Idiotipos de Imunoglobulinas
Imunoglobulinas
Imunoglobulina G
Imunoglobulina M
Imunoglobulina A
Anticorpos Anti-Idiotípicos
Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas
Reações Cruzadas
Cadeias Leves de Imunoglobulina
Região Variável de Imunoglobulina
Genes de Imunoglobulinas
Especificidade de Anticorpos
Cadeias kappa de Imunoglobulina
Imunoglobulinas Intravenosas
Sítios de Ligação de Anticorpos
Lúpus Vulgar
Alótipos de Imunoglobulina
Imunoglobulina E
Linfócitos B
Imunoglobulina A Secretora
Anticorpos Antinucleares
Cadeias mu de Imunoglobulina
Fragmentos Fab das Imunoglobulinas
Fator Reumatoide
Plasmocitoma
Isotipos de Imunoglobulinas
Cadeias lambda de Imunoglobulina
Camundongos Endogâmicos BALB C
Formação de Anticorpos
Imunoglobulina D
Regiões Constantes de Imunoglobulina
Fragmentos Fc das Imunoglobulinas
Hibridomas
Haptenos
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Soros Imunes
Switching de Imunoglobulina
Complexo Antígeno-Anticorpo
Cadeias gama de Imunoglobulina
Cadeias J de Imunoglobulina
Coelhos
Fragmentos de Imunoglobulinas
Lúpus Eritematoso Sistêmico
Anticorpos
Imunização
Receptores de Imunoglobulina Polimérica
Camundongos Endogâmicos
Células Produtoras de Anticorpos
Região de Junção de Imunoglobulinas
Testes de Inibição da Hemaglutinação
Glomerulonefrite por IGA
Camundongos Endogâmicos A
Linfócitos T
Receptores de Antígenos de Linfócitos B
Sequência de Aminoácidos
Relação Dose-Resposta Imunológica
Genes de Cadeia Pesada de Imunoglobulina
Hipermutação Somática de Imunoglobulina
DNA
Cadeias delta de Imunoglobulina
Região de Troca de Imunoglobulinas
Cadeias alfa de Imunoglobulina
Dextranos
gama-Globulinas
Ligação Competitiva
Dados de Sequência Molecular
Autoantígenos
Componente Secretório
Soroalbumina Bovina
Agamaglobulinemia
Genes Classe II do Complexo de Histocompatibilidade (MHC)
Sequência de Bases
Alótipos da Imunoglobulina Gm
Colostro
Receptores Fc
Idiotipos de imunoglobulinas referem-se a epítopos únicos encontrados nas regiões variáveis dos anticorpos (imunoglobulinas) que são específicos para cada clone de célula B e sua linhagem. Eles estão localizados na região hipervariável das cadeias leves e pesadas de imunoglobulinas, que são responsáveis pelo reconhecimento e ligação a antígenos específicos.
Os idiotipos são determinantes antigênicos individuais que podem ser usados para identificar e caracterizar clones de células B e sua resposta imune adaptativa contra patógenos específicos. Além disso, os idiotipos também desempenham um papel importante na regulação da resposta imune, pois podem ser reconhecidos por linfócitos T reguladores e outras células do sistema imune, o que pode influenciar a ativação, proliferação e diferenciação das células B.
A análise de idiotipos é útil em várias áreas da imunologia, como na pesquisa de vacinas, no diagnóstico e monitoramento de doenças autoimunes e neoplasias hematológicas, e no desenvolvimento de terapias imunológicas específicas.
Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.
As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.
Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.
Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.
Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.
As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.
A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.
Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).
Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.
Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).
Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.
Anticorpos anti-idiotipicos são um tipo específico de anticorpos que se ligam aos paratopos (regiões variáveis) dos anticorpos produzidos em resposta a um antígeno estrangeiro. Eles são capazes de reconhecer e se ligar a essas regiões variáveis porque suas próprias regiões variáveis têm uma semelhança estrutural com os paratopos do anticorpo original.
A produção desses anticorpos anti-idiotipicos é parte da resposta imune adaptativa e desempenha um papel importante na regulação da resposta imune. Eles podem both neutralizar a atividade de anticorpos anteriores ou, ao contrário, estimular a produção de mais anticorpos do tipo original, dependendo da sua estrutura e função.
Em alguns casos, os anticorpos anti-idiotipicos podem ser usados em terapêutica, como imunoglobulinas específicas para tratar doenças autoimunes ou alérgicas. No entanto, o uso desses anticorpos ainda é um campo de pesquisa ativo e há muito a ser aprendido sobre sua eficácia e segurança em diferentes contextos clínicos.
Mieloma proteína, também conhecido como proteína monoclonal ou paraproteína, refere-se a um tipo anormal de anticorpo (imunoglobulina) produzido por uma única célula plasmática maligna no mieloma múltiplo e outros transtornos relacionados. Estas proteínas são geralmente detectáveis no sangue ou urina do paciente. A acumulação de mieloma proteína pode levar à formação de depósitos anormais (conhecidos como amiloidose) em tecidos e órgãos, o que pode causar danos a longo prazo e problemas de saúde graves. A detecção precoce e o monitoramento da mieloma proteína são importantes no manejo do mieloma múltiplo e outras doenças relacionadas.
As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.
Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.
As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.
Em medicina, reações cruzadas referem-se a uma resposta adversa que ocorre quando um indivíduo é exposto a um agente (por exemplo, um fármaco, alérgeno ou antígeno) e sua resposta imune também é desencadeada por outros agentes semelhantes em estrutura ou composição química. Isto ocorre porque os sistemas imunológicos dos indivíduos não conseguem distinguir entre esses agentes e produzem respostas imunes inapropriadas e exageradas.
As reações cruzadas são particularmente relevantes no contexto de alergias, onde a exposição a um alérgeno específico pode desencadear sintomas alérgicos em resposta a outros alérgenos semelhantes. Por exemplo, uma pessoa alérgica a determinado tipo de pólen pode experimentar sintomas alérgicos ao ser exposta a um tipo diferente de pólen com uma estrutura similar.
As reações cruzadas também podem ocorrer em relação a certos medicamentos, especialmente antibióticos e analgésicos. Nesses casos, a exposição a um fármaco pode desencadear uma reação alérgica a outros fármacos com estruturas químicas semelhantes.
Em resumo, as reações cruzadas são uma resposta imune inadequada e exagerada que ocorre quando um indivíduo é exposto a agentes semelhantes em estrutura ou composição química, levando a sintomas adversos e desconfortáveis.
As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.
As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.
Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.
A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.
Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.
A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.
Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.
A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.
Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.
Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.
Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.
A especificidade dos anticorpos é um conceito na imunologia que se refere à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico e distinto. Isso significa que um anticorpo específico só se vinculará e reconhecerá uma determinada estrutura molecular, ou epítopo, em um antígeno. Essa interação é altamente sélectiva e dependente da conformação, o que permite que o sistema imune identifique e distingua entre diferentes patógenos e substâncias estrangeiras.
Quando um anticorpo se une a um antígeno com especificidade, isso geralmente desencadeará uma resposta imune adaptativa, que pode incluir a ativação de células imunes e a destruição do patógeno ou substância estrangeira. A especificidade dos anticorpos é crucial para garantir que o sistema imune responda adequadamente às ameaças reais, enquanto minimiza as respostas imunes desnecessárias e prejudiciais aos autoantígenos do próprio corpo.
Em resumo, a especificidade dos anticorpos refere-se à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico com alta precisão e selectividade, desempenhando um papel fundamental na resposta imune adaptativa.
As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.
As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.
As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.
A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.
As imunoglobulinas intravenosas (IgIV) são soluções estériles e endotoxina livres, contendo anticorpos protectores derivados do plasma humano. São administradas por via intravenosa para fornecer imunidade passiva contra várias doenças infecciosas e para tratar certos distúrbios do sistema imune. As IgIV contêm uma gama de imunoglobulinas, predominantemente imunoglobulina G (IgG), que possui atividade neutralizante contra toxinas, vírus e bactérias. Além disso, as IgIV exercem outros efeitos imunomodulatórios, como a modulação da resposta inflamatória e a regulação da ativação das células imunes. São usadas no tratamento de várias condições, incluindo deficiência imunitária primária, doenças autoimunes, intoxicação por veneno, infecções agudas graves e outras situações clínicas em que a resposta imune humoral é consideravelmente reduzida ou inadequada.
Sítios de ligação de anticorpos, também conhecidos como paratopos, se referem às regiões específicas em uma molécula de anticorpo que são responsáveis por se ligar a um antígeno. Os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles reconhecem e se ligam a moléculas específicas chamadas antígenos, marcando-as para destruição pelas células imunes.
