Glicoproteínas séricas que participam da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO, mecanismo de defesa do hospedeiro que gera o COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA DO SISTEMA COMPLEMENTO. Estão incluídas as glicoproteínas das diversas vias de ativação do complemento (VIA CLÁSSICA DO COMPLEMENTO, VIA ALTERNATIVA DO COMPLEMENTO e via de complemento de lectina).
Espécie de bactéria Gram-negativa e agente causadora de ANAPLASMOSE bovina grave. É a mais patogênica das espécies de ANAPLASMA.
Ativação sequencial de PROTEÍNAS DO COMPLEMENTO do soro para criar o COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Entre os fatores que iniciam a ativação do complemento estão o COMPLEXO ANTÍGENO-ANTICORPO, ANTÍGENOS microbianos ou POLISSACARÍDEOS da superfície celular.
Grupo de enzimas que catalisa a transferência de um grupo fosfato para um aceptor de grupo nitrogenado. EC 2.7.3.
Glicoproteína central, tanto na via clássica como na alternativa da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. O C3 pode ser clivado espontaneamente em baixos níveis no COMPLEMENTO C3A e COMPLEMENTO C3B ou por C3 convertase em altos níveis. O menor fragmento C3a é uma ANAFILATOXINA e mediadora do processo inflamatório local. O maior fragmento C3b se liga à convertase C3 para formar a convertase C5.
O sistema de fosfotransferase de açúcar bacteriano (PTS) que catalisa a transferência de grupo fosforil do fosfoenolpiruvato para os seus substratos de açúcar (os açúcares de PTS), concomitantemente à translocação destes açúcares através da membrana bacteriana. A fosforilação de um dado açúcar requer quatro proteínas, duas proteínas gerais, a Enzima I e HPr, e um par de proteínas específicas para açúcar, designadas de complexo Enzima II. O PTS também está envolvido com a indução da síntese de alguns sistemas catabólicos requeridos para a utilização de açúcares que não são substratos do PTS, bem como na regulação da atividade da ADENILIL CICLASE. EC 2.7.1.-.
Glicoproteína importante na ativação da VIA CLÁSSICA DO COMPLEMENTO. O C4 é clivado pelo COMPLEMENTO C1S ativado no COMPLEMENTO C4A e no COMPLEMENTO C4B.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Ativação do complemento iniciada pela ligação do COMPLEMENTO C1 ao COMPLEXO ANTÍGENO-ANTICORPO na subunidade do COMPLEMENTO C1Q. Isto leva à ativação sequencial das subunidades COMPLEMENTO C1R e COMPLEMENTO C1S. O C1s ativado cliva o COMPLEMENTO C4 e o COMPLEMENTO C2 formando a C3 CONVERTASE (C4B2A) clássica ligada à membrana e a subsequente C5CONVERTASE (C4B2A3B), levando à clivagem do COMPLEMENTO C5 e à montagem do COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA DE COMPLEMENTO.
Ativação do complemento iniciada pela interação de ANTÍGENOS microbianos com o COMPLEMENTO C3B. Quando o FATOR B DO COMPLEMENTO se liga ao C3b ligado à membrana, é clivado pelo FATOR D DO COMPLEMENTO, dando origem à C3 CONVERTASE alternativa (C3BBB) que, estabilizada pelo FATOR P DO COMPLEMENTO (PROPERDINA), é capaz de clivar várias moléculas de COMPLEMENTOS C3, formando a C5 CONVERTASE alternativa (C3BBB3B), levando à clivagem do COMPLEMENTO C5 e à montagem do COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA DE COMPLEMENTO.
C5 desempenha um papel central tanto na via clássica como na alternativa de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. O C5 é clivado pela convertase C5 no COMPLEMENTO C5A e COMPLEMENTO C5B. O menor fragmento C5 é uma ANAFILATOXINA mediadora de processos inflamatórios. O maior fragmento C5b se liga à membrana iniciando o agrupamento espontâneo dos componentes tardios do complemento (C5-C9), no complexo de ataque à membrana.
Proteínas séricas que regulam negativamente o processo em cascata de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. A ativação do complemento descontrolada e a subsequente lise celular são perigosas para o hospedeiro. O sistema de complemento é fortemente regulado por inativadores que aceleram o declínio de intermediários e de certos receptores da superfície celular.
Maior fragmento formado pela clivagem do COMPLEMENTO C3 pela C3 CONVERTASE. É um componente da via alternativa da C3 convertase (C3bBb) e do complemento C5 convertase tanto na via clássica (C4b2a3b) como na alternativa (C3bBb3b). O C3b participa na REAÇÃO DE IMUNOADERÊNCIA e aumenta a FAGOCITOSE. Pode ser inativado (iC3b) ou clivado por várias proteases originando fragmentos como o COMPLEMENTO C3C, COMPLEMENTO C3D, C3e, C3f e C3g.
Glicoproteína sérica, rica em glicina, termolábil que contém um componente da C3 CONVERTASE DA VIA ALTERNATIVA DO COMPLEMENTO (C3bBb). Bb, uma serina protease, é gerada quando o fator B é clivado pelo FATOR D DO COMPLEMENTO em Ba e Bb.
Subcomponente do complemento C1 composto de seis cópias de três cadeias polipeptídicas (A, B e C), cada uma codificada por um gene distinto (C1QA, C1QB, C1QC). Este complexo é organizado em nove subunidades (seis dímeros de A e B ligados por pontes dissulfeto e três homodímeros de C ligados por pontes dissulfeto). C1q possui sítios de ligação para os anticorpos (a cadeia pesada da IMUNOGLOBULINA G ou IMUNOGLOBULINA M). A interação entre a C1q e a imunoglobulina, ativa as duas pró-enzimas do COMPLEMENTO C1R e do COMPLEMENTO C1S, iniciando assim a cascata da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO pela VIA CLÁSSICA DO COMPLEMENTO.
Menor fragmento formado pela clivagem do complemento C3 pela convertase C3. O C3a, peptídeo de 77 aminoácidos, é um mediador do processo inflamatório local. Induz a CONTRAÇÃO MUSCULAR lisa, LIBERAÇÃO DE HISTAMINA dos MASTÓCITOS e LEUCÓCITOS. É considerado uma anafilotoxina juntamente com o COMPLEMENTO C4A, COMPLEMENTO C5A e COMPLEMENTO C5A DES-ARGININA.
Produto da cascata de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO, independente da via, que forma canais que atravessam a membrana, causando ruptura da MEMBRANA CELULAR da célula-alvo e lise celular. É formado pelo agrupamento sequencial dos componentes terminais do complemento (COMPLEMENTO C5B, COMPLEMENTO C6, COMPLEMENTO C7, COMPLEMENTO C8 e COMPLEMENTO C9) na membrana alvo. O complexo resultante C5b-8poli-C9 é o "complexo de ataque à membrana" ou MAC.
Moléculas da superfície de alguns linfócitos B e macrófagos, que reconhecem e se combinam com os componentes C3b, C3d, C1q e C4b do complemento.
Componente da VIA CLÁSSICA DO COMPLEMENTO. C2 é clivado pelo COMPLEMENTO C1S ativado no COMPLEMENTO C2B e COMPLEMENTO C2A. O C2a, que é um fragmento COOH-terminal contendo uma serina protease que combina com o COMPLEMENTO C4B para formar o C4b2a (via clássica da C3 convertase) e em seguida o C4b2a3b (via clássica da C5 convertase).
Menor fragmento formado quando a C5 convertase cliva C5 em C5a e COMPLEMENTO C5B. O C5a é um glicopeptídeo de 74 aminoácidos que inclui uma ARGININA no terminal carboxila, crucial para sua atividade espasmogênica. Entre todas anafilatoxinas derivadas do complemento, a C5a é a mais potente mediadora da HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA, CONTRAÇÃO MUSCULAR lisa, LIBERAÇÃO DE HISTAMINA e migração de LEUCÓCITOS para o local da INFLAMAÇÃO.
Peptídeos séricos provenientes da clivagem de algumas PROTEÍNAS DE COMPLEMENTO durante a ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. Induzem a contração do músculo liso (CONTRAÇÃO MUSCULAR), LIBERAÇÃO DE HISTAMINA dos mastócitos, AGREGAÇÃO PLAQUETÁRIA e agem como mediadores do processo inflamatório local. A ordem de atividade anafilatoxínica do mais potente para o mais fraco, é C5a, C3a, C4a, e C5a des-arginina.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica nas bactérias.
Fragmento maior formado quando o COMPLEMENTO C4 é clivado pelo COMPLEMENTO C1S. O C4b unido à membrana se liga ao COMPLEMENTO C2A, uma serina protease, formando o complexo C4b2b (via clássica da C3 convertase) e subsequentemente o C4b2a3b (via clássica da C5 convertase).
Compostos que regulam negativamente o processo em cascata de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. A ativação descontrolada do complemento e a lise celular resultante são potencialmente perigosas para o hospedeiro.
Glicoproteína sérica de 63 kDa codificada pelo gene C9. A proteína C9 monomérica (mC9) se liga ao complexo C5b-8, formando C5b-9 que, então, catalisa a polimerização do C9 que origina C5b-p9 (COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA) e canais transmembrana, finalmente levando à lise da célula alvo. Pacientes com deficiência de C9 estão sujeitos a infecções bacterianas recorrentes.
Ensaio de seleção das PROTEÍNAS DO COMPLEMENTO circulantes. Diluições de amostras de SORO são adicionadas aos ERITRÓCITOS revestidos de anticorpos (opsonizados) e a porcentagem da lise celular é medida. Os valores são expressos pela assim chamada CH50, em unidades de PROTEÍNAS DO SISTEMA COMPLEMENTO por mililitro, que é a diluição sérica necessária para lisar 50 por cento dos eritrócitos no ensaio.
Primeiro componente do complemento a atuar na ativação da VIA CLÁSSICA DO COMPLEMENTO. É um complexo trimolecular dependente de cálcio e composto de três subcomponentes: COMPLEMENTO C1Q, COMPLEMENTO C1R e COMPLEMENTO C1S na proporção 1:2:2. Quando o C1 intacto se liga a pelo menos dois anticorpos (envolvendo C1q), C1r e C1s são sequencialmente ativados, levando às próximas etapas da cascata da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO.
Importante regulador solúvel da VIA ALTERNATIVA DO COMPLEMENTO. É uma glicoproteína de 139 kDa expressa no fígado e secretada no sangue. Liga-se ao COMPLEMENTO C3 e torna o iC3b (complemento 3b inativado) susceptível à clivagem pelo FATOR I DO COMPLEMENTO. O fator H do complemento também inibe a associação do C3B com o FATOR B DO COMPLEMENTO, formando a pró-enzima C3bB e promovendo a dissociação de Bb do complexo C3bBb (C3 CONVERTASE DA VIA ALTERNATIVA DO COMPLEMENTO).
Serina proteases que clivam o COMPLEMENTO C3 no COMPLEMENTO C3A e COMPLEMENTO C3B ou clivam o COMPLEMENTO C5 no COMPLEMENTO C5A e COMPLEMENTO C5B. Estes incluem as várias formas das convertases C3/C5 nas vias clássica e alternativa de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. Ambas as clivagens ocorrem na região carboxi-terminal de um resíduo de ARGININA.
Glicoproteína sérica de 105 kDa com homologia significativa com os outros componentes tardios do complemento (C7-C9). É uma cadeia polipeptídica com ligações cruzadas por 32 pontes de dissulfeto. O C6 é o componente seguinte do complemento a se unir no COMPLEMENTO C5B ligado à membrana no agrupamento do complexo de ataque à membrana. É codificado pelo gene C6.
Enzimas que ativam uma ou mais PROTEÍNAS DO SISTEMA COMPLEMENTO, levando à formação do COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA DO SISTEMA COMPLEMENTO, uma importante resposta na defesa do hospedeiro. São enzimas de diversas vias de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO.
Fragmento de 302 aminoácidos da cadeia alfa (672-1663) do C3b. É gerado quando o C3b é inativado (iC3b) e sua cadeia alfa é clivada pelo FATOR DO COMPLEMENTO I em C3c e C3dg (955-1303) na presença do FATOR DO COMPLEMENTO H. Em seguida, as proteases séricas degradam o C3dg em C3d (1002-1303) e C3g (955-1001).
Menor fragmento formado quando o complemento C4 é clivado pelo COMPLEMENTO C1S. É uma anafilotoxina que causa sintomas de HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA, mas sua atividade é mais fraca do que a do COMPLEMENTO C3A ou do COMPLEMENTO C5A.
Sítios moleculares sobre ou em linfócitos B e macrófagos que se reconhecem e combinam com o COMPLEMENTO 3B. A estrutura primária desses receptores revela que eles contêm domínios transmembranares e citoplasmáticos, com sua porção extracelular composta inteiramente de trinta sequências-consenso curtas repetidas, cada uma com 60 a 70 aminoácidos.
Fragmento de 206 aminoácidos da cadeia alfa (672-1663) do C3b. É gerado quando o C3b é inativado (iC3b) e sua cadeia alfa é clivada por FATOR DO COMPLEMENTO I em C3c (749-954) e C3dg (955-1303) na presença do FATOR DO COMPLEMENTO H.
Serina proteinase plasmática que cliva as cadeias alfa do C3b e C4b na presença dos cofatores FATOR H DO COMPLEMENTO e proteína de ligação C-4, respectivamente. É uma glicoproteína de 66 kDa que converte C3b em C3b inativo (iC3b) seguido da liberação de dois fragmentos, C3c (150 kDa) e C3dg (41 kDa). Foi anteriormente denominada KAF, C3bINF, ou enzima inativadora de 3b.
Glicoproteína plasmática endógena de 105 KDa produzida principalmente pelo FÍGADO e em MONÓCITOS. Inibe um amplo espectro de proteases, inclusive as proteases do COMPLEMENTO C1R e do COMPLEMENTO C1S da VIA CLÁSSICA DO COMPLEMENTO, e as SERINA PROTEASES ASSOCIADAS À PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A MANOSE. Indivíduos deficientes em C1-INH sofrem de ANGIOEDEMA HEREDITÁRIO TIPOS I E II.
Receptor acoplado à proteína-G que sinaliza um aumento do cálcio intracelular em resposta ao peptídeo COMPLEMENTO 5A, potente ANAFILATOXINA .
Proteína sérica importante na VIA ALTERNATIVA DE ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. Esta enzima cliva o FATOR DO COMPLEMENTO B ligado ao COMPLEMENTO C3B formando C3bBb, que é a C3 CONVERTASE DA VIA ALTERNATIVA.
Proteínas de membrana ligadas a GPI amplamente distribuídas entre células hematopoiéticas e não hematopoiéticas. O CD55 impede a montagem da C3 CONVERTASE ou acelera a desmontagem de convertase pré-formada, bloqueando, assim, a formação do complexo de ataque à membrana.
Proteínas séricas que inibem, antagonizam ou inativam o COMPLEMENTO C1 ou suas subunidades.
Ativação do complemento desencadeada pela interação de POLISSACARÍDEOS microbianos com LECTINA DE LIGAÇÃO A MANOSE sérica, resultando na ativação das SERINA PROTEASES ASSOCIADAS A PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A MANOSE. Da mesma forma que na via clássica, as MASPs clivam o COMPLEMENTO C4 e o COMPLEMENTO C2 para formar a C3 CONVERTASE (C4B2A) e, em seguida, a C5 CONVERTASE (C4B2A3B), resultando na clivagem do COMPLEMENTO C5 e agrupamento do COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA DO SISTEMA COMPLEMENTO.
Serina proteases séricas que participam da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. São ativadas quando complexadas com a LECTINA DE LIGAÇÃO A MANOSE, também conhecida como serina proteases associadas a proteína de ligação a manose (MASPs). Clivam o COMPLEMENTO C4 e o COMPLEMENTO C2 para formar o C4b2a, a via clássica da C3 convertase.
Venenos das cobras do gênero Naja (família Elapidae). Estes venenos contêm muitas proteínas específicas que apresentam propriedades citotóxicas, hemolíticas, neurotóxicas, além de outras. Como outros venenos elapídicos, estes são ricos em enzimas. Estão incluídas neste grupo as cobraminas e cobralisinas.
Glicoproteína sérica de 105 kDa composta por três subunidades, cada uma delas codificada por um gene diferente (C8A, C8B e C8G). Este heterotrímero contém um heterodímero C8alfa-C8gama ligado por pontes de dissulfeto e uma cadeia C8beta não associada covalentemente. O C8 é o componente seguinte a se ligar no complexo C5-7 formando C5b-8 que se liga ao COMPLEMENTO C9 e age como catalizador da polimerização do C9.
Proteína sérica que regula a VIA CLÁSSICA DE ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. Liga-se como cofator ao FATOR I DO COMPLEMENTO que, então, hidrolisa o COMPLEMENTO C4B pela C3 CONVERTASE DA VIA CLÁSSICA (C4bC2a).
Proteínas endógenas que inibem ou inativam o COMPLEMENTO C3B. Incluem o FATOR H DO COMPLEMENTO e o FATOR I DO COMPLEMENTO (inativador C3b/C4b). Clivam ou induzem a clivagem do C3b em fragmentos inativos sendo, assim, importantes na inibição da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO e sua sequência citolítica.
Destruição de ERITRÓCITOS por muitos agentes causais diferentes, como anticorpos, bactérias, químicos, temperatura e alterações na tonicidade.
Glicoproteína sérica de 93 kDa codificada pelo gene C7. É uma cadeia polipeptídica com 28 pontes de dissulfeto. Na formação do complexo de ataque à membrana o C7 é o componente seguinte a se ligar no complexo C5b-6, formando um complexo trimolecular C5b-7 que é lipofílico, se assemelha a uma proteína de membrana integral e serve como âncora para os componentes tardios do complemento (C8 e C9).
Membro da família colectina das lectinas, de ligação específica a manose. Liga-se a grupos de carboidratos nos patógenos invasores e desempenha um papel chave na VIA DE COMPLEMENTO DE LECTINA DE LIGAÇÃO A MANOSE.
Sítios moleculares sobre ou dentro de linfócitos B, células dendríticas foliculares, células linfoides e epiteliais capazes de reconhecer e se combinar com o COMPLEMENTO C3D. O receptor 2 do complemento humano (CR2) atua como um receptor para C3dg e para a glicoproteína gp350/220 do HERPESVÍRUS 4 HUMANO, e se liga ao anticorpo monoclonal OKB7 que bloqueia a ligação de ambos os ligantes ao receptor.
Testes sorológicos baseados na inativação do complemento pelo complexo antígeno-anticorpo (estágio 1). A ligação do complemento livre pode ser visualizada pela adição de um segundo sistema antígeno-anticorpo, tal como o de células vermelhas e anticorpos apropriados contra células vermelhas (hemolisina) que requerem complemento para seu término (estágio 2). A ausência de lise das células vermelhas indica que uma reação antígeno-anticorpo específica ocorreu no estágio 1. Se ocorre lise das células vermelhas, o complemento livre está presente, indicando que não ocorreu a reação antígeno-anticorpo no estágio 1.
Pequenas glicoproteínas encontradas tanto em células hematopoiéticas quanto não hematopoiéticas. O CD 59 restringe a atividade citolítica do complemento homólogo através da ligação ao C8 e C9, bloqueando a formação do complexo de ataque à membrana.
Proteína de 53 kDa que é um regulador positivo da VIA ALTERNATIVA DO COMPLEMENTO. Estabiliza a C3 CONVERTASE DA VIA ALTERNATIVA (C3bBb), protegendo-a da rápida inativação e facilitando, assim, a cascata da ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO e a formação do COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA. Os indivíduos com mutação no gene PFC apresentam deficiência de properdina e grande susceptibilidade a infecções.
Receptor do complemento ubiquamente expresso que se liga ao COMPLEMENTO C3B e ao COMPLEMENTO C4B e atua como co-fator para suas inativações. O CD46 também interage com vários patógenos e medeia a resposta imunológica.
Subcomponente do complemento C1 de 77 kDa codificado pelo gene C1S, uma serina protease, existindo como uma pró-enzima (homodimérica) no complexo intacto do complemento C1. Sobre a ligação do COMPLEMENTO C1Q aos anticorpos, o COMPLEMENTO C1R ativado cliva o C1s em duas cadeias, A (pesada) e B (leve, a serina protease), unidas por ligações dissulfetos formando o C1s ativo. O C1s ativado, por sua vez, cliva o COMPLEMENTO C2 e o COMPLEMENTO C4 para formar C4b2a (CONVERTASE DO COMPLEMENTO C3 DA VIA CLÁSSICA).
Subcomponente do complemento C1 de 80 kDa, existindo como uma pró-enzima serina protease no complexo intacto do complemento C1. Quando o COMPLEMENTO C1Q liga-se aos anticorpos, a estrutura terciária se altera causando ativação autolítica do complemento C1r, que é clivado em duas cadeias[A (pesada) e B (leve, a serina protease)] conectadas por ligações dissulfetos. A serina protease C1r ativada, por sua vez, ativa a pró-enzima do COMPLEMENTO C1S pela clivagem da ligação Arg426-Ile427. Nenhum fragmento é liberado quando ambos, C1r ou C1s, são clivados.
Maior fragmento gerado da clivagem do C5 pela C5 CONVERTASE formando o COMPLEMENTO C5A e C5b (cadeia beta + cadeia alfa', a cadeia residual alfa, ligadas por pontes dissulfeto). O C5b permanece ligado à membrana e inicia o agrupamento espontâneo dos componentes tardios do complemento para formar o C5b-8-poli-C9, o COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA.
Fragmento amino-terminal do COMPLEMENTO 2, liberado pela ação do COMPLEMENTO C1S ativado.
Serina protease que é o complexo formado pelo COMPLEMENTO C3B e FATOR B DO COMPLEMENTO. Cliva várias moléculas de C3 em COMPLEMENTO C3A (anafilatoxina) e COMPLEMENTO C3B na VIA ALTERNATIVA DE ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO.
Proteínas que se ligam a partículas e células para aumentar a susceptibilidade à FAGOCITOSE, em particular os ANTICORPOS ligados aos EPITOPOS que se ligam aos RECEPTORES FC. Também pode participar o COMPLEMENTO C3B.
Classe de lectinas do tipo C cujo objetivo são as estruturas dos carboidratos encontrados nos patógenos invasores. A ligação das colectinas aos micro-organismos resulta em sua aglutinação e aumento da depuração. As colectinas formam trímeros que podem se unir formando um grande oligômero. Cada cadeia polipeptídica da colectina consiste em quatro regiões: N-terminal relativamente curta, semelhante ao colágeno, alfa-helicoidal espiralada e ligação ao carboidrato.
Complexo formado pela ligação das moléculas de antígeno e [seu] anticorpo. A deposição de grandes complexos antígeno-anticorpo, quando leva à lesão tissular, causa as DOENÇAS DO COMPLEXO IMUNE.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Proteínas que compartilham a característica comum de ligação aos carboidratos. Alguns ANTICORPOS e proteínas metabolizadoras de carboidratos (ENZIMAS) também se ligam aos carboidratos, entretanto não são consideradas lectinas. As LECTINAS DE PLANTAS são proteínas ligadas aos carboidratos que foram inicialmente identificados por sua atividade hemaglutinante (HEMAGLUTININAS). Entretanto, nas espécies animais há várias lectinas que atuam em um amplo espectro de funções através do reconhecimento de carboidratos específicos.
Zymosan is a insoluble polysaccharide derived from the cell walls of yeast, used in research to induce inflammation and innate immune responses for experimental purposes.
Propriedade bactericida natural do SANGUE, em razão da presença normal de substâncias antibacterianas como beta lisina, leucina, etc. Esta atividade necessita ser diferenciada da atividade bactericida presente no soro de um paciente como resultado de uma terapia antimicrobiana, que é medida pelo TESTE BACTERICIDA DO SORO.
Anidridos de ácidos ftálicos. Pode ser substituído em qualquer átomo de carbono. Utilizado extensivamente na indústria e como reagente na acilação de grupos amino e hidroxílicos.
Engolfamento e degradação de micro-organismos, outras células que estejam mortas ou morrendo ou doentes e partículas estranhas por células fagocíticas (FAGÓCITOS).
Capacidade de um organismo normal permanecer não infectado por microrganismos e suas toxinas. Resulta da presença de ANTI-INFECCIOSOS que ocorrem naturalmente, fatores constitucionais, como TEMPERATURA CORPORAL, e células do sistema imunitário que agem prontamente, tais como as CÉLULAS MATADORAS NATURAIS.
Nome popular utilizado para o gênero Cavia. A espécie mais comum é a Cavia porcellus, que é o porquinho-da-índia, ou cobaia, domesticado e usado como bicho de estimação e para pesquisa biomédica.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Leucócitos granulares que apresentam um núcleo composto de três a cinco lóbulos conectados por filamentos delgados de cromatina. O citoplasma contém grânulos finos e inconspícuos que sw coram com corantes neutros.
Técnica que combina eletroforese de proteínas e dupla imunodifusão. Neste procedimento, as proteínas são primeiro separadas por eletroforese em gel (geralmente agarose), e então tornadas visíveis por imunodifusão de anticorpos específicos. Um evidente arco elíptico de precipitina resulta de cada proteína detectável pelo antissoro.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Espécie de ácaro causador da ESCABIOSE em humanos e doença sarcóptica em outros animais. Há diferentes espécies de S. scabei específicas para humanos e animais, porém muitas têm a habilidade de entrecruzar espécies e causar doenças.
Globulinas séricas que migram para região gama (positivamente carregada) na ELETROFORESE. Num certo período, as gama-globulinas foram utilizadas como sinônimo para imunoglobulinas, visto que a maior parte das imunoglobulinas são gama-globulinas e vice-versa. Mas como algumas imunoglobulinas exibem mobilidade eletroforética alfa ou beta, tal nomenclatura encontra-se em desuso.
Soluções ou misturas de substâncias tóxicas e não tóxicas elaboradas pelas glândulas salivares de cobras (Ophidia) com a função (purpose) de predar (ou de desabilitar predadores), e liberadas através de presas com fendas ou ocas. Geralmente contém enzimas, toxinas e outros fatores.
Alterações degenerativas na RETINA, geralmente em adultos idosos, que resultam em perda da visão no centro do campo visual (MACULA LUTEA) devido à lesão na retina. Ocorre sob as formas seca e exsudativa (úmida).
Antígeno heterogenético glicolipídico que induz a produção de hemolisina antiovino. Está presente em células (de tecidos) de muitas espécies, mas ausente em humanos. É encontrado em muitos agentes infecciosos.
A porção clara do SANGUE que fica depois da COAGULAÇÃO SANGUÍNEA para remover as CÉLULAS SANGUÍNEAS e as proteínas da coagulação.
Células vermelhas do sangue. Os eritrócitos maduros são anucleados, têm forma de disco bicôncavo e contêm HEMOGLOBINA, cuja função é transportar OXIGÊNIO.
Gênero de cocos Gram-negativos anaeróbios que são parasitas da boca e dos tratos intestinal e respiratório do homem e outros animais.
Gênero de cobras venenosas da família VIPERIDAE. São conhecidas por volta de 50 espécies, todas são encontrados na América tropical e sul da América do Sul. Bothrops atrox é a "fer-de-lance" e B. jararaca é a jararaca.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Heterodímero de superfície de membrana que promove a adesão de leucócitos. A subunidade alfa consiste em ANTÍGENO CD11B e a subunidade beta no ANTÍGENO CD18. O antígeno, que é uma integrina, funciona tanto como um receptor para o complemento 3 quanto nas interações de adesão célula-célula e célula-substrato.
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Camundongos Endogâmicos C57BL referem-se a uma linhagem inbred de camundongos de laboratório, altamente consanguíneos, com genoma quase idêntico e propensão a certas características fenotípicas.
Métodos usados por organismos patogênicos para escapar das respostas do sistema imunitário do hospedeiro.
Droga anti-inflamatória não esteroidal. Os colírios de oxifenilbutazona têm sido utilizados em todo lugar no tratamento da inflamação ocular pós-operatória, em lesões oculares superficiais e episclerite. (Tradução livre do original: AMA, Drug Evaluations Annual, 1994, p2000). Tem sido utilizada por via oral em doenças reumáticas, como espondilite anquilosante, osteoartrite e artrite reumatoide, mas tais usos não mais se justificam devido ao risco de graves efeitos hematológicos colaterais. (Tradução livre do original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p27)
Polissacarídeos constituídos de unidades de manose.
Moléculas de imunoglobulinas com uma dada sequência específica de aminoácidos a ponto de só ser possível sua interação com determinado antígeno (ver ANTÍGENOS), ou com molécula estruturalmente muito semelhante. A síntese de anticorpos ocorre nas PLASMÓCITOS da série linfoide como resposta à indução pelo antígeno.
Proteínas presentes no soro sanguíneo, incluindo ALBUMINA SÉRICA, FATORES DE COAGULAÇÃO SANGUÍNEA e muitos outros tipos de proteínas.
Importante molécula heterodimérica associada com adesão expressa por MONÓCITOS, GRANULÓCITOS, CÉLULA NK e alguns LINFÓCITOS. A subunidade alfa é o ANTÍGENO CD11C (também chamado Leu-M5), um antígeno de superfície expresso em algumas células mieloides. A subunidade beta é o ANTÍGENO CD18.
RÉPTEIS sem membros da subordem Serpentes.
Grupo de doenças mediadas pela deposição de grandes complexos solúveis de antígenos e anticorpos, resultando em danos ao tecido. Apesar da DOENÇA DO SORO e da REAÇÃO DE ARTHUS, as evidências demonstram um mecanismo patogênico para complexos imunes em várias outras DOENÇAS DO SISTEMA IMUNE, incluindo GLOMERULONEFRITE, LUPUS ERITEMATOSO SISTÊMICO e POLIARTERITE NODOSA.
Técnica envolvendo a difusão de antígeno ou anticorpo por um meio semissólido, geralmente gel de ágar ou agarose, tendo como resultado uma reação de precipitação.
Resposta imune específica obtida de um organismo, tecido ou célula, por meio de uma dose (específica) de substância (ou célula) imunologicamente ativa .
Linhagens de camundongos nos quais certos GENES dos GENOMAS foram desabilitados (knocked-out). Para produzir "knockouts", usando a tecnologia do DNA RECOMBINANTE, a sequência do DNA normal no gene em estudo é alterada para impedir a síntese de um produto gênico normal. Células clonadas, nas quais esta alteração no DNA foi bem sucedida, são então injetadas em embriões (EMBRIÃO) de camundongo, produzindo camundongos quiméricos. Em seguida, estes camundongos são criados para gerar uma linhagem em que todas as células do camundongo contêm o gene desabilitado. Camundongos knock-out são usados como modelos de animal experimental para [estudar] doenças (MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS) e para elucidar as funções dos genes.
Imunoensaio utilizando um anticorpo ligado a uma enzima marcada, tal como peroxidase de raiz-forte (ou rábano silvestre). Enquanto a enzima ou o anticorpo estiverem ligados a um substrato imunoadsorvente, ambos retêm sua atividade biológica; a mudança na atividade enzimática como resultado da reação enzima-anticorpo-antígeno é proporcional à concentração do antígeno e pode ser medida por espectrofotometria ou a olho nu. Muitas variações do método têm sido desenvolvidas.
Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.
Método para detecção de quantidades muito pequenas de anticorpo nas quais o complexo antígeno-anticorpo-complemento se adere a células indicadoras, geralmente eritrócitos de primatas ou plaquetas sanguíneas de não primatas. A reação é dependente do número de moléculas C3 ligadas nos sítios receptores C3b da célula indicadora.
Autoanticorpo IgG contra a C3 CONVERTASE DA VIA ALTERNATIVA DO COMPLEMENTO, encontrado no soro de pacientes com GLOMERULONEFRITE MESANGIOCAPILAR. A ligação deste autoanticorpo ao C3bBb estabiliza a enzima, reduzindo assim, as ações dos inativadores de C3b (FATOR H DO COMPLEMENTO, FATOR I DO COMPLEMENTO). Esta enzima anormalmente estabilizada induz uma ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO contínua e a geração de C3b, deste modo promovendo o agrupamento do COMPLEXO DE ATAQUE À MEMBRANA e a citólise subsequente.
Processo patológico caracterizado por lesão ou destruição de tecidos, causada por uma variedade de reações químicas e citológicas. Geralmente se manifesta por sinais típicos de dor, calor, rubor, edema e perda da função.
Doenças animais ocorrendo de maneira natural ou são induzidas experimentalmente com processos patológicos suficientemente semelhantes àqueles de doenças humanas. São utilizados como modelos para o estudo de doenças humanas.
Anticorpos produzidos porum único clone de células.
Qualquer mamífero ruminante com chifres curvados (gênero Ovis, família Bovodae) que possuem sulco lacrimal e glândulas interdigitais (ausentes nas CABRAS).
Secreções de animais venenosos formando um fluido misto de muitas diferentes enzimas, toxinas e outras substâncias. Estas substâncias são produzidas em glândulas especializadas e secretadas através de sistemas de dispensa especializados (nematocistos, espinhos, dente inoculador, etc.) a fim de incapacitar a presa ou o predador.
Compostos conjugados proteína-carboidrato que incluem mucinas, mucoides e glicoproteínas amiloides.
Síndrome que está associada com as doenças microvasculares do RIM, como a NECROSE DO CÓRTEX RENAL. É caracterizada por ANEMIA HEMOLÍTICA, TROMBOCITOPENIA e FALÊNCIA RENAL AGUDA.
Teste utilizado para determinar se ocorrerá ou não complementação (compensação na forma de dominância) em uma célula com um dado fenótipo mutante e quando outro genoma mutante, que codifica o mesmo fenótipo mutante, é introduzido naquela célula.
Subfilo de cordados intermediários entre os invertebrados e os verdadeiros vertebrados. Inclui as Ascídias.
O mineral mais comum do grupo dos silicatos de alumínio hidratado, aproximadamente H2Al2Si2O8-H2O. Preparado com propósitos farmacêutico e medicinal através da pulverização com água, para remover a areia. O nome deriva de Kao-ling (Chinês: "alta cordilheira"), sua região original.
Proteínas sintetisadas por organismos que pertencem ao filo dos ARTRÓPODES. Estão incluídas sob este descritor proteínas das subdivisões dos ARACNÍDEOS, CRUSTÁCEOS e CARANGUEJOS FERRADURA. Há um descritor separado para PROTEÍNAS DE INSETOS abaixo deste descritor.
Processos desencadeados por interações de ANTICORPOS com seus ANTÍGENOS.
Técnica biodirigida na qual biomoléculas capazes de se ligarem a analíticos ou ligantes específicos, são primeiro imobilizadas de um lado de um filme metálico. A luz é então focada no lado oposto do filme para excitar o plasmônio de superfície. O índice refrativo da luz refletida dessa superfície é medido. Quando as biomoléculas imobilizadas são ligadas por seus ligantes, é criada uma alteração no plasmônio de superfície no lado oposto do filme que é diretamente proporcional à massa ligada ou absorvida. A ligação é medida pelas alterações no índice refrativo. A técnica é utilizada para estudo das interações biomoleculares, tais como ligação antígeno-anticorpo.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Células sanguíneas brancas. Compreendem tanto os leucócitos granulócitos (BASÓFILOS, EOSINÓFILOS e NEUTRÓFILOS) como os não granulócitos (LINFÓCITOS e MONÓCITOS).
Componente principal da parede celular das bactérias Gram-negativas; os lipopolissacarídeos são endotoxinas e importantes antígenos grupo-específicos (antígenos O). A molécula de lipopolissacarídeo consiste em três partes. O LIPÍDEO A, um glicolipídeo responsável pela atividade endotóxica, é ligado covalentemente a uma cadeia de heteropolissacarídeo que tem duas partes, o polissacarídeo central, que é constante dentro de raças relacionadas, e a cadeia O-específica, que é altamente variável. O lipopolissacarídeo de Escherichia coli é um mitógeno (ativador policlonal) para células B, comumente usado em imunologia laboratorial. Abrevia-se como LPS. (Dorland, 28a ed)
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Toxinas estreitamente associadas com o citoplasma vivo ou com a parede celular de certos micro-organismos, e que não se difundem rapidamente para o meio de cultura, sendo liberados apenas com a lise celular.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Cofator dependente de vitamina K da PROTEÍNA C ativada. Juntamente com a proteína C, inibe a ação dos fatores VIIIa e Va. A DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNA S pode levar à trombose venosa e arterial recorrente.
Soro que contêm anticorpos. São obtidos de animais que foram previamente imunizados, seja por injeção de antígenos, seja por infecção com microrganismos contendo o antígeno.
Movimento de leucócitos em resposta a um gradiente de concentração (química) ou a produtos formados em uma reação imunológica.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Transtorno multissistêmico, crônico, recidivante, inflamatório e geralmente febril do tecido conjuntivo, caracterizado principalmente pelo envolvimento da pele, articulações, rins e membranas serosas. É de etiologia desconhecida, mas acredita-se que represente uma insuficiência dos mecanismos regulatórios do sistema autoimune. A doença é caracterizada por uma ampla faixa de disfunções sistêmicas, uma taxa de sedimentação de eritrócitos elevada e a formação de células LE no sangue ou na medula óssea.
Hexose ou monossacarídeo fermentável e isômero da glucose de maná, Fraxinus ornus e outras plantas relacionadas.
Polissacarídeos encontrados em bactérias e em suas cápsulas.
Síndrome de resposta inflamatória sistêmica com uma etiologia infecciosa suspeita ou comprovada. Quando a sepse está associada com uma disfunção orgânica distante do local de infecção, é denominada sepse grave. Quando a sepse está acompanhada por HIPOTENSÃO apesar de uma infusão adequada de líquidos, é denominada CHOQUE SÉPTICO.
Mudanças metabólicas ou estruturais, função adversa, em tecidos isquêmicos resultantes da restauração de fluxo de sangue do tecido (REPERFUSÃO), inclusive inchaço, HEMORRAGIA, NECROSE, e danos de RADICAIS LIVRES. O exemplo mais comum é o TRAUMATISMO POR REPERFUSÃO MIOCÁRDICA.
Teste para antígeno tecidual utilizando um método direto, por conjugação de anticorpo e pigmento fluorescente (TÉCNICA DIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO) ou um método indireto, pela formação do complexo antígeno-anticorpo que é então ligado a uma fluoresceína conjugada a um anticorpo anti-imunoglobulina (TÉCNICA INDIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO). O tecido é então examinado por microscopia de fluorescência.
Células fagocíticas dos tecidos dos mamíferos, relativamente de vida longa e originadas dos MONÓCITOS. Os principais tipos são os MACRÓFAGOS PERITONEAIS, MACRÓFAGOS ALVEOLARES, HISTIÓCITOS, CÉLULAS DE KUPFFER do fígado e os OSTEOCLASTOS. Os macrófagos, dentro das lesões inflamatórias crônicas, se diferenciam em CÉLULAS EPITELIOIDES ou podem unir-se para formar CÉLULAS GIGANTES DE CORPO ESTRANHO ou CÉLULAS GIGANTES DE LANGHANS. (Tradução livre do original: The Dictionary of Cell Biology, Lackie and Dow, 3rd ed.)
Glicoproteínas encontradas nas membranas ou na superfície das células.
Processo de interação dos FATORES DE COAGULAÇÃO SANGUÍNEA que resulta em um coágulo insolúvel da FIBRINA .
Antígenos de diferenciação residentes nos leucócitos de mamíferos. Os CD (do inglês, "cluster of differentiation") representam um grupo de diferenciação, que se refere a grupos de anticorpos monoclonais que mostram reatividade similar com certas subpopulações de antígenos de uma linhagem ou estágio de diferenciação particulares. As subpopulações de antígenos também são conhecidas pela mesma designação CD.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Camundongos Endogâmicos BALB/c referem-se a uma linhagem inbred homozigótica de camundongos de laboratório, frequentemente usados em pesquisas biomédicas devido à sua genética uniforme e propriedades imunológicas consistentes.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Restrição de um comportamento característico, estrutura anatômica ou sistema físico, como resposta imunológica, resposta metabólica ou gene ou variante gênico dos membros de uma espécie. Refere-se às propriedades que diferenciam uma espécie de outra, mas também se usa para níveis filogenéticos superiores ou inferiores ao nível de espécie.
Mecanismo de defesa do corpo contra organismos ou substâncias estranhas e células nativas anormais. Inclui a resposta imune humoral e a resposta mediada por célula e consiste de um complexo de componentes celulares, moleculares e genéticos inter-relacionados.
Proteína que circula em quantidade aumentada durante um processo inflamatório e após a lesão de um tecido.
Reação de hipersensibilidade aguda devido à exposição a antígeno (ver ANTÍGENOS) previamente encontrado. A reação pode incluir URTICÁRIA rapidamente progressiva, sofrimento respiratório, colapso vascular, CHOQUE sistêmico e morte.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Grupo de antígenos que inclui os antígenos de histocompatibilidade principal e secundário. Os primeiros são determinados geneticamente pelo complexo de histocompatibilidade principal. Determinam o tipo compatível de tecido para transplante e causam as rejeições aos aloenxertos. Os últimos são sistemas de aloantígenos alélicos que podem causar uma fraca rejeição ao transplante.
Peptídeos cujos terminais amino e carboxi são unidos por uma ligação peptídica, formando uma cadeia circular. Alguns deles são agentes ANTI-INFECCIOSOS e alguns são biossintetizados sem a participação dos ribossomos (BIOSSÍNTESE DE PEPTÍDEOS não RIBOSSÔMICA).
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Polissacarídeos são longas cadeias de carboidratos formadas pela união de milhares de moléculas de monossacarídeos por ligações glucosídicas, desempenhando um papel importante em diversos processos biológicos, como armazenamento de energia e estrutura celular.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS DE BACTÉRIAS.
Sepse associada à HIPOTENSÃO ou hipoperfusão, apesar de restauração adequada de líquido. As anormalidades da perfusão podem incluir, mas não estão limitadas a ACIDOSE LÁCTICA, OLIGÚRIA ou alteração aguda no estado mental.
Hidrolases que especificamente clivam as ligações peptídicas encontradas em PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS. Exemplos de subclasses deste grupo são as EXOPEPTIDASES e ENDOPEPTIDASES.
Grupo de capilares enovelados (sustentados pelo tecido conjuntivo) que se iniciam em cada túbulo renal.

