Enzima que cataliza la hidrólisis de un solo enlace éster de ácido graso en los lisoglicerofosfatidatos, con la formación de gliceril fosfatidatos y un ácido graso. EC 3.1.1.5.
Una hidrolasa fosfórica diéster que remueve 5'-nucleótidos desde los OLIGONUCLEOTIDOS 3'-hidroxi termini de 3'-hidroxi-terminado. Tiene baja actividad hacia POLINUCLEOTIDOS y la presencia de 3'-fosfato terminus en el sustrato puede inhibir la hidrólisis.
Fosfolipasa que hidroliza el grupo acilo unido a la posición 1 de los FOSFOGLICÉRIDOS.
Clase de enzimas que catalizan la hidrólisis de fosfoglicéridos o glicerofosfatidatos. EC 3.1.-.
Derivados de las FOSFATIDILCOLINAS obtenidos por su hidrólisis parcial, la cual remueve una de sus partes de ácido graso.
Clase de enzimas que catalizan la hidrólisis de uno de los dos enlaces éster en un compuesto fosfodiéster. EC 3.1.4.
Derivados de ACIDOS FOSFATIDICOS que no poseen una de sus cadenas acil grasas debido a su remoción hidrolítica.
Grupo de enzimas dentro de la clase EC 3.6.1.- que catalizan la hidrólisis de enlaces difosfato, principalmente en los nucleósidos di y trifosfatos. Pueden liberar mono- o difosfato. EC 3.6.1.-.
Fosfolipasas que hidrolizan uno de los grupos acilo de los fosfoglicéridos o los glicerofosfatidatos.
Isomerasa aldosa-cetosa que cataliza la interconversión reversible de la glucosa 6-fosfato y de la fructosa 6-fosfato. En los organismos procariotas y eucariotas juegan un rol esencial en las vías glicolíticas y gluconeogénicas. En los sistemas mamíferos la enzima se encuentra en el citoplasma y como una proteína secretada. Esta forma secretada de glucosa-6-fosfato isomerasa ha sido referida como factor de motilidad autocrina o neuroleucina y actúa como una citosina que se enlaza a los RECEPTORES DE FACTOR DE MOTILIDAD AUTOCRINA. Deficiencia en la enzima en los humanos es un rasgo autosómico recesivo, que da lugar a ANEMIA HEMOLÍTICA CONGÉNITA NO ESFEROCÍTICA.
Fosfolipasas que hidrolizan el grupo acilo unido a la posición 2 de los GLICEROFOSFOLÍPIDOS.
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Una subfamilia de receptors lisofosfolípidos con especificidad por ACIDOS LISOFOSFATIDICOS.
Un éster de ácido graso de cadena larga de carnitina que facilita la transferencia de ácidos grasos de cadena larga del citoplasma para la mitocondria durante la oxidación de ácidos grasos.
Un agente antiinfeccioso halogenado que es utilizado contra infecciones por tremátodos y céstodos.
Enzimas de la clase de las transferasas que catalizan la transferencia de grupos acil de donador a aceptor, formando ésteres o amidas. EC 2.3.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Algunas de las modificaciones catalizadas enzimáticamente de los AMINO ACIDOS de PROTEINAS individuales y clivaje enzimático o entrecruzamiento de cadenas de péptidos que ocurren pre - translacionalmente (sobre el componente amino ácido del ARN DE TRANSFERENCIA DE AMINO ACIL), co-translacionalmente (durante el proceso de TRADUCCION GENETICA) o después de completada la translación ( PROCESAMIENTO PROTEICO POSTRADUCCIONAL).
Un mercurial orgánico utilizado como un reactivo sulfihidrilo.
Plásmidos que codifican exotoxinas bacterianas (BACTERIOCINAS).
Subclase de las fosfolipasas A2 del grupo I que incluye enzimas aisladas del JUGO PANCREÁTICO. Los miembros de este grupo tienen especificidad por los RECEPTORES DE FOSFOLIPASA A2.
Las tioléster hidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres tiol, desempeñando un rol crucial en la regulación del metabolismo de lípidos y sulfolípidos.
Especie de bacteria gramnegativa, aerobia que es el agente causal de la ENFERMEDAD DEL LEGIONARIO. Se ha aislado de numerosos sitios del medio ambiente así como del tejido pulmonar humano, de las secreciones respiratorias y de la sangre.
Técnica de separación en la que la fase estacionaria está constituída por resinas de intercambio iónico. Las resinas contienen pequeños iones libres que intercambian fácilmente de lugar con otros pequeños iones de carga similar presentes en las soluciones que las resinas.
Leucocitos granulares con un núcleo que generalmente tiene dos lóbulos conectados por un delgado filamento de cromatina y un citoplasma que contiene gránulos redondos y rugosos de tamaño uniforme que se tiñen con eosina.
Mezcla de surfactantes no iónicos que varían en el número de grupos etoxi (oxi-1,2-etanodílicos) que se repiten. Son utilizados como detergentes, emulsificantes, agentes humectantes y desespumantes, etc. Octoxino-9, el compuesto con 9 repeticiones del grupos etoxi, es un espermaticida.
Enzima que cataliza la conversión de los ésteres de acetato y agua en alcoholes y acetato. EC3.1.1.6.
Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.
Carboxilesterasa es una esterasa serina-dependiente con amplia especificidad de sustrato. La enzima está involucrada en la detoxificación de XENOBIOTICOS y la activación de éster y de amida PRODROGAS.
Cualquier enzima que escinde hidrolíticamente un anión de ácido graso a partir de un triglicérido o un fosfolípido. Triacilglicerol-lipasa: enzima de la clase hidrolasa que cataliza la escisión de los grupos acil grasos externos de los triglicéridos en la digestión de las grasas dietéticas. (Dorland, 28a ed).
En biología molecular, 'esterasas' son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres, produciendo alcoholes y ácidos carboxílicos.
Conjunto de principios y prácticas que buscan el aumento del comercio, especialmente de la demanda. Estudio de los procedimientos y recursos tendentes a este fin.

La lisofosfolipasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de los ésteres del fosfatidato, un precursor de los fosfolípidos, en posición sn-2 para producir alcoholes libres y liso-fosfatidatos. Existen diferentes tipos de lisofosfolipasas (A, B, C, D), cada una con su propia especificidad de sustrato y funciones biológicas. Por ejemplo, la lisofosfolipasa A2 descompone los fosfolípidos en ácidos grasos libres y liso-fosfatidatos, mientras que la lisofosfolipasa D actúa sobre los esfingomielinas para producir fenilalanina y ceramida. Estas enzimas desempeñan diversos papeles en procesos fisiológicos y patológicos, como la inflamación, la coagulación sanguínea y el crecimiento celular.

La fosfodiesterasa I (PDE1) es una enzima que desempeña un papel importante en la regulación de los segundos mensajeros intracelulares, como el AMP cíclico (cAMP) y el guanosín monofosfato cíclico (cGMP). Estos segundos mensajeros están involucrados en una variedad de procesos fisiológicos, como la contracción muscular, la respuesta inmunitaria y la transmisión neuronal.

La PDE1 específicamente cataliza la hidrólisis del fosfato del grupo éster en el carbono 3 de cAMP y cGMP, lo que conduce a su desactivación y, por lo tanto, regula su concentración intracelular. La PDE1 se expresa principalmente en los músculos lisos, como los del sistema cardiovascular y gastrointestinal, así como en algunas células del sistema inmunológico.

Existen tres isoformas de la PDE1 (PDE1A, PDE1B y PDE1C), cada una con diferentes patrones de expresión tisular y propiedades cinéticas. La inhibición de la PDE1 se ha investigado como un posible objetivo terapéutico en el tratamiento de diversas condiciones, como la disfunción eréctil, la hipertensión pulmonar y las enfermedades cardiovasculares.

La fosfolipasa A1, también conocida como fosfolipasa ácida A1 o PLA1, es una enzima que pertenece a la clase de las fosfolipasas. Las fosfolipasas son un grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis de los ésteres fosfatídicos en fosfolípidos, dando como resultado la formación de glicerofosfoetanolamina y ácidos grasos libres.

La fosfolipasa A1 es específica para la posición sn-1 de los fosfolípidos y actúa mediante la hidrólisis del enlace éster en esta posición, lo que resulta en la formación de un lisofosfatidilcolina y un ácido graso libre. La lisofosfatidilcolina es un fosfolípido que contiene solo un grupo acilo, mientras que el ácido graso libre es un ácido carboxílico de cadena larga.

La fosfolipasa A1 desempeña un papel importante en la homeostasis lipídica y la señalización celular. También se ha implicado en diversos procesos patológicos, como la aterogénesis, la inflamación y la neurodegeneración. Por lo tanto, la inhibición de esta enzima puede ser una estrategia terapéutica prometedora para tratar enfermedades relacionadas con estos procesos.

Las fosfolipasas son enzimas (generalmente serinas hidrolasas) que catalizan la hidrólisis de los ésteres fosfóricos en fosfolípidos, resultando en la producción de lisofosfolípidos y ácidos grasos. Existen cuatro clases principales de fosfolipasas (A, B, C y D), cada una de las cuales actúa en diferentes lugares de la molécula del fosfolípido.