Os sítios de ligação de anticorpos são formados por loops flexíveis de aminoácidos que podem se reorganizar e alterar sua conformação tridimensional para se adaptar a diferentes estruturas de antígenos. Essas interações específicas entre os sítios de ligação de anticorpos e os antígenos são mediadas por forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals.
A capacidade dos anticorpos de se ligarem a uma variedade de antígenos é devido à diversidade dos sítios de ligação, que podem variar em sua sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional. Essa diversidade é gerada por processos genéticos complexos que ocorrem durante a diferenciação das células B, as quais produzem anticorpos.
Em resumo, os sítios de ligação de anticorpos são regiões específicas em moléculas de anticorpo que se ligam a antígenos e desempenham um papel fundamental no reconhecimento e destruição de agentes estranhos pelo sistema imune.
O lúpus vulgar é uma forma rara de doença granulomatosa cutânea, um grupo de condições que causam inflamação crônica e formação de granulomas nos tecidos. O termo "lúpus" significa "aranha" em latim, referindo-se às lesões cutâneas com aspecto semelhante a uma aranha pontiaguda que são frequentemente observadas nesta doença. No entanto, o lúpus vulgar não está relacionado ao lúpus eritematoso sistêmico (LES), uma doença autoimune sistêmica mais comum também conhecida como lúpus eritematoso disseminado ou simplesmente lúpus.
O lúpus vulgar geralmente afeta a pele, especialmente nas áreas expostas ao ar, como o rosto, o pescoço e as mãos. As lesões cutâneas podem ser vermelhas, avermelhadas, rosadas ou pálidas e podem apresentar diferentes formas e tamanhos. As lesões mais comuns são chamadas de "lesões nodulares" e têm a aparência de nódulos ou protuberâncias firmes na pele. Outras lesões podem ser ulceradas, cicatrizantes ou pustulantes.
A causa exata do lúpus vulgar é desconhecida, mas acredita-se que esteja relacionada a uma resposta excessiva do sistema imunológico a algum estímulo desconhecido. A doença afeta predominantemente mulheres e geralmente começa na idade adulta. O diagnóstico geralmente é baseado em sinais e sintomas clínicos, bem como em exames laboratoriais e histopatológicos da pele.
O tratamento do lúpus vulgar geralmente consiste em medicações para controlar a inflamação e suprimir o sistema imunológico, como corticosteroides e drogas imunossupressoras. Em alguns casos, a terapia fotodinâmica ou a cirurgia podem ser úteis para tratar as lesões da pele. O prognóstico geral é bom, mas a doença pode causar cicatrizes permanentes e deixar marcas na pele.
Alótipos de imunoglobulinas se referem às variações genéticas presentes nos genes que codificam as regiões constante (C) das cadeias pesadas de imunoglobulinas (anticorpos) em indivíduos saudáveis. Essas variações resultam em pequenas diferenças nas propriedades funcionais e estruturais dos anticorpos entre diferentes indivíduos do mesmo tipo de imunoglobulina.
Existem três classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgG, IgA e IgM, cada uma com subclasses adicionais (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2 e IgM). Os alótipos são determinados pelas sequências de aminoácidos específicas nas regiões C dessas subclasses.
Os alótipos desempenham um papel importante na resposta imune, pois podem influenciar a atividade biológica dos anticorpos, como sua capacidade de fixar complemento ou neutralizar patógenos. Além disso, os alótipos podem ser úteis em estudos de histocompatibilidade e forense, uma vez que podem fornecer informações sobre a origem étnica e genealógica de um indivíduo.
É importante notar que os alótipos não devem ser confundidos com isótipos, que se referem às diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas presentes em todos os indivíduos da mesma espécie.
Epitopes são regiões específicas da superfície de antígenos (substâncias estrangeiras como proteínas, polissacarídeos ou peptídeos) que são reconhecidas e se ligam a anticorpos ou receptores de linfócitos T. Eles podem consistir em apenas alguns aminoácidos em uma proteína ou um carboidrato específico em um polissacarídeo. A interação entre epitopes e anticorpos ou receptores de linfócitos T desencadeia respostas imunes do organismo, como a produção de anticorpos ou a ativação de células T citotóxicas, que ajudam a neutralizar ou destruir o agente estrangeiro. A identificação e caracterização dos epitopes são importantes na pesquisa e desenvolvimento de vacinas, diagnósticos e terapias imunológicas.
Imunoglobulina E (IgE) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na resposta imune do corpo, especialmente em relação às reações alérgicas. Ela é produzida pelas células B em resposta a um antígeno específico e se liga fortemente aos receptores de células mastócitos e basófilos. Quando o IgE se une a um antígeno, essas células são ativadas e liberam mediadores químicos, como histaminas, leucotrienos e prostaglandinas, que desencadeiam uma resposta inflamatória aguda. Essa resposta pode causar sintomas alérgicos como prurido, congestão nasal, lacrimejamento, dificuldade para respirar, entre outros. Além disso, o IgE também desempenha um papel na defesa do corpo contra parasitas, especialmente helmintos.
Os linfócitos B são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico adaptativo, especialmente na resposta humoral da imunidade adaptativa. Eles são produzidos e maturam no tufolo dos órgãos linfoides primários, como o baço e a medula óssea vermelha. Após a ativação, os linfócitos B se diferenciam em células plasmáticas que produzem anticorpos (imunoglobulinas) específicos para um antígeno estranho, auxiliando assim na neutralização e eliminação de patógenos como bactérias e vírus. Além disso, os linfócitos B também podem funcionar como células apresentadoras de antígenos, contribuindo para a ativação dos linfócitos T auxiliares.
Imunoglobulina A secretoria (IgA s) é um tipo de anticorpo que atua como uma barreira de proteção no corpo. Ela é especificamente projetada para pré-evitar a infecção em superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, boca, tubo digestivo e pulmões. A IgA s é produzida pelas células do sistema imune e é transportada para as superfícies mucosas por uma proteína chamada polipeptídeo secretor.
A IgA s desempenha um papel importante na defesa imunológica contra patógenos invasores, como bactérias e vírus. Ela funciona impedindo que esses organismos se adiram e penetrem nas superfícies mucosas, o que pode causar infecções e doenças. Além disso, a IgA s também pode neutralizar toxinas e outros agentes nocivos antes que eles causem danos ao corpo.
Em resumo, a Imunoglobulina A Secretora é um tipo de anticorpo que protege as superfícies mucosas do corpo contra infecções e outras ameaças à saúde.
Anticorpos monoclonais são proteínas produzidas em laboratório que imitam as respostas do sistema imunológico humano à presença de substâncias estranhas, como vírus e bactérias. Eles são chamados de "monoclonais" porque são derivados de células de um único clone, o que significa que todos os anticorpos produzidos por essas células são idênticos e se ligam a um antígeno específico.
Os anticorpos monoclonais são criados em laboratório ao estimular uma célula B (um tipo de glóbulo branco) para produzir um anticorpo específico contra um antígeno desejado. Essas células B são então transformadas em células cancerosas imortais, chamadas de hibridomas, que continuam a produzir grandes quantidades do anticorpo monoclonal desejado.
Esses anticorpos têm uma variedade de usos clínicos, incluindo o tratamento de doenças como câncer e doenças autoimunes. Eles também podem ser usados em diagnóstico laboratorial para detectar a presença de antígenos específicos em amostras de tecido ou fluidos corporais.
Anticorpos antinucleares (ANA) são um tipo de autoanticorpo, ou seja, um anticorpo produzido pelo sistema imune que tem como alvo as células e tecidos do próprio organismo. No caso dos ANA, eles são dirigidos contra os componentes do núcleo das células. A presença de ANA em sangue pode ser um indicador de algumas doenças autoimunes, como lúpus eritematoso sistêmico (LES), artrite reumatoide e outras doenças do tecido conjuntivo. No entanto, a detecção de ANA não é específica para qualquer doença em particular e pode ser observada em pessoas saudáveis, especialmente com o avançar da idade. Portanto, a interpretação dos resultados deve ser feita por um profissional de saúde qualificado, levando em consideração outros sinais e sintomas clínicos do paciente.
As cadeias mu (µ) de imunoglobulinas, também conhecidas como IgM, são uma classe de anticorpos que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles são a primeira linha de defesa do corpo contra infecções e estão presentes na forma de pentâmeros ou hexâmeros (cinco ou seis unidades moleculares ligadas) em plasma sanguíneo.
As IgM são as primeiras imunoglobulinas produzidas em resposta a uma infecção e são altamente eficazes na aglutinação e lise de microrganismos invasores. Além disso, elas também ativam o sistema do complemento, o que ajuda a destruir patógenos adicionais.
