada em análises químicas para medir a concentração de substâncias em suspensão, como sais inorgânicos, óxidos metálicos ou polímeros.

Em resumo, tanto a nefelometria quanto a turbidimetria são técnicas fotométricas usadas para determinar a concentração de partículas em um líquido. A diferença está no ângulo da medição da luz: a nefelometria mede a luz dispersa ou refletida, enquanto a turbidimetria mede a luz transmitida através da amostra. Ambas as técnicas são úteis em diferentes contextos e podem fornecer informações complementares sobre as propriedades das suspensões e coloides.

Prealbumina, também conhecida como transtiretina, é uma proteína plasmática com um peso molecular de aproximadamente 55.000 daltons. Ela é sintetizada principalmente no fígado e desempenha um papel importante no transporte de tiroxina e retinol (vitamina A) no corpo.

A prealbumina é frequentemente usada como um marcador de nutrição em pacientes hospitalizados, pois seu nível sérico pode refletir o estado nutricional geral do indivíduo. Níveis baixos de prealbumina podem indicar desnutrição ou inflamação crônica, enquanto níveis normais ou altos sugerem um bom estado nutricional.

Além disso, a prealbumina tem uma meia-vida curta de aproximadamente 2 dias, o que a torna um marcador mais sensível do estado nutricional do que outras proteínas plasmáticas, como albumina, que tem uma meia-vida maior. No entanto, é importante notar que a prealbumina pode ser afetada por outros fatores além da nutrição, como doenças inflamatórias e renais, portanto, seus níveis devem ser interpretados com cuidado e em conjunto com outras avaliações clínicas.

Miosina é uma proteína motor encontrada no miossomo, uma estrutura presente em músculos alongados que interage com a actina para permitir a contração muscular. A miosina é composta por uma cabeça globular e um longo braço flexível, e usa a energia liberada pela hidrólise da ATP (adenosina trifosfato) para se movimentar ao longo da actina, acossando-se e desacossantando-se dela e, assim, causando o curtoamento do sarcomero e a contração muscular. Existem diferentes tipos de miosinas que desempenham funções específicas em diferentes tecidos além dos músculos esqueléticos, como no coração (miusina cardíaca) e nos cílios e flagelos (miusina axonêmica).

As células clonais são um grupo de células que possuem a mesma genética e se originaram a partir de uma única célula original, chamada de célula-mãe. Essa capacidade de se dividirem e se multiplicar de forma idêntica é denominada clonagem. Em medicina, o termo "células clonais" geralmente se refere a um grupo homogêneo de células que possuem um comportamento ou função semelhante, como as células cancerosas que se multiplicam e se disseminam incontrolavelmente em todo o organismo. Também pode ser utilizado no contexto de terapia celular, quando células saudáveis são cultivadas e clonadas em laboratório para posterior transplante em pacientes com determinadas doenças, como diabetes ou deficiências no sistema imunológico.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Em genética, um gene é uma sequência específica de DNA (ou ARN no caso de alguns vírus) que contém informação genética e instruções para sintetizar um produto funcional, como um tipo específico de proteína ou ARN. Os genes são os segmentos fundamentais da hereditariedade que determinam as características e funções dos organismos vivos. Eles podem ocorrer em diferentes loci (posições) no genoma, e cada gene geralmente tem duas cópias em pares diploides de organismos, uma herdada da mãe e outra do pai. As variações nos genes podem resultar em diferenças fenotípicas entre indivíduos da mesma espécie.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Desculpe por qualquer confusão, mas "galinhas" não é um termo médico. É um termo comum usado para se referir a aves domésticas da espécie Gallus gallus domesticus, que são criadas principalmente para a produção de ovos e carne. Se você estava procurando por algum termo médico específico ou uma condição relacionada a aves ou animais, por favor, forneça mais detalhes para que possamos ajudá-lo melhor.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Peptostreptococcus é um gênero de bactérias gram-positivas anaeróbias ou microaerofílicas, que pertence à família Peptostreptococcaceae. Essas bactérias são parte da flora normal do trato respiratório superior, sistema geniturinário e trato gastrointestinal de humanos e animais.

