RECEPTORES FC especializados para imunoglobulinas poliméricas que medeiam a transcitose da IMUNOLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA M poliméricas para as secreções externas. Eles são encontrados na superfície de células epiteliais e hepatócitos. Após a ligação à Imunoglobulina A, o complexo receptor-ligante sofre endocitose, transporte por vesícula e secreção no lúmen por exocitose. Antes da liberação, a parte do receptor (COMPONENTE SECRETÓRIO) que está ligada a IMUNOGLOBULINA A é clivada proteoliticamente a partir de sua cauda transmembrânica (Tradução livre do original: Rosen et al., The Dictionary of Immunology, 1989)
Fração extracelular do RECEPTOR DA IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA encontrada na forma livre ou complexada com IGA ou IGM em diversas secreções externas (lágrima, bile, colostro). O componente secretório deriva de clivagem proteolítica do receptor durante a transcitose. Quando as imunoglobulinas IgA e IgM estão ligadas ao receptor, durante suas transcitoses o componente secretório liga-se covalentemente a eles, gerando a IMUNOGLOBULINA A SECRETORA ou a IMUNOGLOBULINA M secretora.
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Transporte de materiais através de uma célula. Inclui a captação de materiais pela célula (ENDOCITOSE), o movimento destes materiais através da célula e a secreção subsequente daqueles materiais (EXOCITOSE).
Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Moléculas encontradas na superfície de algumas, mas não de todos os linfócitos B, linfócitos T e macrófagos que reconhecem e se combinam com a porção Fc (cristalizável) das moléculas de imunoglobulinas.
Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Moléculas de superfície celular em células do sistema imunológico que ligam especificamente moléculas de superfície ou moléculas mensageiras e desencadeiam mudanças no comportamento das células. Embora esses receptores tenham sido identificados primariamente no sistema imunológico, muitos deles possuem importantes funções em outras regiões.
O cão doméstico (Canis familiaris) compreende por volta de 400 raças (família carnívora CANIDAE). Estão distribuídos por todo o mundo e vivem em associação com as pessoas (Tradução livre do original: Walker's Mammals of the World, 5th ed, p1065).
Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.
Técnica usada para separar partículas conforme suas densidades em um gradiente de densidade contínua. A amostra é geralmente misturada com uma solução de materiais de gradientes conhecidos e submetida a centrifugação. Cada partícula sedimenta na posição em que o gradiente de densidade é igual a ela. A frequência do gradiente de densidade, geralmente é maior que o das partículas da amostra. É usada para a purificação biológica de materiais, como proteínas, ácidos nucleicos, organelas e tipos de células.
Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.
Orientação de estruturas intracelulares especialmente em relação aos domínios apical e basolateral da membrana plasmática. Células polarizadas devem direcionar as proteínas do aparelho de Golgi para o domínio apropriado, pois as junções íntimas (tight junctions) impedem que as proteínas se difundam entre os dois domínios.
Captação celular de materiais extracelulares para o interior de vacúolos ou microvesículas limitadas por membranas. Os ENDOSSOMOS desempenham papel central na endocitose.
Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.
Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.
Polímeros sintetizados por organismos vivos. Desempenham um papel na formação de estruturas macromoleculares e sintetizados através de ligações covalentes de moléculas biológicas, especialmente AMINOÁCIDOS, NUCLEOTÍDEOS e CARBOIDRATOS.
Grupo de oligopeptídeos acilados produzidos por Actinomycetes que atuam como inibidores de proteases. Tem-se observado que eles inibem em diversos graus a tripsina, plasmina, CALICREÍNAS, papaína e as catepsinas.
Movimento de materiais (incluindo substâncias bioquímicas e drogas) através de um sistema biológico no nível celular. O transporte pode ser através das membranas celulares e camadas epiteliais. Pode também ocorrer dentro dos compartimentos intracelulares e extracelulares.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.
Células que revestem as superfícies interna e externa do corpo, formando camadas celulares (EPITÉLIO) ou massas. As células epiteliais que revestem a PELE, a BOCA, o NARIZ e o CANAL ANAL derivam da ectoderme; as que revestem o APARELHO RESPIRATÓRIO e o APARELHO DIGESTIVO derivam da endoderme; outras (SISTEMA CARDIOVASCULAR e SISTEMA LINFÁTICO), da mesoderme. As células epiteliais podem ser classificadas principalmente pelo formato das células e pela função em escamosas, glandulares e de transição.
Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.
Agente emulsificador produzido no FÍGADO e secretado para dentro do DUODENO. Sua composição é formada por s ÁCIDOS E SAIS BILIARES, COLESTEROL e ELETRÓLITOS. A bile auxilia a DIGESTÃO das gorduras no duodeno.
Uma ou mais camadas de CÉLULAS EPITELIAIS, sustentadas pela lâmina basal, que recobrem as superfícies internas e externas do corpo.
Não susceptibilidade aos efeitos patogênicos de micro-organismos estranhos ou substâncias antigênicas como um resultado das secreções de anticorpos pelas mucosas. O epitélio mucoso nos tratos gastrintestinal, respiratório e reprodutor produz uma forma de IgA (IMUNOGLOBULINA A SECRETORA) que serve para proteger estas portas de entrada para o interior do corpo.
Espaço [físico e funcional] dentro das células, delimitado por membranas seletivamente permeáveis que envolvem este espaço, p.ex., mitocôndria, lisossomos, etc.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Um dos tipos de cadeias leves das imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Órgão do corpo que filtra o sangue, secreta URINA e regula a concentração dos íons.
Revestimento dos INTESTINOS, consistindo em um EPITÉLIO interior, uma LÂMINA PRÓPRIA média, e uma MUSCULARIS MUCOSAE exterior. No INTESTINO DELGADO, a mucosa é caracterizada por várias dobras e muitas células absortivas (ENTERÓCITOS) com MICROVILOSIDADES.
Imunoglobulina associada com MASTÓCITOS. A superexpressão tem sido associada com hipersensibilidade alérgica (HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA).
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Vesículas citoplasmáticas formadas quando as VESÍCULAS COBERTAS perdem seu revestimento de CLATRINA. Os endossomos internalizam macromoléculas ligadas por receptores na superfície celular.
Região da molécula de imunoglobulina que varia na sua sequência e composição de aminoácidos e que contém o sítio de ligação para um antígeno específico. Está localizada no terminal N do fragmento Fab da imunoglobulina. Inclui regiões hipervariáveis (REGIÕES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIDADE) e regiões de estrutura.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA M. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kDa e contêm aproximadamente 57 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e têm mais ramificações oligossacarídeas e maior conteúdo de carboidrato do que as cadeias pesadas de IMUNOGLOBULINA G.
Organismo Gram-positivo encontrado no trato respiratório superior, exsudatos inflamatórios e diversos fluidos corpóreos de humanos normais ou adoentados e, raramente, de animais domésticos.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Processo pelo qual duas moléculas da mesma composição química formam um produto de condensação ou polímero.
Compostos formados pela combinação de unidades menores, geralmente repetitivas, unidas por ligações covalentes. Estes compostos frequentemente formam grandes macromoléculas (p.ex., BIOPOLÍMEROS, PLÁSTICOS).
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Classes de imunoglobulinas encontradas em muitas espécies de animais. No homem há nove classes de imunoglobulinas que, na eletroforese, migram em cinco grupos diferentes; cada uma delas consiste em duas cadeias proteicas leves e duas pesadas, e cada grupo de imunoglobulinas apresenta propriedades estruturais e funcionais que as distinguem entre si.
Um dos tipos de subunidades de cadeia leve das imunoglobulinas com peso molecular de aproximadamente 22 kDa.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.
Trabalhos que contêm artigos de informação em assuntos em todo campo de conhecimento, normalmente organizado em ordem alfabética, ou um trabalho semelhante limitado a um campo especial ou assunto.
Doença bolhosa crônica com predileção para as mucosas e menos frequentemente para pele, e com tendência em causar feridas. Algumas vezes é chamada de penfigoide ocular devido ao envolvimento da mucosa da conjuntiva.
Líquido viscoso e claro, secretado pelas GLÂNDULAS SALIVARES e glândulas mucosas da boca. Contém MUCINAS, água, sais orgânicos e ptialina.