As cadeias mu de imunoglobulinas são produzidas por células B virgens e plasmablastos recém-ativados no início de uma resposta imune adaptativa. Embora as IgM não sejam tão abundantes quanto outras classes de anticorpos, elas desempenham um papel crucial na proteção do corpo contra infecções e doenças.
Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.
Autoanticorpos são anticorpos produzidos pelo sistema imune que se dirigem e atacam os próprios tecidos, células ou moléculas do organismo. Normalmente, o sistema imunológico distingue entre as substâncias estranhas (antígenos) e as próprias (autoantígenos) e produz respostas imunes específicas para combater as ameaças externas, como vírus e bactérias. No entanto, em algumas condições, o sistema imunológico pode falhar neste processo de autotolerância e gerar uma resposta autoimune, na qual os autoanticorpos desempenham um papel importante. Esses autoanticorpos podem causar danos aos tecidos e células do corpo, levando ao desenvolvimento de diversas doenças autoimunes, como lupus eritematoso sistêmico, artrite reumatoide, diabetes mellitus tipo 1 e esclerose múltipla.
O Fator Reumatoide (FR) é um anticorpo do tipo IgM que está presente em maioria dos pacientes com artrite reumatoide, uma doença autoimune que causa inflamação das articulações. No entanto, o FR também pode ser detectado em outras condições, como outras doenças autoimunes, infecções e, em menor grau, em pessoas saudáveis, especialmente as idosas. Portanto, a presença de FR sozinha não é suficiente para diagnosticar a artrite reumatoide e deve ser considerada em conjunto com outros critérios diagnósticos. O FR pode ser medido por meio de um exame de sangue chamado teste de FR.
Plasmocitoma é um tumor maligno que se origina a partir de células plasmáticas, geralmente afetando os ossos. É considerado a forma localizada e inicial da doença de múltipla micelância (MM), um tipo de câncer de sangue que afeta as células plasmáticas. Quando o plasmocitoma se propaga para além dos tecidos locais, torna-se uma doença sistêmica e é então classificado como múltipla micelância.
Os sinais e sintomas do plasmocitoma podem variar dependendo da localização do tumor. No entanto, alguns sintomas comuns incluem dor óssea, fraturas espontâneas, fraqueza, fadiga e recorrência frequente de infecções. O diagnóstico geralmente é feito por meio de biópsia do tumor e análises laboratoriais, como a dos níveis de proteínas no sangue e urina. O tratamento pode incluir cirurgia para remover o tumor, radioterapia ou quimioterapia, dependendo da extensão da doença e da saúde geral do paciente.
Isótipos de imunoglobulinas, também conhecidos como classes de anticorpos, referem-se a diferentes variantes estruturais e funcionais dos anticorpos (imunoglobulinas) presentes no organismo. Existem cinco isótipos principais em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada um desempenha funções específicas na resposta imune adaptativa.
1. IgA (Imunoglobulina A): É o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano e é encontrado principalmente nas superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, trato respiratório e gastrointestinal. Existem dois subtipos de IgA: monomérica (IgA1) e dimérica (IgA2). A IgA protege as superfícies mucosas contra infecções bacterianas e vírus, além de neutralizar toxinas e enzimas.
2. IgD (Imunoglobulina D): É um anticorpo presente em pequenas quantidades na circulação sanguínea e nas membranas basais dos linfócitos B. Sua função principal é atuar como receptor de superfície celular, auxiliando na ativação e diferenciação dos linfócitos B.
3. IgE (Imunoglobulina E): É um anticorpo presente em pequenas quantidades no sangue humano e desempenha um papel crucial na resposta alérgica e na defesa contra parasitas. A ligação de IgE aos receptores de mastócitos e basófilos leva à liberação de mediadores químicos que desencadeiam reações inflamatórias e imunes.
4. IgG (Imunoglobulina G): É o anticorpo mais abundante no sangue humano e é produzido em resposta a infecções bacterianas e vírus. A IgG neutraliza patógenos, auxilia na fagocitose e atua como o único anticorpo capaz de atravessar a placenta para proteger o feto. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) com diferentes funções e propriedades.
5. IgM (Imunoglobulina M): É um anticorpo presente na circulação sanguínea e no líquido linfático, geralmente encontrado como pentâmero (cinco unidades de IgM ligadas). A IgM é a primeira resposta do sistema imune a infecções bacterianas e vírus, além de atuar na aglutinação e neutralização de patógenos. Também participa da ativação do complemento, auxiliando no processo de lise celular.
As cadeias lambda de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves lambda) são tipos específicos de proteínas presentes nas imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. As imunoglobulinas são moléculas importantes do sistema imune que ajudam a identificar e neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.
Existem duas principais classes de cadeias leves em imunoglobulinas: lambda (λ) e kappa (κ). As cadeias lambda são codificadas por genes localizados no cromossomo 22, enquanto as cadeias kappa são codificadas por genes localizados no cromossomo 2. Cada imunoglobulina geralmente contém apenas um tipo de cadeia leve, seja lambda ou kappa, mas raramente pode conter ambas.
As cadeias lambda desempenham um papel importante na especificidade da ligação do anticorpo ao seu antígeno correspondente. Elas são compostas por uma região variável (V) e uma região constante (C), que são unidas por uma região juncional (J). A região variável é responsável pela ligação específica do anticorpo ao antígeno, enquanto a região constante é responsável pela ativação da resposta imune.
A anormalidade na produção ou no número de cadeias lambda pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças autoimunes, distúrbios linfoproliferativos e neoplasias malignas, como o mieloma múltiplo. Portanto, a avaliação das cadeias lambda pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.
Os Camundongos Endogâmicos BALB/c, também conhecidos como ratos BALB/c, são uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A palavra "endogâmico" refere-se ao fato de que esses ratos são geneticamente uniformes porque foram gerados por reprodução entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um pool genético homogêneo.
A linhagem BALB/c é uma das mais antigas e amplamente utilizadas no mundo da pesquisa biomédica. Eles são conhecidos por sua susceptibilidade a certos tipos de câncer e doenças autoimunes, o que os torna úteis em estudos sobre essas condições.
Além disso, os camundongos BALB/c têm um sistema imunológico bem caracterizado, o que os torna uma escolha popular para pesquisas relacionadas à imunologia e ao desenvolvimento de vacinas. Eles também são frequentemente usados em estudos de comportamento, farmacologia e toxicologia.
Em resumo, a definição médica de "Camundongos Endogâmicos BALB C" refere-se a uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório com um pool genético homogêneo, que são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas devido à sua susceptibilidade a certas doenças e ao seu sistema imunológico bem caracterizado.
A formação de anticorpos, também conhecida como resposta humoral ou imunidade humoral, refere-se ao processo no qual o sistema imune produz proteínas específicas chamadas anticorpos para neutralizar, marcar ou ajudar a eliminar antígenos, que são substâncias estranhas como bactérias, vírus, toxinas ou outras partículas estrangeiras. Esses anticorpos se ligam aos antígenos, formando complexos imunes que podem ser destruídos por células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, ou neutralizados por outros mecanismos. A formação de anticorpos é um componente crucial da resposta adaptativa do sistema imune, pois fornece proteção duradoura contra patógenos específicos que o corpo já enfrentou anteriormente.
Imunoglobulina D (IgD) é um tipo de anticorpo que se encontras na classe de imunoglobulinas. É produzida pelos linfócitos B e tem um papel importante no sistema imunitário. A IgD está presente em pequenas quantidades no sangue humano e é principalmente encontrada na superfície das células B como um receptor de antígeno.
A função da IgD ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela desempenhe um papel em ativar as células B e iniciar uma resposta imune adaptativa quando ocorre a ligação com um antígeno específico. Além disso, a IgD pode também estar envolvida na regulação da ativação dos mastócitos e das respostas alérgicas.
A deficiência de IgD não é considerada uma condição clínica importante, pois os níveis normais de IgD variam amplamente e a sua função específica ainda não está totalmente elucidada. No entanto, alterações nos níveis de IgD podem ser um marcador para outras condições imunológicas subjacentes.
As Regiões Constantes de Imunoglobulinas, também conhecidas como regiões C das imunoglobulinas, referem-se a domínios estruturais comuns e funcionalmente semelhantes encontrados nas cadeias pesadas e leves de anticorpos (também chamados de imunoglobulinas). Essas regiões são altamente conservadas em termos de sequência de aminoácidos entre diferentes tipos de imunoglobulinas, o que significa que elas mantêm sua estrutura e função mesmo quando as regiões variáveis (regiões V) das imunoglobulinas mudam para se adaptar a diferentes antígenos.
Existem cinco tipos principais de regiões constantes em imunoglobulinas, designadas como α, δ, ε, γ e μ. Cada um desses tipos está associado a uma classe específica de anticorpos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, respectivamente. As regiões constantes desempenham um papel crucial na ativação do sistema imune, mediando processos como a fixação de complemento e a interação com células do sistema imune, como os fagócitos. Além disso, as regiões constantes também contribuem para a estrutura geral dos anticorpos, mantendo sua forma e estabilidade.
Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.
Hibridomas são células híbridas formadas pela fusão de linfócitos B maduros (obtidos a partir de tecido linfático de um animal imunizado) com uma linhagem contínua de células tumorais de mamíferos. Essas células híbridas combinam as características dos dois tipos celulares parentais: a capacidade dos linfócitos B de produzirem anticorpos específicos e a capacidade das células tumorais de se dividirem indefinidamente em cultura.
Como resultado, os hibridomas podem secretar grandes quantidades de anticorpos monoclonais idênticos, que são específicos para um antígeno determinado. Isso torna os hibridomas uma ferramenta poderosa na produção de anticorpos monoclonais, que têm aplicações em diversas áreas da biologia e medicina, como no diagnóstico e tratamento de doenças, pesquisa básica e desenvolvimento de vacinas.
A tecnologia de hibridomas foi desenvolvida por Georges Köhler e César Milstein em 1975, o que lhes rendeu o Prêmio Nobel de Fisiologia ou Medicina em 1984.
As reações antígeno-anticorpo são um tipo específico de resposta do sistema imune, na qual os anticorpos produzidos pelos linfócitos B se ligam a moléculas estrangeiras chamadas antígenos. Esse processo é crucial para a defesa do organismo contra infecções e outras formas de invasão estrangeira.
Quando um antígeno entra no corpo, ele pode ser reconhecido pelos linfócitos B como algo estranho e perigoso. Os linfócitos B então se diferenciam em células plasmáticas e começam a produzir anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos são proteínas complexas que podem se ligar ao antígeno de forma altamente específica, reconhecendo determinadas estruturas moleculares chamadas epítopos no antígeno.
A ligação do anticorpo ao antígeno pode desencadear uma variedade de efeitos imunológicos, dependendo do tipo de anticorpo e antígeno envolvidos. Por exemplo, a formação de complexos antígeno-anticorpo pode ativar o sistema complemento, levando à lise (destruição) do antígeno ou marcá-lo para ser removido por células fagocíticas. Além disso, os anticorpos podem neutralizar toxinas ou bloquear a capacidade de um patógeno de infectar células do hospedeiro.
Em resumo, as reações antígeno-anticorpo descrevem o processo pelo qual os anticorpos se ligam a antígenos específicos e desencadeiam uma resposta imune para neutralizar ou remover esses antígenos do corpo.
Haptenos são moléculas pequenas e de baixo peso molecular que, por si só, não podem induzir uma resposta imune específica do hospedeiro. No entanto, eles podem se ligar a proteínas portadoras e formar conjugados que são capazes de serem reconhecidos pelo sistema imune como antígenos estrangeiros, desencadeando assim uma resposta imune adaptativa.
Em outras palavras, haptenos não são imunogênicos por si mesmos, mas podem se combinar com macromoléculas (como proteínas) para formar um complexo que pode ser reconhecido pelo sistema imune como estranho e induzir uma resposta imune específica.
Os haptenos desempenham um papel importante em várias situações, incluindo reações alérgicas e testes de diagnóstico imunológico. Por exemplo, alguns medicamentos e produtos químicos podem atuar como haptenos e induzir reações alérgicas em indivíduos sensíveis. Além disso, os cientistas podem usar haptenos para criar imunoglobulinas marcadas com rádio ou fluorescência, que podem ser usadas em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico.
Fosfocholina é um fosfolipídio importante que pode ser encontrado nas membranas celulares. É formada por colina, um composto orgânico que contém nitrogênio, e ácido fosfórico.
Na biologia, a reação de transferência da colina para o grupo fosfato do fosfatidilcolina é chamada de "fosfoholinltransferase" ou "enzima de fosforilcolina". Este processo é crucial no metabolismo dos lípidos e na sinalização celular.
Além disso, a fosfocholina também pode ser encontrada como um neurotransmissor no cérebro, onde desempenha um papel importante na transmissão de sinais nervosos.
Em suma, a fosfocholina é uma molécula essencial para o funcionamento normal das células e do sistema nervoso central.
Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.
Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.
Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.
Em medicina, o termo "soros imunes" refere-se a indivíduos que desenvolveram imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente após ter sofrido de uma infecção prévia ou por meio de vacinação. Nestes indivíduos, o sistema imune é capaz de reconhecer e destruir agentes infecciosos específicos, fornecendo proteção contra a doença subsequente causada pelo mesmo patógeno.
A palavra "soros" deriva do grego antigo "sýros", que significa "pomo de fermentação" ou "líquido amarelo". Neste contexto, o termo "soros imunes" é um pouco enganoso, uma vez que não se refere a um líquido amarelo específico relacionado à imunidade. Em vez disso, o termo tem sido historicamente utilizado para descrever populações de pessoas que tiveram exposição significativa a determinada doença e desenvolveram imunidade como resultado.
Um exemplo clássico de soros imunes é a população adulta em países onde a varicela (catapora) é endémica. A maioria dos adultos nessas regiões teve exposição à varicela durante a infância e desenvolveu imunidade natural contra a doença. Assim, esses indivíduos são considerados soros imunes à varicela e geralmente não desenvolverão a forma grave da doença se expostos ao vírus novamente.
Em resumo, "soros imunes" é um termo médico que descreve pessoas com imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente devido à exposição prévia ou vacinação.
Trinitrobenzenos são compostos orgânicos aromáticos altamente explosivos que contêm três grupos nitro (-NO2) unidos a um anel benzênico. O mais conhecido deles é a trinitrobenzeno (TNB), também chamada de 1,3,5-trinitrobenzeno. Estes compostos são sintetizados através da nitração do benzeno com uma mistura de ácidos sulfúrico e nítrico concentrados. Além do TNB, existem outros trinitrobenzenos, como o 1,2,4-trinitrobenzeno e o 1,2,3-trinitrobenzeno, que também são explosivos potentes. Devido à sua alta reatividade e capacidade energética, os trinitrobenzenos encontram aplicação em propelentes sólidos para fins militares e industriais, mas devido ao seu caráter perigoso, seu manuseio e armazenamento devem ser feitos com extrema cautela.
Switching de Imunoglobulina, também conhecido como mudança isotípica ou classe de anticorpos, refere-se ao processo biológico no qual as células B (linfócitos B) ativadas e diferenciadas produzem diferentes tipos de imunoglobulinas (também chamadas de anticorpos) durante uma resposta imune adaptativa.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas na resposta imune, como a proteção contra infecções, alergias e doenças autoimunes.
O switch de classes ocorre quando uma célula B ativada altera a região constante (Fc) de seu anticorpo, mantendo a região variável (Fab) inalterada. Isso permite que a célula B continue reconhecendo e se ligando ao mesmo antígeno, mas agora com uma função diferente, dependendo da classe de imunoglobulina produzida.
A mudança de classe é mediada por elementos regulatórios chamados de "switches de classe" (CSR, do inglês Class Switch Recombination) no DNA das células B. Esses switches de classe são ativados por citocinas e outras moléculas de sinalização durante a resposta imune adaptativa. A recombinação da região constante resulta em uma nova configuração genética, permitindo que a célula B produza um anticorpo de classe diferente.
Em resumo, o switching de imunoglobulina é um processo crucial no sistema imune adaptativo, pois permite que as células B ativadas alterem a classe de anticorpos produzidos em resposta a diferentes tipos de ameaças, garantindo uma resposta imune mais eficaz e específica.
O complexo antígeno-anticorpo é um termo usado em medicina e biologia para se referir à ligação específica entre um antígeno (substância estrangeira que induz uma resposta imune) e um anticorpo (proteínas produzidas pelos sistemas imunológico em resposta a um antígeno). Quando um antígeno entra no corpo, as células do sistema imune produzem anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos se ligam aos epítopos (regiões reconhecíveis) no antígeno, formando um complexo antígeno-anticorpo. Esse complexo desempenha um papel importante na resposta imune do corpo à substância estrangeira.
As cadeias gama de imunoglobulinas, também conhecidas como IgG, são o tipo mais comum de anticorpos encontrados no corpo humano. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo e fornecem proteção a longo prazo contra infecções. As cadeias gama são formadas por quatro polipeptídeos, dois pesados e dois leves, unidos por ligações dissulfeto. Elas são produzidas principalmente pelos linfócitos B em resposta a infecções e podem ser encontradas no sangue e na maioria dos fluidos corporais. As IgG desempenham um papel importante na neutralização de toxinas, ativação do complemento, opsonização e lise de células infectadas.