Em um ambiente clínico, Peptostreptococcus pode ser encontrado em infecções associadas a tecidos necróticos ou abscessos, como por exemplo, infecções de feridas, pneumonia, meningite, endocardite e infecções do trato urinário. Essas bactérias também estão frequentemente envolvidas em infecções associadas a procedimentos odontológicos e cirúrgicos.

Embora geralmente consideradas de baixa virulência, as infecções por Peptostreptococcus podem ser difíceis de tratar devido à sua resistência a muitos antibióticos comuns. A penicilina é o tratamento antibiótico preferido para essas infecções, mas outras opções incluem clindamicina, metronidazol e vancomicina.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

Anticorpos monoclonais são proteínas produzidas em laboratório que imitam as respostas do sistema imunológico humano à presença de substâncias estranhas, como vírus e bactérias. Eles são chamados de "monoclonais" porque são derivados de células de um único clone, o que significa que todos os anticorpos produzidos por essas células são idênticos e se ligam a um antígeno específico.

Os anticorpos monoclonais são criados em laboratório ao estimular uma célula B (um tipo de glóbulo branco) para produzir um anticorpo específico contra um antígeno desejado. Essas células B são então transformadas em células cancerosas imortais, chamadas de hibridomas, que continuam a produzir grandes quantidades do anticorpo monoclonal desejado.

Esses anticorpos têm uma variedade de usos clínicos, incluindo o tratamento de doenças como câncer e doenças autoimunes. Eles também podem ser usados em diagnóstico laboratorial para detectar a presença de antígenos específicos em amostras de tecido ou fluidos corporais.

A focalização isoelétrica (FI) é um método utilizado em processos de separação e purificação de proteínas e outras biomoléculas. Neste método, as proteínas são carregadas eletricamente e submetidas a um campo elétrico em uma placa de gel com propriedades especiais, denominada gel de focalização isoelétrica.

A característica principal do gel FI é sua gradiente de pH, que varia ao longo da sua extensão. Dessa forma, cada proteína migra até a região do gel onde o pH seja igual ao seu ponto isoelétrico (pI), ou seja, o pH no qual a proteína tem carga líquida zero e, portanto, não é mais atraída pelo campo elétrico. Assim, cada proteína focaliza em uma posição específica do gel, dependendo de seu pI.

A focalização isoelétrica permite a separação de proteínas com base em suas propriedades elétricas e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas para purificar e caracterizar proteínas, bem como estudar sua estrutura e função.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

A Leucemia Linfocítica Crônica de Células B (LLC-B) é um tipo de câncer na medula óssea e no sangue. Nesta doença, as células brancas do sangue, chamadas linfócitos B, se desenvolvem e se multiplicam de forma anormalmente rápida e incontrolada. Estes linfócitos malignos acumulam-se nos tecidos do corpo, particularmente no baço, nos gânglios linfáticos e no fígado, onde podem causar problemas graves.

A LLC-B geralmente evolui lentamente e pode levar meses ou anos para causar sintomas graves. Os primeiros sinais e sintomas da doença podem incluir fadiga, suores noturnos, perda de peso involuntária, frequentes infecções, inchaço dos gânglios linfáticos, dor abdominal e aumento do baço.

Embora a LLC-B seja incurável, o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas e a prolongar a vida dos pacientes. O tratamento geralmente inclui quimioterapia, terapia dirigida com medicamentos que atacam as células cancerosas especificamente, e, em alguns casos, um transplante de medula óssea. A pesquisa continua a avançar no desenvolvimento de novos tratamentos para a LLC-B, incluindo terapias imunológicas e terapia celular com células T CAR.

Em genética e biologia molecular, a hibridização de ácido nucleico refere-se ao processo de combinação de dois filamentos de ácidos nucléicos (DNA ou RNA) para formar uma molécula híbrida duplex. Isso geralmente ocorre quando as sequências complementares de duas moléculas diferentes se emparelham por meio dos pares de bases A-T (adenina-timina) e G-C (guanina-citosina).

Existem dois tipos principais de hibridização: homóloga e heteróloga. A hibridização homóloga ocorre quando as duas moléculas de ácido nucleico têm sequências idênticas ou muito semelhantes, enquanto a hibridização heteróloga ocorre entre moléculas com sequências diferentes.