O sistema complemento é um conjunto complexo e altamente regulado de proteínas séricas e membranares que desempenham um papel crucial na defesa imune inata e adaptativa. As proteínas do sistema complemento interagem entre si em uma cascata enzimática, resultando na geração de potentes moléculas proinflamatórias e mediadores da fagocitose.

Existem três vias principais que ativam o sistema complemento: a via clássica, a via do lecitina e a via alternativa. Cada uma dessas vias resulta na proteólise de proteínas inativas em fragmentos ativos, que desencadeiam uma série de reações em cascata que levam à formação do complexo de ataque à membrana (MAC), responsável pela lise das células alvo.

As proteínas do sistema complemento são sintetizadas principalmente no fígado e podem ser encontradas no sangue, fluido tissular e superfície das células. Além de sua função na imunidade inata, as proteínas do sistema complemento também desempenham um papel importante na ativação da resposta adaptativa, através da facilitação da apresentação de antígenos aos linfócitos T e da modulação da resposta imune humoral.

Em resumo, as proteínas do sistema complemento são um grupo de proteínas plasmáticas e membranares que desempenham um papel fundamental na defesa imune inata e adaptativa, através da interação em uma cascata enzimática que resulta na formação de potentes moléculas proinflamatórias e mediadores da fagocitose.

'Anaplasma marginale' é uma bactéria gram-negativa que causa a anaplasmose bovina, uma doença infecciosa e transmitida por carrapatos que afeta o gado em todo o mundo. Essa bactéria infecta os glóbulos vermelhos dos animais, levando a anemia, febre, icterícia e, em casos graves, morte. A transmissão ocorre principalmente através da picada de carrapatos do gênero Dermacentor e Boophilus, mas também pode ocorrer por meio de transfusões sanguíneas, abortos e partos.

A bactéria 'Anaplasma marginale' pertence ao gênero Anaplasma e à família Anaplasmataceae. É uma bactéria intracelular obrigatória que se localiza no citoplasma dos eritrócitos, o que dificulta o tratamento com antibióticos, pois é necessário que esses medicamentos penetrem na célula para serem eficazes. Além disso, a bactéria tem uma alta capacidade de resistência a antibióticos, tornando ainda mais desafiador o controle da doença.

A anaplasmose bovina é uma doença de grande importância econômica para a indústria pecuária, pois pode causar perdas significativas em termos de mortalidade e redução na produção de leite e carne. Além disso, a infecção por 'Anaplasma marginale' pode prejudicar o desempenho reprodutivo dos animais, levando a abortos e partos prematuros.

Para diagnosticar a anaplasmose bovina, geralmente são utilizados exames laboratoriais que detectam a presença de 'Anaplasma marginale' nos glóbulos vermelhos dos animais. Esses exames podem incluir microscopia de sangue periférico, testes sorológicos ou PCR (reação em cadeia da polimerase). O tratamento geralmente consiste no uso de antibióticos, como a tetraciclina, e medidas de manejo que visem reduzir a exposição dos animais à bactéria. Além disso, existem vacinas disponíveis em alguns países que podem ajudar a prevenir a infecção por 'Anaplasma marginale'.

A ativação do complemento é um processo importante do sistema imune inato, que desencadeia uma cascata de reações bioquímicas envolvendo uma série de proteínas plasmáticas. O objetivo principal dessa reação em cadeia é a destruição ou eliminação de agentes patogênicos, como bactérias e vírus, além de outras partículas estranhas, como células tumorais e complexos imunes desregulados.

O sistema do complemento consiste em mais de 30 proteínas circulantes no plasma sanguíneo e outras fluidos corporais. Essas proteínas são produzidas principalmente pelo fígado e, em menor extensão, por células endoteliais, monócitos e macrófagos. A ativação do complemento pode ocorrer através de três diferentes vias: a classe clássica, a via alternativa e a via do lecitina.

1. Via Clássica: É iniciada pela ligação da proteína C1, um complexo de reconhecimento de padrões (PRP), a anticorpos IgG ou IgM unidos a antígenos estranhos na superfície das células alvo. Após a ativação do C1, uma série de proteínas são ativadas e clivadas sequencialmente, resultando em:
* Formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que formam poros nas membranas celulares, levando à lise e morte celular.
* Geração de anafilatoxinas, como C3a e C5a, que desempenham um papel na atração e ativação de células do sistema imune, como neutrófilos e macrófagos.
2. Via Alternativa: Não requer a ligação prévia a anticorpos e pode ser iniciada por interações diretas entre proteínas do complemento e padrões moleculares associados a patógenos (PAMPs) em superfícies de células estranhas. A via alternativa envolve:
* Formação de um complexo C3bBb, que atua como uma protease para gerar mais C3b e amplificar a resposta do complemento.
* Deposição de C3b em superfícies estranhas, levando à formação do MAC e morte celular.
3. Via da Lecitina: É iniciada pela ligação direta da proteína MBL (mannose-ligante binding) a manose ou fucose presentes em superfícies de células estranhas, seguida pelo recrutamento e ativação do complexo associado à lectina (MASP). A via da lecitina resulta na formação do MAC e morte celular.

O sistema do complemento desempenha um papel crucial em proteger o organismo contra infecções, removendo patógenos e detritos celulares. No entanto, uma resposta excessiva ou inadequada pode contribuir para a patogênese de várias doenças autoimunes e inflamatórias.

O Complemento C3 é uma proteína importante do sistema imune do corpo, que desempenha um papel crucial no processo de complemento. O sistema do complemento é uma cascata enzimática da resposta imune inata, que nos ajuda a combater infecções e a remover detritos celulares.

A proteína C3, após ativada, se divide em duas partes: C3a e C3b. A fragmentação do C3 gera uma série de eventos que levam à lise das células alvo (por exemplo, bactérias), a opsonização (marcação) delas para serem fagocitadas por células imunes, e à inflamação local.

A ativação do C3 pode ocorrer através de diferentes vias, incluindo a via clássica, a via alternativa e a via do lecitina do tipo lectina. Dessa forma, o C3 funciona como um ponto de convergência para essas diferentes vias do sistema complemento.

Um desequilíbrio ou disfunção no sistema do complemento, incluindo no nível do C3, pode contribuir para o desenvolvimento de várias patologias, como doenças autoimunes, infecções e transtornos inflamatórios.

O Sistema Fosfotransferase de Açúcar do Fosfoenolpiruvato (PTS, sigla em inglês) é um sistema de transporte de carboidratos complexo e altamente regulado encontrado em bactérias. Ele consiste em uma série de proteínas que atuam cooperativamente para facilitar o transporte e a fosforilação simultâneos de açúcares, tais como glicose, frutose e sorbose, através da membrana celular.

O PTS é composto por três principais componentes: uma proteína de enzima II (EII), uma proteína de histidina-fosforilação (HPr) e uma enzima I (EI). A EI é responsável pela primeira etapa do processo, na qual ela se autofosforila usando o fosfoenolpiruvato (PEP) como fonte de fosfato de alta energia. Em seguida, a EI transfere o grupo fosfato para a HPr, que por sua vez transfere o grupo fosfato para a EII.

A EII é composta por duas subunidades, EIIA e EIIB, que se associam à membrana celular e são responsáveis pelo reconhecimento e transporte do açúcar específico. Após o transporte do açúcar, a EII transfere o grupo fosfato para o açúcar, convertendo-o em seu correspondente fosfato de açúcar. Isso resulta na glicose-6-fosfato no caso da glicose, por exemplo, que pode então ser metabolizada posteriormente via glicólise ou outras vias metabólicas.

O PTS desempenha um papel importante na regulação da expressão gênica e do metabolismo de açúcares em muitos organismos, incluindo bactérias e leveduras. Além disso, o PTS é frequentemente usado como alvo para desenvolver antibióticos e outros agentes terapêuticos que interrompam a capacidade dos patógenos de metabolizar açúcares e, assim, inibir seu crescimento e sobrevivência.

O complemento C4 é uma proteína do sistema imune do corpo humano, parte do caminho clássico da via do complemento. Ele desempenha um papel importante na resposta imune, auxiliando a eliminar patógenos estrangeiros como bactérias e vírus.

A proteína C4 é ativada quando se liga a uma superfície de um patógeno estrangeiro ou às próprias células do corpo que estejam danificadas ou apresentem sinais de doença. Quando ativado, o C4 sofre uma mudança conformacional e se divide em três fragmentos: C4a, C4b e um fragmento menor.

O fragmento C4b continua a desencadear a cascata do complemento, enquanto o C4a atua como um anafilatoxina, que atrai neutrófilos e outras células inflamatórias para o local da infecção ou lesão. A ativação do complemento C4 é um passo crucial no reconhecimento e eliminação de patógenos invasores.

Um teste de nível sérico de complemento C4 pode ser útil em alguns cenários clínicos, como ajudar a diagnosticar determinadas doenças autoimunes ou deficiências imunológicas. Alterações no nível de C4 podem indicar uma ativação excessiva ou disfunção do sistema complemento, o que pode estar relacionado a várias condições de saúde.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

A Via Clássica do Complemento é um mecanismo importante do sistema imune inato, que ajuda a eliminar patógenos e detritos celulares. Ela é acionada quando uma molécula estranha (como parte de um microorganismo) se liga a um anticorpo específico na superfície da célula hospedeira. Isso forma o complexo antígeno-anticorpo, que ativa a protease C1, iniciando assim a cascata do complemento. A activação resulta em uma série de reacções enzimáticas que levam à produção de moléculas efectoras, como o complexo de ataque à membrana (MAC) e anaphylatoxins C3a e C5a. Estes mediadores promovem a inflamação, a citotoxicidade e a fagocitose, contribuindo para a defesa do hospedeiro contra infecções.

A Via Alternativa do Complemento (também conhecida como "Alternative Pathway of Complement Activation" em inglês) refere-se a um mecanismo de ativação do sistema do complemento que é independente da via clássica e da via lectina. Ela é desencadeada quando o componente C3b se liga diretamente a superfícies estranhas, como micróbios ou partículas inertes, sem a necessidade de intermediários como anticorpos ou moléculas de reconhecimento de padrões.

Este processo envolve uma série complexa de reações enzimáticas que levam à produção dos componentes do complemento C3b e C5b, os quais desencadeiam a formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e a lise da célula alvo. A via alternativa é uma importante defesa imune inata contra patógenos invasores e também desempenha um papel crucial na regulação da resposta inflamatória. No entanto, a ativação excessiva ou mal regulada da via alternativa pode contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes e outras condições patológicas.

O Complemento C5 é uma proteína do sistema imune do corpo humano, que desempenha um papel crucial na resposta inflamatória e na defesa contra infecções. Faz parte da via clássica e alternativa do sistema complemento e atua como um componente essencial no processo de eliminação de patógenos invasores, tais como bactérias e vírus.

A proteína C5 é ativada por outras proteínas do sistema complemento (C3b e C4b) e, em seguida, divide-se em duas partes: C5a e C5b. A parte C5a é um peptídeo com atividade anafilatoxica, o que significa que induz a libertação de histamina pelos mastócitos e basófilos, levando à dilatação dos vasos sanguíneos e aumento da permeabilidade vascular. Além disso, C5a é um potente quimiotaxante para neutrófilos, atraindo-os para o local de infecção ou inflamação.

A parte C5b, por sua vez, se combina com outras proteínas do complemento (C6, C7, C8 e C9) para formar o complexo de ataque à membrana (MAC), que é capaz de puncionar a membrana plasmática dos patógenos, levando à sua lise e eliminação.

Dessa forma, a proteína C5 desempenha um papel fundamental no sistema complemento, auxiliando na defesa do organismo contra infecções e na regulação da resposta inflamatória.

As proteínas inactivadoras do complemento são um grupo de proteínas que desempenham um papel importante no sistema imune e regulam a ativação da via do complemento. A via do complemento é um mecanismo essencial do sistema imune inato que ajuda a identificar e destruir patógenos estrangeiros, como bactérias e vírus. No entanto, se a ativação do complemento não for regulada adequadamente, pode ocorrer danos colaterais a células saudáveis do hospedeiro.

Existem várias proteínas inactivadoras do complemento, cada uma delas com um mecanismo de ação específico para regular diferentes etapas da via do complemento. Algumas das principais proteínas inativadoras do complemento incluem:

1. Proteína S do complemento (CS): A proteína S do complemento regula a ativação da via clássica e da via do lecitina de choque térmico (LECT). Ela faz isso se ligando às proteínas C4b e C3b, que são componentes importantes na formação dos complexos do complemento, e promove sua inativação. Isso ajuda a prevenir a formação de complexos do complemento excessivos e o dano a células saudáveis.
2. Proteína C1 inhibidora (C1-INH): A proteína C1 inhibidora é uma proteína inativadora importante na via clássica do complemento. Ela se liga e inativa a enzima C1, que é o iniciador da cascata do complemento na via clássica. Isso ajuda a prevenir a ativação excessiva e inadequada da via clássica do complemento.
3. Membrana cofactor proteína (MCP): A membrana cofactor proteína é uma proteína que age como um cofator para a enzima de decaimento do complemento, factor I. Ela se liga às proteínas C3b e C4b e promove sua inativação pela factor I. Isso ajuda a limitar a formação de complexos do complemento e o dano a células saudáveis.
4. Decay-accelerating factor (DAF): O fator acelerador de decaimento é uma proteína que se liga às proteínas C3b e C4b e acelera sua inativação pela enzima de decaimento do complemento, factor I. Isso ajuda a prevenir a formação excessiva de complexos do complemento e o dano a células saudáveis.

Em resumo, as proteínas inativadoras do complemento desempenham um papel crucial na regulação da atividade do sistema imune e na prevenção do dano às células saudáveis. As deficiências nessas proteínas podem levar a uma série de condições autoimunes e inflamatórias, como lúpus eritematoso sistêmico, síndrome nefrítica ativa e vasculite associada à crioglobulinemia.

O complemento C3b é uma proteína do sistema imune que desempenha um papel crucial na resposta imune adaptativa e innata. É um fragmento da proteína C3, que é ativada durante a cascata do complemento. A proteína C3b se liga especificamente a patógenos ou partículas estranhas, marcando-os para destruição por células do sistema imune, como neutrófilos e macrófagos. Além disso, o C3b também participa da formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que causa a lise das células alvo. Portanto, a deposição de C3b desempenha um papel importante na fagocitose, no processamento e apresentação de antígenos, e na regulação da resposta imune.

O Fator B do Sistema do Complemento é uma proteína plasmática inativa que desempenha um papel crucial no mecanismo da via alternativa do sistema do complemento. Após a ativação, o Fator B é convertido em sua forma ativada, o Factor Bb, por meio da ação do Fator D e da ionofila C3bBb. A forma ativada, Factor Bb, é um componente essencial do complexo de ataque à membrana (MAC), que desempenha um papel importante na citotoxicidade mediada por complemento e na inflamação. O Fator B também participa da regulação negativa do sistema do complemento, ao ser clivado pelo regulador da via alternativa, o Factor H, o que impede a amplificação contínua do processo de ativação do complemento.

C1q é a primeira proteína do caminho clássico do sistema complemento, um importante componente do sistema imune inato. A proteína C1q se liga a complexos antígeno-anticorpo (imunes) e ativa o componente C1 do sistema complemento, o que leva à geração de moléculas efectoras capazes de eliminar células infectadas ou outros elementos estranhos. A proteína C1q é um heterotrímero composto por três cadeias idênticas de colágeno e seis cadeias globulares, dispostas em forma de "cabeça de leão". As cabeças globulares são responsáveis pela ligação aos complexos imunes, enquanto as partes do colágeno promovem a interação com outras proteínas do sistema complemento e a ativação subsequente da cascata. A deficiência de C1q pode resultar em susceptibilidade aumentada à infecção e desenvolvimento de doenças autoimunes.

O Complemento C3a é um peptídeo derivado da proteina C3 do sistema complemento, que desempenha um papel importante nas respostas imunes e inflamatórias. A proteína C3 é ativada durante a cascata do sistema complemento, o que resulta na clivação em dois fragmentos: C3a e C3b.