- La fosfolipasa A1 (PLA1) específicamente escinde el éster éter en el primer carbono de los ácidos grasos de la molécula de fosfolípido, produciendo un lisofosfolípido y un ácido graso libre.
- La fosfolipasa A2 (PLA2) escinde el éster éter en el segundo carbono de los ácidos grasos de la molécula de fosfolípido, también produciendo un lisofosfolípido y un ácido graso libre. La PLA2 es la más estudiada y mejor comprendida de las fosfolipasas, y desempeña un papel importante en varios procesos fisiológicos e inflamatorios.
- La fosfolipasa C (PLC) escinde el éster fosfato entre el glicerol y el grupo fosfato del fosfolípido, produciendo diacilglicerol (DAG) y un fosfoalcohol policarbonado. La DAG actúa como segundo mensajero intracelular en la transducción de señales celulares.
- La fosfolipasa D (PLD) escinde el éster fosfato entre el grupo fosfato y el nitrógeno del grupo head del fosfolípido, produciendo fosfatidilcolina (PC) y fosfatidato (PA). El PA actúa como segundo mensajero intracelular en la transducción de señales celulares.

Las fosfolipasas desempeñan un papel importante en varios procesos fisiológicos e inflamatorios, y están involucradas en la regulación de la permeabilidad y la integridad de las membranas celulares, la señalización celular, el metabolismo lipídico y la respuesta inmunitaria. También se han implicado en varias enfermedades, como la aterosclerosis, la diabetes, el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Lisofosfatidilcolina (LPC) es un tipo de fosfolípido que se forma como resultado de la acción de las enzimas lipasas sobre los fosfolipidos, específicamente las fosfatidilcolinas, en un proceso conocido como hidrólisis. Durante este proceso, la enzima elimina uno de los ácidos grasos de la molécula de fosfatidilcolina, lo que resulta en una molécula de lisofosfatidilcolina con un grupo sn-1 o sn-2 acilo y un grupo fosfo colina.

Las lisofosfatidilcolinas desempeñan varias funciones importantes en el cuerpo humano. Por ejemplo, actúan como emulsionantes en la digestión de las grasas, ayudando a que los lípidos se mezclen con el agua para facilitar su absorción en el intestino delgado. Además, desempeñan un papel importante en la señalización celular y en la regulación del metabolismo lipídico.

Sin embargo, también se ha demostrado que las lisofosfatidilcolinas desempeñan un papel en diversas patologías, como la aterosclerosis, la inflamación y el cáncer. Por lo tanto, es importante mantener un equilibrio adecuado de estas moléculas en el cuerpo para garantizar una salud óptima.

Las hidrolasas diéster fosfóricas son un tipo específico de enzimas hidrolasas que catalizan la rotura de enlaces éster diester en moléculas de fosfato. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en el metabolismo de lípidos y azúcares, donde participan en la hidrólisis de ésteres fosfóricos presentes en esfingomielinas (un tipo de fosfolípido) y nucleótidos (como ATP y ADP). Un ejemplo común de una hidrolasa diéster fosfórica es la fosfodiesterasa, que interviene en la escisión de nucleótidos cíclicos y desfosforilación de proteínas. La acción de estas enzimas requiere la presencia de agua para llevar a cabo la reacción de hidrólisis y dividir los ésteres fosfóricos en dos grupos alcohol y ácido fosfórico.

Los lisofosfolípidos son lípidos derivados de los fosfoglicéridos (una clase de fosfolípidos) a través del proceso de hidrólisis, en el que se elimina un ácido graso de la molécula. Este proceso deja un grupo fosfato libre y un solo ácido graso unido al glicerol, lo que confiere a estas moléculas una carga negativa a pH fisiológico.

Los lisofosfolípidos desempeñan varias funciones importantes en el organismo. Por ejemplo, actúan como intermediarios en la síntesis de nuevos fosfolípidos y también pueden participar en la señalización celular. Además, algunos lisofosfolípidos, como el lisofosfatidilcolina, han demostrado tener propiedades bioactivas y se están investigando como posibles tratamientos para una variedad de enfermedades, incluyendo la enfermedad de Alzheimer, la lesión cerebral traumática y el cáncer.

Sin embargo, los lisofosfolípidos también pueden ser dañinos en ciertas circunstancias. Por ejemplo, se ha demostrado que altas concentraciones de estas moléculas son tóxicas para las células y pueden desencadenar una respuesta inflamatoria. Además, algunos estudios sugieren que los lisofosfolípidos pueden desempeñar un papel en el desarrollo de enfermedades cardiovasculares y otros trastornos relacionados con la edad.

En resumen, los lisofosfolípidos son lípidos importantes que desempeñan una variedad de funciones en el organismo. Si bien pueden ser beneficiosos en algunas situaciones, también pueden ser perjudiciales en otras, y su papel en la salud y la enfermedad sigue siendo un área activa de investigación.

Las pirofosfatasas son enzimas que catalizan la reacción de hidrólisis del pirofosfato inorgánico (un éster diphosphoryl) a dos moléculas de fosfato inorgánico. Esta reacción es exergónica, lo que significa que libera energía, y desempeña un papel importante en la biosíntesis de varios compuestos orgánicos en el cuerpo. Las pirofosfatasas se encuentran en todas las formas de vida y son esenciales para su supervivencia y crecimiento. La deficiencia o disfunción de estas enzimas puede conducir a diversas afecciones médicas, como la enfermedad de Wilson y la artritis gotosa.