A hibridização de ácido nucleico é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas genéticas e diagnósticos clínicos, como no teste de DNA por hibridização fluorescente in situ (FISH) e na detecção de genes específicos ou mutações genéticas. Além disso, a hibridização também é importante em estudos evolutivos, pois pode fornecer informações sobre as relações filogenéticas entre diferentes espécies.

Imunoglobulina E (IgE) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na resposta imune do corpo, especialmente em relação às reações alérgicas. Ela é produzida pelas células B em resposta a um antígeno específico e se liga fortemente aos receptores de células mastócitos e basófilos. Quando o IgE se une a um antígeno, essas células são ativadas e liberam mediadores químicos, como histaminas, leucotrienos e prostaglandinas, que desencadeiam uma resposta inflamatória aguda. Essa resposta pode causar sintomas alérgicos como prurido, congestão nasal, lacrimejamento, dificuldade para respirar, entre outros. Além disso, o IgE também desempenha um papel na defesa do corpo contra parasitas, especialmente helmintos.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Imunoglobulina A secretoria (IgA s) é um tipo de anticorpo que atua como uma barreira de proteção no corpo. Ela é especificamente projetada para pré-evitar a infecção em superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, boca, tubo digestivo e pulmões. A IgA s é produzida pelas células do sistema imune e é transportada para as superfícies mucosas por uma proteína chamada polipeptídeo secretor.

A IgA s desempenha um papel importante na defesa imunológica contra patógenos invasores, como bactérias e vírus. Ela funciona impedindo que esses organismos se adiram e penetrem nas superfícies mucosas, o que pode causar infecções e doenças. Além disso, a IgA s também pode neutralizar toxinas e outros agentes nocivos antes que eles causem danos ao corpo.

Em resumo, a Imunoglobulina A Secretora é um tipo de anticorpo que protege as superfícies mucosas do corpo contra infecções e outras ameaças à saúde.

Molecular chaperones are proteins that assist in the proper folding and assembly of other proteins in a cell. They help prevent protein misfolding and aggregation, which can lead to the formation of toxic protein aggregates and contribute to the development of various diseases, such as neurodegenerative disorders and cancer. Molecular chaperones play a crucial role in maintaining protein homeostasis, or proteostasis, within the cell by helping proteins achieve their native conformations and ensuring their proper function. They can also help transport proteins across membranes and degrade misfolded proteins to prevent their accumulation. Overall, molecular chaperones are essential for the maintenance of cellular health and survival.

Medula óssea é a parte interior espongiosa e vascular dos ossos longos, planos e acessórios, que contém tecido hematopoético (geração de células sanguíneas) e tecido adiposo (gordura). Ela é responsável pela produção de diferentes tipos de células sanguíneas, como glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e plaquetas. A medula óssea é encontrada principalmente no interior dos ossos alongados do corpo humano, tais como fêmur, úmero e vértebras. Além disso, ela também pode ser encontrada em outros ossos, incluindo os crânio, esterno, costelas e pelvéis. A medula óssea desempenha um papel crucial na imunidade, coagulação sanguínea e transporte de gases.

A citometria de fluxo é uma técnica de laboratório que permite a análise quantitativa e qualitativa de células ou partículas em suspensão, com base em suas características físicas e propriedades fluorescentes. A amostra contendo as células ou partículas é passada através de um feixe de luz laser, que excita os marcadores fluorescentes específicos ligados às estruturas celulares ou moleculares de interesse. As características de dispersão da luz e a emissão fluorescente são detectadas por sensores especializados e processadas por um software de análise, gerando dados que podem ser representados em gráficos e histogramas.

Esta técnica permite a medição simultânea de vários parâmetros celulares, como tamanho, forma, complexidade intracelular, e expressão de antígenos ou proteínas específicas, fornecendo informações detalhadas sobre a composição e função das populações celulares. A citometria de fluxo é amplamente utilizada em diversos campos da biologia e medicina, como imunologia, hematologia, oncologia, e farmacologia, entre outros.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

A amiloidose familiar é um tipo raro de doença sistêmica e progressiva causada pela acumulação anormal de uma proteína mala denominada "amiloide" em tecidos e órgãos do corpo. Essa proteína é produzida por mutações genéticas herdadas, geralmente dos pais aos filhos. Existem vários tipos de amiloidose familiar, sendo os mais comuns a ATTR (transtiretina), a AL (cadeia leve da imunoglobulina) e a AF (apolipoproteína A-I).