O C3a tem cerca de 77 aminoácidos de comprimento e possui atividade biológica como um mediador pró-inflamatório. Ele induz a liberação de histaminas das células mastigáveis, contrai músculos lisos e aumenta a permeabilidade vascular, contribuindo para a resposta inflamatória aguda. Além disso, o C3a também atua como um quimiotaxante, atraindo células imunes, como neutrófilos, para o local da infecção ou lesão tecidual.

No entanto, é importante notar que as concentrações elevadas de C3a podem ser prejudiciais e contribuir para a patogênese de doenças inflamatórias crônicas, como as doenças autoimunes e aterosclerose. Portanto, o sistema complemento é cuidadosamente regulado para evitar danos excessivos aos tecidos saudáveis.

O Complexo de Ataque à Membrana do Sistema Complemento (Membrane Attack Complex, MAC em inglês) é uma estrutura proteica formada durante a ativação da via final do sistema complemento, um importante componente do sistema imune inato. A formação do MAC ocorre quando as proteínas C5b, C6, C7, C8 e várias moléculas de C9 se associam para formar um poro transmembrana na membrana plasmática de células alvo, levando à lise (ou ruptura) da célula. Isso pode resultar em danos a células indesejadas, como células bacterianas ou células do próprio organismo (em casos de doenças autoimunes ou disfunções no sistema complemento).

A formação do MAC é um mecanismo crucial para eliminar patógenos invasores, mas seu desregulamento pode contribuir para diversas patologias, como infecções, inflamação crônica e doenças autoimunes.

Os Receptores de Complemento são proteínas encontradas na membrana de células do sistema imune e em outras células do corpo, que se ligam a moléculas do sistema complemento ativado. Essa ligação desencadeia uma série de respostas imunes, como o aumento da fagocitose (capacidade das células imunes de engolir e destruir patógenos), produção de citocinas e modulação da ativação dos linfócitos. Existem diferentes tipos de receptores de complemento, cada um com funções específicas no reconhecimento e resposta a diferentes padrões moleculares relacionados a patógenos (PAMPs) ou outras moléculas danosas. A ativação dos receptores de complemento desempenha um papel crucial na defesa do hospedeiro contra infecções e também na regulação da resposta imune adaptativa.

O Complemento C2 é uma proteína do sistema imune do corpo que desempenha um papel importante na ativação da via clássica do complemento. É uma proteína sérica produzida no fígado e está presente em plasma sanguíneo. A proteína C2 é convertida em C2a e C2b por C1s, um componente da classe de proteínas do complexo C1, quando o sistema imune detecta a presença de antígenos estranhos (por exemplo, bactérias ou vírus) ligados a anticorpos. O fragmento C2a é uma pequena protease que se liga ao C4b para formar o complexo C3 convertase (C4b2a), que desempenha um papel crucial na cascata do complemento, levando à produção de moléculas proinflamatórias e à lise das células estrangeiras. O fragmento C2b é uma proteína de 75 kDa com atividade GTPase que regula a ativação da via clássica do complemento. Qualquer defeito genético ou disfunção no componente C2 pode resultar em distúrbios imunológicos e aumentar a susceptibilidade à infecção.

O Complemento C5a é uma pequena proteína derivada da decomposição do componente C5 do sistema complemento, um importante componente do sistema imune inato. Após a ativação do sistema complemento, uma enzima chamada C5 conversase divide o componente C5 em duas partes: C5a e C5b.

A proteína C5a é um potente mediador inflamatório com várias atividades biológicas. Ela pode se ligar a receptores de superfície de células brancas do sangue, como neutrófilos, monócitos e macrófagos, desencadeando uma série de respostas imunes, incluindo quimiotaxia (atração de células brancas do sangue para o local da infecção ou lesão), liberação de enzimas e radicais livres de oxigênio, aumento da adesão celular e ativação do sistema imune adaptativo.

No entanto, a ativação excessiva ou inadequada do C5a também pode contribuir para o desenvolvimento de várias doenças inflamatórias e autoinmunes, como asma, artrite reumatoide, lúpus eritematoso sistêmico e sepse. Portanto, a regulação adequada da atividade do C5a é crucial para manter a homeostase imune e prevenir danos colaterais às células saudáveis.

A anafilatoxina é um pequeno péptido derivado do sistema complemento, especificamente dos componentes C3a, C4a e C5a. Elas são libertadas durante a ativação do sistema complemento e desempenham um papel importante na resposta inflamatória aguda.

A anafilatoxina C3a é formada pela clivagem do componente C3 e tem um efeito vasodilatador, aumentando a permeabilidade vascular e atraiendo neutrófilos para o local da lesão. A anafilatoxina C4a também é formada pela clivagem do componente C4 e tem efeitos semelhantes à C3a, mas é menos potente.

A anafilatoxina C5a é a mais potente das três e tem uma variedade de efeitos fisiológicos, incluindo vasodilatação, aumento da permeabilidade vascular, contração de músculos lisos e quimiotaxia de neutrófilos. Além disso, a C5a também atua como um mediador na ativação do sistema imune inato e adaptativo.

No entanto, é importante notar que as anafilatoxinas também podem desencadear reações alérgicas graves, conhecidas como reações anafiláticas, especialmente quando presentes em altas concentrações. Essas reações podem incluir sintomas como prisão de vento, edema da garganta, hipotensão e choque, entre outros.

A regulação bacteriana da expressão gênica refere-se a um conjunto complexo de mecanismos biológicos que controlam a taxa e o momento em que os genes bacterianos são transcritos em moléculas de RNA mensageiro (mRNA) e, posteriormente, traduzidos em proteínas. Esses mecanismos permitem que as bactérias se adaptem a diferentes condições ambientais, como fonte de nutrientes, temperatura, pH e presença de substâncias químicas ou outros organismos, por meio da modulação da atividade gênica específica.

Existem vários níveis e mecanismos de regulação bacteriana da expressão gênica, incluindo:

1. Regulação a nível de transcrição: É o processo mais comum e envolve a ativação ou inibição da ligação do RNA polimerase (a enzima responsável pela síntese de mRNA) ao promotor, uma região específica do DNA onde a transcrição é iniciada.
2. Regulação a nível de tradução: Esse tipo de regulação ocorre no nível da síntese de proteínas e pode envolver a modulação da ligação do ribossomo (a estrutura responsável pela tradução do mRNA em proteínas) ao sítio de iniciação da tradução no mRNA.
3. Regulação pós-transcricional: Esse tipo de regulação ocorre após a transcrição do DNA em mRNA e pode envolver processos como modificações químicas no mRNA, degradação ou estabilização do mRNA.
4. Regulação pós-traducional: Esse tipo de regulação ocorre após a tradução do mRNA em proteínas e pode envolver modificações químicas nas proteínas, como a fosforilação ou glicosilação, que alteram sua atividade enzimática ou interações com outras proteínas.

Existem diversos mecanismos moleculares responsáveis pela regulação gênica, incluindo:

1. Fatores de transcrição: São proteínas que se ligam a sequências específicas do DNA e regulam a expressão gênica por meio da modulação da ligação do RNA polimerase ao promotor. Alguns fatores de transcrição ativam a transcrição, enquanto outros a inibem.
2. Operons: São clusters de genes que são co-transcritos como uma única unidade de mRNA. A expressão dos genes em um operon é controlada por um único promotor e um único sítio regulador, geralmente localizado entre os genes do operon.
3. ARNs não codificantes: São moléculas de RNA que não são traduzidas em proteínas, mas desempenham funções importantes na regulação da expressão gênica. Alguns exemplos incluem microRNAs (miRNAs), pequenos ARNs interferentes (siRNAs) e ARNs longos não codificantes (lncRNAs).
4. Epigenética: É o estudo dos mecanismos que controlam a expressão gênica sem alterações no DNA. Inclui modificações químicas do DNA, como a metilação do DNA, e modificações das histonas, as proteínas que compactam o DNA em nucleossomas. Essas modificações podem ser herdadas através de gerações e desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica durante o desenvolvimento e a diferenciação celular.
5. Interação proteína-proteína: A interação entre proteínas pode regular a expressão gênica por meio de diversos mecanismos, como a formação de complexos proteicos que atuam como repressores ou ativadores da transcrição, a modulação da estabilidade e localização das proteínas e a interferência na sinalização celular.
6. Regulação pós-transcricional: A regulação pós-transcricional é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica após a transcrição do DNA em RNA mensageiro (mRNA). Inclui processos como a modificação do mRNA, como a adição de um grupo metilo na extremidade 5' (cap) e a poliadenilação na extremidade 3', o splicing alternativo, a tradução e a degradação do mRNA. Esses processos podem ser controlados por diversos fatores, como proteínas reguladoras, miRNAs e siRNAs.
7. Regulação pós-tradução: A regulação pós-tradução é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica após a tradução do mRNA em proteínas. Inclui processos como a modificação das proteínas, como a fosforilação, a ubiquitinação e a sumoilação, o enovelamento e a degradação das proteínas. Esses processos podem ser controlados por diversos fatores, como enzimas modificadoras, chaperonas e proteases.
8. Regulação epigenética: A regulação epigenética é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica sem alterar a sequência do DNA. Inclui processos como a metilação do DNA, a modificação das histonas e a organização da cromatina. Esses processos podem ser herdados durante a divisão celular e podem influenciar o desenvolvimento, a diferenciação e a função das células.
9. Regulação ambiental: A regulação ambiental é o processo pelo qual as células respondem a estímulos externos, como fatores químicos, físicos e biológicos. Inclui processos como a sinalização celular, a transdução de sinais e a resposta às mudanças ambientais. Esses processos podem influenciar o comportamento, a fisiologia e o destino das células.
10. Regulação temporal: A regulação temporal é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica em diferentes momentos do desenvolvimento ou da resposta às mudanças ambientais. Inclui processos como os ritmos circadianos, os ciclos celulares e a senescência celular. Esses processos podem influenciar o crescimento, a reprodução e a morte das células.

A regulação gênica é um campo complexo e dinâmico que envolve múltiplas camadas de controle e interação entre diferentes níveis de organização biológica. A compreensão desses processos é fundamental para o entendimento da biologia celular e do desenvolvimento, além de ter implicações importantes para a medicina e a biotecnologia.

O complemento C4b é uma proteína do sistema imune que desempenha um papel importante na resposta imune do corpo. É uma das subunidades do componente C4 do sistema complemento, o qual é ativado durante a via clássica e a via do lecitina da ativação do complemento.

Quando o componente C4 é ativado, ele se divide em duas partes: C4a e C4b. A proteína C4b se liga covalentemente à superfície de células estranhas ou patógenos, marcando-as para destruição. Além disso, a proteína C4b também participa da formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que é responsável pela lise e morte das células alvo.

Em resumo, a proteína C4b é uma importante proteína do sistema complemento que ajuda a identificar e destruir patógenos estrangeiros no corpo.

Os inibidores do complemento são substâncias que interferem no processo da via do complemento, um sistema complexo de proteínas séricas e membranares que desempenham um papel crucial na defesa imune inata e também podem modular a resposta imune adaptativa. O sistema do complemento é ativado por uma variedade de estímulos, incluindo anticorpos unidos a patógenos ou células infectadas, e proteínas do complemento ativadas interagem com os receptores das células do sistema imune, levando à fagocitose, citotoxicidade e liberação de mediadores químicos que promovem a inflamação.

Os inibidores do complemento podem agir em diferentes etapas do processo de ativação do complemento. Alguns deles interferem na ativação da protease C3 convertase, enquanto outros impedem a formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que é responsável pela citotoxicidade direta. Existem inibidores naturais do complemento presentes no soro humano, como o factor H e o C1-inibidor, que desempenham um papel importante na regulação da atividade do sistema do complemento e previnem danos colaterais a células saudáveis.

Além disso, os inibidores do complemento também podem ser usados como terapêuticas em diversas condições clínicas, como doenças autoimunes, transplante de órgãos e doenças inflamatórias crônicas. Eles são capazes de reduzir a atividade do sistema imune e, assim, diminuir a inflamação e o dano tecidual associados às respostas imunes excessivas ou desreguladas. No entanto, o uso de inibidores do complemento como terapêuticas também pode estar associado a um risco aumentado de infecções, especialmente por patógenos intracelulares, devido à supressão da atividade imune.

O complemento C9 é uma proteína do sistema imune do corpo que desempenha um papel importante na resposta imune adaptativa. É parte do caminho final da via clássica e alternativa do sistema complemento, onde, quando ativado, se liga a outras proteínas do complemento (C5b, C6, C7, e C8) para formar o complexo de ataque à membrana (MAC). O MAC forma poros na membrana das células invasoras ou infectadas, levando à sua lise (ou destruição).

A deficiência do complemento C9 pode resultar em um aumento da susceptibilidade a infecções bacterianas, especialmente Neisseria spp., que são responsáveis por doenças como meningite e endocardite. No entanto, é raro encontrar deficiência isolada de C9, uma vez que geralmente ocorre em conjunto com outras deficiências no sistema complemento.

O Ensaio de Atividade Hemolítica de Complemento, também conhecido como CH50 (Complement Hemolysis 50%), é um exame laboratorial utilizado para avaliar o funcionamento do sistema do complemento, um importante componente do sistema imune adquirido. Esse teste mede a capacidade do soro do paciente em promover a lise (ou hemólise) de glóbulos vermelhos (hemácias) sensibilizados por anticorpos e iniciadores da via clássica do sistema do complemento.

A hemólise é provocada pela adição controlada de uma quantidade fixa de hemácias sensibilizadas e, em seguida, a dose necessária de soro do paciente para promover a hemólise de 50% das hemácias é determinada. A atividade do complemento é expressa como unidades por mililitro (U/mL) ou como um percentual da atividade normal, que geralmente varia entre 70-130 U/mL.

Baixos níveis de atividade do complemento podem indicar deficiências congênitas ou adquiridas no sistema do complemento, doenças autoimunes, infecções bacterianas agudas ou crônicas, consumo excessivo do complemento em reações inflamatórias ou neoplasias malignas. Por outro lado, níveis elevados de atividade do complemento podem ser observados em doenças autoimunes, infecções bacterianas e outras condições inflamatórias agudas.

Em resumo, o Ensaio de Atividade Hemolítica de Complemento é uma ferramenta importante para a avaliação da função do sistema do complemento, auxiliando no diagnóstico e monitoramento de diversas condições clínicas.

O Complemento C1 é a primeira parte do sistema do complemento clássico, que é um componente importante do sistema imune adaptativo em humanos e outros mamíferos. A proteína C1 é composta por três subunidades: C1q, C1r e C1s. A activação da proteína C1 ocorre quando ela se liga a uma imunocomplexo (um aglomerado de anticorpos e antígenos), resultando na activação das proteínas C1r e C1s, que por sua vez activam as proteínas do complemento C4 e C2. Isto leva à formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e à lise da célula alvo. Portanto, a proteína C1 desempenha um papel crucial na resposta imune contra patógenos estrangeiros e também pode estar envolvida em processos inflamatórios e doenças autoimunes quando o sistema imune é ativado indevidamente.

O Fator H do Sistema do Complemento é uma proteína plasmática importante para a ativação da via alternativa do sistema do complemento. Ele funciona como um cofator na ativação da protease C3bBb, que é responsável pela conversão de C3 em C3a e C3b, o que resulta em uma cascata de reações que levam à formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e à lise das células alvo. O Fator H também tem um papel na regulação negativa da via alternativa, pois ajuda a desativar o complexo C3bBb quando não está mais em uso. Além disso, ele também pode se ligar a superfícies celulares e proteger as células saudáveis da ativação do sistema do complemento.

As convertases do complemento C3 e C5 são complexos proteicos sequencialmente activados que desempenham um papel fundamental no sistema imunitário adaptativo, envolvidas especificamente na via clássica e alternativa do sistema do complemento. São multi-proteínas membrana-associadas ou solúveis que atuam como serin proteases, convertendo o componente C3 em C3a e C3b e posteriormente convertendo o componente C5 em C5a e C5b. Esses fragmentos resultantes desempenham funções importantes na resposta imune, como o recrutamento de células inflamatórias e a formação do complexo de ataque à membrana (MAC). A disfunção ou deficiência dessas convertases pode resultar em distúrbios imunitários graves e aumento da susceptibilidade a infecções. Portanto, o equilíbrio e a regulação adequados das convertases do complemento C3-C5 são essenciais para uma resposta imune normal e saudável.

O complemento C6 é uma proteína do sistema do complemento, que desempenha um papel importante na resposta imune do corpo. O sistema do complemento é um conjunto complexo de proteínas inativas presentes no sangue e outros fluidos corporais, que se tornam ativas em uma cascata de reações enzimáticas quando estimuladas por certos sinais.

A proteína C6 é um componente do complexo de ataque à membrana (MAC), que forma-se no final da via clássica e alternativa do sistema do complemento. O MAC perfora a membrana das células alvo, levando à sua lise (ou seja, ruptura) e destruição. Isso é particularmente importante na defesa do corpo contra bactérias gram-negativas, pois o MAC pode romper a parede celular bacteriana externa, rica em lipopolissacarídeos (LPS), que é resistente às enzimas dos neutrófilos.

A deficiência congênita de C6 é rara e geralmente associada a um aumento na suscetibilidade a infecções por bactérias gram-negativas, especialmente Neisseria meningitidis (meningococo). No entanto, a falta de C6 não causa doenças autoimunes ou inflamatórias sistêmicas, uma vez que o MAC desempenha um papel limitado nesses processos.

As Enzimas Ativadoras do Complemento são um grupo de proteínas presentes no sistema imune inato dos mamíferos, incluindo os seres humanos. Elas desempenham um papel crucial na ativação da cascata do complemento, uma série complexa e altamente regulada de reações bioquímicas que contribuem para a defesa do organismo contra patógenos estrangeiros, como bactérias e vírus.

Existem três principais classes de enzimas ativadoras do complemento: as enzimas da classe C3, das classes MBL (Lectina do Tipo associada a Mannose-Binding) e as da classe ASP (Protéases associadas à Superfície de Assalto).

As enzimas da classe C3 são responsáveis pela quebra da proteína C3 em suas formas ativas, C3a e C3b. Essas fragmentos ativados desencadeiam uma série de reações que levam à lise do patógeno ou ao marcamento dele para ser eliminado pelos fagocitos.

As enzimas da classe MBL são iniciadoras da via alternativa do complemento e se ligam a carboidratos presentes na superfície dos patógenos, ativando-se e quebrando a proteína C4 em suas formas ativas, C4a e C4b.

As enzimas da classe ASP são encontradas na superfície de células especializadas do sistema imune, como os neutrófilos, e desempenham um papel importante na defesa contra bactérias gram-negativas. Elas quebram a proteína C3 em suas formas ativas, C3a e C3b, iniciando assim a cascata do complemento.

Em resumo, as Enzimas Ativadoras do Complemento são proteínas fundamentais no sistema imune inato, desempenhando um papel crucial na defesa contra patógenos invasores e na eliminação de células danificadas ou apoptóticas.

O complemento C3d é um fragmento resultante da decomposição do componente C3 do sistema do complemento, que desempenha um papel importante na resposta imune do corpo. A proteína C3 é ativada durante a cascata do complemento e, em seguida, é clivada em fragmentos C3a e C3b. O fragmento C3b pode sofrer outras modificações e ser clivado em C3d.

O C3d é o fragmento mais estável dos produtos de degradação do C3b e não tem atividade biológica intrínseca. No entanto, desempenha um papel crucial na resposta imune adaptativa, servindo como um marcador de antígenos processados por células apresentadoras de antígenos (APCs) e facilitando a interação entre as APCs e os linfócitos T auxiliares. Isso é possível graças à sua capacidade de se ligar a receptores específicos, como o receptor CR2/CD21, encontrado nas células B e em outras células do sistema imune.

Em resumo, o C3d é um fragmento resultante da ativação e degradação do componente C3 do sistema complemento, que desempenha um papel importante na ligação entre as respostas imunes inata e adaptativa, auxiliando no processamento e apresentação de antígenos a células do sistema imune.

O complemento C4a é um pequeno fragmento proteolítico resultante da ativação do componente C4 do sistema do complemento. O sistema do complemento é uma cascata enzimática importante na resposta imune inato, que nos humanos consiste em mais de 30 proteínas séricas e membranares. Quando ativado, o componente C4 é dividido em três fragmentos: C4a, C4b e um fragmento de ligação à célula (C4d).

O C4a, juntamente com o C3a e o C5a, são chamados de anafilotoxinas. Estas moléculas desencadeiam respostas inflamatórias ao se ligarem aos seus receptores em células como neutrófilos, monócitos, macrófagos e mastócitos, levando à libertação de mediadores químicos pró-inflamatórios, como leucotrienos, prostaglandinas e fatores quimiotáticos.

O C4a é uma pequena proteína com aproximadamente 9 kDa, possui atividade citotóxica e é capaz de induzir a desgranulação das células basófilas e mastócitos, resultando no lançamento de histamina e outros mediadores vasoativos. Além disso, o C4a também pode atuar como um agente quimiotático para atrair neutrófilos e monócitos no local da inflamação.

A avaliação das concentrações de C4a sérico pode ser útil em várias situações clínicas, incluindo o diagnóstico e monitoramento de doenças autoimunes, infecções e neoplasias. No entanto, é importante notar que a interpretação dos níveis de C4a deve ser feita com cautela, levando em consideração outros fatores clínicos e laboratoriais relevantes.

Os Receptores de Complemento 3b (C3b) são proteínas que se encontram na superfície das células e nos fluidos corporais, onde desempenham um papel crucial no sistema imune inato. Eles fazem parte do mecanismo de ativação do complemento e são formados como resultado da clivagem da proteína C3 durante a cascata do complemento.

A proteína C3b pode se ligar à superfície de patógenos ou células infectadas, marcando-as para destruição por células do sistema imune, como neutrófilos e macrófagos. Além disso, a C3b também pode se combinar com outras proteínas do complemento para formar complexos que desencadeiam uma resposta inflamatória aguda.

Os receptores de C3b são expressos em vários tipos de células, incluindo células endoteliais, células sanguíneas e células do sistema imune. Eles desempenham um papel importante na fagocitose, na ativação do sistema imune adaptativo e no controle da infecção.

Uma disfunção ou deficiência nos receptores de C3b pode aumentar a susceptibilidade à infecção e à doença inflamatória. Além disso, alguns estudos sugerem que os receptores de C3b podem desempenhar um papel no desenvolvimento de doenças autoimunes, como lúpus eritematoso sistêmico e esclerose múltipla.

O complemento C3c é uma fração proteica do sistema do complemento, que desempenha um papel importante na resposta imune inata do corpo. É um fragmento resultante da decomposição do componente C3 do sistema do complemento por meio da ativação da via clássica, alternativa ou lectina do sistema do complemento.

O C3c é uma forma estável e de longa duração do C3 que permanece na circulação por vários dias e participa de diversos processos imunológicos, como a opsonização de patógenos, a citotoxicidade mediada por complemento e a regulação da inflamação.

A presença de níveis elevados ou reduzidos de C3c pode indicar diferentes condições clínicas, como infecções, doenças autoimunes, transtornos hematológicos ou outras afecções. Portanto, o exame da concentração sérica de C3c pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de várias patologias.

O Fator I do Sistema do Complemento, também conhecido como Fator Bactericida, é uma proteína plasmática que desempenha um papel crucial na resposta imune inata. Ele se liga a certos polissacarídeos bacterianos e, em seguida, ativa o componente do sistema complemento, resultando no aumento da permeabilidade da membrana bacteriana e morte bacteriana. O Fator I é ativado por outras proteínas do sistema do complemento, como o Fator C3b e o Fator H. A deficiência neste fator pode resultar em uma maior susceptibilidade a infecções bacterianas.

A Proteína Inibidora do Complemento C1, ou ICA (do inglés, Complement C1 Inhibitor), é uma proteína produzida pelo fígado que regula o sistema imune inato. Ela age inibindo a ativação da via clássica do sistema complemento, impedindo assim a degradação exagerada de tecidos saudáveis e a formação de complexos imunes indesejados. A ICA se une especificamente à proteína C1, que é o componente inicial da via clássica do sistema complemento, e previne sua ativação. Dessa forma, ela desempenha um papel crucial na manutenção da homeostase do sistema imune e na prevenção de respostas autoimunes excessivas e danos teciduais. Deficiências congênitas nesta proteína podem levar a doenças como o angioedema hereditário, que é caracterizado por episódios recorrentes de inflamação e inchaço dos tecidos.

O Receptor da Anafilatoxina C5a (C5aR) é um tipo de receptor de superfície celular que se liga especificamente à anafilatoxina C5a, um peptídeo derivado do complemento sistema imune. A anafilatoxina C5a atua como um potente mediador inflamatório e é capaz de recrutar neutrófilos e outras células imunes para o local de uma infecção ou lesão tecidual. O receptor C5aR pertence à família dos receptores acoplados à proteína G e, quando ativado, desencadeia uma cascata de sinais que resultam em diversas respostas celulares, incluindo a quimiotaxia, liberação de enzimas líticas e produção de espécies reativas de oxigênio. O sistema complemento e o receptor C5aR desempenham um papel crucial na defesa do hospedeiro contra patógenos invasores e também estão envolvidos em diversos processos fisiológicos e patológicos, como a resposta imune, a inflamação e a doença autoimune.

O Fator D do Complemento é uma proteína do sistema imune que desempenha um papel crucial na resposta inflamatória e na defesa do corpo contra patógenos. Ele é ativado durante o processo de cascata do complemento, que é uma cadeia complexa de reações bioquímicas envolvendo diversas proteínas.

Quando um patógeno invade o organismo, o sistema imune reconhece a sua presença e inicia a ativação da cascata do complemento. O Fator D é uma das proteínas que são ativadas neste processo. Ele se liga a outras proteínas ativadas, como o Fator B, para formar o complexo C3bBb, também conhecido como convertase da via alternativa.

A convertase da via alternativa é responsável pela amplificação da resposta do complemento, gerando mais proteínas ativadas que se ligam ao patógeno e promovem sua destruição. Além disso, o Fator D também participa na regulação da resposta inflamatória, auxiliando no recrutamento de células imunes para o local da infecção.

Em resumo, o Fator D do Complemento é uma proteína importante do sistema imune que ajuda a identificar e destruir patógenos invasores, além de regular a resposta inflamatória.

Os antígenos CD55, também conhecidos como "decay-accelerating factor" (DAF), são proteínas que se encontram na superfície de células humanas e animais. Eles desempenham um papel importante em regular o sistema imune, especialmente no processo de complementação. A função principal do CD5

As proteínas inativadoras do complemento 1, também conhecidas como proteínas de reguladora da via clássica do sistema complemento, são moléculas presentes no sangue que desempenham um papel crucial na regulação da ativação do sistema complemento. O sistema complemento é uma parte importante do sistema imune inato, responsável por identificar e destruir patógenos invasores. No entanto, para evitar danos colaterais às células saudáveis do corpo, a ativação do sistema complemento deve ser controlada e regulada de forma cuidadosa.

Existem três proteínas inativadoras do complemento 1: I (CIq), II (CIs) e III (CIR). Todas elas estão presentes no sangue em sua forma inativa e são ativadas quando entram em contato com a proteína C4b, um componente da via clássica do sistema complemento. A activação dessas proteínas leva à formação de complexos que se ligam ao C4b e o inativam, impedindo assim a continuação da cascata do sistema complemento e a possível destruição de células saudáveis.

Uma falha na função das proteínas inativadoras do complemento 1 pode resultar em uma sobreactivação do sistema complemento, levando a danos teciduais e inflamação excessiva. Algumas condições médicas, como doenças autoimunes e transtornos genéticos, podem estar associadas a níveis anormais ou funções alteradas dessas proteínas.

A lectina de ligação a manose da via do complemento, frequentemente abreviada como MBL (do inglês, Mannose-Binding Lectin), é uma proteína do sistema imune inato que desempenha um papel importante na defesa do organismo contra microrganismos invasores.

A MBL se liga especificamente a carboidratos presentes na superfície de certos patógenos, como bactérias e vírus, particularmente aqueles que exibem manose ou outros açúcares de hexose terminal. Após a ligação, a MBL ativa a via do complemento, levando à opsonização (cobertura da superfície do patógeno com proteínas do complemento que facilitam a fagocitose) e à lise (destruição) dos microrganismos invasores.

A MBL é sintetizada principalmente no fígado e está presente no sangue, nas membranas mucosas e em outros tecidos do corpo. Diversas condições clínicas, como infecções recorrentes, fibrose cística e Doença Pulmonar Obstrutiva Crónica (DPOC), têm sido associadas a níveis anormais ou disfunção da MBL, o que pode contribuir para uma maior suscetibilidade à infecção e doenças inflamatórias.

As serina proteases associadas à proteína de ligação a manose (MPERs, do inglés Mannose-binding protein-associated serine proteases) são enzimas que estão ligadas à proteína de ligação a manose (MBP) e desempenham um papel importante no sistema imune inato. A MBP é uma lectina do tipo S, que se liga a carboidratos específicos, como a manose, em microrganismos invasores.