Las fosfolipasas A son un tipo de enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres en posiciones sn-1 y/o sn-2 de fosfoglicéridos, lo que resulta en la formación de lisofosfolípidos y ácidos grasos. Existen dos tipos principales de fosfolipasas A: fosfolipasa A1 y fosfolipasa A2.

La fosfolipasa A1 cataliza específicamente la hidrólisis del éster en la posición sn-1, produciendo un lisofosfatidilcolina y un ácido graso. Por otro lado, la fosfolipasa A2 actúa en la posición sn-2, generando un 2-arachidonilglicerol y un ácido graso. La fosfolipasa A2 es particularmente interesante porque el 2-arachidonilglicerol puede ser metabolizado posteriormente en diversos mediadores lipídicos inflamatorios, como las prostaglandinas y los leucotrienos.

Las fosfolipasas A tienen una amplia gama de funciones fisiológicas e importantes aplicaciones clínicas. Por ejemplo, desempeñan un papel crucial en la señalización celular, la homeostasis lipídica y la respuesta inflamatoria. Además, las fosfolipasas A se han investigado como posibles dianas terapéuticas para el tratamiento de diversas enfermedades, como la artritis reumatoide, la enfermedad de Alzheimer y el cáncer.

La fosfolipasa A2 (PLA2) es una enzima que cataliza la hidrólisis de los ésteres del segundo carbono de los glicerolícos fosfolípidos, dando como resultado un lisofosfolípido y un ácido graso. Las fosfolipasas A2 se clasifican en varias familias evolutivas y pueden encontrarse en una amplia variedad de fuentes, incluyendo seres humanos.

En los seres humanos, las fosfolipasas A2 desempeñan un papel importante en la homeostasis de los lípidos y el metabolismo celular. Están involucradas en procesos fisiológicos como la señalización celular, la inflamación y la respuesta inmunitaria. Sin embargo, también se sabe que desempeñan un papel en varias patologías, incluyendo enfermedades cardiovasculares, neurodegenerativas y autoinmunes.

Existen diferentes tipos de fosfolipasas A2, cada una con características y funciones específicas. La fosfolipasa A2 secretora (sPLA2) es una enzima soluble que se secreta al exterior de la célula y actúa sobre los fosfolípidos de la membrana plasmática. Por otro lado, la fosfolipasa A2 citosólica (cPLA2) es una enzima intracelular que se localiza en el citoplasma y se transloca a la membrana celular en respuesta a estímulos específicos, como el aumento de los niveles de calcio.

La fosfolipasa A2 es un objetivo terapéutico importante en varias enfermedades, y se están desarrollando inhibidores específicos con el fin de modular su actividad y reducir la inflamación y la patología asociada.

Los complejos multienzimáticos son agregados proteicos estables que contienen múltiples enzimas y otros cofactores necesarios para llevar a cabo una secuencia de reacciones metabólicas relacionadas. Estos complejos se encuentran en muchos procesos metabólicos importantes, como la oxidación de sustratos en la cadena de transporte de electrones y la síntesis de moléculas grandes, como proteínas y ácidos nucleicos.

La asociación estrecha de las enzimas dentro del complejo multienzimático permite una eficiencia y velocidad mejoradas en el metabolismo al minimizar la difusión de intermediarios entre las diferentes etapas de la ruta metabólica. Además, la regulación coordinada de la actividad del complejo multienzimático puede controlar globalmente la tasa de reacciones en el camino metabólico.

Un ejemplo bien conocido de un complejo multienzimático es el ribosoma, que consiste en dos subunidades ribosomales grandes y pequeñas y cataliza la síntesis de proteínas mediante la traducción de ARNm. Otro ejemplo es el complejo piruvato deshidrogenasa, involucrado en la oxidación del piruvato a acetil-CoA durante la glucólisis y la respiración celular.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

Los receptores del ácido lisofosfatídico (LPA, por sus siglas en inglés) son un tipo de receptores acoplados a proteínas G que se encuentran en la membrana plasmática de varias células. Estos receptores desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y están involucrados en una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, como la proliferación celular, la migración celular, la supervivencia celular y la inflamación.

El ligando principal que se une a estos receptores es el ácido lisofosfatídico (LPA), un fosfolípido derivado del ácido fosfatídico (PA) que se produce en respuesta a diversos estímulos celulares. El LPA se une a los receptores LPA y activa una cascada de eventos intracelulares que conducen a la activación de varias vías de señalización, incluyendo las vías de las proteínas kinasa A, C y D, y las vías Rho/Rac/Cdc42.

Existen seis subtipos diferentes de receptores LPA (LPAR1 a LPAR6), cada uno con diferentes patrones de expresión tisular y propiedades farmacológicas distintas. Los receptores LPA se han implicado en una variedad de enfermedades, incluyendo el cáncer, la enfermedad cardiovascular, la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), la esquizofrenia y la enfermedad de Alzheimer. Por lo tanto, los receptores LPA representan un objetivo terapéutico prometedor para el desarrollo de nuevos fármacos dirigidos a tratar estas enfermedades.