A acumulação de amilóide nos tecidos e órgãos pode levar a sintomas variados, dependendo do local afetado. Alguns dos órgãos e sistemas frequentemente envolvidos são o coração, rins, fígado, sistema nervoso periférico e tracto gastrointestinal.

Os sintomas podem incluir:

* Inchaço das pernas e pés (edema)
* Fadiga e fraqueza
* Perda de peso involuntária
* Dor no peito
* Falta de ar e dificuldade em respirar
* Problemas cardíacos, como insuficiência cardíaca congestiva
* Problemas renais, como proteinúria (proteínas nas urinas) e hematúria (sangue nas urinas)
* Problemas gastrointestinais, como diarreia, constipação, náusea e vômitos
* Perda de sensibilidade ou formigueiro em mãos e pés
* Problemas de visão e equilíbrio

O diagnóstico da amiloidose familiar geralmente requer uma biópsia tecidual para confirmar a presença de amilóide e identificar o tipo específico. O tratamento depende do tipo de amiloidose familiar e pode incluir terapias medicamentosas, transplante de células-tronco hematopoiéticas ou outros procedimentos cirúrgicos.

Os linfócitos são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico, especialmente na resposta adaptativa imune. Existem dois tipos principais de linfócitos: linfócitos B e linfócitos T. Os linfócitos B são responsáveis pela produção de anticorpos e desempenham um papel importante na resposta imune humoral, enquanto que os linfócitos T estão envolvidos em células mediadas a respostas imunes, como a ativação de outras células do sistema imunológico e a destruição direta de células infectadas ou tumorais. Os linfócitos são produzidos no medula óssea e amadurecem no timo (para os linfócitos T) ou nos tecidos linfoides (para os linfócitos B).

Isótipos de imunoglobulinas, também conhecidos como classes de anticorpos, referem-se a diferentes variantes estruturais e funcionais dos anticorpos (imunoglobulinas) presentes no organismo. Existem cinco isótipos principais em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada um desempenha funções específicas na resposta imune adaptativa.

1. IgA (Imunoglobulina A): É o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano e é encontrado principalmente nas superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, trato respiratório e gastrointestinal. Existem dois subtipos de IgA: monomérica (IgA1) e dimérica (IgA2). A IgA protege as superfícies mucosas contra infecções bacterianas e vírus, além de neutralizar toxinas e enzimas.

2. IgD (Imunoglobulina D): É um anticorpo presente em pequenas quantidades na circulação sanguínea e nas membranas basais dos linfócitos B. Sua função principal é atuar como receptor de superfície celular, auxiliando na ativação e diferenciação dos linfócitos B.

3. IgE (Imunoglobulina E): É um anticorpo presente em pequenas quantidades no sangue humano e desempenha um papel crucial na resposta alérgica e na defesa contra parasitas. A ligação de IgE aos receptores de mastócitos e basófilos leva à liberação de mediadores químicos que desencadeiam reações inflamatórias e imunes.

4. IgG (Imunoglobulina G): É o anticorpo mais abundante no sangue humano e é produzido em resposta a infecções bacterianas e vírus. A IgG neutraliza patógenos, auxilia na fagocitose e atua como o único anticorpo capaz de atravessar a placenta para proteger o feto. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) com diferentes funções e propriedades.

5. IgM (Imunoglobulina M): É um anticorpo presente na circulação sanguínea e no líquido linfático, geralmente encontrado como pentâmero (cinco unidades de IgM ligadas). A IgM é a primeira resposta do sistema imune a infecções bacterianas e vírus, além de atuar na aglutinação e neutralização de patógenos. Também participa da ativação do complemento, auxiliando no processo de lise celular.