Receptores de Imunoglobulina Polimérica (pIgR, do inglês Polymeric Immunoglobulin Receptor) são proteínas integrais de membrana encontradas principalmente na mucosa intestinal e nas células epiteliais respiratórias. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune inato ao transportar imunoglobulinas A (IgA) secretadas para a superfície externa do corpo, onde elas podem fornecer proteção imunológica contra patógenos.

O pIgR se liga às imunoglobulinas A diméricas (dIgA) na região basolateral das células epiteliais e transporta-as através do citoplasma até a superfície apical, onde é clivado por uma protease específica. Isso resulta na libertação de um complexo composto pela IgA secretória (sIgA) unida à porção remanescente da cadeia do receptor, chamada de fragmento de secreção do receptor de imunoglobulina polimérica (sFRP). A sIgA é uma forma especializada de IgA que é resistente à degradação enzimática e pode fornecer proteção imunológica nas mucosas.

Em resumo, os receptores de imunoglobulina polimérica são proteínas importantes para a defesa do sistema imune inato, especialmente na proteção das superfícies mucosas contra infecções e inflamações.

Em termos médicos, um "componente secretório" refere-se a uma parte ou fragmento de uma proteína ou molécula que é responsável por sua função secretória. As células produzem frequentemente proteínas que contêm um domínio ou região específica que permite que essas proteínas sejam secretadas fora da célula, onde podem desempenhar suas funções biológicas importantes.

Este componente secretório é frequentemente uma sequência de aminoácidos ou um domínio estrutural particular que interage com outras moléculas na célula para facilitar o processo de secreção. Em alguns casos, esse componente pode ser clivado (recortado) da proteína maior antes da secreção, resultando em uma forma ativa menor que é liberada para realizar sua função.

Em resumo, o componente secretório é uma parte crucial de muitas proteínas e moléculas que permite a sua secreção fora da célula, desempenhando assim um papel fundamental em diversos processos biológicos importantes, como a comunicação celular, a resposta imune e a digestão.

Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).

Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.

Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).

Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.

Transcytosis é um processo de transporte em células que envolve a internalização de moléculas ou partículas da membrana plasmática em vesículas, o seu transporte através do citoplasma e a sua libertação para a outra face da membrana plasmática. Este processo é importante no transporte de macromoléculas e partículas entre compartimentos celulares e na comunicação intercelular. Existem dois tipos principais de transcytosis: a transcytosis constitutiva, que ocorre continuamente em células especializadas como as células endoteliais e epiteliais, e a transcytosis induzida, que é desencadeada por estímulos específicos, como a ligação de ligantes a receptores na membrana plasmática.

Imunoglobulina A secretoria (IgA s) é um tipo de anticorpo que atua como uma barreira de proteção no corpo. Ela é especificamente projetada para pré-evitar a infecção em superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, boca, tubo digestivo e pulmões. A IgA s é produzida pelas células do sistema imune e é transportada para as superfícies mucosas por uma proteína chamada polipeptídeo secretor.

A IgA s desempenha um papel importante na defesa imunológica contra patógenos invasores, como bactérias e vírus. Ela funciona impedindo que esses organismos se adiram e penetrem nas superfícies mucosas, o que pode causar infecções e doenças. Além disso, a IgA s também pode neutralizar toxinas e outros agentes nocivos antes que eles causem danos ao corpo.

Em resumo, a Imunoglobulina A Secretora é um tipo de anticorpo que protege as superfícies mucosas do corpo contra infecções e outras ameaças à saúde.

Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.

As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.

A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.

Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.

Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.

As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.

Os Receptores Fc são proteínas encontradas na superfície de células do sistema imune, como neutrófilos, eosinófilos, basófilos, monócitos, macrófagos e linfócitos. Eles se ligam à região Fc (fragmento cristalizável) de anticorpos específicos, que são ativados em resposta a patógenos ou outras substâncias estranhas no corpo. A ligação dos receptores Fc aos anticorpos ativa uma série de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos e liberação de moléculas pro-inflamatórias. Existem diferentes tipos de receptores Fc que se ligam a diferentes classes de anticorpos (IgA, IgE, IgG e IgM), e cada um desencadeia respostas imunes específicas.

Fragments de imunoglobulinas referem-se a pequenas porções de moléculas de imunoglobulinas (anticorpos) que são produzidas após a digestão enzimática ou geralmente pela decomposição natural das imunoglobulinas. As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas no sistema imune, desempenhando um papel crucial na resposta imune humoral. Elas são constituídas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias leves e duas cadeias pesadas.

Existem dois tipos principais de fragmentos de imunoglobulinas: (1) Fragmentos Fab e (2) Fragmentos Fc.

1. **Fragments Fab:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima papaina, que corta as moléculas de imunoglobulina em duas partes aproximadamente iguais. Cada fragmento Fab contém uma região variável (Fv) que é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, ou seja, a parte do anticorpo que reconhece e se liga a uma molécula específica, além de outras estruturas constantes.

2. **Fragments Fc:** Esses fragmentos são formados pela digestão enzimática das imunoglobulinas com a enzima pepsina, que corta as moléculas de imunoglobulina em uma porção menor e outra maior. A porção menor é o fragmento Fc, que contém regiões constantes das cadeias pesadas e desempenha um papel importante em interações com outras células do sistema imune, como macrófagos e neutrófilos, além de determinar o tipo de resposta imune (como a ativação do complemento).