As MPERs são serina proteases que estão associadas à MBP e são ativadas quando a MBP se liga a padrões moleculares associados a patógenos (PAMPs) em microrganismos invasores. As MPERs desempenham um papel crucial na ativação do sistema de complemento, uma parte importante do sistema imune inato que ajuda a eliminar microrganismos invasores.

As MPERs clivam proteínas do complemento C4 e C2 em suas formas inativas em fragmentos activados, o que leva à formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que pode punir directamente a membrana celular dos microrganismos invasores ou marcá-los para fagocitose por células imunitárias.

Em resumo, as serina proteases associadas à proteína de ligação a manose são enzimas importantes no sistema imune inato que desempenham um papel crucial na ativação do sistema de complemento e na eliminação de microrganismos invasores.

"Naja" é um gênero de cobras pertencentes à família Elapidae, que inclui várias espécies conhecidas como cobras-de-capuz. Os venenos de Naja são compostos por uma mistura complexa de proteínas tóxicas, incluindo neurotoxinas, cardiotoxinas e hemotoxinas.

Os efeitos do veneno de cobra-de-capuz podem variar dependendo da espécie e da quantidade inoculada, mas geralmente causam sintomas graves ou potencialmente letais. Os sintomas mais comuns incluem dor e vermelhidão no local da mordida, seguidos por sintomas sistêmicos como náuseas, vômitos, salivação excessiva, sudorese, pálpebra caída, visão borrada, dificuldade de respiração e batimentos cardíacos irregulares.

Os neurotoxinas presentes no veneno podem causar paralisia muscular, incluindo a dos músculos respiratórios, o que pode levar à falência respiratória e morte se não for tratada a tempo. O tratamento geralmente inclui a administração de antiveneno específico para o tipo de cobra envolvida, suporte ventilatório e outros cuidados de suporte como fluidoterapia e monitoramento cardiovascular.

O complemento C8 é uma proteína do sistema imune do corpo que desempenha um papel importante na ativação da via de ataque membranar do complemento. É um componente do complexo de ataque à membrana (MAC) que se forma quando as proteínas do complemento C5 a C9 se juntam para formar um poro na membrana de células alvo, como bactérias gram-negativas. Isso leva à lise das células e ajuda a controlar a infecção. Deficiências no componente C8 podem aumentar o risco de infecções por bactérias gram-negativas.

A Proteína de Ligação ao Complemento C4b, também conhecida como Proteína de Regulação do Complemento ou CRP (do inglés Complement Receptor Protein), é uma proteína que se liga especificamente à forma ativada do componente C4b do sistema complemento. O sistema complemento é um conjunto de proteínas presentes no sangue e nas membranas das células, que desempenham um papel importante na defesa do organismo contra microrganismos invasores, através da opsonização, citotoxicidade e inflamação.

A CRP é uma proteína de membrana expressa em vários tipos de células, incluindo eritrócitos, leucócitos e células endoteliais. A sua função principal é regular a ativação do sistema complemento, impedindo a sua sobreactivação e danos colaterais a células sadias.

A CRP se liga ao C4b e promove a sua dissociação da superfície das células alvo, evitando assim a formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e a lise celular. Além disso, a CRP também participa na fagocitose dos complexos imunes formados durante a resposta inflamatória, auxiliando no seu clearance e prevenindo a formação de depósitos tissulares que poderiam desencadear reações autoimunes.

A anormalidade na expressão ou função da CRP tem sido associada a várias doenças, incluindo doenças autoimunes, infecções e neoplasias, tornando-se um marcador de interesse clínico em diversos cenários.

As proteínas inativadoras do complemento C3b desempenham um papel crucial no sistema imune em regular a ativação da via do complemento, prevenindo dano excessivo a células sadias e tecidos normais. Existem duas principais proteínas inactivadoras do complemento C3b: a proteína de ligação à membrana reguladora do complemento (membrane cofactor protein, MCP) e a proteína decaimente do complemento (decay-accelerating factor, DAF). Estas proteínas inativadoras são expressas em diferentes graus em diversos tecidos e células do corpo.

A proteína de ligação à membrana reguladora do complemento (MCP) é também conhecida como proteína CD46. É uma glicoproteína transmembranar que se localiza na superfície das células nucleadas e inibe a conversão da proteína C3b em C3bi, um passo essencial para a ativação da via do complemento. A MCP age como cofator para a enzima factor I, promovendo a clivagem e inativação de C3b.

A proteína decaimente do complemento (DAF) é também conhecida como CD55. É uma glicoproteína que se liga à superfície das células e acelera o decaimento da complexos C3/C5 convertases, impedindo a formação de C3b e C5b e, consequentemente, a geração dos anafilotoxinas C3a e C5a e do complexo de ataque à membrana (membrane attack complex, MAC).

Ambas as proteínas inativadoras do complemento C3b desempenham um papel fundamental em regular a ativação do sistema imune, prevenindo danos colaterais e mantendo a homeostase dos tecidos.

Hemolyse, também grafado como hemolise ou haemolysis (do grego haima, "sangue" e lysis, "ruptura"), é o processo ou resultado da destruição dos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e a libertação de sua hemoglobina no plasma sanguíneo. Essa condição pode ser causada por vários fatores, como doenças, medicamentos, exposição a extremos de temperatura ou pH, entre outros. A hemólise leva à anemia e, em casos graves, pode resultar em insuficiência renal devido ao excesso de hemoglobina no sangue. Os sintomas mais comuns são: fadiga, falta de ar, urina escura (hemoglobinúria) e icterícia (coloração amarela da pele e olhos). O tratamento depende da causa subjacente e pode incluir transfusões de sangue, medicação ou, em casos graves, diálise renal.

O complemento C7 é uma proteína do sistema do complemento, que desempenha um papel importante nas respostas imunes e inflamatórias. Faz parte da via final do sistema do complemento, que é ativada por complexos de antígeno-anticorpo ou por outras proteínas do complemento. A proteína C7 se liga à membrana celular dos patógenos e forma um poro transmembranar, o complexo de ataque à membra (MAC), que leva à lise das células alvo. Isso ajuda a eliminar patógenos invasores, como bactérias, do corpo. A deficiência em C7 pode aumentar a susceptibilidade a infecções e pode estar associada a certas condições autoimunes.

Manose-ligando lectina (MNL) é um tipo específico de proteína encontrada em vários organismos, incluindo plantas, animais e fungos. Ela se liga especificamente a carboidratos que contêm manose, um monossacarídeo simples (açúcar).

Na medicina, as MNLs têm recebido atenção como fatores de patogênese em doenças inflamatórias e alérgicas. Elas podem desencadear a liberação de mediadores químicos pró-inflamatórios, como citocinas e quimiocinas, que contribuem para a resposta imune e podem desencadear reações alérgicas em indivíduos sensíveis.

Além disso, as MNLs também têm sido estudadas por sua potencial aplicação como marcadores diagnósticos ou terapêuticos em doenças associadas à inflamação crônica, como diabetes, aterosclerose e câncer. No entanto, é importante notar que essa área de pesquisa ainda está em desenvolvimento e mais estudos são necessários para confirmar os potenciais benefícios clínicos das MNLs.

Os Receptores de Complemento 3d, também conhecidos como Receptor de Complemento C3d, são proteínas integradas na membrana das células que desempenham um papel importante no sistema imune inato do corpo. Eles se ligam especificamente ao fragmento C3d do componente C3 do sistema complemento, que é ativado durante a resposta imune como resultado da interação com antígenos estranhos ou patógenos.

A ligação do receptor de C3d ao fragmento C3d ativado desencadeia uma série de eventos intracelulares que podem levar à ativação das células imunes, como macrófagos e linfócitos B, e à produção de citocinas pró-inflamatórias. Isso pode ajudar a reforçar a resposta imune e promover a eliminação dos patógenos invasores.

Além disso, os receptores de C3d também desempenham um papel na regulação da atividade do sistema complemento, impedindo que ele se torne excessivamente ativo e cause dano a células saudáveis do corpo. Desta forma, os receptores de C3d são importantes para manter a homeostase do sistema imune e prevenir doenças autoimunes e outras condições inflamatórias.

Os Testes de Fixação de Complemento (CH50 e AH50) são exames laboratoriais utilizados para avaliar o funcionamento do sistema do complemento, um importante componente do sistema imune inato. O sistema do complemento é uma cascata enzimática formada por cerca de 30 proteínas plasmáticas e membranares que atuam cooperativamente para neutralizar e eliminar patógenos invasores, tais como bactérias e vírus, além de promover a resposta inflamatória.

Existem dois tipos principais de testes de fixação de complemento: o CH50 (Total) e o AH50 (Clássico e Alternativo). Ambos os testes medem a capacidade do soro do paciente em fixar e ativar as proteínas do sistema do complemento.

1. Teste CH50 (Total): Este teste avalia o funcionamento geral do sistema do complemento, mais especificamente da via clássica. É realizado adicionando uma fonte de antígenos (por exemplo, soro rico em anticorpos) e o complemento inato ao soro do paciente. Em seguida, é medido quanto complemento foi consumido ou ativado após a interação com os antígenos. Se o nível de complemento fixado for menor do que o esperado, isso pode indicar um déficit na via clássica do sistema do complemento.
2. Teste AH50 (Clássico e Alternativo): Este teste avalia as vias clássica e alternativa do sistema do complemento. A via clássica é iniciada pela interação de anticorpos com antígenos, enquanto a via alternativa pode ser ativada diretamente por polissacarídeos bacterianos ou por complexos antígeno-anticorpo. O teste AH50 é realizado adicionando uma fonte de antígenos (por exemplo, zimossacarídeos) e o complemento inato ao soro do paciente. Em seguida, é medido quanto complemento foi consumido ou ativado após a interação com os antígenos. Se o nível de complemento fixado for menor do que o esperado, isso pode indicar um déficit nas vias clássica e/ou alternativa do sistema do complemento.

Em resumo, os testes para avaliar o funcionamento do sistema do complemento envolvem a medição da quantidade de complemento ativado ou consumido após a interação com antígenos específicos. Esses testes podem ajudar a diagnosticar déficits no sistema do complemento e orientar o tratamento adequado para pacientes com distúrbios relacionados ao complemento.

CD59 é um proteína integrada à membrana que atua como regulador da ativação do complemento. É expressa em grande variedade de células nucleadas e serve como marcador para alguns tipos de células imunes, como os linfócitos B e T maduros.

Os antígenos CD59 são alvos específicos do sistema imune que desencadeiam uma resposta imune em indivíduos sensibilizados. A proteína CD59 impede a formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e, assim, protege as células contra a lise complemento-mediada. Quando ocorre uma resposta imune contra os antígenos CD59, pode haver um aumento da citotoxicidade mediada pelo complemento e destruição de células que expressam esses antígenos.

A deficiência ou disfunção dos antígenos CD59 tem sido associada a várias doenças autoimunes, como lúpus eritematoso sistêmico (LES) e síndrome hemolítica urémica atípica (aSHU). Além disso, mutações no gene que codifica a proteína CD59 podem resultar em uma condição genética rara chamada paroxismal noturno do hemoglobinúria (PNH), na qual as células sanguíneas são particularmente suscetíveis à lise complemento-mediada.

A Properdina é uma proteína que faz parte do sistema imunitário e está envolvida na resposta imune adaptativa. Ela é um componente essencial do complexo da protease-protectose, também conhecido como sistema de complemento clássico. A properdina ajuda a ativar o complexo da protease-protectose e desencadear uma cascata de reações que levam à destruição de patógenos invasores, tais como bactérias e vírus.

A properdina é codificada pelo gene PDP1 e é expressa principalmente em neutrófilos, mas também é encontrada em outros leucócitos, como monócitos e macrófagos. A deficiência de properdina está associada a um aumento na susceptibilidade a infecções bacterianas, especialmente causadas por Neisseria meningitidis e Neisseria gonorrhoeae.

Em resumo, a Properdina é uma proteína do sistema imune que ajuda a ativar o complexo da protease-protectose e desencadear reações que destruam patógenos invasores, sendo codificada pelo gene PDP1 e expressa principalmente em neutrófilos.

CD46, também conhecido como Membrane Cofactor Protein (MCP), é uma proteína expressa na superfície de células do sistema imune, especialmente células da membrana basal dos glomérulos renais e células endotélia. É um regulador importante do sistema complemento, uma parte crucial do sistema imune inato que nos protege contra infecções. CD46 desregula o sistema complemento através da interação com a proteína C3b e C4b, impedindo a formação de membrana de ataque (MAC) e protegendo as células do dano causado pelo sistema complemento.

Como antígenos, os epítopos dos CD46 podem ser reconhecidos por linfócitos T e B, desencadeando uma resposta imune adaptativa. Alguns patógenos, como Streptococcus pyogenes e Neisseria gonorrhoeae, têm a capacidade de se ligar à CD46, evitando assim a ativação do sistema complemento e facilitando a infecção.

Em resumo, os antígenos CD46 são proteínas expressas na superfície celular que desempenham um papel crucial no controle da atividade do sistema complemento e podem ser reconhecidos pelo sistema imune adaptativo, desencadeando uma resposta imune específica.

C1s é uma proteína do sistema complemento, que é parte importante do sistema imune inato do corpo. Ajuda a ativar o caminho clássico da cascata do complemento, desempenhando um papel crucial na resposta imune contra patógenos estrangeiros como bactérias e vírus.

A proteína C1s é uma serin protease que está presente no complexo C1, juntamente com outras duas subunidades, C1q e C1r. Quando o complexo C1 se liga a um alvo imune, como anticorpos ligados a um patógeno estrangeiro, isto induz uma mudança conformacional no complexo que permite que as proteases C1r e C1s se activem mutuamente. A activação da C1s leva à clivagem de outras proteínas do sistema complemento, como a C4 e a C2, levando à formação do complexo C3 convertase (C4b2a), que desencadeia uma série de reacções enzimáticas subsequentes que contribuem para a eliminação dos patógenos.

Em resumo, a proteína C1s é um componente essencial do sistema complemento, que ajuda a identificar e destruir agentes patogénicos estrangeiros no corpo humano.

O Complemento C1r é uma proteína do sistema imune do corpo humano, especificamente, é um componente da classe de proteínas do sistema complemento chamado "caminho clássico". O caminho clássico é ativado quando a proteína C1, que consiste em três subunidades (C1q, C1r e C1s), se liga a uma superfície de um patógeno ou outra substância estranha. A ligação da C1q causa uma mudança conformacional nas subunidades C1r e C1s, que são proteases serinas, o que permite que elas se activem e clivem a próxima proteína no caminho do complemento, a C4. A ativação da C1r é um passo crucial no processo de ativação do sistema complemento, uma cascata enzimática que desempenha um papel importante na defesa do corpo contra infecções e no manuseio dos resíduos celulares.

O complemento C5b é uma proteína activada que desempenha um papel fundamental no sistema imunitário adaptativo, especificamente na via do complemento alternativa e na via do complemento lectina. Quando o componente C5 é ativado e se divide em C5a e C5b durante a resposta imune, o fragmento C5b se combina com outros fragmentos de proteínas do complemento (C6, C7, C8 e vários C9s) para formar o complexo membranado de ataque à poro (MAC, na sigla em inglês), que cria poros nas membranas das células alvo, levando à lise celular e morte.

A formação do C5b pode ser iniciada através da via clássica, a via alternativa ou a via lectina do sistema complemento, dependendo de como o componente C3 é ativado. A ativação do C5b desencadeia uma cascata de eventos que levam à formação do MAC e à destruição das células estranhas ou infectadas. No entanto, um excesso de ativação do complemento pode resultar em danos colaterais a células saudáveis e tecidos, contribuindo para várias doenças inflamatórias e autoinmunes.

O complemento C2b é uma subunidade proteica do componente C2 do sistema do complemento, que desempenha um papel importante na resposta imune do corpo. A proteína C2 é cleavada em duas partes durante a ativação do complemento: C2a e C2b. A subunidade C2b tem aproximadamente 14 kDa e possui atividade de esterase, o que significa que pode catalisar a hidrólise de ésteres. No entanto, seu papel exato no processo do complemento ainda não está completamente elucidado. Alguns estudos sugerem que a C2b pode desempenhar um papel na regulação da atividade do complemento, enquanto outros sugerem que ela pode estar envolvida no processamento de antígenos para apresentação a células T. Em resumo, o Complemento C2b é uma subunidade proteica importante do sistema do complemento, mas seu papel preciso ainda não está totalmente esclarecido.

A C3 Convertase da Via Alternativa do Complemento, também conhecida como Produto de Escisão do Complexo C3bBb, é uma enzima importante no sistema imune inato. Ela desempenha um papel crucial na ativação da via alternativa do complemento, que é uma das três vias (clássica, lectina e alternativa) pelo qual o sistema complemento pode ser ativado.

A C3 Convertase da Via Alternativa do Complemento é formada a partir de duas proteínas, Fator B e Fator D, que se ligam à superfície de células infectadas ou estrangeiras. A formação deste complexo permite que ele clive a proteína C3 em sua forma ativa, C3b. O C3b pode então se ligar à superfície da célula e servir como um marcador para a ativação do restante do sistema complemento, levando à lise da célula alvo.

A C3 Convertase da Via Alternativa do Complemento é regulada por uma série de mecanismos de controle, incluindo a proteína Fator H e o complexo de membrana regulador do complemento (MRC), que impedem a formação excessiva do complexo e a lise indevida de células saudáveis.

Em resumo, a C3 Convertase da Via Alternativa do Complemento é uma enzima importante no sistema imune inato que desempenha um papel crucial na ativação da via alternativa do complemento e na defesa contra patógenos invasores.

Proteínas opsonizantes são proteínas presentes no sangue e outros fluidos corporais que se ligam a antígenos estrangeiros, tais como bactérias, vírus e outras partículas estranhas. A ligação de proteínas opsonizantes a esses antígenos promove a fagocitose, um processo em que as células do sistema imune, como os neutrófilos e macrófagos, engolfam e destruem essas partículas estranhas.

Existem vários tipos de proteínas opsonizantes, incluindo a immunoglobulina G (IgG), a fração complementar C3b e a proteína ficatina. A IgG é uma antibiótico que se liga a antígenos estrangeiros e serve como um sinal para as células do sistema imune saberem que essas partículas são estranhas e devem ser destruídas. A fração complementar C3b também se liga a antígenos estrangeiros e ajuda a marcá-los para a fagocitose. A proteína ficatina é produzida pelos macrófagos e outras células do sistema imune e serve como um sinal adicional para as células do sistema imune saberem que essas partículas devem ser destruídas.

No geral, as proteínas opsonizantes desempenham um papel importante na defesa do corpo contra infecções e outras ameaças estrangeiras.

Collectins são uma classe de proteínas solúveis presentes no sangue e nos tecidos pulmonares que desempenham um papel importante na imunidade inata. Elas são caracterizadas por possuírem um domínio de colagem rico em prolina e um domínio de carboidrato reconhecedor de padrões (PRD), que lhes permite se ligar a carboidratos presentes na superfície de microrganismos e células danificadas.

Existem vários tipos de collectins, sendo os mais conhecidos a manose-binding lectin (MBL) e as surfactant proteins A e D (SP-A e SP-D). A MBL é produzida principalmente no fígado e circula no sangue, onde pode se ligar a microrganismos e desencadear uma resposta imune inflamatória. Já as SP-A e SP-D são produzidas nos pulmões e estão presentes na superfície do surfactante pulmonar, onde ajudam a manter a integridade da barreira alveolar e proteger contra infecções respiratórias.

As collectins desempenham um papel importante na defesa imune inata ao reconhecer e se ligar a padrões moleculares associados a patógenos (PAMPs) presentes em microrganismos, o que pode levar à ativação de células imunes e à destruição dos patógenos. Além disso, as collectins também podem modular a resposta inflamatória e participar da resolução da infecção.

O complexo antígeno-anticorpo é um termo usado em medicina e biologia para se referir à ligação específica entre um antígeno (substância estrangeira que induz uma resposta imune) e um anticorpo (proteínas produzidas pelos sistemas imunológico em resposta a um antígeno). Quando um antígeno entra no corpo, as células do sistema imune produzem anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos se ligam aos epítopos (regiões reconhecíveis) no antígeno, formando um complexo antígeno-anticorpo. Esse complexo desempenha um papel importante na resposta imune do corpo à substância estrangeira.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

Lecítinas são proteínas naturais encontradas em vários tipos de vegetais, incluindo plantas, fungos e bactérias. Eles têm a capacidade de se ligar especificamente a carboidratos ou aos grupos cetona dos lípidos, o que os torna capazes de agir em processos biológicos importantes, como a defesa da planta contra patógenos e a interação simbiótica com microrganismos benéficos.

No entanto, é importante notar que as lecítinas às quais se refere a pergunta são, na verdade, um tipo específico de fosfolipídio presente nas membranas celulares de todos os organismos vivos. Essas lecítinas são compostas por glicerol, dois ácidos graxos, um grupo fosfato e uma molécula de colina. Eles desempenham um papel importante na estrutura e função das membranas celulares, bem como no metabolismo lipídico e no transporte de lípidos entre as células.

Em resumo, embora o termo "lecítina" possa ser usado para se referir a ambas as proteínas com afinidade por carboidratos ou lipídios e um tipo específico de fosfolipídio, na medicina e biologia, geralmente se refere ao último.

Zymosan é um termo usado em medicina e bioquímica para se referir a um polissacarídeo complexo, derivado da parede celular de leveduras do gênero Saccharomyces cerevisiae. É frequentemente utilizado em pesquisas laboratoriais como agente estimulante do sistema imune, particularmente no que diz respeito à ativação de células fagocíticas, como macrófagos e neutrófilos.

Ao ser internalizado por essas células, o zymosan induz a produção de citocinas pro-inflamatórias, enzimas e espécies reativas de oxigênio, desencadeando uma resposta imune aguda. Por isso, é comumente empregado em estudos que investigam processos inflamatórios, imunidade inata e doenças associadas, como artrite reumatoide e aterosclerose.

Embora o zymosan seja frequentemente utilizado em pesquisas científicas, não há uso clínico direto desse composto na medicina humana ou veterinária atualmente.

A definição médica para "Atividade Bactericida do Sangue" refere-se à capacidade do sistema imune ou de agentes antibacterianos específicos, como alguns antibióticos, em matar bactérias presentes no sangue. Isto é geralmente medido em termos da taxa de redução do número de bactérias após uma determinada quantidade de tempo de exposição ao sangue ou a um agente bactericida. Uma atividade bactericida robusta pode ajudar a controlar e eliminar infecções bacterianas no corpo.

Os anidridos ftálicos são compostos químicos formados pela reação de ácidos ftálicos com a molécula de água, resultando na perda da água e formação de um grupo funcional anidro. Existem dois tipos principais de anidridos ftálicos: o anidrido ftálico meta (ou MPA) e o anidrido ftálico orto (ou OPA).

O anidrido ftálico meta é obtido pela reação do ácido ftálico com si mesmo, enquanto o anidrido ftálico orto é formado a partir da reação do ácido ftálico com o ácido benzóico. Estes compostos são amplamente utilizados em síntese orgânica como reagentes para a formação de ésteres, amidas e outros derivados de ácidos carboxílicos.

A fórmula química do anidrido ftálico meta é C6H4O3 e do anidrido ftálico orto é C7H6O3. É importante ressaltar que os anidridos ftálicos são substâncias voláteis, corrosivas e irritantes para a pele, olhos e sistema respiratório, portanto, devem ser manipuladas com cuidado e equipamento de proteção individual.

Fagocitose é um processo fundamental da imunidade inata em que certas células do sistema imune, chamadas fagócitos, engulfem e destroem partículas estranhas ou material celular morto ou danificado. Essas partículas podem incluir bactérias, fungos, parasitas, células tumorais e detritos celulares. A fagocitose é desencadeada quando as moléculas reconhecidas como estranhas (patogénicas ou não) se ligam a receptores de superfície dos fagócitos, levando à ativação da célula e à formação de pseudópodes que se envolvem e internalizam a partícula em uma vesícula chamada fagossoma. Posteriormente, o conteúdo do fagossoma é digerido por enzimas lisossomais e os antígenos resultantes podem ser apresentados às células T, desencadeando uma resposta imune adaptativa. A fagocitose é um mecanismo crucial para manter a homeostase tecidual e proteger o organismo contra infecções.

A imunidade inata, também conhecida como imunidade innata ou não específica, refere-se à resposta imune imediata e inespecífica do organismo a agentes estranhos, como patógenos. Essa forma de imunidade é genética e presente desde o nascimento, não necessitando de exposição prévia ao agente infeccioso para estar ativa. A imunidade inata é uma defesa importante contra infecções e inclui barreiras físicas, químicas e celulares que ajudam a impedir a entrada e a disseminação de patógenos no corpo. Exemplos de mecanismos de imunidade inata incluem a pele intacta, as mucosas, as células fagocíticas (como macrófagos e neutrófilos), o sistema complemento e as citocinas. A imunidade inata difere da imunidade adaptativa, ou adquirida, que é específica de patógenos particulares e desenvolvida ao longo do tempo após a exposição a um agente infeccioso.

As "cobaias" são, geralmente, animais usados em experimentos ou testes científicos. Embora o termo possa ser aplicado a qualquer animal utilizado nesse contexto, é especialmente comum referir-se a roedores como ratos e camundongos. De acordo com a definição médica, cobaias são animais usados em pesquisas biomédicas para estudar diversas doenças e desenvolver tratamentos, medicamentos e vacinas. Eles são frequentemente escolhidos devido ao seu curto ciclo de reprodução, tamanho relativamente pequeno e baixo custo de manutenção. Além disso, os ratos e camundongos compartilham um grande número de genes com humanos, o que torna os resultados dos experimentos potencialmente aplicáveis à medicina humana.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Neutrófilos são glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra infecções. Eles são o tipo mais abundante de leucócitos no sangue humano, compondo aproximadamente 55% a 70% dos glóbulos brancos circulantes.

Neutrófilos são produzidos no sistema reticuloendotelial, especialmente na medula óssea. Eles têm um ciclo de vida curto, com uma vida média de aproximadamente 6 a 10 horas no sangue periférico e cerca de 1 a 4 dias nos tecidos.

Esses glóbulos brancos são especializados em combater infecções bacterianas e fúngicas, através da fagocitose (processo de engolir e destruir microorganismos). Eles possuem três mecanismos principais para realizar a fagocitose:

1. Quimiotaxia: capacidade de se mover em direção às fontes de substâncias químicas liberadas por células infectadas ou danificadas.
2. Fusão da membrana celular: processo no qual as vesículas citoplasmáticas (granulófilos) fundem-se com a membrana celular, libertando enzimas e espécies reativas de oxigênio para destruir microorganismos.
3. Degranulação: liberação de conteúdos dos grânulos citoplasmáticos, que contêm enzimas e outros componentes químicos capazes de matar microrganismos.

A neutropenia é uma condição em que o número de neutrófilos no sangue está reduzido, aumentando o risco de infecções. Por outro lado, um alto número de neutrófilos pode indicar a presença de infecção ou inflamação no corpo.

A imunoeletroforese é um método de laboratório usado para separar, identificar e quantificar diferentes proteínas em uma amostra. Ele combina a eletrroforese (um processo onde as moléculas são movidas em um campo elétrico devido às suas cargas) com a imunodetecção (um método que usa anticorpos para detectar especificamente outras moléculas, chamadas de antígenos).

Neste processo, uma amostra contendo proteínas é colocada em um gel e uma corrente elétrica é aplicada. As proteínas movem-se através do gel com velocidades diferentes, dependendo de suas cargas e tamanhos moleculares. Isso resulta em bandas separadas de proteínas no gel. Em seguida, os anticorpos específicos para as proteínas de interesse são adicionados ao gel. Esses anticorpos se ligam às proteínas correspondentes, formando complexos visíveis que podem ser detectados e analisados.

A imunoeletroforese é uma técnica útil em pesquisas biomédicas e diagnóstico clínico, especialmente na área de doenças relacionadas às proteínas, como distúrbios autoimunes, doenças neurológicas e câncer.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

"Sarcoptes scabiei" é um ácaro microscópico que causa a infecção conhecida como sarna. Este ácaro escava túneis na camada superior da pele para se alimentar e depositar ovos, o que geralmente resulta em uma erupção cutânea pruriginosa altamente desconfortável. A picagem compulsiva pode levar a infecções bacterianas secundárias. A transmissão da sarna geralmente ocorre por contato pessoal próximo e prolongado com uma pessoa infectada ou por meio de roupas, lençóis ou toalhas contaminados. É importante procurar tratamento médico imediatamente se suspeitar de infecção por sarna, pois é altamente contagiosa e pode causar complicações graves se não for tratada adequadamente.

Gama-globulinas são proteínas encontradas na fração gama do soro sanguíneo, que consiste em anticorpos ou imunoglobulinas. As gama-globulinas são produzidas pelos linfócitos B ativados em resposta a agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros antígenos. Elas desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras doenças.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. As gama-globulinas são predominantemente constituídas por IgG, que é a classe de anticorpos mais abundante no sangue humano. A medição dos níveis de gama-globulinas pode ser útil em alguns exames diagnósticos, pois alterações nestes níveis podem indicar certas condições médicas, como doenças autoimunes, infecções e distúrbios imunológicos.

