Mieloma Múltiplo
Plasmocitoma
gama-Globulinas
Sítios de Ligação de Anticorpos
Proteína de Bence Jones
Imunoeletroforese
Imunoglobulina A
Idiotipos de Imunoglobulinas
Cadeias Leves de Imunoglobulina
Haptenos
Fragmentos Fc das Imunoglobulinas
Fragmentos de Imunoglobulinas
Isótopos de Iodo
Soroglobulinas
Dinitrobenzenos
Imunoglobulina G
Papaína
Imunoglobulina D
Imunoquímica
Plasmócitos
Especificidade de Anticorpos
Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas
Imunoglobulinas
Cadeias kappa de Imunoglobulina
Imunodifusão
beta-Globulinas
Dextranos
Região Variável de Imunoglobulina
Doença das Cadeias Pesadas
Fragmentos Fab das Imunoglobulinas
Cadeias lambda de Imunoglobulina
Neoplasias Experimentais
Pirazinas
Colina
Genética Médica
Talidomida
Anticorpos Anti-Idiotípicos
Galactanos
Reações Cruzadas
Soros Imunes
Complexo Antígeno-Anticorpo
Camundongos Endogâmicos BALB C
Ultracentrifugação
Paraproteinemias
Melfalan
Eletroforese
Fucose
Anticorpos
Carboidratos
Farmacologia
Receptores Fc
Nitrobenzenos
Cromatografia em Gel
Manose
Coelhos
Camundongos Endogâmicos A
Testes de Inibição da Hemaglutinação
Formação de Anticorpos
Galactose
Isótopos de Carbono
Proteínas de Neoplasias
Camundongos Endogâmicos
Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada
Sequência de Aminoácidos
Leucemia Plasmocitária
Imunoglobulina M
Cromatografia
Proteínas Sanguíneas
Mieloma proteína, também conhecido como proteína monoclonal ou paraproteína, refere-se a um tipo anormal de anticorpo (imunoglobulina) produzido por uma única célula plasmática maligna no mieloma múltiplo e outros transtornos relacionados. Estas proteínas são geralmente detectáveis no sangue ou urina do paciente. A acumulação de mieloma proteína pode levar à formação de depósitos anormais (conhecidos como amiloidose) em tecidos e órgãos, o que pode causar danos a longo prazo e problemas de saúde graves. A detecção precoce e o monitoramento da mieloma proteína são importantes no manejo do mieloma múltiplo e outras doenças relacionadas.
Mieloma múltiplo é um câncer que começa no centro da medula óssea, a parte esponjosa e macia interior dos ossos where the bone marrow's blood cells are made. É caracterizado pela proliferação clonal maligna de células plasmáticas maduras, levando à produção excessiva de immunoglobulinas ou proteínas monoclonais no sangue e urina, conhecidas como paraproteínas ou mieloma.
As células do mieloma múltiplo também podem afetar a estrutura dos ossos, causando dano ósseo e fragilidade, levando a fraturas patológicas. Além disso, os níveis elevados de paraproteínas podem levar ao acúmulo de proteínas anormais nos rins, causando danos renais, e também podem afetar outros órgãos, como fígado e coração.
Os sintomas do mieloma múltiplo podem incluir dor óssea, especialmente nas costas, quadris ou costelas; fadiga e fraqueza; frequentes infecções; sangramentos; perda de apetite e perda de peso; e problemas renais. O diagnóstico geralmente é feito por meio de análises de sangue, urina e medula óssea, e o tratamento pode incluir quimioterapia, radioterapia, terapia dirigida e transplante de células-tronco.
Plasmocitoma é um tumor maligno que se origina a partir de células plasmáticas, geralmente afetando os ossos. É considerado a forma localizada e inicial da doença de múltipla micelância (MM), um tipo de câncer de sangue que afeta as células plasmáticas. Quando o plasmocitoma se propaga para além dos tecidos locais, torna-se uma doença sistêmica e é então classificado como múltipla micelância.
Os sinais e sintomas do plasmocitoma podem variar dependendo da localização do tumor. No entanto, alguns sintomas comuns incluem dor óssea, fraturas espontâneas, fraqueza, fadiga e recorrência frequente de infecções. O diagnóstico geralmente é feito por meio de biópsia do tumor e análises laboratoriais, como a dos níveis de proteínas no sangue e urina. O tratamento pode incluir cirurgia para remover o tumor, radioterapia ou quimioterapia, dependendo da extensão da doença e da saúde geral do paciente.
Gama-globulinas são proteínas encontradas na fração gama do soro sanguíneo, que consiste em anticorpos ou imunoglobulinas. As gama-globulinas são produzidas pelos linfócitos B ativados em resposta a agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros antígenos. Elas desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras doenças.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. As gama-globulinas são predominantemente constituídas por IgG, que é a classe de anticorpos mais abundante no sangue humano. A medição dos níveis de gama-globulinas pode ser útil em alguns exames diagnósticos, pois alterações nestes níveis podem indicar certas condições médicas, como doenças autoimunes, infecções e distúrbios imunológicos.
Sítios de ligação de anticorpos, também conhecidos como paratopos, se referem às regiões específicas em uma molécula de anticorpo que são responsáveis por se ligar a um antígeno. Os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles reconhecem e se ligam a moléculas específicas chamadas antígenos, marcando-as para destruição pelas células imunes.
Os sítios de ligação de anticorpos são formados por loops flexíveis de aminoácidos que podem se reorganizar e alterar sua conformação tridimensional para se adaptar a diferentes estruturas de antígenos. Essas interações específicas entre os sítios de ligação de anticorpos e os antígenos são mediadas por forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals.
A capacidade dos anticorpos de se ligarem a uma variedade de antígenos é devido à diversidade dos sítios de ligação, que podem variar em sua sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional. Essa diversidade é gerada por processos genéticos complexos que ocorrem durante a diferenciação das células B, as quais produzem anticorpos.
Em resumo, os sítios de ligação de anticorpos são regiões específicas em moléculas de anticorpo que se ligam a antígenos e desempenham um papel fundamental no reconhecimento e destruição de agentes estranhos pelo sistema imune.
Proteína de Bence Jones é um tipo específico de proteína monoclonal (um clone de proteínas idênticas produzidas por células do sistema imunológico) encontrada no sangue ou urina de alguns pacientes com mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos glóbulos brancos chamados plasmáticos. Essas proteínas são nomeadas em homenagem ao médico Henry Bence Jones, que as descreveu pela primeira vez em 1847.
Elas são formadas por cadeias leves de imunoglobulinas (tipos de anticorpos) e geralmente existem como pares de cadeias kappa e lambda. Em condições normais, as proteínas de Bence Jones seriam produzidas em pequenas quantidades e eliminadas do corpo através dos rins sem causar problemas. No entanto, em pacientes com mieloma múltiplo, grandes quantidades desse tipo de proteína podem ser produzidas, levando a danos renais e outras complicações associadas à doença subjacente.
A presença de proteínas de Bence Jones no sangue ou urina pode ser detectada por meio de testes laboratoriais específicos, como a eletróforese em gel de urina ou soro, e pode ajudar no diagnóstico e monitoramento do mieloma múltiplo.
A imunoeletroforese é um método de laboratório usado para separar, identificar e quantificar diferentes proteínas em uma amostra. Ele combina a eletrroforese (um processo onde as moléculas são movidas em um campo elétrico devido às suas cargas) com a imunodetecção (um método que usa anticorpos para detectar especificamente outras moléculas, chamadas de antígenos).
Neste processo, uma amostra contendo proteínas é colocada em um gel e uma corrente elétrica é aplicada. As proteínas movem-se através do gel com velocidades diferentes, dependendo de suas cargas e tamanhos moleculares. Isso resulta em bandas separadas de proteínas no gel. Em seguida, os anticorpos específicos para as proteínas de interesse são adicionados ao gel. Esses anticorpos se ligam às proteínas correspondentes, formando complexos visíveis que podem ser detectados e analisados.
A imunoeletroforese é uma técnica útil em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico, especialmente na área de doenças relacionadas às proteínas, como distúrbios autoimunes, doenças neurológicas e câncer.
Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).
Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.
Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).
Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.
Idiotipos de imunoglobulinas referem-se a epítopos únicos encontrados nas regiões variáveis dos anticorpos (imunoglobulinas) que são específicos para cada clone de célula B e sua linhagem. Eles estão localizados na região hipervariável das cadeias leves e pesadas de imunoglobulinas, que são responsáveis pelo reconhecimento e ligação a antígenos específicos.
Os idiotipos são determinantes antigênicos individuais que podem ser usados para identificar e caracterizar clones de células B e sua resposta imune adaptativa contra patógenos específicos. Além disso, os idiotipos também desempenham um papel importante na regulação da resposta imune, pois podem ser reconhecidos por linfócitos T reguladores e outras células do sistema imune, o que pode influenciar a ativação, proliferação e diferenciação das células B.
A análise de idiotipos é útil em várias áreas da imunologia, como na pesquisa de vacinas, no diagnóstico e monitoramento de doenças autoimunes e neoplasias hematológicas, e no desenvolvimento de terapias imunológicas específicas.
As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.
As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.
Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.
Haptenos são moléculas pequenas e de baixo peso molecular que, por si só, não podem induzir uma resposta imune específica do hospedeiro. No entanto, eles podem se ligar a proteínas portadoras e formar conjugados que são capazes de serem reconhecidos pelo sistema imune como antígenos estrangeiros, desencadeando assim uma resposta imune adaptativa.
Em outras palavras, haptenos não são imunogênicos por si mesmos, mas podem se combinar com macromoléculas (como proteínas) para formar um complexo que pode ser reconhecido pelo sistema imune como estranho e induzir uma resposta imune específica.
Os haptenos desempenham um papel importante em várias situações, incluindo reações alérgicas e testes de diagnóstico imunológico. Por exemplo, alguns medicamentos e produtos químicos podem atuar como haptenos e induzir reações alérgicas em indivíduos sensíveis. Além disso, os cientistas podem usar haptenos para criar imunoglobulinas marcadas com rádio ou fluorescência, que podem ser usadas em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico.
Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.
Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.
Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.
1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.
2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).
Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.
Los isótopos de yodo son variedades del elemento químico yodo (I) que contienen diferente número de neutrones en sus núcleos atómicos. Existen 37 isótopos de yodo conocidos, con masa atómica que varía desde 108 hasta 145. De estos, solo uno, el isótopo yodo-127, es estable y se encuentra naturalmente en el medio ambiente. Todos los demás isótopos de yodo son inestables y radioactivos, con vidas medias que varían desde fracciones de segundo hasta millones de años.
Los isótopos de yodo tienen aplicaciones importantes en medicina nuclear, donde se utilizan como agentes de contraste en estudios de diagnóstico por imágenes y como fuentes de radiación en el tratamiento de ciertos tipos de cáncer. Por ejemplo, el yodo-131 es un isótopo radioactivo que se utiliza comúnmente en el tratamiento del cáncer de tiroides.
Es importante destacar que la exposición a altas dosis de radiación proveniente de los isótopos de yodo puede ser peligrosa para la salud humana, especialmente si se acumula en la glándula tiroides. Por esta razón, las autoridades reguladoras de seguridad nuclear han establecido límites estrictos para la exposición a los isótopos de yodo en el lugar de trabajo y en el medio ambiente.
Soroglobulinas são proteínas globulinas presentes no soro sanguíneo que aumentam durante a resposta imune aguda do organismo. Elas incluem vários tipos de proteínas, como a orozina, a siderofilina e as componentes do sistema complemento. Seu nível sérico é usado como um marcador da ativação do sistema imune e pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de várias condições clínicas, como infecções, inflamações e neoplasias malignas. No entanto, a interpretação dos níveis de soroglobulinas deve ser feita com cautela, pois outros fatores, como desidratação ou doenças hepáticas, também podem influenciar seus valores séricos.