Em genética, a homologia de sequência do ácido nucleico refere-se à semelhança ou similaridade na sequência de nucleotídeos entre dois ou mais trechos de DNA ou RNA. Quando duas sequências são homólogas, isso sugere que elas se originaram a partir de um ancestral comum e sofreram processos evolutivos como mutações, inserções e deleções ao longo do tempo.

A análise de homologia de sequência é uma ferramenta importante na biologia molecular e genômica, pois permite a comparação entre diferentes genomas, identificação de genes ortólogos (que evoluíram por especiação) e parálogos (que evoluíram por duplicação), além do estabelecimento de relações filogenéticas entre espécies.

A determinação da homologia de sequência pode ser realizada através de diferentes métodos, como a comparação visual direta das sequências ou o uso de algoritmos computacionais especializados, tais como BLAST (Basic Local Alignment Search Tool). Esses métodos avaliam o número e a posição dos nucleotídeos idênticos ou semelhantes entre as sequências, bem como consideram fatores como a probabilidade de ocorrência aleatória dessas similaridades.

Em resumo, a homologia de sequência do ácido nucleico é um conceito genético que descreve a semelhança entre duas ou mais sequências de DNA ou RNA, indicando uma relação evolutiva e fornecendo informações úteis para o estudo da filogenia, função gênica e regulação genética.

Termodinâmica é a área da física que estuda as propriedades e transformações de energia em sistemas físicos, com foco especial no conceito de entropia e nas leis que governam essas transformações. A termodinâmica fornece um framework para descrever como a energia se move e se transforma em diferentes situações e como esses processos estão relacionados com as propriedades térmicas, mecânicas e químicas dos sistemas.

Existem quatro leis fundamentais da termodinâmica:

1. A primeira lei da termodinâmica estabelece que a energia não pode ser criada ou destruída, mas apenas convertida de uma forma para outra. Diz-se também que a variação na energia interna de um sistema fechado é igual à diferença entre o calor transferido para o sistema e o trabalho realizado sobre o sistema.
2. A segunda lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um sistema isolado tende a aumentar ao longo do tempo. A entropia é uma medida do grau de desordem ou de aleatoriedade de um sistema e sua variação está relacionada com o fluxo de calor entre sistemas e com a realização de trabalho.
3. A terceira lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um cristal perfeito puro tenderá a zero quando a temperatura do sistema se aproximar do zero absoluto.
4. A quarta lei da termodinâmica é uma generalização das três primeiras leis e estabelece que, em um processo reversível, a variação na entropia de um sistema mais a variação na entropia do seu ambiente será sempre igual ou superior a zero.

A termodinâmica tem aplicação em diversas áreas da ciência e da engenharia, como na química, física, biologia, astronomia, engenharia mecânica, elétrica e química, entre outras.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Em termos médicos, a evolução biológica pode ser definida como o processo de mudança e diversificação ao longo do tempo nas características hereditárias de populações de organismos. Essas mudanças resultam principalmente da seleção natural, em que variações genéticas que conferem vantagens adaptativas tornam os organismos mais propensos a sobreviver e se reproduzirem com sucesso em seu ambiente. Outros mecanismos de evolução incluem deriva genética, mutação, migração e recombinação genética. A evolução biológica é um conceito central na teoria da evolução, que fornece um quadro para entender a diversidade e o parentesco dos organismos vivos.

Imunoglobulina D (IgD) é um tipo de anticorpo que se encontras na classe de imunoglobulinas. É produzida pelos linfócitos B e tem um papel importante no sistema imunitário. A IgD está presente em pequenas quantidades no sangue humano e é principalmente encontrada na superfície das células B como um receptor de antígeno.

A função da IgD ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela desempenhe um papel em ativar as células B e iniciar uma resposta imune adaptativa quando ocorre a ligação com um antígeno específico. Além disso, a IgD pode também estar envolvida na regulação da ativação dos mastócitos e das respostas alérgicas.