Os venenos de serpentes se referem a substâncias tóxicas produzidas e injetadas por algumas espécies de serpentes através de suas glândulas de veneno. Esses venenos são compostos por uma mistura complexa de proteínas, enzimas e outros componentes que podem causar diversos sintomas e efeitos no organismo da vítima, dependendo do tipo de veneno.

Existem basicamente quatro tipos principais de venenos de serpentes:

1. Hemotóxicos: Esses venenos destruem tecidos e afetam o sistema circulatório, podendo causar dano nos vasos sanguíneos, hemorragias internas, necrose dos tecidos e outros problemas graves. Algumas espécies de víboras e alguns tipos de cobras, como a taipan e a mamba-negra, produzem venenos hemotóxicos.

2. Neurotoxicos: Esses venenos afetam o sistema nervoso central, podendo causar paralisia muscular, dificuldade de respiração, convulsões e outros sintomas neurológicos. Algumas espécies de cobras, como a cobra-coral e a cobra-real, produzem venenos neurotoxicos.

3. Citotóxicos: Esses venenos causam danos e morte das células, podendo levar à necrose dos tecidos e outros problemas graves. Algumas espécies de víboras e cobras, como a jararaca e a cascavel, produzem venenos citotóxicos.

4. Miotóxicos: Esses venenos afetam o sistema muscular, podendo causar dor, rigidez e fraqueza muscular, entre outros sintomas. Algumas espécies de víboras, como a Bothrops jararaca, produzem venenos miotóxicos.

O tratamento para picadas ou mordidas de animais venenosos geralmente inclui o uso de soro antiofídico, que contém anticorpos específicos contra o veneno do animal em questão. O soro é injetado no paciente por via intravenosa e ajuda a neutralizar os efeitos do veneno no corpo. Outros tratamentos podem incluir oxigênio suplementar, fluidoterapia, medicação para controlar a dor e outras complicações, dependendo dos sintomas específicos do paciente.

A degeneração macular é um tipo de doença ocular que afeta a parte central da retina, chamada mácula. A mácula é responsável pela nossa visão central, permitindo-nos realizar atividades como ler, conduzir e reconhecer rostos.

Existem dois tipos principais de degeneração macular: seca (atrofia) e úmida (exsudativa). A degeneração macular seca é a forma mais comum e geralmente evolui lentamente ao longo de anos. Ela ocorre quando as células da mácula gradualmente se degeneram, levando a uma perda progressiva da visão central. Já a degeneração macular úmida é menos comum, mas evolui mais rapidamente e pode causar perdas significativas de visão em poucos meses. Neste tipo, novos vasos sanguíneos frágeis crescem sob a retina, podendo sangrar e formar tecido cicatricial, o que afeta a visão central.

Os fatores de risco para a degeneração macular incluem idade avançada, tabagismo, obesidade, histórico familiar de DMLA e exposição prolongada à luz ultravioleta do sol. Embora não exista cura conhecida para a degeneração macular, os tratamentos podem ajudar a ralentizar a progressão da doença e manter a visão o mais longo possível. Estes tratamentos podem incluir terapia fotodinâmica, injeções intravitreais de medicamentos anti-VEGF (fator de crescimento endotelial vascular), suplementos nutricionais e, em casos avançados, cirurgia.

O Antígeno de Forssman é um antígeno heterófilo, o que significa que pode ser encontrado em diferentes espécies e gêneros. Ele foi descoberto por determinadas bactérias e alguns tecidos animais, incluindo os humanos. A sua importância clínica reside no fato de poder desencadear uma reação do sistema imune em indivíduos sensibilizados, resultando em uma reação hemolítica.

A definição médica exata do Antígeno de Forssman é: "um antígeno heterófilo presente em alguns tecidos animais e determinadas bactérias, incluindo a Streptococcus pyogenes, que pode induzir a formação de anticorpos hemolíticos em humanos sensibilizados."

Em outras palavras, o Antígeno de Forssman é uma substância presente em certas bactérias e tecidos animais que pode desencadear a produção de anticorpos em alguns indivíduos humanos. Esses anticorpos podem então destruir glóbulos vermelhos, levando a uma reação hemolítica.

É importante notar que a presença do Antígeno de Forssman em humanos é rara e sua detecção pode ser difícil. Além disso, a sua importância clínica é limitada, pois a maioria das pessoas não apresenta reação ao antígeno.

'Soro' é um termo usado em medicina para se referir a um fluido límpido e seroso, geralmente obtido por meio de um processo de filtração ou centrifugação. É essencialmente o componente líquido do sangue, plasma sanguíneo sem as células sanguíneas. Após a coagulação do sangue, o soro é o fluido que permanece. Pode conter substâncias dissolvidas, como proteínas, glicose, sais e outras moléculas em solução. Também pode ser usado para descrever um líquido inoculado em pacientes durante a vacinação ou imunização ativa.

Eritrócitos, também conhecidos como glóbulos vermelhos, são células sanguíneas que desempenham um papel crucial no transporte de oxigênio em organismos vivos. Eles são produzidos na medula óssea e são as células sanguíneas mais abundantes no corpo humano.

A função principal dos eritrócitos é o transporte de oxigênio a partir dos pulmões para os tecidos periféricos e o transporte de dióxido de carbono dos tecidos periféricos para os pulmões, onde é eliminado. Isso é possível graças à presença de hemoglobina, uma proteína que contém ferro e dá aos eritrócitos sua cor vermelha característica.

Os eritrócitos humanos são discóides, sem núcleo e flexíveis, o que lhes permite passar facilmente pelos capilares mais pequenos do corpo. A falta de um núcleo também maximiza a quantidade de hemoglobina que podem conter, aumentando assim sua capacidade de transporte de oxigênio.

A produção de eritrócitos é regulada por vários fatores, incluindo o nível de oxigênio no sangue, a hormona eritropoietina (EPO) e outros fatores de crescimento. A anemia pode resultar de uma produção inadequada ou perda excessiva de eritrócitos, enquanto a polycythemia vera é caracterizada por níveis elevados de glóbulos vermelhos no sangue.

De acordo com a maioria dos recursos médicos e da saúde, incluindo MedlinePlus, Veillonella é um gênero de bactérias Gram-negativas, anaeróbicas, não fermentativas, imóveis, que normalmente ocorrem na boca, intestino e genitália humana. Essas bactérias são parte da microbiota normal do corpo humano e geralmente não causam doenças em indivíduos saudáveis. No entanto, em certas condições, como a imunidade comprometida ou procedimentos médicos invasivos, Veillonella pode ser associada a infecções, especialmente no sistema respiratório e nos tecidos moles.

Apesar de sua associação com doenças em certas circunstâncias, as bactérias Veillonella desempenham um papel importante na manutenção da saúde geral ao competir com outras bactérias patogênicas por nutrientes e espaço, o que pode ajudar a prevenir infecções.

Em resumo, Veillonella é um gênero de bactérias anaeróbicas que são parte da microbiota normal do corpo humano, mas podem ser associadas a infecções em certas circunstâncias.

"Bothrops" é um género de serpentes venenosas da família Viperidae, também conhecidas como jararacas. Estas espécies são nativas das Américas, principalmente na região tropical e subtropical da América do Sul. O seu veneno contém uma mistura de substâncias tóxicas que podem causar dano local no tecido, coagulopatia, hemorragia sistêmica e outros sintomas graves em humanos e animais. A mordedura destas serpentes pode ser fatal se não for tratada a tempo com o antiveneno específico.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

O antígeno de macrófago 1 (MF1) é um carboidrato complexo que está presente na superfície de certos tipos de células, incluindo macrófagos e outras células do sistema imune. Ele desempenha um papel importante no reconhecimento e resposta a patógenos estrangeiros.

A definição médica exata do MF1 pode ser fornecida pelo termo IUPAC (União Internacional de Química Pura e Aplicada) para o antígeno, que é "2-O-(ácido-α-D-manosil-6-deoxi-talosil)-3-O-(β-D-glucosil)-N-acetil-D-galactosamina".

Em termos simples, o MF1 é um tipo específico de carboidrato que está presente em certas células e desempenha um papel importante no sistema imune.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

C57BL/6J, ou simplesmente C57BL, é uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A designação "endogâmico" refere-se ao fato de que esta linhagem foi gerada por cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um genoma altamente uniforme e consistente. Isso é útil em pesquisas experimentais, pois minimiza a variabilidade genética entre indivíduos da mesma linhagem.

A linhagem C57BL é uma das mais amplamente utilizadas em pesquisas biomédicas, incluindo estudos de genética, imunologia, neurobiologia e oncologia, entre outros. Alguns dos principais organismos responsáveis pela manutenção e distribuição desta linhagem incluem o The Jackson Laboratory (EUA) e o Medical Research Council Harwell (Reino Unido).

A evasão da resposta imune ocorre quando um agente infeccioso, como um vírus ou bactéria, desenvolve mecanismos para escapar ou suprimir a resposta do sistema imune do hospedeiro. Isso pode ser alcançado por diversas estratégias, incluindo:

1. Mudança antigênica: Alguns patógenos podem alterar sua superfície antigênica, dificultando a detecção e o reconhecimento pelos componentes do sistema imune. Um exemplo disso é o vírus da influenza, que sofre constantes mutações em suas proteínas de superfície hemaglutinina e neuraminidase.

2. Bloqueio ou inibição da apresentação de antígenos: Alguns patógenos podem interferir no processo de apresentação de antígenos, impedindo que as células imunes reconheçam e respondam aos antígenos estrangeiros. Por exemplo, o vírus da imunodeficiência humana (HIV) pode reduzir a expressão das moléculas do complexo principal de histocompatibilidade de classe I (MHC-I) nas células infectadas, dificultando a detecção e destruição pelos linfócitos T citotóxicos.

3. Modulação da resposta imune: Alguns patógenos podem secretar proteínas ou outros fatores que modulam a resposta imune, suprimindo a ativação e proliferação das células imunes ou induzindo a sua morte. Um exemplo disso é a toxina Shiga produzida por algumas cepas de Escherichia coli, que induz apoptose em células imunes infiltradas no local da infecção.

4. Resistência às defesas oxidativas e nitrosativas: Alguns patógenos desenvolveram mecanismos de resistência aos agentes oxidativos e nitrosativos produzidos pelas células imunes como forma de evitar a destruição. Por exemplo, o Mycobacterium tuberculosis possui enzimas que catalisam a redução dos peróxidos e superóxidos, protegendo-se assim da morte celular induzida por espécies reativas de oxigênio (ERO).

5. Mimetismo molecular: Alguns patógenos apresentam moléculas que imitam as moléculas do hospedeiro, impedindo a sua detecção e destruição pelas células imunes. Por exemplo, o Trypanosoma cruzi expressa uma glicoproteína de superfície (TcSGP) que mimetiza as moléculas do grupo sanguíneo humano AB, permitindo-lhe evitar a destruição pelos anticorpos e células imunes específicas para outros grupos sanguíneos.

6. Modulação da resposta imune: Alguns patógenos são capazes de modular a resposta imune do hospedeiro, alterando a produção e/ou a atividade dos mediadores imunológicos. Por exemplo, o HIV infecta as células T CD4+ e CD8+, reduzindo assim a capacidade do sistema imune de combater a infecção.

7. Formação de biofilmes: Alguns patógenos são capazes de formar biofilmes, estruturas multicelulares aderidas à superfície que protegem os microorganismos da ação dos antimicrobianos e do sistema imune. Por exemplo, o Pseudomonas aeruginosa forma biofilmes em pacientes com fibrose cística, causando infecções persistentes e difíceis de tratar.

8. Mutação e recombinação genética: Alguns patógenos possuem mecanismos de mutação e recombinação genética que lhes permitem adaptar-se rapidamente a novas condições ambientais e evitar a ação dos antimicrobianos. Por exemplo, o Mycobacterium tuberculosis possui um genoma altamente variável, o que dificulta o desenvolvimento de vacinas e terapêuticas eficazes contra a tuberculose.

9. Resistência a antibióticos: Alguns patógenos desenvolveram resistência a antibióticos, tornando-se difíceis ou impossíveis de tratar com os medicamentos disponíveis atualmente. Por exemplo, o Staphylococcus aureus resistente à meticilina (MRSA) é uma bactéria multirresistente que causa infecções graves e potencialmente fatais em hospitais e outras instituições de saúde.

10. Transmissão: Alguns patógenos são altamente transmissíveis, podendo se espalhar rapidamente entre os indivíduos e causar epidemias ou pandemias. Por exemplo, o vírus da gripe é altamente contagioso e pode causar surtos sazonais ou pandemias globais, como aconteceu em 1918 com a "gripe espanhola".

Oxifenilbutazona é um fármaco anti-inflamatório não esteroidal (AINE) que foi amplamente utilizado na década de 1950 até meados da década de 1980 para tratar a artrite reumatoide, osteoartrite e outras condições inflamatórias. Foi também usado como analgésico e antipirético.

A oxifenilbutazona é um derivado do fenilbutazone e tem propriedades semelhantes, mas é consideravelmente mais potente. No entanto, devido aos seus efeitos colaterais graves, incluindo toxicidade renal, hepática e hematológica, seu uso clínico foi significativamente reduzido ou descontinuado em muitos países.

Atualmente, o uso da oxifenilbutazona é restrito a condições especiais e raramente é prescrito devido ao risco de efeitos adversos graves. Em alguns casos, pode ser usado em combinação com outros medicamentos para tratar a anemia aplástica, uma doença rara do sangue.

Como qualquer medicamento, o uso de oxifenilbutazona deve ser feito sob a supervisão de um médico e os pacientes devem estar cientes dos riscos associados ao seu uso.

Desculpe por o mal-entendido, "mananas" não é um termo médico. No entanto, "Mañana" é uma palavra em espanhol que significa "amanhã". Em inglês, às vezes é usado para descrever um comportamento ou atitude de adiamento ou procrastinação em relação a algo que deveria ser feito hoje, mas é adiado para amanhã. Não há conexões médicas diretas com esse termo.

Anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imune em resposta à presença de substâncias estrangeiras, chamadas antígenos. Esses antígenos podem ser vírus, bactérias, fungos, parasitas ou outras partículas estranhas, incluindo toxinas e substâncias nocivas. Os anticorpos se ligam especificamente a esses antígenos, neutralizando-os ou marcando-os para serem destruídos por outras células do sistema imune.

Existem diferentes tipos de anticorpos, cada um com uma função específica no organismo. Os principais tipos são:

1. IgG: São os anticorpos mais abundantes no sangue e fluido corporal. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções bacterianas e virais, além de neutralizar toxinas e atuar no processo de fagocitose (ingestão e destruição de partículas estrangeiras por células imunes).
2. IgM: São os primeiros anticorpos a serem produzidos em resposta a uma infecção. Eles são grandes e hexaméricos, o que significa que se ligam a múltiplos antígenos ao mesmo tempo, promovendo a ativação do sistema imune e a destruição dos patógenos.
3. IgA: Esses anticorpos são encontrados principalmente nas membranas mucosas, como nos pulmões, intestinos e glândulas lacrimais. Eles desempenham um papel importante na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, além de neutralizar toxinas e outros antígenos que entram em contato com as mucosas.
4. IgE: São anticorpos associados às reações alérgicas e à defesa contra parasitas. Eles se ligam a mastócitos e basófilos, células do sistema imune que liberam histaminas e outros mediadores inflamatórios em resposta a estímulos antigênicos, causando sintomas alérgicos como prurido, lacrimejamento e congestão nasal.

Em resumo, os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa contra infecções e outros agentes estranhos. Eles se ligam a antígenos específicos e promovem a ativação do sistema imune, a fagocitose e a destruição dos patógenos. Cada tipo de anticorpo tem suas próprias características e funções, mas todos eles trabalham em conjunto para manter a integridade do organismo e protegê-lo contra doenças.

Proteínas sanguíneas se referem a diferentes tipos de proteínas presentes no plasma sanguíneo, que desempenham um papel crucial em manter a homeostase e promover a saúde geral do organismo. Essas proteínas são produzidas principalmente pelo fígado e por outras células, como as células do sistema imune. Existem três principais grupos de proteínas sanguíneas: albumina, globulinas e fibrinogênio.

1. Albumina: É a proteína séricA mais abundante, responsável por aproximadamente 60% do total de proteínas no sangue. A albumina tem funções importantes, como manter a pressão oncótica (força que atrai fluidos para o sangue), transportar várias moléculas, como hormônios e drogas, e actuar como uma reserva de aminoácidos.

2. Globulinas: São um grupo heterogêneo de proteínas que compreendem cerca de 35-40% do total de proteínas no sangue. As globulinas são geralmente classificadas em quatro subgrupos, conhecidos como alfa-1, alfa-2, beta e gama. Cada um desses subgrupos desempenha funções específicas, incluindo a resposta imune, o transporte de lípidos e a coagulação sanguínea. As globulinas gama contêm anticorpos, proteínas do sistema imune responsáveis por neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

3. Fibrinogênio: É uma proteína solúvel no sangue que desempenha um papel essencial na coagulação sanguínea. Quando ocorre uma lesão vascular, o fibrinogênio é convertido em fibrina, formando um gel que ajuda a parar a hemorragia e promover a cicatrização.

As variações nas concentrações de proteínas sanguíneas podem ser indicativas de diversas condições clínicas, como doenças inflamatórias, desnutrição, disfunção hepática e outras patologias. Assim, o perfil proteico pode fornecer informações importantes sobre a saúde geral de um indivíduo e ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças.

Integrina alfaXbeta2, também conhecida como integrina LFA-1 (Lymphocyte Function-Associated Antigen 1), é um tipo de proteína transmembrana integrina que desempenha um papel crucial na adesão e interação das células do sistema imune. Ela está presente principalmente em leucócitos, especialmente linfócitos T e monócitos.

A integrina alfaXbeta2 se liga a moléculas de adesão sobre as superfícies das células endoteliais, permitindo que os leucócitos migrem dos vasos sanguíneos para locais de inflamação ou tecidos danificados. Além disso, ela participa da ativação e regulação da resposta imune, auxiliando na ligação entre células imunes e outras células do corpo. A sua expressão e atividade são altamente reguladas por sinais intracelulares e extracelulares, o que permite uma resposta imune flexível e adaptativa.

Em termos de biologia e zoologia, serpentes referem-se a um grupo específico de répteis escamados que pertencem à ordem Serpentes. Elas são caracterizadas por não possuírem membros ou extremidades, o que as torna completamente alongadas e adaptadas a movimentos sinuosos.

Serpentes constituem um grupo diversificado, encontrado em diferentes habitats ao redor do mundo, com exceção dos polos norte e sul. Existem aproximadamente 3.900 espécies conhecidas de serpentes, distribuídas entre cobras, víboras, jibóias, corais e outros tipos.

Algumas serpentes são ovíparas (pondem ovos), enquanto outras são ovovivíparas (incubam os ovos internamente) ou vivíparas (dão à luz filhotes totalmente formados). Sua dieta varia consideravelmente, com algumas se alimentando exclusivamente de peixes, anfíbios, répteis, aves e mamíferos, enquanto outras são especializadas em ingerirem ovos ou consumir presas específicas.

É importante ressaltar que apenas um pequeno número de espécies de serpentes é venenoso e representa risco para os humanos. A maioria das serpentes desempenha papéis importantes em ecossistemas, como predadores controladores de pragas e reguladores de populações de outros animais.

As "Doenças do Complexo Imune" (DCI) ou "Transtornos Autoimunes" referem-se a um grupo diversificado de mais de 80 condições médicas distintas que ocorrem quando o sistema imunológico do corpo ataca acidentalmente e destrutivamente os próprios tecidos saudáveis e órgãos. Normalmente, o sistema imune protege o organismo contra infecções e doenças, mas em pessoas com DCI, ele se torna hiperativo ou confundido, atacando células e tecidos sadios como se fossem forasteiros ou patógenos.

Essas condições podem afetar qualquer parte do corpo, incluindo a pele, articulações, músculos, vasos sanguíneos, glândulas, olhos, sistema nervoso e outros órgãos. Algumas das DCI mais comuns são: artrite reumatoide, lupus eritematoso sistêmico, diabetes mellitus tipo 1, doença inflamatória intestinal (doença de Crohn e colite ulcerativa), esclerose múltipla, psoríase, vitiligo, tiroidite de Hashimoto, anemia perniciosa e síndrome de Sjögren.

A causa exata das DCI ainda é desconhecida, mas acredita-se que envolva uma combinação de fatores genéticos e ambientais. O tratamento geralmente consiste em medicações para controlar os sintomas e suprimir o sistema imunológico excessivamente ativo, além de estratégias de manejo individualizadas para cada condição específica.

Imunodifusão é um método de laboratório utilizado para identificar e caracterizar antígenos ou anticorpos em uma amostra, aproveitando a reação de precipitação que ocorre quando essas moléculas se encontram em certas condições. O processo geralmente envolve a colocação de uma amostra líquida contendo um antígeno ou anticorpo em uma placa ou tubo de vidro contendo um gel aquoso que contenha o outro componente (anticorpo ou antígeno, respectivamente).

Através da difusão lenta dos componentes no gel, eles se encontram e formam uma linha de precipitação na região em que a concentração deles é suficiente para a formação do complexo imune. A posição e a aparência dessa linha podem fornecer informações sobre a natureza e as propriedades dos antígenos ou anticorpos presentes na amostra, como sua identidade, concentração e características químicas.

Existem diferentes técnicas de imunodifusão, incluindo a imunodifusão simples (também conhecida como difusão radial única) e a imunodifusão dupla em camada gelificada (também chamada de método de Ouchterlony). Essas técnicas são amplamente utilizadas em diagnóstico laboratorial, pesquisa e controle de qualidade em indústrias que trabalham com biológicos.

A Relação Dose-Resposta Imunológica é um conceito na imunologia que descreve a magnitude ou a intensidade da resposta do sistema imune em relação à dose de um antígeno (substância estranha que induz uma resposta imune) injetada ou exposta. Em geral, quanto maior a dose de antígeno, maior é a resposta imune esperada. No entanto, em alguns casos, altas doses de antígeno podem induzir tolerância imunológica em vez de estimular uma resposta imune forte. A relação entre a dose do antígeno e a resposta imune é complexa e pode ser influenciada por vários fatores, incluindo a natureza do antígeno, a rota de exposição, a frequência da exposição e as características do hospedeiro imunológico. A compreensão da relação dose-resposta imunológica é importante na vacinação, no tratamento de doenças alérgicas e na prevenção de doenças transmitidas por agentes infecciosos.

"Knockout mice" é um termo usado em biologia e genética para se referir a camundongos nos quais um ou mais genes foram desativados, ou "knockout", por meio de técnicas de engenharia genética. Isso permite que os cientistas estudem os efeitos desses genes específicos na função do organismo e no desenvolvimento de doenças. A definição médica de "knockout mice" refere-se a esses camundongos geneticamente modificados usados em pesquisas biomédicas para entender melhor as funções dos genes e seus papéis na doença e no desenvolvimento.

Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.

Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.

Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.

Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.

A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.

A Reação de Imunoaderência (RIA) é um método de laboratório utilizado para detectar e quantificar substâncias específicas, como anticorpos ou hormônios, em amostras biológicas. Neste teste, a substância que se deseja medir, chamada de analito, é marcada com uma etiqueta radioativa ou outro rastreador detectável. A amostra contendo o analito é então misturada com uma grande quantidade de anticorpos específicos para esse analito, que são préviamente fixados em um suporte sólido, como um tubo de teste ou um microplacas.

Após a incubação e lavagem cuidadosa para remover as substâncias não ligadas, o rastreador ligado às moléculas de anticorpo é detectado e quantificado, fornecendo uma medida da concentração do analito na amostra. A RIA é um método sensível e específico, mas requer a manipulação de materiais radioativos e precisa de cuidados especiais para garantir a segurança e a precisão dos resultados. Atualmente, este método tem sido amplamente substituído por técnicas imunológicas não radioativas, como ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay).

O Fator Nefrítico do Complemento 3, também conhecido como C3, é uma proteína importante no sistema do complemento, que desempenha um papel crucial na resposta imune inata e adaptativa. O C3 é ativado por diversos mecanismos, incluindo a via clássica, a via alternativa e a via do lecitina do complemento (LPC). Após a sua ativação, o C3 sofre uma série de cleavagens proteolíticas, resultando em fragmentos menores: C3a e C3b. O fragmento C3b pode se ligar a superfícies celulares e desencadear uma cascata de eventos que levam à formação do complexo de ataque à membrana (MAC), o que resulta na lise da célula alvo.

O déficit congênito em C3 é relativamente raro, mas pode predispor indivíduos a infecções bacterianas recorrentes e doenças glomerulares, como a nefropatia membranoproliferativa (NMP). Além disso, o C3 também está envolvido no processo de inflamação e na remoção de complexos imunes. Portanto, alterações no funcionamento do C3 podem contribuir para a patogênese de várias doenças autoimunes e inflamatórias.

A inflamação é um processo complexo e fundamental do sistema imune, que ocorre em resposta a estímulos lesivos ou patogênicos. É caracterizada por uma série de sinais e sintomas, incluindo rubor (vermelhidão), calor, tumefação (inchaço), dolor (dor) e functio laesa (perda de função).

A resposta inflamatória é desencadeada por fatores locais, como traumas, infecções ou substâncias tóxicas, que induzem a liberação de mediadores químicos pró-inflamatórios, tais como prostaglandinas, leucotrienos, histamina e citocinas. Estes mediadores promovem a vasodilatação e aumento da permeabilidade vascular, o que resulta no fluxo de plasma sanguíneo e células do sistema imune para o local lesado.

As células do sistema imune, como neutrófilos, monócitos e linfócitos, desempenham um papel crucial na fase aguda da inflamação, através da fagocitose de agentes estranhos e patógenos, além de secretarem mais citocinas e enzimas que contribuem para a eliminação dos estímulos lesivos e iniciação do processo de reparação tecidual.

Em alguns casos, a resposta inflamatória pode ser excessiva ou persistente, levando ao desenvolvimento de doenças inflamatórias crônicas, como artrite reumatoide, psoríase e asma. Nesses casos, o tratamento geralmente visa controlar a resposta imune e reduzir os sintomas associados à inflamação.

Modelos animais de doenças referem-se a organismos não humanos, geralmente mamíferos como ratos e camundongos, mas também outros vertebrados e invertebrados, que são geneticamente manipulados ou expostos a fatores ambientais para desenvolver condições patológicas semelhantes às observadas em humanos. Esses modelos permitem que os cientistas estudem as doenças e testem terapias potenciais em um sistema controlável e bem definido. Eles desempenham um papel crucial no avanço da compreensão dos mecanismos subjacentes às doenças e no desenvolvimento de novas estratégias de tratamento. No entanto, é importante lembrar que, devido às diferenças evolutivas e genéticas entre espécies, os resultados obtidos em modelos animais nem sempre podem ser diretamente aplicáveis ao tratamento humano.

Anticorpos monoclonais são proteínas produzidas em laboratório que imitam as respostas do sistema imunológico humano à presença de substâncias estranhas, como vírus e bactérias. Eles são chamados de "monoclonais" porque são derivados de células de um único clone, o que significa que todos os anticorpos produzidos por essas células são idênticos e se ligam a um antígeno específico.

Os anticorpos monoclonais são criados em laboratório ao estimular uma célula B (um tipo de glóbulo branco) para produzir um anticorpo específico contra um antígeno desejado. Essas células B são então transformadas em células cancerosas imortais, chamadas de hibridomas, que continuam a produzir grandes quantidades do anticorpo monoclonal desejado.

Esses anticorpos têm uma variedade de usos clínicos, incluindo o tratamento de doenças como câncer e doenças autoimunes. Eles também podem ser usados em diagnóstico laboratorial para detectar a presença de antígenos específicos em amostras de tecido ou fluidos corporais.

Os ovinos são um grupo de animais pertencentes à família Bovidae e ao gênero Ovis, que inclui espécies domesticadas como a ovelha-doméstica (Ovis aries) e suas contrapartes selvagens, como as bodes-selvagens. Eles são conhecidos por sua capacidade de produzir lã, carne e couro de alta qualidade. Os ovinos são ruminantes, o que significa que eles têm um estômago especializado em quatro partes que permite que eles processem a celulose presente em plantas fibrosas. Eles também são caracterizados por suas chifres curvos e pelagem lanosa.

Sim, posso fornecer uma definição médica para o termo "peçonha". A peçonha é uma secreção tóxica produzida por certos animais, geralmente injetada em suas vítimas através de ponta ou dente especializado, como uma seringa. As peçonhas são compostas por uma mistura complexa de proteínas e outros componentes que podem causar diversos sintomas e efeitos no corpo, dependendo do animal e da quantidade de peçonha injetada.

Existem diferentes tipos de peçonhas, cada uma com seus próprios efeitos tóxicos específicos. Algumas podem causar paralisia, outras provocam coagulação sanguínea anormal ou afeta o sistema cardiovascular. Em casos graves, a exposição à peçonha pode levar à insuficiência orgânica e morte.