Dinitrobenzenos referem-se a um grupo de compostos químicos orgânicos que contêm dois grupos nitro (-NO2) unidos a um anel benzênico. Existem três isômeros de dinitrobenzeno, dependendo da posição dos grupos nitro no anel: 1,2-dinitrobenzeno (orto-isômero), 1,3-dinitrobenzeno (meta-isômero) e 1,4-dinitrobenzeno (para-isômero).
Esses compostos são utilizados em várias aplicações industriais, como explosivos de baixa potência, solventes, e intermediários na síntese de outros produtos químicos. No entanto, eles também podem ser perigosos e tóxicos, especialmente se ingeridos, inalados ou entrarem em contato com a pele. A exposição a dinitrobenzenos pode causar danos ao fígado, rins, sangue e sistema nervoso, além de irritação na pele, olhos e trato respiratório.
Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.
Fosfocholina é um fosfolipídio importante que pode ser encontrado nas membranas celulares. É formada por colina, um composto orgânico que contém nitrogênio, e ácido fosfórico.
Na biologia, a reação de transferência da colina para o grupo fosfato do fosfatidilcolina é chamada de "fosfoholinltransferase" ou "enzima de fosforilcolina". Este processo é crucial no metabolismo dos lípidos e na sinalização celular.
Além disso, a fosfocholina também pode ser encontrada como um neurotransmissor no cérebro, onde desempenha um papel importante na transmissão de sinais nervosos.
Em suma, a fosfocholina é uma molécula essencial para o funcionamento normal das células e do sistema nervoso central.
Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.
A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.
Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.
Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.
As reações antígeno-anticorpo são um tipo específico de resposta do sistema imune, na qual os anticorpos produzidos pelos linfócitos B se ligam a moléculas estrangeiras chamadas antígenos. Esse processo é crucial para a defesa do organismo contra infecções e outras formas de invasão estrangeira.
Quando um antígeno entra no corpo, ele pode ser reconhecido pelos linfócitos B como algo estranho e perigoso. Os linfócitos B então se diferenciam em células plasmáticas e começam a produzir anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos são proteínas complexas que podem se ligar ao antígeno de forma altamente específica, reconhecendo determinadas estruturas moleculares chamadas epítopos no antígeno.
A ligação do anticorpo ao antígeno pode desencadear uma variedade de efeitos imunológicos, dependendo do tipo de anticorpo e antígeno envolvidos. Por exemplo, a formação de complexos antígeno-anticorpo pode ativar o sistema complemento, levando à lise (destruição) do antígeno ou marcá-lo para ser removido por células fagocíticas. Além disso, os anticorpos podem neutralizar toxinas ou bloquear a capacidade de um patógeno de infectar células do hospedeiro.
Em resumo, as reações antígeno-anticorpo descrevem o processo pelo qual os anticorpos se ligam a antígenos específicos e desencadeiam uma resposta imune para neutralizar ou remover esses antígenos do corpo.
Imunoglobulina D (IgD) é um tipo de anticorpo que se encontras na classe de imunoglobulinas. É produzida pelos linfócitos B e tem um papel importante no sistema imunitário. A IgD está presente em pequenas quantidades no sangue humano e é principalmente encontrada na superfície das células B como um receptor de antígeno.
A função da IgD ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela desempenhe um papel em ativar as células B e iniciar uma resposta imune adaptativa quando ocorre a ligação com um antígeno específico. Além disso, a IgD pode também estar envolvida na regulação da ativação dos mastócitos e das respostas alérgicas.
A deficiência de IgD não é considerada uma condição clínica importante, pois os níveis normais de IgD variam amplamente e a sua função específica ainda não está totalmente elucidada. No entanto, alterações nos níveis de IgD podem ser um marcador para outras condições imunológicas subjacentes.
Imunoquímica é um ramo da ciência que se concentra no estudo das interações entre componentes químicos e sistemas imunológicos. Ela combina princípios da química e da imunologia para desenvolver, estudar e aplicar técnicas que permitem a detecção, quantificação e caracterização de substâncias biológicas específicas, como antígenos, antibióticos, drogas e hormônios. A imunoquímica desempenha um papel fundamental em vários campos, incluindo diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e desenvolvimento de fármacos.
Algumas técnicas comuns utilizadas em imunoquímica são:
1. ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay): é um método sensível e específico para detectar e quantificar proteínas, anticorpos ou outras moléculas presentes em amostras biológicas. Consiste em fixar o antígeno ou anticorpo à superfície de um poço, adicionar a amostra desconhecida e, posteriormente, um anticorpo ou antígeno marcado com uma enzima. A medição da atividade enzimática fornece informações sobre a concentração da molécula alvo.
2. Imunoprecipitação: é um método para isolar e purificar proteínas ou outras moléculas de interesse a partir de amostras complexas, como células ou fluidos biológicos. Consiste em adicionar anticorpos específicos à amostra, os quais se ligam à molécula alvo. Através da formação de complexos imunes, as moléculas alvo podem ser recuperadas e posteriormente analisadas por técnicas como electroforese em gel ou espectrometria de massa.
3. Inibição de hemaglutinação: é um método para quantificar anticorpos específicos presentes em soros ou outras amostras biológicas. Consiste em misturar a amostra com partículas virais ou bacterianas que possuam hemaglutininas (proteínas capazes de aglomerar células vermelhas do sangue). A presença de anticorpos específicos leva à inibição da hemaglutinação, o que pode ser detectado e quantificado por observação visual ou espectrofotometria.
4. Western blot: é um método para detectar e identificar proteínas presentes em amostras biológicas. Consiste em separar as proteínas por electroforese em gel, transferi-las para uma membrana e, posteriormente, incubá-las com anticorpos específicos marcados com enzimas ou fluorescência. A detecção da sinalização fornece informações sobre a presença e quantidade das proteínas de interesse.
5. Imunoensaio: é um método para detectar e quantificar moléculas específicas presentes em amostras biológicas, como anticorpos, hormônios ou drogas. Consiste em misturar a amostra com uma substância marcada (sonda) que se ligue especificamente à molécula alvo e em detectar a formação do complexo sonda-molécula alvo por meio de diferentes técnicas, como espectrofotometria, fluorimetria ou quimioluminescência.
6. Citometria de fluxo: é um método para analisar e classificar células presentes em amostras biológicas com base em suas características físicas e imunológicas. Consiste em passar as células por um feixe laser e detectar a fluorescência emitida pelos marcadores imunológicos (anticorpos conjugados a fluoróforos) ou outras moléculas de interesse presentes na superfície ou no interior das células.
7. Microscopia confocal: é um método para visualizar e analisar estruturas e processos celulares com resolução espacial e temporal elevadas. Consiste em utilizar um microscópio óptico equipado com uma fonte de luz laser e um sistema de detecção de fluorescência confocal, que permite a obtenção de imagens de alta qualidade de amostras biológicas marcadas com fluoróforos.
8. PCR em tempo real: é um método para detectar e quantificar DNA ou RNA específicos presentes em amostras biológicas. Consiste em amplificar o DNA ou o RNA alvo por meio de uma reação enzimática (PCR) que utiliza uma sonda marcada fluorescentemente, que se liga especificamente ao produto da amplificação e permite a detecção e quantificação do alvo em tempo real.
9. Sequenciamento de DNA: é um método para determinar a ordem dos nucleotídeos (A, T, C, G) presentes em uma molécula de DNA. Consiste em fragmentar o DNA em pequenos trechos, adicionar adaptadores às extremidades dos fragmentos, amplificá-los por PCR e sequenciá-los utilizando diferentes tecnologias (Sanger, Illumina, PacBio, etc.).
10. Bioinformática: é um campo interdisciplinar que utiliza técnicas de computação e estatística para analisar dados biológicos, como sequências de DNA, proteínas ou metabolitos. Consiste em desenvolver e aplicar algoritmos, modelos e ferramentas computacionais para interpretar e integrar diferentes tipos de dados biológicos e gerar conhecimento sobre os processos moleculares e celulares que regem a vida.
Plasmócitos são células blancas do sangue que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles se originam a partir de linfócitos B ativados e suas principais funções incluem a produção e secreção de anticorpos, também conhecidos como imunoglobulinas.
Após a exposição a um antígeno estrangeiro, os linfócitos B sofrem uma mudança clonal e se diferenciam em plasmócitos. Esses plasmócitos secretam grandes quantidades de anticorpos específicos para o antígeno que desencadeou a resposta imune.
Os plasmócitos são caracterizados por um citoplasma abundante e basofílico, com um núcleo redondo e eccêntrico, sem nucléolo aparente. Eles podem ser encontrados em tecidos linfoides, como medula óssea, baço e nódulos linfáticos, bem como em outros tecidos periféricos, dependendo da resposta imune em andamento.
Em resumo, plasmócitos são células do sistema imune que desempenham um papel crucial na produção e secreção de anticorpos, auxiliando no reconhecimento e destruição de patógenos estrangeiros.
A especificidade dos anticorpos é um conceito na imunologia que se refere à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico e distinto. Isso significa que um anticorpo específico só se vinculará e reconhecerá uma determinada estrutura molecular, ou epítopo, em um antígeno. Essa interação é altamente sélectiva e dependente da conformação, o que permite que o sistema imune identifique e distingua entre diferentes patógenos e substâncias estrangeiras.
Quando um anticorpo se une a um antígeno com especificidade, isso geralmente desencadeará uma resposta imune adaptativa, que pode incluir a ativação de células imunes e a destruição do patógeno ou substância estrangeira. A especificidade dos anticorpos é crucial para garantir que o sistema imune responda adequadamente às ameaças reais, enquanto minimiza as respostas imunes desnecessárias e prejudiciais aos autoantígenos do próprio corpo.
Em resumo, a especificidade dos anticorpos refere-se à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico com alta precisão e selectividade, desempenhando um papel fundamental na resposta imune adaptativa.
As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.
Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.
As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.
Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.
As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.
Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.
As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.
As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.
As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.
A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.
Imunodifusão é um método de laboratório utilizado para identificar e caracterizar antígenos ou anticorpos em uma amostra, aproveitando a reação de precipitação que ocorre quando essas moléculas se encontram em certas condições. O processo geralmente envolve a colocação de uma amostra líquida contendo um antígeno ou anticorpo em uma placa ou tubo de vidro contendo um gel aquoso que contenha o outro componente (anticorpo ou antígeno, respectivamente).
Através da difusão lenta dos componentes no gel, eles se encontram e formam uma linha de precipitação na região em que a concentração deles é suficiente para a formação do complexo imune. A posição e a aparência dessa linha podem fornecer informações sobre a natureza e as propriedades dos antígenos ou anticorpos presentes na amostra, como sua identidade, concentração e características químicas.
Existem diferentes técnicas de imunodifusão, incluindo a imunodifusão simples (também conhecida como difusão radial única) e a imunodifusão dupla em camada gelificada (também chamada de método de Ouchterlony). Essas técnicas são amplamente utilizadas em diagnóstico laboratorial, pesquisa e controle de qualidade em indústrias que trabalham com biológicos.
Beta-globulinas são uma classe de proteínas presentes no soro sanguíneo, que são produzidas principalmente pelo fígado. Elas são um componente da fração beta das proteínas plasmáticas, conforme identificadas por sua velocidade de migração durante a eletrroforese em gel de poliacrilamida (um método comumente usado para separar e analisar as diferentes classes de proteínas no sangue).
Existem dois tipos principais de beta-globulinas: beta-1 e beta-2. Cada um deles é composto por várias subclasses de proteínas, incluindo a transferrina (uma proteína que transporta ferro), o complemento (um sistema complexo envolvido em respostas imunes), e as immunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos).
Alterações no nível ou na composição das beta-globulinas podem ser indicativos de várias condições clínicas, incluindo doenças hepáticas, inflamação crônica, distúrbios imunológicos e outras condições. Portanto, o exame dos níveis de beta-globulinas pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de várias doenças.