Apesar dos fragmentos Fc e Fab terem origens diferentes, eles desempenham funções importantes no sistema imune. Os fragmentos Fc auxiliam na neutralização de patógenos ao se ligarem a receptores nas células do sistema imune, enquanto os fragmentos Fab são responsáveis pela reconhecimento e ligação específica a antígenos, o que permite a neutralização ou eliminação dos mesmos.

Receptores imunológicos são proteínas encontradas nas membranas celulares ou no interior das células que desempenham um papel crucial na resposta do sistema imune a patógenos, substâncias estranhas e moléculas próprias alteradas. Eles são capazes de reconhecer e se ligar a uma variedade de ligantes, incluindo antígenos, citocinas, quimiocinas e outras moléculas envolvidas na regulação da resposta imune.

Existem diferentes tipos de receptores imunológicos, cada um com funções específicas:

1. Receptores de antígenos: São encontrados principalmente em células do sistema imune adaptativo, como linfócitos T e B. Eles reconhecem e se ligam a peptídeos ou proteínas estranhas apresentadas por moléculas do complexo principal de histocompatibilidade (MHC) nas células infectadas ou tumorais, desencadeando uma resposta imune adaptativa.

2. Receptores de citocinas: São encontrados em diversos tipos de células e participam da regulação da resposta imune. Eles se ligam a citocinas, moléculas solúveis que atuam como sinais comunicativos entre as células do sistema imune. A ligação dos receptores de citocinas às suas respectivas citocinas desencadeia uma cascata de eventos intracelulares que resultam em mudanças no comportamento e na função celular.

3. Receptores de quimiocinas: São encontrados principalmente em células do sistema imune innato, como neutrófilos, monócitos e linfócitos. Eles se ligam a quimiocinas, pequenas moléculas que desempenham um papel crucial na orientação do tráfego celular durante a resposta imune. A ligação dos receptores de quimiocinas às suas respectivas quimiocinas induz a mobilização e migração das células imunes para os locais de inflamação ou infecção.

4. Receptores de reconhecimento de padrões (PRRs): São encontrados principalmente em células do sistema imune innato, como macrófagos e neutrófilos. Eles se ligam a padrões moleculares associados a patógenos (PAMPs) presentes em microrganismos invasores, desencadeando uma resposta imune inflamatória. Exemplos de PRRs incluem receptores toll-like (TLRs), receptores NOD-like (NLRs) e receptores RIG-I-como (RLRs).

5. Receptores Fc: São encontrados em células do sistema imune innato e adaptativo, como macrófagos, neutrófilos, basófilos, eosinófilos, mastócitos e linfócitos B. Eles se ligam a anticorpos unidos a patógenos ou células infectadas, induzindo a fagocitose, citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC) ou liberação de mediadores químicos inflamatórios.

6. Receptores de citocinas: São encontrados em células do sistema imune innato e adaptativo, como macrófagos, linfócitos T e linfócitos B. Eles se ligam a citocinas secretadas por outras células imunes, modulando a resposta imune e a diferenciação celular. Exemplos de receptores de citocinas incluem receptores do fator de necrose tumoral (TNF), receptores interleucina-1 (IL-1) e receptores interferon (IFN).

7. Receptores de morte: São encontrados em células do sistema imune innato e adaptativo, como macrófagos, linfócitos T e linfócitos B. Eles se ligam a ligandos de morte expressos por células infectadas ou tumorais, induzindo a apoptose (morte celular programada) e limitando a disseminação da infecção ou do câncer. Exemplos de receptores de morte incluem Fas (CD95), TRAIL-R1/2 (DR4/5) e receptor de necrose tumoral (TNFR).

8. Receptores complementares: São encontrados em células do sistema imune innato e adaptativo, como neutrófilos, monócitos e linfócitos. Eles se ligam a fragmentos do complemento (C3b, C4b) depositados sobre patógenos ou células infectadas, promovendo a fagocitose e a destruição dos alvos imunológicos. Exemplos de receptores complementares incluem CR1 (CD35), CR2 (CD21) e CR3 (CD11b/CD18).

9. Receptores quiméricos: São encontrados em células do sistema imune adaptativo, como linfócitos T e B. Eles são constituídos por uma região extracelular que reconhece antígenos específicos e uma região intracelular que transmite sinais de ativação ou tolerância imunológica. Exemplos de receptores quiméricos incluem TCR (receptor de células T) e BCMA (receptor de células B).

10. Receptores reguladores: São encontrados em células do sistema imune adaptativo, como linfócitos T e B. Eles modulam a atividade dos receptores quiméricos, promovendo ou inibindo a resposta imunológica. Exemplos de receptores reguladores incluem CTLA-4 (coinibidor do receptor de células T) e PD-1 (inibidor da proliferação de células T).

Em resumo, os receptores imunológicos são moléculas que desempenham um papel fundamental na detecção e resposta a estímulos internos ou externos ao organismo. Eles podem ser classificados em diferentes categorias, conforme sua localização celular, função e mecanismo de ativação. A compreensão dos receptores imunológicos é essencial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas e diagnósticas em diversas áreas da medicina, como a imunologia, a infeciologia, a oncologia e a transplantação.

A definição médica de "cães" se refere à classificação taxonômica do gênero Canis, que inclui várias espécies diferentes de canídeos, sendo a mais conhecida delas o cão doméstico (Canis lupus familiaris). Além do cão doméstico, o gênero Canis também inclui lobos, coiotes, chacais e outras espécies de canídeos selvagens.

Os cães são mamíferos carnívoros da família Canidae, que se distinguem por sua habilidade de correr rápido e perseguir presas, bem como por seus dentes afiados e poderosas mandíbulas. Eles têm um sistema sensorial aguçado, com visão, audição e olfato altamente desenvolvidos, o que lhes permite detectar e rastrear presas a longa distância.

No contexto médico, os cães podem ser estudados em vários campos, como a genética, a fisiologia, a comportamento e a saúde pública. Eles são frequentemente usados como modelos animais em pesquisas biomédicas, devido à sua proximidade genética com os humanos e à sua resposta semelhante a doenças humanas. Além disso, os cães têm sido utilizados com sucesso em terapias assistidas e como animais de serviço para pessoas com deficiências físicas ou mentais.

As "Cadeias J de Imunoglobulina" (também conhecidas como "Regiões J das Imunoglobulinas") referem-se a uma região constante encontrada nas cadeias pesadas (H) e leves (L) dos anticorpos, ou seja, as proteínas do sistema imune responsáveis pela resposta específica contra agentes estranhos.

As imunoglobulinas são formadas por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, unidas por pontes dissulfite. Cada cadeia é composta por diferentes domínios: um domínio variável (V) e três domínios constantes (C1, C2 e C3). A região J faz parte do domínio variável da cadeia pesada e da cadeia leve.