A deficiência de IgD não é considerada uma condição clínica importante, pois os níveis normais de IgD variam amplamente e a sua função específica ainda não está totalmente elucidada. No entanto, alterações nos níveis de IgD podem ser um marcador para outras condições imunológicas subjacentes.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

As cadeias gama de imunoglobulinas, também conhecidas como IgG, são o tipo mais comum de anticorpos encontrados no corpo humano. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo e fornecem proteção a longo prazo contra infecções. As cadeias gama são formadas por quatro polipeptídeos, dois pesados e dois leves, unidos por ligações dissulfeto. Elas são produzidas principalmente pelos linfócitos B em resposta a infecções e podem ser encontradas no sangue e na maioria dos fluidos corporais. As IgG desempenham um papel importante na neutralização de toxinas, ativação do complemento, opsonização e lise de células infectadas.

Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.

Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.

Southern blotting é uma técnica de laboratório utilizada em biologia molecular para detectar e analisar ácidos nucleicos específicos (DNA ou RNA) em amostras complexas. Essa técnica foi desenvolvida por Edward M. Southern em 1975 e é frequentemente usada em pesquisas genéticas e diagnóstico molecular.

O processo de Southern blotting envolve quatro etapas principais:

1. Digestão enzimática: A amostra de DNA ou RNA é digestada com enzimas de restrição específicas, que cortam a molécula em fragmentos de tamanhos diferentes.
2. Separação por eletroforese: Os fragmentos resultantes são separados por tamanho através da eletroforese em gel de agarose ou poliacrilamida, onde as moléculas menores migram mais rapidamente do que as maiores.
3. Transferência à membrana: Após a eletroforese, os fragmentos de ácido nucleico são transferidos capilarmente ou por pressão à uma membrana de nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada), onde ficam fixados covalentemente.
4. Detecção do alvo: A membrana é posteriormente submetida a hibridização com sondas marcadas radioativamente ou com fluorescência, que se ligam especificamente aos fragmentos de ácido nucleico alvo. Após a detecção e exposição à película fotográfica ou à tela sensível à luz, é possível visualizar as bandas correspondentes aos fragmentos desejados.

Southern blotting é uma ferramenta essencial para identificar mutações, polimorfismos de restrição de DNA (RFLPs), e para mapear genes ou sequências regulatórias em genomas complexos. Além disso, também pode ser usada em estudos de expressão gênica, recombinação genética, e na análise de clonagem de DNA.

Nefropatia é um termo geral que se refere a doenças ou condições que causam danos aos rins e à sua função. Pode resultar em disfunção renal leve a grave, insuficiência renal crónica ou falha renal aguda. Existem muitos tipos de nefropatias, incluindo:

1. Nefropatia diabética: danos aos rins causados pelo diabetes, que é a causa mais comum de insuficiência renal nos Estados Unidos.
2. Glomerulonefrite: inflamação dos glomérulos (pequenos vasos sanguíneos nos rins que ajudam a filtrar os resíduos líquidos do sangue). Pode ser causada por infeções, certas doenças ou exposição a certos medicamentos.
3. Nefrite tubulointersticial: inflamação dos túbulos renais (pequenos tubos que canalizam os resíduos líquidos para fora do corpo) e da tecido entre eles (interstício). Pode ser causada por infeções, certos medicamentos, intoxicação por metais pesados ou outras condições de saúde.
4. Doença poliquística renal: uma condição hereditária em que vários cistos se desenvolvem nos rins, o que pode levar à insuficiência renal.
5. Hipertensão nefrovasculare: danos aos rins causados por pressão arterial alta prolongada e não controlada.
6. Nefropatia hereditária: doenças genéticas que afetam os rins, como a doença de Alport e a nefropatia medular familiar.

Os sintomas da nefropatia podem incluir edema (inchaço das pernas, pés ou mãos), proteínas nas urinas, sangue nas urinas, pressão arterial alta e falta de ar com atividade física. O tratamento depende da causa subjacente da nefropatia e pode incluir medicação, dieta e mudanças no estilo de vida. Em casos graves, a hemodiálise ou o transplante renal podem ser necessários.

Alótipos de imunoglobulinas se referem às variações genéticas presentes nos genes que codificam as regiões constante (C) das cadeias pesadas de imunoglobulinas (anticorpos) em indivíduos saudáveis. Essas variações resultam em pequenas diferenças nas propriedades funcionais e estruturais dos anticorpos entre diferentes indivíduos do mesmo tipo de imunoglobulina.