As "Cadeias J de Imunoglobulina" (também conhecidas como "Regiões J das Imunoglobulinas") referem-se a uma região constante encontrada nas cadeias pesadas (H) e leves (L) dos anticorpos, ou seja, as proteínas do sistema imune responsáveis pela resposta específica contra agentes estranhos.
As imunoglobulinas são formadas por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, unidas por pontes dissulfite. Cada cadeia é composta por diferentes domínios: um domínio variável (V) e três domínios constantes (C1, C2 e C3). A região J faz parte do domínio variável da cadeia pesada e da cadeia leve.
A região J é responsável pela diversidade das imunoglobulinas, uma vez que nesta região ocorre a recombinação somática dos genes que codificam as cadeias leves e pesadas dos anticorpos. Essa recombinação gera uma grande variedade de sequências de aminoácidos, permitindo que os anticorpos reconheçam e se ligem a um vasto número de diferentes antígenos.
Em resumo, as Cadeias J de Imunoglobulina são uma região constante dos anticorpos que desempenham um papel fundamental na diversidade e especificidade da resposta imune.
Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.
No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.
Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.
Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.
1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.
2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).
Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.
Lúpus Eritematoso Sistêmico (LES) é uma doença autoimune crónica e sistémica, o que significa que afecta diversos órgãos e tecidos em diferentes partes do corpo. É caracterizada por uma overactiva e inapropriada resposta do sistema imunitário, que resulta em danos aos próprios tecidos e órgãos do indivíduo.
No LES, o sistema imunológico produz autoanticorpos que atacam as células e proteínas saudáveis no corpo, levando à inflamação crónica e danos teciduais em diversas partes do corpo, incluindo a pele, articulações, rins, pulmões, coração, vasos sanguíneos e sistema nervoso central.
Os sintomas do LES podem variar consideravelmente de uma pessoa para outra, dependendo dos órgãos e tecidos afectados. Alguns dos sintomas comuns incluem erupções cutâneas, artralgias (dores articulares), fotossensibilidade, febre, fatiga, anemia, glomérulonefrite (inflamação renal), pleurisia (inflamação da membrana que recobre os pulmões) e pericardite (inflamação do saco que envolve o coração).
O diagnóstico de LES geralmente requer a avaliação clínica, análises laboratoriais e, em alguns casos, biópsias de tecidos. O tratamento depende da gravidade e extensão da doença e pode incluir medicamentos imunossupressores, anti-inflamatórios não esteroides, corticosteroides e terapia biológica. Embora o LES seja uma doença crónica sem cura conhecida, o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas, prevenir complicações e melhorar a qualidade de vida dos pacientes.
Anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imune em resposta à presença de substâncias estrangeiras, chamadas antígenos. Esses antígenos podem ser vírus, bactérias, fungos, parasitas ou outras partículas estranhas, incluindo toxinas e substâncias nocivas. Os anticorpos se ligam especificamente a esses antígenos, neutralizando-os ou marcando-os para serem destruídos por outras células do sistema imune.
Existem diferentes tipos de anticorpos, cada um com uma função específica no organismo. Os principais tipos são:
1. IgG: São os anticorpos mais abundantes no sangue e fluido corporal. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções bacterianas e virais, além de neutralizar toxinas e atuar no processo de fagocitose (ingestão e destruição de partículas estrangeiras por células imunes).
2. IgM: São os primeiros anticorpos a serem produzidos em resposta a uma infecção. Eles são grandes e hexaméricos, o que significa que se ligam a múltiplos antígenos ao mesmo tempo, promovendo a ativação do sistema imune e a destruição dos patógenos.
3. IgA: Esses anticorpos são encontrados principalmente nas membranas mucosas, como nos pulmões, intestinos e glândulas lacrimais. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, além de neutralizar toxinas e outros antígenos que entram em contato com as mucosas.
4. IgE: São anticorpos associados às reações alérgicas e à defesa contra parasitas. Eles se ligam a mastócitos e basófilos, células do sistema imune que liberam histaminas e outros mediadores inflamatórios em resposta a estímulos antigênicos, causando sintomas alérgicos como prurido, lacrimejamento e congestão nasal.
Em resumo, os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa contra infecções e outros agentes estranhos. Eles se ligam a antígenos específicos e promovem a ativação do sistema imune, a fagocitose e a destruição dos patógenos. Cada tipo de anticorpo tem suas próprias características e funções, mas todos eles trabalham em conjunto para manter a integridade do organismo e protegê-lo contra doenças.
Em termos médicos, imunização refere-se ao processo de tornar um indivíduo immune ou resistente a uma certa doença infecciosa, geralmente por meio da vacinação. A imunização ativa é ocorre quando o próprio sistema imune do corpo é desencadeado para produzir uma resposta imune em decorrência da exposição a um agente infeccioso ou às vacinas que contêm componentes do agente infeccioso. Essa resposta imune permite que o indivíduo se defenda contra futuras infecções causadas pelo mesmo agente patogénico. A imunização passiva, por outro lado, é quando um indivíduo recebe anticorpos produzidos por outro indivíduo ou animal, fornecendo assim proteção imediata contra uma infecção, mas essa proteção é temporária e desaparece ao longo do tempo.
Em resumo, a imunização é um método preventivo importante para controlar a propagação de doenças infecciosas e proteger as pessoas contra infecções graves ou potencialmente fatais.
Receptores de Imunoglobulina Polimérica (pIgR, do inglês Polymeric Immunoglobulin Receptor) são proteínas integrais de membrana encontradas principalmente na mucosa intestinal e nas células epiteliais respiratórias. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune inato ao transportar imunoglobulinas A (IgA) secretadas para a superfície externa do corpo, onde elas podem fornecer proteção imunológica contra patógenos.
O pIgR se liga às imunoglobulinas A diméricas (dIgA) na região basolateral das células epiteliais e transporta-as através do citoplasma até a superfície apical, onde é clivado por uma protease específica. Isso resulta na libertação de um complexo composto pela IgA secretória (sIgA) unida à porção remanescente da cadeia do receptor, chamada de fragmento de secreção do receptor de imunoglobulina polimérica (sFRP). A sIgA é uma forma especializada de IgA que é resistente à degradação enzimática e pode fornecer proteção imunológica nas mucosas.
Em resumo, os receptores de imunoglobulina polimérica são proteínas importantes para a defesa do sistema imune inato, especialmente na proteção das superfícies mucosas contra infecções e inflamações.
Os Camundongos Endogâmicos, também conhecidos como camundongos de laboratório inbred ou simplesmente ratos inbred, são linhagens de camundongos que foram criadas por meio de um processo de reprodução consistente em cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas. Essa prática resulta em uma alta taxa de consanguinidade e, consequentemente, em um conjunto bastante uniforme de genes herdados pelos descendentes.
A endogamia intensiva leva a uma redução da variabilidade genética dentro dessas linhagens, o que as torna geneticamente homogêneas e previsíveis. Isso é benéfico para os cientistas, pois permite que eles controlem e estudem os efeitos de genes específicos em um fundo genético relativamente constante. Além disso, a endogamia também pode levar ao aumento da expressão de certos traços recessivos, o que pode ser útil para a pesquisa médica e biológica.
Camundongos Endogâmicos são frequentemente usados em estudos de genética, imunologia, neurobiologia, farmacologia, toxicologia e outras áreas da pesquisa biomédica. Alguns exemplos bem conhecidos de linhagens de camundongos endogâmicos incluem os C57BL/6J, BALB/cByJ e DBA/2J.
As células produtoras de anticorpos, também conhecidas como células plasmáticas, são um tipo especializado de célula branca do sangue, ou leucócitos, que desempenham um papel crucial no sistema imunológico adaptativo. Elas são derivadas dos linfócitos B e são responsáveis por produzir e secretar grandes quantidades de anticorpos, também chamados de imunoglobulinas, em resposta a um antígeno específico.
Os anticorpos são proteínas complexas que se ligam a antígenos estranhos, tais como vírus, bactérias e toxinas, marcando-os para destruição pelas outras células do sistema imunológico. As células produtoras de anticorpos desempenham um papel fundamental na proteção do corpo contra infecções e doenças, auxiliando a neutralizar ou eliminar os agentes patogênicos que invadem o organismo.
A "Região de Junção de Imunoglobulinas" (IgJ ou J-region em inglês) refere-se a uma região altamente conservada e flexível localizada na extremidade do domínio variável de uma proteína de imunoglobulina (anticorpo). Essa região é formada durante o processo de recombinação V(D)J, no qual as regiões variáveis dos genes que codificam as cadeias pesadas e leves dos anticorpos são unidas, gerando uma diversidade genética que permite a reconhecimento de um vasto número de diferentes antígenos. A região de junção é composta por sequências de nucleotídeos adicionadas aleatoriamente durante o processo de recombinação, resultando em uma grande variedade de combinações possíveis e, consequentemente, aumentando a diversidade antigênica dos anticorpos.