Os animais que produzem peçonhas incluem serpentes, aranhas, escorpiões, centipezes, abelhas, vespas e formigas. É importante buscar atendimento médico imediatamente em caso de picadas ou mordidas de animais que se sabe produzirem peçonha, pois o tratamento a tempo pode ajudar a minimizar os efeitos tóxicos e prevenir complicações graves.

Glicoproteínas são moléculas compostas por uma proteína central unida covalentemente a um ou mais oligossacarídeos (carboidratos). Esses oligossacarídeos estão geralmente ligados à proteína em resíduos de aminoácidos específicos, como serina, treonina e asparagina. As glicoproteínas desempenham funções diversificadas em organismos vivos, incluindo reconhecimento celular, adesão e sinalização celular, além de atuar como componentes estruturais em tecidos e membranas celulares. Algumas glicoproteínas importantes são as enzimas, anticorpos, mucinas e proteínas do grupo sanguíneo ABO.

A Síndrome Hemolítico-Urêmica (SHU) é uma complicação rara, mas grave, que pode ocorrer em alguns indivíduos após uma infecção gastrointestinal causada por bactérias produziram a toxina Shiga, como a Escherichia coli (E. coli) enterohemorrágica (EHEC). A SHU é caracterizada por três principais sinais clínicos:

1. Hemólise: Destruição dos glóbulos vermelhos (hemácias), resultando em anemia hemolítica (diminuição do número de glóbulos vermelhos e queda do nível de hemoglobina no sangue).
2. Insuficiência renal: Funcionamento inadequado dos rins, levando a sintomas como edema (inchaço), hipertensão arterial e oligúria/anúria (diminuição ou ausência de produção de urina).
3. Trombocitopenia: Baixa contagem de plaquetas no sangue, aumentando o risco de hemorragias.

A SHU geralmente afeta crianças com menos de 5 anos de idade e indivíduos com sistemas imunológicos debilitados. O tratamento pode incluir terapia de suporte, hemodiálise, transfusões de sangue e, em casos graves, transplante renal. A prevenção inclui práticas adequadas de higiene alimentar e pessoal, especialmente após o contato com animais ou ambientes rurais.

Teste de Complementação Genética é um método laboratorial utilizado em estudos de genética para determinar se dois genes mutantes estão localizados na mesma região (locus) de um cromossomo ou em loci diferentes. Esse teste consiste em crossar duas linhagens de organismos, cada uma portadora de uma mutação diferente no gene de interesse. Em seguida, é avaliada a presença ou ausência da atividade do gene em indivíduos resultantes desta cruzamento (F1). Se os genes mutantes forem complementados, ou seja, se a atividade do gene for restaurada nos indivíduos F1, isso sugere que as mutações estão localizadas em loci diferentes. Por outro lado, se a atividade do gene continuar ausente nos indivíduos F1, isso sugere que as mutações estão na mesma região de um cromossomo. O Teste de Complementação Genética é uma ferramenta importante para o mapeamento e a identificação de genes em diversos organismos, incluindo bactérias, leveduras, plantas e animais.

Os Urocordados, também conhecidos como Tunicados ou Sacouros, são um filo de animais marinhos aquáticos, normalmente encontrados em águas costeiras rasas e tropicais. Eles incluem animais como as ascídias, as salpas e os doliolos.

Os urocordados são animais sésseis, o que significa que passam a maior parte de suas vidas presos a um substrato. Sua forma adulta é geralmente simples, com um corpo saculiforme dividido em três partes: o sifão oral, o corpo e o sifão cloacal.

A característica mais distintiva dos urocordados é a presença de uma túnica, uma espécie de revestimento protector externo que contém células alongadas chamadas tunicínios. A túnica pode ser dura ou flexível e é frequentemente reforçada por partículas inorgânicas, como areia ou cascalho.

Embora os urocordados sejam geralmente considerados animais simples, sua fase larval é altamente móvel e complexa, com características semelhantes aos cordados (um filo que inclui vertebrados). Por esta razão, acredita-se que os urocordados sejam um grupo irmão dos cordados, o que significa que eles compartilham um ancestral comum.

Em resumo, os urocordados são animais marinhos aquáticos sésseis, caracterizados pela presença de uma túnica protetora e uma fase larval móvel e complexa. Eles são considerados um grupo irmão dos cordados, que inclui os vertebrados.

Calcio, ou caulim como é conhecido em português, não é uma definição médica, mas sim um termo geológico que se refere a um tipo específico de argila composta principalmente de minerais de silicato de magnésio e alumínio hidratado. No entanto, o calcio é um elemento químico (símbolo Ca) que desempenha um papel importante na medicina, especialmente no tratamento de déficits de cálcio e doenças ósseas relacionadas, como a osteoporose.

Então, para esclarecer: "caulim" não tem definição médica, mas "calcio" sim, e refere-se a um elemento químico essencial para a saúde humana, especialmente no fortalecimento dos ossos e dentes.

As proteínas de artrópodes referem-se a um grande grupo e diversificado de proteínas encontradas em artrópodes, um filo que inclui animais como insetos, crustáceos, aranhas e escorpiões. Embora haja uma grande variedade de proteínas expressas por diferentes tecidos e espécies de artrópodes, alguns tipos de proteínas são particularmente abundantes ou bem estudados em artrópodes.

Alguns exemplos de proteínas de artrópodes incluem:

1. Proteínas de cutícula: A cutícula é uma camada externa resistente e impermeável que cobre o corpo dos artrópodes. Ela é composta principalmente por proteínas (chamadas proteínas de cutícula) e quitina, um polissacarídeo similar ao açúcar. As proteínas da cutícula desempenham um papel importante na determinação das propriedades mecânicas e físicas da cutícula, como sua dureza, flexibilidade e resistência à degradação.

2. Hemocianinas: As hemocianinas são proteínas que contêm cobre e funcionam como oxidases em muitos artrópodes, incluindo crustáceos e aracnídeos (aranhas e escorpiões). Elas desempenham um papel importante no transporte de oxigênio nos fluidos corporais dos artrópodes, semelhante ao que a hemoglobina faz em vertebrados.

3. Proteínas antimicrobianas: Os artrópodes possuem um sistema imune inato robusto e expressam uma variedade de proteínas antimicrobianas para defender-se contra infecções por bactérias, fungos e vírus. Algumas dessas proteínas incluem defensinas, diptericinas, Cecropins e atacinas.

4. Proteínas de reconhecimento de padrões: As proteínas de reconhecimento de padrões (PRPs) são moléculas importantes no sistema imune inato dos artrópodes. Elas reconhecem e se ligam a padrões moleculares associados a patógenos (PAMPs), desencadeando uma resposta imune para combater a infecção. Algumas PRPs comuns em artrópodes incluem proteínas de ligação ao peptidoglicano, proteínas de ligação à beta-glucana e proteínas de ligação ao lipopolissacarídeo.

5. Proteínas de desenvolvimento: Os artrópodes expressam uma variedade de proteínas que desempenham um papel importante no controle do desenvolvimento, como a ecdistereina, que regula a muda (ecdisis) e o crescimento dos artrópodes.

6. Enzimas digestivas: Os artrópodes possuem uma variedade de enzimas digestivas, como proteases, amilases e lipases, que desempenham um papel importante na digestão e no metabolismo dos nutrientes.

As reações antígeno-anticorpo são um tipo específico de resposta do sistema imune, na qual os anticorpos produzidos pelos linfócitos B se ligam a moléculas estrangeiras chamadas antígenos. Esse processo é crucial para a defesa do organismo contra infecções e outras formas de invasão estrangeira.

Quando um antígeno entra no corpo, ele pode ser reconhecido pelos linfócitos B como algo estranho e perigoso. Os linfócitos B então se diferenciam em células plasmáticas e começam a produzir anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos são proteínas complexas que podem se ligar ao antígeno de forma altamente específica, reconhecendo determinadas estruturas moleculares chamadas epítopos no antígeno.

A ligação do anticorpo ao antígeno pode desencadear uma variedade de efeitos imunológicos, dependendo do tipo de anticorpo e antígeno envolvidos. Por exemplo, a formação de complexos antígeno-anticorpo pode ativar o sistema complemento, levando à lise (destruição) do antígeno ou marcá-lo para ser removido por células fagocíticas. Além disso, os anticorpos podem neutralizar toxinas ou bloquear a capacidade de um patógeno de infectar células do hospedeiro.

Em resumo, as reações antígeno-anticorpo descrevem o processo pelo qual os anticorpos se ligam a antígenos específicos e desencadeiam uma resposta imune para neutralizar ou remover esses antígenos do corpo.

Em termos médicos, a ressonância de plasmônio de superfície (SPR, do inglês Surface Plasmon Resonance) é uma técnica analítica utilizada para estudar interações bioquímicas em tempo real e em fase líquida. A SPR baseia-se no princípio da excitação de plasmônres de superfície, que são oscilações coerentes de elétrons livres localizados na interface entre um metal (geralmente ouro ou prata) e um meio dielétrico, como um líquido.

Quando a luz incide sobre esse revestimento metálico com um ângulo de incidência específico, os fótons podem transferir energia para os plasmônres de superfície, resultando em uma absorção característica da luz incidente. Esse fenômeno é acompanhado por uma mudança na reflexão da luz, o que permite detectar e quantificar as interações bioquímicas ocorridas na superfície do metal.

A SPR é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas para investigar a ligação de moléculas, como anticorpos ou drogas, com seus alvos moleculares, tais como proteínas ou células. A vantagem da técnica reside no fato de fornecer informações quantitativas sobre a cinética das interações, incluindo a taxa de associação e dissociação, bem como a constante de ligação KD (constante de dissociação). Além disso, a SPR pode ser usada para a detecção de biomoléculas em soluções, o que a torna útil em diagnósticos clínicos e no desenvolvimento de novos fármacos.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Os leucócitos, também conhecidos como glóbulos brancos, são um tipo importante de células do sistema imunológico que ajudam a proteger o corpo contra infecções e doenças. Eles são produzidos no tecido ósseo vermelho e circulam no sangue em pequenas quantidades, mas se concentram principalmente nos tecidos e órgãos do corpo, como a medula óssea, baço, nódulos linfáticos e sistema reticuloendotelial.

Existem cinco tipos principais de leucócitos: neutrófilos, linfócitos, monócitos, eosinófilos e basófilos. Cada um deles tem uma função específica no sistema imunológico e pode atuar de maneiras diferentes para combater infecções e doenças.

* Neutrófilos: São os leucócitos mais comuns e constituem cerca de 55% a 70% dos glóbulos brancos totais. Eles são especializados em destruir bactérias e outros microrganismos invasores, através do processo chamado fagocitose.
* Linfócitos: São os segundos leucócitos mais comuns e constituem cerca de 20% a 40% dos glóbulos brancos totais. Existem dois tipos principais de linfócitos: células T e células B. As células T auxiliam no reconhecimento e destruição de células infectadas ou cancerígenas, enquanto as células B produzem anticorpos para neutralizar patógenos estranhos.
* Monócitos: São os leucócitos de terceiro mais comuns e constituem cerca de 3% a 8% dos glóbulos brancos totais. Eles são células grandes que se movem livremente no sangue e migram para tecidos periféricos, onde se diferenciam em macrófagos. Macrófagos são células especializadas em fagocitose de partículas grandes, como detritos celulares e bactérias.
* Eosinófilos: São leucócitos menos comuns e constituem cerca de 1% a 4% dos glóbulos brancos totais. Eles são especializados em destruir parasitas multicelulares, como vermes e ácaros, através do processo chamado desgranulação.
* Basófilos: São leucócitos menos comuns e constituem cerca de 0,5% a 1% dos glóbulos brancos totais. Eles são especializados em liberar mediadores químicos, como histamina, durante reações alérgicas e inflamação.
* Neutrófilos: São leucócitos menos comuns e constituem cerca de 50% a 70% dos glóbulos brancos totais em recém-nascidos, mas sua proporção diminui à medida que o indivíduo envelhece. Eles são especializados em fagocitose e destruição de bactérias e fungos.

Em resumo, os leucócitos são células do sistema imune que desempenham um papel importante na defesa do corpo contra infecções e outras ameaças à saúde. Eles podem ser divididos em duas categorias principais: granulocitos (neutrófilos, eosinófilos, basófilos) e agranulocitos (linfócitos, monócitos). Cada tipo de leucócito tem sua própria função específica no sistema imune e pode ser encontrado em diferentes proporções no sangue dependendo da idade e saúde geral do indivíduo.

Lipopolissacarídeos (LPS) são um tipo de molécula encontrada na membrana externa da parede celular de bactérias gram-negativas. Eles desempenham um papel importante na patogenicidade das bactérias, pois estão envolvidos em processos como a ligação à célula hospedeira e a ativação do sistema imune.

A molécula de LPS é composta por três regiões distintas: o lipídeo A, o núcleo polar core e o antígeno O. O lipídeo A é uma grande região hidrofóbica que se anexa à membrana externa da bactéria e é responsável pela ativação do sistema imune. O núcleo polar core é uma região menos bem definida, composta por carboidratos e lipídeos, enquanto o antígeno O é uma região altamente variável de polissacarídeos que é responsável pela especificidade da espécie bacteriana.

Quando as bactérias gram-negativas são lisadas, a liberação de LPS no sangue pode desencadear uma resposta inflamatória sistêmica aguda, levando a sinais clínicos como febre, hipotensão e coagulação intravascular disseminada (CID). Além disso, a exposição prolongada à LPS pode resultar em danos teciduais e disfunção orgânica.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

As endotoxinas são componentes tóxicos encontrados na membrana externa da parede celular de bactérias gram-negativas. Elas são liberadas quando as bactérias morrem ou se dividem, e podem causar uma variedade de respostas inflamatórias no corpo humano. A parte tóxica das endotoxinas é o lipopolissacarídeo (LPS), que pode desencadear a libertação de citocinas e outros mediadores pro-inflamatórios, levando a sinais clínicos como febre, hipotensão e, em casos graves, choque séptico. É importante notar que as endotoxinas são diferentes das exotoxinas, que são proteínas tóxicas secretadas por algumas bactérias durante o seu crescimento e metabolismo.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Proteína S é uma proteína plasmática que desempenha um papel importante na regulação da coagulação sanguínea. Ela age como um cofator da proteína C, uma enzima que inativa os fatores de coagulação Va e VIIIa, reduzindo assim a formação de coágulos sanguíneos. A proteína S também tem atividade anticoagulante independente, inibindo a agregação de plaquetas e promovendo a fibrinólise, o processo em que os coágulos sanguíneos são dissolvidos.

A deficiência congênita de proteína S é uma condição genética rara que aumenta o risco de formação de coágulos sanguíneos anormais, especialmente em indivíduos com histórico familiar de trombose ou outros fatores de risco. Os sintomas da deficiência de proteína S podem incluir trombose venosa profunda, embolia pulmonar e tromboflebites. O diagnóstico geralmente é feito por meio de testes de coagulação sanguínea e análises genéticas.

Em medicina, o termo "soros imunes" refere-se a indivíduos que desenvolveram imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente após ter sofrido de uma infecção prévia ou por meio de vacinação. Nestes indivíduos, o sistema imune é capaz de reconhecer e destruir agentes infecciosos específicos, fornecendo proteção contra a doença subsequente causada pelo mesmo patógeno.

A palavra "soros" deriva do grego antigo "sýros", que significa "pomo de fermentação" ou "líquido amarelo". Neste contexto, o termo "soros imunes" é um pouco enganoso, uma vez que não se refere a um líquido amarelo específico relacionado à imunidade. Em vez disso, o termo tem sido historicamente utilizado para descrever populações de pessoas que tiveram exposição significativa a determinada doença e desenvolveram imunidade como resultado.

Um exemplo clássico de soros imunes é a população adulta em países onde a varicela (catapora) é endémica. A maioria dos adultos nessas regiões teve exposição à varicela durante a infância e desenvolveu imunidade natural contra a doença. Assim, esses indivíduos são considerados soros imunes à varicela e geralmente não desenvolverão a forma grave da doença se expostos ao vírus novamente.

Em resumo, "soros imunes" é um termo médico que descreve pessoas com imunidade adquirida contra determinada doença infecciosa, geralmente devido à exposição prévia ou vacinação.

A quimiotaxia de leucócitos é o processo pelo qual os leucócitos (glóbulos brancos) se movem em resposta a um estimulo químico. Este movimento direcionado de células é chamado de quimiotaxia e desempenha um papel crucial no sistema imune na localização e eliminação de patógenos, como bactérias e fungos.

Os leucócitos detectam a presença de substâncias químicas específicas, denominadas quimiocinas, libertadas por células infectadas ou danificadas. Esses quimiocinas se ligam a receptores em membrana dos leucócitos, o que desencadeia uma cascata de sinais intracelulares que levam à polarização e mobilidade das células.

Em resposta a esses sinais, os leucócitos mudam sua forma, estendendo pseudópodos (projeções citoplasmáticas) em direção à fonte da quimiocina. Eles então migram ao longo dos gradientes de concentração dessas moléculas, movendo-se do local de menor concentração para o local de maior concentração.

Este processo é essencial para a defesa do corpo contra infecções e inflamações, pois permite que os leucócitos sejam recrutados especificamente para os locais onde são necessários. No entanto, a quimiotaxia de leucócitos também pode desempenhar um papel em doenças e condições patológicas, como as respostas imunes excessivas ou inadequadas, o câncer e a doença inflamatória crónica.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Lúpus Eritematoso Sistêmico (LES) é uma doença autoimune crónica e sistémica, o que significa que afecta diversos órgãos e tecidos em diferentes partes do corpo. É caracterizada por uma overactiva e inapropriada resposta do sistema imunitário, que resulta em danos aos próprios tecidos e órgãos do indivíduo.

No LES, o sistema imunológico produz autoanticorpos que atacam as células e proteínas saudáveis no corpo, levando à inflamação crónica e danos teciduais em diversas partes do corpo, incluindo a pele, articulações, rins, pulmões, coração, vasos sanguíneos e sistema nervoso central.

Os sintomas do LES podem variar consideravelmente de uma pessoa para outra, dependendo dos órgãos e tecidos afectados. Alguns dos sintomas comuns incluem erupções cutâneas, artralgias (dores articulares), fotossensibilidade, febre, fatiga, anemia, glomérulonefrite (inflamação renal), pleurisia (inflamação da membrana que recobre os pulmões) e pericardite (inflamação do saco que envolve o coração).

O diagnóstico de LES geralmente requer a avaliação clínica, análises laboratoriais e, em alguns casos, biópsias de tecidos. O tratamento depende da gravidade e extensão da doença e pode incluir medicamentos imunossupressores, anti-inflamatórios não esteroides, corticosteroides e terapia biológica. Embora o LES seja uma doença crónica sem cura conhecida, o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas, prevenir complicações e melhorar a qualidade de vida dos pacientes.

'Manipulação' é um termo médico que se refere à aplicação de pressão ou movimento específico sobre as articulações, tecidos moles ou outras estruturas do corpo humano, com a intenção de aliviar a dor, reduzir a tensão muscular, promover a cura ou melhorar a amplitude de movimento. A manipulação pode ser realizada por profissionais de saúde treinados, como fisioterapeutas, quiropraticos e massoterapeutas. Existem diferentes técnicas de manipulação, dependendo da área do corpo a ser tratada e da condição específica do paciente.

Em alguns casos, a manipulação pode envolver o ajuste rápido e forçado de uma articulação, conhecido como manipulação whoi-crack, que pode resultar em um som popping ou cracking. Isso ocorre quando as gases presentes nas cavidades sinoviais das articulações são rapidamente liberadas, criando um ruído característico. No entanto, nem todas as formas de manipulação envolvem esse tipo de ajuste rápido e forçado.

A eficácia da manipulação como tratamento para diversas condições ainda é objeto de debate na comunidade médica. Embora muitos estudos tenham demonstrado seus benefícios em termos de alívio da dor e melhora da função, outros pesquisas têm apontado falta de evidências sólidas para suportar seu uso em determinadas situações. Portanto, é importante que a manipulação seja realizada por profissionais qualificados e que os pacientes estejam cientes dos potenciais riscos e benefícios associados a esse tipo de tratamento.

Polissacarídeos bacterianos referem-se a longas cadeias de carboidratos (açúcares) produzidas por bactérias. Eles desempenham diversos papéis importantes na fisiologia bacteriana, incluindo a proteção contra a fagocitose, formação de biofilmes e participação em processos de adesão e virulência. Existem vários tipos diferentes de polissacarídeos bacterianos, tais como:

1. Capsular polissacarídeos (CPS): São polissacarídeos que estão localizados fora da membrana externa bacteriana e formam uma camada protetora em torno da bactéria. Eles desempenham um papel importante na resistência à fagocitose, ou seja, a capacidade de células do sistema imune de engolir e destruir bactérias.

2. Lipopolissacarídeos (LPS): São encontrados na membrana externa de bactérias gram-negativas e consistem em um lipídio core, um segmento O polissacarídeo e uma porção de proteínas. O LPS é conhecido por desencadear respostas inflamatórias agudas no hospedeiro e é frequentemente associado à patogenicidade bacteriana.

3. Peptidoglicanos: São polissacarídeos presentes nas paredes celulares de bactérias gram-positivas e gram-negativas, sendo compostos por longas cadeias de N-acetilglucosamina e ácido N-acetilmurâmico. Eles fornecem rigidez estrutural à parede celular bacteriana e são alvos importantes para antibióticos como a penicilina.

4. Exopolissacarídeos (EPS): São polissacarídeos secretados por bactérias que podem formar uma matriz extracelular em torno de células bacterianas, agregando-as em biofilmes. EPS pode proteger as bactérias contra ataques imunológicos e antibióticos, tornando-os mais resistentes à terapia.

5. Outros polissacarídeos: Algumas bactérias produzem outros tipos de polissacarídeos, como capsular polissacarídeos e teicóideos, que podem desempenhar papéis importantes em patogenicidade, proteção contra a fagocitose e resistência às defesas imunológicas do hospedeiro.

A sepse é uma reação inflamatória grave e potencialmente letal do organismo em resposta a uma infecção. Ocorre quando os agentes infecciosos, como bactérias, vírus, fungos ou parasitas, invadem o torrente sanguíneo e desencadeiam uma cascata de respostas imunológicas exageradas. Essa reação excessiva pode danificar tecidos e órgãos saudáveis, levando a disfunção orgânica e, em casos graves, insuficiência orgânica múltipla (IOM). A sepse pode ser causada por diversas infecções, incluindo pneumonia, infecções do trato urinário, infecções intra-abdominais e meningite. É uma condição potencialmente fatal que requer tratamento imediato, geralmente em unidades de terapia intensiva (UTI), com antibióticos e suporte de órgãos vitais.

Traumatismo por Reperfusão é um termo utilizado em medicina para descrever a lesão tecidual que ocorre quando o fluxo sanguíneo é restaurado a um tecido que foi previamente privado de oxigênio e nutrientes, geralmente após um episódio de isquemia, como em uma obstrução arterial ou durante uma cirurgia de revascularização.

Este fenômeno é caracterizado por uma série de eventos bioquímicos e celulares que podem levar a danos teciduais adicionais, apesar do restabelecimento do fluxo sanguíneo. A lesão resulta da produção excessiva de espécies reativas de oxigênio (ERO) e outros radicais livres que ocorrem durante a reoxigenação dos tecidos isquêmicos, o que leva à ativação de vias inflamatórias e danos a proteínas, lipídios e DNA celulares.

Os sintomas e a gravidade do traumatismo por reperfusão podem variar dependendo da localização, extensão e duração da isquemia, bem como da rapidez e eficácia com que o fluxo sanguíneo é restaurado. Os tecidos mais susceptíveis a esse tipo de lesão incluem o cérebro, o coração, os rins e os membros.

O tratamento do traumatismo por reperfusão geralmente inclui medidas para prevenir ou minimizar a isquemia, como a revascularização imediata, além de terapias específicas para neutralizar os radicais livres e controlar a resposta inflamatória.

Imunofluorescência é uma técnica de laboratório utilizada em patologia clínica e investigação biomédica para detectar e localizar antígenos (substâncias que induzem a produção de anticorpos) em tecidos ou células. A técnica consiste em utilizar um anticorpo marcado com um fluoróforo, uma molécula fluorescente, que se une especificamente ao antígeno em questão. Quando a amostra é examinada sob um microscópio de fluorescência, as áreas onde ocorre a ligação do anticorpo ao antígeno irradiam uma luz característica da molécula fluorescente, permitindo assim a visualização e localização do antígeno no tecido ou célula.

Existem diferentes tipos de imunofluorescência, como a imunofluorescência direta (DFI) e a imunofluorescência indireta (IFA). Na DFI, o anticorpo marcado com fluoróforo se liga diretamente ao antígeno alvo. Já na IFA, um anticorpo não marcado é usado para primeiro se ligar ao antígeno, e em seguida um segundo anticorpo marcado com fluoróforo se une ao primeiro anticorpo, amplificando assim a sinalização.

A imunofluorescência é uma técnica sensível e específica que pode ser usada em diversas áreas da medicina, como na diagnose de doenças autoimunes, infecções e neoplasias, bem como no estudo da expressão de proteínas e outros antígenos em tecidos e células.

Macrófagos são células do sistema imune inato que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra infecções e no processamento de tecidos e detritos celulares. Eles derivam de monócitos que se diferenciam e ativam em resposta a sinais inflamatórios ou patogênicos. Macrófagos têm uma variedade de funções, incluindo a fagocitose (ingestão e destruição) de microrganismos e partículas estranhas, a produção de citocinas pro-inflamatórias e a apresentação de antígenos a células T do sistema imune adaptativo. Eles também desempenham um papel importante na remodelação e reparo tecidual após lesões ou infecções. Macrófagos variam em sua morfologia e função dependendo do tecido em que reside, com diferentes populações especializadas em diferentes tarefas. Por exemplo, os macrófagos alveolares nos pulmões são especializados na fagocitose de partículas inaladas, enquanto os macrófagos sinusoidais no fígado desempenham um papel importante no processamento e eliminação de detritos celulares e patógenos sanguíneos.

Glicoproteínas de membrana são moléculas compostas por proteínas e carboidratos que desempenham um papel fundamental na estrutura e função das membranas celulares. Elas se encontram em diversos tipos de células, incluindo as membranas plasmáticas e as membranas de organelos intracelulares.

As glicoproteínas de membrana são sintetizadas no retículo endoplásmico rugoso (RER) e modificadas na via do complexo de Golgi antes de serem transportadas para a membrana celular. O carboidrato ligado à proteína pode conter vários açúcares diferentes, como glicose, galactose, manose, N-acetilglucosamina e ácido siálico.

As glicoproteínas de membrana desempenham diversas funções importantes, incluindo:

1. Reconhecimento celular: as glicoproteínas de membrana podem servir como marcadores que permitem que as células se reconheçam e se comuniquem entre si.
2. Adesão celular: algumas glicoproteínas de membrana desempenham um papel importante na adesão das células a outras células ou a matriz extracelular.
3. Transporte de moléculas: as glicoproteínas de membrana podem atuar como canais iônicos ou transportadores que permitem que certas moléculas atravessem a membrana celular.
4. Resposta imune: as glicoproteínas de membrana podem ser reconhecidas pelo sistema imune como antígenos, o que pode desencadear uma resposta imune.
5. Sinalização celular: as glicoproteínas de membrana podem atuar como receptores que se ligam a moléculas sinalizadoras e desencadeiam uma cascata de eventos dentro da célula.

Em resumo, as glicoproteínas de membrana são proteínas importantes que desempenham um papel fundamental em muitos processos biológicos diferentes.

A coagulação sanguínea, também conhecida como hemostase, é um processo complexo e fundamental envolvendo a conversão do líquido sangue em um gel sólido (chamado coágulo) para interromper o fluxo sanguíneo e promover a cicatrização de uma lesão vascular. Isso é essencial para prevenir hemorragias excessivas e manter a integridade do sistema circulatório. A coagulação sanguínea é regulada por uma delicada balance entre os sistemas de coagulação e fibrinólise, que promovem a formação e dissolução dos coágulos, respectivamente.

O processo de coagulação sanguínea pode ser dividido em três fases principais:

1. Iniciação: Quando ocorre uma lesão vascular, os fatores de coagulação são ativados e começam a converter a protrombina (fator II) em trombina (fator IIa), que por sua vez converte o fibrinogênio (um solúvel glicoproteína plasmática) em fibrina (uma insolúvel proteína de rede).
2. Amplificação: A ativação da trombina leva a um ciclo de reações que amplifica a formação do coágulo, envolvendo a ativação adicional de vários fatores de coagulação e a conversão do fator V em seu estado ativo (fator Va).
3. Propagação: A trombina e o fator Va ativam o complexo protrombinase, que consiste no fator Xa e na membrana fosfolipídica, levando à rápida geração de mais trombina e, consequentemente, à formação de uma rede tridimensional de fibrina.

A coagulação sanguínea é controlada por mecanismos intrínsecos e extrínsecos. O caminho intrínseco é iniciado pela exposição da superfície das células endoteliais lesadas, o que leva à ativação do fator XII (Hageman). O caminho extrínseco é desencadeado pela liberação de fator tissular (FT) após a lesão vascular. O FT se liga ao fator VII e ativa-o, levando à formação do complexo FT/VIIa, que ativa o fator X e inicia a cascata de coagulação.