Existem três classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgG, IgA e IgM, cada uma com subclasses adicionais (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2 e IgM). Os alótipos são determinados pelas sequências de aminoácidos específicas nas regiões C dessas subclasses.

Os alótipos desempenham um papel importante na resposta imune, pois podem influenciar a atividade biológica dos anticorpos, como sua capacidade de fixar complemento ou neutralizar patógenos. Além disso, os alótipos podem ser úteis em estudos de histocompatibilidade e forense, uma vez que podem fornecer informações sobre a origem étnica e genealógica de um indivíduo.

É importante notar que os alótipos não devem ser confundidos com isótipos, que se referem às diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas presentes em todos os indivíduos da mesma espécie.

Switching de Imunoglobulina, também conhecido como mudança isotípica ou classe de anticorpos, refere-se ao processo biológico no qual as células B (linfócitos B) ativadas e diferenciadas produzem diferentes tipos de imunoglobulinas (também chamadas de anticorpos) durante uma resposta imune adaptativa.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas na resposta imune, como a proteção contra infecções, alergias e doenças autoimunes.

O switch de classes ocorre quando uma célula B ativada altera a região constante (Fc) de seu anticorpo, mantendo a região variável (Fab) inalterada. Isso permite que a célula B continue reconhecendo e se ligando ao mesmo antígeno, mas agora com uma função diferente, dependendo da classe de imunoglobulina produzida.

A mudança de classe é mediada por elementos regulatórios chamados de "switches de classe" (CSR, do inglês Class Switch Recombination) no DNA das células B. Esses switches de classe são ativados por citocinas e outras moléculas de sinalização durante a resposta imune adaptativa. A recombinação da região constante resulta em uma nova configuração genética, permitindo que a célula B produza um anticorpo de classe diferente.

Em resumo, o switching de imunoglobulina é um processo crucial no sistema imune adaptativo, pois permite que as células B ativadas alterem a classe de anticorpos produzidos em resposta a diferentes tipos de ameaças, garantindo uma resposta imune mais eficaz e específica.

A especificidade dos anticorpos é um conceito na imunologia que se refere à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico e distinto. Isso significa que um anticorpo específico só se vinculará e reconhecerá uma determinada estrutura molecular, ou epítopo, em um antígeno. Essa interação é altamente sélectiva e dependente da conformação, o que permite que o sistema imune identifique e distingua entre diferentes patógenos e substâncias estrangeiras.

Quando um anticorpo se une a um antígeno com especificidade, isso geralmente desencadeará uma resposta imune adaptativa, que pode incluir a ativação de células imunes e a destruição do patógeno ou substância estrangeira. A especificidade dos anticorpos é crucial para garantir que o sistema imune responda adequadamente às ameaças reais, enquanto minimiza as respostas imunes desnecessárias e prejudiciais aos autoantígenos do próprio corpo.

Em resumo, a especificidade dos anticorpos refere-se à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico com alta precisão e selectividade, desempenhando um papel fundamental na resposta imune adaptativa.

A miosin light chain phosphatase (MLCP) é uma enzima responsável pela remoção de grupos fosfato da luz das cadeias de miosina, um tipo de proteína envolvida na contração muscular. A ativação ou inibição da MLCP pode regular a força e velocidade da contração muscular, tornando-a uma importante alvo terapêutico em doenças como a hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.

A fosfatase de miosina-de-cadeia-leve é um complexo enzimático composto por três subunidades: a proteína catalítica PP1c (protein phosphatase 1 catalytic subunit), a subunidade reguladora MLC20 (myosin light chain 20) e a subunidade de ligação à calmodulina. A atividade da MLCP é regulada por diversos fatores, incluindo a disponibilidade de cálcio no citoplasma, a fosforilação das subunidades do complexo e a interação com outras proteínas.

A fosfatase de miosina-de-cadeia-leve desempenha um papel crucial na regulação da contração muscular ao controlar o estado de fosforilação da luz das cadeias de miosina. Quando a miosina é fosforilada, sua capacidade de se ligar à actina e gerar força contrátil é aumentada, enquanto que quando ela é desfosforilada, essa capacidade é diminuída. Assim, a MLCP atua como um importante regulador da contração muscular ao controlar o grau de fosforilação da miosina e, consequentemente, sua capacidade de gerar força.