Frutanos são oligossacarídeos constituídos por moléculas de fructose ligadas em cadeias curtas ou longas. Eles pertencem à classe mais ampla dos carboidratos fermentáveis não digestíveis (NDCs) e são encontrados naturalmente em vários alimentos, como frutas, vegetais, cereais e raízes tuberosas.
Existem três tipos principais de frutanos: inulina, oligofructose e frutooligossacarídeos (FOS). A inulina é uma cadeia longa de fructose com um resíduo terminal de glicose, enquanto a oligofructose e os FOS são cadeias mais curtas.
Devido à sua estrutura química, os frutanos não podem ser digeridos ou absorvidos no intestino delgado por enzimas humanas, mas servem como alimento para as bactérias beneficantes que residem no intestino grosso. A fermentação dos frutanos pelas bactérias pode resultar em vários efeitos fisiológicos benéficos, incluindo a melhora da saúde do trato digestivo, o aumento da absorção de minerais e a redução do risco de doenças crônicas.
Em resumo, frutanos são carboidratos fermentáveis não digestíveis que podem promover a saúde intestinal e oferecer outros benefícios para a saúde.
A eletroforese de proteínas sanguíneas é um método de laboratório utilizado para separar, identificar e quantificar diferentes tipos de proteínas no sangue humano. Neste processo, uma amostra de soro ou plasma sanguíneo é colocada em um gel especial ou meio de suporte, como o ágarose ou o gel de poliacrilamida. Uma corrente elétrica é então aplicada ao sistema, fazendo com que as proteínas se movam através do gel devido às suas propriedades de carga elétrica e tamanho molecular.
As proteínas possuem cargas elétricas positivas ou negativas dependendo do pH do ambiente. No caso da eletroforese, as proteínas em solução são submetidas a um campo elétrico, onde as proteínas com carga negativa migram para o ânodo (polo positivo) e as proteínas com carga positiva migram para o catodo (polo negativo). A velocidade de migração das proteínas depende da sua carga líquida, tamanho molecular, forma e do campo elétrico aplicado.
O gel é então teñido com um corante específico para proteínas, permitindo assim a visualização das bandas de proteínas separadas. Cada banda corresponde a um tipo específico de proteína no sangue, e o padrão geral de bandas pode ser comparado a padrões conhecidos para identificar e quantificar as diferentes proteínas presentes na amostra.
Este método é amplamente utilizado em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e análises forenses para detectar e avaliar variações nas concentrações de proteínas sanguíneas associadas a diversas condições patológicas, como doenças hepáticas, renais, inflamatórias e neoplásicas.
Epitopes são regiões específicas da superfície de antígenos (substâncias estrangeiras como proteínas, polissacarídeos ou peptídeos) que são reconhecidas e se ligam a anticorpos ou receptores de linfócitos T. Eles podem consistir em apenas alguns aminoácidos em uma proteína ou um carboidrato específico em um polissacarídeo. A interação entre epitopes e anticorpos ou receptores de linfócitos T desencadeia respostas imunes do organismo, como a produção de anticorpos ou a ativação de células T citotóxicas, que ajudam a neutralizar ou destruir o agente estrangeiro. A identificação e caracterização dos epitopes são importantes na pesquisa e desenvolvimento de vacinas, diagnósticos e terapias imunológicas.
Los dextranos son polímeros de azúcar (polisacáridos) formados por la unión de moléculas de D-glucosa en una forma alfa-1,6-glucosídica con ramificaciones alfa-1,3. Se producen naturalmente por la acción de bacterias, como Leuconostoc mesenteroides y Streptococcus mutans, sobre los azúcares presentes en los alimentos.
En medicina, los dextranos se utilizan comúnmente como agentes extendidores del volumen sanguíneo en situaciones clínicas que requieren expandir rápidamente el volumen intravascular, como en la hemorragia aguda o durante y después de procedimientos quirúrgicos importantes. Los dextranos también se han utilizado en terapias de sustitución renal y diálisis, así como en dispositivos médicos, como membranas de ósmosis inversa y cromatografía de intercambio iónico.
Existen diferentes tipos de dextranos con diferentes pesos moleculares y grados de ramificación, lo que afecta sus propiedades fisicoquímicas y farmacológicas. Los efectos secundarios asociados con la administración de dextranos incluyen reacciones alérgicas, edema, hipotensión e inmunosupresión. Por lo tanto, se requieren precauciones y monitoreo cuidadosos durante su uso clínico.
A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.
Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.
A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.
A Doença das Cadeias Pesadas (DCP) é um tipo raro de transtorno sanguíneo que afeta a produção de anticorpos no organismo. Ela ocorre devido à acumulação anormal de cadeias pesadas de imunoglobulinas, proteínas presentes em nossos sistemas imunitários, nas plasmáticas ou células produtoras de anticorpos.
Existem quatro tipos principais de DCP: a DCP de Waldeström (WM), a DCP do mieloma múltiplo (MM), a macroglobulinémia de Waldenström e o amiloidose sistêmica. Cada tipo tem suas próprias características clínicas e padrões de progressão, mas geralmente os sintomas incluem:
- Fadiga e fraqueza
- Perda de peso involuntária
- Suores noturnos
- Dor óssea
- Infeções recorrentes
- Anemia (baixa contagem de glóbulos vermelhos)
- Trombocitopenia (baixa contagem de plaquetas)
- Neuropatia periférica (dano aos nervos que causam formigamento, dormência ou dor nos braços e pernas)
O diagnóstico da DCP geralmente requer exames laboratoriais específicos, como análises de urina e sangue, biópsias ósseas ou de médula óssea, e outros procedimentos de imagem. O tratamento depende do tipo e gravidade da doença e pode incluir quimioterapia, terapia dirigida, radioterapia ou transplante de medula óssea.
Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.
As cadeias lambda de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves lambda) são tipos específicos de proteínas presentes nas imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. As imunoglobulinas são moléculas importantes do sistema imune que ajudam a identificar e neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.
Existem duas principais classes de cadeias leves em imunoglobulinas: lambda (λ) e kappa (κ). As cadeias lambda são codificadas por genes localizados no cromossomo 22, enquanto as cadeias kappa são codificadas por genes localizados no cromossomo 2. Cada imunoglobulina geralmente contém apenas um tipo de cadeia leve, seja lambda ou kappa, mas raramente pode conter ambas.
As cadeias lambda desempenham um papel importante na especificidade da ligação do anticorpo ao seu antígeno correspondente. Elas são compostas por uma região variável (V) e uma região constante (C), que são unidas por uma região juncional (J). A região variável é responsável pela ligação específica do anticorpo ao antígeno, enquanto a região constante é responsável pela ativação da resposta imune.
A anormalidade na produção ou no número de cadeias lambda pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças autoimunes, distúrbios linfoproliferativos e neoplasias malignas, como o mieloma múltiplo. Portanto, a avaliação das cadeias lambda pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.
Boronic acids are a class of organic compounds that contain the functional group B(OH)₂. These acids are widely used in organic synthesis, medicinal chemistry, and materials science due to their ability to form stable complexes with various organic and inorganic compounds. In medicine, boronic acids have been explored for their potential as enzyme inhibitors, antiviral agents, and anti-cancer drugs.
The general structure of a boronic acid is R-B(OH)₂, where R represents an organic group such as an alkyl or aryl group. Boronic acids can be prepared by various methods, including the reaction of organolithium or Grignard reagents with boron trifluoride, followed by hydrolysis.
Boronic acids are weak acids, with a pKa value around 9, and they exist in equilibrium between their conjugate base, the boronate ion (R-B(OH)⁻), and water. The boronate ion can form stable complexes with diols, such as sugars, through a process known as boronic ester formation. This property has been exploited in the development of boronic acid-based sensors for glucose detection.
In summary, boronic acids are organic compounds that contain the functional group B(OH)₂ and can form stable complexes with various organic and inorganic compounds. They have potential applications in medicinal chemistry, materials science, and sensor technology.
Dinitrophenols (DNPs) são compostos químicos orgânicos que contêm dois grupos funcionais nitro (-NO2) unidos a um anel benzeno. Eles têm sido usados em diversas aplicações industriais, como pesticidas, solventes e intermediários na produção de outros compostos químicos.
No entanto, DNPs também tiveram uso como agentes de perda de peso devido ao seu efeito termogênico, que aumenta a taxa metabólica basal e consequentemente a gastação de energia em repouso. No entanto, esse uso é extremamente perigoso e está associado a sérios riscos para a saúde, incluindo hipertermia, taquicardia, náuseas, vômitos, sudorese excessiva, arritmias cardíacas e, em casos graves, morte.
Portanto, o uso de DNPs para perda de peso é ilegal em muitos países, incluindo os Estados Unidos, e sua venda e distribuição são rigorosamente regulamentadas devido aos seus riscos para a saúde.
Na medicina e pesquisa oncológica, "neoplasias experimentais" referem-se a modelos de crescimento celular anormal ou tumores criados em laboratório, geralmente em animais de experimentação ou em culturas de células em placa. Esses modelos são usados para estudar os processos biológicos e moleculares subjacentes ao desenvolvimento, progressão e disseminação de doenças cancerígenas, assim como para testar novas estratégias terapêuticas e identificar fatores de risco.
Existem diferentes tipos de neoplasias experimentais, dependendo do tipo de tecido ou célula utilizada no modelo:
1. Carcinogênese induzida em animais: Consiste em administrar agentes químicos carcinogênicos a animais (como ratos ou camundongos) para induzir o crescimento de tumores em diferentes órgãos. Essa abordagem permite estudar os efeitos dos carcinógenos no desenvolvimento do câncer e testar possíveis intervenções terapêuticas.
2. Transplante de células tumorais: Neste método, células cancerosas são transplantadas em animais imunodeficientes (como ratos nu ou SCID) para observar o crescimento e a disseminação dos tumores. Isso é útil para estudar a biologia do câncer e testar novas terapias anticancerígenas em condições controladas.
3. Linhagens celulares cancerosas: As células cancerosas são isoladas de tumores humanos ou animais e cultivadas em placa para formar linhagens celulares. Essas células podem ser manipuladas geneticamente e utilizadas em estudos in vitro para investigar os mecanismos moleculares do câncer e testar drogas anticancerígenas.
4. Xenoinjetação: Neste método, células cancerosas ou tecidos tumorais são injetados em animais imunodeficientes (geralmente ratos) para formarem tumores híbridos humanos-animais. Isso permite estudar a interação entre as células tumorais e o microambiente tumoral, bem como testar novas terapias anticancerígenas em condições mais próximas do câncer humano.
5. Modelos de gêneses: Através da manipulação genética em animais (geralmente ratos), é possível criar modelos de câncer que imitam as alterações genéticas observadas no câncer humano. Esses modelos permitem estudar a progressão do câncer e testar terapias anticancerígenas em condições mais próximas do câncer humano.
Os diferentes modelos de câncer têm vantagens e desvantagens e são selecionados com base no objetivo da pesquisa. A combinação de diferentes modelos pode fornecer informações complementares sobre a biologia do câncer e o desenvolvimento de novas terapias anticancerígenas.
Sim, posso fornecer uma definição médica para pirazinas. As pirazinas são compostos heterocíclicos aromáticos que contêm um anel de seis membros formado por dois átomos de nitrogênio e quatro átomos de carbono. Eles têm fórmula molecular C4H4N2.
Embora as pirazinas não tenham um papel direto na medicina ou fisiologia humana, elas são importantes no campo da química médica e farmacêutica, pois muitos fármacos e compostos biologicamente ativos contêm anéis de pirazina. Além disso, as pirazinas podem ser encontradas em alguns alimentos e fragrâncias naturais.
Em suma, as pirazinas são um tipo específico de composto químico com uma estrutura de anel definida, que pode ocorrer naturalmente ou ser sintetizada em laboratório, e podem desempenhar um papel na formulação de medicamentos e outros produtos relacionados à saúde humana.