La palmitoilcarnitina es un éster de carnitina que desempeña un papel importante en el metabolismo de las grasas y su transporte al interior de la mitocondria, donde se lleva a cabo la beta-oxidación. Es sintetizada en el hígado y los riñones a partir de la carnitina y el ácido palmítico, que es un ácido graso saturado de cadena larga.

La palmitoilcarnitina actúa como un transportador para llevar las moléculas de ácido palmítico a través de la membrana mitocondrial interna hasta el espacio mitocondrial, donde puede ser descompuesta y utilizada como fuente de energía. Los déficits en la síntesis o el transporte de palmitoilcarnitina pueden dar lugar a diversas enfermedades metabólicas, incluyendo trastornos del músculo esquelético, del hígado y del sistema nervioso central.

En resumen, la palmitoilcarnitina es una molécula clave en el metabolismo de las grasas y desempeña un papel fundamental en la producción de energía en nuestro cuerpo.

No pude encontrar una definición médica específica o ampliamente aceptada para "Bitionol". Es posible que se trate de un error tipográfico o que sea el nombre de una marca o compuesto desconocido para mí. Asegúrese de verificar la ortografía y, si es necesario, proporcione más contexto o información para ayudar a determinar su significado correcto.

Las aciltransferasas son enzimas que catalizan la transferencia de un grupo acilo desde un donador a un aceptor. Los grupos acilo pueden ser diferentes tipos de ácidos grasos o derivados de éstos. Existen varias clases de aciltransferasas, cada una con especificidad por el tipo de donador y aceptor.

Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversas vías metabólicas, como la síntesis de lípidos, la modificación postraduccional de proteínas y el catabolismo de drogas y xenobióticos. Algunos ejemplos de aciltransferasas incluyen la acetil-CoA sintetasa, que cataliza la formación de acetil-CoA a partir de acetato y CoA, y la fosfolipasa A2, que hidroliza los ésteres fosfatídicos para liberar ácidos grasos y lisofosfatidilcolina.

Las mutaciones en genes que codifican para aciltransferasas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa I, que causa un trastorno metabólico hereditario llamado acidosis láctica y cardiomiopatía. Por lo tanto, el correcto funcionamiento de estas enzimas es esencial para la homeostasis normal del organismo.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

La Modificación Traduccional de las Proteínas (PTM, por sus siglas en inglés) se refiere a los procesos postraduccionales que ocurren después de la síntesis de proteínas y que llevan a la adición, eliminación o modificación química de grupos funcionales en los aminoácidos de una proteína. Estas modificaciones pueden alterar la estructura, actividad, localización y estabilidad de las proteínas, desempeñando un papel crucial en la regulación de diversos procesos celulares, como la señalización celular, el tráfico intracelular, la respuesta al estrés y la apoptosis.

Algunos ejemplos comunes de modificaciones traduccionales de proteínas incluyen:

1. Fosforilación: La adición de un grupo fosfato a los residuos de serina, treonina o tirosina en una proteína, regulada por las enzimas kinasas y fosfatasas.
2. Glicosilación: La adición de carbohidratos a los aminoácidos, especialmente a los residuos de serina y treonina, así como a los grupos N- y O-terminales de las proteínas.
3. Ubiquitinación: La adición de la proteína ubiquitina a los residuos de lisina en una proteína, marcando a la proteína para su degradación por el proteasoma.
4. Acetilación: La adición de un grupo acetilo al grupo amino N-terminal o a los residuos de lisina en una proteína, influyendo en la estabilidad y actividad de las proteínas.
5. Metilación: La adición de grupos metilo a los residuos de arginina o lisina en una proteína, desempeñando un papel en la regulación de la expresión génica y la estabilidad de las proteínas.
6. Sumoilación: La adición de la proteína SUMO (Small Ubiquitin-like Modifier) a los residuos de lisina en una proteína, regulando diversos procesos celulares, como la transcripción y la reparación del ADN.
7. Nitrilación: La adición de grupos nitrilo a los residuos de tirosina en una proteína, mediada por las enzimas nitril-arginina o nitril-tirosina transferasas, y asociada con el estrés oxidativo y la inflamación.
8. Glutarilación: La adición de grupos glutarilo a los residuos de lisina en una proteína, mediada por las enzimas glutaril-coenzima A transferasa y asociada con el estrés oxidativo y la diabetes.
9. Sulfonación: La adición de grupos sulfito a los residuos de tirosina en una proteína, mediada por las enzimas sulfotransferasas y asociada con la señalización celular y el desarrollo embrionario.
10. Hidroxilación: La adición de grupos hidroxilo a los residuos de prolina, lisina o arginina en una proteína, mediada por las enzimas prolil-hidroxilasa, lisil-hidroxilasa o arginil-hidroxilasa y asociada con la estabilidad de las proteínas y la respuesta al estrés.