Em resumo, a fosfatase de miosina-de-cadeia-leve é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação da contração muscular ao controlar o grau de fosforilação da luz das cadeias de miosina. A sua atividade é regulada por diversos fatores, incluindo a disponibilidade de cálcio no citoplasma, a fosforilação das subunidades do complexo e a interação com outras proteínas.

O Código Genético é a sequência específica de nucleotídeos nas moléculas de DNA (ou RNA em alguns virus) que contém as instruções para sintetizar proteínas. Esses nucleotídeos estão organizados em grupos de três, chamados codões, que correspondem a um aminoácido específico ou à instrução para iniciar ou interromper a tradução da sequência de DNA em uma cadeia polipeptídica. Dessa forma, o código genético é responsável por determinar a sequência de aminoácidos nas proteínas, que por sua vez desempenham funções vitais no organismo e estão envolvidas em praticamente todos os processos celulares.

... e os genes que os especificam são achados no locus da cadeia leve e pesada. No loci da cadeia pesada H existem três regiões, V ... único domínio variável na imunoglobulina de cada célula B. Similares rearranjos ocorrem no locus da cadeia L excepto que ... a cadeia H é VDJ rearranjada, genes germinais L Pequenas células Pré-B - sofre rearranjamentos V-J na cadeia L Células B ... O BCR é uma ligação entre a membrana celular e a imunoglobulina, e esta molécula permite a distinção das células B entre outros ...
... codificadas por genes em três loci. Cada gene de cadeia pesada ou leve contem múltiplas cópias de três diferentes tipos de ... Por exemplo, a região de cadeia pesada da imunoglobulina contem 2 segmentos constantes (Cμ e Cδ), 44 segmentos "V", 27 ... A cadeia leve possui também 2 constantes ((Cμ and Cδ) e diversos segmentos "V" e "J", mas é desprovida de segmentos "D". ...
A cadeia leve das imunoglobulinas é a subunidade polipeptídica pequena dum anticorpo (imunoglobulina), que se encontra nos ... Os genes das cadeias leves das imunoglobulinas em tetrápodes podem classificar-se em três grupos: kappa (κ), lambda (λ) e sigma ... cada um dos quais expressa só uma classe de cadeia leve nos seus anticorpos. Uma vez estabelecido o tipo de cadeia leve, esta ... receptor do antígeno novo da imunoglobulina). Acredita-se que os IgNAR nunca estiveram associados a uma cadeia leve, ao ...
... pode ser encontrado em humanos no cromossoma 14 e loci contêm os genes lambda e kappa da cadeia leve (IGL@ e IGK@) são ... Cadeia leve das imunoglobulinas Nos mamíferos existem dois tipos de cadeia leve, chamados lambda (λ) e kappa (κ). Uma cadeia ... Imunoensaio ELISA Imunoglobulina A IgA Imunoglobulina D IgD Imunoglobulina E IgE Imunoglobulina G IgG Imunoglobulina M IgM A ... Curiosamente, o rearranjo de vários subgenes (isto é, a família V2) para a imunoglobulina de cadeia leve lambda é acoplado com ...
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  • Um anticorpo é composto de duas cadeias leves (L) e duas pesadas (H), e os genes que os especificam são achados no locus da cadeia leve e pesada. (wikipedia.org)
  • os GENES DE CADEIA PESADA DA IMUNOGLOBULINA ou os genes beta receptores de célula T ou os genes gama receptores de célula T) pelo sistema VDJ RECOMBINASES. (bvsalud.org)
  • Exones que se crean in vivo durante la maduración de los LINFOCITOS, a partir de segmentos génicos V, D y J de los genes de la superfamilia de las inmunoglobulinas (por ejemplo, los GENES DE CADENAS PESADAS DE L AS INMUNOGLOBULINAS, o los GENES DE RECEPTORES BETA DE LAS CÉLULAS T, o los GENES DE RECEPTORES GAMMA DE LAS CÉLULAS T) mediante el sistema VDJ RECOMBINASA. (bvsalud.org)