Macroglobulinas são proteínas grandes que pertencem à classe das imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. Elas são produzidas pelos sistemas imunitários em resposta a estímulos antigênicos. A macroglobulinemia é uma condição médica em que há um nível elevado de macróglobulinas no sangue. A forma mais comum de macroglobulinemia é a macroglobulinemia de Waldenström, um tipo raro de câncer dos glóbulos brancos chamados linfócitos B. Essas macroglobulinas anormais podem acumular-se e causar diversos sintomas, como coagulação sanguínea anormal, sangramento, problemas na visão e neurológicos.
Em termos anatômicos, uma colina é uma elevação natural do terreno menor que um monte. No entanto, o termo "colina" também é usado em contextos médicos para se referir a uma parte específica de alguns órgãos do corpo.
Em particular, a coluna é uma estrutura do olho que se encontra no canto interno do olho, entre a pálpebra superior e o globo ocular. A colina é formada por um pequeno tecido adiposo (gorduroso) e é coberta por conjuntiva. Ela desempenha um papel importante na proteção do olho e no movimento dos cílios.
Em resumo, a definição médica de "colina" pode se referir tanto a uma estrutura anatômica natural do terreno como a uma pequena elevação de tecido adiposo no olho.
Genaética Médica é um ramo da medicina e da biologia que se ocupa do estudo dos padrões de herança das características e doenças humanas, bem como de suas aplicações na prevenção, diagnóstico e tratamento clínico. A genética médica examina as bases moleculares da variação genética humana e sua contribuição para a saúde e doença, incluindo a identificação de genes associados à susceptibilidade ou resistência a doenças, a análise dos mecanismos genéticos envolvidos no desenvolvimento e progressão das doenças, e o uso de informação genética para personalizar o tratamento médico. Além disso, os especialistas em genética médica fornecem assessoria e orientação a indivíduos e famílias com histórico de doenças genéticas, incluindo o diagnóstico e gerenciamento de condições genéticas, conselho genético pré-natal e preimplantação, e testes genéticos para detectar mutações associadas a doenças hereditárias ou adquiridas.
La talidomida é un fármaco que se utilizou originalmente como sedante e antiemético no final dos anos 50 e principios dos 60. Posteriormente, se descubrió que causaba graves malformaciones congénitas, especialmente defectos en los miembros, en los fetos de mujeres embarazadas que tomaban el medicamento durante las primeras fases del embarazo.
La talidomida es un teratogénico, un agente que puede causar defectos de nacimiento graves cuando se toma durante el embarazo. Su uso como sedante y antiemético fue descontinuado en la mayoría de los países después de que se descubrió su teratogenicidad.
Actualmente, la talidomida se utiliza en el tratamiento de ciertas afecciones médicas graves, como el mieloma múltiple y la lepra, pero solo bajo estrictas precauciones y regulaciones debido a su potencial teratogénico. Las mujeres embarazadas o que puedan quedar embarazadas no deben usar talidomida, y los hombres que toman talidomida deben usar métodos anticonceptivos para evitar la exposición del feto al medicamento en caso de concepción.
Anticorpos anti-idiotipicos são um tipo específico de anticorpos que se ligam aos paratopos (regiões variáveis) dos anticorpos produzidos em resposta a um antígeno estrangeiro. Eles são capazes de reconhecer e se ligar a essas regiões variáveis porque suas próprias regiões variáveis têm uma semelhança estrutural com os paratopos do anticorpo original.
A produção desses anticorpos anti-idiotipicos é parte da resposta imune adaptativa e desempenha um papel importante na regulação da resposta imune. Eles podem both neutralizar a atividade de anticorpos anteriores ou, ao contrário, estimular a produção de mais anticorpos do tipo original, dependendo da sua estrutura e função.
Em alguns casos, os anticorpos anti-idiotipicos podem ser usados em terapêutica, como imunoglobulinas específicas para tratar doenças autoimunes ou alérgicas. No entanto, o uso desses anticorpos ainda é um campo de pesquisa ativo e há muito a ser aprendido sobre sua eficácia e segurança em diferentes contextos clínicos.
Galactans são polissacarídeos (compridos compridos de açúcares) compostos predominantemente por unidades de glicose ligadas através de ligações β(1→4). Eles são encontrados em várias plantas, incluindo sementes de feijão e raízes de regaliz. Além disso, galactans também são um componente importante da parede celular de algumas algas marinhas.
Esses polissacarídeos desempenham várias funções importantes em plantas, como armazenamento de energia e estruturação das células vegetais. Além disso, galactans também têm propriedades úteis para a indústria alimentícia, como aumentar a viscosidade e melhorar a textura dos alimentos.
Em humanos, galactans podem ser encontrados em alguns alimentos e podem ser fermentados no intestino grosso por bactérias beneficantes, produzindo gases e ácidos graxos de cadeia curta que podem ter efeitos benéficos sobre a saúde do intestino. No entanto, em alguns indivíduos, galactans podem causar sintomas desconfortáveis, como flatulência e diarréia, especialmente em pessoas com deficiências no sistema digestivo ou intolerância a certos carboidratos.
Em medicina, reações cruzadas referem-se a uma resposta adversa que ocorre quando um indivíduo é exposto a um agente (por exemplo, um fármaco, alérgeno ou antígeno) e sua resposta imune também é desencadeada por outros agentes semelhantes em estrutura ou composição química. Isto ocorre porque os sistemas imunológicos dos indivíduos não conseguem distinguir entre esses agentes e produzem respostas imunes inapropriadas e exageradas.
As reações cruzadas são particularmente relevantes no contexto de alergias, onde a exposição a um alérgeno específico pode desencadear sintomas alérgicos em resposta a outros alérgenos semelhantes. Por exemplo, uma pessoa alérgica a determinado tipo de pólen pode experimentar sintomas alérgicos ao ser exposta a um tipo diferente de pólen com uma estrutura similar.
As reações cruzadas também podem ocorrer em relação a certos medicamentos, especialmente antibióticos e analgésicos. Nesses casos, a exposição a um fármaco pode desencadear uma reação alérgica a outros fármacos com estruturas químicas semelhantes.
Em resumo, as reações cruzadas são uma resposta imune inadequada e exagerada que ocorre quando um indivíduo é exposto a agentes semelhantes em estrutura ou composição química, levando a sintomas adversos e desconfortáveis.
Em medicina, o termo "soros imunes" refere-se a indivíduos que desenvolveram imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente após ter sofrido de uma infecção prévia ou por meio de vacinação. Nestes indivíduos, o sistema imune é capaz de reconhecer e destruir agentes infecciosos específicos, fornecendo proteção contra a doença subsequente causada pelo mesmo patógeno.
A palavra "soros" deriva do grego antigo "sýros", que significa "pomo de fermentação" ou "líquido amarelo". Neste contexto, o termo "soros imunes" é um pouco enganoso, uma vez que não se refere a um líquido amarelo específico relacionado à imunidade. Em vez disso, o termo tem sido historicamente utilizado para descrever populações de pessoas que tiveram exposição significativa a determinada doença e desenvolveram imunidade como resultado.
Um exemplo clássico de soros imunes é a população adulta em países onde a varicela (catapora) é endémica. A maioria dos adultos nessas regiões teve exposição à varicela durante a infância e desenvolveu imunidade natural contra a doença. Assim, esses indivíduos são considerados soros imunes à varicela e geralmente não desenvolverão a forma grave da doença se expostos ao vírus novamente.
Em resumo, "soros imunes" é um termo médico que descreve pessoas com imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente devido à exposição prévia ou vacinação.
O complexo antígeno-anticorpo é um termo usado em medicina e biologia para se referir à ligação específica entre um antígeno (substância estrangeira que induz uma resposta imune) e um anticorpo (proteínas produzidas pelos sistemas imunológico em resposta a um antígeno). Quando um antígeno entra no corpo, as células do sistema imune produzem anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos se ligam aos epítopos (regiões reconhecíveis) no antígeno, formando um complexo antígeno-anticorpo. Esse complexo desempenha um papel importante na resposta imune do corpo à substância estrangeira.
Antígenos são substâncias estrangeiras, geralmente proteínas ou carboidratos, que podem ser encontradas em superfícies de células ou em partículas extracelulares, como bactérias, vírus, fungos e parasitas. Eles desencadeiam uma resposta imune específica quando reconhecidos pelo sistema imunológico do hospedeiro.
Existem diferentes tipos de antígenos, incluindo:
1. Antígenos próprios (autoantígenos): substâncias presentes no corpo que normalmente não desencadeiam uma resposta imune, mas podem causar doenças autoimunes quando o sistema imunológico as reconhece erroneamente como estrangeiras.
2. Antígenos alérgenos: substâncias que causam reações alérgicas quando inaladas, ingeridas ou entrarem em contato com a pele.
3. Antígenos tumorais: proteínas expressas exclusivamente por células tumorais e podem ser usadas como alvos para terapias imunológicas contra o câncer.
4. Antígenos virais e bacterianos: proteínas presentes em microorganismos que induzem a produção de anticorpos e células T específicas, auxiliando no reconhecimento e destruição dos patógenos invasores.
Quando o sistema imunológico é exposto a um antígeno, ele responde produzindo linfócitos B e T especializados que reconhecem especificamente essa substância estrangeira. Essas células imunes são responsáveis pela destruição do patógeno ou célula infectada, além de gerar memória imune para proteger o indivíduo contra futuras exposições ao mesmo antígeno.
Os Camundongos Endogâmicos BALB/c, também conhecidos como ratos BALB/c, são uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A palavra "endogâmico" refere-se ao fato de que esses ratos são geneticamente uniformes porque foram gerados por reprodução entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um pool genético homogêneo.
A linhagem BALB/c é uma das mais antigas e amplamente utilizadas no mundo da pesquisa biomédica. Eles são conhecidos por sua susceptibilidade a certos tipos de câncer e doenças autoimunes, o que os torna úteis em estudos sobre essas condições.
Além disso, os camundongos BALB/c têm um sistema imunológico bem caracterizado, o que os torna uma escolha popular para pesquisas relacionadas à imunologia e ao desenvolvimento de vacinas. Eles também são frequentemente usados em estudos de comportamento, farmacologia e toxicologia.
Em resumo, a definição médica de "Camundongos Endogâmicos BALB C" refere-se a uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório com um pool genético homogêneo, que são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas devido à sua susceptibilidade a certas doenças e ao seu sistema imunológico bem caracterizado.
Ultracentrifugação é um método de separação e análise utilizado em bioquímica e química que consiste em aplicar forças centrífugas extremamente altas em amostras, permitindo a separação de partículas ou moléculas com base em suas diferenças de massa, tamanho, forma e densidade. A ultracentrifugação é frequentemente usada para purificar e caracterizar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (DNA e RNA) e lipoproteínas.
Existem dois principais tipos de ultracentrifugação: a ultracentrifugação analítica e a ultracentrifugação preparativa. A ultracentrifugação analítica é usada para medir as propriedades físicas das partículas, como o tamanho molecular, forma, peso molecular, distribuição de tamanho e associação/dissociação de subunidades. A ultracentrifugação preparativa, por outro lado, é usada para separar e purificar diferentes frações de uma amostra, geralmente com o objetivo de obter uma amostra homogênea ou purificar proteínas ou outras macromoléculas.
A ultracentrifugação utiliza centrífugas especiais, denominadas ultracentrífugas, que podem gerar forças centrífugas de até vários milhões de vezes a força da gravidade (g). As amostras são colocadas em tubos especialmente projetados e centrifugadas em alta velocidade. A força centrífuga resultante faz com que as partículas mais densas e/ou maiores se movam para a parte externa do tubo, enquanto as partículas menos densas e/ou menores ficam mais próximas do eixo de rotação. A separação das diferentes frações pode ser monitorada ao longo do tempo, permitindo a coleta de amostras individuais para análise adicional ou purificação posterior.