A região J é responsável pela diversidade das imunoglobulinas, uma vez que nesta região ocorre a recombinação somática dos genes que codificam as cadeias leves e pesadas dos anticorpos. Essa recombinação gera uma grande variedade de sequências de aminoácidos, permitindo que os anticorpos reconheçam e se ligem a um vasto número de diferentes antígenos.

Em resumo, as Cadeias J de Imunoglobulina são uma região constante dos anticorpos que desempenham um papel fundamental na diversidade e especificidade da resposta imune.

A centrifugação isopícnica é um método de separação utilizado em laboratórios, especialmente em bioquímica e biologia molecular. Neste processo, uma mistura homogênea de partículas com diferentes densidades é submetida a forças centrífugas em meio à um líquido de densidade conhecida e uniforme, chamado gradiente de densidade.

A palavra "isopícnica" refere-se ao fato de que as partículas na amostra são separadas com base em suas diferenças de densidades, não em suas massas ou tamanhos. Assim, as partículas com densidade menor tenderão a concentrar-se mais próximo do topo do gradiente de densidade, enquanto as partículas com densidade maior tenderão a migrar para o fundo do tubo de centrifugação.

Este método é particularmente útil na purificação e separação de macromoléculas como DNA, RNA e proteínas, pois permite a obtenção de amostras homogêneas e livres de contaminações indesejadas. Além disso, a centrifugação isopícnica pode ser usada para estimar a densidade de partículas desconhecidas, comparando-as com as posições de bandagem de partículas de densidades conhecidas adicionadas à amostra como marcadores.

Os Fragmentos Fab das Imunoglobulinas (também conhecidos como fragmentos antigênicos) são regiões específicas das moléculas de imunoglobulina (anticorpos) que se ligam a um antígeno específico. Eles são formados por enzimas proteolíticas, como a papaina, que cliva as imunoglobulinas em três fragmentos: dois fragmentos Fab idênticos, que contêm cada um uma região variável (Fv) responsável pela ligação ao antígeno, e um fragmento Fc, que é responsável por outras funções biológicas dos anticorpos. Cada fragmento Fab contém aproximadamente 50 aminoácidos e tem uma massa molecular de cerca de 55 kDa. Eles desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, reconhecendo e se ligando a uma variedade de antígenos, como proteínas, carboidratos e lípidos, presentes em patógenos ou células danificadas.

Em termos de fisiologia celular, a polaridade celular refere-se à existência e manutenção de diferentes domínios ou regiões funcionalmente distintas dentro duma célula. Esses domínios possuem propriedades e composições moleculares únicas que desempenham um papel crucial em diversos processos celulares, como a divisão celular, diferenciação, migração e transporte de substâncias.

A polaridade celular é frequentemente observada em células epiteliais, que formam barreiras entre diferentes compartimentos do corpo, como a superfície externa do corpo, as vias respiratória e digestiva, e os túbulos renais. Nestas células, a polaridade é estabelecida e mantida por uma série de proteínas e lipídios que se organizam em complexos macromoleculares especializados, como as junções estreitas (tight junctions), aderentes (adherens junctions) e comunicação (gap junctions).

A polaridade celular é geralmente definida por duas características principais: a orientação apical-basal e a distribuição assimétrica de proteínas e lipídios. A orientação apical-basal refere-se à existência de duas faces distintas na célula, a face apical (que está em contato com o ambiente exterior ou luminal) e a face basal (que está em contato com a membrana basal e a matriz extracelular). A distribuição assimétrica de proteínas e lipídios inclui a localização diferencial de canais iônicos, transportadores e receptores nas duas faces celulares, o que permite a regulação espacial dos processos celulares.

Em resumo, a polaridade celular é um conceito fundamental em biologia celular que descreve a existência e manutenção de domínios funcionalmente distintos dentro da célula, definidos pela orientação apical-basal e a distribuição assimétrica de proteínas e lipídios. Essa organização espacial permite a regulação precisa dos processos celulares e é essencial para o funcionamento adequado das células em tecidos e órgãos.

Endocitose é um processo fundamental em células vivas que envolve a internalização de macromoleculas e partículas do meio extracelular por invaginação da membrana plasmática, seguida da formação de vesículas. Existem três tipos principais de endocitose: fagocitose, pinocitose e receptor-mediada endocitose.

A fagocitose é o processo em que células especializadas, como macrófagos e neutrófilos, internalizam partículas grandes, como bactérias e detritos celulares. A pinocitose, por outro lado, refere-se à ingestão de líquidos e moléculas dissolvidas em pequenas vesículas, também conhecidas como "gutters" ou "pits".

A receptor-mediada endocitose é um processo altamente específico que envolve a internalização de ligandos (moléculas que se ligam a receptores) por meio de complexos receptor-ligando. Este tipo de endocitose permite que as células regulem a concentração de certas moléculas no ambiente extracelular e também desempenha um papel importante na sinalização celular e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Após a formação das vesículas, elas são transportadas para dentro da célula e fundidas com endossomas, que são compartimentos membranosos responsáveis pelo processamento e direcionamento dos conteúdos internalizados. O pH ácido nos endossomas permite a liberação de ligandos dos receptores e o tráfego posterior para lisossomas, onde os conteúdos são degradados por enzimas hidrolíticas.

Em resumo, a endocitose é um processo importante que permite que as células internalizem macromoleculas e partículas do ambiente extracelular, regulando assim sua composição e desempenhando funções importantes na sinalização celular, no metabolismo e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.

As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.

As imunoglobulinas intravenosas (IgIV) são soluções estériles e endotoxina livres, contendo anticorpos protectores derivados do plasma humano. São administradas por via intravenosa para fornecer imunidade passiva contra várias doenças infecciosas e para tratar certos distúrbios do sistema imune. As IgIV contêm uma gama de imunoglobulinas, predominantemente imunoglobulina G (IgG), que possui atividade neutralizante contra toxinas, vírus e bactérias. Além disso, as IgIV exercem outros efeitos imunomodulatórios, como a modulação da resposta inflamatória e a regulação da ativação das células imunes. São usadas no tratamento de várias condições, incluindo deficiência imunitária primária, doenças autoimunes, intoxicação por veneno, infecções agudas graves e outras situações clínicas em que a resposta imune humoral é consideravelmente reduzida ou inadequada.

Biopolímeros são polímeros naturais produzidos por organismos vivos, sejam eles animais, vegetais ou microorganismos. Eles desempenham um papel fundamental em muitas funções biológicas importantes, como a estrutura e suporte mecânico dos tecidos, armazenamento de energia, sinalização celular e proteção contra patógenos.