A dissolução do coágulo é mediada pela plasmina, uma protease sérica que cliva a fibrina em fragmentos solúveis menores. A ativação da plasmina é regulada por activadores e inibidores de plasminogênio, como o uroquinase (uPA) e o PAI-1 (inibidor do activador do plasminogênio tipo 1), respectivamente.

A coagulação sanguínea desempenha um papel crucial na hemostasia e em várias condições patológicas, como trombose e hemorragia. O equilíbrio entre a formação do coágulo e a sua dissolução é essencial para manter a homeostase.

Os antígenos CD (ou marcadores de cluster de diferenciação) são proteínas presentes na superfície das células imunes, especialmente os leucócitos (glóbulos brancos). Eles desempenham um papel importante na regulação da resposta imune e na ativação do sistema imunológico.

Existem mais de 300 antígenos CD identificados até agora, sendo que alguns deles são específicos para determinados tipos de células imunes. Por exemplo, o antígeno CD4 é predominantemente encontrado em linfócitos T auxiliares e ajuda a regular a resposta imune contra vírus e bactérias, enquanto que o antígeno CD8 é expresso principalmente em células citotóxicas e desempenha um papel importante na destruição de células infectadas por vírus ou cancerosas.

A determinação dos antígenos CD pode ser útil no diagnóstico e classificação de diferentes doenças, como imunodeficiências, infecções e cânceres. Além disso, a análise dos antígenos CD também pode ser utilizada para monitorar a eficácia da terapia imunológica em pacientes com doenças autoimunes ou câncer.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Os Camundongos Endogâmicos BALB/c, também conhecidos como ratos BALB/c, são uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A palavra "endogâmico" refere-se ao fato de que esses ratos são geneticamente uniformes porque foram gerados por reprodução entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um pool genético homogêneo.

A linhagem BALB/c é uma das mais antigas e amplamente utilizadas no mundo da pesquisa biomédica. Eles são conhecidos por sua susceptibilidade a certos tipos de câncer e doenças autoimunes, o que os torna úteis em estudos sobre essas condições.

Além disso, os camundongos BALB/c têm um sistema imunológico bem caracterizado, o que os torna uma escolha popular para pesquisas relacionadas à imunologia e ao desenvolvimento de vacinas. Eles também são frequentemente usados em estudos de comportamento, farmacologia e toxicologia.

Em resumo, a definição médica de "Camundongos Endogâmicos BALB C" refere-se a uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório com um pool genético homogêneo, que são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas devido à sua susceptibilidade a certas doenças e ao seu sistema imunológico bem caracterizado.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

'Especificidade da Espécie' (em inglês, "Species Specificity") é um conceito utilizado em biologia e medicina que se refere à interação ou relacionamento exclusivo ou preferencial de uma determinada molécula, célula, tecido, microorganismo ou patógeno com a espécie à qual pertence. Isso significa que essa entidade tem um efeito maior ou seletivamente mais ativo em sua própria espécie do que em outras espécies.

Em termos médicos, especificidade da espécie é particularmente relevante no campo da imunologia, farmacologia e microbiologia. Por exemplo, um tratamento ou vacina pode ser específico para uma determinada espécie de patógeno, como o vírus da gripe humana, e ter menos eficácia em outras espécies de vírus. Além disso, certos medicamentos podem ser metabolizados ou processados de forma diferente em humanos do que em animais, devido à especificidade da espécie dos enzimas envolvidos no metabolismo desses fármacos.

Em resumo, a especificidade da espécie é um princípio importante na biologia e medicina, uma vez que ajuda a compreender como diferentes entidades interagem com as diversas espécies vivas, o que pode influenciar no desenvolvimento de estratégias terapêuticas e profilaxia de doenças.

O Sistema Imunológico é um complexo e sofisticado mecanismo de defesa do organismo, composto por uma rede de células, tecidos e órgãos que trabalham em conjunto para detectar, identificar e destruir agentes estranhos e patógenos, tais como vírus, bactérias, fungos e parasitas. Ele é capaz de distinguir entre as células e substâncias do próprio corpo (autoantes) e aqueles que são estrangeiros (não-autoantes), protegendo o organismo contra infecções, doenças e distúrbios imunológicos.

O sistema imunológico pode ser dividido em duas principais partes: o sistema imunológico inato e o sistema imunológico adaptativo. O sistema imunológico inato é a primeira linha de defesa do corpo, constituída por barreiras físicas, químicas e celulares que impedem a entrada de patógenos no organismo. Já o sistema imunológico adaptativo é uma resposta imune específica e adquirida, capaz de se adaptar e lembrar de patógenos específicos, proporcionando proteção duradoura contra infecções futuras com o mesmo agente.

Além disso, o sistema imunológico também desempenha um papel importante na regulação do crescimento e desenvolvimento das células, na remoção de células danificadas ou anormais, e no controle de processos inflamatórios e alérgicos. Desta forma, o sistema imunológico é essencial para a manutenção da homeostase do organismo e para a proteção contra doenças e infecções.

Proteína C-reativa (PCR) é uma proteína de fase aguda produzida no fígado em resposta a infecções, inflamações e trauma tecidual. Ela é um marcador sensível de fase aguda usado na avaliação de doenças inflamatórias e/ou infecciosas. Os níveis séricos de PCR podem aumentar dentro de algumas horas após o início da infecção ou inflamação e retornam ao normal quando a condição é resolvida. A PCR não especifica a causa subjacente da doença, mas seus níveis elevados podem indicar a presença de algum tipo de processo patológico ativo no corpo. É importante notar que outros fatores também podem afetar os níveis de PCR, incluindo tabagismo, obesidade e doenças hepáticas.

Anafilaxia é uma reação alérgica grave e potencialmente perigosa que ocorre rapidamente, geralmente em minutos ou até uma hora após a exposição a um gatilho alérgico. Pode causar sintomas em vários órgãos ou sistemas corporais simultaneamente. Esses sintomas podem incluir:

1. Inchaço rápido da face, língua e/ou garganta
2. Dificuldade para respirar
3. Descoloração azulada da pele devido à falta de oxigênio (cianose)
4. Batimentos cardíacos rápidos ou irregulares
5. Pressão arterial baixa
6. Náuseas, vômitos ou diarreia
7. Desmaio ou perda de consciência

A anafilaxia é uma emergência médica que requer tratamento imediato. Geralmente é desencadeada por alergênios como alimentos, picadas de insetos, medicamentos ou látex. O mecanismo subjacente envolve a liberação de mediadores químicos do sistema imunológico, como histamina, que provocam os sintomas característicos. O tratamento geralmente consiste em administração de adrenalina (epinefrina), antihistamínicos e corticosteroides, além de outras medidas de suporte à vida, como oxigênio suplementar e fluidos intravenosos.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

Los antígenos de histocompatibilidad son moléculas proteicas presentes en la superficie de las células de casi todos los tejidos del cuerpo humano. Desempeñan un papel crucial en el sistema inmune, ya que participan en la capacidad del organismo para distinguir entre células propias y extrañas. Existen dos tipos principales de antígenos de histocompatibilidad: los antígenos de clase I y los antígenos de clase II.

Los antígenos de clase I se expresan en la mayoría de las células nucleadas del cuerpo, como por ejemplo en las células epiteliales, endoteliales y las células sanguíneas. Están codificados por genes del complejo mayor de histocompatibilidad (CMH) de clase I, que se encuentran en el cromosoma 6 humano. Los antígenos de clase I están formados por tres componentes: una cadena pesada (α), una cadena ligera (β2-microglobulina) y un dominio extracelular que presenta péptidos a los linfocitos T citotóxicos.

Por otro lado, los antígenos de clase II se expresan principalmente en células del sistema inmune, como las células presentadoras de antígenos (CPA), como los macrófagos, células dendríticas y linfocitos B. Están codificados por genes del complejo mayor de histocompatibilidad (CMH) de clase II, localizados en el cromosoma 6 humano. Los antígenos de clase II están formados por dos cadenas alfa y beta que presentan péptidos a los linfocitos T colaboradores.

La importancia de los antígenos de histocompatibilidad radica en su papel en el rechazo de trasplantes. Cuando se transplanta un órgano o tejido de una persona a otra, las células inmunitarias del receptor reconocen los antígenos de histocompatibilidad del donante como extraños y desencadenan una respuesta inmunitaria que puede llevar al rechazo del trasplante. Por esta razón, se utilizan medicamentos inmunosupresores para disminuir la respuesta inmunitaria y aumentar las posibilidades de éxito del trasplante.

Los peptídos cíclicos son moléculas compuestas por aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, que forman un bucle cerrado. A diferencia de los peptídos y las proteínas lineales, los extremos N-terminal e C-terminal de los peptídos cíclicos están conectados, lo que les confiere una serie de propiedades únicas y relevantes desde el punto de vista farmacológico.

Existen diversos tipos de peptídos cíclicos, entre los que se incluyen:

1. Peptídos cíclicos de naturaleza endógena: Son moléculas producidas naturalmente en el organismo y desempeñan una gran variedad de funciones biológicas importantes. Algunos ejemplos son las hormonas, como la oxitocina y la vasopresina, que están involucradas en la regulación del parto y la lactancia materna, así como en el control de la presión arterial y el volumen sanguíneo.
2. Peptídos cíclicos de naturaleza exógena: Son moléculas sintetizadas artificialmente en laboratorios con el objetivo de desarrollar nuevos fármacos o mejorar los existentes. Estos compuestos pueden unirse específicamente a determinados receptores celulares, activándolos o inhibiéndolos y desencadenando una serie de respuestas bioquímicas que pueden ser aprovechadas con fines terapéuticos.

La estructura cíclica de estas moléculas les confiere varias ventajas desde el punto de vista farmacológico, como:

1. Mayor estabilidad y resistencia a la degradación enzimática, lo que aumenta su tiempo de vida media en el organismo y permite administrarlas en dosis más bajas y menos frecuentes.
2. Mejor absorción y distribución a nivel celular, ya que no presentan cargas eléctricas que dificulten su paso a través de las membranas celulares.
3. Mayor selectividad y especificidad hacia determinados receptores o enzimas, lo que reduce el riesgo de interacciones adversas y efectos secundarios no deseados.

Sin embargo, también presentan algunos inconvenientes, como la dificultad de sintetizarlos y purificarlos, así como su elevado coste de producción. Además, debido a su estructura cíclica, pueden adoptar diferentes conformaciones espaciales que dificultan su unión con los receptores o enzimas diana, lo que puede reducir su eficacia terapéutica.

En conclusión, los peptídos cíclicos son moléculas de interés tanto para la investigación básica como para el desarrollo de nuevos fármacos. Su estructura cíclica les confiere propiedades únicas que los hacen atractivos para diversas aplicaciones terapéuticas, aunque también presentan algunos desafíos y limitaciones que deben ser abordados mediante técnicas avanzadas de síntesis y caracterización.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Polissacarídeos são macromoléculas formadas por unidades repetidas de monossacarídeos (açúcares simples) ligados por ligações glucosídicas. Eles podem variar em tamanho, desde cadeias simples com apenas alguns monômeros a complexas estruturas com milhares de unidades repetidas.

Existem diferentes tipos de polissacarídeos, incluindo amido (presente em plantas), glicogênio (presente em animais) e celulose (também presente em plantas). Esses polissacarídeos desempenham papéis importantes no metabolismo energético, como reserva de energia e estrutura.

Alguns outros exemplos de polissacarídeos incluem quitina (presente em fungos e exoesqueletos de artrópodes), pectinas (presentes em frutas e vegetais) e hialuronano (presente no tecido conjuntivo). Cada um desses polissacarídeos tem uma estrutura e função específica.

Em resumo, os polissacarídeos são macromoléculas formadas por unidades repetidas de monossacarídeos que desempenham papéis importantes em diversos processos biológicos, como reserva de energia, estrutura e proteção.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Anticorpos antibacterianos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta à presença de uma bactéria estrangeira no corpo. Eles são específicos para determinados antígenos presentes na superfície da bactéria invasora e desempenham um papel crucial na defesa do organismo contra infecções bacterianas.

Os anticorpos antibacterianos se ligam a esses antígenos, marcando assim a bactéria para ser destruída por outras células do sistema imunológico, como macrófagos e neutrófilos. Além disso, os anticorpos também podem neutralizar diretamente as toxinas bacterianas, impedindo que causem danos ao corpo.

Existem diferentes tipos de anticorpos antibacterianos, incluindo IgG, IgM e IgA, cada um com funções específicas no combate à infecção bacteriana. A produção desses anticorpos é estimulada por vacinas ou por infecções naturais, proporcionando imunidade adquirida contra determinadas bactérias.

Septic shock é uma complicação grave e potencialmente fatal da sepse, que é uma resposta inflamatória sistêmica do corpo a uma infecção. O choque séptico ocorre quando a infecção desencadeia uma série de eventos no corpo que levam à falha circulatória e disfunção de órgãos múltiplos.

A sepse é geralmente causada por bactérias, mas também pode ser causada por fungos ou vírus. No choque séptico, as bactérias invadem o torrente sanguíneo e liberam toxinas que desencadeiam uma resposta inflamatória excessiva no corpo. Isso leva à dilatação dos vasos sanguíneos, diminuição da resistência vascular periférica e hipotensão (pressão arterial baixa). O coração tenta compensar a hipotensão aumentando a frequência cardíaca, o que pode levar a insuficiência cardíaca.

Além disso, a resposta inflamatória excessiva pode causar coagulação intravascular disseminada (CID), lesões nos tecidos e falha de órgãos múltiplos. Os sinais e sintomas do choque séptico podem incluir febre ou hipotermia, taquicardia, taquidipneia, confusão mental, diminuição da urinação, pele fria e úmida e baixa pressão arterial.

O tratamento do choque séptico geralmente inclui antibióticos de amplo espectro, fluidoterapia para corrigir a hipotensão e suporte de órgãos múltiplos, se necessário. A taxa de mortalidade do choque séptico é altamente dependente da idade do paciente, da gravidade da infecção e da rapidez com que o tratamento é iniciado.

Peptídio Hidrolases, também conhecidas como proteases ou peptidases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de hidrólise dos ligações peptídicas entre aminoácidos em proteínas e peptídeos, resultando na formação de aminoácidos livres ou outros peptídeos menores. Essas enzimas desempenham um papel fundamental no metabolismo das proteínas, na digestão dos alimentos e no processamento e regulação de diversas proteínas e peptídeos no organismo. Existem diferentes classes de peptidases, que são classificadas com base em sua especificidade para a cadeia lateral do aminoácido na ligação peptídica. Algumas destas enzimas são altamente específicas e atuam apenas sobre determinados tipos de ligações, enquanto outras têm um espectro mais amplo de substratos.

Os glomérulos renais são formados por uma rede de capilares sanguíneos enrolados e rodeados por uma fina camada de células, chamada a capsula de Bowman. Eles fazem parte dos néfrons, as unidades funcionais dos rins responsáveis pela filtração do sangue e formação da urina. Através do processo de filtração, os glomérulos permitem que certos componentes, como água e pequenas moléculas, passem para o interior da capsula de Bowman, enquanto outros, como proteínas e células sanguíneas, são retenidos. A urina primária formada neste processo é posteriormente processada pelos túbulos contorcidos proximais, loops de Henle e túbulos contorcidos distais, resultando na formação da urina final. Doenças que afetam os glomérulos, como a nefrite glomerular e o síndrome nefrótica, podem causar danos à função renal e levar a complicações graves de saúde.