Existem vários métodos e técnicas diferentes usados em ultracentrifugação, dependendo dos objetivos da pesquisa e do tipo de amostra a ser analisada. Alguns dos métodos mais comuns incluem a sedimentação analítica, a sedimentação diferencial, a equilíbrio de sacarose e a ultracentrifugação zonal. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens e pode ser usado em diferentes situações para obter informações específicas sobre as propriedades das macromoléculas ou partículas presentes na amostra.
Paraproteinemias é um termo usado em medicina e bioquímica clínicas para descrever a presença anormalmente elevada de paraproteínas no sangue. As paraproteínas são proteínas anormais produzidas por células plasmáticas malignas ou benignas, geralmente em resposta a estímulos antigénicos anormais ou ausentes. Em condições normais, as células plasmáticas produzem imunoglobulinas (também conhecidas como anticorpos) que desempenham um papel crucial no sistema imunitário, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras formas de danos teciduais.
No entanto, em indivíduos com paraproteinemias, as células plasmáticas podem multiplicar-se e produzir níveis excessivos de determinadas imunoglobulinas monoclonais, chamadas paraproteínas ou M-proteínas. Estas proteínas podem acumular-se no sangue, urina e outros tecidos, levando a uma variedade de sintomas e complicações clínicas, dependendo do tipo e grau de produção de paraproteínas.
As paraproteinemias são frequentemente associadas a condições hematológicas malignas, como o mieloma múltiplo, macroglobulinémia de Waldenström e gamopatias monoclonais de células B, mas também podem ser observadas em doenças benignas, como a gamopatia monoclonal de significado indeterminado (MGUS). O diagnóstico e o tratamento das paraproteinemias geralmente dependem da identificação e do manejo adequados da condição subjacente.
Melfalan é um agente alquilante, um tipo de quimioterápico, utilizado no tratamento de vários tipos de câncer, incluindo o mieloma múltiplo e alguns tipos de cânceres ginecológicos. Ele funciona interrompendo a replicação do DNA das células cancerosas, levando à sua morte. Melfalan está disponível em forma de comprimidos para administração oral ou pode ser administrado por via intravenosa em ambiente hospitalar.
Como qualquer outro medicamento quimioterápico, melfalan também pode causar efeitos colaterais significativos, como náuseas, vômitos, diarréia, perda de cabelo, aumento do risco de infecções e hemorragias, entre outros. A dose e a frequência da administração são geralmente personalizadas de acordo com as condições clínicas do paciente, seu tipo e estágio do câncer, e outros fatores relevantes. É importante que o medicamento seja administrado sob a supervisão cuidadosa de um especialista em oncologia.
Eletroforese é um método de separação e análise de macromoléculas carregadas, como proteínas, DNA ou RNA, com base em suas diferenças de mobilidade iônica em um campo elétrico. O princípio básico da eletroforese é que as moléculas carregadas migram sob a influência de um campo elétrico, movendo-se em direção ao êlectrodo oposto ao seu próprio carregamento. A velocidade de migração dessas moléculas depende da sua carga líquida, tamanho, forma e das condições do meio em que estão inseridas, como pH e força iônica do buffer.
Existem diferentes tipos de eletroforese, incluindo a eletroforese em gel, onde as amostras são separadas em um suporte de gel (geralmente de agarose ou poliacrilamida), e a eletroforese capilar, na qual as amostras são injetadas em pequenos tubos capilares cheios de líquido tamponado. Ambos os métodos permitem a separação e visualização de moléculas carregadas com alta resolução, tornando-se uma ferramenta essencial em diversas áreas da biologia molecular, genética e bioquímica.
Ligação da Wikipedia em inglês para Fucose:
Fucose é um monossacarídeo (açúcar simples) de seis carbonos que pertence ao grupo dos denominados desoxiaçúcares, uma vez que o carbono 6 não apresenta um grupo hidroxila (-OH). A estrutura química da fucose é a de uma aldopentose (pentosa com grupo aldeído) e é a forma L da fucose que ocorre na natureza.
A fucose está presente em diversas glicoproteínas e glicolipídios, sendo um componente importante dos antígenos de Lewis e do antígeno ABO. É também encontrada como parte da estrutura dos oligossacarídeos ligados às proteínas (OLP) e é frequentemente encontrada em posições terminais de cadeias laterais de OLP, onde pode estar envolvida em interações com outras moléculas.
A fucose desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, incluindo a interação entre células e proteínas, a adesão celular, a inflamação e o desenvolvimento embrionário. Além disso, a fucosilação de proteínas tem sido associada à resistência a certos tipos de terapia oncológica, tornando-se um alvo potencial para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.
Anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imune em resposta à presença de substâncias estrangeiras, chamadas antígenos. Esses antígenos podem ser vírus, bactérias, fungos, parasitas ou outras partículas estranhas, incluindo toxinas e substâncias nocivas. Os anticorpos se ligam especificamente a esses antígenos, neutralizando-os ou marcando-os para serem destruídos por outras células do sistema imune.
Existem diferentes tipos de anticorpos, cada um com uma função específica no organismo. Os principais tipos são:
1. IgG: São os anticorpos mais abundantes no sangue e fluido corporal. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções bacterianas e virais, além de neutralizar toxinas e atuar no processo de fagocitose (ingestão e destruição de partículas estrangeiras por células imunes).
2. IgM: São os primeiros anticorpos a serem produzidos em resposta a uma infecção. Eles são grandes e hexaméricos, o que significa que se ligam a múltiplos antígenos ao mesmo tempo, promovendo a ativação do sistema imune e a destruição dos patógenos.
3. IgA: Esses anticorpos são encontrados principalmente nas membranas mucosas, como nos pulmões, intestinos e glândulas lacrimais. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, além de neutralizar toxinas e outros antígenos que entram em contato com as mucosas.
4. IgE: São anticorpos associados às reações alérgicas e à defesa contra parasitas. Eles se ligam a mastócitos e basófilos, células do sistema imune que liberam histaminas e outros mediadores inflamatórios em resposta a estímulos antigênicos, causando sintomas alérgicos como prurido, lacrimejamento e congestão nasal.
Em resumo, os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa contra infecções e outros agentes estranhos. Eles se ligam a antígenos específicos e promovem a ativação do sistema imune, a fagocitose e a destruição dos patógenos. Cada tipo de anticorpo tem suas próprias características e funções, mas todos eles trabalham em conjunto para manter a integridade do organismo e protegê-lo contra doenças.
Carboidratos, também conhecidos como sacáros, são um tipo de macronutriente presente em diversos alimentos, especialmente aqueles de origem vegetal. Eles desempenham um papel fundamental na produção de energia no organismo, sendo geralmente a fonte de energia preferencial das células.
A definição médica de carboidratos é a seguinte: compostos orgânicos formados por carbono, hidrogênio e oxigênio, cuja relação entre o número de átomos de hidrogênio e oxigênio é sempre 2:1, ou seja, duas moléculas de hidrogênio para cada molécula de oxigênio. Esses compostos são geralmente classificados em monossacarídeos (açúcares simples), oligossacarídeos (açúcares complexos com baixo peso molecular) e polissacarídeos (açúcares complexos com alto peso molecular).
Monossacarídeos, como a glicose e a fructose, são os açúcares simples que o organismo pode absorver e utilizar diretamente para produzir energia. Oligossacarídeos, como a sacarose e a maltosa, são formados pela união de duas ou mais moléculas de monossacarídeos e também podem ser facilmente digeridos e absorvidos.
Polissacarídeos, como amido e celulose, são formados por centenas ou milhares de moléculas de monossacarídeos unidas em longas cadeias. Eles geralmente precisam ser quebrados down em moléculas menores antes de serem absorvidos e utilizados como fonte de energia. Alguns polissacarídeos, como a celulose, não podem ser digeridos pelo organismo humano e servem principalmente como fonte de fibra alimentar.
Em geral, os carboidratos são uma importante fonte de energia para o organismo humano. Eles são necessários para manter a saúde do cérebro, dos músculos e dos órgãos internos. No entanto, é importante consumir uma variedade de carboidratos, incluindo fontes ricas em fibra e baixas em açúcares agregados, para manter uma dieta equilibrada e saudável.
Sim, posso fornecer uma definição médica de farmacologia. Farmacologia é o estudo das interações entre drogas químicas e sistemas biológicos, particularmente como eles se relacionam com a prevenção, diagnóstico e tratamento de doenças. Isso inclui o estudo da absorção, distribuição, metabolismo e excreção das drogas, bem como seus mecanismos de ação e efeitos fisiológicos e comportamentais. A farmacologia também abrange o desenvolvimento e teste de novas drogas, assim como a avaliação de seu potencial para toxicidade e segurança. Em resumo, a farmacologia é um campo interdisciplinar que combina conhecimentos de química, biologia, fisiologia e medicina para entender e aproveitar as ações das drogas sobre os organismos vivos.
Os Receptores Fc são proteínas encontradas na superfície de células do sistema imune, como neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles se ligam à região Fc (fragmento cristalizável) de anticorpos específicos, que são ativados em resposta a patógenos ou outras substâncias estranhas no corpo. A ligação dos receptores Fc aos anticorpos ativa uma série de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos e liberação de moléculas pro-inflamatórias. Existem diferentes tipos de receptores Fc que se ligam a diferentes classes de anticorpos (IgA, IgE, IgG e IgM), e cada um desencadeia respostas imunes específicas.
Nitrobenzenos são compostos orgânicos que consistem em um anel benzênico com um grupo nitro (-NO2) ligado a ele. Eles são frequentemente usados como intermediários na síntese de outros compostos orgânicos e têm propriedades úteis, como ser explosivos e servirem como solventes. Existem três isômeros de nitrobenzeno, dependendo da posição do grupo nitro no anel benzênico: nitrobenzeno (grupo nitro na posição orto), dinitrobенzeno (dois grupos nitro) e trinitrobenzeno (três grupos nitro). É importante manusear nitrobenzenos com cuidado, devido ao seu potencial para causar danos à saúde e explosões.
Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.
A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.
Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.
Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.
'Manipulação' é um termo médico que se refere à aplicação de pressão ou movimento específico sobre as articulações, tecidos moles ou outras estruturas do corpo humano, com a intenção de aliviar a dor, reduzir a tensão muscular, promover a cura ou melhorar a amplitude de movimento. A manipulação pode ser realizada por profissionais de saúde treinados, como fisioterapeutas, quiropraticos e massoterapeutas. Existem diferentes técnicas de manipulação, dependendo da área do corpo a ser tratada e da condição específica do paciente.
Em alguns casos, a manipulação pode envolver o ajuste rápido e forçado de uma articulação, conhecido como manipulação whoi-crack, que pode resultar em um som popping ou cracking. Isso ocorre quando as gases presentes nas cavidades sinoviais das articulações são rapidamente liberadas, criando um ruído característico. No entanto, nem todas as formas de manipulação envolvem esse tipo de ajuste rápido e forçado.
A eficácia da manipulação como tratamento para diversas condições ainda é objeto de debate na comunidade médica. Embora muitos estudos tenham demonstrado seus benefícios em termos de alívio da dor e melhora da função, outros pesquisas têm apontado falta de evidências sólidas para suportar seu uso em determinadas situações. Portanto, é importante que a manipulação seja realizada por profissionais qualificados e que os pacientes estejam cientes dos potenciais riscos e benefícios associados a esse tipo de tratamento.
Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.
No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.
Os Camundongos Endogâmicos A, também conhecidos como "A/J mice", são uma linhagem genética intra-criada de camundongos de laboratório. Eles foram desenvolvidos por repetidas gerações de cruzamentos entre parentes próximos, o que resultou em um pool gênico altamente consanguíneo e uniforme.
Esta linhagem é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas devido à sua genética relativamente simples e bem caracterizada. No entanto, a endogamia também os torna suscetíveis a uma série de doenças específicas, incluindo certos tipos de câncer e problemas imunológicos.
Os Camundongos Endogâmicos A são conhecidos por sua resposta inflamatória aguda e forte, o que os torna úteis em estudos sobre infecções e doenças autoimunes. Além disso, eles apresentam determinadas características físicas distintas, como pelagem preta e curta, olhos verdes e um peso médio de aproximadamente 20 gramas.