El ácido p-cloromercuribenzoico (PCMB) es un compuesto químico inorgánico que se utiliza en algunas aplicaciones biomédicas y de investigación. Es un sólido cristalino blanco con una fórmula molecular de C6H4ClHgO2.

En el campo médico, el PCMB se ha utilizado como un agente antimicrobiano y desinfectante en el pasado, aunque hoy en día su uso es bastante limitado debido a la disponibilidad de otros agentes más eficaces y menos tóxicos.

En la investigación biomédica, el PCMB se utiliza a menudo como un inhibidor de enzimas, ya que puede unirse irreversiblemente a los grupos tiol (-SH) en las proteínas y bloquear su actividad. Esto puede ser útil para estudiar la función de ciertas enzimas y vías metabólicas en células y tejidos.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el PCMB es una sustancia muy tóxica y debe manejarse con cuidado para evitar la exposición innecesaria. Se recomienda usar equipos de protección personal, como guantes y gafas, cuando se trabaja con este compuesto.

Los plásmidos de bacteriocinas son elementos genéticos extracromosomales que se encuentran en bacterias y contienen genes relacionados con la producción y la inmunidad a las bacteriocinas. Las bacteriocinas son péptidos antimicrobianos producidos por ciertas cepas de bacterias, los cuales inhiben el crecimiento o matan a otras cepas de bacterias sensibles.

Los plásmidos de bacteriocinas suelen transferirse entre bacterias mediante un proceso conocido como conjugación, en el que dos bacterias se unen y transfieren material genético entre ellas. Estos plásmidos pueden proporcionar a la bacteria receptora una ventaja selectiva al conferirle resistencia a antibióticos u otros agentes antimicrobianos, así como la capacidad de producir y secretar bacteriocinas para inhibir el crecimiento de otras cepas bacterianas competidoras.

Es importante destacar que algunas bacteriocinas también tienen aplicaciones potenciales en la industria alimentaria y médica, ya que pueden utilizarse como preservantes naturales o como alternativas a los antibióticos para tratar infecciones bacterianas.

Las fosfolipasas A2 grupo IB son un tipo específico de enzimas pertenecientes a la familia más grande de las fosfolipasas A2. Estas enzimas tienen un papel crucial en la hidrólisis de los ésteres de ácidos grasos en el segundo carbono del glicerol de los fosfolípidos, lo que resulta en la producción de lisofosfolípidos y ácidos grasos libres.

El grupo IB de las fosfolipasas A2 se caracteriza por su alta especificidad hacia los fosfolípidos que contienen ácido araquidónico en la posición sn-2. La hidrólisis de estos fosfolípidos libera ácido araquidónico, un precursor importante de las eicosanoides, como prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos, que desempeñan funciones importantes en la respuesta inflamatoria y otros procesos fisiológicos.

Las fosfolipasas A2 grupo IB se activan en respuesta a diversos estímulos, como citoquinas proinflamatorias, productos de bacterias patógenas y daño tisular. Su actividad está regulada por mecanismos complejos que incluyen la translocación intracelular, la modulación postraduccional y la interacción con otras proteínas.

La importancia de las fosfolipasas A2 grupo IB en la fisiología y patología humanas ha llevado al desarrollo de inhibidores específicos como posibles terapias para el tratamiento de diversas enfermedades, como la artritis reumatoide, la sepsis y el asma. Sin embargo, su papel exacto en estos procesos aún no está completamente esclarecido y requiere una mayor investigación.

Las tioléster hidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres tioléndricos, produciendo un ácido carboxílico y un tiol. Un ejemplo bien conocido de esta clase de enzimas es la acil-CoA tiolasa, también conocida como tioesterasa, que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los lípidos mediante la catálisis de la reacción de hidrólisis del éster tioléndrico entre el acil-CoA y el ácido graso. Esta reacción es reversible, y cuando se produce en dirección opuesta, la enzima cataliza la formación de un éster tioléndrico a partir de un ácido carboxílico y un tiol, como el CoA. Las tioléster hidrolasas desempeñan funciones importantes en diversos procesos metabólicos, incluida la biosíntesis y degradación de lípidos y otras moléculas biológicas que contienen ésteres tioléndricos.

"Legionella pneumophila" es un tipo de bacteria gramnegativa que se encuentra naturalmente en agua dulce y ambientes húmedos. Es el principal agente causante de una forma grave de neumonía llamada enfermedad del legionario. Esta bacteria puede multiplicarse en sistemas de agua a temperaturas entre 20-45°C (68-113°F), especialmente cuando el agua está estancada y contiene sedimentos, limo o biofilms.