Anticorpos antibacterianos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta à presença de uma bactéria estrangeira no corpo. Eles são específicos para determinados antígenos presentes na superfície da bactéria invasora e desempenham um papel crucial na defesa do organismo contra infecções bacterianas.
Os anticorpos antibacterianos se ligam a esses antígenos, marcando assim a bactéria para ser destruída por outras células do sistema imunológico, como macrófagos e neutrófilos. Além disso, os anticorpos também podem neutralizar diretamente as toxinas bacterianas, impedindo que causem danos ao corpo.
Existem diferentes tipos de anticorpos antibacterianos, incluindo IgG, IgM e IgA, cada um com funções específicas no combate à infecção bacteriana. A produção desses anticorpos é estimulada por vacinas ou por infecções naturais, proporcionando imunidade adquirida contra determinadas bactérias.
O baço é um órgão em forma de lente localizado no canto superior esquerdo do abdômen, próximo à parede estomacal. Ele faz parte do sistema reticuloendotelial e desempenha várias funções importantes no corpo humano.
A principal função do baço é filtrar o sangue, removendo células sanguíneas velhas ou danificadas, bactérias e outras partículas indesejáveis. Ele também armazena plaquetas, que são essenciais para a coagulação sanguínea, e libera-as no sangue conforme necessário.
Além disso, o baço desempenha um papel na resposta imune, pois contém células imunes especializadas que ajudam a combater infecções. Ele também pode armazenar glóbulos vermelhos em casos de anemia ou durante períodos de grande demanda física, como exercícios intensos.
Em resumo, o baço é um órgão vital que desempenha funções importantes na filtração do sangue, no armazenamento e liberação de células sanguíneas e na resposta imune.
Os Testes de Inibição da Hemaglutinação (TIH) são um tipo de exame sorológico utilizado para detectar e medir a quantidade de anticorpos presentes no sangue de um indivíduo, geralmente em resposta a uma infecção ou imunização prévia por um agente infeccioso específico, como vírus ou bactérias.
Este teste é baseado no princípio da hemaglutinação, na qual certos microrganismos, principalmente vírus, possuem a capacidade de se aglutinar (unir-se) às hemácias (glóbulos vermelhos) do sangue. A presença de anticorpos específicos no soro sanguíneo pode inibir essa hemaglutinação, impedindo que os microrganismos se aglutinem às hemácias.
No TIH, uma amostra de soro do paciente é misturada com uma suspensão de microrganismos (por exemplo, vírus da gripe) e hemácias em um microplacas com vários poços. Se o soro contiver anticorpos suficientes contra o microrganismo em questão, eles se ligarão aos antígenos presentes nos microrganismos, impedindo a hemaglutinação. A ausência de aglutinação é então observada como uma linha clara no fundo do poço, indicando a presença de anticorpos no soro.
A diluição dos soros varia em cada poço, permitindo que se determine a maior diluição ainda capaz de inibir a hemaglutinação, o que é chamado de título do soro. O título mais alto corresponde à menor quantidade de anticorpos necessária para inibir a hemaglutinação e fornece uma indicação da concentração de anticorpos no soro do paciente.
O TIH é um método simples, rápido e sensível para detectar e quantificar anticorpos específicos em um soro, sendo amplamente utilizado em diagnóstico laboratorial de infecções virais e outras doenças.
A glomerulonefrite por IgA (GN por IgA) é uma doença renal em que ocorre a inflamação dos glomérulos, as minúsculas unidades de filtração no rim responsáveis pela limpeza do sangue. A GN por IgA é caracterizada pela deposição de imunoglobulina A (IgA) nas membranas basais dos glomérulos.
Esta condição pode ser aguda ou crônica e pode variar em gravidade. Em alguns casos, a GN por IgA pode causar sintomas leves ou assintomáticos, enquanto em outros casos pode levar à insuficiência renal grave.
Os sintomas mais comuns da glomerulonefrite por IgA incluem hematuria (sangue nas urinas), proteínas na urina, edema (inchaço) em torno dos olhos e pernas, hipertensão arterial e dor abdominal. Em casos graves, a GN por IgA pode causar insuficiência renal crônica ou falha renal aguda.
A causa exata da glomerulonefrite por IgA é desconhecida, mas acredita-se que envolva uma resposta anormal do sistema imunológico a determinados antígenos. Alguns fatores de risco para o desenvolvimento da GN por IgA incluem infecções respiratórias recorrentes, doenças hepáticas e certas condições genéticas.
O diagnóstico da glomerulonefrite por IgA geralmente é feito com base em exames de urina e sangue, bem como em biópsia renal. O tratamento pode incluir medicação para controlar a inflamação e a pressão arterial, terapia imunossupressora e diálise ou transplante renal em casos graves.
Os Camundongos Endogâmicos A, também conhecidos como "A/J mice", são uma linhagem genética intra-criada de camundongos de laboratório. Eles foram desenvolvidos por repetidas gerações de cruzamentos entre parentes próximos, o que resultou em um pool gênico altamente consanguíneo e uniforme.
Esta linhagem é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas devido à sua genética relativamente simples e bem caracterizada. No entanto, a endogamia também os torna suscetíveis a uma série de doenças específicas, incluindo certos tipos de câncer e problemas imunológicos.
Os Camundongos Endogâmicos A são conhecidos por sua resposta inflamatória aguda e forte, o que os torna úteis em estudos sobre infecções e doenças autoimunes. Além disso, eles apresentam determinadas características físicas distintas, como pelagem preta e curta, olhos verdes e um peso médio de aproximadamente 20 gramas.
Os linfócitos T são um tipo específico de glóbulos brancos, também conhecidos como leucócitos, que desempenham um papel crucial no sistema imunológico adaptativo dos mamíferos. Eles são produzidos e maduram no tecido linfoide associado ao intestino (TALI) e na medula óssea antes de se moverem para o timo, onde completam a maturação e se diferenciam em diferentes subconjuntos de linfócitos T, como os linfócitos T CD4+ (auxiliares) e os linfócitos T CD8+ (citotóxicos).
Os linfócitos T auxiliares desempenham um papel importante na ativação de outras células do sistema imunológico, como macrófagos e linfócitos B, enquanto os linfócitos T citotóxicos são responsáveis por destruir diretamente as células infectadas ou tumorais.
As membranas dos linfócitos T possuem receptores de superfície específicos, chamados receptores de linfócitos T (TCR), que reconhecem antígenos apresentados em moléculas do complexo principal de histocompatibilidade (MHC) nas células do corpo. Isso permite que os linfócitos T detectem e respondam a células infectadas por vírus, bactérias intracelulares ou outros patógenos.
Além disso, os linfócitos T também possuem moléculas de superfície adicionais, como a CD3, que transmitem sinais intracelulares após o reconhecimento do antígeno e desencadeiam respostas imunes específicas.
Em resumo, os linfócitos T são células importantes do sistema imunológico adaptativo que auxiliam no reconhecimento e destruição de células infectadas ou tumorais, contribuindo assim para a proteção do organismo contra infecções e doenças.
Os Receptores de Antígenos de Linfócitos B (RALB) são proteínas transmembranares expressas na superfície de linfócitos B que desempenham um papel fundamental no sistema imune adaptativo. Eles são responsáveis por reconhecer e se ligar a antígenos específicos, desencadear sinalizações intracelulares e iniciar respostas imunes adaptativas.
Os RALB são compostos por duas cadeias pesadas (IgH) e duas cadeias leves (IgL) de imunoglobulinas, que se unem para formar um complexo heterotetramérico. A região variável das cadeias pesadas e leves dos RALB é responsável pelo reconhecimento específico do antígeno. Quando o RALB se liga a um antígeno, isto desencadeia uma cascata de sinalizações intracelulares que resultam em ativação dos linfócitos B, proliferação e diferenciação em células plasmáticas capazes de produzir anticorpos específicos contra o antígeno.
A diversidade dos RALB é gerada através do processo de recombinação V(D)J das cadeias pesadas e leves, que gera uma enorme variedade de combinações possíveis de sequências variáveis, permitindo o reconhecimento de um vasto repertório de antígenos.
Em resumo, os RALB são proteínas expressas na superfície dos linfócitos B que desempenham um papel crucial no reconhecimento e resposta a antígenos específicos, iniciando assim as respostas imunes adaptativas.
Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.