Os Testes de Inibição da Hemaglutinação (TIH) são um tipo de exame sorológico utilizado para detectar e medir a quantidade de anticorpos presentes no sangue de um indivíduo, geralmente em resposta a uma infecção ou imunização prévia por um agente infeccioso específico, como vírus ou bactérias.
Este teste é baseado no princípio da hemaglutinação, na qual certos microrganismos, principalmente vírus, possuem a capacidade de se aglutinar (unir-se) às hemácias (glóbulos vermelhos) do sangue. A presença de anticorpos específicos no soro sanguíneo pode inibir essa hemaglutinação, impedindo que os microrganismos se aglutinem às hemácias.
No TIH, uma amostra de soro do paciente é misturada com uma suspensão de microrganismos (por exemplo, vírus da gripe) e hemácias em um microplacas com vários poços. Se o soro contiver anticorpos suficientes contra o microrganismo em questão, eles se ligarão aos antígenos presentes nos microrganismos, impedindo a hemaglutinação. A ausência de aglutinação é então observada como uma linha clara no fundo do poço, indicando a presença de anticorpos no soro.
A diluição dos soros varia em cada poço, permitindo que se determine a maior diluição ainda capaz de inibir a hemaglutinação, o que é chamado de título do soro. O título mais alto corresponde à menor quantidade de anticorpos necessária para inibir a hemaglutinação e fornece uma indicação da concentração de anticorpos no soro do paciente.
O TIH é um método simples, rápido e sensível para detectar e quantificar anticorpos específicos em um soro, sendo amplamente utilizado em diagnóstico laboratorial de infecções virais e outras doenças.
A formação de anticorpos, também conhecida como resposta humoral ou imunidade humoral, refere-se ao processo no qual o sistema imune produz proteínas específicas chamadas anticorpos para neutralizar, marcar ou ajudar a eliminar antígenos, que são substâncias estranhas como bactérias, vírus, toxinas ou outras partículas estrangeiras. Esses anticorpos se ligam aos antígenos, formando complexos imunes que podem ser destruídos por células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, ou neutralizados por outros mecanismos. A formação de anticorpos é um componente crucial da resposta adaptativa do sistema imune, pois fornece proteção duradoura contra patógenos específicos que o corpo já enfrentou anteriormente.
Galactose é um monossacarídeo (açúcar simples) que pertence ao grupo das monosacarideas redutoras. É um dos constituintes da lactose, o açúcar presente na leite, juntamente com a glicose.
A galactose é um hexose (um açúcar de seis carbonos) e tem uma estrutura molecular similar à glicose, mas com um grupo aldeído a menos. Em vez disso, possui um grupo hidroxilo (-OH) adicional no carbono 4.
A galactose é absorvida no intestino delgado e metabolizada principalmente pelo fígado, onde é convertida em glicose para ser usada como fonte de energia ou armazenada como glicogênio. Além disso, a galactose também desempenha um papel importante no desenvolvimento do cérebro e na formação de conexões nervosas.
Em indivíduos com deficiência da enzima galactose-1-fosfato uridiltransferase (GALT), a galactose não pode ser metabolizada corretamente, o que leva à acumulação de glicose e galactose no sangue. Esta condição é conhecida como galactosemia e pode causar sintomas graves, como cataratas, retardo do crescimento, danos ao fígado e problemas neurológicos.
Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).
O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.
O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.
O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.
As proteínas de neoplasias se referem a alterações anormais em proteínas que estão presentes em células cancerosas ou neoplásicas. Essas alterações podem incluir sobreexpressão, subexpressão, mutação, alteração na localização ou modificações pós-traducionais de proteínas que desempenham papéis importantes no crescimento, proliferação e sobrevivência das células cancerosas. A análise dessas proteínas pode fornecer informações importantes sobre a biologia do câncer, o diagnóstico, a prognose e a escolha de terapias específicas para cada tipo de câncer.
Existem diferentes tipos de proteínas de neoplasias que podem ser classificadas com base em sua função biológica, como proteínas envolvidas no controle do ciclo celular, reparo do DNA, angiogênese, sinalização celular, apoptose e metabolismo. A detecção dessas proteínas pode ser feita por meio de técnicas laboratoriais especializadas, como imunohistoquímica, Western blotting, massa espectrométrica e análise de expressão gênica.
A identificação e caracterização das proteínas de neoplasias são áreas ativas de pesquisa no campo da oncologia molecular, com o objetivo de desenvolver novos alvos terapêuticos e melhorar a eficácia dos tratamentos contra o câncer. No entanto, é importante notar que as alterações em proteínas individuais podem não ser específicas do câncer e podem também estar presentes em outras condições patológicas, portanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cuidado e considerando o contexto clínico do paciente.
Os Camundongos Endogâmicos, também conhecidos como camundongos de laboratório inbred ou simplesmente ratos inbred, são linhagens de camundongos que foram criadas por meio de um processo de reprodução consistente em cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas. Essa prática resulta em uma alta taxa de consanguinidade e, consequentemente, em um conjunto bastante uniforme de genes herdados pelos descendentes.
A endogamia intensiva leva a uma redução da variabilidade genética dentro dessas linhagens, o que as torna geneticamente homogêneas e previsíveis. Isso é benéfico para os cientistas, pois permite que eles controlem e estudem os efeitos de genes específicos em um fundo genético relativamente constante. Além disso, a endogamia também pode levar ao aumento da expressão de certos traços recessivos, o que pode ser útil para a pesquisa médica e biológica.
Camundongos Endogâmicos são frequentemente usados em estudos de genética, imunologia, neurobiologia, farmacologia, toxicologia e outras áreas da pesquisa biomédica. Alguns exemplos bem conhecidos de linhagens de camundongos endogâmicos incluem os C57BL/6J, BALB/cByJ e DBA/2J.
A Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada (MGUS, do inglés Monoclonal Gammopathy of Undetermined Significance) é um distúrbio de produção de proteínas no sangue em que há a presença de uma imunoglobulina monoclonal (M-proteína) em níveis pequenos, porém detectáveis. Essa condição geralmente não apresenta sintomas e é considerada um antecedente de outras doenças hematológicas mais graves, como o mieloma múltiplo, amiloidose sistêmica e macroglobulinemia de Waldenström.
A MGUS não requer tratamento específico, mas exige uma acompanhamento periódico com exames laboratoriais regulares para monitorar a possível evolução para outras doenças mais graves. A taxa de progressão para essas doenças é de aproximadamente 1% por ano.
A definição médica completa da Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada inclui os seguintes critérios diagnósticos:
1. Presença de uma proteína monoclonal no sangue ou urina (M-proteína).
2. Níveis normais de hemoglobina, contagem de plaquetas e níveis de cálcio sérico.
3. Ausência de sintomas ou sinais de doença das células plasmáticas (como anemia, hipercalcemia, lesões ósseas ou insuficiência renal).
4. Menos de 10% de células plasmáticas no osso mole.
5. Não há diagnóstico de outras doenças relacionadas às células plasmáticas, como mieloma múltiplo, gamopatia monoclonal de significância indeterminada de células B ou macroglobulinemia de Waldenström.
Apesar da natureza assintomática da Gamopatia Monoclonal de Significância Indeterminada, é importante que os pacientes sejam acompanhados por um médico especialista em doenças do sangue (hematologista) para monitorar a possível progressão e receber o tratamento adequado caso necessário.
Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.
La leucemia plasmocitaria (LP) es un tipo raro y agresivo de cáncer de la sangre que afecta a los glóbulos blancos llamados plasmocitos. Los plasmocitos son un tipo de glóbulo blanco que se produce en la médula ósea y forma parte del sistema inmunológico, produciendo anticuerpos para combatir infecciones.
En la LP, las células plasmocíticas cancerosas se multiplican descontroladamente en la médula ósea y pueden acumularse en otros órganos y tejidos, como el bazo, los huesos y los pulmones. Esto puede llevar a una disminución de la producción de glóbulos rojos y plaquetas sanos, lo que puede causar anemia, infecciones recurrentes, sangrado y otros síntomas graves.
La LP se clasifica como un tipo de mieloma múltiple, aunque es más agresiva y tiene un pronóstico peor que el mieloma múltiple de bajo grado. El tratamiento puede incluir quimioterapia, trasplante de células madre, terapia dirigida y radioterapia, dependiendo del estadio y la gravedad de la enfermedad.
Anticorpos monoclonais são proteínas produzidas em laboratório que imitam as respostas do sistema imunológico humano à presença de substâncias estranhas, como vírus e bactérias. Eles são chamados de "monoclonais" porque são derivados de células de um único clone, o que significa que todos os anticorpos produzidos por essas células são idênticos e se ligam a um antígeno específico.
Os anticorpos monoclonais são criados em laboratório ao estimular uma célula B (um tipo de glóbulo branco) para produzir um anticorpo específico contra um antígeno desejado. Essas células B são então transformadas em células cancerosas imortais, chamadas de hibridomas, que continuam a produzir grandes quantidades do anticorpo monoclonal desejado.
Esses anticorpos têm uma variedade de usos clínicos, incluindo o tratamento de doenças como câncer e doenças autoimunes. Eles também podem ser usados em diagnóstico laboratorial para detectar a presença de antígenos específicos em amostras de tecido ou fluidos corporais.
Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.
As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.
A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.
Cromatografia é um método analítico ou preparativo amplamente utilizado em química e bioquímica para separar, identificar e purificar compostos ou misturas de compostos. O princípio básico da cromatografia envolve a partição ou adsorção diferencial dos componentes da mistura entre duas fases: uma fase móvel (também chamada de eluente) e uma fase estacionária (suporte cromatográfico).
Existem vários tipos de cromatografia, incluindo cromatografia em camada delgada (TLC), cromatografia em coluna, cromatografia gasosa (GC), cromatografia líquida de alta eficiência (HPLC), e outras técnicas avançadas. Cada tipo utiliza diferentes princípios físicos e químicos para realizar a separação, como por exemplo: adsorção, partição, ion-exchange, affinity e size-exclusion.
A cromatografia é uma ferramenta essencial em diversas áreas, incluindo pesquisa acadêmica, indústria farmacêutica, biofarmacêutica, química analítica, criminalística e outras. Ela permite a análise complexa de misturas e a obtenção de informações quantitativas e qualitativas sobre os constituintes presentes nelas.
Proteínas sanguíneas se referem a diferentes tipos de proteínas presentes no plasma sanguíneo, que desempenham um papel crucial em manter a homeostase e promover a saúde geral do organismo. Essas proteínas são produzidas principalmente pelo fígado e por outras células, como as células do sistema imune. Existem três principais grupos de proteínas sanguíneas: albumina, globulinas e fibrinogênio.
1. Albumina: É a proteína séricA mais abundante, responsável por aproximadamente 60% do total de proteínas no sangue. A albumina tem funções importantes, como manter a pressão oncótica (força que atrai fluidos para o sangue), transportar várias moléculas, como hormônios e drogas, e actuar como uma reserva de aminoácidos.
2. Globulinas: São um grupo heterogêneo de proteínas que compreendem cerca de 35-40% do total de proteínas no sangue. As globulinas são geralmente classificadas em quatro subgrupos, conhecidos como alfa-1, alfa-2, beta e gama. Cada um desses subgrupos desempenha funções específicas, incluindo a resposta imune, o transporte de lípidos e a coagulação sanguínea. As globulinas gama contêm anticorpos, proteínas do sistema imune responsáveis por neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.
3. Fibrinogênio: É uma proteína solúvel no sangue que desempenha um papel essencial na coagulação sanguínea. Quando ocorre uma lesão vascular, o fibrinogênio é convertido em fibrina, formando um gel que ajuda a parar a hemorragia e promover a cicatrização.