Existem três principais categorias de biopolímeros:

1. Polissacarídeos: São polímeros de açúcares simples, como a amilose e a celulose, que são encontrados em plantas e animais e desempenham funções estruturais e energéticas.
2. Proteínas: São cadeias longas de aminoácidos que desempenham uma variedade de funções importantes nas células vivas, como a formação de estruturas celulares, enzimas e hormônios.
3. Ácidos nucleicos: São biopolímeros que armazenam e transmitem informações genéticas nas células vivas. O DNA e o RNA são exemplos de ácidos nucleicos.

Biopolímeros sintéticos também podem ser produzidos em laboratório, imitando a estrutura e as propriedades dos biopolímeros naturais. Esses materiais têm atraído muita atenção na pesquisa e desenvolvimento de novas tecnologias, como os bio-materiais para engenharia de tecidos e nanotecnologia.

A leupeptina é um tipo de inibidor de protease, o que significa que ela bloqueia a atividade de certas enzimas que descomponem proteínas no corpo. É frequentemente usada em estudos laboratoriais como uma ferramenta para interromper certos processos celulares e é às vezes referida como um "agente de protease".

A leupeptina tem sido utilizada em pesquisas biomédicas para investigar uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, apoptose (morte celular programada), e a resposta imune. No entanto, é importante notar que a leupeptina não é usada como um medicamento no tratamento de doenças humanas.

Como com qualquer ferramenta de pesquisa, o uso da leupeptina deve ser realizado com cuidado e com uma compreensão clara de seu mecanismo de ação e possíveis efeitos secundários.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.

A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.

Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.

Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.

Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

Epitelial cells are cells that make up the epithelium, which is a type of tissue that covers the outer surfaces of organs and body structures, as well as the lining of cavities within the body. These cells provide a barrier between the internal environment of the body and the external environment, and they also help to regulate the movement of materials across this barrier.

Epithelial cells can have various shapes, including squamous (flattened), cuboidal (square-shaped), and columnar (tall and slender). The specific shape and arrangement of the cells can vary depending on their location and function. For example, epithelial cells in the lining of the respiratory tract may have cilia, which are hair-like structures that help to move mucus and other materials out of the lungs.

Epithelial cells can also be classified based on the number of layers of cells present. Simple epithelium consists of a single layer of cells, while stratified epithelium consists of multiple layers of cells. Transitional epithelium is a type of stratified epithelium that allows for changes in shape and size, such as in the lining of the urinary bladder.

Overall, epithelial cells play important roles in protecting the body from external damage, regulating the movement of materials across membranes, and secreting and absorbing substances.

As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.

As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.

Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.

Bile é um fluido digestivo produzido pelos hepatócitos no fígado e armazenado na vesícula biliar. A bile consiste em água, eletrólitos, bilirrubina, colesterol e lipídios, alcaloides e outras substâncias. Ela desempenha um papel importante na digestão dos lípidos alimentares, pois contém sais biliares que ajudam a dissolver as moléculas de gordura em pequenas gotículas, aumentando a superfície para a ação enzimática. Além disso, a bile também ajuda na excreção de certos resíduos metabólicos, como a bilirrubina, um produto da decomposição dos glóbulos vermelhos. A secreção de bile é estimulada pelo hormônio da colecistoquinina (CCK), que é liberado em resposta à presença de alimentos no trato gastrointestinal, especialmente aqueles ricos em gordura.

Epitélio é um tipo de tecido que reveste a superfície externa e internas do corpo, incluindo a pele, as mucosas (revestimentos húmidos das membranas internas, como nas passagens respiratórias, digestivas e urinárias) e outras estruturas. Ele é composto por células epiteliais dispostas em camadas, que se renovam constantemente a partir de células-tronco presentes na base do tecido.

As principais funções dos epitélios incluem:

1. Proteção mecânica e química do corpo;
2. Secreção de substâncias, como hormônios, enzimas digestivas e muco;
3. Absorção de nutrientes e líquidos;
4. Regulação do transporte de gases, como o oxigênio e dióxido de carbono;
5. Detectar estímulos sensoriais, como no olfato, gosto e audição.

Existem diferentes tipos de epitélios, classificados com base no número de camadas celulares e na forma das células:

1. Epitélio simples: possui apenas uma camada de células;
2. Epitélio estratificado: tem mais de uma camada de células;
3. Epitélio escamoso: as células são achatadas e planas;
4. Epitélio cúbico: as células têm forma de cubo;
5. Epitélio colunar: as células são altas e alongadas, dispostas em fileiras verticais.

A membrana basal é uma camada fina e densa de proteínas e carboidratos que separa o epitélio do tecido conjuntivo subjacente, fornecendo suporte e nutrientes para as células epiteliais.

A imunidade nas mucosas refere-se às respostas do sistema imune que ocorrem nos revestimentos mucosos, como nas membranas que recobrem as vias respiratórias, gastrointestinais, urinárias e genitais. Esses tecidos são constantemente expostos a agentes estranhos, como bactérias, vírus e fungos, e possuem mecanismos de defesa especiais para impedir a infecção.

A imunidade nas mucosas é caracterizada por uma combinação de barreiras físicas, químicas e imunes que trabalham em conjunto para proteger o organismo. As barreiras físicas incluem a camada de muco produzida pelas células epiteliais, que atrapalha a adesão e a entrada de patógenos nas células. Além disso, as células epiteliais também secretam proteínas antimicrobianas, como lisozima e defensinas, que desempenham um papel importante na destruição de microorganismos invasores.

A imunidade adaptativa também está presente nas mucosas, com a presença de células T e B especializadas neste ambiente. As células T helper (Th) 17 desempenham um papel crucial na defesa das mucosas, produzindo citocinas que recrutam outras células imunes e promovem a inflamação local. Já as células B produzem anticorpos específicos para os patógenos, neutralizando-os e impedindo sua entrada no organismo.

Em resumo, a imunidade nas mucosas é uma resposta complexa e coordenada do sistema imune que visa proteger as superfícies expostas do corpo contra infecções. Ela envolve uma combinação de mecanismos físicos, químicos e imunes que trabalham em conjunto para manter a integridade das mucosas e garantir a saúde do indivíduo.

Em biologia celular, um compartimento celular é uma região ou estrutura dentro da célula delimitada por uma membrana biológica, que serve como uma barreira seletivamente permeável, controlanting the movement de moléculas e íons para dentro e fora do compartimento. Isso permite que o ambiente interno de cada compartimento seja mantido em um estado diferente dos outros, criando assim microambientes especializados dentro da célula. Exemplos de compartimentos celulares incluem o núcleo, mitocôndrias, cloroplastos, retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomos, peroxissomas, vacúolos e citoplasma. Cada um desses compartimentos desempenha funções específicas na célula, como síntese e armazenamento de proteínas e lípidos, geração de energia, detoxificação e catabolismo de moléculas, entre outros.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.