Las personas generalmente se infectan al inhalar pequeñas gotitas de agua contaminada con "Legionella pneumophila", que pueden provenir de torres de refrigeración, sistemas de aire acondicionado, jacuzzis, fuentes decorativas o cualquier otro sistema de agua que produzca aerosoles. El riesgo de infección es mayor en individuos mayores de 50 años, fumadores, personas con sistemas inmunológicos debilitados y otras condiciones médicas subyacentes.

La enfermedad del legionario se caracteriza por síntomas como fiebre alta, tos productiva, dolor de pecho, dificultad para respirar, náuseas, diarrea y confusión. El tratamiento temprano con antibióticos apropiados es crucial para una recuperación exitosa. Prevenir la propagación de "Legionella pneumophila" en los sistemas de agua implica mantener una temperatura del agua por encima de 60°C (140°F) o por debajo de 20°C (68°F), limpiar y desinfectar regularmente los sistemas de agua y eliminar los sedimentos, el limo y los biofilms.

La cromatografía por intercambio iónico es una técnica de separación y análisis en la que se aprovechan las interacciones electrostáticas entre los iones de la muestra y los sitios iónicos del medio estacionario (generalmente resinas sintéticas con cargas positivas o negativas).

Este método se basa en el principio de que los analitos iónicos se distribuyen entre dos fases, una móvil (el disolvente o el medio líquido) y otra estacionaria (la matriz sólida cargada), lo que permite su separación selectiva.

Existen dos tipos principales de cromatografía por intercambio iónico: la cationita, en la que se utilizan resinas con carga positiva para retener los aniones; y la aniónica, en la que se emplean matrices con carga negativa para atrapar los cationes.

La separación de los analitos se logra mediante un proceso de elución, en el que se modifica el pH, la fuerza iónica o la composición del disolvente, lo que provoca la desorción selectiva de los componentes y su migración a través de la columna.

La cromatografía por intercambio iónico es una herramienta muy útil en diversas áreas analíticas, como el análisis de aguas, la industria farmacéutica, la química clínica y la biología molecular.

Los eosinófilos son un tipo de glóbulos blancos o leucocitos, que desempeñan un papel importante en el sistema inmunológico. Constituyen alrededor del 1-3% de los leucocitos totales en la sangre periférica normal.

Son llamados así porque contienen granos citoplasmáticos específicos que toman una coloración rosa brillante con el tinte de tinción especial, el eosina. Estos gránulos contienen varias proteínas, como la histamina, la lisozima y las peroxidasas, que desempeñan un papel en la respuesta inmunitaria contra los parásitos y también están involucradas en las reacciones alérgicas e inflamatorias.

La estimulación de los eosinófilos se produce en respuesta a diversos estímulos, como ciertos tipos de infecciones (especialmente por parásitos), alergias, enfermedades autoinmunes y algunos cánceres. Un recuento alto de eosinófilos en la sangre se denomina eosinofilia y puede ser un signo de diversas condiciones médicas.

Es importante notar que aunque los eosinófilos desempeñan un papel crucial en nuestro sistema inmunológico, un nivel excesivo o insuficiente puede indicar problemas de salud subyacentes y requerir atención médica.

De acuerdo con mi mejor conocimiento y recursos disponibles, no hay una definición médica específica o ampliamente aceptada para "Octoxinol". El término generalmente se refiere a un tipo de compuesto químico que se utiliza en algunos productos farmacéuticos y cosméticos.

Los octoxinoles son surfactantes no iónicos, lo que significa que contienen grupos hidrófilos (que atraen el agua) y grupos hidrofóbicos (que repelen el agua) en su estructura molecular. Estos compuestos se utilizan a menudo como emulsionantes, detergentes suaves y agentes solubilizadores en una variedad de productos, incluyendo cremas hidratantes, lociones y champús.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el uso específico y los posibles efectos secundarios del octoxinol pueden variar dependiendo del tipo y la formulación del producto en cuestión. Si está buscando información sobre un producto específico que contenga octoxinol, le recomendaría leer la etiqueta cuidadosamente y consultar con un profesional de la salud si tiene alguna pregunta o inquietud.

La acetilesterasa es una enzima (EC 3.1.1.6) que cataliza la hidrólisis de los ésteres de acético, especialmente del acetato de etilo y acetato de metilo. Esta enzima se encuentra ampliamente distribuida en tejidos animales y vegetales, desempeñando un papel importante en el metabolismo de diversas sustancias, incluyendo algunos fármacos y neurotransmisores acetilados. La acetilesterasa también participa en la regulación del nivel de colesterol en sangre, al facilitar la eliminación de los ésteres de colesterilo presentes en la dieta. En humanos, la deficiencia de esta enzima se asocia con diversas afecciones, como la enfermedad de Tay-Sachs y otras patologías neurológicas hereditarias.

No existe una definición médica específica para "Enciclopedias como Asunto" ya que esta frase parece ser una expresión coloquial o un título en lugar de un término médico. Sin embargo, si nos referimos al término "enciclopedia" desde un punto de vista educativo o del conocimiento, podríamos decir que se trata de una obra de consulta que contiene información sistemática sobre diversas áreas del conocimiento, organizadas alfabética o temáticamente.