A Relação Dose-Resposta Imunológica é um conceito na imunologia que descreve a magnitude ou a intensidade da resposta do sistema imune em relação à dose de um antígeno (substância estranha que induz uma resposta imune) injetada ou exposta. Em geral, quanto maior a dose de antígeno, maior é a resposta imune esperada. No entanto, em alguns casos, altas doses de antígeno podem induzir tolerância imunológica em vez de estimular uma resposta imune forte. A relação entre a dose do antígeno e a resposta imune é complexa e pode ser influenciada por vários fatores, incluindo a natureza do antígeno, a rota de exposição, a frequência da exposição e as características do hospedeiro imunológico. A compreensão da relação dose-resposta imunológica é importante na vacinação, no tratamento de doenças alérgicas e na prevenção de doenças transmitidas por agentes infecciosos.
Os genes de cadeia pesada de imunoglobulinas (também conhecidos como genes IgH) são um conjunto de genes localizados no cromossomo 14 que desempenham um papel crucial na produção de imunoglobulinas (anticorpos) na imunidade adaptativa.
As imunoglobulinas são proteínas complexas compostas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas. Existem cinco tipos de cadeias pesadas (α, δ, ε, γ e μ) que se combinam com diferentes tipos de cadeias leves para formar diferentes classes de imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM).
Os genes IgH contêm vários segmentos de DNA que codificam as diferentes regiões variáveis e constantes das cadeias pesadas de imunoglobulinas. Durante o processo de recombinação genética, os segmentos V (variável), D (diversidade) e J (junção) dos genes IgH são selecionados e unidos aleatoriamente para formar um único gene híbrido que codifica a região variável da cadeia pesada. Em seguida, este gene híbrido é ligado ao segmento C (constante) do gene IgH, que determina o tipo de cadeia pesada produzida.
Essa recombinação genética complexa permite que o sistema imune produza uma grande diversidade de anticorpos para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos estranhos.
A hipermutação somática de imunoglobulinas é um processo biológico que ocorre naturalmente no sistema imune dos vertebrados, mais especificamente nos linfócitos B. Ele consiste em uma alta taxa de mutações pontuais (substituição de uma base por outra) em genes que codificam as regiões variáveis das imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos).
Esse processo ocorre nas células B activadas, durante a resposta imune adaptativa, e permite que sejam geradas variações nas sequências de aminoácidos dos anticorpos, aumentando assim a diversidade antigênica que esses podem reconhecer. Dessa forma, é possível uma resposta imune mais efetiva contra patógenos, como bactérias e vírus.
A hipermutação somática de imunoglobulinas é catalisada por enzimas conhecidas como "activation-induced cytidine deaminase" (AID), que desamina citosinas em timinas, levando a mutações C->T e G->A. Essas mutações são posteriormente processadas pelo mecanismo de reparo de erros de replicação, resultando em uma alta taxa de mutações nas regiões variáveis dos genes de imunoglobulinas.
Embora essa hipermutação seja um processo normal e importante no sistema imune, ela também pode estar associada a alguns tipos de câncer, como linfomas de células B, quando ocorre em locais e momentos inadequados.
DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).
A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.
O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.
A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.
As cadeias delta de imunoglobulinas, também conhecidas como IgD, são tipos específicos de proteínas presentes na superfície de células B maduras, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. As imunoglobulinas delta são glicoproteínas transmembranares compostas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas delta e duas cadeias leves (kappa ou lambda).
As cadeias pesadas delta são codificadas por genes localizados no locus IGHD no cromossomo 14, juntamente com os genes que codificam as outras três classes de cadeias pesadas de imunoglobulinas (alfa, gama e mu). Durante o desenvolvimento das células B, um processo chamado recombinação V(D)J resulta na formação de uma única região variável nas cadeias pesadas delta, que é responsável pela ligação específica do antígeno.
As imunoglobulinas delta são expressas principalmente na superfície das células B virgens e desempenham um papel importante no processo de ativação dessas células em resposta a estímulos antigênicos específicos. Após a ativação, as células B podem sofrer diferenciação em células plasmáticas que secretam outros tipos de imunoglobulinas, como IgM ou IgG, para participar da resposta imune adaptativa.
Embora a função exata das imunoglobulinas delta ainda não seja completamente compreendida, acredita-se que elas desempenhem um papel na regulação da ativação e diferenciação das células B, bem como no reconhecimento de autoantígenos e no desenvolvimento de tolerância imune.
A Região de Troca de Imunoglobulinas (RTIs) é uma região localizada na membrana plasmática de células que participam do sistema imune, como os linfócitos B. Essa região é composta por proteínas especializadas chamadas receptores de Fc e canais de transcitose, que permitem a transferência direta de anticorpos (imunoglobulinas) da circulação sanguínea para o interior das células.
Essa transferência é particularmente importante no processo de neutralização de patógenos, como vírus e bactérias. Quando um anticorpo se liga a um patógeno na corrente sanguínea, ele pode ser transportado para dentro das células através da RTIs, onde é capaz de desencadear uma resposta imune mais forte e específica contra o agente infeccioso.
Em resumo, a Região de Troca de Imunoglobulinas é um mecanismo importante do sistema imune que permite a transferência direta de anticorpos da circulação sanguínea para as células envolvidas na resposta imune, aumentando assim a eficácia da defesa do organismo contra patógenos.
As cadeias alpha de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias alfa de anticorpos, são tipos específicos de proteínas que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar a porção variável das imunoglobulinas, ou anticorpos, que são responsáveis pela reconhecimento e ligação a antígenos específicos.
Existem diferentes classes de imunoglobulinas (Ig), como IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com funções distintas no sistema imune. As cadeias alpha são encontradas exclusivamente nas imunoglobulinas do tipo IgA, que desempenham um papel importante na proteção das mucosas (superfícies internas e externas do corpo) contra infecções.
As cadeias alpha são codificadas por genes localizados no locus IGHA no cromossomo 14, e existem vários alelos para cada gene que podem resultar em diferentes isótipos de cadeias alpha (IgA1 e IgA2). A diversidade genética neste locus permite a produção de uma grande variedade de anticorpos com especificidades de ligação a antígenos distintas, garantindo assim uma resposta imune adaptativa eficaz.
Em resumo, as cadeias alpha de imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel crucial na formação das imunoglobulinas IgA, responsáveis pela proteção das mucosas contra infecções.
Los dextranos son polímeros de azúcar (polisacáridos) formados por la unión de moléculas de D-glucosa en una forma alfa-1,6-glucosídica con ramificaciones alfa-1,3. Se producen naturalmente por la acción de bacterias, como Leuconostoc mesenteroides y Streptococcus mutans, sobre los azúcares presentes en los alimentos.
En medicina, los dextranos se utilizan comúnmente como agentes extendidores del volumen sanguíneo en situaciones clínicas que requieren expandir rápidamente el volumen intravascular, como en la hemorragia aguda o durante y después de procedimientos quirúrgicos importantes. Los dextranos también se han utilizado en terapias de sustitución renal y diálisis, así como en dispositivos médicos, como membranas de ósmosis inversa y cromatografía de intercambio iónico.
Existen diferentes tipos de dextranos con diferentes pesos moleculares y grados de ramificación, lo que afecta sus propiedades fisicoquímicas y farmacológicas. Los efectos secundarios asociados con la administración de dextranos incluyen reacciones alérgicas, edema, hipotensión e inmunosupresión. Por lo tanto, se requieren precauciones y monitoreo cuidadosos durante su uso clínico.
Gama-globulinas são proteínas encontradas na fração gama do soro sanguíneo, que consiste em anticorpos ou imunoglobulinas. As gama-globulinas são produzidas pelos linfócitos B ativados em resposta a agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros antígenos. Elas desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras doenças.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. As gama-globulinas são predominantemente constituídas por IgG, que é a classe de anticorpos mais abundante no sangue humano. A medição dos níveis de gama-globulinas pode ser útil em alguns exames diagnósticos, pois alterações nestes níveis podem indicar certas condições médicas, como doenças autoimunes, infecções e distúrbios imunológicos.
Anticorpos antivirais são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta a uma infecção viral. Eles são específicos para um determinado tipo de vírus e sua função principal é neutralizar ou marcar o vírus para que outras células do sistema imunológico possam destruí-lo.
Os anticorpos se ligam a proteínas presentes na superfície do vírus, chamadas de antígenos, formando um complexo imune. Isso pode impedir que o vírus infecte outras células, pois a ligação do anticorpo ao antígeno muda a forma do vírus, tornando-o incapaz de se ligar e entrar nas células alvo. Além disso, os complexos imunes formados por anticorpos e vírus podem ser reconhecidos e destruídos por outras células do sistema imunológico, como macrófagos e neutrófilos.
A produção de anticorpos antivirais é uma parte importante da resposta imune adaptativa, o que significa que o corpo é capaz de "aprender" a se defender contra infecções virais específicas e produzir uma resposta imune mais rápida e forte em infecções futuras. A memória imunológica é desenvolvida durante a primeira exposição a um vírus, resultando na produção de células B de memória que podem rapidamente se diferenciar em plasmablastos e plasma celular produtores de anticorpos quando o indivíduo é re-exposto ao mesmo vírus.