As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.

As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.

A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.

O rim é um órgão em forma de feijão localizado na região inferior da cavidade abdominal, posicionado nos dois lados da coluna vertebral. Ele desempenha um papel fundamental no sistema urinário, sendo responsável por filtrar os resíduos e líquidos indesejados do sangue e produzir a urina.

Cada rim é composto por diferentes estruturas que contribuem para seu funcionamento:

1. Parenchima renal: É a parte funcional do rim, onde ocorre a filtração sanguínea. Consiste em cerca de um milhão de unidades funcionais chamadas néfrons, responsáveis pelo processo de filtragem e reabsorção de água, eletrólitos e nutrientes.

2. Cápsula renal: É uma membrana delgada que envolve o parenquima renal e o protege.

3. Medulha renal: A parte interna do rim, onde se encontram as pirâmides renais, responsáveis pela produção de urina concentrada.

4. Cortical renal: A camada externa do parenquima renal, onde os néfrons estão localizados.

5. Pelvis renal: É um funil alongado que se conecta à ureter, responsável pelo transporte da urina dos rins para a bexiga.

Além de sua função na produção e excreção de urina, os rins também desempenham um papel importante no equilíbrio hidroeletrólito e no metabolismo de alguns hormônios, como a renina, a eritropoietina e a vitamina D ativa.

Mucosa intestinal refere-se à membrana mucosa que reveste o interior do trato gastrointestinal, especialmente no intestino delgado e no intestino grosso. É composta por epitélio simples colunar ou cúbico, lâminas próprias alongadas e muscularis mucosae. A mucosa intestinal é responsável por absorção de nutrientes, secreção de fluidos e proteção contra micróbios e antígenos. Também contém glândulas que secretam muco, que lubrifica o trânsito do conteúdo intestinal e protege a mucosa dos danos mecânicos e químicos.

Imunoglobulina E (IgE) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na resposta imune do corpo, especialmente em relação às reações alérgicas. Ela é produzida pelas células B em resposta a um antígeno específico e se liga fortemente aos receptores de células mastócitos e basófilos. Quando o IgE se une a um antígeno, essas células são ativadas e liberam mediadores químicos, como histaminas, leucotrienos e prostaglandinas, que desencadeiam uma resposta inflamatória aguda. Essa resposta pode causar sintomas alérgicos como prurido, congestão nasal, lacrimejamento, dificuldade para respirar, entre outros. Além disso, o IgE também desempenha um papel na defesa do corpo contra parasitas, especialmente helmintos.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Endossomas são compartimentos membranosos encontrados em células eucariontes que resultam da fusão de vesículas originadas na membrana plasmática com outras vesículas ou com a membrana de um fagossoma. Eles desempenham um papel fundamental no processamento e roteamento de ligandos internalizados, receptores e material extracelular, além de participarem do tráfego intracelular e da biogênese de lisossomas.

Os endossomas sofrem uma série de alterações conforme amadurecem, incluindo a acidificação do seu interior, a quebra dos ligandos e receptores, e a fusão com outras vesículas ou organelas. Ao longo deste processo, os endossomas podem se diferenciar em vários tipos especializados, como os early endosomes (endossomas iniciais), late endosomes (endossomas tardios) e multivesicular bodies (corpos multivesiculares).

Em resumo, os endossomas são estruturas membranosas importantes para a regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, sinalização celular, e defesa imune.

A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.

Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.

A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

As cadeias mu (µ) de imunoglobulinas, também conhecidas como IgM, são uma classe de anticorpos que desempenham um papel importante no sistema imune. Eles são a primeira linha de defesa do corpo contra infecções e estão presentes na forma de pentâmeros ou hexâmeros (cinco ou seis unidades moleculares ligadas) em plasma sanguíneo.

As IgM são as primeiras imunoglobulinas produzidas em resposta a uma infecção e são altamente eficazes na aglutinação e lise de microrganismos invasores. Além disso, elas também ativam o sistema do complemento, o que ajuda a destruir patógenos adicionais.

As cadeias mu de imunoglobulinas são produzidas por células B virgens e plasmablastos recém-ativados no início de uma resposta imune adaptativa. Embora as IgM não sejam tão abundantes quanto outras classes de anticorpos, elas desempenham um papel crucial na proteção do corpo contra infecções e doenças.

Streptococcus pneumoniae, também conhecido como pneumococo, é um tipo de bactéria gram-positiva que pode ser encontrada normalmente na nasofaringe (área por trás da garganta) de aproximadamente 5 a 10% dos adultos e 20 a 40% das crianças saudáveis. No entanto, essa bactéria pode causar infecções graves em indivíduos vulneráveis ou quando presente em locais inadequados do corpo humano.

As infecções por Streptococcus pneumoniae podem variar desde doenças relativamente leves, como otite média e sinusite, até infecções mais graves, como pneumonia, meningite e bacteremia (infecção sanguínea). Geralmente, os indivíduos com sistemas imunológicos fracos, como idosos, crianças pequenas, fumantes e pessoas com doenças crônicas ou deficiências imunológicas, estão em maior risco de desenvolver infecções graves causadas por essa bactéria.

O Streptococcus pneumoniae é capaz de se proteger dos sistemas imunológicos humanos através da formação de uma cápsula polissacarídica em sua superfície, que impede a fagocitose (processo em que células imunes do corpo destroem microorganismos invasores). Existem mais de 90 diferentes tipos de capsular de Streptococcus pneumoniae identificados até agora, e algumas delas são associadas a infecções específicas.

A vacinação é uma estratégia importante para prevenir as infecções por Streptococcus pneumoniae. Existem duas principais categorias de vacinas disponíveis: vacinas conjugadas e vacinas polissacarídeas. As vacinas conjugadas são mais eficazes em crianças pequenas, enquanto as vacinas polissacarídeas são geralmente recomendadas para adultos e pessoas com alto risco de infecção. A vacinação ajuda a proteger contra as infecções causadas pelos tipos mais comuns e invasivos de Streptococcus pneumoniae.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Em bioquímica e medicina, a dimerização refere-se ao processo em que duas moléculas individuais, geralmente proteínas ou ésteres de fosfato, se combinam para formar um complexo estável chamado dimero. Essa interação ocorre através de ligações não-covalentes ou covalentes entre as duas moléculas. A formação de dimeros desempenha funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, regulação enzimática e resposta imune. No entanto, a dimerização anormal também pode estar associada a doenças, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

Em um contexto clínico, o termo "dimer" geralmente se refere a um fragmento de fibrina (um componente da coagulação sanguínea) que é formado quando a fibrinogênio se degrada em resposta à ativação da cascata de coagulação. Esses dimers são frequentemente medidos em análises laboratoriais para ajudar no diagnóstico e monitoramento de doenças trombóticas, como trombose venosa profunda e embolia pulmonar.