As variações nas concentrações de proteínas sanguíneas podem ser indicativas de diversas condições clínicas, como doenças inflamatórias, desnutrição, disfunção hepática e outras patologias. Assim, o perfil proteico pode fornecer informações importantes sobre a saúde geral de um indivíduo e ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças.
Syndecan-1 é um tipo de proteoglicano transmembranar que está presente na superfície das células endoteliais e outros tipos de células. Os proteoglicanos são moléculas compostas por um núcleo de proteínas ao qual estão unidas longas cadeias de carboidratos chamadas glicosaminoglicanas (GAGs).
Syndecan-1 é especificamente composto por uma única cadeia de GAG, heparana sulfato. Ele desempenha um papel importante na interação entre as células e o meio extracelular, participando em processos como a adesão celular, a sinalização celular e a regulação do crescimento e proliferação celular.
Syndecan-1 também pode ser encontrado no sangue circulante, onde sua presença pode indicar dano ao revestimento endotelial dos vasos sanguíneos, o que é observado em várias condições patológicas, como a sepse, a doença inflamatória intestinal e o câncer.
Velocidade de hemossedimentação
Proteinúria
Mieloma múltiplo
Esplenomegalia
Hiato aniônico
Amiloidose
Hiponatremia
Nefrite túbulo-intersticial
Linha celular imortalizada
Macroglobulinemia de Waldenström
Linfoma
Apoptose
Doença de von Willebrand
Imunologia
Amiloidose cardíaca
Anticorpo monoclonal
Anemia sideroblástica
Crioglobulinemia
Câncer
Lista de prefixos, sufixos e radicais
Vasopressina
Epilepsia Autoimune
Resposta policlonal das células B
Doença renal crônica
Fibrose pulmonar idiopática
Hulda Regehr Clark
A proteína de Bence Jones na urina possui valor no diagnóstico do mieloma múltiplo? | Newslab
Velocidade de hemossedimentação - Wikipedia
Proteinúria - Distúrbios geniturinários - Manuais MSD edição para profissionais
Osteoartrose | dos Sintomas ao Diagnóstico e Tratamento | MedicinaNET
DeCS
Pesquisa | BVS Odontologia
Mieloma múltiplo: quem está mais em risco e como identificar? | Vida Saudável | Conteúdos produzidos pelo Hospital Israelita...
TADALAFILA (COMPRIMIDO 20 MG) | BulasMed
Plasmocitoma solitário em mandíbula: relato de caso
Revista nº 103 - Julho 2012
Câncer de medula óssea: como identificar, sintomas e formas de tratamento
CASOS HEMATOLÓGICOS - CASO 5 - AC&T
Freelite®: importante no diagnóstico e monitoramento da amiloidose - Freelite - Binding Site
Mieloma múltiplo | Hospital Alemão Oswaldo Cruz
Lesões relacionadas à v@c podem estar relacionadas ao mRNA truncado (Parte 2)
CAR-T anti-BCMA aprovado para tratamento do Mieloma Múltiplo
Proteinúria
CBR Bradcases - MIELOMA MÚLTIPLO EXTRAMEDULAR
6 coisas que você precisa saber sobre câncer raro que tirou a vida de jornalista da Globo e ex-Corinthians
Takeda Destacará Portfólio Ampliado de Produtos em Oncologia e Hematologia no 61º Encontro Anual da Sociedade Americana de...
Mieloma Múltiplo e Amiloidose Al | oneAMYLOIDOSISvoice
justiça - Tony Luiz Ramos
Plasmaferese - O que é, indicações e complicações | MD.Saúde
ANEXO I RESUMO DAS CARACTERÍSTICAS DO MEDICAMENTO
Study of biomarkers in Multiple Myeloma | Faculdade de Ciências da Universidade de Lisboa
Influência dos hábitos de vida no desenvolvimento do câncer
Portal Regional da BVS
Qual a abordagem inicial de um paciente com leucopenia? - BVS Atenção Primária em Saúde
Sangue15
- No mieloma, os plasmócitos são anormais e se multiplicam rapidamente , comprometendo a produção das outras células do sangue. (hospitaloswaldocruz.org.br)
- Os plasmócitos doentes também produzem uma proteína anormal, chamada de proteína monoclonal, que se acumula no sangue e na urina. (hospitaloswaldocruz.org.br)
- O mieloma múltiplo pode ser assintomático , caracterizado apenas por alterações nos exames de sangue. (hospitaloswaldocruz.org.br)
- Relacionados à hiperviscosidade (quando o sangue fica espesso pelo excesso de proteínas produzidas pelas células doentes), como alterações neurológicas, alterações visuais, sangramentos. (hospitaloswaldocruz.org.br)
- Eles avaliam principalmente níveis de hemoglobina, cálcio e alterações nas proteínas monoclonais produzidas pelos plasmócitos doentes no sangue e na urina. (hospitaloswaldocruz.org.br)
- O plasma , a porção líquida do sangue, contém diversas proteínas diferentes. (labtestsonline.org.br)
- A inflamação e/ou formação de cicatrizes nos glomérulos pode permitir que maiores quantidades de proteínas - e, por vezes, até hemácias (células vermelhas do sangue) - penetrem na urina. (labtestsonline.org.br)
- A proteinúria se desenvolve, também, quando uma proteína específica está presente no sangue em quantidades extremamente aumentadas, impedindo que os túbulos a reabsorvam por completo. (labtestsonline.org.br)
- Mieloma múltiplo (câncer ou tumor de células plasmáticas) - Nesta doença pode ocorrer a presença de pequenas proteínas ( Proteína de Bence-Jones ou Imunoglobulinas ) em excesso no sangue, o que resulta em sua presença na urina, devida ao fluxo extremo. (labtestsonline.org.br)
- A perda significativa de proteínas do sangue pode afetar a capacidade do organismo em regular os fluidos internos, e resultar em edema (inchaço) das mãos, pés, abdome e rosto. (labtestsonline.org.br)
- Seu diagnóstico acontece quando há ao menos três lesões diferentes nos ossos, por amostras de sangue ou urina com muita proteína e por biópsia. (ig.com.br)
- No sangue também estão presentes enzimas, proteínas, anticorpos, células, sais minerais, glicose, hormônios e uma gama de outras moléculas necessárias para o funcionamento normal do nosso organismo. (mdsaude.com)
- Ele é composto por 90% de água e 10% de proteínas, anticorpos, enzimas, glicose, sais minerais, fatores da coagulação, hormônios e outras substâncias diluídas do sangue. (mdsaude.com)
- O sangue do paciente é filtrado pelo plasmafiltro, que remove as proteínas e anticorpos danosos, retornando ao paciente o sangue sem estes elementos. (mdsaude.com)
- Algumas condições em que deve ser escolhido o teste de cálcio ionizado incluem: pacientes criticamente doentes que estão recebendo transfusões de sangue ou líquidos intravenosos, pacientes submetidos a grandes cirurgias e pessoas com anormalidades nas proteínas do sangue, como albumina baixa. (cepaclab.com.br)
Urina17
- A proteína de Bence Jones na urina possui valor no diagnóstico do mieloma múltiplo? (newslab.com.br)
- Nesse contexto, alguns exames complementares mais específicos são vastamente utilizados em todo o curso da doença, dentre os quais podemos citar: aspirado/biópsia de medula óssea, eletroforese e imunofixação de proteínas séricas e urinárias, dosagem de cadeias leves livres no soro e na urina, e a clássica pesquisa urinária da proteína de Bence Jones. (newslab.com.br)
- Descrita pela primeira vez em 1847, pelo Dr. Henry Bence Jones, essa proteína é constituída por imunoglobulinas de cadeias leves que, quando detectadas na urina, recebem essa denominação. (newslab.com.br)
- Esses pacientes tiveram a solicitação, por variados motivos, da pesquisa da proteína de BJ na urina pelo médico assistente. (newslab.com.br)
- Apesar de ser um método simples e barato, a pesquisa da proteína de BJ na urina pelo método de calor apresenta um desempenho analítico insatisfatório como ferramenta auxiliar ao diagnóstico do MM. Devido ao advento e maior disponibilidade de exames mais sensíveis e específicos, a pesquisa da proteína de BJ deve ser substituída por outros exames, como no caso da eletroforese de proteínas séricas e urinárias. (newslab.com.br)
- Altas concentrações de proteína causam urina espumosa ou com sedimento. (msdmanuals.com)
- Proteinúria isolada corresponde à proteína na urina sem outros sintomas ou anormalidades. (msdmanuals.com)
- Um pouco desta proteína filtrada é degradada e reabsorvida pelos túbulos proximais, mas um pouco é excretada na urina. (msdmanuals.com)
- Deste modo, a urina contém tipicamente mais proteínas durante as horas acordadas (quando as pessoas estão mais frequentemente na posição em pé) do que durante o sono. (msdmanuals.com)
- A presença de proteínas na urina é toxica para os rins e causa lesão renal. (msdmanuals.com)
- Proteinúria é uma condição caracterizada pela presença de proteínas na urina, em uma quantidade superior ao normal. (labtestsonline.org.br)
- Uma das funções dos rins é a conservação das proteínas plasmáticas, de maneira que não sejam excretadas quando a urina é produzida. (labtestsonline.org.br)
- Há dois mecanismos que normalmente impedem que as proteínas passem para a urina: (1) os glomérulos representam uma barreira que mantém a maioria das proteínas plasmáticas maiores dentro dos vasos sanguíneos, e (2) as proteínas menores - as quais podem passar por essa barreira - são quase inteiramente reabsorvidas pelos túbulos renais. (labtestsonline.org.br)
- Algumas pessoas excretam mais proteínas na urina quando estão de pé do que quando estão deitadas (é chamado de Proteinúria Ortostática ), mas isto é raro de acontecer quando se tem mais de 30 anos. (labtestsonline.org.br)
- No entanto, um nível detectável de proteína na urina geralmente indica a presença de uma doença ou outra condição subjacente, necessitando investigações adicionais para determinar o motivo. (labtestsonline.org.br)
- A Proteína de Bence-Jones é produzida a partir de duas cadeias leves de imunoglobulina, e sua presença na urina é frequentemente um achado diagnóstico associado ao mieloma múltiplo, em contexto com outros achados. (labtestsonline.org.br)
- Grandes quantidades de proteínas podem fazer com que a urina apresente aspecto de espuma. (labtestsonline.org.br)
Imunoglobulinas4
- cadeias leves de imunoglobulinas produzidas no mieloma múltiplo) excedem a capacidade de reabsorção dos túbulos proximais. (msdmanuals.com)
- Imunoglobulinas anormais características de MIELOMA MÚLTIPLO. (bvsalud.org)
- Chamada também de "câncer dos plasmócitos", a condição é diagnosticada quando surgem clones anormais das células plasmáticas (ou os plasmócitos) - tipo de glóbulos brancos responsáveis pela produção das proteínas imunoglobulinas (IgA, IgM, IgG, por exemplo) -, que passam a se multiplicar de forma desenfreada na medula óssea, produzindo imunoglobulinas também anômalas. (einstein.br)
- Às vezes, usa-se a frase " cadeias leves de Imunoglobulinas " para se discutir sinais de mieloma múltiplo. (labtestsonline.org.br)
Eletroforese3
- Um achado morfológico relevante, o "empilhamento" das hemácias ( roleaux ), sugere o diagnóstico de mieloma múltiplo, uma neoplasia de plasmócitos na medula óssea, observada pela eletroforese de proteínas séricas que identifica o pico monoclonal característico e pelo mielograma (figuras 2 e 3). (ciencianews.com.br)
- Figura 3: Eletroforese de proteínas séricas em dois casos diferentes de mieloma (1) e (2), comparadas com proteínas normais (3 a 6). (ciencianews.com.br)
- Para prosseguir investigação diagnóstica, cogitou-se como forte possibilidade o Mieloma Múltiplo devido aos achados clínicos, de laboratório e de imagem, além de pico monoclonal na eletroforese de proteínas. (brad.org.br)