Duas proteínas séricas, a proteína S, também denominada vitronectina, e SP 40/40, bem como uma proteína associada a células, ... as proteínas de controle do complemento realizam duas funções importantes: asseguram que a ativação do complemento seja ... O sistema complemento é composto por proteínas da membrana plasmática e solúveis no sangue, que participam das defesas inatas ( ... Inúmeras dessas proteínas reagem entre si para complemento, como proteases que se ativam por clivagem proteolítica. Às vezes a ...
A síndrome nefrótica leva à perda de quantidades significativas de proteína na urina, o que causa o edema dos tecidos moles e ... Nas lesões mínimas os níveis de complemento são normais. Não há anormalidade na microscopia óptica. Os túbulos podem apresentar ... gotículas de lipídeos provenientes da reabsorção de proteínas. A imunofluorescência não mostra depósitos de imuno-complexos. Na ...
... é iniciado quando a proteína do complemento C5 convertase cliva C5 em C5a e C5b. Outra proteína do complemento, C6, liga-se a ... O MAC tem a seguinte composição: C5b-C6-C7-C8-C9{n}. Ele é composto de 4 proteínas do complemento (C5b, C6, C7, C8) que se ... das lectinas ou alternativa do complemento pelo hospedeiro e é uma das proteínas efetoras do sistema imune. O complexo de ... As proteínas de C6 a C9 todas contém um domínio MACPF em comum. Essa região é homóloga à citolisinas dependentes de colesterol ...
Activam o complemento, usando-o contra as células do hóspede. Protease de IgA: inactiva este tipo de anticorpos presentes nas ... Ao contrário dos estafilococos, a resistência à penicilina é devida não à penicilinase mas a proteínas que se ligam ao ... Ácido teicóico: activa o complemento, gastando-o e direccionando-o para o hóspede. Produz peróxido de hidrogénio que causa ... Pneumolisinas: são proteínas secretadas que desestabilizam as membranas da células humanas, destruindo-as. ...
Algumas opsoninas que se destacam são os anticorpos, proteínas do complemento e lectinas. Uma das formas de atração ao fagócito ... Uma das mais importantes opsoninas provém do sistema complemento: a C3b. Uma opsonina é qualquer molécula que se liga a um ...
Também auxilia na nutrição bacteriana, ao degradar proteínas que posteriormente são incorporadas pela célula. Exotoxina A: Tem ... Ademais, protege de opsonização (marcação), fagocitose, ação do complemento, ação mucociliar e de fármacos antimicrobianos ... Proteases: Enzimas que degradam tecido conectivo, factores do complemento e imunoglobulinas. ...
... inibem a fagocitose e degradam o factor C3b do sistema do complemento. Proteínas tipo M: ligam-se a alguns tipos de anticorpos ... Proteína F: dá aderência ao meio, impedindo-a de ser arrastada facilmente. Hialuronidase: permitem degradar o meio extracelular ... Há hipertensão arterial, hematúria (sangue na urina) e proteinúria (perda de proteínas do sangue na urina). Em adultos pode ... Peptidase do C5a: destroem o componente do complemento C5a. Peptideoglicano: são tóxicos para as células. É frequente ...
O fragmento Fc une-se a vários receptores celulares e proteínas do sistema do complemento sanguíneo. Deste modo funciona como ... que interage com receptores da superfície das células chamados receptores Fc e com algumas proteínas do sistema complemento. ...
As toxinas são proteínas produzidas e secretadas ou expostas à superfície pela bactéria cuja atividade é destrutiva para as ... Impedindo a adesão de imunoglobulinas, Não deixando assim à ativação do complemento. Toxina alfa: forma poros na membrana das ... Cápsula: Dificultam a fagocitose Proteína A: presente na parede celular do S. aureus. Ela prende anticorpos circulantes da ... como potentes toxinas proteicas e a expressão de uma proteína da superfície celular que se liga e inativa os anticorpos. S. ...
Começa com perda de proteínas na urina sem sintomas (proteinúria assintomática). Conforme a proteína em sangue reduz, aparecem ... O sistema complemento está normal. No diagnóstico, 30% dos casos já apresentam deficit de função renal. Na microscopia óptica ... Uma dieta com baixo teor de gordura e de proteína, com suplementos de vitamina D e E podem prevenir uma insuficiência renal. O ... por altos níveis de proteína na urina - proteinúria) Colesterol alto; Perda de apetite. A proteinúria pode ser menor a 1g/dia ...
A via alternativa é uma das três vias do complemento que opsonizam e matam os patógenos. A via é desencadeada quando a proteína ... O fator I requer um cofator de proteína de ligação a C3b, como fator de complemento H, CR1 ou cofator de membrana de proteólise ... Para evitar que a ativação do complemento prossiga na célula hospedeira, existem vários tipos diferentes de proteínas ... Essa mudança na forma permite a ligação do Fator B da proteína plasmática, que permite ao Fator D clivar o Fator B em Ba e Bb. ...
Quando as proteínas complemento se ligam ao micróbio, a sua actividade protease é activada, e por sua vez activa outras ... Os complexos imunes (agregados de antigénios, proteínas complemento e anticorpos IgG e IgM) depositados em vários tecidos ... O sistema complemento é o maior componente humoral da resposta imune inata. Muitas espécies têm sistemas complemento, até mesmo ... Ver artigo principal: Sistema complemento O sistema complemento é uma cascata bioquímica que ataca a superfície das células ...
A caça, atividade masculina exclusiva, era muito importante como complemento de proteínas na dieta alimentar dos grupos locais ...
No trabalho primordial Wasinger e colaboradores, diz-se que: "O se refere ao complemento total de proteínas de um genoma." De ... Este termo começou a ser utilizado em 1995 para se referir ao complemento de proteínas de um genoma. ... Geralmente, as proteínas totais de uma amostra são inicialmente separadas de acordo com o seu potencial isoelétrico (primeira ... Proteoma é uma mistura das palavras "proteína" e "genoma". Foi criado em 1994 pelo aluno de Ph.D. Marc Wilkins na Macquarie ...
Estes receptores atuam no reconhecimento de alvos revestidos pelas proteínas C3b , C4b e C3bi do sistema do complemento ... e proteínas do sistema complemento depositadas em células. Os receptores não-opsónicos incluem receptores do tipo lectina, ... lactoferrina e proteínas antibióticas. A degranulação destes no fagossoma, acompanhada de alta produção de espécies reativas de ... e proteínas catiônicas, como as defensinas . Outros peptídeos antimicrobianos estão presentes nesses grânulos, incluindo a ...
O complexo do complemento C3: proteínas do soro são ativos na imunidade inespecífica, causando a lise de bactérias diferentes. ... Esboços sobre proteínas, Domínios proteicos, Famílias de proteínas). ... A RBP: proteína de ligação do retinol: transporta a vitamina A. Normalmente associada com albumina. Ver artigo principal: Alfa ... Globulinas são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções salinas, ácidas ou básicas diluídas, e coaguláveis pelo calor ...
Hematúria (perda de sangue pela urina) e proteinúria (perda de proteínas pela urina) podem ser descobertos em exames de urina ... A presença de depósitos de imunoglobulinas e complemento associado ao relato de que os pacientes são portadores de infecções ... Em todos os casos existe deposição do sistema complemento nos glomérulos e depósito de imunoglobulinas ocorre menos ...
Isso ativa o sistema do complemento, promovendo a fagocitose por macrófagos, que limpa as células necróticas e apoptóticas e as ... Proteína c-reactiva ou CRP (do inglês C-reactive protein) é uma proteína plasmática reagente de fase aguda produzida pelo ... Em casos de inflamação sistêmica, nosso fígado passa a produzir diversas proteínas diferentes, chamadas de proteínas de fase ... é uma proteína de fase aguda produzida pelo fígado. Com este exame medimos diretamente os níveis da própria proteína, bem mais ...
... expressa sete proteínas de união a plasminógenos e proteínas de união C para evadir respostas do sistema complemento. Pode ...
... proteína e fósforo. Trinta gramas de queijo cheddar contém cerca de sete gramas de proteína e 200 miligramas de cálcio. ... O queijo é um bom complemento alimentar. É valioso por ser de fácil transporte, ter longa durabilidade e alto teor de gordura, ... Esta transformação é em grande parte em consequência da decomposição das proteínas da caseína e da gordura do leite em uma ... Os queijos de coalho têm um gel como proteína matriz que é destruído pelo calor. Quando um número suficiente de ligações ...
Sistema Complemento Complemento é um termo coletivo, usado para designar um grupo de proteínas do plasma e da membrana celular ... O Sistema Complemento compõe-se de mais de 25 proteínas que são encontradas em maior concentração no plasma e também nas ... Proteínas catiônicas: grupo heterogêneo de proteínas que aumentam a permeabilidade vascular, causam quimiotaxia dos monócitos e ... As proteínas do Sistema Complemento podem atuar através de 2 vias: - Via Clássica: que é ativada por complexos Ag-Ac e é mais ...
Os neutrófilos possuem receptores na sua superfície, como os receptores de proteínas do complemento, receptores do fragmento Fc ...
Como a IgA é uma opsonina fraca e uma ativadora de complemento fraca, apenas se ligar a um patógeno acaba não necessariamente ... A IgA existe como duas isoformas, IgA1 e IgA2 e são proteínas densamente glicosiladas. Enquanto a IgA1 predomina no soro (~80 ... Antígenos polissacarídicos tendem a induzir mais IgA2 do que antígenos de proteínas. É possível diferenciar as formas da IgA de ... mas tem baixa atividade ativadora de complemento e sua opsonização é fraca. ...
Uma proteína da membrana exterior liga-se ao componente do complemento 3 (C3), facilitando o reconhecimento pelos fagócitos, e ... Outra proteína da membrana exterior (OMP) chamada macrophage invasion potentiator (macrófago potenciador de invasão) (MIP) ... são enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas) pela L. Pneumophila contribui para o dano dos ...
Esse ramo do complemento é ativado por imunocomplexos de IgA, endotoxinas, polissacarídeos e parede celular bacteriana, e leva ... A Properdina é uma gama globulina, sendo essa proteína composta de múltiplas subunidades idênticas com um sítio de ligação a ... Properdina ou Factor P é o único regulador positivo conhecido da ativação do complemento que estabiliza as convertases da via ... A deficiência de properdina é uma doença rara, ligada ao cromossomo X, na qual o sistema complemento é desregulado. Os ...
As proteínas do patógeno são digeridas em pequenos pedaços (peptídeo)s e carregadas em antígenos como o MHC classe II, cuja ... Os HLA correspondentes aos codificadores do MHC de classe III (CS) são responsáveis pelo sistema complemento. Doenças ... O sistema antígeno leucocitário humano, ou HLA (sigla em inglês: Human leukocyte antigen), codifica proteínas de superfície que ... quando uma proteína é processada em pequenos peptídeos nem todos os seus trechos possuem afinidade pelo MHC, apenas as regiões ...
... a vários receptores celulares como o receptor do Fc e outras moléculas do sistema imunitário como as proteínas do complemento. ... do complemento. Isto provoca a morte da bactéria de duas maneiras: Primeiro, a união das moléculas do complemento com o ... ou a proteína Dscam na Drosophila melanogaster, assim como proteínas relacionadas com o fibrinógeno com domínios Ig (FREP) em ... foram detectadas muitas proteínas que revelam um complexo sistema imunitário inato e algumas proteínas com domínio de ...
Pelo contrário, é um complemento muito proveitoso, dado que tem a característica básica de reciclar subprodutos e resíduos, ... transformando-os em proteína animal. No Brasil, as espécies indígenas de valor comercial, o pacuguaçu (Colossoma mitrei), o ... os criadores utilizam grandes quantidades de proteínas de baixo custo, incluindo peixes também criados através da aquacultura, ... à sua possível transformação em proteínas para consumo humano: capins, frutos passados, palhas diversas, varreduas de depósitos ...
... o sistema complemento geralmente está com poucas proteínas C4 e na eletroforese de proteína sérica existem evidências de um ...
... neurocientista conhecida por trabalhar no papel da microglia e proteínas do complemento na remoção de células sinápticas ... geneticista americana nascida no Líbano que estuda sobre o MECP2 e descobriu que a superexpressão da proteína em roedores ... álcool inibe o metabolismo de proteínas no cérebro dos roedores; Lin Tian (nascida em 1978), bioquímica e neurocientista com ... bioquímica e neurocientista conhecida por purificar e caracterizar a proteína básica da mielina; T. S. Kanaka (1932-2018), a ...
Duas proteínas séricas, a proteína S, também denominada vitronectina, e SP 40/40, bem como uma proteína associada a células, ... as proteínas de controle do complemento realizam duas funções importantes: asseguram que a ativação do complemento seja ... O sistema complemento é composto por proteínas da membrana plasmática e solúveis no sangue, que participam das defesas inatas ( ... Inúmeras dessas proteínas reagem entre si para complemento, como proteases que se ativam por clivagem proteolítica. Às vezes a ...
Estes receptores atuam no reconhecimento de alvos revestidos pelas proteínas C3b , C4b e C3bi do sistema do complemento ... e proteínas do sistema complemento depositadas em células. Os receptores não-opsónicos incluem receptores do tipo lectina, ... lactoferrina e proteínas antibióticas. A degranulação destes no fagossoma, acompanhada de alta produção de espécies reativas de ... é distinta nos mecanismos moleculares do receptor Fcγ ou da fagocitose mediada pelo receptor do complemento.[5] ...
Compre Barra de Proteína Línea Cookies n Cream 32g na Drogaria Pacheco , Entrega Rápida e Segura , Parcele em até 3 vezes sem ... Barra de Proteína Línea CookiesN Cream é saudável e nutritiva, perfeita para saciar a fome a qualquer hora. Produzida sem ... Complemento. Cidade. UF. AC. AL. AP. AM. BA. CE. DF. ES. GO. MA. MT. MS. MG. PA. PB. PR. PE. PI. RJ. RN. RS. RO. RR. SC. SP. SE ... adição de açúcares e baixo teor de sódio, é uma barrinha com 11g de proteína e rica em fibras, ideal para dietas restritas ao ...
Com a procura por um corpo e uma alimentação saudáveis, muitos atletas buscam um complemento em sua alimentação. A proteína do ... Traçar o contexto atual do mercado de suplementos alimentares à base de proteína do leite ...
O que é complemento: s.m. O que é preciso juntar a uma coisa para fazê-la íntegra. Última operação que... ... Significado de Complemento no Dicio, Dicionário Online de Português. ... conjunto de proteínas enzimáticas que combate microorganismos invasores.expressão [Matemática] Complemento Aritmético. O que ... Sinônimos de Complemento. Complemento é sinônimo de: acabamento, conclusão, remate, apêndice, seção, adenda, implemento, ...
... sendo capaz de ativar a cascata do complemento. A ativação do complemento envolve a formação de cininas, outro importante ... O LPS induz os macrofágos a secretarem outras proteínas, as interleucinas (IL-1, IL-6 e IL-8), fator alfa de necrose tumoral ( ... O envelope celular das bactérias Gram-negativas quimicamente consiste de 20 a 25% de fosfolipídeos e 45 a 50% de proteínas, ... A membrana externa é uma dupla camada, contendo fosfolipídeos e proteínas e apresentando, em sua camada externa, o ...
As necessidades energéticas diárias consideradas complemento são de cerca de 622 Kcal, 15g de proteínas e 19g de gorduras para ... as crianças que frequentam os jardins e creches e 734 Kcal, 18g de proteínas e 25g de gorduras para as crianças matriculadas e ...
O microrganismo destrói as proteínas do sistema complemento, ou seja, o conjunto de proteínas do sistema imune que respondem ... A descoberta da proteína da E.coli é especialmente importante no atual contexto de bactérias resistentes a antibióticos. Isso ... Butantan identifica proteína que pode ajudar a evitar morte por sepse. Enzima denominada Sat é produzida por bactéria " ... "Descobrimos que a proteína Sat é um desses fatores, já que estava presente em alta frequência nas cepas analisadas." ...
... ativação de proteínas do sistema complemento, bem como síntese de proteínas de fase aguda, citocinas e quimiocinas são os ... A proteína catiônica eosinofílica e a neurotoxina são ribonucleases com propriedades antivirais. A proteína básica principal ... Os principais componentes desses grânulos são: proteína básica principal, proteína catiônica eosinofílica, neurotoxina derivada ... como as proteínas do SC, proteína C reativa e outras. Na imunidade adaptativa, o SC é ativado pela ligação de anticorpos ...
Sistema complemento e Imunologia; distúrbios alérgicos - Aprenda sobre nos Manuais MSD - Versão para Profissionais de Saúde. ... O sistema complemento é constituído por uma "cascata" enzimática que ajuda na defesa contra infecções. Muitas proteínas do ... Ativação do complemento Há 3 vias de ativação do complemento (ver figura Vias de ativação do complemento Vias de ativação do ... As proteínas do sistema complemento possuem várias funções biológicas (p. ex., estimulam a quimiotaxia e a desgranulação dos ...
Comprar Tiras Braseadas Proteína Vegetal emb. 175 gr (25 un) da marca Garden Gourmet da categoria Alternativas Vegetarianas no ... Podem ser utilizadas como um complemento para uma grande variedade de pratos vegetarianos, como saladas, massas, wraps, entre ... Fonte de fibras e proteínas; - Produto vegetariano para utilizar nas suas receitas do dia-a-dia; - Alternativa à proteína ... As tiras vegetarianas braseadas Garden Gourmet, à base de proteína de soja e trigo, são perfeitas para criar receitas ...
Sim, ambas as espécies são ricas em proteínas, ácidos graxos ômega-3 e vitaminas essenciais, o que as torna um complemento ...
Complemento alimentar. É importante manter uma dieta variada e equilibrada, além de um estilo de vida saudável. Não superar a ... Adicionar 10g de PROTEÍNA NM em 150ml de qualquer líquido ou puré. Mistura-se facilmente com a maioria de bebidas e alimentos. ... Composto exclusivamente por proteínas de alto valor biológico. • Fácil dissolução. • Não altera o sabor nem a textura dos ... Seja o primeiro a avaliar "PROTE-LAC NM - Proteína Completa 600g" Cancelar resposta. A sua classificação *. Taxa…. Perfeito. ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
D12 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. Complemento 3 Convertase. Convertases dos Complementos C3-C5. ... Proteínas Quiméricas. Proteínas Recombinantes de Fusão. Substâncias de Crescimento, Pigmentos e Vitaminas. Substâncias de ...
1) Sistema de Complemento:. · A proteínas desse sistema estão presentes no plasma na sua forma inativas e são numeradas de C1 a ... Quando sãi ativas elas se transformam em proteases que degradam outras proteínas, desencadeando uma cascata que amplifica a ...
PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO COMPLEMENTO 4. BACTERIORODOPSINA. BACTERIORODOPSINAS. DOPA. DIIDROXIFENILALANINA. GABA. ÁCIDO GAMA- ... D12 - AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS. PROTEÍNA DE FAIXA 3. PROTEÍNA 1 DE TROCA DE ÂNION DO ERITRÓCITO. ... PROTEÍNA CDC42 DE LEVEDURA DE LIGAÇÃO A GTP. PROTEÍNA CDC42 DE SACCHAROMYCES CEREVISIAE DE LIGAÇÃO A GTP. ... PROTEÍNA-GLUTÂMINA GAMA-GLUTAMILTRANSFERASE. TRANSGLUTAMINASES. D11 - SUBSTÂNCIA DE CRESCIMENTO, PIGMENTOS E VITAMINAS. FATOR ...
PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO COMPLEMENTO 4. BACTERIORODOPSINA. BACTERIORODOPSINAS. DOPA. DIIDROXIFENILALANINA. GABA. ÁCIDO GAMA- ... D12 - AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS. PROTEÍNA DE FAIXA 3. PROTEÍNA 1 DE TROCA DE ÂNION DO ERITRÓCITO. ... PROTEÍNA CDC42 DE LEVEDURA DE LIGAÇÃO A GTP. PROTEÍNA CDC42 DE SACCHAROMYCES CEREVISIAE DE LIGAÇÃO A GTP. ... PROTEÍNA-GLUTÂMINA GAMA-GLUTAMILTRANSFERASE. TRANSGLUTAMINASES. D11 - SUBSTÂNCIA DE CRESCIMENTO, PIGMENTOS E VITAMINAS. FATOR ...
PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO COMPLEMENTO 4. Integrina alfaXbeta2. ADENINA NUCLEOTÍDIO TRANSLOCASE. Translocases Mitocondriais de ADP ... PROTEÍNAS 100 DO TECIDO NERVOSO. Proteínas S100. D24 - FATORES IMUNOLÓGICOS E BIOLÓGICOS. ANTICORPOS ANTI-HTLV-BLV. Anticorpos ... PROTEÍNA S6 QUINASE RIBOSSÔMICA. Proteínas Quinases S6 Ribossômicas. ESTERÓIDE 11 BETA-MONOOXIGENASE. Esteróide 11-beta- ... D12 - AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS. EIF-1. Fator de Iniciação 1 em Eucariotos. ...
Avaliação dos componentes do sistema do complemento. *. Avaliação de mutações em proteínas reguladoras do complemento. Desde ... Aproximadamente; CFH: Fator H do complemento; CFI: Fator I do complemento; CFB: Fator B do complemento ... proteína que interage no sistema do complemento e na cascata de coagulação, promove inativação do fator C3b do complemento ... complemento, incluindo o fator H, fator I, proteína cofator de membrana (MCP), fator B, componente C3 do complemento e ...
Proteína: feijoada. Complemento: farofa de couve. Salada: alface. Molho de salada: vinagrete ...
  • Fazer uma dieta de alta proteína podes ajudar a saciar tua fome, o que poderia ajudá-lo a perder peso. (wikidot.com)
  • Tente acompanhar uma dieta adicionando alguma proteína extra às tuas refeições. (wikidot.com)
  • Se você planeja acrescentar uma vasto quantidade de proteína em sua dieta, contudo tem problemas renais ou hepático, primeiro consulte teu médico. (wikidot.com)
  • Este suplemento alimentar tem também a vantagem de poder ser consumido como complemento nutricional de qualquer dieta diária. (corposflex.com)
  • Na sua generalidade os peixes são alimentos ricos em proteínas que devemos consumir em qualquer dieta equilibrada . (serbiotrendies.com)
  • O peixe, os lácteos e os legumes pertencem ao grupo dos alimentos com proteínas e que são essenciais em qualquer dieta. (serbiotrendies.com)
  • O creme fresco pode ser um excelente complemento à sua dieta durante a gravidez. (comer-gravida.com)
  • Proteína derivada da clara do ovo, uma proteína de alto valor biológico de grande importância na sua dieta, tem uma lenta absorção e promove uma boa saciedade. (indianasuplementos.com)
  • Es la proteína concentrada una opción efectiva para aumentar la ingesta de proteínas en la dieta? (dieteticaferrer.com)
  • O primeiro passo ao adquirir a dieta de pobre é priorizar alimentos básicos como grãos integrais, leguminosas, vegetais sazonais e proteínas magras, além de serem nutritivos e saciantes são geralmente mais acessíveis. (detoxcaps.io)
  • Produzida sem adição de açúcares e baixo teor de sódio, é uma barrinha com 11g de proteína e rica em fibras, ideal para dietas restritas ao consumo de açúcar. (drogariaspacheco.com.br)
  • Tais como, você poderia consumir salmão ou outros peixes ricos em ômega-3, feijão ou lentilhas que lhe dão fibras, assim como este proteína, nozes em sua salada, ou amêndoas na sua aveia.Ele treina 6 vezes pela semana, pouco mais de 1 hora por dia, intercalando atividades aeróbicas com musculação. (wikidot.com)
  • As sementes de chia são ricas em fibras, proteínas e ácidos graxos ômega 3 saudáveis. (webmedy.com)
  • As sementes de chia são ricas em fibras e proteínas vegetais. (webmedy.com)
  • As sementes de chia são uma boa fonte de vários nutrientes importantes para os atletas, incluindo carboidratos, proteínas, fibras e ácidos graxos ômega-3. (webmedy.com)
  • Rica em proteínas e fibras, ela também promove saciedade por ter ingredientes que ajudam nesse controle de apetite. (eco.br)
  • O levedo de cerveja é fonte natural de vitaminas e proteínas, com um ótimo perfil de aminoácidos. (blogdoandovida.com.br)
  • proteínas de alto valor biológico, aminoácidos, minerais e vitaminas. (leonthebaker.com)
  • O Dwarf Hotot come muita vegetação e a ração de coelho deve ser apenas um complemento para proteínas e vitaminas. (comunidades.net)
  • De acordo com Karine, esta é uma refeição completa e nutritiva que combina o frango, fonte de proteína, com os legumes, ricos em vitaminas e minerais, e o macarrão, ótima fonte de energia. (pr.gov.br)
  • Este produto foi fabricado apenas com ingredientes de alta qualidade, possui proteína isolada de soro de leite, caseína micelar de leite e concentrado de proteína de soro de leite. (masmusculo.com)
  • V-Protein da GoldNutrition é um produto rico em proteínas vegetais (83%), possui na sua composição todos os aminoácidos essenciais para o organismo. (repletodevida.pt)
  • No entanto, como nem todos os tipos de peixe contêm a mesma quantidade de proteínas , é pertinente consultar o nosso ranking e tomar nota do peixe que tem mais proteínas e quantas possui por porção. (serbiotrendies.com)
  • A proteína do arroz possui alta concentração de alanina, arginina, cisteína, metionina e fenilalanina. (lmsuplementos.pt)
  • Isso porque, ele possui aminoácidos essenciais em boa quantidade (sendo então uma proteína de alto valor biológico) os quais possuem uma configuração muito bem aceita pelo corpo humano. (dicasdemusculacao.org)
  • Este produto fornece proteínas, tem um sabor muito agradável, permite preparar crepes em pouco tempo e foi feito com ingredientes de qualidade. (masmusculo.com)
  • O molho de iogurte é um complemento que pode trazer sabor e inovação para os ingredientes básicos do dia a dia. (pr.gov.br)
  • Tem um sabor excelente, é preparado com muita facilidade, a sua preparação é rápida, pode ser acompanhado com vários alimentos, fornece proteína, tem pouca gordura, tem um baixo teor de açúcar e pode ser consumido em diferentes momentos do dia, mesmo depois dos treinos. (masmusculo.com)
  • As células de levedura são uma fonte de alto teor proteico, porém, ao contrário das fontes de proteína animal, tem a vantagem de possuir outros tipos de gorduras. (blogdoandovida.com.br)
  • Além disso, o teor de proteínas, é o complemento ideal em dietas vegetarianas, como na gravidez e na lactação. (blogdoandovida.com.br)
  • Rica em proteínas vegetais (80-83%), não contem açúcares adicionados, tem um baixo teor de gordura e todos os sabores e adoçantes nesta fórmula são de origem natural. (repletodevida.pt)
  • Alto teor de proteína. (repletodevida.pt)
  • Quando existe risco de malnutrição, os SNO (Suplementos Nutricionais Orais) permitem colmatar os défices nutricionais através do seu elevado teor de energia, proteína e dos restantes nutrientes essenciais. (fresubin.com)
  • Têm frequentemente um elevado teor de energia, são ricos em proteína e fornecem todos os nutrientes de que necessitamos diariamente. (fresubin.com)
  • Ostrovit Whey Protein é produzida com concentrado de proteína do soro de leite de elevada qualidade e com um completo perfil de aminoácidos essenciais para a construção de massa muscular. (corposflex.com)
  • Seria uma legal ideia modificar seus alimentos por alimentos ricos em proteínas. (wikidot.com)
  • Ele é um dos alimentos mais perfeitos da natureza e uma rica fonte natural do complexo B, de vitamina A, vitamina D, vitamina E, vitamina P, de sais minerais, cálcio, fósforo, potássio e proteínas. (blogdoandovida.com.br)
  • Com esta tabela de alimentos com proteínas , específica para o peixe, poderás analisar as proteínas dos peixes e incluir os que mais gostas nas tuas receitas. (serbiotrendies.com)
  • Estudos clínicos sugerem que a capacidade do organismo de digerir, absorver e transportar a proteína dos alimentos reduz com o passar dos anos, o que tende a conduzir ao enfraquecimento gradual dos tecidos, hormônios e demais funções vitais. (indexdistribuidora.com)
  • Recentemente uma amiga nosso do Facebook nos indicou uma marca de alimentos que produz vários biscoitos sem proteínas do leite de vaca: L. (blogspot.com)
  • As sementes de chia também são uma boa fonte de proteína, essencial para a saúde dos ossos. (webmedy.com)
  • Eles também são uma boa fonte de proteínas e antioxidantes. (webmedy.com)
  • Os peptídeos de colágeno são uma fonte de proteína de excepcional biodisponibilidade. (indexdistribuidora.com)
  • Miltina HA é uma fórmula para lactentes adequada como complemento do aleitamento materno ou como fonte alimentar única, desde o nascimento. (com.pt)
  • A melhor nutrição para bebés com risco de alergia, desde o nascimento - Miltina HA é uma fórmula para lactentes desde o nascimento, como fonte alimentar única, ou como complemento do leite materno e destina-se a bebés com um risco acrescido de alergia. (com.pt)
  • Como complemento à alimentação, podem ser introduzidas barritas, iogurtes ou outros produtos ricos em proteína. (clinicadrtallon.com)
  • Essa parte contém cerca de 147 calorias, 3, 2 g de proteína, 0, 4 g de gordura e 33 g de carboidratos. (gesundheits-coach.eu)
  • Ele contém 290 calorias, 12 g de gordura, 8 g de gordura saturada, 740 mg de sódio, 28 g de carboidratos, 2 g de fibra alimentar, 4 g de açúcar e 17 g de proteína. (gesundheits-coach.eu)
  • A proteína é conhecida por saciar mais do que os carboidratos ou a gordura, portanto, adicionar sementes de chia a uma refeição ou lanche pode ajudar a mantê-lo saciado por mais tempo. (webmedy.com)
  • Pra esse exercício, você podes utilizar cada máquina e trabalhar quatro minutos a uma intensidade moderada ou alta, porém com 2 minutos no máximo pra recuperação.O segredo não é a privação, entretanto saber escolher o tipo de proteína, carboidrato ou gordura que faz você perder peso sem atravessar fome. (wikidot.com)
  • A proteína do leite passa a ser uma importante aliada na produção de muitos desses produtos. (sebrae-sc.com.br)
  • Proteína Vegetal - Ervilha e Arroz Integral - A V-Protein combina proteína de ervilha, que é rica em BCAA e glutamina, com proteína de arroz integral ao qual adicionámos uma mistura patenteada de 29 de vegetais, frutas e plantas chamada Spectra® que ajudam a equilibrar o pH do teu organismo devido ao seu potencial alcalino. (repletodevida.pt)
  • Hoje, porém, sabemos que as proteínas vegetais podem ser igualmente valiosas. (lmsuplementos.pt)
  • A levedura de cerveja é rica em proteínas digeríveis, com a vantagem de não possuir colesterol e gorduras. (blogdoandovida.com.br)
  • Por fim, é importante não esquecer que o exercício físico é o complemento perfeito de uma alimentação rica em proteínas . (serbiotrendies.com)
  • Prevendo uma maior proporção de infeções de baixa densidade, à medida que o controlo da malária progride e os países se encaminham para a erradicação, foram desenvolvidos TRD de elevada sensibilidade com a proteína 2 rica em histidina do P. falciparum (HRP2) como seu antigénio-alvo. (sysmex.es)
  • O complemento é um dos mecanismos efectores mais importantes da resposta imune inata. (wikipedia.org)
  • 4) Proteínas do complemento Essas proteínas aumentam a resposta imunológica do corpo a infecções e ajudam a protegê-lo. (pet-memorials.org)
  • Aqui falamos sobre Alergia ao leite de vaca, uma resposta exagerada do corpo à proteínas do leite de vaca. (blogspot.com)
  • Resposta exagerada do corpo à proteínas do leite, sendo elas: Caseína, Alfa-lactobumina, Beta-Lactobumina. (blogspot.com)
  • Com a procura por um corpo e uma alimentação saudáveis, muitos atletas buscam um complemento em sua alimentação. (sebrae-sc.com.br)
  • Esta é uma ótima opção para um almoço leve e uma ótima maneira de obter proteínas, carboidratos e gorduras no corpo. (gesundheits-coach.eu)
  • Pode consumir uma ou duas vezes por dia ou sempre que necessitar suplementar o corpo e músculos com proteínas. (corposflex.com)
  • O corpo humano precisa de proteína desde a gestação até o último respiro. (indexdistribuidora.com)
  • Isso se deve ao fato de que essa é uma das formas de proteínas mais bem aceitas pelo corpo humano, devido ao seu alto valor biológico e sua eficiência em promover proteínas de uma maneira singular. (dicasdemusculacao.org)
  • O leite é uma das fontes mais convenientes de proteínas para o corpo humano. (dicasdemusculacao.org)
  • C1, C3), com base na ordem em que essas proteínas foram identificadas. (msdmanuals.com)
  • As tiras vegetarianas braseadas Garden Gourmet, à base de proteína de soja e trigo, são perfeitas para criar receitas vegetarianas gourmets e irão surpreender todos os gostos, até os mais refinados! (continente.pt)
  • Alimento nutricionalmente incompleto à base de proteína (caseinato de cálcio). (saudeemsuacasa.pt)
  • Os TRD assentam na deteção indireta da malária, com base na presença de antigénios ou proteínas da malária [2]. (sysmex.es)
  • Cogumelos tem alguma proteína e são cheios de nutrientes. (wikidot.com)
  • Geralmente possuem mais proteínas, gorduras e nutrientes balanceados e adição de ácidos graxos específicos, essenciais para o desenvolvimento cerebral, visual e psicomotor 2 . (bvs.br)
  • El concentrado de proteínas es el producto que se obtiene del primer proceso de microfiltrado, es rico en aminoácidos y se diferencia de la proteína aislada porque aún conserva lactosa, así como rastros de grasa e hidratos. (dieteticaferrer.com)
  • El concentrado de proteínas es el producto que se obtiene del primer proceso de microfiltrado, es rico en aminoácidos y se diferencia. (dieteticaferrer.com)
  • No, el concentrado de proteína conserva la lactosa, aunque es en poca cantidad no es aconsejada para personas intolerantes a la lactosa. (dieteticaferrer.com)
  • Pode consumir um batido por dia como complemento da ingestão de proteínas. (repletodevida.pt)
  • Cuáles son los beneficios de consumir proteínas concentradas? (dieteticaferrer.com)
  • Se procura uma alternativa vegetal para o teu consumo de proteína e manutenção de massa muscular, a V-Protein é o produto perfeito. (repletodevida.pt)
  • A sua elevada percentagem em proteína de 12% faz deste pão o complemento perfeito para dietas cetogénicas . (leonthebaker.com)
  • Viviscal Man é um complemento nutricional para combater a queda sazonal de cabelo nos homens. (cosmetis.com.br)
  • Viviscal Women Maximum Strength é um complemento nutricional para fortalecer o cabelo durante a mudança sazonal, prevenindo sua queda. (cosmetis.pt)
  • É rico em cálcio e contém proteínas que são benéficas para a saúde. (comer-gravida.com)
  • É rico em cálcio e proteína, o que é benéfico para o desenvolvimento do feto e da mãe. (comer-gravida.com)
  • A via da lectina utiliza uma proteína similar a C1q para ativar a cascata do complemento, a lectina ligadora de manose (MBL). (wikipedia.org)
  • INTRODUÇÃO: A hemofilia A é uma condição rara que afeta a habilidade de coagulação do sangue, caracterizada pela disfunção ou diminuição da produção do fator de coagulação VIII (FVIII), uma proteína chave na cascata de coagulação para uma hemostasia efetiva. (bvsalud.org)
  • Inúmeras dessas proteínas reagem entre si para complemento, como proteases que se ativam por clivagem proteolítica. (wikipedia.org)
  • A clivagem de tais proteínas é feita por proteases altamente específicas, as convertases. (wikipedia.org)
  • Bioquímica de protozoários parasitos, com ênfase em proteínas e proteases, e suas atuações na fisiologia de protozoários patogênicos, como Leishmania sp e Trypanosoma cruzi. (fiocruz.br)
  • Ostrovit Whey Protein 2kg é um suplemento de proteína que inclui sabores saborosos, exclusivos e com excelente relação qualidade / preço. (corposflex.com)
  • A farinha de lentilha aporta grandes quantidades de ferro e as sementes de linhaça, sésamo e girassol adicionam proteínas de boa qualidade e fibra, bem como ómega 3, 6 e 9 (gorduras saudáveis para o nosso organismo). (leonthebaker.com)
  • Suplementar com boas fontes de proteína é de grande auxílio para quem já passou dos 35 anos e quer continuar a nutrição de qualidade, seguindo com a suplementação rumo à maturidade. (indexdistribuidora.com)
  • Este produto fornece proteínas, permite-o comer algo delicioso e preparar crepes em tempo record, desfrutando completamente o seu consumo. (masmusculo.com)
  • Complemento alimentar. (saudeemsuacasa.pt)
  • O consumo suficiente de proteína é imprescindível num plano alimentar saudável, de forma a aumentar a saciedade e a estimular o metabolismo. (clinicadrtallon.com)
  • É um excelente suplemento alimentar com proteína de alto valor para crianças e adultos com problemas de hipersensibilidade, alergias e intolerâncias alimentares. (lmsuplementos.pt)
  • Este é um ótimo complemento que recomendamos para as pessoas que desejam uma melhor ingestão de proteínas, para pessoas que desejam manter o peso corporal, desportistas e atletas. (masmusculo.com)
  • Fornecer quantidades adequadas de proteína é particularmente importante para pessoas ativas, independentemente de seus objetivos de treinamento. (lmsuplementos.pt)
  • A ativação desta via inicia-se a partir da hidrólise espontânea tiol-éster localizada na cadeia alfa do componente C3, gerando o C3(H2O).Esta molécula exibe sítios reativos que permite a ligação de uma proteína plasmática, fator B (fB), formando o complexo C3(H2O)B. O fB então é clivado por uma enzima denominada fator D (fD). (wikipedia.org)
  • O fator I, com cofatores incluindo a proteína cofator de membrana (CD46), inativa o C3b e o C4b. (msdmanuals.com)
  • As Proteínas contribuem para o crescimento e a manutenção da massa muscular. (repletodevida.pt)
  • ALLNUTRITION Vegan Pea Protein contém proteína, que contribui para o crescimento da massa muscular e ajuda a mantê-la. (lmsuplementos.pt)
  • Favorece o ganho de massa muscular, favorável para o emagrecimento, alta grau de proteína por porção. (indianasuplementos.com)
  • Ostrovit Whey Protein é o suplemento de proteína idealmente formulado tanto para praticantes de musculação como para todos os desportistas, independentemente da atividade física que pratiquem. (corposflex.com)
  • Delicie-se com o seu sabor delicioso e beneficie das suas proteínas incríveis. (masmusculo.com)
  • Existen diferencias en el sabor y la textura entre las proteínas concentradas y las proteínas aisladas? (dieteticaferrer.com)
  • Si, la proteína aislada no contiene lactosa y es bien sabido que cuando eliminas estos azúcares, sus derivados obtienen un sabor diferente que incluso para muchos puede llegar a ser muy agradable. (dieteticaferrer.com)
  • O Manual recomenda, para aumentar a oferta de proteína, minerais e oligo-elementos e manter a restrição hídrica, preparar uma medida do pó em 25 ml de água fervida, ao invés dos 30 ml recomendados pelo fabricante, o que resulta em densidade calórica 20% maior, obtendo-se com volume de 150 ml/kg/dia a oferta calórica de 120 Kcal/kg/dia 3 . (bvs.br)
  • Por outro lado, ingerir demasiadas proteínas do peixe pode resultar numa ingestão elevada de calorias, pelo que se torna também importante consultar a calculadora de calorias por alimento e analisar quais os peixes com mais proteínas e os peixes com menos calorias . (serbiotrendies.com)
  • A inflamação que o lúpus causa pode levar a níveis baixos de complemento, motivo pelo qual seu reumatologista pode fazer testes de seus níveis para ajudar a identificar o lúpus. (pet-memorials.org)
  • O programa funciona de maneira independente do antivírus instalado no computador, e também como um complemento para o navegador utilizado. (dicio.com.br)
  • Com proteína de ervilha e de arroz integral, esta é uma opção deliciosa tanto em batido como nas tuas receitas. (repletodevida.pt)
  • Como usar a proteína de ervilha vegana? (lmsuplementos.pt)
  • A membrana externa é uma dupla camada, contendo fosfolipídeos e proteínas e apresentando, em sua camada externa, o lipopolissacarídeo. (usp.br)
  • A proteína de cânhamo contida em ALLNUTRITION - Vegan Pea Protein pode ser considerada uma proteína completa - contendo pelo menos 20 aminoácidos, incluindo 9 essenciais. (lmsuplementos.pt)
  • Quando um microorganismo penetra no organismo, normalmente provoca a activação do complemento. (wikipedia.org)
  • As proteínas são moléculas de extrema importância para o nosso organismo, contribuindo para o seu desenvolvimento. (serbiotrendies.com)
  • QNT Vegan Protein 500g Proteína Vegetal Proveniente de Ervilhas e Arroz QNT Vegan. (corposflex.com)
  • Pode também usar esta proteína para fazer uma bowl vegan. (repletodevida.pt)
  • A proteína é um dos principais macronutrientes essenciais para o bom funcionamento, crescimento e regeneração de nossos corpos. (lmsuplementos.pt)
  • Em complemento ao alimento completo, vendido separadamente: alimento suplementar e guloseima. (jbl.de)
  • A descoberta da proteína da E.coli é especialmente importante no atual contexto de bactérias resistentes a antibióticos . (globo.com)
  • O COLLAGEN PROTEIN é particularmente útil na maturidade, quando nossos mecanismos naturais de assimilação e transporte de proteínas estão menos eficientes, e a saúde é beneficiada por um aporte maior deste importante nutriente. (indexdistribuidora.com)
  • Além disso, a granola pode compor algumas refeições, sendo prato principal ou até mesmo um complemento em sobremesas. (eco.br)
  • São proteínas produzidas principalmente por macrófagos e linfócitos ativados. (ufc.br)
  • 7) As sementes de chia são ricas em proteínas e ácidos graxos ômega 3, tornando-o um ótimo complemento. (feelingsandflowers.com)
  • Sua formulação se dá a partir do colágeno hidrolisado (proteína animal de alto valor biológico). (indianasuplementos.com)
  • Existem três C3 convertases (C4b2b, C3(H20)Bb, C3bBb) e duas C5 convertases (C4b2a3b, C3bBb3b), organizadas durante a activação das três vias do complemento, denominadas vias clássica, da lectina e alternativa. (wikipedia.org)