Polímeros são grandes moléculas ou macromoléculas formadas pela união de muitas subunidades menores, chamadas monômeros, por meio de reações químicas de polimerização. Eles podem ser naturais ou sintéticos e desempenham um papel importante em muitos aspectos da nossa vida diária.

Existem dois tipos principais de polímeros: polímeros naturais e polímeros sintéticos. Polímeros naturais são encontrados na natureza, como proteínas, DNA, celulose e borracha natural. Por outro lado, polímeros sintéticos são produzidos por humanos através de processos químicos, como o polietileno, policloreto de vinila (PVC) e nylon.

Os polímeros podem ser classificados em outras categorias com base em suas propriedades físicas e químicas, tais como:

* Termoplásticos: Polímeros que podem ser derretidos e moldeados repetidamente. Eles incluem polietileno, policloreto de vinila (PVC) e polipropileno.
* Termorrígidos: Polímeros que se solidificam após a polimerização e não podem ser derretidos novamente. Eles incluem borracha natural e fenólicos.
* Elastômeros: Polímeros com propriedades elásticas, como borracha sintética e silicone.
* Conjugados: Polímeros que contêm ligações químicas conjugadas, o que confere propriedades condutoras de eletricidade, como poliacetileno e policianoato de p-fenileno vinileno (PPV).

As aplicações dos polímeros são vastas e variam desde materiais de embalagem, roupas, equipamentos esportivos, dispositivos médicos, até componentes eletrônicos.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Isótipos de imunoglobulinas, também conhecidos como classes de anticorpos, referem-se a diferentes variantes estruturais e funcionais dos anticorpos (imunoglobulinas) presentes no organismo. Existem cinco isótipos principais em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada um desempenha funções específicas na resposta imune adaptativa.

1. IgA (Imunoglobulina A): É o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano e é encontrado principalmente nas superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, trato respiratório e gastrointestinal. Existem dois subtipos de IgA: monomérica (IgA1) e dimérica (IgA2). A IgA protege as superfícies mucosas contra infecções bacterianas e vírus, além de neutralizar toxinas e enzimas.

2. IgD (Imunoglobulina D): É um anticorpo presente em pequenas quantidades na circulação sanguínea e nas membranas basais dos linfócitos B. Sua função principal é atuar como receptor de superfície celular, auxiliando na ativação e diferenciação dos linfócitos B.

3. IgE (Imunoglobulina E): É um anticorpo presente em pequenas quantidades no sangue humano e desempenha um papel crucial na resposta alérgica e na defesa contra parasitas. A ligação de IgE aos receptores de mastócitos e basófilos leva à liberação de mediadores químicos que desencadeiam reações inflamatórias e imunes.

4. IgG (Imunoglobulina G): É o anticorpo mais abundante no sangue humano e é produzido em resposta a infecções bacterianas e vírus. A IgG neutraliza patógenos, auxilia na fagocitose e atua como o único anticorpo capaz de atravessar a placenta para proteger o feto. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) com diferentes funções e propriedades.

5. IgM (Imunoglobulina M): É um anticorpo presente na circulação sanguínea e no líquido linfático, geralmente encontrado como pentâmero (cinco unidades de IgM ligadas). A IgM é a primeira resposta do sistema imune a infecções bacterianas e vírus, além de atuar na aglutinação e neutralização de patógenos. Também participa da ativação do complemento, auxiliando no processo de lise celular.

As cadeias lambda de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves lambda) são tipos específicos de proteínas presentes nas imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos. As imunoglobulinas são moléculas importantes do sistema imune que ajudam a identificar e neutralizar patógenos estranhos, como vírus e bactérias.

Existem duas principais classes de cadeias leves em imunoglobulinas: lambda (λ) e kappa (κ). As cadeias lambda são codificadas por genes localizados no cromossomo 22, enquanto as cadeias kappa são codificadas por genes localizados no cromossomo 2. Cada imunoglobulina geralmente contém apenas um tipo de cadeia leve, seja lambda ou kappa, mas raramente pode conter ambas.

As cadeias lambda desempenham um papel importante na especificidade da ligação do anticorpo ao seu antígeno correspondente. Elas são compostas por uma região variável (V) e uma região constante (C), que são unidas por uma região juncional (J). A região variável é responsável pela ligação específica do anticorpo ao antígeno, enquanto a região constante é responsável pela ativação da resposta imune.

A anormalidade na produção ou no número de cadeias lambda pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças autoimunes, distúrbios linfoproliferativos e neoplasias malignas, como o mieloma múltiplo. Portanto, a avaliação das cadeias lambda pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Imunoglobulina D (IgD) é um tipo de anticorpo que se encontras na classe de imunoglobulinas. É produzida pelos linfócitos B e tem um papel importante no sistema imunitário. A IgD está presente em pequenas quantidades no sangue humano e é principalmente encontrada na superfície das células B como um receptor de antígeno.

A função da IgD ainda não é completamente compreendida, mas acredita-se que ela desempenhe um papel em ativar as células B e iniciar uma resposta imune adaptativa quando ocorre a ligação com um antígeno específico. Além disso, a IgD pode também estar envolvida na regulação da ativação dos mastócitos e das respostas alérgicas.

A deficiência de IgD não é considerada uma condição clínica importante, pois os níveis normais de IgD variam amplamente e a sua função específica ainda não está totalmente elucidada. No entanto, alterações nos níveis de IgD podem ser um marcador para outras condições imunológicas subjacentes.

'Enciclopedias as a Subject' não é uma definição médica em si, mas sim um tema ou assunto relacionado ao campo das enciclopédias e referências gerais. No entanto, em um sentido mais amplo, podemos dizer que esta área se concentra no estudo e catalogação de conhecimento geral contido em diferentes enciclopédias, cobrindo uma variedade de tópicos, incluindo ciências médicas e saúde.

Uma definição médica relevante para este assunto seria 'Medical Encyclopedias', que se referem a enciclopédias especializadas no campo da medicina e saúde. Essas obras de referência contêm artigos detalhados sobre diferentes aspectos da medicina, como doenças, procedimentos diagnósticos, tratamentos, termos médicos, anatomia humana, história da medicina, e biografias de profissionais médicos importantes. Algumas enciclopédias médicas são direcionadas a um público especializado, como médicos e estudantes de medicina, enquanto outras são destinadas ao grande público leigo interessado em conhecimentos sobre saúde e cuidados médicos.

Exemplos notáveis de enciclopédias médicas incluem a 'Encyclopedia of Medical Devices and Instrumentation', 'The Merck Manual of Diagnosis and Therapy', ' tabulae anatomicae' de Vesalius, e a 'Gray's Anatomy'. Essas obras desempenharam um papel importante no avanço do conhecimento médico, fornecendo uma base sólida para o estudo e prática da medicina.