Si "Enciclopedias como Asunto" se refiere a un asunto médico en particular, podría interpretarse como el estudio o la investigación de diferentes aspectos relacionados con las enciclopedias médicas, como su historia, desarrollo, contenido, estructura, impacto en la práctica clínica y la educación médica, entre otros.

Sin un contexto más específico, es difícil proporcionar una definición médica precisa de "Enciclopedias como Asunto".

La carboxilesterasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de ésteres y anhidridos carbónicos, particularmente aquellos con cadenas alifáticas cortas. Hay varios tipos de carboxilesterasas presentes en diferentes tejidos del cuerpo humano. Estas enzimas desempeñan un papel importante en la desintoxicación del organismo, ya que ayudan a descomponer y eliminar diversos compuestos xenobióticos (sustancias químicas extrañas al cuerpo) que contienen ésteres o anhidridos carbónicos. También están involucradas en la regulación del metabolismo de algunos neurotransmisores y hormonas. La actividad de las carboxilesterasas puede verse afectada por diversos factores, como la edad, la genética, la exposición a sustancias químicas y las enfermedades.

La lipasa es una enzima digestiva importante que desempeña un papel crucial en la digestión de las grasas. Ayuda a dividir los triglicéridos, que son los principales tipos de grasa en nuestra dieta, en moléculas más pequeñas llamadas ácidos grasos y glicerol. Este proceso es esencial para la absorción de grasas y grasas solubles en grasas (liposolubles) vitaminas en el intestino delgado.

Hay varios tipos de lipasa presentes en diferentes partes del cuerpo humano, incluyendo la lipasa pancreática secretada por el páncreas, la lipasa lingual encontrada en la lengua y la lipasa gástrica producida por el estómago. La deficiencia o disfunción de lipasa puede conducir a diversos problemas de salud, como la enfermedad del intestino irritable, la fibrosis quística y la insuficiencia pancreática exocrina.

Las esterasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres, produciendo un alcohol y un ácido carboxílico. Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, como la detoxificación de xenobióticos (compuestos químicos extraños al organismo), la biosíntesis y degradación de lípidos y esteroides, y la señalización celular.

Existen diferentes tipos de esterasas, clasificadas según su especificidad hacia sustratos éster específicos o su mecanismo catalítico. Algunos ejemplos comunes de esterasas incluyen las lipasas (que hidrolizan ésteres de ácidos grasos), colinesterasas (que hidrolizan ésteres de colina) y fosfatasas ácidas y alcalinas (que hidrolizan ésteres fosfóricos).

Las esterasas se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza, presentes en microorganismos, plantas y animales. En medicina, las esterasas tienen aplicaciones potenciales en el tratamiento de enfermedades relacionadas con la acumulación de lípidos y esteroides, como la aterosclerosis y la hipercolesterolemia. Además, las esterasas pueden utilizarse en la detección y cuantificación de drogas y metabolitos en análisis toxicológicos y forenses.

En realidad, "mercadeo" no es un término médico. Se refiere al proceso de identificar, anticipar y satisfacer las necesidades y deseos de un mercado objetivo en forma de productos y servicios rentables. A veces, en un contexto médico o de salud, se utiliza el término "marketing social" o "mercadeo social", que se refiere al uso de estrategias de mercadeo para influir en los comportamientos y aceptaciones sociales con el fin de mejorar el bienestar individual y colectivo. Sin embargo, el término "mercadeo" por sí solo no tiene una definición médica específica.

... carboxilesterasa EC 3.1.1.2 arilesterasa EC 3.1.1.3 triacilglicerol lipasa EC 3.1.1.4 fosfolipasa A2 EC 3.1.1.5 lisofosfolipasa ...
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Fosfolipasa B o Lisofosfolipasa: El sustrato que ella ataca o sobre el que actúa es la Lisolecitina. Se ha demostrado que una ... La Lisofosfolipasa aumenta las funciones de los anticuerpos.. Hialuronidadasa: Esta enzima cataliza la hidrólisis del ácido ... o Lisofosfolipasa y Melitina; y a un subproducto de la acción de A2 sobre las membranas celulares, (Lisolecitina). ...
Lecitinasa B use Lisofosfolipasa Lecitinasa C use Fosfolipasas de Tipo C Lecitinasa D use Fosfolipasa D ...
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lisofosfolipasa EC #: 3.1.1.5. 5. triacilglicerol lipasa EC #: 3.1.1.3. 6. carboxilesterasa EC #: 3.1.1.1. ...
Lisofosfolipasa - Concepto preferido UI del concepto. M0012843. Nota de alcance. Enzima que cataliza la hidrólisis de un solo ...
Lecitinasa B use Lisofosfolipasa Lecitinasa C use Fosfolipasas de Tipo C Lecitinasa D use Fosfolipasa D ...

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