Em resumo, os anticorpos antivirais são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta a infecções virais, que se ligam a antígenos virais e neutralizam ou marcam o vírus para destruição por outras células do sistema imunológico. A produção de anticorpos antivirais é uma parte importante da resposta imune adaptativa, fornecendo proteção duradoura contra infecções virais específicas.
Em termos médicos, "ligação competitiva" refere-se a um tipo específico de relação que pode existir entre dois ou mais receptores acoplados à proteína G (GPCRs) e seus ligantes associados. Neste contexto, uma "ligação competitiva" ocorre quando duas ou mais moléculas diferentes competem pelo mesmo sítio de ligação em um receptor, geralmente um sítio de ligação para um neurotransmissor ou hormona específica.
Quando uma dessas moléculas, conhecida como agonista, se liga ao receptor, ela induz uma resposta fisiológica alterando a conformação do receptor e ativando subsequentemente a cascata de sinalização associada. No entanto, quando outra molécula, chamada antagonista, se liga ao mesmo sítio de ligação, ela impede o agonista de se ligar e, assim, inibe ou bloqueia a ativação do receptor e a resposta fisiológica subsequente.
Em resumo, uma "ligação competitiva" é um processo no qual diferentes moléculas competem pelo mesmo sítio de ligação em um receptor, com potenciais implicações significativas para a regulação da atividade do receptor e a modulação da resposta fisiológica.
"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.
Autoantígenos são moléculas ou substâncias presentes no próprio corpo de um indivíduo que, em condições normais, não provocam uma resposta imune. No entanto, em certas situações, como na presença de determinadas doenças autoimunes ou outras condições patológicas, o sistema imunológico pode identificar erroneamente esses autoantígenos como estrangeiros e desencadear uma resposta imune contra eles. Isso pode resultar em danos a tecidos saudáveis do corpo.
Exemplos de autoantígenos incluem proteínas, carboidratos ou lípidos que são encontrados em células e tecidos específicos do corpo, como glóbulos vermelhos, glândula tireoide, músculo cardíaco, nervos periféricos e outros. A identificação e o estudo dos autoantígenos são importantes para a compreensão da patogênese de doenças autoimunes e podem ajudar no desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para tratar essas condições.
Em termos médicos, um "componente secretório" refere-se a uma parte ou fragmento de uma proteína ou molécula que é responsável por sua função secretória. As células produzem frequentemente proteínas que contêm um domínio ou região específica que permite que essas proteínas sejam secretadas fora da célula, onde podem desempenhar suas funções biológicas importantes.
Este componente secretório é frequentemente uma sequência de aminoácidos ou um domínio estrutural particular que interage com outras moléculas na célula para facilitar o processo de secreção. Em alguns casos, esse componente pode ser clivado (recortado) da proteína maior antes da secreção, resultando em uma forma ativa menor que é liberada para realizar sua função.
Em resumo, o componente secretório é uma parte crucial de muitas proteínas e moléculas que permite a sua secreção fora da célula, desempenhando assim um papel fundamental em diversos processos biológicos importantes, como a comunicação celular, a resposta imune e a digestão.
Soroalbumina bovina é um tipo específico de albumina, que é uma proteína sérica, derivada de soro de vaca. É frequentemente utilizado em laboratórios como um padrão para pesquisas e ensaios imunológicos devido à sua alta pureza e concentração bem definida. A albumina bovina é semelhante em estrutura e função à albumina humana, que desempenha um papel importante no transporte de moléculas no sangue. No entanto, é importante notar que o uso de soroalbumina bovina pode causar reações alérgicas em alguns indivíduos, especialmente aqueles com alergia à carne de vaca ou lactose intolerância.
A agamaglobulinemia é uma rara condição genética em que o sistema imunológico está deficiente devido à falta de produção de certos anticorpos, também conhecidos como imunoglobulinas. Isso acontece porque as pessoas com agamaglobulinemia têm um número reduzido ou ausente de células B maduras, que são responsáveis pela produção desses anticorpos.
Existem vários tipos de agamaglobulinemia, mas a forma mais comum é a agamaglobulinemia ligada ao X (XLA), também conhecida como hipogammaglobulinemia do tipo Bruton. Esta condição é herdada de forma recessiva e afeta predominantemente homens, pois o gene defeituoso está localizado no cromossomo X.
As pessoas com agamaglobulinemia são mais susceptíveis a infecções bacterianas recorrentes, especialmente das vias respiratórias superiores e do trato gastrointestinal. Além disso, elas podem desenvolver complicações autoimunes e reações adversas a medicamentos.
O tratamento para a agamaglobulinemia geralmente consiste em administração regular de imunoglobulinas por via intravenosa ou subcutânea, para substituir os anticorpos faltantes e prevenir infecções. Também pode ser necessário tratamento antibiótico profilático para prevenir infecções recorrentes.
Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.
Alótipos da imunoglobulina G (IgG) se referem a variações genéticas específicas nos genes que codificam as subclasses de IgG, mais especificamente nas regiões constante das cadeias pesadas das imunoglobulinas. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que diferem em suas propriedades funcionais, estruturais e de ligação aos receptores.
Os alótipos Gm são marcadores genéticos que identificam as diferenças nas sequências de aminoácidos presentes nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG1, IgG2 e IgG3. Estes alótipos são determinados por genes localizados no cromossomo 14, nos loci gênicos de imunoglobulinas (IGHC). Existem muitos alelos diferentes para cada subclasse IgG que podem resultar em diferentes combinações de alótipos Gm.
A variação nos alótipos Gm pode influenciar a função das imunoglobulinas, como a capacidade de ativar o sistema do complemento ou se ligar a certos receptores nas células imunes. Algumas combinações de alótipos Gm podem estar associadas a um risco aumentado ou reduzido de desenvolver determinadas doenças, como infecções ou doenças autoimunes.
Em resumo, os alótipos da imunoglobulina Gm são variantes genéticas específicas nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG, que podem influenciar a função e as propriedades dessas imunoglobulinas.
Colostro é o primeiro tipo de leite produzido pelas glândulas mamárias das mães logo após o parto, antes do leite materno maduro seja produzido. Geralmente é produzido nas últimas semanas da gravidez e nos primeiros dias do pós-parto. O colostro é rico em proteínas, anticorpos, vitaminas (principalmente a vitamina A) e minerais, além de possuir fatores de crescimento que ajudam a proteger o recém-nascido contra infecções e promoverem o desenvolvimento do sistema imunológico. Além disso, o colostro também tem um efeito laxante suave, auxiliando no transito intestinal e na eliminação da primeira febre (meconio) do bebê. É uma fonte importante de nutrição para os recém-nascidos, especialmente aqueles prematuros ou com baixo peso ao nascer.
Os Receptores Fc são proteínas encontradas na superfície de células do sistema imune, como neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles se ligam à região Fc (fragmento cristalizável) de anticorpos específicos, que são ativados em resposta a patógenos ou outras substâncias estranhas no corpo. A ligação dos receptores Fc aos anticorpos ativa uma série de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos e liberação de moléculas pro-inflamatórias. Existem diferentes tipos de receptores Fc que se ligam a diferentes classes de anticorpos (IgA, IgE, IgG e IgM), e cada um desencadeia respostas imunes específicas.
A imunização passiva é um tipo de imunização que consiste na administração de anticorpos já formados (geralmente em forma de soro ou imunoglobulina) para fornecer proteção imediata contra uma doença infecciosa específica. Esses anticorpos são obtidos de um indivíduo que possui imunidade contra a infecção e são injetados em outra pessoa, geralmente aqueles com sistema imune comprometido ou aqueles expostos recentemente à doença. A proteção concedida por essa forma de imunização é temporária, geralmente durando semanas a meses, dependendo da meia-vida dos anticorpos injetados.
Exemplos de situações em que a imunização passiva pode ser usada incluem:
1. Profilaxia pós-exposição: Para prevenir a infecção por patógenos como hepatite B, tétano e rabia em indivíduos que foram expostos recentemente à doença.
2. Imunodeficiência: Em pessoas com sistema imune enfraquecido, como aquelas com HIV/AIDS ou recebendo quimioterapia, para protegê-los contra infecções oportunistas.
3. Prevenção de doenças em lactentes: A mãe amamentada pode transferir anticorpos através do leite materno para proteger o bebê contra infecções.
4. Proteção imediata em situações de emergência: Em casos de surto ou bioterrorismo, a imunização passiva pode ser usada como medida temporária enquanto as vacinas são desenvolvidas e distribuídas.