O penfigoide muco-membranoso benigno é um tipo raro de doença bulosa autoimune, o que significa que é causada por uma resposta excessiva e anormal do sistema imunológico do corpo. A condição é caracterizada pela formação de bolhas e úlceras na pele e membranas mucosas (revestimentos internos húmidos) do corpo, especialmente na boca, nariz, olhos e genitais. No entanto, em contraste com o penfigoide muco-membranoso mais comum, que é uma condição crónica e potencialmente grave, o penfigoide muco-membranoso benigno geralmente tem um curso clínico mais leve e benigno.

A doença afeta predominantemente pessoas idosas, com uma média de idade de diagnóstico em torno dos 70 anos. A causa exata do penfigoide muco-membranoso benigno ainda não é totalmente compreendida, mas acredita-se que envolva a produção de autoanticorpos contra proteínas da membrana basal (camada fina de tecido conjuntivo que suporta as células epiteliais) na pele e mucosas.

Os sintomas do penfigoide muco-membranoso benigno geralmente começam com lesões nas membranas mucosas, como úlceras ou bolhas dolorosas na boca, que podem se alongar e tornar a alimentação e falar difíceis. Em alguns casos, as bolhas também podem ocorrer em outras áreas do corpo, especialmente nas pernas e braços. No entanto, essas lesões geralmente são menores e menos dolorosas do que no penfigoide muco-membranoso clássico.

O diagnóstico do penfigoide muco-membranoso benigno geralmente é baseado em exames de biópsia da pele e mucosa, bem como em testes de detecção de autoanticorpos no sangue. O tratamento geralmente inclui medicações para controlar a inflamação e suprimir o sistema imunológico, como corticosteroides e imunossupressores. Em casos leves, o uso de cremes ou pomadas tópicas também pode ser útil.

Embora o prognóstico geral do penfigoide muco-membranoso benigno seja melhor do que no penfigoide muco-membranoso clássico, ainda pode causar complicações significativas e reduzir a qualidade de vida dos pacientes. O monitoramento regular e o tratamento adequado são essenciais para gerenciar os sintomas e prevenir complicações graves.

Saliva é um fluido biológico produzido e secretado pelas glândulas salivares, localizadas na boca. Ela desempenha um papel importante na manutenção da saúde bucal e na digestão dos alimentos. A saliva contém uma variedade de substâncias, incluindo água, electrólitos, enzimas (como a amilase), mucinas, antibacterianos e proteínas. Ela ajuda a manter a boca úmida, neutralizar ácidos na boca, facilitar a deglutição, ajudar na percepção do gosto dos alimentos e proteger contra infecções bucais. A produção de saliva é estimulada pela mastigação, cheiro, sabor e pensamento em comida.

... plasmáticas que produzem IgA polimérica e as células epiteliais mucosas que expressam o receptor para imunoglobulina polimérica ... Há uma proteólise do receptor e o IgA dimérico junto de uma porção do seu receptor chamada de componente secretório (sIgA) que ... Imunoglobulina A (IgA ou sIgA, sua forma secretória) é um anticorpo que representa 15-20% das imunoglobulinas do soro humano. ... No sangue, a IgA interage com o receptor Fc do tipo FcαRI (ou CD89), expresso em células imunes efetoras para dar início às ...
... plasmáticas que produzem IgA polimérica e as células epiteliais mucosas que expressam o receptor para imunoglobulina polimérica ... Há uma proteólise do receptor e o IgA dimérico junto de uma porção do seu receptor chamada de componente secretório (sIgA) que ... Imunoglobulina A (IgA ou sIgA, sua forma secretória) é um anticorpo que representa 15-20% das imunoglobulinas do soro humano. ... No sangue, a IgA interage com o receptor Fc do tipo FcαRI (ou CD89), expresso em células imunes efetoras para dar início às ...
Receptores de Imunoglobulina Polimérica (1) * Microambiente Celular (1) * Microbiota (1) * Mucosa (1) ...
Foi proposta uma nova terminologia que distingue a GNMP mediada por imunoglobulina da GNMP mediada pelo complemento. Esse grupo ... Testes laboratoriais mais específicos, como a detecção de anticorpos para o receptor de fosfolipase A2 (PLA2R), são fortemente ... ou IgA polimérica no mesângio glomerular seguido pelo aparecimento de anticorpos IgG ou IgA. ... Adultos oligossintomáticos jovens com hipertensão ou edema leve podem ter nefropatia por imunoglobulina A (IgA). Nesses casos, ...
Receptores de Imunoglobulina Polimérica - Conceito preferido Identificador do conceito. M0028447. Nota de escopo. RECEPTORES FC ... receptores de inmunoglobulinas poliméricas. Nota de escopo:. Receptores Fc especializados (RECEPTORES, FC) para ... Receptores de Inmunoglobulina Polimérica Espanhol da Espanha Descritor. ... RECEPTORES FC especializados para imunoglobulinas poliméricas que medeiam a transcitose da IMUNOLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA M ...
Fas Receptor (APO-1, CD95) Receptor de superfície com 45-kDa, receptor da "morte", pertencente à superfamília de receptores TNF ... IMUNOGLOBULINA Uma molécula de anticorpo. No homem são cinco classes IgA, IgD, IgE, IgG e IgM cada uma com uma função diferente ... SEQUÊNCIA Ordem linear de subunidades em uma cadeia polimérica por exemplo, de aminoácidos em uma proteína ou mucleotídeos no ... IL-4Ra Receptor de interleucina-Ra é um receptor comum para IL-4 e IL-13. ...
  • O componente secretor da sIgA protege a imunoglobulina de ser degradada por enzimas proteolíticas, permitindo, portanto, que ela sobreviva no ambiente gastrointestinal, além de promover proteção contra microrganismos que se multiplicam nessas secreções. (wikipedia.org)
  • Antes de su liberación, la parte del receptor (COMPONENTE SECRETOR) que se une a la INMUNOGLOBULINA A es separado proteolíticamente de su porción transmembranal. (bvsalud.org)
  • Essa molécula tem origem do receptor poli-Ig (130 kD), responsável pela captação e transporte transcelular da IgA oligomérica (não a monomérica) pelas células epiteliais até as secreções dos fluidos corporais já citados. (wikipedia.org)
  • Tras la unión a con la INMUNOGLOBULINA A, el complejo ligando-receptor sufre endocitosis, transporte por vesículas y secreción en la luz por exocitosis. (bvsalud.org)
  • Após a ligação à Imunoglobulina A, o complexo receptor-ligante sofre endocitose, transporte por vesícula e secreção no lúmen por exocitose. (bvsalud.org)

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