Cadeias leves livres1
- É neste ponto que o Freelite® entra em ação, uma vez que o exame identifica e mensura os tipos de cadeias leves livres de proteínas, produzidas quando há alterações no funcionamento adequado das células plasmáticas. (freelite.com.br)
Monoclonal2
- Plasmocitoma é caracterizado por uma proliferação neoplásica monoclonal de plasmócitos, e o curso da doença pode ser restrito a uma área medular, plasmocitoma solitário ósseo (PSO), uma área extramedular, plasmocitoma extramedular (PEM) ou pode envolver muitas áreas, mieloma múltiplo. (bvsalud.org)
- Provoca destruição óssea, insuficiência da medula óssea e produção da proteína monoclonal. (sinaisvitais.pt)
Paciente4
- O diagnóstico do mieloma múltiplo acontece, muitas vezes, a partir da reclamação do paciente de dores ósseas persistentes. (einstein.br)
- Figura 2: Empilhamento de hemácias (roleaux) e um plasmócito em paciente com mieloma múltiplo. (ciencianews.com.br)
- Entretanto, o paciente possuía ainda lesões pancreáticas, hepáticas, cutâneas e paravertebral, achados não típicos de um Mieloma Múltiplo comum, tendo fechado, então, o diagnóstico de Mieloma Múltiplo Extramedular (variante anaplásica). (brad.org.br)
- O monitoramento do cálcio pode ser necessário em alguns tipos de câncer (especialmente de mama, pulmão, cabeça e pescoço, rins e mieloma múltiplo), quando o paciente apresenta uma doença renal ou sofreu transplante renal. (cepaclab.com.br)
Tratamento4
- No dia 26/03/21 foi anunciada a aprovação pelo FDA do Abcema (idecabtagene-vicleucel ou ide-cel) para o tratamento do mieloma múltiplo recaído ou refratário após 4 ou mais linhas de tratamento. (martinlab.net)
- Ainda assim, o mieloma múltiplo é uma doença incurável, caracterizada por períodos de remissão seguidos por recaídas a intervalos cada vez mais curtos após cada esquema terapêutico (ou linha de tratamento). (martinlab.net)
- O estudo pivotal fase II que levou à provação do ide-cel, chamado KarMMa, recrutou 127 pacientes com mieloma múltiplo recaído ou refratário que já haviam recebido pelo menos 4 linhas de tratamento, incluindo um agente imunomodulador, um inibidor de proteassoma e um anticorpo anti-CD38. (martinlab.net)
- Como muitas doenças são causadas por elementos anormais presentes no plasma, tais como auto-anticorpos*, toxinas e proteínas anômalas, um método no qual estas substâncias possam ser removidas do plasma torna-se um tratamento muito útil. (mdsaude.com)
Anemia3
- A VHS aumenta na gravidez, anemia, inflamação aguda ou crônica, tuberculose, paraproteinemias (especialmente mieloma múltiplo e macroglobulinemia de Waldeströn), febre reumática, artrite reumatoide e algumas malignidades. (wikipedia.org)
- condições que predispõem ao priapismo 16 ( ereção 4 com mais de quatro horas), tais como anemia falciforme 17 , mieloma 18 múltiplo ou leucemia 19 . (med.br)
- O mieloma múltiplo é clinicamente definido pela presença de um ou mais dos seguintes eventos: hipercalcemia, insuficiência renal, anemia e lesões líticas ósseas. (martinlab.net)
Bence Jones1
- O que é a proteína de Bence Jones (BJ)? (newslab.com.br)
Celular3
- Além disso, há várias pesquisas em andamento em busca de tratamentos mais eficazes e específicos para o mieloma múltiplo, incluindo a terapia celular com agentes biespecíficos e CAR-T cell. (hospitaloswaldocruz.org.br)
- Por esses motivos, tornou-se um alvo promissor para imunoterapia celular em mieloma. (martinlab.net)
- Se apenas uma célula cancerosa chega a um órgão apropriado para seu novo crescimento, ela expressa proteínas na superfície celular que permitem que se ligue e invada o novo tecido do indivíduo. (bvs.br)
Muitas2
- Muitas proteínas do mieloma têm a mesma característica do fibrinogênio. (wikipedia.org)
- Por isso, é uma das várias proteínas que são frequentemente denominadas como reativas de fase aguda e é utilizada para monitorar alterações na inflamação associada a muitas infecções e doenças autoimunes . (labtestsonline.org.br)
Diferentes2
- A amiloidose primária é uma doença sistêmica que ocorre quando as células plasmáticas (ou plasmócitos), localizadas em nossa medula óssea e responsáveis pela produção dos nossos anticorpos, passam também a criar a chamada proteína amiloide, um tipo de fibra insolúvel que começa a se acumular em diferentes órgãos, comprometendo o funcionamento adequado de cada um deles. (freelite.com.br)
- Se diferentes mRNA assumirem o controle, tipos desconhecidos de proteínas se formarão. (neurocienciasdrnasser.com)
Aguda2
- Mediadores inflamatórios, especialmente a interleucina e o fator de necrose tumoral (FNT) fazem com que os hepatócitos produzam proteínas que são reagentes de fase aguda, tais como o fibrinogênio, a proteína C-reativa, a amiloide A, haptoglobina, complemento e ceruloplasmina. (wikipedia.org)
- Leucemia Mieloide Aguda , Leucemia Linfocítica Crônica e Mieloma Múltiplo . (eumedicoresidente.com.br)
Caso1
- Caso que objetiva apresentar uma forma rara de Mieloma Múltiplo extramedular, que se manifestou com massas cutâneas, pancreáticas, hepáticas e paravertebrais. (brad.org.br)
Medula4
- O mieloma múltiplo (MM) é uma neoplasia maligna da medula óssea, correspondendo a aproximadamente 1% de todas as malignidades, e de 10% dos cânceres hematológicos. (newslab.com.br)
- O mieloma múltiplo é caracterizado pela proliferação neoplásica de plasmócitos na medula óssea. (sinaisvitais.pt)
- Os critérios para o diagnóstico de mieloma múltiplo consistem em biópsia de medula óssea. (sinaisvitais.pt)
- O mieloma múltiplo é o câncer de um tipo de células da medula óssea chamadas de plasmócitos . (hospitaloswaldocruz.org.br)
Leucemia1
- A Takeda irá apresentar 29 atualizações científicas sobre terapias de pesquisa e de estágio inicial da empresa, que demonstram seu investimento em novos compostos para atender às necessidades de pacientes, além de dados de testes da fase 3 e descobertas de evidências do mundo real, em estados da doença como mieloma múltiplo, linfoma e leucemia. (oindependente.net)
Neoplasia1
- O mieloma múltiplo é uma neoplasia caracterizada pela proliferação anômala de plasmócitos monoclonais, que além dos efeitos diretos sobre os tecidos, também produzem uma imunoglobulina clonal ou componente M, associada às lesões de órgãos alvo da doença. (martinlab.net)
Pode causar2
- A proteinúria de causas renais geralmente é persistente (isto é, i. e., presente em exames seriados) e, na faixa nefrótica, pode causar perda significativa de proteínas. (msdmanuals.com)
- Como o mieloma múltiplo pode causar tumores nos ossos ou nos tecidos moles ao redor deles, uma biópsia desses tumores também pode ser necessária. (hospitaloswaldocruz.org.br)
Diversas1
- O Mieloma Múltiplo pode se manifestar como massas extramedulares, em diversas localizações. (brad.org.br)
Tipo1
- A lesão única (PSO) pode ser vista duas vezes mais que o tipo extramedular, e sua transformação em mieloma múltiplo é significativamente maior 3 . (bvsalud.org)
Sendo2
- O Mieloma Múltiplo Extramedular variante anaplásica é grande desafio diagnóstico, sendo comum em uma faixa etária mais jovem que o mieloma comum. (brad.org.br)
- Doenças como mieloma múltiplo, miastenia gravis e a síndrome de Guillain-Barré são provocadas por anticorpos nocivos que estão presentes no plasma, sendo, portanto, passíveis de serem tratadas com sessões de plasmaferese. (mdsaude.com)
Chamada1
- Além da proteína amiloide, é possível encontrar em alguns pacientes a produção desordenada da chamada proteína M, a causadora do mieloma múltiplo. (freelite.com.br)
Casos2
- Cerca de 7,6 mil casos de mieloma múltiplo são diagnosticados, por ano, no Brasil, de acordo com estimativa da International Myeloma Foundation Latin America . (einstein.br)
- Em alguns casos, também é feita a biópsia do órgão afetado - tudo para buscar a comprovação da presença da proteína amiloide. (freelite.com.br)
Longo prazo2
- Como tal lesão representa uma fase inicial do mieloma múltiplo, em vez de uma patologia clínica distinta, e só raramente o diagnóstico é realizado nas fases iniciais da doença, abordaremos questões relevantes ao diagnóstico precoce bem como o acompanhamento a longo prazo. (bvsalud.org)
- Terapia com Inibidor de Proteassoma a Longo Prazo (PI) em Pacientes (Pcs) da Comunidade com Mieloma Múltiplo Recém-Diagnosticado (NDMM) em Transição da Bortezomib (Btz) - com Base na Indução Baseada em Ixazomib: Resultados do Estudo US-6 de MM-6 no Ambiente do Mundo Real (MR). Resumo de 1882. (oindependente.net)
Teste2
- O teste de PCRus pode detectar com mais precisão concentrações menores da proteína (é mais sensível) que o teste de PCR padrão. (labtestsonline.org.br)
- O teste de PCRus pode detectar com mais precisão concentrações menores da proteína (é mais sensível), o que o torna mais útil que o de PCR para prever o risco de uma pessoa saudável apresentar doença cardiovascular . (labtestsonline.org.br)
Tumor1
- Com auxílio de um vetor viral (um vírus cujo material genético é alterado em laboratório), um novo gene é introduzido no núcleo do linfócito T, que então passa a expressar em sua superfície um receptor (uma proteína) capaz de reconhecer o antígeno específico do tumor a ser combatido. (fapesp.br)
Receptor1
- O BCMA é uma proteína transmembrana da família do receptor de TNF (fator de necrose tumoral). (martinlab.net)
Quantidade1
- a maioria das proteínas plasmáticas, primariamente albumina ), uma pequena quantidade de proteínas passa pelos capilares da membrana basal para o filtrado glomerular. (msdmanuals.com)
Estudo2
- Fechando a Lacuna de Eficácia e Eficiência: Resultados em Pacientes com Mieloma Múltiplo Reincidente / Refratário (PMM) tratados com Ixazomib-Lenalidomida-Dexametasona (IRd) na Prática Clínica de Rotina Permanecem Comparáveis aos Resultados Relatados no Estudo da Fase 3 do TOURMALINE-MM1. (oindependente.net)
- Pacientes com Mieloma Múltiplo (MM) do Mundo Real (RW) Permanecem Sub-Representados em Ensaios Clínicos com Base em Parâmetros Laboratoriais Padrão e Características da Linha de Base: Análise de mais de 3.000 Pcs do Estudo Global MM de Percepção, Prospectivo e Observacional. (oindependente.net)
Doentes1
- Além disso, a validade dos resultados obtidos foi verificada pela análise da expressão diferencial de proteínas entre os níveis das variáveis incluídas no modelo, mas também pela comparação de proteínas entre dadores saudáveis e doentes. (ulisboa.pt)
Pesquisa1
- A pesquisa da proteína de BJ é considerada positiva se o precipitado desaparecer a 100 °C e, durante a segunda etapa de resfriamento, for novamente observado. (newslab.com.br)
Semelhantes1
- Se o mesmo mRNA spike assumir, proteínas prolongadas semelhantes as spikes com múltiplas repetições se formarão. (neurocienciasdrnasser.com)
Ossos1
- O mieloma múltiplo é uma doença sistêmica que envolve muitos ossos e está associada com um prognóstico pobre. (bvsalud.org)
Dano1
- O dano aos túbulos pode impedir a reabsorção das proteínas. (labtestsonline.org.br)